中科大生化分子生物学教学大纲
教学大纲
生物化学教学大纲
生物化学课程分为静态知识模块（60学时），动态知识模块（40学时）和分子生物学（60学时）三部分。
静态知识模块部分旨在使学生掌握生物化学领域的基本概念，了解分子水平上生物化学现象和过程的基本原理，理解以蛋白质、核酸、糖类、脂类、酶、维生素等生物大分子结构和功能的基本规律，并了解生物化学的发展趋势及应用前景。具体学时安排如下：
§1 绪论(3学时)
§2 蛋白质(15学时)
§2.1 20种氨基酸的结构
和性质
§2.2蛋白质中的共价结构
§2.3蛋白质的高级结构
§2.4血红蛋白的结构与功
能）
§2.5维持蛋白质高级结构
的作用力
§2.6蛋白质折叠和结构进
化
§2.7蛋白质分离纯化）
§5 脂类和生物膜（6学时）
§5.1脂的分类和性质
§5.2生物膜
§5.3膜蛋白
§6 酶（15学时）
§6.1酶的发展历史，作用特征及
其催化作用机理
§6.2酶的分类及酶功能的多样
性
§6.3核酶
§6.4酶促反应动力学
§6.5 酶的抑制作用
§6.6别构酶及其作用原理
§9.1物质跨膜运输的方式§9.2小分子物质的运输
§9.3离子载体
§9.4生物大分子的跨膜运输
§10 糖酵解（6学时）
§10.1糖酵解概述
§10.2糖酵解的第一阶段
§10.3糖酵解的第二阶段
§10.4糖酵解的调控
§11 柠檬酸循环（3学时）§11.1柠檬酸循环的准备阶段
§11.2柠檬酸循环的反应机制）
§11.3柠檬酸循环的调控
§12 生物氧化（6学时）§12.1生物氧化基本概念和呼吸链
§12.2氧化还原电位和自由能变化§14.1糖原的降解和糖原的生物合成
§14.2糖原代谢的调控
§15 脂肪酸代谢（3学时）
§15.1脂肪酸的氧化
§15.2脂肪酸的生物合成
§15.3脂肪酸代谢的调节
§16 氨基酸的分解代谢（3学时）
§16.1脱氨基作用
§16.2脱羧基作用
§16.3氨基酸的代谢调控
§17 核酸代谢（3学时）
§17.1核酸的分解代谢
§17.2核酸生物合成
§17.3 核酸代谢调控
分子生物学
分子生物学（60学时）部分旨在让学生了解分子生物学的含义、所涵盖的范畴、研究的基本模式以及研究材料的选择；掌握遗传物质DNA和RNA的结构组成、构象，化学性质与生理特性以及了解中心法则与遗传信息流。具体学时安排如下：§1 前言I （3学时）
§1.1分子遗传学的含义与范畴,研究的基本模式,研究材料的选择
§1.2遗传物质及其化学结构
§1.3中心法则与遗传信息流
§2前言II：遗传物质的构造（5学时）
§2.1原核生物: 大肠杆菌, T-even噬菌体, φx174 噬菌体, λ噬菌体
§2.2真核生物：组蛋白与非组蛋白，染色体的折叠
§2.3真核生物: 着丝粒与端粒, 基因与重复序列§3 DNA的复制（7学时）
§3.1原核生物：复制相关的酶和蛋白质，复制的调控及复制的起始
§3.2真核生物：细胞周期及复制的调控, 复制中的核小体及端粒问题
§3.3重组及基因转换
§3.4 DNA复制研究的进展
§4转录－RNA的合成及成熟（9学时）
§4.1原核及真核中RNA的分类与功能，转录相关的酶
§4.2蛋白编码基因的结构与转录
§4.3 mRNA的转录后加工: cap, tail, intron, exon. splicing
§4.4非蛋白质编码基因的结构，转录及转录后加工
§4.5 转录研究的进展
§5翻译－蛋白质的合成（4学时）
§5.1遗传密码的研究及特性
§5.2原核及真核细胞中蛋白质合成的起始终止，异同
§5.3蛋白质在真核细胞中的转运
§5.4翻译研究的进展
§6基因表达的调控（14学时）
§6.1原核生物：操纵子模型，lac. Ara. Trp. Lambda
§6.2真核生物：从染色体重排，基因剂量到RNA、蛋白质的合成及其寿命的调控
§6.3细胞发育及分化
§7 转座子（4学时）
§7.1转座子的分类及其基本机构特征，转座机理
§7.2转座子的存在与基因及基因组的进化，转座与突变
§8遗传学与癌症的发生（5学时）
§8.1细胞周期与癌变
§8.2致癌基因，抑癌基因，癌症的可遗传性
§8.3原癌基因与致癌基因，RNA及DNA病毒与癌症的发生
§9基因突变（3学时）
§9.1突变的定义与种类：突变与适应环境，突变与基因多态性
§9.2突变的发生与修复
§9.3突变的筛选
生化教学大纲学生用
生物化学——教学大纲及思考题 绪论 【教学目标】 1. 掌握生物化学的含义。 2. 熟悉生物化学研究的主要内容。 3. 了解生物化学的发展简史及生物化学在基础医学和临床医学中的地位和作用，生物化学的学科特点和学习方法。 1.思考题 1.1 简述生物化学在基础医学和临床医学中的地位和作用。 第一章蛋白质的结构与功能 【教学目标】 1. 掌握蛋白质的元素组成和分子组成特点；掌握20种氨基酸缩写符号、结构式及主要特点（区内生源不要求）。 2. 掌握氨基酸主要的理化性质；掌握蛋白质在生命活动中的重要性及蛋白质的主要理化性质。（区内生源作熟悉内容） 3.了解蛋白质分子结构与功能的关系，以及体内重要的恬性肽。 1.思考题 1.1 简述谷胱甘肽的结构特点和功能。 1.2 简述血红蛋白结构与功能的关系。 1.3 简述蛋白质一级结构与空间结构改变与疾病的关系（如镰刀形红细胞贫血；疯牛病等）。 1.4为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量; 1.5蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么? 1.6何为氨基酸的等电点？ 1.7蛋白质的二级结构主要有哪几种？各有何结构特征？ 1.8蛋白质变性和沉淀的关系如何？ 2.