生物化学复习资料

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脂质代谢

名词解释

1、必需脂肪酸:人体自身不能合成,必须由食物提供的脂肪酸称为必需脂肪酸。包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。

2、脂肪动员:指储存在脂肪细胞的脂肪在脂肪酶的作用下,逐步水解,释放游离脂肪酸和甘油供其他组织细胞氧化利用的过程。

3、血脂:是血浆所有脂质的统称。包括甘油三酯、磷脂。胆固醇及其酯、以及游离的脂肪酸等。

4、酮体:是脂肪酸在肝分解氧化时特有的中间代谢物。包括丙酮、乙酰乙酸、β-羟丁酸。

简答

1、甘油三酯合成的部位、原料及途径。

肝、小肠粘膜和脂肪细胞是甘油三酯合成的主要途径。脂肪酸、甘油是合成甘油三酯的基本原料。甘油三脂的合成有甘油一酯途径和甘油二酯途径,其中小肠粘膜以甘油一酯途径合成甘油三酯,肝和脂肪细胞以甘油二酯途径合成甘油三酯。

2、软脂酸合成部位、原料、关键酶及调控。

软脂酸在肝、肾、脑、肺、脂肪组织等胞质合成。乙酰CoA、NADPH、ATP、HCO3-、Mn2+是合成软脂酸的基本原料。软脂酸合成的关键酶是乙酰CoA羧化酶和脂肪酸合酶。

脂肪酸合成受代谢物和激素调节。

①代谢物通过改变原料供应量和乙酰CoA羧化酶活性调节脂肪酸合成。ATP、NADPH及乙酰CoA是脂肪酸合成的原料,可促进脂肪酸合成。脂酰CoA是乙酰CoA羧化酶的别构抑制剂,柠檬酸、异柠檬酸是别构激活剂。同时,乙酰CoA 磷酸化失活、去磷酸化活化。

②胰岛素能够促进脂肪酸的合成,而胰高血糖素、肾上腺素、生长素能够抑制脂肪酸的合成。

③脂肪酸合酶可作为药物治疗的靶点。

3、何谓脂肪动员?如何调控?

脂肪动员指储存在脂肪细胞的脂肪在脂肪酶的作用下,逐步水解,释放游离脂肪酸和甘油供其他组织细胞氧化利用的过程。

脂肪动员中的关键酶是激素敏感性甘油三酯脂肪酶(HSL)。当禁食、饥饿或交感神经兴奋时,肾上腺素、去甲肾上腺素、胰高血糖素等分泌增加,作用于脂肪细胞膜受体,激活腺苷酸环化酶,使腺苷酸环化成cAMP,激活cAMP依赖蛋白激酶,使胞质激素敏感性脂肪酶磷酸化而激活,分解脂肪。这些能够激活脂肪酶、促进脂肪动员的激素称为脂解激素。而胰岛素、前列腺素E、烟酸等能对抗脂解激素的作用,降低激素敏感性脂肪酶活性,抑制脂肪动员,称为抗脂解激素。

4、简述脂肪酸氧化过程、指出关键酶。

首先脂肪酸活化为脂酰CoA,由质网、线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶消耗ATP 催化生成。第二步是脂酰CoA在肉碱脂酰转移酶ⅠⅡ的催化下经肉碱的转运进

入线粒体。第三步是β-氧化,即RCO-SCoA在线粒体相关酶催化下经脱氢、加水、再脱氢、硫解而完成一次β-氧化,生成1分子乙酰CoA及少了两个碳原子的RCO~CoA。反应中两次脱氢的受氢体不同,分别是FAD及NAD+。七轮循环后产物为8分子的乙酰CoA,7分子的NADH+H+,7分子的FADH2。

5、什么是酮体?如何生成及利用,意义何在?

酮体是脂肪酸在肝分解氧化时特有的中间代谢物。包括丙酮、乙酰乙酸、β-羟丁酸。

酮体生成以脂肪酸β-氧化生成的乙酰CoA为原料,在肝线粒体由酮体合成酶系催化完成。首先2分子乙酰CoA缩合成乙酰乙酰CoA由乙酰乙酰coA硫解酶催化。第二步乙酰乙酰CoA与乙酰CoA由羟甲基戊二酸单酰CoA合酶催化,生成羟甲基戊二酸单酰CoA。第三步HMG-CoA在HMG-CoA裂解酶作用下生成乙酰乙酸和乙酰CoA。第四步乙酰乙酸还原成β-羟丁酸。少量乙酰乙酸转变成丙酮。

酮体在肝外组织氧化利用。肝组织有活性较强的酮体合成酶系,但缺乏利用酮体的酶系。肝外许多组织具有活性很强的酮体利用酶,能将酮体重新裂解成乙酰CoA,通过柠檬酸循环彻底氧化。所以肝生成的酮体需经血液运输至肝外组织氧化利用。

意义:①在正常机体状态,酮体是肝脏输出能源的重要形式。②长期饥饿或高脂低糖饮食时,酮体是重要的能源,尤其对脑。有利于维持血糖水平恒定、节约蛋白质。③如果失平衡,则会引起酮症酸中毒。

6、简述胆固醇的来源和去路。

体胆固醇来自食物和源性合成。体胆固醇以乙酰CoA和NADPH为基本原料、由HMG-CoA还原酶催化,在肝中主要合成。

在肝中被转化成胆汁酸是胆固醇在体代谢的主要去路。同时,胆固醇还可以作为多种类固醇激素的原料,在皮肤合成维生素D3。

7、血浆脂蛋白种类及产生部位和功能。

CM:小肠粘膜细胞合成,转运外源性TG和Ch。

VLDL:肝细胞合成,转运源性TG和Ch。

LDL:血浆合成,转运肝脏合成的Ch。

HDL:肝、肠、血浆合成,逆向转运Ch。

生物氧化

名词解释

1、氧化呼吸链(电子传递链):代谢物脱下的成对氢原子通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递,最终与氧结合生成水。这一系列酶和辅酶成为氧化呼吸链。

