硫及其化合物知识网络图

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硫及其化合物

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方程式索引:

(1)H2S + CuSO4 == Cu S↓+H2SO4

考点:强酸制弱酸的反例!

硫化铜黑色不溶于稀硝酸的顽固沉淀

实验室用硫酸铜吸收硫化氢防止污染也可以用此法检验硫化氢,但更专业的

做法是用醋酸铅试纸,试纸变黑。

(2)H2S +2 NaOH == Na2S + H2O

考点:可以用碱液吸收硫化氢防污染。

注意硫化氢和氢氧化钠的量,1:2为正盐;1:1为酸式盐(NaHS)

(3)Na2S + H2SO4 == H2S↑+ Na2SO4

考点:强酸制弱酸,也可以用盐酸,但注意不能用硝酸。

可以制硫化氢

(4)FeS + 2HCl == H2S↑ + FeCl2

考点:实验室制硫化氢的方法

实验仪器:圆底烧瓶、分液漏斗

原理:强酸制弱酸

除杂:饱和NaHS溶液除HCl

干燥:只能用中性干燥剂,不能用浓硫酸和碱石灰干燥!

收集:向上排气法

验满:湿润的醋酸铅试纸,接近瓶口变黑(PbS),证明即满。

尾气:通入碱液或硫酸铜溶液中

(5)H2 + S== H2S (6)H2S == H2 + S

考点:硫化氢不稳定,300度开始分解,1700完全分解。

(7)2H2S + 3O2 =点燃= 2H2O + 2SO2

2H2S + O2(不充足)=点燃= 2H2O + 2S

考点:硫化氢充分燃烧生成二氧化硫,如果不充分燃烧则生成硫。

注意硫化氢与氧气的量比关系,决定了产物的种类。

如果往氢硫酸中通入氧气,无论氧气是否过量,都只生成硫而不是二氧化硫。(8)Fe + S =△= FeS

(9)2H2S + SO2 == 2H2O +3 S↓

考点:两种有毒性气体的综合处理

同学们要特别注意的是:S2-与 SO32-在酸性条件下也不能共存,发生的反应与(9)在原理上是相同的,有一年的推断题考到在溶液中生成浅黄色沉淀,很多同学都认为是AgBr实际上从哪道题来看是不对的。造成的原因就是忽视了S2-与 SO32-的共存问题。

请同学们看下面的这道题:

,生成沉淀甲的离子方程式为。

,由溶液甲生成沉淀乙的离子方程式为。

(10)(11)(12)三个方程式可以一起记忆,这是工业上制硫酸的三步反应。

(10)4FeS2 + 11O2 =高温= 2Fe2O3 +8 SO2

(11)2SO2+O2 2SO3

(12)SO3 + H2O == H2SO4

考点:三原料:黄铁矿、空气、98.3%浓硫酸

三反应:4FeS2 + 11O2 =高温= 2Fe2O3 +8 SO2

2SO2+O2 2SO3

SO3 + H2O == H2SO4

三净化:除尘、洗涤、干燥

三设备:沸腾炉、接触室、吸收塔(见下图)

接触室三条件:500度常压V2O5催化剂

三注意:原料的循环利用、尾气的净化和回收、用98.3%浓硫酸

代替水防止酸雾

(13)2H2SO4(浓)+ C == CO2 +2SO2 + 2H2O

考点:浓硫酸会和一些金属或者非金属反应生成二氧化硫,高考会考察一些气体的实验设计检验,大家请看我课上的总结笔记。

(14) 2Na2SO3 + O2 == 2Na2SO4

考点:亚硫酸盐不稳定。在空气中放置会转化成硫酸盐,存放时要注意变质问题。

同时亚硫酸根的检验以及亚硫酸根和硫酸根在一起的鉴别问题在课上我都讲

到了,请同学们看笔记啊。

(15)Na2SO3 + 2HCl == 2NaCl + H2O +SO2↑

考点:二氧化硫的实验室制法,原理仪器同二氧化碳。

注意除杂通过饱和亚硫酸氢钠溶液

剩下的方程式比较简单,多是复分解型反应,请同学们自己填写上需要加入的物质。

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第一单元走进化学世界 考点解读地 作 学法指导 实验为基础是化学学科的基本特征。中考中占到15分左右 培养学生收集和处理信息的能力,有利于培养创新精神 注重基础知识的学习,学会灵活运用

* 1、锅炉爆炸、轮胎爆炸是物理变化,可燃性物质导致的爆炸是化学变化,如氢气爆炸,烟花爆炸等。 2、催化剂能加快和减慢反应速率,其质量和化学性质反应前后不变,物理性质,如形状、状态可能改变 3、由一种元素组成的物质可能为单质,也可能为混合物。如氧气O2和臭氧O3两种单质混合得到混合物,也只由氧(O)元素组成。金刚石C和石墨C的混合物,只由碳(C)元素组成等。只有说由一种元素组成的纯净物,才能说一定是单质。冰水混合物是纯净物,冰是水的固态,还是水。 4、原子是化学变化中的最小粒子。但不能说原子一定就比分子小。原子是化学变化中的最小粒子,在化学变化中不可再分。但是某些物理变化中是可再分(核裂变)的 二、三、六、八、十、十一单元身边的化学物质 四、五、九单元物质的构成和变化 七、十二单元化学能源和社会发展