名词解释构象与构型、蛋白质的一级结构、蛋白质的变性作用、亚基、肽单元、肽键、蛋白质变性、模体、锌指结构、α-螺旋、β-折叠、分子伴侣、蛋白质的一级结构\二级结构\三级结构\四级结构、结构域、蛋白质的等电点、蛋白质的变构效应 第二章核酸的结构与功能 【教学目标】 1.掌握核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；掌握核酸元素组成特点，并结合碱基、核苷和核苷酸的化学结构，熟记它们的中文名称及相应的缩写符号；掌握两类核酸（DNA、RNA）分子组成异同及体内重要的环化核苷酸。 2.掌握单核苷酸之间的连接方式；描述DNA的一级结构、二级结构要点及碱基配对规律；掌握核酸的性质、DNA 热变性、复性及分子杂交等重要概念。（区内生源作熟悉内容） 3.熟悉tRNA二级结构要点及核酸的高级结构形式。（区内生源作了解内容） 4.了解核酸序列分析的方法的名称。 5. 了解核酸的分类，分布和体内几种重要单核苷酸的结构特点和生理功能。 1.思考题 1.1 细胞内有哪几类主要RNA？其主要功能是什么？ 1.2 tRNA的结构特点。
(完整版)生物化学理论教学大纲
《生物化学》教学大纲 课程名称：生物化学课程代码：120005 课程类型：专业基础课程课程性质：必修课 课程总学时：72学时理论学时：52学时 开课学期：第二学期使用专业：护理、助产、临床、药学 先修课程：人体解剖学、组织胚胎学、遗传学、有机化学 一、课程性质和任务 生物化学是研究生物体的化学组成及其变化规律的科学，是从分子水平和化学变化的本质上探讨并阐明生命现象，即生命的化学。生物化学是一门重要的医学基础课。它的任务是研究生物体内的化学组成、分子结构及其与功能的关系；生物体内物质的代谢变化及调控；生物体内信息的传递。要求学生通过本课程的学习，掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学好其它基础学科和专业学科打下基础。 二、课程教学目标 本课程的教学目标是：使学生掌握生物大分子的化学结构、性质及功能，在生命活动中的代谢变化及调控，遗传信息的传递与表达。掌握生物化学的基本技能，培养学生分析问题、解决问题及开拓创新的能力。 【知识目标】 1.掌握生物大分子的结构与功能。 2.掌握生物体内糖、脂类及蛋白质等物质的主要代谢变化及其与生理功能的关系。 3.掌握组织器官的代谢特点及其与功能的关系。 4.掌握遗传信息传递与表达的主要过程及规律。 【能力目标】 1.掌握生物化学常用仪器的使用。 2.具有生物化学的基本技能，能运用生化基础理论知识分析和解释各种实验现象。 3.掌握重要的临床生化指标，了解生物化学知识在临床、护理工作中的应用。 4.能运用所学的生物化学知识在分子水平上探讨病因和发病机制，具有一定的临床及护理操作技能。 【素质目标】 1.具有勤奋学习、事实就是的科学态度和理论联系实际的工作作风。 2.树立牢固的专业思想，具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神。 3.具有健康的体魄和良好的心理素质。
大连海事大学《生物化学》课程教学大纲
大连海事大学 《生物化学》课程教学大纲 课程编号 适用专业生物信息学辅修专业学分数 4 学时数72 考核方式考试 执笔者杭晓明编写日期2005.12.1 教研室主任签字主管教学院长（主任）签字 一、本课程的性质和目的 生物化学 (Biochemistry) 是生命科学领域重要的基础学科，是生命科学专业学生必须要学习和了解的一门基础和前言课程，学习这门课程将为生命学科其他课程的学习打下坚实的基础。 通过生物化学课程学习，学生将能够： 1. 描述生物体内的主要物质的组成、生物学功能，物质代谢途径及其调控的规律。 2. 解释生物体内物质组成、物质代谢及调控与生命现象的关系，包括生物大分子结构与机能的关系。 3. 学会初步运用生物化学知识论述或解释一些基本的生命现象和问题。 4. 培养科学的思维方式、观察分析问题的能力，以及严谨求实的科学态度。 二、课程简介 生物化学是生命科学领域重要的基础学科，它是一门主要运用化学的原理、技术和方法，同时结合其它学科的原理与技术研究生命现象的一门学科，其任务是阐述构成生物体的基本物质--生物大分子（糖类、脂类、蛋白质、核酸）的结构、性质及其在生命活动（如生长、生殖、代谢、运动等）过程中的变化规律（物质代谢和能量代谢）。 作为生命学科必不可少核心，近年来，生物化学的发展突飞猛进，已经成为生命学科中最先进的领域之一，正向生物学、遗传学、分子生理学、药理学、病理学等学科领域渗透。生物化学是生命科学专业学生必须要学习和了解的一门基础和前言课程，学习这门课程将为生命学科其他课程的学习打下坚实的基础。 三、课程教学内容 绪论：生化的研究对象；产生和发展；课程体系；学习方法。 生物有机体：生物体的化学组成；分子间相互作用；细胞及细胞器；生物膜。 生物大分子：蛋白质；酶；核酸；维生素& 激素。 生物体代谢：糖代谢；氧化磷酸化；脂类代谢；氨基酸代谢&尿素循环；核苷酸代谢，物质代谢的相互联系（糖-脂；糖-蛋白；脂-蛋白；核酸与其他）。 遗传信息传递DNA—RNA—蛋白质：DNA复制；RNA生物合成；蛋白质生物合成。 生化过程的相互作用与调控：调节（酶水平；激素水平；神经系统）。
生化教学大纲-学生用
生化教学大纲-学生用 生物化学——教学大纲及思考题 绪论 【教学目标】 1. 掌握生物化学的含义。 2. 熟悉生物化学研究的主要内容。 3. 了解生物化学的发展简史及生物化学在基础医学和临床医学中的地位和作用，生物化学的学科特点和学习方法。 1.思考题 1.1 简述生物化学在基础医学和临床医学中的地位和作用。 第一章蛋白质的结构与功能 【教学目标】 1. 掌握蛋白质的元素组成和分子组成特点；掌握20种氨基酸缩写符号、结构式及主要特点（区内生源不要求）。 2. 掌握氨基酸主要的理化性质；掌握蛋白质在生命活动中的重要性及蛋白质的主要理化性质。 （区内生源作熟悉内容） 3.了解蛋白质分子结构与功能的关系，以及体内重要的恬性肽。 1.思考题 1.1 简述谷胱甘肽的结构特点和功能。 1.2 简述血红蛋白结构与功能的关系。
