生化里的概念定标液的概念
生化里的概念定标液的
概念
SANY标准化小组 #QS8QHH-HHGX8Q8-GNHHJ8-HHMHGN#
生化里的概念定标液的概念
定标就是要找出一个参考点，就是一个K值（或F
值）。它是由仪器与试剂状态确定下来的。当我们测定
一个标本时，无论您是用手工的方法或全自动生化分析
仪，测出来的值只是一个吸光度，这个吸光度对我们没
有什么意义，我们要把这个吸光度转化成一个浓度或是
酶的活性。那就要乘上一个K值，计算并打印出来的结
果对我们就有意义了。K值就是我们通过定标找出来的。
一般上最低要求是由试剂空白与标准品。经过仪器测定
出两个吸光度。
K=标准浓度/(A标准－A试剂空白)
标准液的浓度我们是知道的，这两个吸光度可以由仪器
测出，这样就得出一个K值。无论什么样的标本，用其
吸光度乘以K值我们就得到了答案。因此，K值具有非常决定性的意义，可以决定标本的准确性。
K值的决定因素：
我们看看K值会受到什么影响呢？
第一，标准液的浓度一定要准确（标准液最好与标本一样是以血清为基质的）。
第二，标准液的吸光度与试剂空白的吸光度一定要准确。吸光度受仪器状况、试剂状况的影响，如果您的仪器相当稳定，试剂是影响K值的一个主要因素。
如何确定K值是正确的？
一般我们用质控血清来检查，最好是两种水平的质控来检查，如果质控结果很好，可以说K值是准确的，用这个K值计算出来病人的结果也是准确的，所以K值非常关键。
K值的真面目：
K值实际上代表了斜率，截距代表试剂空白，试剂空白每天都在变化，所以K值的稳定性决定您的仪器与试剂，如果仪器与试剂都十分稳定，那K值也很稳定。
多长时间定一次标合适？
这要看您试剂的稳定性，质控结果不好，有些项目做试剂空白可以解决，有些项目要做两点定标。
酶的项目如何确定K值：
一是计算出来的理论K值；
K=(TV×1000)/(SV×L×ε)
二是用有酶项目的定标液得出K值：目前各公司可以提
供多项目的定标液，不仅有底物类的项目，也有酶类的
项目。
ε为摩尔吸光系数
定标是前提质控是保证
溯源性
标准物质的量值在测量系统中，通过给出的不确定度，即可了解标准物质量值传递的可靠程度。这个可靠程度即标准品的溯源性。
为获得测量结果在空间和时间上的可比性，最根本的一点是将所有的独立测量结果都联结到一些共同的、稳定的参考或测量标准上。
测量结果可通过与其参考标准建立的联系进行比较。这种把测量结果与参考标准联系起来的策略称为溯源性。
《国际通用计量学基本术语》（VIM）将溯源性定义为：“通过一条具有规定不确定度的不间断的比较链，使测量结果或测量
标准的值能够与规定的参考标准，通常是与国家测量标准或国际测量标准联系起来的特性。”
注1：此概念常用形容词“可溯源的”来表述。
注2：这条不间断的比较链又称为溯源链。
根据以上定义，我们可以推衍出以下几点认识：
①溯源性是人为赋予测量结果的一种特性，即测量值的特性。因此，严格地讲，
可“溯源到某一实验室”是“可溯源到那个实验室保持的一个参考值”的简略说法。与之类似，“可溯源到国际单位”是“可溯源到公认的复现国际单位的参考值”的简略说法。其目的是保证测量结果的有效、可靠；换言之，就是有效、可靠的测量结果须具有溯源性；
②每个可溯源的测量结果应附有合理评定的不确定度。没有不确定度的测量结果是不完整的；
③要实现量值的溯源，必须具备可以与测量结果相联系的系列参考标准，通常是国家标准(标准物质)或国际标准，这些测量标准构成了国家的测量基标准体系；
④要使测量结果能够与参考标准联系起来，应具有适当的比较方式作为基本比较链节，构成的比较链（溯源链）。
⑤比较链须是不间断的，没有溯源到国家测量标准的测量不应是可溯源的。
溯源是一种自下而上的自愿行为，可通过校准、比对、能力验证等形式实现。当一个测量结果的溯源性得到确认时，它就是准确可靠的。
生物化学基本概念
生物化学基本概念
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生物化学基本概念（２80) 一、绪论 １生物化学 2 分子生物学(狭义、广义) 3 结构生物学 4 基因组学 5蛋白质组学 6 糖生物学 7生物工程 8 基因工程 ９酶工程 10 蛋白质工程 11 细胞工程 １2 发酵工程 １3生化工程 １4 模式生物 二、核酸化学 1 核酸 2 拟核区 3质粒 4 沉降系数 5N-Ｃ糖苷键 ６第二信使 7 转化现象 8 类病毒 ９沅病毒（蛋白质侵染因子) 10 核酸的一级结构 11 DNA的一级结构 12 RＮA的一级结构 １3 寡核苷酸 １4 多核苷酸 １5 DNA的二级结构 1６ＤＮＡ的三级结构 17 正超螺旋
1８负超螺旋 19 RＮＡ的二级结构 2０RNＡ的三级结构 2１发夹结构 ２2 多顺反子 23 单顺反子 ２４减色效应 25 增色效应 2６核酸的变性 27 核酸的复性 28ＤNA的熔点（Tｍ、熔解温度) 29 退火 30 分子杂交 ３1 Soｕthｅrn 印迹法 32Ｎouthern 印迹法 三、蛋白质化学 1激素 2抗体 3 补体 4 干扰素 5 糖蛋白 ６蛋白质氨基酸 7非蛋白质氨基酸 8等电点（PＩ） 9肽 １０生物活性肽 11 双缩脲反应 1２构型 13 构象 1４蛋白质的一级结构 15蛋白质的二级结构 １6蛋白质的三级结构 17蛋白质的四级结构 18二面角