第二单元我们周围的空气 测氧气含量实验失败原因:红磷量不足,装置漏气,未等到装置冷却就打开弹簧夹 不是所有的燃烧都需氧气参与。如氢气在氯气中能燃烧。着火点是物质的固有属性,不能说降低物质的着火点,只能说把温度升高到物质的着火点。燃烧需三个条件都具备,灭火只要破坏任一条件。

第三单元自然界的水 沉淀有静置沉淀和吸附沉淀。吸附沉淀是指加明矾生成胶体吸附大颗粒固体杂质,获得比静置沉淀更快的沉淀。过滤是在沉淀后,把不溶于水的沉淀和水分离的操作。若单独提到吸附,则是指加活性炭吸附色素和气体。蒸馏后得到的水净化程度最高,为蒸馏水,是纯净物。蒸馏操作可以使硬水软化

(完整word版)生物化学实验知识点整理,推荐文档

生物化学实验知识点整理 实验一 还原糖的测定、实验二 粮食中总糖含量的测定 1.还原糖测定的原理 3,5-二硝基水杨酸与还原糖溶液共热后被还原成棕色的氨基化合物,在550nm 处测定光的吸收增加量,得出该溶液的浓度,从而计算得到还原糖的含量 2.总糖测定原理 多糖为非还原糖,可用酸将多糖和寡糖水解成具有还原性的单糖,在利用还原糖的性质进行测定,这样就可以分别求出总糖和还原糖的含量 3.电子天平使用 4.冷凝回流的作用: 使HCl 冷凝回流至锥形瓶中,防止HCl 挥发,从而降低HCl 的浓度。 5.多糖水解方法: 加酸进行水解 6.怎样检验淀粉都已经水解: 加入1-2滴碘液,如果立即变蓝则说明没有完全水解,反之,则说明已经完全水解。 7.各支试管中溶液的浓度计算 8.NaOH 用量:HCl NaOH n n = 9.不能中途换分光光度计,因为不同的分光光度计的光源发光强度不同 10.分光光度计的原理:在通常情况下,原子处于基态,当通过基态原子的某辐射线所具有的能量(或频率)恰好符合该原子从基态跃迁到激发态所需的能量(或频率)时,该基态原子就会从入射辐射中吸收能量,产生原子吸收光谱。原子的能级是量子化的,所以原子对不同频率辐射的吸收也是有选择的。这种选择吸收的定量关系服从式/E h hc νλ?==。 实验证明,在一定浓度范围内,物质的吸光度A 与吸光样品的浓度c 及厚度L 的乘积成正比,这就是光的吸收定律,也称为郎伯-比尔定律 分光光度计就是以郎伯比尔定律为原理,来测定浓度 11.为什么要水解多糖才能用DNS 因为DNS 只能与还原糖溶液在加热的条件下反应生成棕红色的氨基化合物,不能与没有还原性的多糖反应。 12.为什么要乘以0.9 以0.9才能得到多糖的含量。 13.为什么要中和后再测? 因为DNS 要在中性或微碱性的环境下与葡萄糖反应 实验三 蛋白质的水解和纸色谱法分离氨基酸、实验四 考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度 1.纸色谱分离氨基酸分离原理 由于各氨基酸在固定相(水)和流动相(有机溶剂)中的分配系数不同,从而移动速度不同,经过一段时间后,不同的氨基酸将存在于不同的部位,达到分离的目的。 2.天然氨基酸为L 型 3.酸式水解的优点是:是保持氨基酸的旋光性不变,原来是L 型,水解后还是L 型,由于甘氨酸所有的R 基团是氢原子,所以它不是L 型

化学必修一知识网络图

混合物的分离与提纯 必修一 第一章《从实验学化学》知识网络归纳 一、混合物的分离与提纯 ①依据:状态不同 过滤 ②从液体中分离出不溶的固体物质 ③举例:出去食盐中的泥沙 ①依据:挥发性不同 蒸发 ②从溶液中分离出溶质 ③举例:从NaCl 溶液中分离出NaCl ①依据:溶解度随温度变化 结晶 ②把两种可溶性固体从溶液中分开 ③举例:NaCl 和KNO 3的分离 物理方法 ①依据:沸点不同 蒸馏 ②把两种互溶的液体分开 ③举例:石油分离为汽油、煤油、柴油等。 ①依据:二者互补相容 分液 ②把两种互不相容的液体分开 ③举例:分离四氯化碳和水 ①依据:溶质在不同溶剂中溶解度的不同 萃取 ②把溶质从溶剂中提取到另一种另一种溶剂中 ③举例:用四氯化碳提取碘水中的碘 原则:不增、不减、易分、复原 化学方法 沉淀法:如除去:SO 42-、Ca 2+、Mg 2+、等 方法 气化法:如除去CO 32+等 一、高考中常考的离子检验 ① 从外观观察其颜色、状态 步骤 ②配成溶液,观察溶液颜色、有无沉淀或气体生成 ③用化学试剂检验 ①稀盐酸、BaCl 2溶液 SO 42- ②生成白色沉淀 化学 ③BaCl 2+Na 2SO 4=BaSO 4↓+2NaCl 方法 ①稀HNO 3、AgNO 3溶液 Cl - ②生成不溶于稀HNO 3的白色沉淀 ③ AgNO 3+ NaCl=AgCl↓+NaNO 3

