什么是生物化学

1.什么是生物化学,生物化学研究什么?

研究生命现象的化学本质，具体是指研究生物机体化学组成及化学变化规律的一门科学。

○1研究生物体物质的种类

○2研究组成生物体物质的结构及其化学性质和物理性质.

○3研究生物体物质在体内进行物质代谢和能量代谢的过程和原理.

○4研究生物物质与复杂的生命现象之间的联系.

2.从结构和功能上比较tRNA.rRNA.和mRNA。

功能：mRNA ：功能是翻译。tRNA：功能是运输。rRNA：功能是作为mRNA的支架，使mRNA 分子在其上展开，实现蛋白质的合成。

结构：mRNA原核和真核特征不相同：原核生物特征有半衰期短，而且由多顺反子形式存在以AUG为起始密码子。真核生物一般为单顺反子，5端帽子，3端尾巴rRNA有大小亚基。tRNA有三叶草结构

3.DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？生物学意义？

1.DNA双螺旋结构模型的要点：

(1)DNA分子是由两条反向平行的脱氧多核苷酸链组成，两条链围绕同一轴心以右手螺旋方式盘旋。

(2)两条链的脱氧核糖-磷酸骨架位于双螺旋的外侧，糖环平面与中心轴平行，碱基位于双螺旋的内

侧，碱基平面与中心轴垂直。

(3)双链DNA每旋转一周为10个碱基对，螺距为3.4nm，碱基平面之间的距离为0.34nm，表面形

成大沟和小沟。

(4)DNA的两条链之间的碱基配对是A与T，G与C，A与T之间形成两个氢键，G与C之间形成

三个氢键。

(5)维持DNA双螺旋结构稳定的作用力：氢键、碱堆积力、离子键。

2.结构模型的意义：

（1）根据碱基互补原则，一条链的碱基顺序可以自动决定与它反向平行的另一条链的碱基顺序，这一点在DNA的半保留复制中具有特别重要意义。

（2）能解释蛋白质的生物合成：DNA→DNA-RNA杂交链→mRNA→蛋白质。

4.常见的氨基酸分类方法。

（1）按R基团的结构分类；（2）根据氨基酸的酸碱性质分类；（3）根据R基团的极性分类。

5.什么叫蛋白质的变性?哪些因素可以引起变性?蛋白质变性后有何性质和结构上的改变?蛋白质的变性有何实际应用?

a．许多理化因素能破坏pro分子三维结构中的氢键及其它弱键，导致pro活性丧失的现象。

b．1）物理因素：加热、激烈振荡、超声波、χ－射线、紫外线等；

2）化学因素：A 酸碱破坏盐键；B 乙醇、丙酮等有机溶剂进入pr间隙与之形成氢键，破坏pr分子内各弱键；C 脲溶液、盐酸胍及某些去垢剂（SDS）可破坏氢键，暴露巯基，强化酸碱的破坏作用。

c．性质改变：1）溶解度降低；2）二、三级结构破坏，但肽键未破坏，故其组成和分子量不变；3）化学反应基团增加；4）失去螺旋结构，对称性下降，结晶能力丧失；5）对蛋白酶水解敏感性增加；6）生物活性降低或全部丧失。

结构：1）分子内部结构改变：次级键破坏；2）分子表面结构改变：疏水基团暴露。主要标志：生物功能的丧失。

d．鸡蛋、肉类等经加温后蛋白质变性，熟了可以吃。细菌、病毒加温，加酸、加重金属（汞）因蛋白质变性而灭活（灭菌、消毒、）。用于蛋白质的沉淀。从血液中提分离、提纯激素，制药。蛋白质分子结合重金属而解毒。蛋白质分子与某些金属结合出现显色反应，如双缩脲反应可测定含量

6.α螺旋与β折叠有什么特点？

他们都是蛋白质的二级结构。

α－螺旋：1、每隔3.6个AA残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm;（2螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向

外侧，链中的全部>C=0 和>N-H几乎都平行于螺旋轴;3、每个氨基酸残基的>N-H与前面第四个氨基酸残基的>C=0形成氢键，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。

β－折叠：两条或多条伸展的多肽链（或一条多肽链的若干肽段）侧向集聚，通过相邻肽链主链上的N-H 与C=O之间有规则的氢键，形成锯齿状片层结构，即β－折叠片。

7. 酶作为生物催化剂与非酶催化剂有何异同点?