19β-折叠 ２0 β-转角 21 无规则卷曲 22超二级结构 ２3 结构域 24分子病 25 可变残基 26 不变残基 ２７电泳 ２8 透析 29 相对迁移率 3０盐析 31 盐溶 32 蛋白质的变性作用 33 变性蛋白 ３4 蛋白质的复性 35 简单蛋白 36 结合蛋白 3７糖蛋白 38脂蛋白 39色蛋白 ４0 核蛋白 41 磷蛋白 42 金属蛋白 4３可逆沉淀 44 不可逆沉淀 四、酶学 1 酶 2 单纯酶 3 结合酶 4 酶蛋白 5 辅因子 6全酶 7 辅酶
生化检验中的定标复习课程
生化检验中的定标
定标的意义: 定标就是要找出一个参考点，就是一个K值（或F值）。它是由仪器与试剂共同确定下 来。当我们测定一个标本时，无论是手工或全自动生化分析仪，测出来的值只是一个吸光度，这个吸光度对我们没有什么意义，我们要把这个吸光度转化成一个浓度或是酶的活 性，那就要乘上一个K值，计算出来的结果对我们就有意义了。K值就是我们通过定标找 出来的。一般来说测定K值的最低要求是用标准品和试剂空白来测定，经过仪器测定出这两个吸光度，即标准品的吸光度和试剂空白的吸光度。 标准液的浓度我们是知道的，这两个吸光度可以由仪器测出，这样就得出一个K值。任何 标本，用其吸光度乘以K值就得到了其浓度值。因此，K值具有非常决定性的意义，可以 决定标本的准确性。 K值的决定因素： 我们看看K值会受到什么影响呢? 第一，标准液的浓度一定要准确（标准液最好与标本一样是以血清为基质的）。 第二，标准液的吸光度与试剂空白的吸光度一定要准确。吸光度受仪器、试剂的影响，如 果仪器稳定，试剂也稳定，那K值就稳定。仪器和试剂是影响K值的主要因素。 如何确定K值是准确的？ 一般我们用质控血清来检查，最好是两种水平的质控来检查，如果质控结果很好，可以说 K值是准确的，用这个K值计算出来病人的结果也是准确的，所以K值非常关键。 K值的真面目： K值实际上代表了斜率，截距代表试剂空白，试剂空白每天都在变化，所以K值的稳定性 由仪器与试剂决定，如果仪器与试剂都十分稳定，那K值也很稳定。 多长时间定一次标合适？ 这要看您试剂的稳定性，质控结果不好，有些项目做试剂空白可以解决，有些项目要做两
点定标。 酶的项目如何确定K值： 一是计算出来的理论K值; K = (TV X 1000)/(SV X L ) X ￡ 二是用有酶项目的定标液得出K值（K=标准浓度/（A标准—A试剂空白））：目前各公司可以提供多项目的定标液，不仅有底物类的项目，也有酶类的项目。 生化检验中的各种空白概念 时间:2009-5-8 9:54:09, 点击:61 对所谓“试剂空白""样本空白""水空白""杯空白“等“空白“名词，有些同行可能感到困惑.特此汇集了一下各种言论（包括本论坛高手们发表的一些意见）并结合自己的理解，总结如下，希望大家指正和补充： 空白概念区别要点:**空白二只含**的空白（只含**的吸光度） 1、试剂空白： 由于生化测试测量的吸光度为相对吸光度，所以从理论上说，所有终点法的测试都需要把试剂本身的吸光度扣除，试剂本身的吸光度就是试剂空白。测量方法是按照正常测试的试剂和样本量，把样本换成蒸馏水来测量。 在传统手工方法中，每次测定都要做至少三个管：测定管、标准管、空白管。其中空白管是试剂加蒸馏水，测出来也就是试剂空白。因为操作环境、仪器状态、试剂稳定性等变异，所以要求每次都要测定试剂空白，称为实时试剂空白。 在全自动分析仪上，大体上是模拟手工操作。但许多全自动分析仪为追求速度，在设计上采用一些折中方法来测定试剂空白。以日立全系列生化仪为例。该系列分析仪是做不了实时试剂空白，因为它们全是先加入样本后加试剂，为了折中，只好在定标时做一个试剂空白，保存起来，需要扣除试剂空白时再减这个预先保存的值。这种做法，对于比较稳定的试剂来讲，对结果影响不大。 通俗的讲，日立的仪器工作流程中首先是将标本加入到比色杯中，然后依次加入R1 试剂、R2试剂，所以试剂空白在每个测定项目曲线中是无法看到的。但是7170从CALIBRATION 中是可以看到的，S1ABS就是代表试剂空白吸光度，在CALIBRAT ION画面里的下方找到 Reaction Monitor （反应监察），其中STD（1）就是代表试剂空白反应曲线.为了减小误差，日 立仪器会连续做两次测定，所以你看到FIRST和SECONDS条，计算时是取他们的平均值。做 试剂空白目的之一就是观察试剂是否稳定，积极采取措施纠正。对于日立的这种试剂空白测定很多仪器都采用这种方法，也叫做试剂空白校准。
生化知识总结
蛋白质 1.蛋白质的元素组成：碳氢氧氮硫，有些含磷和其他金属元素如铁锰钴镍铜锌 2.蛋白质含量：细胞干重的百分之五十以上 3.凯氏定氮法的基础：蛋白质中氮含量接近16%。凯氏定氮法公式：蛋白质含量=含氮量×100/16 4.蛋白质分子量：几千到几十万 氨基酸 1.氨基酸碳原子编号：方法①:羧基碳原子编号为C-1，侧链碳原子依次编号为C-2，C-3...方法②：与羧基相连的碳原子标记为α-碳（中心碳原子），侧链基团的其他碳原子依次编号为β、γ、等 2.氨基酸分类：①R基团为非极性的氨基酸：
②R基团为极性不带电荷的氨基酸（较易溶于水） 特殊氨基酸：甘氨酸（不含手性碳），脯氨酸（唯一的亚氨基酸），半胱氨酸（巯基氧化形成二硫键，二硫键可以在一条肽链内形成折叠，也可以在两条肽链间形成连接） ③R基团带电荷的氨基酸 酸性氨基酸（生理条件下给出质子，自身带负电荷）
