研究生酶学1

为什么酶能有效地降低反应的活化能呢？这是因为

（1）酶与底物的邻近效应（Proximity）和定向效应（Orientation）。邻近效应是指A和B两个底物分子结合在酶分子的活性部位上，使得反应基团相互靠近，从而降

低了进入过渡态所需的能量，这种效应称为邻近效应。邻近效应大大增加了反应物的

有效浓度。底物有效浓度大，自然反应速度加快。定向效应是指当底物结合在酶活性

中心时，反应基团沿一定的方向相互靠近，使反应基团的分子轨道发生交叉，进入过

渡态。定向效应给反应基团分子轨道交叉提供了良好的条件。这是在溶液中由于分子

随机接触而进入过渡态所不能比拟的。

（2）酶与底物相互诱导的扭曲变形（strain或distortion）以及构象变化。我们知道过渡态分子是不稳定的，其中某些化学键是处于伸展或变形之中。反应物要达到过

渡态的化学键状态是需要能量的。酶活性部位与底物结合，可使底物的某些敏感键发

生变形，从而使底物分子更接近于过渡态。底物分子的变形可能是发生在底物与酶结

合时，为了很好地契合，底物的构象有了小的变化，也可能是由于底物诱导酶改变构

象之后随之而得的一个结果。总之，酶活性部位的某些基团或离子，使底物敏感键的

某些基团的电子云发生改变，即底物发生构象改变，形成互相契合的酶底物复合物。

（3）广义的酸碱催化，共价催化以及酶活性中心微环境的影响。酶活性中具有相

互的催化基团，这些基团可以参与催化反应，其具体的催化机理后面章节会专门讲到

的。此外，酶活性中心的微环境有利于特定的催化翻译能够进行。

在一个具体的酶催化反应中，上述因素往往是同时起作用，从而表现出酶催化功

能的高效性，这是一般化学催化剂所无法比拟的。

酶特异性的类型

一般来讲，一种物质能否成为某种酶的底物，必须具备两个条件，一是分子上具

有被酶作用的化学键，二是该分子应具有一个或多个结合基团与酶活性中心结合，并

使其敏感键对准酶的催化基团。

一般来说，酶的底物特异性一般可分为下列类型

（A）反应特异性（reaction specificity）：指酶只催化某一特定类型的反应，如氧

化作用（oxidation），转氨作用（transamination）等。

（B）底物特异性（substrate specificity）：指酶通常只选择性地与一组化学上相似

的分子中一种或一对分子发生有效地结合，如谷氨酸脱氨酶与氨基酸中谷氨酸有效地

结合，麦芽糖酶只作用于麦芽糖，脲酶只作用于尿素。后两者又称绝对专一性结合（absolute specificity）

（C）立体化学特异性（stereochemical specificity或stereospecificity）如果底物分子存在多种立体异构体（stereoisomers），它们中仅一种立体构性分子能有效地与酶

活性中心结合。如精氨酸酶只水解L-Arg，而不作用于D-Arg，乳酸脱氨酶只作用于L-乳酸。葡萄糖代谢中的酶仅作用于D-葡萄糖残基分子。反丁烯乙酸酶只作用于反丁

烯二酸，而不作用于顺反丁烯二酸等。反应特异性通常是由于酶活性位点内特异催化

基团的特殊性质决定的。底物特异性则是由酶活性位点内的接触残基和结合基团的作

用决定的。而立体特异性则需要酶活性部位的基团与底物分子在各个位置上相互作用。

生命现象表现了其内部反应过程的有序性，这种有序性是受多方面因素调节和控

制的。而酶活性的调控又是代谢调节作用的主要方式。酶活性调节主要有7种方式：1）、酶浓度调节

酶浓度调节主要表现在两个方面：一是诱导或抑制酶的合成，另一是调节酶的降

解。例如，β-半乳糖苷酶的合成，平时是处于被阻遏状态，当乳糖存在时，半乳糖苷

酶基因活化，诱导酶的合成。另一个方面各种酶在细胞内都有一定的寿命，最后都能

被蛋白酶降解掉，酶的降解也是对酶作用的一种调节方式。

2）、信号诱导调节

当外界信号分子与细胞膜上的受体作用后，可调节细胞内的酶蛋白的合成。比如乳糖合成酶有两个亚基：催化亚基和修饰亚基，催化亚基本身不能合成乳糖，但当它

与修饰亚基结合后，则可催化半乳糖和葡萄糖反应生成乳糖。修饰亚基的水平则是由

激素控制的妊娠时，修饰亚基在乳腺中生成，分娩时，由于激素水平急剧地变化，修

饰亚基大量地合成，与催化亚基结合后，即合成大量的乳糖。

3）、酶活力的调节

细胞内新合成的新生酶许多是无活性的前体（即酶原）形式存在。一旦生理需要，才通过限制性水解作用使酶原转变为具有生物活性的酶。这个过程也称为酶原激活。

例如胰蛋白酶原在小肠里被其它蛋白水解酶作用，切除一个六肽后，活化成胰蛋白酶。

4）、共价修饰调节

共价修饰调节本身也是通过酶催化来进行的，即在一个酶分子上，共价地引入一个基团从而改变它的活性，引入的基团又可能被另一个酶催化除去。例如磷酸化酶的

磷酸化和去磷酸化；大肠杆菌谷氨酸胺合成酶的腺苷酸化和去腺苷酸化都是以这种方

式来调节它们的活性。

5）、抑制剂的作用

酶活性可受到大分子或小分子抑制剂的抑制，从而影响酶活力。如抑肽酶可抑制胰蛋白酶的活性，2，3-二磷酸甘油可抑制磷酸变位酶的活性。

6）、反馈作用

在许多合成反应系列中，催化第一步反应的酶活性往往可被终端产物抑制。这种对自我合成的抑制称为反馈抑制。这在生物合成代谢中是常见的现象。例如，异亮氨

酸可抑制异亮氨酸合成代谢通路中的第一个酶-苏氨酸脱氢酶的活性。当异亮氨酸的浓

度降低到一定的水平时，抑制作用解除，合成反应又重新开始。

7）、金属离子的调节作用

一些酶需要K+活化，而Na+则不能活化，有时还有抑制作用。例如L-高丝氨酸脱氢酶，丙酮酸激酶，天门冬氨酸激酶，丙酮酸羧化酶。

另一些酶则需要Na+活化，K+起抑制作用。如蔗糖酶。

酶蛋白有三种组成形式

单体酶（monomeric enzyme）一般是由一条多肽链组成，但有的单体酶则是多条肽链组成，如胰凝乳蛋白酶是由三条肽链组成，肽链间由二硫键相连构成一个整体。这类含有几条肽链的单体酶往往是由一条无活性的前体多肽链（酶原）经活化断裂后形成的。