2、氧化磷酸化:代谢物脱下的氢,经线粒体氧化呼吸链电子传递释放能量,该释能过程与驱动ADP磷酸化合成ATP过程相偶联。

3、底物水平磷酸化:与脱氢反应相偶联,直接将高能代谢物分子中的能量转移给ADP(或GDP)生成ATP(或GTP)的过程。

4、P/O比值:指氧化磷酸化过程中,每消耗1/2O2所生成的ATP的摩尔数。

简答

1、简述电子传递链的排列顺序和氧化磷酸化的偶联部位。

NADH氧化呼吸链:NADH+H+→复合体Ⅰ(FMN、Fe-S)→CoQ→复合体Ⅲ(Cytb、、Fe-S、Cytc1)→Cytc→复合体Ⅳ(Cytaa3)→O2。其有3个氧化磷酸化偶联部位,分别是NADH+H+→CoQ,CoQ→Cytc,Cytaa3→O2。

琥珀酸氧化呼吸链:琥珀酸→复合体Ⅱ(FAD、Fe-S、Cytb)→CoQ→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→O2。其只有两个氧化磷酸化偶联部位,分别是CoQ→Cytc,Cytaa3→O2。

2、举例说明常见的呼吸链抑制剂有哪些?试述CO中毒机制。

常见的呼吸链电子传递抑制剂有鱼藤酮、粉蝶毒素A、异戊巴比妥、抗霉素A、氰化物、一氧化碳、叠氮化合物及硫化氢。

CO的中毒机制是可以阻断电子细胞色素aa3向氧的传递作用。

3、简述化学渗透假说的主要容。

当电子经过氧化呼吸链传递时释放能量,通过复合体的质子泵功能,可将质子从线粒体基质侧泵到膜胞浆侧,产生膜外质子电化学梯度,并储存电子传递所释放的能量。当质子顺浓度梯度回流时驱动ADP和Pi生成ATP。

4、简述体ATP的生成方式,并说明ATP在能量代谢中的作用。

体生成ATP的方式有氧化磷酸化和底物水平磷酸化。

氧化磷酸化指代谢物脱下的氢,经线粒体氧化呼吸链电子传递释放能量,该释能过程与驱动ADP磷酸化合成ATP过程相偶联。

底物水平磷酸化指与脱氢反应相偶联,直接将高能代谢物分子中的能量转移给ADP(或GDP)生成ATP(或GTP)的过程。

ATP作用:①是体能量捕获和释放利用的重要分子。②体能量转移和磷酸核苷化合物相互转变的核心。③通过转移自身基团提供能量。④磷酸肌酸是高能键能量的储存形式。

5、胞质中的NADH通过哪两种机制进入线粒体的氧化呼吸链?

α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭。

氨基酸代谢

名词解释

1、必需氨基酸:为机体所需要,又不能在体合成,必须由食物供应的氨基酸,共有8种,分别是蛋缬异苯亮色苏。

2、蛋白质的互补作用:混合食用几种营养价值较低的蛋白质,则必需氨基酸可以互相补充,从而提高蛋白质的营养价值。

3、蛋白质的腐败作用:指食物中未被消化的蛋白质及未被吸收的氨基酸,在肠道细菌(主要是大肠杆菌)的作用下分解。

4、氨基酸代谢库:食物中蛋白质经消化吸收的氨基酸与体组织蛋白降解产生的氨基酸及体合成的非必需氨基酸混在一起,分布于体各处,参与代谢。

5、转氨基作用:转氨酶作用下,某氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸,而另一种α-酮酸得到氨基形成相应的氨基酸。

6、一碳单位:某些氨基酸分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团,包括甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基、亚氨甲基。

简答

1、简述真核生物体蛋白质降解的途径及特点。

真核生物体蛋白质降解有ATP依赖和ATP非依赖两种途径。

蛋白质在溶酶体通过ATP非依赖途径被降解。该反应特异性较差,主要降解外源性蛋白质、膜蛋白和长寿蛋白质。

蛋白质在蛋白酶体通过ATP依赖途径被降解。该反应特异性强,辅助因素为ATP 和泛素,主要降解异常、损伤和短寿蛋白质。

2、简述体氨基酸的来源与去路。

3、体氨基酸脱氨基主要有哪些方式?

转氨基作用、L-谷氨酸通过L-谷氨酸脱氢酶催化脱氨基、联合脱氨基作用、嘌

生物化学一名词解释及简答题

DNA的溶解温度(Tm值):引起DNA发生“溶解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为氨的同化:由生物固氮与硝酸还原作用产生的氨,进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度与负离子浓度相等时的PH值,用符号PL表示 氨基酸同功受体:每一个氨基酸可以有多过一个tRNA作为运载工具,这些tRNA称为该氨基酸同功受体 半保留复制:双链DNA的复制方式,亲代链分离,每一子代DNA分子由一条亲代链与一条新合成的链组成 必需脂肪酸:为人体生长所必需单不能自身合成,必须从食物中摄取的脂肪酸 变构酶:或称别构酶,就是代谢过程中的关键酶,它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节 不对称转录:转录通常只在DNA的任一条链上进行,这称为不对称转录 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二构耽误组合在一起所形成的有规则的在空间上能辨认的二构组合体 单体酶:只有一条多肽链的酶称为单体酶 蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象 蛋白质的沉淀作用:指在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中与其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象 蛋白质的二级结构:指蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕与折叠的方式 蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象 蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定球状分子结构的构象 蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,一级二硫键的位置 底物水平磷酸化:在底物被氧化的过程中,底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键,有此高能磷酸键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化 底物专一性:酶对底物及其催化反应的严格选择性 多酶体系:有几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系 发夹结构:RNA就是单链线形分子,只有局部区域为双链结构,这些结构就是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇,形成氢键结合而成的,称为发夹结构 反密码子:在tRNA链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码 反密码子:在转移RNA反密码子环中的三个核苷酸的序列,在蛋白质合成中通过互补的碱基配对,这部分结合到信使RNA的特殊密码上 反义RNA:具有互补序列的RNA 非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态与结合状态存在于生物体内的各种组织与细胞 分子杂交:不同的DNA片段之间,DNA片段与RNA片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程 辅基:酶的辅因子或结合的巴掌的非蛋白部分,与酶或蛋白质结合得非常紧密,用透析法不能除去 复制叉:复制DNA分子的Y形区域,在此区域发生链的分离及新链的合成 冈崎片段:一组短的DNA片段,就是在DNA复制的起始阶段产生的,随后又被连接形成较长的

生物化学重点及难点归纳总结

生物化学重点及难点归纳总结 武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容. 第一章: 氨基酸和蛋白质 重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理 2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围. 3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合. 4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解. 第二章: 蛋白质的空间结构和功能 重点: 1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱) 2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构) 3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理. 4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键. 5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用 原理) 6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应) 第三章: 酶 重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位 2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理. 3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用. 4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制. 5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物. 及其与代谢调节的关系及原理.