碱性氨基酸（生理条件下获得质子，自身带正电荷） 其他氨基酸分类方式：分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸；分为必需氨基酸和非必需氨基酸 5.蛋白质中的稀有氨基酸： 概念：遗传密码只对应20种氨基酸，但蛋白质中还有很多种其他氨基酸，是翻译后经过加工而来，称为蛋白质的稀有氨基酸。 两种重要的稀有氨基酸：4-羟基脯氨酸和5-羟基赖氨酸（是哺乳动物体内最丰富的蛋白质胶原蛋白的组成成分） N-甲酰甲硫氨酸是所有原核生物肽链N端的第一个氨基酸。 蛋白质中稀有氨基酸的存在会影响蛋白质的溶解性、稳定性以及与其他蛋白质的相互作用，从而使蛋白质的功能更加丰富。 第二十一种氨基酸：硒代半胱氨酸。是丝氨酸的衍生物（硒代氧），是在蛋白质合成时进入肽链而非在肽链合成后修饰形成。它有自己的密码子和tRNA.某些古菌中还有第23种氨基酸。 6.非蛋白质氨基酸：非蛋白质氨基酸是常见氨基酸的衍生物，所以大多也是L-α-氨基酸（细菌蛋白、抗生素蛋白、放线菌素蛋白含有一些D-氨基酸），不参与蛋白合成但具有广泛的生理功能如毒蛋白、生化反应的前体或中间产物、植物抗逆性等。 7.氨基酸的酸碱性质：氨基酸分子含有氨基和羧基，在溶液中呈解离状态。氨基酸是两性电解质，同一种氨基酸在不同pH条件下可以带正电荷、负电荷或净电荷为零。若某种氨基酸在某pH溶液中所带静电荷为零，此时整个分子呈电中性。此时溶液的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。 用K1代表羧基的解离情况，K2代表氨基的解离情况，KR代表R基的解离情况。酸性氨基酸：PI=1/2（PK1+PKR)，碱性氨基酸：PI=1/2（PK2+PKR）。等电点的测定：在不同pH值溶液中对氨基酸进行电泳，样品在电场中不迁移时的电泳缓冲液的pH值为氨基酸的等电点。（蛋白质的等电聚焦电泳：在电泳时让凝胶中产生pH梯度，蛋白质样品在相当于该蛋白质等电点的pH值位点不再移动，凝集成一条带。组氨酸是生理条件下唯一具有明显的缓冲作用的氨基酸。 8.氨基酸的立体化学：除甘氨酸外，常见氨基酸的α-碳原子是一个不对称碳原子，即手性碳原子。 9.生物化学中立体异构的命名是根据绝对构型来命名的，不是由旋光性。L和D指的是四个基团的空间相对位置，与旋光值正负没有关系，旋光值正负是由旋光仪来测定的。 10.氨基酸的吸收光谱：酪氨酸Trp280nm，色氨酸Tyr275nm，苯丙氨酸Phe257nm。（主要是酪氨酸吸收，所以蛋白质的吸光值一般认为280nm） 11.氨基酸的重要化学反应： 茚三酮反应：弱酸性条件下，氨基酸脱氨脱羧，还原茚三酮，生成蓝紫色产物水合茚三酮。（脯氨酸的茚三酮反应
生化常见概念
关于参考范围、质控范围、靶值、定标浓度、重复性、cv值、 相对误差概念及相互关系 参考范围：通过临床试验选定不少于100个正常人群血样本，经全自动生化分析仪测定，所得测定值用统计学方法处理，并计算参考范围。在我们生化仪软件项目参数设置中指的就是每一个测定项目都有一个正常的范围值。 定标是前提质控是保证 质控范围：质控（Quality Control）为达到规范或规定对数据质量要求而 采取的作业技术和措施。就是把它当成标本来测试有的有商家给定的靶値有的没有都可以通过绘制质控图了解机器的稳定性 相对误差则是绝对误差与真值的比值，因此它是一个百分数。一般来说， 相对误差更能反映测量的可信程度。相对误差等于测量值减去真值的差的绝对值除以真值，再乘以百分之一百。
如上图所示，0SD就是靶值即浓度，测定项目时肯定会有偏差，在+-1SD以内质控测试非常好，+-2SD以内还勉强可以，+-3SD 以内质控结果需再重新测试定标和质控。 靶值：移除无关值后,参与的全部试剂反应的平均值. 先按照分析仪的仪器类型对参加实验室进行分组，以各组的加权均值作为靶值。 在我们仪器中靶值即是质控液的浓度。 定标浓度：定标就是要找出一个参考点，就是一个K值（A=KCL）。它是由仪器与试剂状态确定下来的。当我们测定一 个标本时，无论您是用手工的方法还是全自动生化分析仪，测出
来的值只是一个吸光度，这个吸光度对我们没什么意义，我们要把吸光度转换成一个浓度或是酶的活性，那就要乘上一个K值，计算并打印出来的结果对我们就有意义了。K值就是我们定标出来的。定标时我们需要的修改的参数有：定标液浓度（说明书上都有，多标准浓度计算后浓度由小到大依次排序）、杯号（定标液放在样品杯的位置）、定标模式、重复次数、 重复性：也是CV值。Cv：变异系数（coefficient of variation）。标准变异系数是一组数据的变异指标与其平均指标之比，它是一个相对变异指标。变异系数有全距系数、平均差系数和标准差系数等。常用的是标准差系数，用CV(Coefficient of Varinace)表示，CV(Coefficient of Variance):标准差与均值的比率。 标准差 标准差(Standard Deviation) 各数据偏离平均数的距离（离均差）的平均数，它是离差平方和平均后的方根。用σ表示。因此，标准差也是一种平均数。标准差能反映一个数据集的离散程度。平均数相同的，标准差未必相同。关于这个函数在EXCEL中的STDEV函数有详细描述。
生物化学复习重点
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