（1）酶作为生物催化剂和一般催化剂相比，在许多方面是相同的，如用量少而催化效率高。和一般催化剂一样，酶仅能改变化学反应的速度，并不能改变化学反应的平衡点，酶在反应前后本身不发生变化，所以在细胞中相对含量很低的酶在短时间内能催化大量的底物发生变化，体现酶催化的高效性。酶可降低反应的活化能（activation energy），但不改变反应过程中自由能的变化（△G），因而使反应速度加快，缩短反应到达平衡的时间，但不改变平衡常数（equilibrium constant）。

（2）然而酶是生物大分子，具有其自身的特性：（1）酶催化的高效性：酶的催化作用可使反应速率提高10^6～10^12倍，比普通催化剂效能至少高几倍以上。（2）酶催化剂的高度专一性：包括反应专一性、底物专一性、手性专一性、几何专一性等，即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。如糖苷键、酯键、肽键等都能被酸碱催化而水解，但水解这些化学键的酶却各不相同，分别为相应的糖苷酶、酯酶和肽酶，即它们分别被具有专一性的酶作用才能水解。（3）酶催化的反应条件温和：酶促反应一般在pH＝5～8的水溶液中进行，反应温度范围为20～40℃

8. 影响酶促反应速度的因素有哪些?

a．酶浓度的影响b底物浓度的影响c．温度的影响d．酸碱度的影响e．激活剂的影响f．抑制剂的影响

9. 何谓米氏常数，它的意义是什么?

①米氏常数（Km 值）是酶促反应动力学中间产物理论中的一个常数，即Km ＝（K 2 ＋K 3 ）/K 1 。因此Km 可看作是ES 形成和解离趋势的代表。在特殊情况下，Km 在数值上等于酶促反应速度达到Vmax/2 时的[S] ，单位mol/L 。Km 值在K3＜＜K2 时，与Ks 涵义相同。（E ＋S＝＝ES →E ＋P）②Km 的意义：米氏方程：，当v＝Vmax/2时，Km＝[S] ；Km是酶的特征常数，其大小反映了酶与底物的亲和力。

10. 磺胺类药物的作用机理

答案：细菌不能直接利用其生长环境中的叶酸，而是利用环境中的对氨苯甲酸（PABA）和二氢喋啶、谷氨酸在菌体内的二氢叶酸合成酶催化下合成二氢叶酸。二氢叶酸在二氢叶酸还原酶的作用下形成四氢叶酸，四氢叶酸作为一碳单位转移酶的辅酶，参与核酸前体物（嘌呤、嘧啶）的合成。而核酸是细菌生长繁殖所必须的成分。磺胺药的化学结构与PABA类似，能与PABA竞争二氢叶酸合成酶，影响了二氢叶酸的合成，因而使细菌生长和繁殖受到抑制。

11.有机磷农药的毒性机理?

答案：a。有机磷农药中毒的主要机理是抑制胆碱酯酶的活性。有机磷与胆碱酯酶结合，形成磷酰化胆碱酯酶，使胆碱酯酶失去催化乙酰胆碱水解作用，积聚的乙酰胆碱对胆碱有神经有两种作用：a．毒蕈碱样作用b．烟碱样作用

b。有机磷化合物（包括有机磷杀虫剂）的作用机制，除上述酶抑制学说外，尚有：有机磷直接作用于胆碱能受体；直接损害神经元，造成中枢神经细胞死亡；抑制神经病靶酯酶，造成退行性多神经病等。12算酶促反应为最大反应速率60%时，其底物浓度S为多少？

13糖酵解中的调节酶有哪几个?有哪些因素调节?