生物化学试题带答案

一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键就是( E ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( D ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物就是( B ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的就是( A ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式就是( B ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确( D ) A、产生NADH与FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶就是( C ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶就是酵解过程中的限速酶( D ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶

10、DNA二级结构模型就是( B ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的就是( D ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物就是( B ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号就是( D ) A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质就是( D ) A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式就是( B ) A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质就是( E ) A、乳酸 B、氨基酸 C、抗坏血酸 D、柠檬酸 E、草酸盐 17、下列哪种途径在线粒体中进行( E ) A、糖的无氧酵介 B、糖元的分解 C、糖元的合成 D、糖的磷酸戊糖途径 E、三羧酸循环 18、关于DNA复制,下列哪项就是错误的( D ) A、真核细胞DNA有多个复制起始点 B、为半保留复制 C、亲代DNA双链都可作为模板 D、子代DNA的合成都就是连续进行的

生物化学期末考试试题及答案

《生物化学》期末考试题 A 一、判断题(15个小题,每题1分,共15分) ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素就是蛋白质分子表面形成水 化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体,就是因为它含有的不 饱与脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键就是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时,抑制剂与酶结合则影响底物与酶的 结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收,预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用就是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( )

10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位就是线粒体。( ) 12、构成RNA的碱基有A、U、G、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素就是通过与胞液或胞核中受体的

1、下列哪个化合物就是糖单位间以α-1,4糖苷键相连: () A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物就是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位就是下列哪个: ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基 酸 E、以上都不就是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点就是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的 时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质与量无改 E、对 正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物就是: ( ) A、tRNA B、mRNA C、rRNA D、多肽链 E、DNA

生物化学简答

生物化学 1.蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么? 答:1)氨基酸 2)α碳原子连有4个基团或原子,分别为氨基、羧基、侧链和氢。 氨基酸都是α-氨基酸 除甘氨酸外,均为L型氨基酸 2.氨基酸的分类:1)非极性疏水性(丙、甘、缬、脯、亮、异亮、苯丙氨酸) 2)亲水性中性 3)酸性 4)碱性 蛋白质的一级结构:蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序 氨基酸的连接方式—肽键:一级结构的主键—肽键 二级结构:多肽链主链的局部空间结构 3.什么是蛋白质变性?变性与沉淀的关系如何? 答:1)见名词 2)变性蛋白质易于沉淀,但沉淀的蛋白质不一定变性 4.试述引起蛋白质变性的因素、变性的本质、变性后理化性质的改变以及临床实际应用答:1)物理因素:高温、高压、射线等 化学因素:强酸、强碱、重金属盐等 2)本质:空间构象破坏、非共价键和二硫键破坏 3)变性后理化性质改变和生物活性丢失 4)利用变性:杀菌、消毒;防止变性:生物制品的保存 5.为什么说酶是生物催化剂,它的催化作用有何特点? 答:1)酶具有特殊的催化机制,比普通的化学催化剂降低活化能的幅度要大得多2)特点:高度的催化效率 高度的专一性 高度的不稳定性 酶活力的可调节性 6.酶原是如何被激活的?酶原激活有何生理意义? 答:1)酶蛋白分子内的一处或几处发生断裂,使分子的构象发生一定的改变,从而形成酶的活性中心,使没有活性的酶原转化成有活性的酶分子 2)生理意义:避免细胞产生的蛋白酶进行自身笑话,机体有效地保护自身 使酶能快速地到达特定部位和环境发生作用,适应环境变化 7.竞争性、非竞争性和反竞争性抑制有何区别? 竞争性非竞争性反竞争性 抑制剂和酶的结合部位酶的活性中心酶的活性中心以外的必 须基团 仅能与ES复合物结合 增加【I】使E对S的亲和力下降,Km 上升。可使抑制作用增强不影响E对S的亲和力, Km不变。但对ESI增加, ES浓度增加,Vm减小 促使E与S结合,E对S的亲 和力上升。Km下降。ESI增加, ES浓度减少,Vm减小 增加【S】可使酶促反映速度达到最大, Vm不变,。可减弱抑制作用 不能使抑制作用减弱不能使抑制作用减弱表现Km 增大不变减小 表现Vm 不变减小减小

生物化学考试试题库

生物化学考试试题库 蛋白质化学 一、填空题 1.构成蛋白质的氨基酸有种,一般可根据氨基酸侧链(R)的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性;而后一类氨基酸侧链(或基团)共有的特征是具有性。碱性氨基酸(pH6~7时荷正电)有两种,它们分别是氨基酸和氨基酸;酸性氨基酸也有两种,分别是氨基酸和氨基酸。 2.紫外吸收法(280nm)定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3.丝氨酸侧链特征基团是;半胱氨酸的侧链基团是;组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4.氨基酸与水合印三酮反应的基团是,除脯氨酸以外反应产物的颜色是;因为脯氨酸是α—亚氨基酸,它与水合印三酮的反应则显示色。 5.蛋白质结构中主键称为键,次级键有、、 、、;次级键中属于共价键的是键。 6.镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病,患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代,前一种氨基酸为性侧链氨基酸,后者为性侧链氨基酸,这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集,氧合能力下降,而易引起溶血性贫血。 7.Edman反应的主要试剂是;在寡肽或多肽序列测定中,Edman反应的主要特点是。 8.蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候,多肽链的α-螺旋往往会。 9.蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体,其稳定性主要因素有两个,分别是 和。 10.蛋白质处于等电点时,所具有的主要特征是、。 11.在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中,RNase(牛)丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下,RNA酶又恢复原有催化功能,这种现象称为。 12.细胞色素C,血红蛋白的等电点分别为10和7.1,在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13.在生理pH条件下,蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电,而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电(假设该蛋白质含有这些氨基酸组分)。 14.包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为,单个肽平面及包含的原子可表示为。 15.当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸(主要)以离子形式存在;当pH>pI时,氨基酸

