蛋白质的结构和功能、

含硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸有终止密码子编码。。哺乳动物的蛋白质氨基酸共有21种。一个氨基酸的平均分子质量是120.
氨基酸与亚硝酸的反应可以用于Van Slyke定氮，Sanger试剂和丹磺酰氯可用来测定N端氨基酸。在蛋白质氨基酸中，只有Pro与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸生成蓝紫色物质。
肽是由氨基酸之间通过肽键相连的聚合物。书写一条肽链的序列总是从N端到C端。肽键具有部分的双键性质，多为反式。酰胺平面由Cα-N旋转的角度称为Φ，Cα-C旋转的角度称为ψ。
按照合成的场所，天然存在的活性肽可分为核糖体合成肽和非核糖体合成肽。
蛋白质的结构一般包括4个层次的结构，但肌红蛋白的结构层次只有3个。一种蛋白质的全部三维结构一般称为它的构象。蛋白质的一级结构是指氨基酸在多肽链上的排列顺序；二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。最常见的二级结构有α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲。能改变肽链走向的二级结构是β转角和β突起。酶与蛋白质的活性中通常由无规卷曲充当；三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的次级键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力和金属配位键。能够结合钙离子的功能模体是EF手相，能够结合核苷酸的功能模体是Rossman折叠。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块。每一个结构域都含有疏水的核心。至少具有2条多肽链的蛋白质才会有四级结构。四级结构内容包括亚基种类、亚基数目、亚基的空间排布和亚基之间的相互作用。驱动四级结构或稳定四级结构的作用力氢键、疏水键、范德华力和离子键。
体内绝大多数折叠需要分子伴侣的帮助，分子伴侣具有ATP酶的活性，其功能是促进蛋白质的正确折叠。某些蛋白质的折叠还需要蛋白质二硫键异构酶和肽基哺氨酸异构酶的帮助。球状的蛋白质折叠经过启动过程形成结构域，再经过熔球状中间体最终形成完整的三维结构。驱动球状蛋白质折叠的最重要动力是疏水作用。
蛋白质可视为生物功能试剂，其主要功能分子识别、酶、分子开关和结构支持。蛋白质的功能由其特定的三维结构决定。蛋白质的一级结构决定其高级结构和功能。α-角蛋白的主要二级结构是α螺旋。两个α-角蛋白分子通过疏水的R基团的结合，相互缠绕形成双股的卷曲螺旋。β-角蛋白的二级结构主要是β折叠。胶原蛋白的一级结构具有重复的Gly-X-Y三联体序列,二级结构是三股螺旋。胶原蛋白难以形成α-螺旋的原因是其富含Gly和Pro。珠蛋白家族都含有的辅

基是血红素，都能够可逆地结合氧气，且都含有珠蛋白折叠这样的模体。属于这一家族的两个新成员是细胞珠蛋白和神经珠蛋白。Mb的氧合曲线是双曲线，其Hill系数是1，Hb氧合曲线呈S型，其Hill系数大于1.H+和CO2促进Hb释放氧气，这样的效应被称为波尔效应。2,3-BPG可与脱氧Hb上位于两条β亚基之间的带正电荷的空洞结合，稳定T态，显著降低Hb和O2的亲和力。Hbs是Hb的突变体，它直接导致镰状细胞贫血症Hbs导致溶血的原因在于其β亚基突变以后，HBs由于疏水键而聚集在红细胞表面使细胞膜破裂。IgG的二级结构主要是β折叠，其三级结构有12个结构域组成。膜蛋白可分为外周蛋白、内在蛋白和脂锚定蛋白。
蛋白质的紫外吸收是由三种芳香族氨基酸造成的，最大吸收峰在280nm。蛋白质的pI可使用等电聚焦的方法测定，pI处的蛋白质的溶解度最低。
蛋白质的变性是指蛋白质受到某些理化因素的作用，其高级结构被破坏、生物功能随之丧失的现象。多肽的人工合成一般使用固相合成方式，合成的方向是N端-C端，人工合成中最重要的一步是对氨基酸的α氨基提供保护。
测定多肽或蛋白质一级结构的方法有直接测定法和间接测定法。测定一级结构需要的蛋白质的样品浓度不低于97%。如果一种蛋白质分子内含有二硫键，可使用对角线电泳对二硫键进行准确定位。
膜内在蛋白跨膜α螺旋结构域的数目可以通过疏水作图预测得到；确定相对分子质量在29*103以上的蛋白质的构象最常用的方法是X射线衍射。