二、物质的量及物质的量浓度 × M × 1000ρ × 溶质摩尔质量

第二章《化学物质及其分类》知识网络归纳 一、物质的分类。金属:Na、Mg、Al 单质 非金属:S、O、N 酸性氧化物:SO3、SO2、P2O5等 氧化物碱性氧化物:Na2O、CaO、Fe2O3 氧化物:Al2O3等 纯盐氧化物:CO、NO等 净含氧酸:HNO3、H2SO4等 物按酸根分 无氧酸:HCl 强酸:HNO3、H2SO4、HCl 酸按强弱分 弱酸:H2CO3、HClO、CH3COOH 化一元酸:HCl、HNO3 合按电离出的H+数分二元酸:H2SO4、H2SO3 物多元酸:H3PO4 强碱:NaOH、Ba(OH)2 物按强弱分 质弱碱:NH3·H2O、Fe(OH)3 碱 一元碱:NaOH、 按电离出的HO-数分二元碱:Ba(OH)2 多元碱:Fe(OH)3 正盐:Na2CO3 盐酸式盐:NaHCO3 碱式盐:Cu2(OH)2CO3 溶液:NaCl溶液、稀H2SO4等 混悬浊液:泥水混合物等 合乳浊液:油水混合物 物胶体:Fe(OH)3胶体、淀粉溶液、烟、雾、有色玻璃等

最新人教版初中化学知识点总结(完整版)

第1单元走进化学世界 1、化学是研究物质的组成、结构、性质以及变化规律的基础科学。 2、我国劳动人民商代会制造青铜器,春秋战国时会炼铁、炼钢。 3、绿色化学-----环境友好化学(化合反应符合绿色化学反应) ①四特点P6(原料、条件、零排放、产品)②核心:利用化学原理从源头消除污染 4、蜡烛燃烧实验(描述现象时不可出现产物名称) (1)火焰:焰心、内焰(最明亮)、外焰(温度最高) (2)比较各火焰层温度:用一火柴梗平放入火焰中.现象:两端先碳化;结论:外焰温度最高(3)检验产物 H 2 O:用干冷烧杯罩火焰上方,烧杯内有水雾 CO 2 :取下烧杯,倒入澄清石灰水,振荡,变浑浊 (4)熄灭后:有白烟(为石蜡蒸气),点燃白烟,蜡烛复燃。说明石蜡蒸气燃烧。 5、吸入空气与呼出气体的比较 结论:与吸入空气相比,呼出气体中O 2的量减少,CO 2 和H 2 O的量增多 (吸入空气与呼出气体成分是相同的) 6、学习化学的重要途径——科学探究 一般步骤:提出问题→猜想与假设→设计实验→实验验证→记录与结论→反思与评价 化学学习的特点:关注物质的性质、变化、变化过程及其现象; 7、化学实验(化学是一门以实验为基础的科学) 一、常用仪器及使用方法 (一)用于加热的仪器--试管、烧杯、烧瓶、蒸发皿、锥形瓶 可以直接加热的仪器是--试管、蒸发皿、燃烧匙 只能间接加热的仪器是--烧杯、烧瓶、锥形瓶(垫石棉网—受热均匀) 可用于固体加热的仪器是--试管、蒸发皿 可用于液体加热的仪器是--试管、烧杯、蒸发皿、烧瓶、锥形瓶 不可加热的仪器——量筒、漏斗、集气瓶 (二)测容器--量筒 量取液体体积时,量筒必须放平稳。视线与刻度线及量筒内液体凹液面的最低点保持水平。量筒不能用来加热,不能用作反应容器。量程为10毫升的量筒,一般只能读到0.1毫升。(三)称量器--托盘天平(用于粗略的称量,一般能精确到0.1克。) 注意点:(1)先调零 (2)称量物和砝码的位置为“左物右码”。 (3)称量物不能直接放在托盘上。 一般药品称量时,在两边托盘中各放一张大小、质量相同的纸,在纸上称量。潮湿的或具有腐蚀性的药品(如氢氧化钠),放在加盖的玻璃器皿(如小烧杯、表面皿)中称量。 (4)砝码用镊子夹取。添加砝码时,先加质量大的砝码,后加质量小的砝码(先大后小)(5)称量结束后,应使游码归零。砝码放回砝码盒。 (四)加热器皿--酒精灯 (1)酒精灯的使用要注意“三不”:①不可向燃着的酒精灯内添加酒精;②用火柴从侧面点燃酒精灯,不可用燃着的酒精灯直接点燃另一盏酒精灯;③熄灭酒精灯应用灯帽盖熄,不可吹熄。 (2)酒精灯内的酒精量不可超过酒精灯容积的2/3也不应少于1/4。 (3)酒精灯的火焰分为三层,外焰、内焰、焰心。用酒精灯的外焰加热物体。

生物化学知识点总整理

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一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S 元素组成,N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R 基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点:在某一P H值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的α羧基,称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键和二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键,其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 10.α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2).螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0.54纳米,螺旋的直径为0.5纳米;(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧;(4).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12.结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13.变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀?变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素?举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。 蛋白质沉淀:蛋白质分子从溶液中析出的现象。