寡聚酶（oligomeric enzyme）是由两个或两个以上亚基组成的酶，这些亚基可以是相同

的，也可以是不同的。

多酶复合体（multienzyme complex）是由两个或两个以上的酶，靠非共价键连接在一起

而成。其中每一个酶催化一个反应，所有的反应依次连接，构

成一个代谢途径或代谢途径的一部分。由于这一串的反应是在

一个高度有序的多酶复合体内完成，所以反应效率非常高。

多酶融合体（multienzyme conjugate）是指一条多肽链上含有两种或两种以上催化活性

的酶。这往往是基因融合的产物。它们可以是单体酶

的形式，也可以是寡聚酶或多酶复合体的形式存在。

所有的酶被分为六大类（1）氧化还原酶类，（2）转移酶类，（3）水解酶类，（4）裂合酶类，（5）异构酶类，（6）连接酶类。

活性部位的含义

从结构上看，生物大分子内与酶催化活力直接相关的一个小区域我们称之为活性部位或活

性中心。它是酶分子中与底物结合并催化反应的场所。活性部位是由酶分子中极少数的几个

氨基酸残基的侧链基团组成。它们在一级结构上的位置可能相距很近，可能分别位于同一肽链或不同肽链的不同位置。由于肽链的折叠和盘转，使得它们在空间位置上很接近，构成一个特定的活性区域结构。

就功能而言，活性中心的几个氨基酸侧链基团又可分为底物（包括辅酶，金属离子等）结合部位和催化部位。底物结合部位是与底物特异性结合的有关部位，因此也叫做特异性决定部位。催化部位直接参与催化，底物的敏感键在此部位被切断或形成新键，并生成产物。底物结合部位和催化部位之分并不是绝对的，有的基团兼有结合底物和催化底物的功能。

催化部位和底物结合部位都是活性部位的组成部分，但两者的功能有所不同。

催化部位是由催化反应中直接参与电子转移的氨基酸残基组成，一般来讲，没有辅酶的

酶蛋白的催化部位，仅涉及某几个特定的氨基酸残基侧链基团。而有辅酶的酶，由于辅酶直接参与电子转移。当然与辅酶结合的酶蛋白的特定氨基酸残基也是不可缺少的。另外，有些酶含有某些金属，这些金属与催化反应直接相关。而这些金属都是通过与酶蛋白特定的氨基

酸侧链相互作用后，与底物之间进行电子转移。不管那种情况，酶的催化部位总是要涉及几

个特定的氨基酸残基的侧链基团的。

底物结合部位每种酶都有自己独特的专一性。只有与酶活性中心结构相适应的底物分子才

能被酶结合。（适应是多方面的，如分子大小、形态、电荷）。应该说底物专一性主要是由底

物结合部位决定的。但有些催化基团也参与底物的结合。酶与底物的特异结合是多点结合，

需要几个或更多的氨基酸残基参加（可以是残基侧链，也可以是主链骨架），而且要求这些残基在三维空间中的正确排布。如果正确的位置受到干扰或破坏，不仅丧失识别底物和非底

物的能力，底物不能正确地结合在活性中心。由此导致酶活性降低，乃至完全失活。

催化部位与底物结合部位的关系

虽然从功能上讲可以把活性部位分为催化部位和底物结合部位，但这两个部位并不是各自独立存在的，而是相互关联的。作为一个酶来讲。底物的结合部位的作用，不单单是识别，

固定底物分子，而且要求底物处于被催化的最优位置。构成底物结合部位的氨基酸残基的空

间位置，不但要适合底物的结合，同时也要求适合于催化底物反应。

别构部位（Allosteric site）

许多酶除了活性部位之外，还有所谓的别构部位。一般讲来别构部位是独立于活性部位

之外的另一个别构配体结合部位。别构配体与酶底物毫无共同之处。当一个别构配体分子与配体部位结合后，会引起酶分子构象上的变化，从而导致活性部位构象的改变。这种改变可能增加催化能力，也可能降低催化能力。前者称为正协同作用，后者称为负协同作用。与活性部位的底物结合不同，别构配体与别构部位结合后，配体本身并不发生任何化学变化，只是间接地影响酶活力。

确定酶活性部位的研究方法

化学修饰法酶分子中可以被修饰的基团很多，凡是可解离的或带有极性的侧链基团如羟

基、巯基、咪唑基、氨基、羧基等都是修饰的对象。在化学修饰法中，常常使用酶失活的特

异性来确定活性基团。此法是以竞争性抑制保护酶活性，因为抑制剂结合的部位是活性部位，

所以在竞争性抑制剂存在下，共同标记使酶失活的程度就会远远底于无抑制剂存在时的情

况。

（1）使用非特异性试剂对特殊基团的标记如酶的活性中心含有活性部位以外没有的氨基

酸残基时，则可使用一般非特异性试剂（即不能区分活性部位内和外的基团的试剂）进行化学修饰。

（2）差示标记法这类方法是非特异性试剂标记法的发展。此法主要是利用竞争性抑制作

用的保护效应，不要求被标记的活性基团有特殊灵敏的反应性。

（3）亲核标记法此类反应方法主要是利用酶与底物特异结合这种性质来设计标记试剂。

这类修饰剂作用于被作用部位的某一基团，而不与被作用部位以外的同类基团发生作用。一般它们都是有与底物相似的结构，对酶活性部位具有高度的亲核性，能对活性部位的氨基酸残基进行共价标记，使酶发生不可逆的失活。亲和试剂可以专一性地标记酶的活性部位上，

使酶发生不可逆失活。因此也称专一性的不可逆抑制和Kcat型不可逆抑制。（课件）

2．动力学分析法

动力学方法是研究酶活性部位的常用方法之一。主要是研究PH对酶催化活力的影响。首先取好反应速度的参数。特别是V/Km对PH的依存性数据。然后通过作图法求出催化反应必

需基团的PK值，蛋白质中各类解离基团的PK值，由于基团分布的影响往往同一基团出现

不同的PK值。但一般而言，每一种基团大体上有一个PK范围。通过分析比较基本上可以

从PKe值估计出基团的种类。

3．紫外吸收光谱和荧光光谱法

通常是利用蛋白质分子中本身含有的显色基团（如色氨酸），也可用化学修饰法人为的引如

生色基团，当酶与底物结合时，位于底物结合部位的生色基团必然发生某种变化。根据这种变化，可以推断生色基团本身。通过化学修饰法引入生色基团，能够查明生色基团周围的环境，从而推断底物结合部位的情况。

4 X-光衍射分析

如果能结晶酶，酶与底物，酶与底物类似物，酶与专一性抑制剂等复合物，然后进行

X-衍射分析直接解析酶的活性中心的结构，即可了解参与底物结合或催化反应的活性基团。

为什么要使用初始速度呢？

通常在稳态动力学（steeddestate kinetics）中，我们需要测量和处理初始速度，即时间为零

时的速度极限值。为什么要使用初始速度呢？这主要是初速度所涉及的干扰因素少，易于处理。反应速度只是在最初的一段时间内保持恒定，随时间的延长，反应速度逐渐降低。反

应速度下降的原因很多，最主要的是底物浓度的降低，产物浓度的增加，从而加速了逆反应的进行，以及酶在反应条件下部分失活等。但是，如果我们测定反应的初期，产物P的影响可以忽略，酶在极短的反应过程中也不会发生变性失活。注意相应于处速度的底物浓度称

之为底物的初始浓度[S]。虽然初始速度定义为反应时间为零时的极限速度，但是在实际操

作中，总是要使反应进行足够短的一段时间。在此足够短的一段时间内，使时间进行到一个恰当的程度。一般来讲，这是所谓的恰当的程度是指底物消耗不超过5%，。这时即可精确地测得初速度的数据。