生物化学考研,考博真题及知识点汇总

生物化学(王镜研版)知识点汇总 白质组学,基因组学,转录组学等组学研究进展 1.蛋白质研究1.蛋白质鉴定:可以利用一维电泳和二维电泳并结合Western等技术,利用蛋白质芯片和抗体芯片及免疫共沉淀等技术对蛋白质进行鉴定研究。 2.翻译后修饰:很多mRNA表达产生的蛋白质要... 2.细胞亚细胞不同发育、生长期和不同生理、病理条件下不同的细胞类型的基因表达是不一致的,因此对蛋白质表达的研究应该精确到细胞甚至亚细胞水平。可以利用免疫组织化学技术达到这个目的,但该技术的致命缺点是... 3.二维电泳蛋白质样品中的不同类型的蛋白质可以通过二维电泳进行分离。二维电泳可以将不同种类的蛋白质按照等电点和分子量差异进行高分辨率的分离。成功的二维电泳可以将2000到3000种蛋白质进行分离。... 转录组学(Transcriptome)是一门在整体水平上研究细胞中所有基因转录及转录调控规律的学科。高通量转录组学研究技术主要包括基于杂交技术的表达谱芯片技术和基于测序技术的转录组测序技术。表达谱芯片的选择可根据点样量、探针设计策略及研究目的等进行。传统的RNA测序技术以基于Sanger测序法的基因表达序列分析SAGE(serialanalysisofgene)为代表,因为要构建SAGE文库,相对费时费力。新近发展起来的新一代RNA—Seq技术具有高通量、低成本、快速、准确的特点,完全改变了转录组学的研究模式,迅速成为研究生物转录组的先进技术 RNAi机制 RNAi即RNA干涉,是近几年才发现的一种由双链RNA引起的基因沉默的现象.从无脊椎动物到脊椎动物,从低等真菌到高等植物都普遍存在RNAi.RNAi的机制也成为人们关注的焦点。 RNA干扰机理miRNA(microRNA, 微小RNA)与siRNA(small interference RNA, 小型干扰RNA)的区别RNA干扰是由长链型、完全型或不完全型双链RNA激活的,这些双链RNA被识别并被一种叫做“Dicer”的RNA酶III进行特异性剪切,得到21–26个核苷酸的小型双链。然后这些小型双链RNA以单链RNA的形式被识别、解链和重组为RISC (RNA诱导沉默蛋白复合体),降解同源mRNA。 第一,微小RNA 起源于明显不同于其他识别基因的基因位点,而小型干扰RNA通常起源于信使RNA、转座子、病毒或异染色质的DNA。 第二,微小RNA由能形成局部RNA 发夹结构的转录体加工而成,而小型干扰RNA 由长链双分子RNA双链体或拓展发夹结构加工而成。 再次,单个“微小RNA:微小RNA”双链体起源于每个微小RNA发夹结构的前体分子, 而小型干扰RNA 双链体集合体起源于每个小型干扰RNA前体分子,导致了许多不同的小型干扰RNA在这种拓展型的双链RNA的双链上聚合。 第四,相关生物中的微小RNA序列几乎总是保守的,而外源小型干扰RNA 序列很少是保守。 第五,关于微小RNA 和外源小型干扰RNA的生物靶标方面,外源小型干扰RNA是典型的“自动沉默”,也就是它们在其起源的同一位点(或非常相似的位点)沉默,而微小RNA 是“异位沉默”,也就是它们是由具备非常不同的沉默的基因产生的。 列举几种免疫组学技术在生化研究中的应用: 1.免疫组化技术的基本原理 应用免疫学及组织化学原理,对组织切片或细胞标本中的某些化学成分进行原位的定性、定位或定量研究,这种技术称为免疫组织化学技术或免疫细胞化学技术。 众所周知,抗体与抗原之间的结合具有高度的特异性。免疫组化正是利用这一特性,即先将组织或细胞中的某些化学物质提取出来,以其作为抗原或半抗原去免疫小鼠等实验动物,制备特异性抗体,再用这种抗体(第一抗体)作为抗原去免疫动物制备第二抗体,并用某种酶(常用辣根过氧化物酶)或生物素等处理后再与前述抗原成分结合,将抗原放大,由于抗体与抗原结合后形成的免疫复合物是无色的,因此,还必须借助于组织化学方法将抗原抗体反应部位显示出来(常用显色剂DAB显示为棕黄色颗粒)。 通过抗原抗体反应及呈色反应,显示细胞或组织中的化学成分,在显微镜下可清晰看见细胞内发生的抗原抗体反应产物,从而能够在细胞或组织原位确定某些化学成分的分布、含量。组织或细胞中凡是能作抗原或半抗原的物质,如蛋白质、多肽、氨基酸、多糖、磷脂、

生物化学复习重点

绪论 掌握:生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学? 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握:蛋白质元素组成及其特点;蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点;蛋白质的分子结构;蛋白质结构与功能的关系;蛋白质的主要理化性质及其应用;蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释:蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用? 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么? 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握:核酸的分类、细胞分布,各类核酸的功能及生物学意义;核酸的化学组成;两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同;核酸的一级结构及其主要化学键;DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律;mRNA一级结构特点;tRNA二级结构特点;核酸的主要理化性质(紫外吸收、变性、复性),核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握:酶的概念、化学本质及生物学功能;酶的活性中心和必需基团、同工酶;酶促反应特点;各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用;酶调节的方式;酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握:糖的主要生理功能;糖的无氧分解(酵解)、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶(限速酶)、生理意义;磷酸戊糖途径的生理意义;血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释:.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2.说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3.试述饥饿状态时,蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。

生物化学考试试卷答案

河南科技学院2014-2015学年第二学期期终考试 生物化学试题(A ) 适用班级:园林 131-134 注意事项:1.该考试为闭卷考试; 2. 考试时间为考试周; 3. 满分为100分,具体见评分标准。 得分 阅卷人 一、名词解释(每题3分,共计15分) 1、蛋白质的变性作用: 2、氨基酸的等电点: 3、氧化磷酸化: 3、双链DNA 的Tm 较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致( ) ...................................... .. .. 名 姓 级 班 4、乙醛酸循环: 5、逆转录: 一 业专二、选择题(每题1分,共15分) 1、蛋白质多肽链形成a -螺旋时,主要靠哪种次级键维持( A :疏水键; B :肽键: C :氢键; D :二硫键。 2、在蛋白质三级结构中基团分布为( ) 。 A :疏水基团趋于外部, 亲水基团趋于内部; B :疏水基团趋于内部, 亲水基团趋于外部; D :疏水基团与亲水基团相间分布。