九年级化学各单元知识网络图

第一单元、走进化学世界 化学:是研究物质的组成、结构、性质以及变化规律的科学。 物理变化:没有新物质生成的变化。 化学变化:有新物质生成的变化。 物理性质:物质不需要通过化学变化就能表现出来的性质(包括:颜色、状态、气味、硬度、熔点、沸点、密度、水溶性) 化学性质:物质在化学变化中表现出来的性质(包括:可燃性、还原性、 氧化性、稳定性、活泼性) 化学变化:蜡烛燃烧; 区别: 化学性质:蜡烛能(可、易、是…的)燃烧。 对蜡烛燃烧的探究(P12—13) 对人体呼出气体和吸入空气的探究(P14—16) ①使用药品要做到“三不”:不能用手接触 药品,不要把鼻孔凑到容器口去闻药品的 气味,不得尝任何药品的味道。 ②取用药品应严格按照实验规定的用量取用,若没有说明用量,一般应按最小量, 即液体1~2ml ;固体只需盖满试管底部。 ③用剩的药品不能放回原瓶,也不要随意丢 掉、更不要拿出实验室。 粉末状:(药匙或纸槽)(一斜二放三直立) 块状:(镊子或药匙)(一横二放三慢竖) 大量:倾倒法(倾倒时瓶盖要倒放,标签向手心) 少量:用胶头滴管(注意胶头滴管的使用方法) 定量:量筒+胶头滴管(注意量筒的使用方法: 读数时量筒必须放平,视线与量筒内液体的凹液面最低处保持水平) 俯视:读数偏大,实际数偏小 仰视:读数偏小,实际数偏大 酒精灯的使用主要事项 能直接加热:试管、燃烧匙、蒸发皿 加热仪器 垫石棉网:烧杯、烧瓶 不能加热:量筒、集气瓶、滴管等 液体:管外干燥;先预热;试管内液体不超过1/3; 试管口向上倾斜45度,试管口不对人; 固体:试管口略向下倾斜 5、仪器的洗涤(干净标准:玻璃仪器内壁附着的水既不聚成水滴,也 不成股流下) 6.仪器连接:右插进左,先湿润,再慢慢转动插进。 变化 物质的变化与性质 性质 学习化学的一个重要途径——化学实验 1、药品取用的规则 2、固体药品的取用 3、液体药品的取用 4、给物质的加热 化学实验基本操作

三年级数学下册知识点总结

三年级数学下册知识点总结 第一单元:《位置与方向》 知识要点: (一)认识东、南、西、北、东北、东南、西北、西南八个方向。 1.辨认方向的方法:可借助太阳等身边事物辨别方向,也可借助指南针等工具辨别方向。 2.根据一个方向确定其它七个方向,知道哪些方向是相对的。南←→北,西←→东;西北←→东南,东北←→西南。 3.绘制简单示意图的方法:先确定好观察点,把选好的观察点画在平面图的中心位置,再确定好各物体相对于观察点的方向。在纸上按“上北下南、左西右东”绘制,用箭头“↑”标出北方。 4.看懂地图。先要确定好自己所处的位置,以自己所处的位置为中心,再根据“上北下南;左西右东”的规律来确定目的地和周围事物所处的方向:谁在谁的什么方向等。 (二)看简单的路线图描述行走路线。 1.【看简单路线图的方法】:先要确定好自己所处的位置,以自己所处的位置为中心,再根据“上北下南;左西右东”的规律来确定目的地和周围事物所处的方向,最后根据目的地的方向和路程确定所要行走的路线。 2.【描述行走路线的方法】:以出发点为基准,再看哪一条路通向目的地,最后把行走路线描述出来(先向哪走,再向哪走)。有时还要说明路程有多远。 3.综合性题目:给出路线图,说出去某地的走法,并根据信息求出所用时间、应该按什么速度行驶、或几时能到达、付多少钱买车票等等。 第二单元:《除数是一位数的除法》 (一)口算除法 1.整千、整百、整十数除以一位数的口算方法 (1)【用表内除法计算】:用被除数0前面数除以一位数,算出结果后,看被除数的末尾有几个0,就在算出的结果后添几个0。

(2)【想乘算除法】:看一位数乘多少等于被除数,所乘的数就是所求的商。 2. 三位数除以一位数的估算方法 (1)除数不变,把三位数看成几百几十或整百的数,再用口算除法的基本方法计算。 (2)【想乘法口诀做除法的估算】:想一位数乘几最接近或等于被除数的最高位或前两位,几百或几十就是所要估算的商。 ※除法估算:493÷8≈,把493估成480,而480是8的倍数,也最接近492,然后再口算480÷8得60,所以493÷8≈60。 (二)笔算除法 1.【除数是一位数的计算方法】: 从被除数的高位除起,先除被除数的前一位;如果不够除,再除被除数的前两位,除到被除数的哪一位,商就写到被除数那一位的上面。除到被除数的哪一位不够商1,用“0”占位。(每一次除得的余数必须比除数小) 2.【判断商是几位数的方法】:先看被除数的最高位,被除数最高位大于或等于除数,则商的位数与被除数相同;如果被除数最高位小于除数,则商的位数比被除数少一位。 3.3.【除法的验算方法】: (1)没有余数的除法:商×除数=被除数;如:128÷4=32,用乘法验算,被除数=除数×商,即4×32=?,得数如果是128,则除法算式算对了,否则算错了。 (2)有余数的除法:被除数=商×除数+余数;如:417÷4=104……1,用乘法验算,被除数=除数×商+余数,即4×104+1=?,得数如果是417,则除法算式算对了,否则算错了。 4.注意关于0的一些规定: (1)0不能作除数。(2)相同的两个数相除商是1。(3)0除以任何不是0的数都得0。 (三)特别提醒: 1.口算、估算、笔算除法的方法和格式,其中中间、末尾有0的要特别注意。 2.口算题可以直接列式计算;估算题要注意书写格式(用“≈”,约等号):