PH温度影响酶促反应速度

PH对酶促反应的影响是多方面的，如过酸或过碱可使酶空间构象改变，使酶遭受可逆或不

可逆的失活。此外，PH还可以改变底物的解离状态，影响底物与酶的结合。研究PH对酶促反应的影响最有意义的是PH能够影响酶分子上一些氨基酸侧链的解离状态。

温度对酶促反应影响是多方面的，主要有两个方面：其一是温度对酶稳定性的影响，即对酶的热变性失活作用；其二是温度对酶促反应本身的影响，其中包括酶和底物的结合，影响酶和底物分子解离基团的PK，影响酶与抑制剂、激活剂或辅酶的结合等。

因此要研究一个酶促反应，首先应该了解该酶的稳定性温度范围，在该温度范围内进行各种

实验，才能说明该酶促反应的各种特征。确定一个酶的稳定温度范围，是将酶分别在不同温度下预保一定时间（大约为进行酶活性测定时间的1-2倍）。然后回到较低温度（即酶的热

变性失活作用可忽略的温度），测定酶活性次数。测出在该时间内酶活性不降低的最高温度，

即为该酶的稳定性温度。酶稳定温度告诉我们什么呢？它仅能告诉我们对某一特定酶来说，

各种实验应在酶稳定性温度范围内进行。但不应在此温度条件下长期保存该酶。这是因为酶

稳定性温度仅表示在一特定的时间内，酶是稳定，并不是无限的。一般保留酶都应在0℃以下低温保存。当然并不是所有的酶都能在0℃以下保存的，尤其是有此酶在低温下更容易失

活。

快速平衡假说与稳态假说

假设E+S≒ES是一个快速平衡反应，ES分解成产物的反应对这个平衡反应干扰很小，

即kp《k-1，可以忽略。当反应速度达到平衡时，正反应的速度（v1）和逆反应的速度（v2）应该相等

[ES]不一定与[E]和[ES]是平衡状态,而是在反应进行很短的时间后,[ES]即由零增加到一

定值.此时尽管ES也在不断分解和合成,但其生成和分解的速度相等.即浓度达到稳态,不再改变. 在初速度条件下,[P]很少∴它的逆反应E+P→ES可以忽略不计

Km和kcat的意义

(1) kcat为反应速度常数,也称turn over number用min-1表示.一般酶的kcat值在50—10-7

之间, kcat值越大,说明反应生成产物的效率越高,即反应速度越快,反之亦然.

(2) Km为米氏常数.当kp<

的度量.Km值越小,说明酶与底物容易结合成酶底物复合物.反之Km值越大,酶与底物结合较弱,因此这时Km与Kd可以互用.

(3) 如果[S]<

v/[Et]=kcat[S]/Km,这时kcat/Km是一个常数

kcat/Km称为一个速度常数或催化效率常数,表示结合的底物在单位时间内转变成产物

的量,如果一个底物具有小的Km值和大的kcat值,在酶存在的条件下,其酶促反应就会非常快.因此kcat/Km通常用来作为判断底物之间优劣的一个重要指标,以确定酶的底物特异性.

1 比活力Kcat

2 可逆抑制作用的特征，作图，判断类型，参数求解。

3 兵乓求解与顺序的区别

生物酶的相关知识点

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细胞代谢物质跨膜运输与酶和ＡTP 核心考点整合考点整合一：物质跨膜运输１．物质运输方式的比较离子和小分子物质大分子和颗粒物质自由扩散协助扩散主动运输胞吞（内吞）胞吐（外排）运输方向高浓度→ 低浓度高浓度→ 低浓度低浓度→ 高浓度细胞外 →内细胞内 →外运输动力浓度差浓度差能量 (ＡTP）能量（ATP) 能量 (ATP) 载体不需要需要需要不需要不需要实例水、ＣO ２、O 2 、甘油、乙醇红细胞吸收葡萄糖 K + 、Ca 2+ 、Ｍg ２+ ，小肠吸收氨基酸、葡萄糖白细胞吞噬病菌、变形虫吞食食物颗粒胰腺细胞分泌胰岛素2.影响物质运输速率的因素?(１)物质浓度(在一定浓度范围内) （2）O2浓度

特别提示：①乙图中，当物质浓度达到一定程度时,受运载物质载体数量的限制,细胞运输物质的速率不再增加。?②丁图中，当O２浓度为0时，细胞通过无氧呼吸供能，细胞也可吸收物质。（3）温度温度可影响生物膜的流动性和有关酶的活性，因而影响物质运输速率。低温会使物质跨膜运输速率下降。【例1】（20１０·广东卷，１）下图是植物根从土壤中吸收某矿质离子示意图。据图判断,该离子跨膜进入根毛细胞的方式为Ａ．自由扩散 B．协助扩散 C．主动运输 D.被动运输（２010·成都质检)在水池中沉水生活的丽藻，其细胞里的K+浓度比池水里的Ｋ+浓度高1065倍。据此判断下列说法正确的是?Ａ．随着池水中富营养化程度的提高，K+进入丽藻加快

研究生入学教育大会发言稿

尊敬的领导、老师们，亲爱的同学们：大家好！我是2006级民商法专业环境民法方向博士研究生刘超。非常荣幸、也非常感谢各位老师和同学，允许我同时以新生和老生的身份在此发言。坦率的说，这不是我第一次站在讲台上，但此刻我的心情却比任何一次更为激动。作为新生，我很是激动，我们都曾经品尝过昼夜苦读的艰辛，曾经徘徊在放弃的边缘，我曾亲眼目睹过南湖校区考研学子于严冬早上五点多在旧图书馆外排队、挤坏玻璃门的盛况，我也曾经在心情烦躁时就借口文泽楼的位置太少、文济楼的情侣太多而跑回了宿舍、也曾经在考博复习最为关键的三月底总忧心忡忡地趴在文津楼二楼栏杆上目无表情地看过往行人。但是，最终我们都终于战胜了彷徨与挫折，今天坐到了这里！作为老生，此刻，我看到了熟悉的面孔，听到了熟悉的声音，感受到了这熟悉的气息。我倍感亲切、倍感温馨！很幸运人生中最为宝贵的七年青春我挥洒在南湖畔与首义园，这七年是我从懵懂走向清醒、从青涩迈向成熟、在芸芸众生中找寻自我、在滚滚红尘中坚持自我，不断反思、不啻追问、不惮省察、不懈提高的七年，是我锻造人格、锤炼品性的七年，数年来，“博文明理、厚德济世”的校训所昭示的中南精神已经沁入我的骨髓、流淌进我的血液。研究生部安排我在今天的会议上介绍经验，我深感荣幸也深感惶恐。介绍经验从来只属于成功者的专利，而我现在正在路上。但几年以来我深信几句很朴实而睿智的话，虽然我自己还不能完全做到但每每引为反躬自省的参照，也与大家共勉。第一句话是我的导师吕忠梅教授第一次见面时说的：先做人，后做学问。没有一个正直的人品，就不能成为一个正直的学者。但丁说：“一个知识不全的人可以用道德来弥补，而一个道德不全的人，却难以用知识弥补。”在价值取向多元化的社会，尊师重教、严以律己、宽以待人等良好作风和传统美德仍应为我们所坚守。就社会现实来说，做一个能与人为善、乐于助人、人际关系融洽的人也客观上为做学问创造了一个良好的外部环境。第二句话是张之洞说的：沉静好学，崇实去浮。要求我们在一个浮躁的社会中保持心灵的静谧，严谨勤奋、刻苦用功、努力拼博、沉稳厚重、切忌心浮气躁、不能懈怠和放松，做到不断进取、精益求精。第三句话是北大法学院院长朱苏力教授说的：发现你的热爱。在发现你的热爱的同时也发现你的兴趣、你的特长。“人是这样一种动物，可以想象成功的生活，却不能达到它。”视界是无限的、而行动是有限的，美好的事物太多而我们的时间和精力太少，各种类型的成功人士为我们提供了可以想象的生活方式的鲜明范本有很多种，但最适合自己却只有一种。因此，天马行空的想象在本科的通识教育之后可以收起来了，在研究型学习过程中要发现我们的热爱，从而彰显生命的价值。第四句话是每个人都在说的：机会只会降临给有准备的头脑。余世维博士说过：“人一生中只有7次机会可以改变命运，1次没抓住因为太年轻，1次没抓住因为太