河南科技学院2014~2015学年第二学期期终考试《生物化学》试卷 B 第1页共2页

4、 DNA 复性的重要标志是( )。 A :溶解度降低; B :溶液粘度降低; C :紫外吸收增大; D :紫外吸收降低。 )。 B :降低反应活化能; D :升高反应物的能量水平。 6、鉴别酪氨酸常用的反应为 ( )。 7、所有a -氨基酸都有的显色反应是 ()。 8、 蛋白质变性是由于 ( )。 A 蛋白质一级结构的改变 B 蛋白质空间构象的破环 C 辅基脱落 D 蛋白质发 生水解 9、 蛋白质分子中a -螺旋构象的特征之一是()。 A 肽键平面充分伸展 B 氢键的取向几乎与中心轴平行 C 碱基平面基本上与长 轴平行 D 氢键的取向几乎与中心轴平行 10 、每个蛋白质分子必定有 ( )。 A a -螺旋 B 俟折叠结构 C 三级结构 D 四级结构 11 、多聚尿苷酸完全水解可产生 ( )。 12、 Watson-Crick 提出的 DNA 结构模型 ( )。 A 是单链a -螺旋结构 B 是双链平行结构 C 是双链反向的平行的螺旋结构 D 是左旋结构 13、下列有关 tRNA 分子结构特征的描述中, ( )是错误的。 A 有反密码环 B 二级结构为三叶草型 C 5'- 端有 -CCA 结构 D 3'- 端可结合氨基酸 14、下列几种DNA 分子的碱基组成比例各不相同,其 Tm 值最低的是()。 A DNA 中(A+T)% 对占 15% B DNA 中(G+C)对占 25% C DNA 中(G+C)% 对占 40% D DNA 中(A+T)对占 80% 15 、 在下列哪一种情况下,互补的 DNA 两条单链会复性? ( ) A : A+G ; C :A+T ; B :C+T : D : G+ C 。 5、酶加快反应速度的原因是( A :升高反应活化能; C :降低反应物的能量水平; A 坂口反应 B 米伦氏反应 C 与甲醛的反应 D 双缩脲反应 A 双缩脲反应 B 茚三酮反应 C 坂口反应 D 米伦氏反应 A 核糖和尿嘧啶 B 脱氧核糖和尿嘧啶 C 尿苷 D 尿嘧啶、核糖和磷酸

生物化学简答题35566

2.简述三羧酸循环的生理意义是什么?它有哪些限速步骤? 生理意义:三羧酸循环是机体获取能量的主要方式;为生物合成提供原料;影响果实品质糖;脂肪和蛋白质代谢的枢纽 限速步骤: 1)在柠檬酸合酶的作用下,由草酰乙酸和乙酰-CoA合成柠檬酸 2)在异柠檬酸脱氢酶催化下,异柠檬酸脱氢形成草酰琥珀酸。 3)在α-酮戊二酸脱氢酶系作用下,α-酮戊二酸氧化、脱羧,生成琥珀酰-CoA、 NADH+H+和CO2。 4.什么是转氨作用?简述转氨作用的两步反应过程?为什么它在氨基酸代谢中有重要作用? 概念: 转氨作用是指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α-酮酸,生成相应的α-酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。磷酸吡哆醛是转氨酶的辅酶,起到携带NH2基的作用。 这一过程分为两步反应: -H2O +H2O +H2O -H 2O 转氨作用的生理意义: a)通过转氨作用可以调节体内非必需氨基酸的种类和数量,以满足体内蛋白质合成 时对非必需氨基酸的需求。 b)转氨作用可使由糖代谢产生的丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸变为氨基酸,因此, 对糖和蛋白质代谢产物的相互转变有其重要性。 c)由于生物组织中普遍存在有转氨酶,而且转氨酶的活性又较强,故转氨作用是氨 基酸脱氨的重要方式。 d)转氨作用的另一重要性是因肝炎病人血清的转氨酶活性有显著增加,测定病人血 清的转氨酶含量大有助于肝炎病情的诊断。 转氨基作用还是联合脱氨基作用的重要组成部分,从而加速了体内氨的转变和运输,勾通了机体的糖代谢、脂代谢和氨基酸代谢的互相联系。 5.简述磷酸戊糖途径概念及生理意义 概念:以6-磷酸葡萄糖开始,在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化作用下形成6-磷酸葡萄糖酸,进而代谢生成磷酸戊糖作为中间代谢产物,故将此过程称为磷酸戊糖途径。 1)产生大量的NADPH,为细胞的各种合成反应提供还原力 2)途径中的中间物为许多化合物的合成提供原料:PPP途径可以产生多种磷酸单糖,如磷 酸核糖、4-磷酸赤藓糖与磷酸烯醇式丙酮酸等。

生物化学期末考试重点

等电点:在某PH的溶液中,氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的P H称为该氨基酸的等电点 DNA变性:某些理化因素会导致氢键发生断裂,使双链DNA解离为单链,称为DNA变性 解链温度(Tm):在解链过程中,紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度 酶的活性中心:酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能和底物特异结合,并将底物转化为产物,这一区域称为酶的活性中心 同工酶:指催化相同化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶 诱导契合:在酶和底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变性、相互适应,这一过程为酶底物结合的诱导契合 米氏常数(Km值):等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度 酶原的激活:酶的活性中心形成或暴露,酶原向酶的转化过程即为。。 有氧氧化:葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化 三羧酸循环:是指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸,再4次脱氢,2次脱羧,又生成草酰乙酸的循环反应过程 糖异生:从非糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。。 脂肪动员:指储存在脂肪细胞中的甘油三酯,被酯酸逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血,通过血液运输至其他组织,氧化利用的过程 酮体:是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常生成的中间产物:乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋白:血浆中脂类物质和载脂蛋白结合形成脂蛋白 呼吸链:线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体,可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链 营养必需氨基酸:体内需要而又不能自身合成,必须由食物提供的氨基酸 一碳单位:指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因 半保留复制:DNA生物合成时,母链DNA解开为两股单链,各自作为模极,按碱基配对规律,合成与模极互补的子链、子代细胞的DNA。一股单链从亲代完整的接受过来,另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致,这中复制方式称为半保留复制 生物转化:机体对内外源性的非营养物质进行代谢转变,使其水溶性提高,极性增强,易于通过胆汁或尿液排出体外,这一过程为生物转化 氧化磷酸化:代谢物脱氢进入呼吸链,彻底氧化成水的同时,ADP磷酸化生成ATP,称为氧化磷酸化 底物水平磷酸化:底物由于脱氢脱水作用,底物分子内部能量重新分布生成高能键,使ATP磷酸化生成ATP的过程 密码子:在mRNA的开放阅读框架区,以每3个相邻的核苷酸为一组,代表一种氨基酸。这种三联体形成的核苷酸行列称为密码子 盐析:在蛋白质溶液中加入大量中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质从溶液中沉淀析出称为盐析 糖酵解:葡萄糖或糖原在组织中进行类似的发酵的降解反应过程,最终形成乳酸或丙酮酸,同时释放出部分能量,形成ATP供组织利用 蛋白质的一级结构:指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序 蛋白质的二级结构:多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质的三级结构:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 DNA的空间结构与功能