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第一单元走进化学世界 化学研究的对舉是喻质的组成(物质都是由元素组咸的〉绪构 (分手、原子、离子及其内祁结构》 质(物理性质、化学性质〉 化学学习的特点是关注 物质的性质、变化、变北 时过程层其现象。 变化规緯 {『矍L洽分絡置撫复分解 k腿别 走 进ft 学世界研究化学曲 重要逢径是 料学挥元, 而其重要手 段杲化学实 验 (摄師题 设计实验方累,确定僵歩骤 进行实验 分析与讨逖 结论 L间题及建议 观務 描述和记 录「交硫 L体验 点燃別: 点燃时: 熄灵后: 人们呼出气建氢憨体的 探究 r认识常用的加限器(名舐实物、示盍魁用遼及其注盍事项〕药品的 眼a规则(三不原则、节约原则、剩余药品处理庫则) 化学买验 基本操作 「块状固体(镶子)固体,粉末状固体(药匙) I定量(托盘天平:精确到61Q 「多量9倾倒(标签*容器口) 耳典少童-用胶头滴管(垂宜i謹空,不能横放或倒萱) L定童T童筒(平穂、平视)(注意规格的遥择〉(0-5L) 「使用方法(火柴点燃,外焰加热〉 「注意事项(使用前、使用时、使用向: 「■K器(试管、芙发皿、烧杯、烧瓶)液低 ⑴乳短赫移动、管口)酬(管口) I注意事项《都要预热、外壁擦干等等) 「方法(水洗、刷论酸就或洗涤剂) I洗犠仪器帯aas?(的玻璃似器不能用拎■水洗、不能用力刷桃 等),玻璃仪融洗滾干净的标准;不聚水滿、不成股流下 酒精烁 物质的加魁 i锅炉爆炸、轮胎爆炸是物理变化,可燃性物质导致的爆炸是化学变化,如氢气爆炸,烟花爆炸等。 2、催化剂能加快和减慢反应速率,其质量和化学性质反应前后不变,物理性质,如形状、状态可能改变 3、由一种元素组成的物质可能为单质,也可能为混合物。如氧气02和臭氧03两种单质混合得到混 合物,也只由氧(0)元素组成。金刚石C和石墨C的混合物,只由碳(C)元素组成等。只有说由一种兀素组成的纯净物,才能说一定是单质。冰水混合物是纯净物,冰是水的固态,还是水。 4、原子是化学变化中的最小粒子。但不能说原子一定就比分子小。原子是化学变化中的最小粒子, 在化学变化中不可再分。但是某些物理变化中是可再分(核裂变)的

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1、蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2、氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3、氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸与酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4、氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子与阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点:在某一PH 值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5、氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6、半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7、肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8、N末端与C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的α羧基,称为羧基端或C端。 9、蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键与二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键,其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角与无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局与相互作用。 10、α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2)、螺旋上升一圈,大约需要3、6个氨基酸,螺距为0、54纳米,螺旋的直径为0、5纳米;(3)、氨基酸的R基分布在螺旋的外侧;(4)、在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11、模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12、结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13、变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14、蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15、什么就是蛋白质的变性、复性、沉淀?变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素?举例说明实际工作中应用与避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质就是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。 蛋白质沉淀:蛋白质分子从溶液中析出的现象。