生化分析仪检验中的各种空白的概念
生化检验中的各种空白概念 对所谓“试剂空白”“样本空白”“水空白”“杯空白”等“空白”名词，可能感到困惑，特此汇集了一下各种言论，总结如下，希望大家指正和补充： 1、试剂空白： 由于生化测试测量的吸光度为相对吸光度，所以从理论上说，所有终点法的测试都需要把试剂本身的吸光度扣除。试剂本身的吸光度就是试剂空白，测量方法是按照正常测试的试剂和样本量，把样本换成蒸馏水来测量。 在传统手工方法中，每次测定都要做至少三个管：测定管、标准管、空白管。其中空白管是试剂加蒸馏水，测出来也就是试剂空白。因为操作环境、仪器状态、试剂稳定性等变异，所以要求每次都要测定试剂空白，称为实时试剂空白。 总的说来，自动生化仪上的试剂空白一般表现为零点吸光度，该吸光度是通过校准确立的。 2、样本空白： 由于溶血、脂血、黄疸等情况，会导致样本本身的吸光度对测试结果造成影响。所以对样本本身吸光度的测量，即样本空白，可以去除这方面的影响。测量方法是按照正常测试的试剂和样本量，把试剂换成蒸馏水或生理盐水来进行测量。自动生化仪上，很难界定样本空白。与消除样本空白有关的大约有如下几点: (1)在双试剂测定时，加入试剂1和样品后的吸光度可一定程度上扣除样本空白，所以有单试剂不能扣除样本空白的说法。 (2)现在优质的试剂的抗干扰能力都比较强，比如有些双试剂，R1加入后先和样本孵育一段时间，将血红蛋白、脂肪、胆红素等反应掉，再加入R2开始测定反应，在一定范围内都可以消除样本空白。 (3)现代全自动生化仪大多采用双波长测定。双波长测定的原则是根据干扰组分和待测物质吸收光谱的峰形特征，选择两个波长和，使干扰组分在这两个波长处的吸光系数相等，而使待测物质在两波长处的吸光系数有显著差别。以两波长分别测定分析溶液的吸光度，以两个吸光度值之差计算。这也可以扣除一部分样本空白。 3、水空白： 比色杯在加入水以后的吸光度。水空白的意义主要是对光路系统进行检查和校正，如光源，比色杯等，同时在计算中起到消除杯差的作用。 海力孚致力于医疗健康领域产品的研发与销售，所生产的全自动生化分析仪主要面向基层检验单位，供应适合乡镇医院、私人医院、疾控中心等单位使用的设备，质优价廉，保证用户得到及时优秀的售后服务。
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
生物化学Ⅰ教案讲解
生物化学Ⅰ（静态）教案——于建生课程编号014102 48课时 参考书： [1]Keith E and Colin J Biological Chemistry ，lst ，Ed ，Cambridge University Press 1980 [2]Lippard ，S。J ，and Berg ，J。M ，Principles of Bioinorganic Chemistry ，University Science Books ，California 1994 [3]Nelson D L ，Cox M L .Lehninger Principles of Biochemistry .3rd，Ed ，New York ：Worth Publishers ，2000 [4]Biochemistry B.D.Hames, N.M.Hooper and J.D.Houghton科学出版社1999? [5]《生物化学》（第四版）顾天爵人民卫生出版社1998 [6]《基础生物化学》 D.沃伊特 J.G.沃伊特 C.W.普拉特朱德熙郑昌学主译科学出版社1999 [7]郑集、陈钧辉：普通生物化学，第三版，北京高等教育出版社，1998 [8]王镜岩、朱圣庚、徐长法等：生物化学，第三版，北京高等教育出版社，2002 [9]沈同、王镜等：生物化学，第二版，北京高等教育出版社，1999 习题集： 1、生物化学习题解析（第二版）陈均辉等科学出版社 2001 2、生物化学考试500题解I.D.K哈尔克斯顿四川大学出版社 1986 3、生物化学习题入门姚仁杰等译北京大学出版社1987 4、生物化学习题集张来群谢丽涛科学出版社1998 5、中国科学院硕士研究生入学考试试题与解答生物化学王克夷祁国荣科学出版社1999 课程目的与要求： 通过本课程的学习，使学生能够：（1）掌握糖类及其衍生物、脂类及其衍生物、蛋白质、核酸等构成生物机体的基础物质的化学组成、结构和性质，以及它们在体内的分布；（2）掌握生物催化剂----酶的化学本质、组成、命名、分类、催化特性、作用专一性及作用机制、米氏方程式的应用；（3）掌握各种维生素、各种激素等生物机体的重要物质的化学组成、结构、性质，以及它们各自的重要作用；（4）了解抗生素的概况以及几种重要抗生素的化学结构、来源、理化性质和作用。 第一章绪论(preface) 目的与要求： 使学生对生物化学有一个全面的初步认识，熟悉生物化学在工农业生产中的实际存在与应用。 重点讲解: 生物化学的研究对象，任务和内容，与其他学科的关联和工农业生产的发展关系。 对学生要求：掌握以上重点，同时要了解生物化学的发展。 §1 生物化学的涵义及其研究对象 一、生物化学的定义 生物化学可以认为是生命的化学(chemistry of life)。 生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象并阐明其化学本质的学科。 二、研究对象及分类 研究对象：一切生命有机体 分类：根据研究对象可分为：植物生化、动物生化、人体生化、微生物生化 根据研究目的可分为： 临床生物化学、工业生物化学、病理生物化学、农业生物化学、生物物理化学等。 §2 生物化学的任务和内容 一、任务