专业学位研究生教育管理办法

武汉大学专业学位研究生教育管理办法发布时间：2012-03-17 23:04:51 武汉大学专业学位研究生教育管理办法武大研字[2008]31号第一章总则第一条专业学位是具有职业背景的一种学位，为培养特定职业高层次专门人才而设置。专业学位研究生教育分为硕士和博士两级，各级专业学位与对应的我国现行学术型学位处于同一层次。第二条专业学位研究生分为两种。毕业后同时取得毕业证、学位证的专业学位研究生称为学历学位教育研究生；仅取得学位证的专业学位研究生，称为学位教育研究生。第三条本办法适用于学位教育专业学位研究生。学历学位教育专业学位研究生仍按全日制研究生管理的有关规定执行。第四条各专业学位成立相应的教育指导委员会,指导、组织和协调与专业学位教育有关的活动,包括审定各专业学位研究生培养方案,组织课程、教材和案例库的建设，组织专业学位研究生教育评估,研究专业学位研究生教育规律,为学校制定专业学位教育发展规划及有

关政策提供建议和咨询等。研究生院专业学位研究生教育管理处负责协调各专业学位教育指导委员会的有关工作。第五条专业学位研究生的管理实行校、院两级管理体制。各学院主要负责专业学位研究生优质生源的组织，课程、教材和案例库的建设，导师队伍建设，学位论文选题、开题、答辩以及学位授予审核等工作，同时抓好学风建设。研究生院主要负责专业学位研究生招生、培养质量监督、培养目标管理及学位授予等工作。凡涉及专业学位研究生教育的单位，应严格履行职责，规范管理，做好单位之间的协调合作，确保专业学位研究生教育质量。第二章入学与注册第六条取得专业学位研究生入学资格的新生须持录取通知书，根据学校有关规定，在每年4-6月到相关学院办理入学注册手续，取得学习资格。逾期未按规定办理入学注册手续者，取消其入学资格。第七条各学院须于7月10日前将新生入学注册情况报研究生院，并认真做好研究生入学教育，落实各项教学和管理工作。学院应将与专业学位研究生教育管理直接相关的规章制度汇编成册发给每位专业学位新生。第八条在学专业学位研究生每年10月必须在所在学院注册。因故不能按期注册者，必须按规定向所在学院请假，经批准后方可延期办理注册手续。各学院应在每年10月底将

生物化学考试复习资料：酶

酶一级要求单选题 1 酶促反应的初速度不受哪一因素影响： A ［S］ B ［E］ C ［pH］ D 时间 E 温度D 2 在下面酶促反应中的Vmax值为： K 1 K 3 S+E ES P+E K 2 A K 3［E］B K 2 ／K 3 C K 2 ／K 1 D (K 2+K 3 )／K 1 E 都不对A 3 下列有关某一种酶的几个同工酶的陈述哪个是正确的? A 由不同亚基组成的寡聚体 B 对同二底物具有不同专一性 C 对同一底物具有相同的Km值 D 电泳迁移率往往相同 E 结构相同来源不同A 4 关于米氏常数Km的说法，哪个是正确的： A 饱和底物浓度时的速度 B 在一定酶浓度下，最大速度的一半 C 饱和底物浓度的一半 D 速度达最大速度半数时的底物浓度， E 降低一半速度时的抑制剂浓度D 5 如果要求酶促反应v=Vmax×90％，则［S］应为Km的倍数是： A 4.5 B 9 C 8 D 5 E 90 B 6 酶的竞争性抑制剂具有下列哪种动力学效应? A Vmax不变，Km增大 B Vmax不变，Km减小 C Vmax增大，Km不变 D Vmax减小，Km不变 E Vmax和Km都不变A 7 作为催化剂的酶分子，具有下列哪一种能量效应? A 增高反应活化能 B 降低反应活化能 C 产物能量水平 D 产物能量水平 E 反应自由能B 8 酶分子经磷酸化作用进行的化学修饰主要发生在其分子中哪个氨基酸残基上? A Phe B Cys C Lys D Trp E Ser E 9 如按Lineweaver-Burk方程作图测定Km和Vmax时，X轴上实验数据应示以 A 1／V max B V max C 1／[S] D [S] E V max ／[S] C 10 下面关于酶的描述，哪一项不正确? A 所有的蛋白质都是酶 B 酶是生物催化剂 C 酶是在细胞内合成的，但也可以在细胞外发挥催化功能 D 酶具有专一性 E 酶在强碱、强酸条件下会失活 A 11 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用是

入学教育考试—答案

2013级复旦大学研究生入学教育考核试卷（开卷）院系：学号：姓名：____ 第一部分 1、1905年，震旦学院学生为反抗外籍传教士阴谋夺取校权而集体离校，拥戴老校长马相伯创立了复旦公学。校名取自《尚书大传·虞夏传》中《卿云歌》的“日月光华，旦复旦兮”。1917年改名复旦大学，系私立性质。1941年底改为国立。 2、1914年，复旦师生共同设计校徽图案，商定校训，校训出自《论语·子张》，为“博学而笃志，切问而近思”。1925年制定校歌，由刘大白作词，丰子恺作曲。 3、1919年5月6日，复旦教员、《民国日报》主编邵力子到校敲响校钟，报告北京学生运动情况，复旦学生成为上海五四运动的先锋，何葆仁被选为上海学生联合会会长。 4、1937年8月13日，侵华日军进攻上海，我校多处校舍被炸毁，校园随后被占。我校师生一部分西迁内地，几经周折后在重庆北碚立校。部分滞留上海的师生在老校长李登辉先生的主持下坚持办学，以“复旦大学补习部”名义在重庆国民政府教育部备案，实行不向敌伪注册、不受敌伪津贴、不受敌伪干涉的“三不”方针，维护了民族气节和复旦声誉；他致力复旦大学的建设凡四十年，曾提出“服务、牺牲、团结”的复旦精神。学校的大礼堂——“相辉堂”就是为了纪念马相伯和他而命名的。 5、1949年 5月 27日，上海全部解放。次年，学校决定该日为复旦校庆节。 6、1952年至1977年，著名修辞学家陈望道教授任复旦校长，他是中国共产党上海发起组成员，曾翻译出版马克思主义经典著作《共产党宣言》第一个中文全译本。继他之后先后担任复旦校长的是著名数学家苏步青和物理学家谢希德。 7、2000年4月，经国务院决定，复旦大学与上海医科大学合并组建新的复旦大学。上海医科大学创始于 1927年，首任院长为医学界前辈颜福庆先生。第二部分 8、根据《普通高等学校学生管理规定》：1）新生入学后，学校在 3 个月内按照国家招生规定对其进行复查。复查合格者予以注册，取得学籍。复查不合格者，由学校区别情况，予以处理，直至取消入学资格。2）任何组织和个人不得在学校进行宗教活动。3）学生成立团体，应当按学校有关规定提出书面申请，报学校批准。我校鼓励研究生社团开展活动，研究生成立社团须向校研究生团工委申请注册。 9、根据《复旦大学研究生学籍管理规定》：1）每学期开学时，研究生应到所在院系办理注册手续。2）研究生休学时间一般以学期为单位；休学研究生应在休学前一周内办理