1.3 简述蛋白质一级结构与空间结构改变与疾病的关系（如镰刀形红细胞贫血；疯牛病等）。 1.4为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量; 1.5蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么? 1.6何为氨基酸的等电点？ 1.7蛋白质的二级结构主要有哪几种？各有何结构特征？ 1.8蛋白质变性和沉淀的关系如何？ 2.名词解释构象与构型、蛋白质的一级结构、蛋白质的变性作用、亚基、肽单元、肽键、蛋白质变性、模体、锌指结构、α-螺旋、β-折叠、分子伴侣、蛋白质的一级结构\\二级结构\\三级结构\\四级结构、结构域、蛋白质的等电点、蛋白质的变构效应 第二章核酸的结构与功能 【教学目标】 1.掌握核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；掌握核酸元素组成特点，并结合碱基、核苷和核苷酸的化学结构，熟记它们的中文名称及相应的缩写符号；掌握两类核酸（DNA、RNA）分子组成异同及体内重要的环化核苷酸。 2.掌握单核苷酸之间的连接方式；描述DNA的一级结构、二级结构要点及碱基配对规律；掌握核酸的性质、DNA热变性、复性及分子杂交等重要概念。 （区内生源作熟悉内容） 3.熟悉tRNA二级结构要点及核酸的高级结构形式。
《生物化学》课程教学大纲
《生物化学》课程教学大纲 biochemistry 学时数：62 其中：实验学时：10 课外学时： 学分数：3.5分 适用专业：临床护理学 执笔者：郭冬招 编写日期：2006年11月 一、课程的性质、目的和任务 生物化学是研究生命化学的科学，它是在分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是高等医学院校各专业的重要基础课程之一，它的任务主要是介绍生物化学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，为学生学习其它基础医学和临床医学课程，以及对认识疾病的病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。当今生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，它已成为生命科学领域的前沿学科。 通过本课程的学习，要求学生从理论上掌握生物体的分子结构与功能，理解物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。了解物质代谢异常与临床疾病的关系。通过实验课熟悉生物化学基本实验技术的原理及生化检验项目检测的临床意义等。 为了完成和达到生物化学的教学任务和要求,在整个教学环节中,要特别注意培养学生的独立思考能力。教学内容宜以物质代谢为主线，加强生物化学基本理论和基本知识的教学与训练，使学生能牢固和熟练地掌握和应用。 二、课程教学的基本要求 (一)绪论 1.掌握生物化学的定义 2.熟悉生物化学研究的对象和方法。理解新陈代谢的特点与其生理功能之间的关系。 3.了解生化与各基础学科的关系，生化与临床医学的关系。 （二）蛋白质的化学 1. 掌握组成蛋白质20种氨基酸的结构特点。掌握肽键和肽的概念。 2. 掌握蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构及亚基的概念和特点，掌握稳定蛋白质各级结构中的非共价键和共价键。 3. 理解蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系，并举例说明。 4. 理解蛋白质的理化性质及实际应用：蛋白质的两性解离、胶体性质、变性与沉淀。 5．了解氨基酸的呈色反应和蛋白质的分类。
612生物化学与分子生物学
中科院研究生院硕士研究生入学考试 《生物化学与分子生物学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系 考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中 涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可） ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法 考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核） 3. 糖类结构与功能 考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容
生物化学与分子生物学问答题