九年级化学上册知识点梳理网络图学习资料

走进化学实验室知识点梳理

我们周围的空气知识点梳理

实验结束时,先移导管再熄灭酒精灯:防止水倒吸引起试管破裂用排空气法收集气体时,导管伸到集气瓶底部 用途 供呼吸如潜水、医疗急救 支持燃烧如燃料燃烧、炼钢、气焊自然界的水知识点梳理 水 物理性质无色、无味的液体,4℃时=1ɡ/cm3,101kPa时,凝固点是0℃,沸点是100℃电 解 氢气(负极)无色、无味、难溶于水,密度最小气体,燃烧时产生淡蓝色的火焰 氧气(正极)无色、无味、不易溶于水,能使带火星的木条复燃,支持燃烧净 化 方法静置沉淀、过滤、吸附、蒸馏 硬水含有较多可溶性钙、镁化合物的水 软水不含或含较少可溶性钙、镁化合物的水 分布、储量 分布:地面水,地下水,大气水,生物水,其中地球表面71%被水覆盖,但供人类利用 的淡水小于1% ,我国水资源的状况分布不均,人均量少 爱 护 水 资 源 水污染原因 工业“三废”(废渣、废液、废气) 生活污水的任意排放 农药、化肥的不合理施用 水污染危害 人饮用中毒、致病、甚至死亡 工农业生产使用被污染的水,会降低产品的质量 消除水污染 工业三废要经处理达标排放、提倡零排放 生活污水要集中处理达标排放、提倡零排放 合理施用农药、化肥,提倡使用农家肥 物质组成物质(纯净物)由元素组成 构成 原子:金属、稀有气体、碳、硅等。 分子:如氯化氢由氯化氢分子构成。H2、O2、N2、Cl2。 离子:NaCl等离子化合物,如氯化钠由钠离子(Na+)氯离子(Cl-)构成分 类 混合物由两种或多种物质混合而成的物质 纯净物 单质(同种元素):金属、非金属、稀有气体 化合物(不同种元素):CuO HCl NaOH NaCl 分子与原子 定 义 分子是保持物质化学性质最小的微粒 原子是化学变化中的最小微粒 相似点体积小、质量小,不断运动,有间隙 联系分子是由原子构成的,分子、原子都是构成物质的微粒区别化学变化中,分子可以再分,原子不能再分 物质构成的奥秘知识点梳理

初中化学知识网络建构)

九年级化学内容总汇 九年级化学共五单元,单元包括16节和五个单元活动探究。 第一单元:常见的酸和碱 1、生活中的酸和碱。 2、中和反应 3、酸和碱的性质 4、单元探究活动(食醋) 第二单元:海水中化学 5、海洋化学资源 6、海水“晒盐” 7、海水“制碱” 8、单元探究活动(粗盐的纯化) 第三单元:金属 9、常见的金属材料 10、金属的化学性质 11、钢铁的锈蚀与防护 12、单元探究活动(铜的冶炼原理) 第四单元:化学与健康 13、食物中的有机物 14、化学元素与人体健康 15、远离有毒物质 16、单元探究活动(维生素C) 第五单元:化学与社会发展 17、化学与能源开发

18、化学与材料研制 19、化学与农业生产 20、化学与环境保护 21、单元探究活动(无土栽培) 第一单元常见的酸和碱 一、基本点 1、基本概念:指示剂、酸、碱、盐、pH、中和反应、复分解反应、原子团 2、基本理论:指示剂遇酸和碱溶液的变色;pH大小与溶液酸碱性的关系以及与H+和OH-数量的关系;中和反应的实质;酸和碱的化学性质 3、基本物质:盐酸、硫酸;氢氧化钠、氢氧化钙;氯化钠 4、基本操作:指示剂与酸碱性溶液的反应;酸碱中和滴定;浓硫酸的稀释;酸和碱的性质试验等(会用语言描述实验现象) 5、基本应用:酸碱性溶液对生命活动的意义(溶液pH的变化);中和反应的应用。 6、探究活动:中和反应的实质。 二、知识构建 知识认知:宏观和微观。

三、知识解读: 1、酸碱性物质的检验:酸碱指示剂(颜色变化)、pH试纸(是否>7)。 2、酸碱物质的识别:从组成(化学式)、性质角度。 3、溶液酸碱性强弱程度的测定:pH试纸。 4、能用酸和碱的化学性质解释相关化学现象、应用及确定鉴定酸、碱的化学方法。

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点: 在某一PH值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的 α羧基,称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键和二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键, 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基 酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2).螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0.54纳米,螺旋的直径为0.5纳米;(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧;(4).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12.结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13.变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀?变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素?举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。

生物化学知识点梳理

生化知识点梳理 蛋白质水解 (1)酸水解:破坏色胺酸,但不会引起消旋,得到的是L-氨基酸。(2)碱水解:容易引起消旋,得到无旋光性的氨基酸混合物。 (3)酶水解:不产生消旋,不破坏氨基酸,但水解不彻底,得到的是蛋白质片断。(P16) 酸性氨基酸:Asp(天冬氨酸)、Glu(谷氨酸) 碱性氨基酸:Lys(赖氨酸)、Arg(精氨酸)、His(组氨酸) 极性非解离氨基酸:Gly(甘氨酸)、Ser(丝氨酸)、Thr(苏氨酸)、Cys(半胱氨酸),Tyr(酪氨酸)、Asn(天冬酰胺)、Gln(谷氨酰胺) 非极性氨基酸:Ala(丙氨酸)、Val(缬氨酸)、Leu(亮氨酸)、Ile(异亮氨酸)、Pro(脯氨酸)、Phe(苯丙氨酸)、Trp(色氨酸)、Met(甲硫氨酸) 氨基酸的等电点调整环境的pH,可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等,这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动,这时的环境pH称为氨基酸的等电点(pI)。 酸性氨基酸:pI= 1/2×(pK1+pKR) 碱性氨基酸:pI=1/2×(pK2+pKR) 中性氨基酸:pI= 1/2×(pK1+pK2) 当环境的pH比氨基酸的等电点大,氨基酸处于碱性环境中,带负电荷,在电场中向正极移动;当环境的pH比氨基酸的等电点小,氨基酸处于酸性环境中,带正电荷,在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外,所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳,都有旋光异构体,但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸(色氨酸)在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点:当蛋白质在某一pH环境中,酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零,在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶:低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析:加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层,同时又中和了蛋白质分子电荷,从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析:不同蛋白质对盐浓度要求不同,因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质:破坏非共价键(次级键)和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构:多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸,沿着螺旋轴上升0.54nm,每一个氨基酸残基上升0.15nm,螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时,由于氨基上没有多余的氢形成氢键,所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构,由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中,是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键,使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构:指多肽链上若干个相邻的二级结构单元(α-螺旋、β-折叠、β-转角)彼此相互作用,进一步组成有规则的结构组合体(p63 )。主要有αα,