代谢工程知识整理

一、名词解释： 1代谢工程：应用重组DNA技术和分析生物学相关的遗传学手段进行有精确目标的遗传操作，改变酶的功能或输送体系的功能，甚至产能系统的功能，以改进细胞某些方面的代谢活性的整套操作工作（包括代谢分析、代谢设计、遗传操作、目的代谢活性的实现）。代谢工程是生物化学反应代谢网络有目的的修饰。它属于基因工程的一个重要的分支。2代谢控制发酵技术：利用遗传学的方法或生物化学方法，人为地在DNA分子水平上改变和控制微生物的代谢，使目的产物大量的生成、积累的发酵。 3生物技术：是应用自然科学及工程学的原理，依靠微生物、动物、植物体作为反应器将物料进行加工以提供产品来为社会服务的技术。 4代谢网络的节点（Node）：微生物代谢网络中的途径的交叉点（代谢流的集散处）称作节点。在不同条件下，代谢流分布变化较大的节点称为主节点。根据节点下游分支的可变程度，节点分为柔性、弱刚性、强刚性三种。 5柔性节点（Flexible Node）：是节点的一种类型，是流量分配容易改变并满足代谢需求的一类节点。（指由节点流向各分支的代谢流量分割率随代谢要求发生相应的变化，去除产物的反馈抑制后，该分支的代谢流量分割率大大增加）。 6强刚性节点：若一个节点的一个或多个分支途径的流量分割率受到严格控制，那么这类节点就称为强刚性节点。（指由节点流向某一分支或某些分支的代谢流量分割率是难以改变的，这是由产物的反馈抑制及对另一分支酶的反式激活的相互作用所致。） 7弱刚性节点：若一个节点的流量分配由它的某一分支途径的分支动力学所控制，则称该节点是弱刚性节点，介于柔性节点和强刚性节点之间。 8代谢流（Flux）：定义为流入代谢物被途径加工成流出代谢物的速率。 9途径工程（Pathway Engineering）：是一门利用分子生物学原理系统分析细胞代谢网络，并通过DNA重组技术合理设计细胞代谢途径及遗传修饰，进而完成细胞特性改造的应用性学科。 10合成生物学：简单地说，合成生物学是通过设计和构建自然界中不存在的人工生物系统来解决能源、材料、健康和环保等问题的一门新兴学科。 11底物：培养基中存在的化合物，能被细胞进一步代谢或直接构成细胞组分。 12代谢产物：由细胞合成并分泌到细胞外培养基中的化合物，可以是初级代谢产物（如二氧化碳、乙醇等），也可以是次级代谢产物或蛋白质。 13胞内代谢物（Intracellular Metabolite）：细胞内其它的化合物，包括不同代谢途径的中间代谢物和用于大分子合成的结构单元等。 14生物基质要素：构成生物基质大分子池的一类物质，包括RNA、DNA、蛋白质、脂质和碳水化合物等。 15途径：是指催化总的代谢物的转化、信息传递和其他细胞功能的酶促反应的集合。 16通量/物流：是指物质或信息通过途径被加工的速率，它与个别反应速率不同。（名词解释不全……）二、问答题： 1．代谢工程的基本原理: ①涉及细胞物质代谢规律及途径组合的生物化学原理，它提供了生物体的基本代谢图谱和生化反应的分子机理； ②涉及细胞代谢流及其控制分析的化学计量学、分子反应动力学、热力学和控制学原理，这是代谢途径修饰的理论依据； ③涉及途径代谢流推动力的酶学原理，包括酶反应动力学、变构抑制效应、修饰激活效应

2020年复旦大学研究生入学教育考试资料部分题库(供参考)

复旦大学的校名出自（）中的“卿云烂兮，纠缦缦兮；日月光华，旦复旦兮”，本义是追求光明，含有自主办学、复兴中华的意味《尚书大传》复旦大学校训是（），出自《论语?子张》。 “博学而笃志，切问而近思” 1949年之前和之后的两个阶段中，复旦大学任职时间最长的两位校长分别是（）和（）李登辉，陈望道复旦大学上海医学院（原上海医科大学）创建于（）年，是中国创办的第一所国立大学医学院，严福庆出任首任院长。（）年，上海医科大学和复旦大学合并，组建成为新的复旦大学。1927，2000 我校经过多年的建设和发展，形成了“一体两翼”的校园格局，即以（）为一体，以（）为两翼。邯郸校区、江湾校区，枫林校区、张江校区复旦大学研究生学籍管理规定为了维护我校正常的研究生教育教学秩序，保障研究生的合法权益，使研究生的学习、生活等符合规范的要求，根据2005年教育部颁布的《普通高等学校学生管理规定》，特制定本规定。第一章入学与注册第一条按国家招生规定录取的新生，持我校录取通知书及其他有关证明，在规定的期限内到校报到，办理入学手续。因故不能按期入学者，须凭有关证明向研究生院主管部门请假。第二条新生入学后三个月内，按照国家招生规定经全面复查合格者，在学校规定时间内统一正式注册，领取校徽和学生证，取得研究生学籍。如有下列情况之一者，由研究生院审定，取消其入学资格：（一）未请假逾期二周或请假逾期四周未按时报到者，除因不可抗力等正当事由以外，视为放弃入学资格；（二）无论何时经查证属弄虚作假或徇私舞弊而被录取者；（三）经健康复查，发现有严重疾病，一年内难以治愈，无法坚持正常学习者。被取消入学资格者，原为应届毕业生，退回其生源所在地；原为在职职工或待业人员，退回原单位或家庭所在地。第三条对患有疾病的新生，经学校指定的二级甲等以上医院诊断不宜在校学习的，可保留入学资格一年。保留入学资格者不具有学籍。在保留入学资格一年内，由学校指定医院复查确认病愈者，可向学校申请入学，应按下一学年新生入学标准重新办理入学及注册手续。复查不合格或者逾期不办理入学手续者，取消入学资格。第四条每学期开学时，研究生应当在学校规定日期内到所在院系办理注册手续。因故不能如期注册者，应当履行暂缓手续。未按学校规定缴纳学费或者其他不符合注册条件的不予注册。家庭经济困难的研究生可以申请贷款或者其他形式资助，办理有关手续后注册。第二章课程考核与成绩记载