生化检验中的定标
定标的意义： 定标就是要找出一个参考点，就是一个K值（或F值）。它是由仪器与试剂共同确定下来。当我们测定一个标本时，无论是手工或全自动生化分析仪，测出来的值只是一个吸光度，这个吸光度对我们没有什么意义，我们要把这个吸光度转化成一个浓度或是酶的活性，那就要乘上一个K值，计算出来的结果对我们就有意义了。K值就是我们通过定标找出来的。一般来说测定K值的最低要求是用标准品和试剂空白来测定，经过仪器测定出这两个吸光度，即标准品的吸光度和试剂空白的吸光度。 K=标准浓度/(A标准－A试剂空白) PS：A表示吸光度 标准液的浓度我们是知道的，这两个吸光度可以由仪器测出，这样就得出一个K值。任何标本，用其吸光度乘以K值就得到了其浓度值。因此，K值具有非常决定性的意义，可以决定标本的准确性。 K值的决定因素： 我们看看K值会受到什么影响呢？ 第一，标准液的浓度一定要准确（标准液最好与标本一样是以血清为基质的）。 第二，标准液的吸光度与试剂空白的吸光度一定要准确。吸光度受仪器、试剂的影响，如果仪器稳定，试剂也稳定，那K值就稳定。仪器和试剂是影响K值的主要因素。 如何确定K值是准确的？ 一般我们用质控血清来检查，最好是两种水平的质控来检查，如果质控结果很好，可以说K 值是准确的，用这个K值计算出来病人的结果也是准确的，所以K值非常关键。 K值的真面目： K值实际上代表了斜率，截距代表试剂空白，试剂空白每天都在变化，所以K值的稳定性由仪器与试剂决定，如果仪器与试剂都十分稳定，那K值也很稳定。 多长时间定一次标合适？ 这要看您试剂的稳定性，质控结果不好，有些项目做试剂空白可以解决，有些项目要做两点定标。 酶的项目如何确定K值： 一是计算出来的理论K值； K = (TV × 1000)/(SV × L × ε) 二是用有酶项目的定标液得出K值（K=标准浓度/(A标准－A试剂空白)）：目前各公司可以提供多项目的定标液，不仅有底物类的项目，也有酶类的项目。
生物化学定义
定义：由亲代DNA生成子代DNA时，每个新形成的子代DNA中，一条链来自亲代DNA，而另一条链则是新合成的，这种复制方式叫半保留复制 半不连续复制—在DNA复制时，前导链是连续合成的,而滞后链的合成是不连续的，这种复制方式称为半不连续复制。 在DNA复制过程中，前导链能连续合成，而滞后链只能是断续的合成5→'3 '的多个短片段，这些不连续的小片段以其发现者的名字命名为冈崎片段 光复活：400nm左右的光激活光复活酶，专一分解紫外光照射引起的同一条链上TT（CC CT）二聚体。（包括从单细胞生物到鸟类，而高等哺乳动物无） 切除修复：将DNA分子中的受损伤部分切除，以完整的那条链为模板再重新合成。特异内切酶、DNA聚合酶、DNA外切酶、DNA连接酶均参与。（发生在DNA复制前） 重组修复（发生在开始复制后）：复制时，跳过损伤部位，新链产生缺口由母链弥补，原损伤部位并没有切除但在后代逐渐稀释。 诱导修复（SOS修复，易错修复）：造成DNA损伤或抑制复制的处理均能引起一系列复杂的诱导效应，称为应急反应（SOS response）。此过程诱导产生切除修复和重组修复中的关键蛋白和酶，同时产生无校对功能的DNA聚合酶。所以会有2种结果：修复或变异（进化）。 在复制叉上分布着各种与复制有关的酶和蛋白因子，它们构成的复合物称为复制体（replisome） 35 转录：以DNA的一条链为模板在RNA聚合酶催化下，按照碱基配对原则，合成一条与DNA链的一定区段互补的RNA链的过程称为转录。 原核生物的转录过程可分为4个阶段： （1）模板的识别；（2）转录的起始；（3）转录的延伸；（4）转录的终止。 真核生物的转录过程也可分为4个阶段： （1）转录复合物的装配；（2）转录的起始；（3）转录的延伸；（4）转录的终止。 启动子——指RNA聚合酶识别、结合和开始转录的一段DNA序列 启动子的结构至少由三部分组成：-35序列提供了RNA聚合酶全酶识别的信号；-10序列是酶的紧密结合位点（富含AT碱基，利于双链打开）；第三部分是RNA 合成的起始点。 在DNA分子上（基因末端）提供转录停止信号的DNA序列称为终止子（terminators),它能使RNA聚合酶停止合成RNA并释放出RNA。 协助RNA聚合酶识别终止信号的辅助因子（蛋白质）称为终止因子。
生化生物化学解+简答题(无答案)重点知识总结