生物化学知识点整理

生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强,仅供参考。(如有错误,请以课本为主) 2.颜色注明:红色:多为名解、简答(或较重要的内容) 蓝色:多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类:包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为机体利用的有机化合物。 脂肪:三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。

第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL) 3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾

上腺素、肾上腺素等。 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体。 2)过程: ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质) 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶:a.肉碱酰基转移酶 I(脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶) b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶(转运体) ③脂酸的β氧化 a.脱氢:脂酰

人教版小学三年级数学知识网络图资料讲解

人教版小学三年级数学上册知识网络图 长度单位及其进率 1000 10 10 10 第一单元:测量千米—米—分米—厘米—毫米 1000 1000 质量单位及其进率:吨—千克—克 相同位数要对齐,从个位加(减) 起 第二单元:万以内的加法和减法计算加法时,哪一位上的数相加 满十。要向前一位进1。计算 减法时,哪一位上的数不够减, 从前一位退1,在本位上加10 再减。 平行四边形 第三单元:四边形:长方形的周长= (长+宽)×2 正方形的周长=边长×4 第四单元:有余数的除法: 除法的各部分名称:19 ÷ 6 =3……1(余数要比除数小) 被除数除数商余数

钟面上有3根指针,分别是时针、分针 秒针。 第五单元:时、分、秒:时针走得最慢,时针走1圈是12时 秒针走得最快,秒针走1圈是1 分 60 60 分针走1圈是1时时——分——秒 用因数中“0”前面的数与一个 因数相乘,再看因数末尾有几 个“0”就在积的末尾添几个“0” 口算乘法估算接近整十、整百的数,把它 们看作整十、整百的数相乘。 第六单元:不进位笔算乘法相同数位对齐,从个位乘起。 多位数 乘一位数所得的数与因数的数位对齐。 进位的笔算乘法多位数乘一位数,哪一位上的

乘积超过十,就向前一位进位, 前一位乘积要加上进位数才是 这位数的最后结果。 认识分数把一个物体(或图形平均分成几分、用分 数表示其中的一份或几分。 第七单元: 认识分数比较分数比较同分母分数,分子越大,分数越小。 比较同分子分数。分母越大,分数越小。 分数的各部分名称:分子分母分数的简单计算 同分母分数相加减,分母不 变,分子相加减。 一定事物的一定会发生

最新整理浙江初中科学_初一初二化学知识点总结教学内容

第四讲知识回顾——化学 第三册第一章生活中的水 1、溶液、悬浊液、乳浊液及其特征 (1)联系:溶液,悬浊液,乳浊液都是混合物。 (2)区别:溶液是一种或一种以上的物质分散到另一种物体中形成均一、稳定的混合物。 悬浊液是不溶性固体分散到液体中形成的,过后会分层,不均一,不稳定。 乳浊液是互不相溶的液体混合而成,会分层,不稳定,不均一。2、溶液的电离 电离:物质涉于水或受热熔化而离解成自由移动离子的过程 溶液的电离 1.书写 电离方程式: 2.电荷守恒 3、溶解度 (1)物质溶解性的大小用溶解度来量度。 (2)固体物质的溶解度:在一定温度下,溶质在100克溶剂里达到饱和状态时所溶解的质量(克).完整理解此概念要抓住四要素: ①条件——“在一定温度下”.因为温度不同,溶解度大小不同. ②标准——“在100克溶剂里(一般指水)”.因为一定温度下,物质溶解的 多少与溶剂的量成正比. ③状态——“达到饱和状态”.指溶质溶解达到了最大值. ④单位——“溶解的质量(克)”.溶解度的单位是克,不是度(°)或千克 等. (3)影响固体溶解度大小的因素 ①溶质、溶剂本身的性质.同一温度下溶质、溶剂不同,溶解度不同. ②温度:大多数固态物质的溶解度随温度升高而增大,如KNO ;有些物质的 3 溶解度受温度影响不大,如NaCL;极少数物质的溶解度随温度升高而减小,如熟石灰。 (4)溶解性等级:易溶、可溶、微溶、难溶 根据物质在室温(20℃)时的溶解度,将它们在水中的溶解性(S表示溶解度)分成四个等级。 溶解度曲线代表的意义: 曲线上的点:表示某物质在对应温度下的溶解度. ①点 两曲线的交点:表示两物质在交点所示的温度下的溶解度相等. ②线:表示物质在不同温度下的溶解度或溶解度随着温度改变而变化的情 况.