研究生入学教育心得

研究生入学教育学习心得作为一名2012届研究生新生，我进入校园已经有快一周的时间了，在这一周的时间里我认识了很多新的同学和老师，也对学校和我学的专业有个更进一步的认识。在开学的第一个星期里，学校安排了各种的学习讲座，为了就是使我们能够迅速适应研究生这一新的角色，新的生活。而我自己，通过这些学习，对于研究生的理解、学习的方法、学习的方向都有了比较深刻的看法。我对**大学会计学院有了更进一步的认识：**大学会计学院是2001年我校内部管理体制改革时，由原会计学系、理财学系和成人教育学院会计教研室合并组建为会计学院。学院设有会计学、财务管理和审计学、资产评估学四个本科专业。其中我所学习的会计学专业始建于1951年，从1958年起招收本科生，至今已有60余年的办学历史。在这一周的学习中，我也对我研究生期间的学业和生活有了更高的要求：首先，努力学习。研究生不能够再像大学生那样放松对自己的要求，我更应该明白学习的重要性。不仅如此，在学习期间，一定会主动学习，在完成学校规定的学习内容后，多学自己感兴趣的、原来掌握不好的知识，真正使自己能够达到不只是学习，还能“研究”的程度，做一名合格的研究生。第三，勤于思考。学习的过程其实是一个思考的过程。但是不仅要会思考，最主要的是养成思考的习惯，遇到问题，首先主动地去思考。对于书本上的知识，我们要学习要遵守，但是遇到实际问题也要多思考，具体问题具体分析，不能被书本上的模式局限了自己的思路。要勤于思考，从多各方面，多个角度去思考问题。善于从细微处发现别人忽略的细节，争取创新思维。第四，磨练意志。学习是艰苦的一种活动，“书海无涯苦作舟”就是这个道理。但越是困难的事情，就越能磨练人的意志，意志是克服困难和障碍的勇气，对行为有很强的调节作用。有些人对学习有一种畏惧心理，知难而退，自暴自弃，毕竟享受要比学习更能吸引人，这样便会在学习时出现杂念，同时又由于他们有积极向上的愿望，于是他们便处于不断自责和困惑中。这时就需要我们用坚强的意志去坚持，去拼搏，要知道只有坚持了才有获胜的希望，半途而废者必定是失败者。最后，合理安排时间。研究生期间的课程安排并不紧，给我们留下了很多自由支配的时间。因此我们更有必要合理安排时间，不仅要有时间学习，还要有时间参加各种实践活动和科研项目，做到学习实践两不误，在学习中实践，在实践中学习。总之，在这一个星期的学习中，使我端正了自己的态度，找到了学习方法，今后的就是脚踏实地的刻苦学习。我一定会利用好我研究生期间三年的时光，不让自己留下遗憾。篇二：2011级研究生入学教育总结 2011级研究生入学教育总结

药物学基础第一章习题

第一章药物学基础概论第一节绪言【知识点】 1、概念: (1)药物:药物就是用于预防、治疗、诊断疾病以及计划生育的化学物质。 (2)药效学:研究药物对机体作用及其规律的科学被称为药效学。 (3)药动学:研究机体对药物的影响,即药物在机体内的吸收、分布、生物转化排泄过程、血药浓度随时间变化规律的科学等科学称为药物代谢动力学,简称药动学。 (4)处方药:必须凭执业医师或执业助理医师处方才可调配购买与使用的药物 (5)非处方药:不需凭执业医师或执业助理医师处方即可自行判断购买与使用的药物 2、熟悉临床用药护理中护士的工作任务: (1)用药前:多了解病人的基本情况 (2)用药时:多与病人沟通当时情况 (3)用药后:密切观察病人后续情况 3、“三查”“八对”“一注意”: 三查:就是指在用药时,要做到操作前检查、操作中检查、操作后检查。八对:就是指在用药时,要做到对床号、对姓名、对药名、对药物剂量、对药物浓度、对用药方法、对用药时间、对药品批号一注意:就是指在用药时,要注意观察药物的疗效与不良反应。【自我检测】一、名词解释 1、药物二、单项选择题 1、研究药物对机体作用及其规律的科学被称为( ) A、药效学 B、药动学 C、临床药理学 D、药物学第二节药学效应动力学【知识点】

1、概念: (1)不良反应:药物应用时出现的不符合用药目的并给病人带来痛苦与危害的药物反应。 (2)副作用:就是指药物在治疗剂量时出现的与治疗目的无关的作用。 (3)受体激动药:指与受体既有亲与力又有内在活性的药物 (4)受体阻断药:指与受体有较强的亲与力而无内在活性的药物 2、药物的基本作用兴奋作用与抑制作用:凡能使机体生理、生化功能增强的作用称为兴奋作用;凡能使机体生理、生化功能减弱的作用称为抑制作用。 3、药物作用的类型:局部作用与吸收作用、直接作用与间接作用、选择作用 4、药物的两重性:防治作用与不良反应 5、不良反应: (1)副作用;产生原因就是药物的选择性比较低;副作用随用药目的的改变而改变,故防治作用与副作用可以互相转变。 (2)毒性反应:药物在用量过大、用药时间过长或机体对药物敏感性过高时产生的对机体有明显损害的反应。毒性反应可分为急性毒性反应与慢性毒性反应。 (3)变态反应:又称过敏反应就是指药物作为抗原或半抗原引发的病理性免疫反应。变态反应的发生与剂量无关,与药物原有作用无关,不易预知,但过敏体质者易发生,而且变态反应的程度与给药剂量呈正相关。 (4)后遗效应:停药后血药浓度已降至最低有效浓度以下时仍残存的药理效应为后遗效应。 (5)继发反应:由药物的治疗作用引起的不良后果为继发反应,又称治疗矛盾,如二重感染。 (6)停药反应:长期使用某些药物,突然停药使原有疾病复发或加剧的现象。 (7)特异质反应:少数病人因遗传异常对某些药物的反应替别感,很少的剂量即可产生超出常人的强烈的药理效应,特异质反应的性质与常人不同,只在极少数人中发生,对机体就是有害的,甚至就是致命的。特异质反应与剂量无关,但剂量加大,反应程度加重 (8)药物依赖性:长期应用某些药物后,病人对药物产生主观与客观上连续用药的现象,称为药物依赖性。如果连续用药突然停药,病人仅表现为主观上的不适而没有其她生理功能的紊乱,但有强烈的继续用药的欲望,此为精神依赖性,又称心理依赖性或习惯性。如果用药时病人产生欣快感,停药后不仅出现主观上的不适,还会产生严重生理紊乱的戒断症状,再次用药后症状消失,此为生理依赖性,又称成瘾性。产生药物依赖性的主要原因就是药物滥用。6、药物能否与受体结合,可否发生生物效应,取决于药物与受体的亲与力与内在活性。亲与力就是指药物与受体结合的能力;内在活性就是指药物与受体结合时能激动受体的能力。