蛋白质 1. 蛋白质的一级结构 2. 蛋白质变性 3. α-螺旋(α-helix) 4. 等电点 5. 肽单元(peptide unit) 6. 模体 7. 分子伴侣(molecular chaperone) 五、简答题 1. 简述蛋白质二级结构的定义，主要存在形式和维持键。 2. 什么是蛋白质的变性？哪些因素可引起蛋白质变性？其性质发生哪些改变？ 3. 蛋白质变性在医学上有什么应用？ 4. “蛋白质的一级结构决定空间结构，空间结构决定相应的生物学功能”。 5. 疯牛病的致病因子——错误折叠的蛋白质是否否定了这一结论？为什么？ 6. 利用蛋白质的理化性质，试述两种“分离蛋白质”的方法及其原理。 7. 根据本学期所学的实验，写出至少两种分离蛋白质的方法，并简要说明其原 理。 核酸 四、名词解释1．Tm值2．增色效应3．核酶 五、问答题1．简述DNA二级结构的特点。2．试比较DNA 、RNA分子组成、结构、胞内定位及生理功能。3．叙述蛋白质变性与DNA变性的区别与应用。4．为什么DNA分子存在增色效应？ 酶 三、名词解释1．酶的化学修饰2．同工酶(Isoenzyme) 3．别构调节(Allosteric regulation) 4．竞争性抑制(competitive inhibition) 四、问答题1．什么是酶促反应？影响酶促反应的因素有那些？2．竞争性抑制剂的抑制程度取决于什么因素？3．春节假期，切忌暴饮暴食。试从其诱发急性胰腺炎的角度阐述相关的生化机制。4．何谓酶原激活，试述酶原激活的机理及其生理意义？ 糖代谢 四、名词解释 1．糖有氧氧化
2．糖酵解(Glycolysis)无氧酵解 3．底物水平磷酸化 4．磷酸戊糖途径(Pentose phosphate pathway) 5．糖异生(gluconeogenesis) 6．乳酸循环 五、问答题 1．有关糖的有氧氧化，请回答：①什么是糖的有氧氧化？②三羧酸循环的关键 酶是哪些？③一次三羧酸循环分别产生多少NADH、FADH2和ATP？④一分子 的葡萄糖彻底氧化分解生成CO2和H2O可以生成多少ATP？ 2．叙述1克分子丙酮酸彻底氧化分解产生的ATP克分子数？（写出主要过程）。 3．糖酵解途径和糖异生途径是两条方向相反的代谢途径。多数反应是共有的， 可逆的。但也各有几个不可逆反应。请写出这些不可逆反应，并标明所需要的酶。 4．试述糖的三条分解代谢途径的特点和意义。 5．请列表比较糖的有氧氧化与无氧酵解进行的部位，反应的条件、关键酶、产 物、能量生成及生理意义。 6．叙述糖酵解的定义、反应部位、关键步骤及关键酶、由Gn分子上断裂下的 1molG经过糖酵解后净生成的ATP为多少？为什么？ 7．联系信息传递途径叙述糖原合成中对关键酶调节的机制 8．简述磷酸戊糖途径的产物和生物学意义。 9．简述血糖的定义、正常值、来源与去路，以及调节血糖的激素及各自的作用 特点。 10．“蚕豆病”患者在食用蚕豆后发生溶血性黄疸。根据你所掌握的生化知识分析 原因。 11．叙述糖酵解、糖异生的概念及两者异同点。 酯代谢 三、名词解释1．酮体(Ketone body) 2．脂肪动员(Fat mobilization) 3．β-氧化(β-oxidation) 4．脂蛋白5．柠檬酸-丙酮酸循环(Citrate pyruvate cycle) 四、问答题1．比较脂肪酸氧化和合成的异同点。2．概述一18碳的饱和脂肪酸彻底氧化分解的过程。3．写出胆固醇合成的原料、关键酶；并简述胆固醇在体内的代谢转变。4．血浆脂蛋白的定义？
生物化学重点及概念
1、糖类中Glc 大多是D 型，构成蛋白质的氨基酸都是L 型。D 型存在，但不参与蛋白质合成。 2、甲携来一本亮色书精组。 酶类重点： 3、大多数寡聚酶是胞内酶，而胞外酶一般是单体酶 4、酶的活性中心也称为活性部位，是指酶分子上直接与底物结合，并与催化作用直接相关的区域。 5、是指酶对参与反应的底物有严格的选择性，即一种酶仅能作用于一种底物，或一类分子结构相似的底物，发生某种特定类型的化学反应，产生特定的产物。 6、酶就是由细胞合成的，具有高效率、高度专一性、活性可调节的生物催化剂，在机体内行使催化功能。 7、酶的反应速率：单位时间、单位体积中底物的减少量或产物的增加量。 8、最适温度不是酶的特征常数，它与底物种类、作用时间、pH 、离子强度 等因素有关 9、Michaels —Menten 曲线：酶反应速度与底物浓度的关系曲线 10、米氏方程成立的前提：反应速度为初速度，因为此时反应速度与酶浓度呈正比关系，避免了反应产物以及其它因素的干扰；酶底物复合物处于稳态即ES 浓度不发生变化；符合质量作用定律。 11、凡阻抑酶反应速率的化合物叫酶的抑制剂（inhibitor ），其作用称为酶的抑制作用。 12、竞争性抑制：抑制剂具有与底物类似的结构，竞争酶的活性中心，并与酶形成可逆的EI 复合物，阻止底物与酶结合。Km 升高vmax 不变 13、非竞争性抑制：底物和抑制剂可以同时与酶结合，但是，中间的三元复合物ESI 不能进一步分解为产物，因此，酶的活性降低。Km 不变vmax 降低 14、 反竞争性抑制：酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合。、Km 降低vmax 降低斜率不变 15 16、酶催化某一特定反应的能力来表示酶活力，国际单位（IU ）: 1μmoL 变化量 / 分钟 17、每毫克酶蛋白所具有的酶活力。单位：U/mg 蛋白质。量度酶纯度 18、酶的性质：高效性、酶在活性中心与底物结合、专一性、对反应条件敏感（最适温度、最适pH ） ，容易失活、反应条件温和、酶活性受到调控、许多酶的活性还需要辅助因子的存
生物化学基本内容