机体是如何维持血糖平衡的（说明血糖的来源、去路及调节过程）？ 血液中的葡萄糖称为血糖，机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果，也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果（由于血糖的来源与去路保持动态平衡，血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证）。 A.血糖来源（3分） 糖类消化吸收：食物中的糖类经消化吸收入血，这是血糖最主要的来源；肝糖原分解：短期饥饿后，肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液；糖异生作用：在较长时间饥饿后，氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖；其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路（4分） 氧化供能：葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP，为细胞供给能量，此为血糖的主要去路。合成糖原：进食后，肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质：可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪；可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物（戊糖磷酸途径），如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节（2分） 胰岛素是体内唯一降低血糖的激素，但胰岛素分泌受机体血糖的控制（机体血糖升高胰岛素分泌减少）。胰岛素分泌增加，糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低，糖原分解降低、糖原合成提高，血糖降低。否则相反（胰岛素分泌减少，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高）。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高。否则相反。 老师，丙酮酸被还原为乳酸后，乳酸的去路是什么 这个问题很重要。 肌组织产生的乳酸的去向包括：大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能；部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏异生为糖或经尿排出体外。 下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程 （1）脂肪动员：脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。 （2）脂酸氧化：经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。 （3）甘油氧化：经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛，3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1．丙氨酸异生形成葡萄糖的过程 答：（1）丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1，6-双磷酸果糖。1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖，再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。
生物化学与分子生物学试题库完整
“生物化学与分子生物学” 题库 第二军医大学基础医学部 生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 一、单项选择题（A型题） 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况？( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后，我们认识到错误概念是（）。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短，但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构，还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习，认为错误的概念是（）。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋，维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复，但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构，而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习，告之我们以下概念不对的是（）。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力，也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时，不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述，哪一项是错误的？（） A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋
《生物化学》课程教学大纲