常见酶的功能与分类

常见酶的功能与分类一、主要酶的功能概述 1.DNA聚合酶：在DNA复制中起作用，是以一条单链DNA为模板，将单个脱氧核苷酸通过磷酸二酯键形成一条与模板链互补的DNA链，形成链与母链构成一个DNA分子。 2.解旋酶：作用于氢键，是一类解开氢键的酶，由水解ATP来供给能量它们常常依赖于单链的存在，并能识别复制叉的单链结构。在细菌中类似的解旋酶很多，都具有ATP酶的活性。大部分的移动方向是5′→3′，但也有3′→5′移到的情况，如n′蛋白在φχ174以正链为模板合成复制形的过程中，就是按 3′→5′移动。在DNA复制中起作用。 3.DNA连接酶：其功能是在两个DNA片段之间形成磷酸二酯键。如果将经过同一种内切酶剪切而成的两段DNA比喻为断成两截的梯子，那么，DNA连接酶可以把梯子的“扶手”的断口处(注意：不是连接碱基对，碱基对可以依靠氢键连接)，即两条DNA黏性末端之间的缝隙“缝合”起来。据此，可在基因工程中用以连接目的基因和运载体。与DNA聚合酶的不同在于：不在单个脱氧核苷酸与DNA片段之间形成磷酸二酯键，而是将DNA双链上的两个缺口同时连接起来，因此DNA连接酶不需要模板。 4.RNA聚合酶：又称RNA复制酶、RNA合成酶，作用是以完整的双链DNA为模板，边解放边转录形成mRNA，转录后DNA仍然保持双链结构。对真核生物而言，RNA聚合酶包括三种：RNA聚合酶I转录rRNA，RNA聚合酶Ⅱ转录mRNA，RNA聚合酶Ⅲ转录tRNA和其她小分子RNA。在 RNA复制和转录中起作用。 5.反转录酶：为RNA指导的DNA聚合酶，催化以RNA为模板、以脱氧核糖核苷酸为原料合成DNA的过程。具有三种酶活性，即RNA指导的 DNA聚合酶，RNA酶，DNA指导的DNA聚合酶。在分子生物学技术中，作为重要的工具酶被广泛用于建立基因文库、获得目的基因等工作。在基因工程中起作用。 6.限制性核酸内切酶(简称限制酶)：限制酶主要存在于微生物(细菌、霉菌等)中。一种限制酶只能识别一种特定的核苷酸序列，并且能在特定的切点上切割DNA 分子。是特异性地切断DNA链中磷酸二酯键的核酸酶(“分子手术刀”)。发现于原核生物体内，现已分离出100多种，几乎所有的原核生物都含有这种酶。是重组DNA技术和基因诊断中重要的一类工具酶。例如，从大肠杆菌中发现的一种限制酶只能识别GAATTC序列，并在G和A之间将这段序列切开。目前已经发现了200多种限制酶，它们的切点各不相同。苏云金芽孢杆菌中的抗虫基因，就能被某种限制酶切割下来。在基因工程中起作用。 7.纤维素酶和果胶酶：植物细胞工程中植物体细胞杂交时，需事先用纤维素酶和果胶酶分解植物细胞的细胞壁，从而获得有活力的原生质体，然后诱导不同植物的原生质体融合。 8.胰蛋白酶：在动物细胞工程的动物细胞培养中，需要用胰蛋白酶将取自动物胚胎或幼龄动物的器官和组织分散成单个的细胞，然后配制成细胞悬浮液进行培养。或用于细胞传代培养时将细胞从瓶壁上消化下来。 9.淀粉酶：主要有唾液腺分泌的唾液淀粉酶、胰腺分泌的胰淀粉酶和肠腺分泌的肠淀粉酶，可催化淀粉水解成麦芽糖。 10.麦芽糖酶：主要有胰腺分泌的胰麦芽糖酶和肠腺分泌的肠麦芽糖酶，可催化麦芽糖水解成葡萄糖。 11.脂肪酶：主要有胰腺分泌的胰脂肪酶和肠腺分泌的肠脂肪酶，可催化脂肪分解为脂肪酸和甘油。肝脏分泌的胆汁乳化脂肪形成脂肪微粒后，有利于脂肪分解。 12.蛋白酶：主要有胃腺分泌的胃蛋白酶和胰腺分泌的胰蛋白酶，可催化蛋白质水解成多肽链。作用结果是破坏肽键和蛋白质的空间结构。 13.肽酶：由肠腺分泌，可催化多肽链水解成氨基酸。 14.转氨酶：催化蛋白质代谢过程中氨基转换过程。如人体的谷丙转氨酶(GPT)，能够把谷氨酸上的氨基转移给丙酮酸，从而形成丙氨酸和a—酮戊二酸。由于谷丙转氨酶在肝脏中的含量最多，当肝脏病变时谷丙转氨酶就大量释放到血液，因此临床上常把化验人体血液中这种酶的含量作为诊断是否患肝炎等疾病的一项重要指标。 15.光合作用酶：是指与光合作用有关的一系列酶，主要存在于叶绿体中。 16.呼吸氧化酶：与细胞呼吸有关的一系列酶，主要存在于细胞质基质和线粒体中。 17.ATP合成酶：指催化ADP和磷酸，利用能量形成ATP的酶。

研究生入学学习心得

研究生个人学结从最初的艰难入门到渐入佳境，感觉自己像是经历了一个漫长的修炼的过程。我所选择的学习方向是美学，并有幸拜师到对东方美学造诣颇深的彭教授门下。但是心情却一度低落。因为入学前对文学理论方面知识的匮乏，对“美学一词的模糊概念。面对着流光溢彩，闪耀着智慧之光的中外哲学著作，却感到理解困难，头脑混沌。在导师的指导帮助下，我开始硬着头皮找来一些相关哲学名著来读。黑格尔的《美学》，亚里士多德的《诗学》，李泽厚的《中国美学史》，柏拉图的《文艺对话录》。渐渐使空白的大脑划上了几痕浅浅的对美学形象的印记。知道了中西方关于美学研究的历史，现状。认识了一些著名的言论，如“理念论“精神辩证法“艺术模仿说“人本主义“理性思辨等。但最初的阅读也仅是对我起到了如门的作用。理解不够全面，深入。无法形成自己的看法观念。随着阅读的深入，对本专业的兴趣也在逐渐加强。为了更透彻的捕捉到先哲们的智慧火花，我开始变快速阅读为精

读，细读。发现唯有如此，才更会使思维主动活跃起来，在读中思考，慢慢就经常在阅读中，思想上会有些小花火在闪现，几乎每读一章都会有所收获，有所领悟。研究生入学心得体会八月份的最后一天，我来到西工大长安校区，开始了我的研究生生活，虽然之前的复试与面试的经历让我对长安校区已经有了一定的了解，但今天针真正作为工大的一份子感受又大不一样，大一报到时的新鲜感又历历在目，但不同的的是又多了一份已经成为研究生的压力与责任。可能由于父母都是大学生的原因，从小耳濡目染，读研，从来就是我读书经历必有的一个阶段，将研究生阶段作为自己走向社会的准备期，切实提升自己的能力，也是我一直以来的计划。本科时，我结合自己的专业方向，选择了西工大自动化双控专业作为自己的目标，经过复习终于得偿所愿，获得在西工大继续深造学习的机会。经过开学几天的入学典礼与新生入学教育，我对西工大的认识有加深了许多，了解到美丽的下缘背后有着更辉煌的历史，以前只知道西工大作为西北地区工科名校，有着雄厚的科研实力，承接了许多国家重点试验工程和军事工业项目，不少国家领导人都出自西工大。工大作为首批有资格招收研究生和有权授予博士和硕士学位的高等学校之一，已经为国家输送了成千上万名科技人才。其中自动化学院更是有数个授予博士硕士学位的学科，其中双控

生物化学知识点汇总(王镜岩版)