生物化学基本内容 学习方法 生物化学是是在分子水平上研究生物体的组成与结构、代谢及其调节的一门科学。其发展快、信息量丰富，有大量需要记忆的内容，因此学好它不是一件容易的事情。下面就如何学好生物化学这门课程谈一谈自己的浅见，希望能对学生们有所帮助。 1、选择好教材和参考书 目前市场上有各种各样的生物化学教材和一些参考书，如何选择适合自己的教材和参考书对于培养自己的学习兴趣，学好本学科十分重要。我个人认为应该准备三本教材和一本习题集：一本是简单的版本，便于理解和自学。如南京大学由郑集等编写的《普通生物化学》；一本是高级的版本，如北京大学王镜岩等编著的《生物化学》，阅读此类教科书便于对各章内容全面和深入的掌握；第三本应该是一本英文的原版教材，如DonaldVoet编著的《FundamentalsofBiochemistry》和ChristopheK.Mathews编写的《Biochemistry》。英文版教材的特点是新、印刷精美，图表多为彩图，通常还有配套的多媒体光盘，方便你自学。阅读一本好的英文生化教材，不仅对提高自己的专业英语水平，而且对理解各章节的内容，学好本学科是非常有帮助。 2、由表及里，循序渐进，课前预习，课后复习 根据研究内容，本课程可分为以下几部分：①重要生物分子的结构和功能：着重介绍蛋白质、核酸、酶、维生素等的组成、结构与功能。重点阐述生物分子具有哪些基本的结构?哪些重要的理化性质?以及结构与功能有什么关系等问题，同时要随时将它们进行比较。这样既便于理解，也有利于记忆。②物质代谢及其调节：主要介绍糖代谢、脂类代谢、能量代谢、氨基酸代谢、核昔酸代谢、以及各种物质代谢的联系和调节规律。此部分内容是传统生物化学的核心内容。学习这部分内容时，应注重学习各种物质代谢的基本途径，特别是糖代谢途径、三羧酸循环途径、糖异生途径和酮体代谢途径；各代谢途径的关键酶及生理意义；各代谢途径的主要调节环节及相互联系；代谢异常与临床疾病的关系等问题。③分子遗传学基础：重点介绍了DNA复制，DNA转录和翻译。学习这部分内容时，应重点学习复制、转录和翻译的基本过程，并从必要条件、所需酶蛋白和特点等方面对三个过程进行比较，在理顺本课程的基本框架后，就应全面、系统、准确地掌握教材的基本内容，并且找出共性，抓住规律。 3、学会做笔记 首先有一点必须强调，上课时学生的主要任务时是听老师讲课而不是做笔记，因此在课堂上要集中精力听讲，一些不清楚的内容和重要的内容可以笔录下来，以便课后复习和向老师求教。当然，条件好的同学可以买来录音设备，将老师的上课内容录下来，以供课后消化。另外，老师的讲稿大都做成了幻灯片，学生可从老师那里得到拷贝。 4、懂得记忆法 学习生物化学时，学生反映最多的问题是记不住学过的内容。关于此问题我的建议是：首先分清楚那些需要记忆，那些根本就不需要记忆。如氨基酸的三字母和单字母符号是需要记的，而许多生物分子的结构式并不需要记；其次明白理解是记忆之母，因此对各章内容，必须先对有关原理理解透，然后再去记忆；第三，记忆要讲究技巧，多想想方法。如关于必需氨基酸的记忆，可以将高等动物10种必需氨基酸的首写字母拼写成一句话：Tip MTV hall(需付小费的MTV厅)。 5、勤于动手，联系实际 这是由“学懂”通向“会做”的桥梁和提高考生在考试中的实践能力的重要保证。平时多做习题，多做实验，是你掌握本学科，取得比较理想的考试成绩的一个很重要的保证。 5、充分利用网络资源
生化总结
生化复习资料 重点主要是框架内容和基本概念，不会考得太细和过偏。为了减轻各位复习压力，以下主要是各章最重要、需要记的内容，其它内容请大家根据自己实际情况进行复习，主要考的是知识点，大题方面要靠自己理解去答，切忌不要空着，请大家调整好心态，合理复习，祝各位考试顺利通过！如有相关问题，请与总结成员（张韬、辛雷、巩顺、赵贵成、刘仁东）联系！ 生命大分子的结构与功能 一、蛋白质 （一）结构 （1）一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。化学键：肽键、二硫键 （2）二级结构：指多肽链骨架上原子的局部空间排布，并不涉及侧链位置。化学键：氢键 组成二级结构的基本单位——肽单元 形式α-螺旋β-折叠β-转角和无规卷曲 （3）三级结构：是一条多肽链的完整的构象，包括全部的主链和侧链的专一性的空间排布。 化学键：次级键——氢键、离子键（盐键）、疏水作用和Van Der Wassls 力 （4）四级结构：指含有两条或多条肽链的蛋白质，其每一条肽链都具有其固定的三级结构（亚基），并靠次级键相连接 （二）理化性质 （1）变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质分子中非共价键（有时也包括二硫键）被破坏，而引起其空间结构改变，并导致蛋白质理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为变性。 复性：在去除变性因素后，部分蛋白质又可恢复其原有的空间结构、理化性质及生物学活性，这样的过程称为复性。 （2）蛋白质从溶液中析出的现象称为“沉淀”。 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐以破坏其胶体稳定性而使蛋白质析出 二、核酸 （一）结构 （1）一级结构：指 DNA或RNA中核苷酸的排列顺序（简称核苷酸序列），也称碱基序列。 （2）二级结构 1、DNA的二级结构——双螺旋结构模型：反向平行、互补双链结构： 脱氧核糖和磷酸骨架位于双链外侧，走向相反；碱基配对，A-T，G-C右手螺旋，并有大沟和小沟；螺旋直径 2nm 螺距 3.4nm 螺旋一周10个碱基对，碱基平面距离 0.34 nm 双螺旋结构稳定的维系；横向是碱基对氢键，纵向是碱基平面间的疏水堆积力。 