生物化学期末考试试卷及答案

安溪卫校药学专业生物化学期末考试卷选择题 班级_____________姓名_____________座号_________ 一、单项选择题(每小题1分,共30分) 1、蛋白质中氮的含量约占 A、6.25% B、10.5% C、16% D、19% E、25% 2、变性蛋白质分子结构未改变的是 A、一级结构 B、二级结构 C、三级结构 D、四级结构 E、空间结构 3、中年男性病人,酗酒呕吐,急腹症,检查左上腹压痛,疑为急性胰腺炎,应测血中的酶 是 A、碱性磷酸酶 B、乳酸脱氢酶 C、谷丙转氨酶 D、胆碱酯酶 E、淀粉酶 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、酶原之所以没有活性是因为 A、酶蛋白肽链合成不完全 B、活性中心未形成或未暴露 C、酶原是普通的蛋白质 D、缺乏辅酶或辅基 E、是已经变性的蛋白质 6、影响酶促反应速度的因素 A、酶浓度 B、底物浓度 C、温度 D、溶液pH E、以上都是 7、肝糖原能直接分解葡萄糖,是因为肝中含有

A、磷酸化酶 B、葡萄糖-6-磷酸酶 C、糖原合成酶 D、葡萄糖激酶 E、己糖激酶 8、下列不是生命活动所需的能量形式是 A、机械能 B、热能 C、ATP D、电能 E、化学能 9、防止动脉硬化的脂蛋白是 A、CM B、VLDL C、LDL D、HDL E、IDL 10、以下不是血脂的是 A、必需脂肪酸 B、磷脂 C、脂肪 D、游离脂肪酸 E、胆固醇 11、一分子软脂酸在体内彻底氧化净生成多少分子ATP A、38 B、131 C、129 D、146 E、36 12、没有真正脱掉氨基的脱氨基方式是 A、氧化脱氨基 B、转氨基 C、联合脱氨基 D、嘌呤核苷酸循环 E、以上都是 13、构成DNA分子的戊糖是 A、葡萄糖 B、果糖 C、乳糖 D、脱氧核糖 E、核糖 14、糖的有氧氧化的主要生理意义是: A、机体在缺氧情况下获得能量以供急需的有效方式 B、是糖在体内的贮存形式 C、糖氧化供能的主要途径 D、为合成磷酸提供磷酸核糖 E、与药物、毒物和某些激素的生物转化有关 15、体内氨的主要运输、贮存形式是 A、尿素 B、谷氨酰胺 C、谷氨酸 D、胺 E、嘌呤、嘧啶 16、DNA作为遗传物质基础,下列叙述正确的是 A、DNA分子含有体现遗传特征的密码 B、子代DNA不经遗传密码即可复制而成

生物化学简答题新整理

第一章蛋白质的结构与功能 1.为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量?实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的? 各种蛋白质的含氮量颇为接近,平均为16%,因此测定蛋白质的含氮量就可推算出蛋白质含量。常用的公式为:蛋白质含量(克%)=每克样品含氮克数 X 6.25 X 100。 2.何谓肽键和肽链及蛋白质的一级结构? 一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基,进行脱水缩合反应,生成的酰胺键称为肽键。肽键具有双键性质。由许多氨基酸通过肽键相连而形成长链,称为肽链。肽链有二端,游离a-氨基的一端称为N-末端,游离a-羧基的一端称为C-末端。蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸排列顺序,它的主要化学键为肽键。 3.什么是蛋白质的二级结构?它主要有哪几种?各有何结构特征? 蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布,不包括侧链的构象。它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。在α-螺旋结构中,多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升,每隔3.6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键,以维持α-螺旋稳定。在β-折叠结构中,多肽键的肽键平面折叠成锯齿状结构,侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽键或一条肽键内的若干肽段平行排列,通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键,维持β-折叠构象稳定。在球状蛋白质分子中,肽链主链常出现1800回折,回折部分称为β-转角。β-转角通常有4个氨基酸残基组成,第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。 4.举例说明蛋白质的四级结构。 蛋白质四级结构是指蛋白质分子中具有完整三级结构的各亚基在空间排布的相对位置。例如血红蛋白,它是由1个α亚基和1个β-亚基组成一个单体,二个单体呈对角排列,形成特定的空间位置关系。四个亚基间共有8个非共价键,维系其四级结构的稳定性。 5.举例说明蛋白质的变构效应。 当配体与蛋白质亚基结合,引起亚基构象变化,从而改变蛋白质的生物活性,此种现象称为变构效应。 变构效应也可发生于亚基之间,即当一个亚基构象的改变引起相邻的另一亚基的构象和功能的变化。 例如一个氧分子与Hb分子中一个亚基结合,导致其构象变化,进一步影响第二个亚基的构象变化,使之更易与氧分子结合,依次使四个亚基均发生构象改变而与氧分子结合,起到运输氧的作用。 6.常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种?各自的作用原理是什么? 蛋白质分离纯化的方法主要有:盐析、透析、超离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析等方法。盐析是应用中性盐加入蛋白质溶液,破坏蛋白质的水化膜,使蛋白质聚集而沉淀。透析方法是利用仅能通透小分子化合物的半透膜,使大分子蛋白质和小分子化合物分离,达到浓缩蛋白质或去除盐类小分子的目的。蛋白质为胶体颗粒,在离心力作用下,可沉降。由于蛋白质其密度与形态各不相同,可以应用超离心法将各种不同密度的蛋白质加以分离。蛋白质在一定的pH溶液中可带有电荷,成为带电颗粒,在电场中向相反的电极方向泳动。由于蛋白质的质量和电荷量不同,其在电场中的泳动速率也不同,从而将蛋白质分离成泳动速率快慢不等的条带。蛋白质是两性电解质,在一定的pH溶液中,可解离成带电荷的胶体颗粒,可与层析柱内离子交换树脂颗粒表面的相反电荷相吸引,然后用盐溶液洗脱,带电量小的蛋白质先被洗脱,随着盐浓度增加,带电量多的也被洗脱,分部收集洗脱蛋白质溶液,达到分离蛋白质的目的。分子筛是根据蛋白质颗粒大小而进行分离的一种方法。层析柱内填充着带有小孔的颗粒,小分子蛋白质进入颗粒,而大分子蛋白则不能,因此不同分子量蛋白质在层折柱内的滞留时间不同,流出层析柱的先后不同,可将蛋白质按分子量大小而分离。 种氨基酸具有共同或特异的理化性质 氨基酸具有两性解离的性质 含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质最大吸收峰在 280 nm 附近 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物