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生物化学讲义（2003）孟祥红绪论(preface) 一、生物化学(biochemistry)的含义：生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。 1、生物体是有哪些物质组成的？它们的结构和性质如何？容易回答。 2、这些物质在生物体内发生什么变化？是怎样变化的？变化过程中能量是怎样转换的？（即这些物质在生物体内怎样进行物质代谢和能量代谢？）大部分已解决。 3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象（如生长、生殖、遗传、运动等）之间有什么关系？最复杂。二、生物化学的分类根据不同的研究对象：植物生化；动物生化；人体生化；微生物生化从不同的研究目的上分：临床生物化学；工业生物化学；病理生物化学；农业生物化学；生物物理化学等。糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。三、生物化学的发展史 1、历史背景：从十八世下半叶开始，物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果（1）化学方面法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧，只是动物体内燃烧是缓慢不发光的燃烧——生物有氧化理论的雏形瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物，为三羧酸循环的发现提供了线索。（2）物理学方面：原子论、x-射线的发现。（3）生物学方面：《物种起源——进化论》发现。 2、生物化学的诞生：在19世纪末20世纪初，生物化学才成为一门独立的科学。德国化学家李比希： 1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中，首次提出了新陈代谢名词。另一位是德国医生霍佩赛勒： 1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成生物化学。 3、生物化学的建立：从生物化发展历史来看，20世纪前半叶，在蛋白质、酶、维生素、激素、物质代谢及生物氧化方面有了长足进步。成就主要集中于英、美、德等国。英国，代表人物是霍普金斯——创立了普通生物化学学派。

生物化学检验考试重点知识总结(1)

临床生物化学与检验第一章临床生物化学的概念：临床生物化学与检验实在人体正常的生物化学代谢基础上，研究疾病状态下生物化学病理性变化的基础理论和相关代谢物的质与量的改变，从而为疾病的临床实验诊断，治疗检测、药物疗效和预后判断、疾病预防等方面提供信息和决策依据的一门学科。第二章 1，运输载体类（血浆脂蛋白：包括乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白等）的血浆蛋白质有运输和营养等功能，清蛋白（Alb）运输游离脂肪酸、某些激素、胆红素、多种药物等，蛋白酶抑制物（包括α1-抗胰蛋白酶、α1-抗糜蛋白酶、α2-巨球蛋白等六种以上）能抑制蛋白酶作用。 2.急性时相反应：当人体因感染、自身免疫性等组织损伤（如创伤、手术、心肌梗死、肿瘤等）侵害，使其血浆中浓度显著升高，而血浆清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度则出现相应下降，此炎症反应过程，称之为急性时相反应(APR),该过程出现的蛋白质统称为急性时相反应蛋白（APP）。各APP升高的速度和幅度有所不同，C-反应蛋白首先升高，在12小时内-α1酸性糖蛋白也升高，尔后α1-抗胰蛋白酶、触珠蛋白、C4和纤维蛋白原升高，最后是C3和铜蓝蛋白升高，通常在2至5天内这些APP达到最高值。

正常血清蛋白电泳（SPE） 3.前清蛋白（PA）：在SPE中显示清蛋白在前方故而得名，生理功能：PA为运载蛋白和组织修补材料，临床意义：①属负性APP；②作为营养不良的指标；③作为肝功能不全的指标。（n解） 4. 触珠蛋白（Hp）又称为结合珠蛋白，在SPE中位于α2区带，为α2β2四聚体，生理功能：主要能与红细胞中释放出的游离血红蛋白结合，为机体有效的保留铁。临床意义：1.溶血性疾病；2.当烧伤和肾病综合征使清蛋白大量丢失时，大分子触珠蛋白常明显增加； 3、雌激素使触珠蛋白减少，多数急慢性肝病包括急性病毒性肝炎和伴黄疸的肝硬化患者，由于雌激素分解代谢减少，血浆触珠蛋白可降低。 5.转铁蛋白（Tf）用于贫血的诊断；C-反应蛋白（CRP）是一个第一个被认识的APP,在急性炎症病人血清中出现的可以结合肺炎球菌细胞壁C多糖的蛋白质命名为C-反应蛋白。C-反应蛋白主要用于结合临床检测疾病：（1）、筛查微生物感染；（2）、评估炎症性疾病的活动度；（3）、检测系统性红斑狼疮、白血病和外科手术后并发的感染（血清中浓度再次升高）（4）、新生儿败血症和脑膜炎的监测；（5）、监测肾移植后的排斥反应等（多选） 6.蛋白质测定一般利用下列四种蛋白质特有的性质或结构：（1）、重复的肽链结构；（2）、酪氨酸和色氨酸残基对酚试剂反应或紫外光吸收；（3）、与色素结合能力；（4）、沉淀后借浊度过光折射测

研究生学习心得体会5篇

研究生学习心得体会5篇入心学教育得体会经过了一年的研究生的复习，又经过了半年的复试，我终于来到了四川省绵阳市，这个科技城的综合性大学——西南科技大学，读我三年的研究生。入学第一天，学校对全校研究生进行了入学教育，首先是开学典礼，让我们初步认识了一下学校以及其科研状况和发展态势。学校是以工科为主，军工产业为主。同时也初步认识了一下学校研究生院领导。下午是学院研究生教育及学科建设情况介绍以及专业学习教育，重点是计科学院重点学科计算机的介绍，以及对研究生三年需要做的事情以及学校的要求做了一下介绍，我知道这三年的研究生生涯是任重而道远。这一周都是对研究生新生的入学教育，包括让学生了解学校的校情校史，以及如何利用图书馆资源，还有如何与人交往，礼仪诚信等等。在这些交流讲座中我明白了许多，也学到了许多，尤其是让我思考了一个每个研究生都应该思考的问题，即：何为研究生？何为研究生？我的初始认识即，主动研究或者钻研所学学科，创新学科知识。但是入学教育讲座中，文学院的郝志伦教授讲出了它的

真正涵义，让我知道了，研究生更进一步的工作，不是本科的延续，而是蜕变。它由一个学习者转变为主动探究者；由一个学习者转变为知识的创新者；由一个综合型人才转变为精英型人才。由此，它与我我一开始的有些认识或者想法就有点不一致了，我开始迷茫了。来进行入学教育之前，我就想在研究生阶段，我一定要跟着导师好好做项目，发展自己。可是现在主要由我探究，创新。我不禁在想：我要探究什么，我要创新什么？这是我在这段时间值得思考的。诚然，我仍然还是一名学生，学校的规章制度也是必须得遵守的。在讲座中我知道了，研究生为了毕业抄袭别人的论文， __等等行为还是存在的，因此诚信不可少。诚信是一个人的修身之本，也是一切事业得以成功的保证。老子也说：信言不美，美言不信。意思是诚信之言不华美，华美之言不诚信，因此诚信之言是质朴无华的。因此我会谨记这些，时时刻刻做到，学为己用，诚信为人。与人为善，于己为善。人与人之间的交往是一个复杂的体系，每个人是一个个体，每个人有自己的思想，因此如何做到很好的交往，也是我们在入学教育中学过的一个环节。与人交往要讲求诚信，与人交往要礼貌有礼仪，与人交往要尊重别人等等，都是要学习要注意的。沟通也是与人交往的重要途径，更要学会如何与人沟通，也是很重要的。