《生物化学》课程教学大纲 一、基本信息 课程编号：10301100350 课程名称：生物化学 英文名称：Biochemistry 课程性质：必修课 总学时：64 学分：4 理论学时：48 实验学时：16 实践学时：0 指导自学学时：0 适用专业：食品质量与安全、制药工程、药物制剂、适用层次：本科 药学、中药学、中药学（国际交流） 先修课程：化学（基础化学，有机化学基础） 承担院部：基础医学院；学科组：生物化学与生物工程学科组 二、课程介绍 （一）课程目标及地位 生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，是从分子水平阐明生物体化学组成及其在体内的化学变化的一门基础课，是生命科学的前沿课程。通过本课程的理论知识学习和实验技能训练，使学生具备较系统和扎实的生物化学基础理论知识和较强的实验动手能力，以及一定的创新思维，为学习后续的药学、中药学基础课程奠定必要的基础，为将来开展中医药学现代化提供必要的支撑。 （二）教学基本要求 在教学内容上，注重加强基础、突出重点，由浅入深地介绍本课程基本理论、基本知识和基本技能；注意联系生物化学国内外科学研究新理论和新成果在药学、中药学的应用；注意各章节知识衔接协调、避免与其它课程知识重复或者脱节。 在教学方法上，积极运用多媒体课堂教学设施，采用启发式、讨论式、案例教学法，使学生在有限的课时教学内能够正确理解并掌握生物化学基本理论知识；并充分利用已有的实验室条件，训练学生实验操作技能，提高学生分析问题和解决问题能力，着重对学生综合素质的培养。 （三）课程的重点和难点 本课程的讲授一般安排在药学、中药学专业大学二年级第一个学期，本课程重点是静态生物化学、动态生物化学和遗传信息传递转接三篇章的内容；掌握生物化学基本理论、基本知识和基本技能, 培养学生现代科学的生命思维和一定的创新思维。重点章节是教材第三章、第四章、第五章、第七章、第八章、第十章、第十一章、第十二章、第十三章、第十四
生物化学与分子生物学学习指导与习题集
生物化学与分子生物学学习指导与习题集11
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 氨基酸的结构与性质 1．氨基酸的概念：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本结构单位。构成蛋白质分子的氨基酸共有20种，这些氨基酸都是L-构型的α-氨基酸。 2．氨基酸分子的结构通式： 5、氨基酸的等电点 氨基酸不带电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。氨基酸不同，其等电点也不同。也就是说，等电点是氨基酸的一个特征值。 6、氨基酸的茚三酮反应 如果把氨基酸和茚三酮一起煮沸，除脯氨酸和羟脯氨酸显黄色外，其它氨基酸都显深浅不同的紫色。氨基酸与茚三酮的反应，在生化中是特别重要的，因为它能用来定量测定氨基酸。。 肽键： 1、肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基以共价键偶联形成肽，其间的化学键称为肽键(peptide bond)，也叫酰胺键(-CO-NH-)。 4、肽（peptide）是氨基酸通过肽键相连的化合物。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，多肽和蛋白质的区别是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线。 蛋白质的分离和纯化 2、盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。 √蛋白质的等电点概念：蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。 pH 值在等电点以上，蛋白质带负电，在等电点以下，则带正电。溶液的pH在蛋白质的等电点处蛋白质的溶解度最小。
生物化学(上)教学大纲及进度生技Word版
学院●生命科学学院 系别●生物技术系 教师●刘玮 课程●生物化学(上) 团结勤奋 求是创新 南昌大学教务处
《生物化学》 (上) 刘玮 南昌大学生命科学学院 生物技术系 2013年8月
南昌大学课程教学进度表 （2013 – 2014 学年第一学期适用） 任课老师在每学期开课前根据课程教学大纲编写“课程进度表”，经教研室讨论在开学后一周内发至学生班级，并送学生所在系一份。 学院：生命科学系：生物技术任课教师：刘玮 性别：男年龄： 59 职称：研究员 学历：硕士所学专业：动物生理学任课班级：生物技术122 课程名称：生物化学(上)
南昌大学课程教学大纲 课程名称（含英文译名）：生物化学（Biochemistry） 课程编号：J5602Z001 课程类别：（指通识课、学科核心课、选修课）学科核心课 教学时数总计：64学时 授课时数：本学期32学时 实践教学时数：无 实验时数：本学期48学时(见《生物化学实验》J5602Z002)设计：无 实习：无 教学大纲制定单位：生命科学学院生物技术系 教学大纲制订时间；2012年9月 系主任签字； 南昌大学教务处
生物化学(上)教学大纲 (适用于生物技术专业) 课程编码：J5602Z001 课程英文译名：Biochemistry 课程类别：学科核心课开课对象：生物科学专业 开课学期：第三学期总学分：4 总学时：64 先修课程：无机化学、有机化学 教材：《生物化学原理》2e，张楚富主编，高教出版社，2011 主要参考书： [1] Lehninger Principles of Biochemistry, 5e, David Nelson & Michael Cox, 2009 [2] Color Atlas of Biochemistry, 2e, Jan Koolman, 2005 [3] Biochemistry for Dummies, John T Moore, 2008 [4] 生物化学考研精解，毛慧玲、朱笃主编，2007 一、课程性质、目的和任务 生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，是一门理论性和实践性并重的课程。