生物化学知识点整理

生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强,仅供参考。(如有错误,请以课本为主) 2.颜色注明:红色:多为名解、简答(或较重要的内容) 蓝色:多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类:包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为机体利用的有机化合物。 脂肪:三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。

第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL) 3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾

上腺素、肾上腺素等。 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体。 2)过程: ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质) 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶:a.肉碱酰基转移酶 I(脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶) b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶(转运体) ③脂酸的β氧化 a.脱氢:脂酰

生物化学简答题

什么是蛋白质的二级结构,他主要有哪几种? 蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布,不包括侧链的构象。它主要有α-螺旋,β-折叠,β-转角和无规则卷曲四种。 简述α-螺旋结构特征:1、在α-螺旋结构中,多肽链主要围绕中心轴以右手螺旋方式螺旋上升,每隔 3.6个氨基酸残基上升一圈,螺距 为0.54nm2、氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。3、每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羟基上的氧形成氢键,以维持α-螺旋稳定。 简述常用蛋白质分离、纯化方法:盐析、透析、超速离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析。 简述谷胱甘肽的结构和功能:组成:谷胱甘肽由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成的活性三肽,功能基团:半胱氨酸残基中的巯基。功能: 1、作为还原剂清除体内H2O2,使含巯基的酶或蛋白质免遭氧化,维持细胞膜的完整性。 2.具有嗜核特性,与亲电子的毒物或药物结合, 保护核酸和蛋白质免遭损害。 哪些原因影响蛋白质α-螺旋结构的形成或稳定?1、一条多肽链中,带有相同电荷的氨基酸彼此相邻,相互排斥,妨碍α-螺旋的形成。2、含有大侧链的氨基酸残基,彼此相邻,空间位阻较大也会影响α-螺旋的形成。3、脯氨酸为亚氨基酸,亚氨基酸形成肽键后,没有了 游离的氢,不能形成氢键,因此不能形成α-螺旋。 酶的化学修饰的特点是什么:①在化学修饰过程中,酶发生无活性和有活性两种形式的互变②该修饰时共价键的变化,最常见的是磷酸 化和去磷酸化修饰③常受激素的调控④是酶促反应⑤有放大效应 酶的变构调节特点是什么:细胞内一些中间代谢产物能与某些酶分子活性中心以外的某一部位以非共价键可逆结合,使酶构象发生改变 并影响其催化活性,进而调节代谢反应速率,这种现象为变构反应,其特点是①变构酶常由多个亚基构成②变构效应剂常结合在活性中 心以外的调节部位,引起酶空间构象的改变,从而改变酶的活性③变构效应剂与调节部位以非共价键结合④酶具有无活性和有活性两种 方式互变⑤不服从米曼氏方程,呈S型曲线 酶和一般催化剂比较有何异同:相同点:①反应前后无质和量的改变②不改变反应的平衡点③只催化热力学允许的反应④都是通过降低 反应活化能而增加反应速率的不同点①酶的催化效率高②酶对底物有高度特异性③酶活性的可调节性,酶的催化作用多受多种因素调节 ④酶是蛋白质,对反应条件要求严格,如温度、pH等 简述Km和Vmax的意义:Km的意义:①Km等于反应速率为最大速率一半时的底物浓度②一些酶的K2>>K3,Km可表示酶和底物 的亲和力③Km值是酶的特征性常数,它与酶结构,酶所催化的底物和反应环境如温度、pH、离子强度等有关,而与酶浓度无关Vmax 的意义:Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率 简述何谓酶原与酶原激活的意义:一些酶在细胞合成时,没有催化活性,需要经一定的加工剪切才有活性。这类无活性的酶的前体称为 酶原。在合适的条件下和特定的部位,无活性的酶原向有活性的酶转化的过程称为酶原的激活。酶原激活的意义:酶原形式的存在及酶 原的激活有重要的生理意义。消化道蛋白酶以酶原形式分泌,避免了胰腺细胞和细胞外间质的蛋白被蛋白酶水解而破坏,并保证酶在特 定环境及部位发挥其催化作用。正常情况下血管内凝血酶原不被激活,则无血液凝固发生,保证血流通畅运行。一旦血管破损,凝血酶 原激活成凝血酶,血液凝固发生催化纤维蛋白酶原变成纤维蛋白阻止大量失血,起保护机体作用 举例说明什么是同工酶,有何意义:同工酶使指催化相同的化学反应,但酶分子结构、理化性质及免疫学性质等不同的一组酶意义:①同工酶可存在于不同个体的不同组织中,也可存在于同一个体同一组织中和同一细胞中。它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构 具有不同的代谢特征。例如:LDH1和LDH5分别在心肌和肝脏高表达②还可以作为遗传标志,用于遗传分析研究。在个体发育的不同 阶段,同一组织也可因基因表达不同而有不同的同工酶谱,即在同一个体的不同发育阶段其同工酶亦有不同③同工酶的测定对于疾病的 诊断及预后判定有重要意义。如心肌梗死后3~6小时血中CK2活性升高,24小时酶活性到达顶峰,3天内恢复正常水平 金属离子作为辅助因子的作用有哪些:①作为酶活性中心的催化基因参加反应,传递电子②作为连接酶与底物的桥梁,便于酶和底物密 切接触③为稳定酶的空间构象④中和阴离子,降低反应的静电斥力 酶的必需基团有哪几种,各有什么作用:酶的必需基团包括活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。活性中心内的必需基团有 结合基团和催化基团。结合基团结合底物和辅酶,使之与酶形成复合物。