酶：a．己糖激酶，b．磷酸果糖激酶，c．丙酮酸激酶；

因素：a．本身反应b．多种变构效应物的影响c．高浓度的ATP

14 磷酸戊糖途径的生理意义？

1.为各种合成反应提供主要的还原力

2.为其他代谢提供原料

15总结三羧酸循环的生物学功能。

1.释放能量合成ATP。

2.为其他代谢途径提供原料。

3.三羧酸循环生成CO2的作用。

16 呼吸链中各成员排列顺序是根据什么原则确定的?

①准氧化还原电位②拆开和重组③特异抑制剂阻断④还原状态呼吸链缓慢给氧。

17 化学渗透假说的主要内容是什么?

①电子传递从NADH开始，复合物Ⅰ将还原型的NADH氧化，释放出的两个电子和一个H＋质子被NADH脱氢酶上的黄素单核苷酸（FMN）接受，同时从基质中摄取一个H＋将FMN还原成FMNH2，NADH 被氧化成NAD＋重新进入TCA循环；

②FMNH2 将一对H＋质子传递到膜间隙，同时将一对电子经铁硫蛋白（FeS）传递给Q池中的两个辅酶Q；

③两个辅酶Q得到电子后从基质中摄取两个H＋被还原成两个半醌（QH）；

④醌在内膜中通过扩散进行穿膜循环（醌循环），两个半醌各从细胞色素b获得一个电子，并从基质中再摄取两个H＋质子，形成两个全醌（QH2）；

⑤当全醌扩散到内膜外侧时，便把两个电子传递给细胞色素c1，并向膜间隙释放一对H＋质子，本身又被氧化成半醌；

⑥当半醌扩散到接近细胞色素b时，将携带的另两个电子传递给细胞色素b，并又向膜间隙释放一对H ＋，细胞色素b的一对电子又回到醌循环；

⑦细胞色素c1将接受的两个电子经细胞色素c和细胞色素氧化酶传递给氧，将氧还原成H2O；

⑧一对电子经呼吸链传递到氧时，共将基质中3对H＋泵到膜间隙，从而使膜间隙的H＋浓度高于基质，因而在内膜的两侧形成了电化学梯度。这种电化学梯度可驱动H＋通过ATP合酶复合物进入基质，每通过2个H＋可产生1个ATP。

18 呼吸链有哪几种类型?其多样性有什么生理意义?

⑴NADH氧化呼吸链NADH →复合体Ⅰ→Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2

⑵珀酸氧化呼吸链琥珀酸→复合体Ⅱ→Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2

生理意义：呼吸链可将有机物氧化释放的能量来合成A TP，提供中间产物。

19脂肪酸从头合成需要哪些原料及能源物质?它们分别来自哪些代谢途径?

（1）脂肪酸合成的原料：乙酰CoA

主要来源于：a，糖代谢?丙酮酸?乙酰CoA（线粒体）b，脂肪酸β－氧化?乙酰CoA（线粒体）c，氨基酸氧化分解?乙酰CoA注：线粒体中乙酰CoA转入胞液，须“柠檬酸穿梭”

（2）合成的还原力：NADPH（主要来自PPP途径）

（3）有两个酶系统参与：

乙酰CoA羧化酶：催化乙酰CoA的活化，形成丙二酸单酰CoA；

脂肪酸合成酶复合体：催化以丙二酸单酰辅酶A为原料合成软脂酸。

20 计算一分子软脂酸经B氧化作用后彻底分解为CO2和和H2O时，生成ATP的分子数，写出详细过程? 软脂酸＋A TP＋7NAD＋8CoASH＋7FAD＋7H2O→8乙酰CoA＋7FADH2＋7NADH ＋7H＋＋AMP ＋PPi 21酮体是怎样生成的?酮体的利用价值体现在哪里?