本课程是生物科学各专业最重要的专业基础课之一，其学习目的和任务主要是： 1. 掌握基础生物化学内容以及基本的生物化学技术原理； 2. 认识生物化学和生物工程的相关关系； 3. 为学习微生物学、分子生物学、发酵及食品工艺学和生物制药学等后续专业课程打 好基础 二、课程的基本要求 本大纲分为掌握/记住、理解/熟悉及了解等层次要求 三、课程基本内容(授课顺序有所调整，参见教学进度表) 第一章绪论 1. 了解生物化学发展简史、推动生化研究飞跃发展的若干重大突破及相关学者 2. 了解当代生化研究的主要任务 3. 了解主要生物大分子的结构及功能 第二章氨基酸与肽 1. 掌握蛋白质中含有的氨基酸的结构特点 2. 理解氨基酸主要物性与结构的关系 3. 理解氨基酸的两性解离、等电点以及等电点pI与解离基团pK值的关系 4. 了解氨基酸的分类方法，记住氨基酸的三字母符号 5. 了解氨基酸的主要化学性质及特征反应 6. 了解蛋白质的概念及重要性，了解蛋白质的元素组成，掌握其氮含量特点 7. 掌握蛋白质的一级结构概念及其重要性
生物化学与分子生物学名词解释
生物化学与分子生物学名词解释
生化名解 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，
而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶 原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
南医大-生物化学-教学大纲
南方医科大学本科专业教学大纲 生物化学 Biochemistry 适用专业：临床医学专业（五年制本科） 基础医学专业（五年制本科） 医学影像学专业（五年制本科） 护理学专业（四年制本科） 医学检验专业（医学实验技术方向）（四年制本科） 医学检验专业（临床检验方向）（四年制本科） 生物技术专业（四年制本科） 生物信息学专业（四年制本科） 口腔医学专业（五年制本科） 执笔人：朱利娜 审定人：方振伟 学院负责人：马文丽 南方医科大学教务处 二零零六年十二月
一、课程简介 课程代码：B820006 学分：6分 学时：108学时 先修课程：基础化学、有机化学、医用物理学、细胞生物学 后续课程：病理生理学、医学微生物学、医学免疫学、医学遗传学、药理学、实验诊断学、内科学、外科学 适用专业：临床医学专业（五年制本科） 基础医学专业（五年制本科） 医学影像学专业（五年制本科） 护理学专业（四年制本科） 医学检验专业（医学实验技术方向）（四年制本科） 医学检验专业（临床检验方向）（四年制本科） 生物技术专业（四年制本科） 生物信息学专业（四年制本科） 口腔医学专业（五年制本科） 生物化学是一门应用化学的原理和方法在分子水平上研究生物体的化学组成，生物体分子结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息的分子基础与调控规律的科学。生物化学与分子生物学的理论和技术已经渗透到基础医学和临床医学的各个领域：许多疾病的病理或征象都要用生化的理论在分子乃至基因水平上加以解释；生化的技术和方法应用于疾病诊断、治疗和预防等诸方面具有独特的优势，因而生物化学是一门极为重要的医学专业基础课程。本课程由生物化学和分子生物学两部分内容组成。通过教学要使学生掌握人体的化学组成，重要生物大分子的结构与功能及其相互关系，物质代谢的基本过程和调控规律，遗传信息的分子基础与调控规律，以及细胞间信息传递，血液、肝脏的生物化学等生命科学内容，为学习其它基础医学和临床医学课程以及医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定扎实的理论基础。 Introduction COURSE CODE：B82006 UNITS OF CREDIT：6 HOURS OF CREDIT：108 REQUIRING COURSE：Basic Chemistry，Organic Chemistry，Medical Physics，Cell Biology COUNTINUING COURSE：Pathophysiology，Medical Microbiology，Medical Immunology， Medical Genetics，Pharmacology，Laboratory Diagnostics，Medicine， Surgery SUITED PROGRAM：Clinical Medicine（Undergraduate Courses For 5 Years） Basic Medicine（Undergraduate Courses For 5 Years） Medical Imageology（Undergraduate Courses For 5 Years）
(完整版)生物化学与分子生物学知识总结
生物化学与分子生物学知识总结 第一章蛋白质的结构与功能 1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。 2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×100 3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸 4.可根据侧链结构和理化性质进行分类 非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸 5.脯氨酸属于亚氨基酸 6.等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 7.蛋白质的分子结构包括: 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure) 1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及
氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键 ?蛋白质二级结构 包括α-螺旋 (α -helix) β-折叠 (β-pleated sheet) β-转角 (β-turn) 无规卷曲 (random coil) 3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键: 8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或 三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。 9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 ?蛋白质胶体稳定的因素: 颗粒表面电荷、水化膜 10.蛋白质的变性： 在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 ?造成变性的因素: 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。 由于空间结构改变，分子内部疏水基团暴露，亲水基团被掩盖，故水溶性降低。由于变性蛋白质分子不对称性增加，故粘度增加。由于变性蛋白质肽键暴露，易被蛋白酶水解。
生化工程教学大纲
《生化工程》教学大纲 课程名称：生化工程（Biochemical Engineering） 学分：2 学时：32 先修课程：生物化学、微生物学、化工原理 适用专业：生物工程、化学工程、食品科学等专业 开课系部：生命科学学院 一、课程性质、目的和培养目标 课程性质：是生物工程专业的专业必修课 课程目的：通过这门课的学习，使学生掌握生物科学科研成果向工业化生产转化过程中出现的一些工程问题的解决方法。 课程培养目标： 1.掌握生化反应过程中带有共性的工程技术原理，即掌握培养基的灭菌，氧传递、搅拌与通风、细胞培养及动力学、固定化酶和细胞、生物反应器结构与类型、生物反应器操作、生物反应器的比拟放大、过程的控制与优化等技术的原理和方法。 2.建立用理论知识分析和解决生化生产过程实际问题的概念和能力，培养进行生物工艺设计与工程开发的能力。 3.了解生物工程领域的发展前沿及趋势。 二、课程内容和建议学时分配 第一章绪论1学时（一）教学基本要求 掌握生化工程的主要内容，了解生化工程学诞生背景及发展趋势。 （二）教学内容 1.生化工程学诞生的背景 2.生化工程学的主要内容及发展趋势 （三）教学重点和难点 重点：生化工程的概念及主要内容 难点：生化工程学的发展趋势 第二章培养基灭菌2学时（一）教学基本要求 掌握分批灭菌和连续灭菌的设计，熟悉灭菌效果的分析与计算，了解灭菌技术的原理和特点。
（二）教学内容 1.分批灭菌：微生物的热死灭动力学；分批灭菌的设计 2.连续灭菌：连续灭菌反应器的流体流动模型；连续灭菌反应器的设计 （三）教学重点和难点 重点：分批灭菌和连续灭菌的设计 难点：灭菌效果的分析与计算 第三章空气除菌2学时（一）教学基本要求 掌握空气除菌方法及空气过滤设计，熟悉典型的空气除菌流程分析，了解空气中的微生物及空气压缩过程中状态的变化。 （二）教学内容 1.空气中的微生物 2.空气压缩过程中状态的变化 3.空气除菌方法 4.典型的空气除菌流程分析 5.空气过滤设计 6.新型过滤器 （三）教学重点和难点 重点：空气除菌方法及空气过滤设计 难点：空气过滤设计及新型过滤器 第四章通气与搅拌4学时（一）教学基本要求 掌握通气发酵罐中溶氧速率与通气及搅拌的关系，双膜理论，测量体积溶氧系数k Lα的方法，熟悉搅拌器轴功率计算，了解搅拌器的型式及流型。 （二）教学内容 1.搅拌器轴功率计算：搅拌器的型式及流型；搅拌器轴功率计算；非牛顿流体特性对搅拌功率计算的影响 2.通气发酵罐中溶氧速率与通气及搅拌的关系：双膜理论；测量体积溶氧系数k Lα的方法；k Lα与设备参数及操作变数之间的关系式；发酵液中的k Lα与其调节；传氧效率（三）教学重点和难点 重点：双膜理论；测量体积溶氧系数k Lα的方法 难点：双膜理论，搅拌器轴功率计算 第五章发酵罐的比拟放大2学时（一）教学基本要求 掌握以k Lα为基准的比拟放大法及以P0/V相等为基准的比拟放大法，熟悉比拟放大的其他基准及发酵罐的比拟缩小。 （二）教学内容
生物化学教学大纲
生物化学教学大纲 （供护理、涉外护理、助产、药剂、口腔工艺技术、医学影像技术专业用）一、课程任务 《生物化学》是中等卫生职业教育药剂、护理专业的一门专业基础课程。本课程的主要内容包括蛋白质与核酸的化学、酶、生物氧化、物质代谢及其调节、水盐代谢、酸碱平衡、肝生物化学。本课程的任务是使学生了解物质代谢与机能活动的关系，熟悉物质代谢和能量代谢的过程及生理意义，掌握人体主要组成成分及其结构、性质和功能，为进一步学习相关基础医学课程和临床学课程奠定基础，培养和提高学生分析问题和解决问题的能力，在学习生物化学理论知识的同时，用理论联系实际的方法，理解生物化学知识的医学应用价值，运用所学知识去理解临床医学现象，指导临床医学实践，服务人类健康事业。 二、课程目标 1.掌握人体主要化学物质的组成、结构、性质和功能。 2.熟悉人体内物质代谢的主要过程及生理意义。 3.了解物质代谢与人体功能活动的关系。 4.学会使用常用的生物化学实验仪器。 5.熟练掌握生物化学实验的基本操作。 6.具有科学的思维方法，理论联系实际的工作作风。 7.具有运用生物化学知识分析和解决问题的能力。 8.具有良好的人际沟通能力，团队合作意识。 9.具有良好的职业道德。 三、教学时间分配 课程名称：生物化学 考试类别：考试□考查√ 教材：生物化学 (第二版)人民卫生出版社 授课教师：李成仁教研组：医学基础课教研组 授课班级：13级1－3班 教学章目 周 学 时 学时分配 理论教学 实践 性教 学 第一章绪论 第二章三羧酸循环 和能量代谢 第三章蛋白质结构 与功能 第四章核酸的结构 和功能 第五章酶学 第六章糖代谢 第七章脂类代谢 第八章蛋白质代谢 第九章非营养物质 的代谢 第十章水盐代谢 第十一章酸碱平衡 1 6 6 5 7 7 6 7 2 2 2 2 2 2 57 1 4 4 3 5 5 4 5 2 2 2 2 2 2 43 2 2 2 2 2 2 2 14