(完整版)生物化学知识点重点整理

一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素(N),主要元素:C、H、O、N、S,根据含氮量换算蛋白质含量:样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 (各种蛋白质的含氮量接近,平均值为16%), 组成蛋白质的氨基酸的数量(20种),酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸:天冬氨酸(D)、谷氨酸(E); 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸:赖氨酸(K)、组氨酸(H)、精氨酸(R) 非极性脂肪族R基氨基酸:甘氨酸(G)、丙氨酸(A)、脯氨酸(P)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、异亮氨酸(I)、甲硫氨酸(M); 极性不带电荷R基氨基酸:丝氨酸(S)、苏氨酸(T)、半胱氨酸(C)、天冬酰胺(N)、谷氨酰胺(Q); 芳香族R基氨基酸:苯丙氨酸(F)、络氨酸(Y)、色氨酸(W) 肽的基本特点 一级结构的定义:通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序,简称氨基酸序列(由遗传信息决定)。维持稳定的化学键:肽键(主)、二硫键(可能存在), 二级结构的种类:α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构, 四级结构的特点:肽键数≧2,肽链之间无共价键相连,可独立形成三级结构,是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系:1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病,如镰状细胞贫血(溶血性贫血),疯牛病是二级结构改变 等电点(pI)的定义:在某一pH值条件下,蛋白质的净电荷为零,则该pH值为蛋白质的等电点(pI)。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况(取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态):若溶液pHpI,则蛋白质带负电荷,在电场中向正极移动。(碱性蛋白质含碱性氨基酸多,等电点高,在生理条件下净带正电荷,如组蛋白和精蛋白;酸性蛋白质含酸性氨基酸多,等电点低,在生理条件下净带负电荷,如胃蛋白酶), 蛋白质稳定胶体溶液的条件:(颗粒表面电荷同性电荷、水化膜), 蛋白质变性:指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏,造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏,结果其天然构象部分或全部改变。实质:空间结构被破坏。变性导致蛋白质理化性质改变,生物活性丧失。变性只破坏稳定蛋白质构象的化学键,即只破坏其构象,不破坏其氨基酸序列。变性本质:破坏二硫键 沉降速度与分子量及分子形状有关沉降系数:沉降速度与离心加速度的比值为一常数,称沉降系数 沉淀的蛋白质不一定变性变性的蛋白质易于沉淀 二、核酸化学 核酸的特征性元素:P,组成元素:C、H、O、N、P,核苷酸的组成成分:一分子磷酸、一分子戊糖、一分子碱基(腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T、尿嘧啶U),

初中化学各单元知识网络结构图下

初中化学下册各单元知识网络结构图 金属和金属材料 纯金属 金属材料(铝、铁铜银等)合金与纯金属相比较优点是: 定义 合金生铁和钢。 常见 铜锌合金 物性:有光泽,质地,导电性,延展性,导热性。金金属与氧气反应: 性质化性:与酸反应:属于置换反应 与盐反应:反应的依据:。 ①可判断金属的化学活动性; 属金属活动顺序②可判断金属能否与酸反应生成氢气; 和(应用)③可判断金属能否与盐溶液反应; 金湿法炼铜原理:CuSO4 + Fe == FeSO4 + Cu 属原料: 材金属原理:(用方程式表示)。料冶炼冶炼铁的冶炼设备: 产品: 铁生锈的条件:铁与空气中的、等物质发生反应化学反应而生锈。 铁锈主要成分是:Fe2O3 金属资防止铁生锈措施:①保持铁制品表面的干燥和洁净;② 源保护

溶液 溶质和溶剂的体积之和,其质量溶质和溶剂质量之和。 。 H2SO4等溶于水。 概念: 影响因素:温度、溶质和溶剂的性质。 溶解度曲线。 概念: 气体溶解度影响因素温度:随温度升高 压强:随压强增大 溶质的质量分数的计算式:。 量分数一定溶液步 液体+ 固体(不溶于水) 过滤 混合物分离固体+ 固体(其一可溶) ①液体 + 固体(可溶于水) 结晶②KNO3 + NaCl 分离出NaCl采用蒸发结晶。 ③KNO3 + NaCl 分离出KNO3采用冷却结晶。

常见的酸和碱 酸浓硫酸常用作干燥剂。 酸使紫色石蕊试液变色。 酸使无色的酚酞试液色。 氢气例:; 属氧化物→盐+ 水 水例:; ⑤酸 + 盐→新盐 + 新酸例:; 氢氧化钠NaOH 物性:白色固体、极易溶于水(放热)、易潮解。 (火碱、烧碱、苛性钠) 用途:化工原料、制肥皂、造纸、纺织、印染; 物性及用途有吸水性可作某些气体干燥剂。 物性:白色固体、微溶于水 氢氧化钙Ca(OH)2 用途:用作建筑材料、检验二氧化碳。 (熟石灰、消石灰) 制法:用生石灰(CaO)与水作用 碱CaO + H2O = Ca(OH)2此反应放出大量热。 碱溶液使紫色石蕊溶液变色; ①与指示剂作用 碱的化学性碱溶液使无色酚酞溶液变色。 ②碱 + 非金属氧化物→盐 + 水例如: ③碱 + 酸→盐 + 水例如: ④碱 + 盐→新碱 + 新盐如; 2NaOH + CuSO4== Na2SO4 + Cu(OH)2↓ (符合复分解反应条件同时,反应物都溶于水) PH < 7 溶液呈酸性

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