DNA功能：遗传信息的载体，基因复制和转录的模板，生命遗传的物质基础。 2、RNA的二级结构 <1> mRNA 特点：-帽子结构（m7GpppNm）-多聚A尾、遗传密码 功能：指导蛋白质合成中氨基酸排列顺序 <2>tRNA 局部形成茎-环样结构（或发夹结构） 包括：氨基酸接纳茎（氨基酸臂） TΨ环反密码环 DHU环 （二）理化性质 1变性：理化因素作用下，DNA分子互补双链之间氢键断裂，使双螺旋结构松散，变成单链的过程。 2复性（退火）:适当条件下，两条互补链重新恢复天然的双螺旋构象的现象。 3分子杂交：不同来源的核酸经变性和复性的过程，其中一些不同的核苷酸单链由于存在局部碱基互补片段，而在复性时形成杂化双链（heteroduplex），此过程称分子杂交。（杂化双链：不同DNA间，DNA与RNA或 RNA 与 RNA） 三、酶 （一）结构 <1>酶活性中心：能结合并催化一定底物使之发生化学变化的位于酶分子上特定空间结构区域，该区域包含结
生物化学复习纲要
生物化学复习纲要 第一章绪论 一、生物化学的概念及其研究内容 二、生物化学领域的研究成果和进展（如遗传物质和遗传密码的确定、人类基因组计划、蛋 白质组学等） 第二章蛋白质化学 一、20种常见氨基酸的结构、符号、分类 二、氨基酸等电点的概念及其计算 三、氨基酸的化学反应（主要是α－氨基参加的反应及与茚三酮反应） 四、氨基酸混合物的分析分离（主要是纸层析和离子交换层析的原理） 五、蛋白质各级结构的概念及其作用力。包括肽平面的概念以及α－螺旋结构的要点、结构 域的概念。 六、蛋白质一级结构序列分析（主要是N－端、C－端氨基酸残基鉴定方法、几种蛋白水解 酶的作用位点） 七、蛋白质性质（胶体性质、沉淀作用、变性作用和别构效应） 第三章酶化学 一、酶的概念及其作用特点 二、酶的化学本质及其组成（全酶的作用特点） 三、酶的国际系统分类 四、酶活力及比活力的概念及有关计算 五、酶的专一性 六、米氏方程及其计算，米氏常数（Km）的概念 七、可逆抑制作用的类型及其动力学曲线 八、影响酶促反应速度的因素 九、酶活性中心的概念 十、影响酶高催化效率的有关因素 十一、酶活性的调节（别构酶及其动力学曲线、共价调节酶及酶原激活的本质）
第四章核酸化学 一、碱基、核苷及核苷酸的结构 二、DNA一级、二级结构的特点、作用力（主要是双螺旋结构） 三、tRNA一级、二级、三级结构的特点 四、真核生物mRNA与原核生物mRNA在结构上的区别（主要是两端） 五、核酸的性质（主要是紫外吸收、变性、复性有关内容） 六、DNA和RNA的区分方法 第五章维生素和辅酶 一、各种维生素的生理功能及其缺乏病 二、B族维生素的主要辅酶形式 第六章糖代谢 一、糖酵解定义及反应历程和能量计算 二、TCA循环的反应途径及能量计算 三、磷酸戊糖途径的特点及生物学意义 四、糖异生作用的概念及其关键步骤 五、糖原合成及分解代谢及其关键酶 第七章生物氧化 一、生物氧化的定义、特点 二、呼吸链的概念及其组成、产能部位 三、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、P/O比的概念 四、氧化磷酸化的解偶联作用以及化学渗透假说的主要要点 五、自由能变化（△G o’）的计算
医药行业生化重要概念解释
生化重要概念解释 1 重要概念解释 A Abundance (mRNA 丰度)：指每个细胞中mRNA 分子的数目。 Abundant mRNA(高丰度mRNA)：由少量不同种类mRNA组成，每一种在细胞中出现大量拷贝。 Acceptor splicing site (受体剪切位点)：内含子右末端和相邻外显子左末端的边界。 Acentric fragment(无着丝粒片段)：(由打断产生的)染色体无着丝粒片段缺少中心粒，从而在细胞分化中被丢失。 Active site(活性位点)：蛋白质上一个底物结合的有限区域。 Allele(等位基因)：在染色体上占据给定位点基因的不同形式。Allelic exclusion(等位基因排斥)：形容在专门淋巴细胞中只
有一个等位基因来表达编码的免疫球蛋白质。 Allosteric control(不构调控)：指蛋白质一个位点上的反应能够阻碍另一个位点活性的能力。 Alu-equivalent family(Alu 相当序列基因)：哺乳动物基因组上一组序列，它们与人类Alu 家族相关。Alu family (Alu家族)：人类基因组中一系列分散的相关序列，每个约300bp长。每个成员其两端有Alu 切割位点(名字的由来)。α-Amanitin(鹅膏覃碱)：是来自毒蘑菇Amanita phalloides 二环八肽，能抑制真核RNA聚合酶，特不是聚合酶II 转录。 Amber codon (琥珀密码子)：核苷酸三联体UAG，引起蛋白质合成终止的三个密码子之一。 Amber mutation (琥珀突变)：指代表蛋白质中氨基酸密码子占据的位点上突变成琥珀密码子的任何DNA 改变。 Amber suppressors (琥珀抑制子)：编码tRNA的基因突变使其反密码子被改变，从而能识不UAG 密码子和之前的密码子。 Aminoacyl-tRNA (氨酰-tRNA)：是携带氨基酸的转运RNA，共价连接位在氨基酸的NH2 基团和tRNA 终止碱基的3￠或者2￠－OH 基团上。 Aminoacyl-tRNA