生物化学与分子生物学
生物化学与分子生物学 生物化学与分子生物学既是生命科学的基础，又是生命科学的前沿。生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。分子生物学研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的内容，其发展揭示了生命本质的高度有序性和一致性，是人类在认识论上的重大飞跃。近年来迅猛发展的生物化学与分子生物学学科促进了相关和交叉学科，尤其是医学的发展。因此该门课程是我们学习发展中必不可少的学科之一。故在学习之初就给予了高度重视。 最初学习了蛋白质的结构和功能、酶，以及核酸的结构和功能因高中内容有所涉及以及内容较少所以困难度不大。之后学习了糖代谢、脂质代谢、生物氧化、氨基酸代谢、核苷酸代谢、非营养物质代谢的内容，就对生物化学与分子生物学这门学科有了更多的了解以及认识。 其中我感触最深的就是糖的代谢，糖是人类食物的主要成分，约占食物总量的百分之五十以上。糖是机体的一种重要能量来源，人体所需能量的百分之五十至百分之七十来自于糖。其中葡萄糖占比很大。细胞内葡萄糖代谢主要包括糖的无氧氧化、糖的有氧氧化和磷酸戊糖途径，取决于不同类型细胞的代谢特点和供氧状况。 接下来我想着重谈论下我对糖的有氧氧化的理解及感想。由于在供氧充足的情况下机体绝大多数组织中的葡萄糖进行有氧氧化生成二氧化碳和水以及释放大量能量供机体利用。所以有氧氧化在糖代谢
中占有不可或缺的作用。第一阶段葡萄糖在胞液中进行糖酵产生丙酮酸；第二阶段丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰辅酶A；第三阶段在线粒体中乙酰辅酶A进入柠檬酸循环以及氧化磷酸化生成ATP。其中有很多内容都需要我们牢固掌握，例如每一步反应发生的部位、产生能量的多少、关键酶的名称以及它的激活剂和抑制剂、每一步反应的产物以及那些反应是底物水平磷酸化。糖酵解过程以及柠檬酸循环过程十分重要，需深刻理解记忆。在此我将氧化反应中的关键酶详细提及，关键酶是代谢途径中决定反应方向和反应速度的酶。它催化的反应速度最慢，所以又称限速酶。在糖酵解中关键酶有己糖激酶、磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶；第二阶段关键酶有丙酮酸脱氢酶复合体；第三阶段柠檬酸循环中关键酶有柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体。它们调节的反应均为不可逆反应，其活性决定代谢的总速度，它们的活性除受底物控制外还受多种代谢物或效应剂的调节。ATP/ADP（AMP）全程调节，该比值升高时，所有关键酶均被抑制，其中AMP影响大。 一分子葡萄糖有氧氧化可产生30或32分子ATP是无氧氧化的15或16倍，因此糖有氧氧化是糖分解生成ATP的主要方式。对机体的生长、发育和繁殖都有着重大意义。 学习生物化学与分子生物学对我们将来在临床学习以及工作中对疾病的发生和发展有了透彻的了解，对疾病的诊断和治疗提供了帮助。
生化教学大纲
温州医学院教学大纲 (适用于临床医学本科专业) 温州医学院教务处 二00九年二月
生物化学教学大纲 （Teaching plan of Biochemistry） 前言 生物化学（Biochemistry）是临床医学基础理论学科之一。本版《生物化学》教材为普通高等教育“十五”国家级医学规划教材。教材全面而系统地总结了生化化学的知识体系，内容丰富，知识全而且新，脉络清晰，特别是针对目前生物医学和分子生物学发展现状，跟踪科技发展前沿，既突出理论知识，又强调与医学的联系和应用实践，使其与综合性大学生物化学教材有所区别。教材遵循临床医学专业的培养目标，适应21世纪医学教育的需求。 本《生物化学》教材由查锡良主编（第七版），人民卫生出版社出版。根据临床医学本科专业的教学目的和要求，并结合我校本科学生的基础和特点以及教学计划安排情况，本大纲将生物化学教学内容分为掌握、熟悉和了解三大部分，并对教材中的某些章节内容和课时数进行适当的调整。 教学基本要求 1、掌握生物化学的基本原理和知识结构：重要生物大分子的组成、结构和功能，以及结构与功能间的内在联系；生物体内物质代谢、能量代谢与信号转导；遗传信息的贮存、传递、表达和调控。 2、掌握研究生物化学的基本方法和手段，理解和熟悉常用的用于生物化学研究的各种常见技术、设备和方法，培养善于观察，善于动手、勤于思考的科学态度。 3、养学生分析问题和解决问题的能力，注重课本理论知识学习和医学实践相结合，激发学生的学习热情，培养专业兴趣。 4、教学采用课堂讲授与多媒体教学相结合的办法，并辅以讨论，复习等多种教育教学形式。 一、课程说明 课程名称：生物化学（biochemistry）课程编码：03110342 课程总学时：理论总学时76/实践总学时24 周学时：理论学时2 /实践学时1 学分：1.5 课程性质：必修课适用专业：临床医学专业 1、教学内容与学时安排（见下表）： 教学内容与学时安排表