酮体是脂肪酸在肝代谢的中间产物。它的生成：肝C线粒体中具有活性很强的生成酮体的酶，可将脂肪酸B－氧化生成的乙酰CoA一部分通过三羧酸循环氧化成CO2，H2O和能量。另一部分乙酰CoA转变成酮体。

是肝输出能源的一种形式，在肝外组织细胞内重新转变成乙酰CoA供组织氧化利用。生理意义：当饥饿或血糖较低时，可代替葡萄糖成脑组织及肌肉组织的主要能源。

22写出下列符号的中文名称

23简述饱和脂肪酸β氧化的生化过程。

4步反应

（1）脱氢

（2）加水

（3）再脱氢

（4）硫解

24 氨基酸脱反应产物（氨，α酮酸）有哪些去路？

氨的去路：（1）合成尿素（2）合成谷氨酰胺（3）合成非必需氨基酸（4）合成其他含氮化合物如嘌呤碱和嘧啶碱等。

α－酮酸的去路：（1）经还原加氨或转氨生成非必需氨基酸；（2）经三羧酸循环转变成糖、脂肪或酮体。

25简述尿素循环的主要反应过程。生成一分子尿素需要多少ATP？

主要有5大步反应：（1）1分子氨和CO2在氨甲酰磷酸合成酶的催化下生成氨甲酰磷酸，反应在线粒体基质进行，消耗2分子ATP；（2）在鸟氨酸转氨甲酰酶的作用下，氨甲酰磷酸的氨甲酰基转移到鸟氨酸上形成瓜氨酸，反应在线粒体基质中进行；（3）瓜氨酸由线粒体运至胞浆，精氨琥珀酸合成酶催化瓜氨酸和天冬氨酸缩合成精氨琥珀酸，反应在细胞质中进行，消耗1分子ATP中的两个高能磷酸键（生成AMP）；（4）精氨琥珀酸酶（裂解酶）将精氨琥珀酸裂解为精氨酸，释放出延胡索酸，反应在细胞质内进行；（5）精氨酸被精氨酸酶水解为尿素和鸟氨酸，鸟氨酸进入线粒体，可再次与氨甲酰磷酸合成瓜氨酸，重复述循环过程。1尿素合成是一个耗能的过程，合成1分子尿素需要消耗4个高能磷酸键。(3个ATP水解生成2个ADP，2个Pi，1个AMP和PPi)。

26为什么说DNA复制是半保留半不连续复制?

（1）半保留即母链DNA解开为两股单链，各自作为模板按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成。（2）半不连续复制是由于DNA 双螺旋的两股单链是反向平行，一条链的走向为5'－3'，另一条链为3'－5'，DNA的两条链都能作为模板以边解链边复制方式，同时合成两条新的互补链。但是，所有已知DNA聚合酶的合成方向都是5’－3’，所以在复制是，一条链的合成方向和复制叉前进方向相同，可以连续复制，称为领头链；另一条链的合成方向与复制叉前进方向相反，不能顺着解链方向连续复制，必须待模板链解开至足够长度，然后从5‘－3’生成引物并复制子链。延长过程中，又要等待下一段有足够长度的模板，再次生成引物而延长，然后连接起来，这条链称随从链。因此就把领头链连续复制，随从链不连续复制的复制方式称为半不连续复制。27 DNA修复对生物体有何意义?试比较切除修复与重组修复。

DNA修复是细胞对DNA受损伤后的一种反应，这种反应可能使DNA结构恢复原样，重新能执行它原来的功能；但有时并非能完全消除DNA的损伤，只是使细胞能够耐受这DNA的损伤而能继续生存。

切除修复和重组修复的区别在于，切除修复完全消除了DNA损伤，而重组修复不能完全去除损伤，损伤的DNA段落仍然保留在亲代DNA链上。

28.试述原核细胞DNA的复制过程。

在DNA复制过程中，首先是原DNA双螺旋的两条多核苷酸链之间的氢键断裂，双链解开并分为两股单链。然后，每条单链DNA各自作为模板，以三磷酸脱氧核糖核苷(dNTP)为原料，按照碱基配对规律(A与T配对，G与C配对)，合成新的互补链。这样形成的两个子代DNA分子与原来的亲代DNA分子的核苷酸顺序是完全相同的。在此过程中，每个子代DNA分子的双链，一条链来自亲代DNA，而另一条链则是新合成的。这种复制方式称为半保留复制。由于DNA在代谢上的稳定性和复制的忠实性，经过许多代的复制，DNA 分子上的遗传信息仍可准确地传给子代。