能识别底物分子特异结合,将其固定于酶的活性中心。催化基 团影响底物分子中某些化学键的稳定性,催化底物发生化学反应,并最终将其转化为产物。活性中心外的必需基团为维持酶活性的空间 构象所必需 何谓酶促反应动力学,影响酶促反应速率的因素有哪些:酶促反应动力学是研究酶促反应速率及影响酶促反应速率各因素的科学,影响 酶促反应速率的因素有酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂及激活剂等①在在其他因素不变的情况下,底物浓度的变化对反应速率影 响的作图时呈矩形双曲线的②底物足够时,酶浓度对反应速率的影响呈直线关系③温度对反应速率的影响具有双重性④pH通过改变酶和 底物分子解离状态影响反应速率⑤抑制剂可逆或不可逆的降低酶促反应速率⑥激活剂可加快酶促反应速率 举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用:以磺胺类药物为例:①对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时,不能直接利用环境中的叶酸, 而是在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下,以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前 体②磺胺类药物的化学结构与对氨基甲苯酸相似,是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂,抑制二氢叶酸的合成。细菌则因核苷酸乃至核酸 的合成受阻而影响其生长繁殖。人类能直接利用食物中的叶酸,体内的核酸合成不受磺胺类药物的干扰。③根据竞争性抑制剂的特点, 服用磺胺类药物时必须保持血液中药物的高浓度,以发挥其有效竞争性抑菌作用许多属于抗代谢物的抗癌药物,如氨甲喋呤、5-氟尿嘧啶、6-巯基嘌呤等,几乎都是酶的竞争性抑制剂,它们分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成,以抑制肿瘤的生长 比较三种可逆性抑制作用的特点:①竞争性抑制:抑制剂的结构与底物结构相似,共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底 物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高,Vmax不变②非竞争性抑制:抑制剂与底物结构不相似或完全不同,只与酶活性中心外 的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km不变,Vmax下降③反竞争抑 制剂:抑制剂只与酶-底物复合物结合,生成的三元复合物不能解离出产物。Km和Vmax均下降 生物氧化的特点:1、在细胞内温和的环境中(提问,PH接近中性):在一系列酶的催化下逐步进行:能量逐步释放有利于ATP的形成;广泛的加氢脱水反应使物质能间接获得氧,并增加脱氢的机会;产生的水是由脱下的氢与氧结合产生的,CO2由有机酸脱羧产生。 氧化磷酸化的抑制剂有哪些,请举例说明:1、呼吸链抑制剂:鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥、抗霉素A、二巯基丙醇、CO、CN-、N3及H2S。2、解偶联剂:二硝基苯酚。3、氧化磷酸化抑制剂:寡霉素。 NADH呼吸链的电子传递顺序;如果加入异戊巴比妥结果将如何?NAD H→FMN(Fe-S)→CoQ→Cyt b→Cyt c1→Cyt c→Cyt aa3→1/2O2,异戊巴比妥与FMN结合,从而阻断电子传递链,使电子传递终止,细胞呼吸停止。 体内生成ATP的两种方式的什么,以哪种为主?底物水平磷酸化和氧化磷酸化。前者指直接将代谢物分子中的能量转移给ADP(或者GDP)而生成ATP(或GTP)的过程。后者指代谢物脱下的2H在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化而生成ATP的过程,这是产生ATP的主要方式。 简述胞液中的还原当量(H+)的两种穿梭途径:在胞液中生成的H+不能直接进入线粒体经呼吸链氧化,需借助穿梭作用才能进入线粒体 内。其中通过α-磷酸甘油穿梭,2H氧化时进入琥珀酸呼吸链,生成 1.5分子ATP;进过苹果酸-天冬氨酸的穿梭作用,则进入NADH呼吸链,生成 2.5分子ATP。 磷酸戊糖途径的生理意义:(1)为核酸的生物合成提供核糖(2)提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应:a.NADPH是体内许多合成代谢 的供氢体,如脂肪酸和胆固醇的合成.b. NADPH参与体内羟化反应,与生物合成和生物转化有关.c. 用于维持GSH的还原状态,保护-SH基蛋白和-SH酶免受氧化及的损坏:保护红细胞膜的完整性. TCA循环的要点: a乙酰CoA经TCA循环被氧化成2分子CO2;b 有4次脱氢反应,其中3次由NAD+接受,1次由FAD接受:c 有3个不可逆反应,分别由柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶催化;d 消耗2分子水(柠檬酸合酶及延胡索酸酶反应);e 发生1次底物水平磷酸化反应(由琥珀酰CoA合成酶催化) 糖异生的关键酶反应:丙酮酸羧化酶:丙酮酸+CO2+ATP→草酰乙酸+ADP+Pi 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶:草酰乙酸+GTP→磷酸烯醇式丙 酮酸+GDP 果糖双磷酸酶-1: 1,6-双磷酸果糖+H2O→6-磷酸果糖+Pi 葡萄糖-6-磷酸酶:6-磷酸葡萄糖+H2O→葡萄糖+Pi。 6-磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的作用:1来源:a葡萄糖经糖酵解途径中的己糖激酶或葡萄糖激酶催化磷酸化反应生成;b.由糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖异构生成;c非糖物质经糖异生途径由6-磷酸果糖异构生成. 2.去路:a经糖酵解生成乳酸;b.经有氧氧化彻底分解为 CO2和水;c.由变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖,参与糖原合成;d.在6-磷酸葡萄糖脱氢酶的催化下进入磷酸戊糖途径;e异生为葡萄糖. 3.由此可见,6-磷酸葡萄糖是糖代谢多种途径的交叉点,是各代谢途径的共同中间产物.6-磷酸葡萄糖的代谢去向取决于各代谢途径中相关酶的活

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