生物化学与分子生物学习题

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第一章蛋白质的结构与功能

测试题

一、单项选择题

1.测得某一蛋白质样品的含氮量为0.40g,此样品约含蛋白质多少克?

A.2.00g

B.2.50g

C.6.40g

D.3.00g

E.6.35g

2.含有两个羧基的氨基酸是:

A.Cys

B.Glu

C.Asn

D.Gln

E.Lys

3.在生理条件下,下列哪种氨基酸残基的侧链所带的正电荷最多?

A.Cys

B.Glu

C.Lys

D.Thr

E.Ala

4.下列哪种氨基酸为环状亚氨基酸?

A.Gly

B.Pro

C.Trp

D.Tyr

E.Lys

5.蛋白质分子中维持一级结构的主要化学键是:

A.肽键

B.二硫键

C.酯键

D.氢键

E.疏水键

6.不组成蛋白质的氨基酸是:

A.蛋氨酸

B.半胱氨酸

C.鸟氨酸

D.胱氨酸

E.丝氨酸

7.蛋白质的一级结构及高级结构决定于:

A.分子中氢键

B.分子中盐键

C.氨基酸组成和顺序

D.分子内部疏水键

E.亚基

8.血清蛋白(PI为4.7)在下列哪种PH值溶液中带正电荷?

A.PH4.0

B.PH5.0

C.PH6.0

D.PH7.0

E.PH8.0

9.蛋白质合成后修饰而成的氨基酸是:

A.脯氨酸

B.胱氨酸

C.赖氨酸

D.蛋氨酸

E.天冬氨酸

10.蛋白质变性是由于:

A.氨基酸排列顺序的改变

B.氨基酸组成的改变

C.肽键的断裂

D.蛋白质空间构象的破坏

E.蛋白质的水解

11.蛋白质在280nm处有最大光吸收,主要是由下列哪

组结构引起的?

A.组氨酸的咪唑基和酪氨酸的酚基

B.酪氨酸的酚基和色氨酸的吲哚环

C.酪氨酸的酚基和苯丙氨酸的苯环

D.色氨酸的吲哚环和苯丙氨酸的苯环

E.苯丙氨酸的苯环和组氨酸的咪唑基

12.蛋白质溶液的稳定因素是:

A.蛋白质溶液有分子扩散现象

B.蛋白质在溶液中有“布朗”运动

C.蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷

D.蛋白质溶液的粘度大

E.蛋白质分子带有电荷

13.蛋白质变性不包括:

A.氢键断裂

B.肽键断裂

C.疏水键断裂

D.盐键断裂

E.二硫键断裂

14.关于蛋白质等电点的叙述下列哪项是正确的?

A.在等电点处蛋白质分子所带净电荷为零

B.等电点时蛋白质变性沉淀

C.不同蛋白质的等电点相同

D.在等电点处蛋白质的稳定性增加

E.蛋白质的等电点与它所含的碱性氨基酸的数目无

15.维持蛋白质分子二级结构的主要化学键是:

A.氢键

B.二硫键

C.疏水键

D.离子键

E.磷酸二酯键

16.蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是:

A.靠盐键维持稳定

B.肽键平面充分伸展

C.多为左手螺旋

D.带同种电荷的氨基酸集中存在,不利于α-螺旋的形

成与稳定

E.以上都不是

17.有一混合蛋白质溶液,各种蛋白质的PI为4.6、5.0、

5.3、

6.7、

7.3,电泳时欲使其中的4种蛋白质泳向正

极,缓冲液的PH应该是

A.4.0

B.5.0

C.6.0

D.8.0

E.7.0

18.下列关于蛋白质结构叙述中,不正确的是:

A.α-螺旋是二级结构的一种

B.无规卷曲是在一级结构基础上形成的

C.所有蛋白质都有四级结构

D.一级结构决定二、三级结构

E.三级结构即具有空间构象

19.蛋白质和酶分子显示巯基的氨基酸是:

A.赖氨酸

B.半胱氨酸

C.胱氨酸

D.蛋氨酸

E.谷氨酸

20.蛋白质多肽链具有的方向性是:

A.从5'端到3'端

B.从3'端到5'端

C.从N端到C端

D.从C端到N端

E.以上都不是

21.α螺旋每上升一圈相当于氨基酸残基的个数是:

A.4.8

B.2.7

C.3.6

D.3.0

E.2.5

22.人体蛋白质的基本组成单位是:

A.L-β氨基酸

B.D-β氨基酸

C.D-α氨基酸

D.L-α氨基酸

E.L,D-α氨基酸

23.关于蛋白质四级结构的描述正确的是:

A.分子中必定含有辅基

B.蛋白质变性时四级结构不一定受破坏

C.依赖共价键维系四级结构的稳定性

D.在两条或两条以上具有独立三级结构多肽链的基

础上,肽链进一步折叠、盘曲形成

E.每条多肽链都具有独立的生物学活性

24.镰刀型红细胞性贫血是由于HbA的结构变化引起

的,其变化的特点是:

A.HbA的α链的N端第6位谷氨酸残基被缬

氨酸所取代

B.HbA的α链的C端第6位谷氨酸残基被缬

氨酸所取代

C.HbA的β链的N端第6位谷氨酸残基被缬

氨酸所取代

D.HbA的β链的C端第6位谷氨酸残基被缬

氨酸所取代

E.以上都不是

25.在饱和硫酸铵状态下析出的蛋白质是:

A.清蛋白

B.纤维蛋白原

C.γ-球蛋白

D.α1-球蛋白

E.β-球蛋白

26.有一蛋白质水解产物在PH=6用阳离子交换剂层析

时,第一个被洗脱下来的氨基酸是:

A.V al(pI 5.96)

B.Asp(pI 2.77)

C.Lys( pI 9.74 )

D.Tyr(pI 5.66)

E.Arg( pI 10.76)

27.蛋白质沉淀、变性和凝固的关系,下面叙述正确的是:

A.变性蛋白不一定失去活性

B.变性蛋白一定要凝固

C.蛋白质沉淀后必然变性

D.变性蛋白一定沉淀

E.蛋白质凝固后一定变性

28.一个含有葡萄糖、N-乙酰谷氨酸、天冬氨酸、精氨酸

和丙氨酸的溶液,在PH=6条件下通过阴离子交换树脂,被保留最多的是:

A.精氨酸

B.天冬氨酸

C.丙氨酸

D.葡萄糖

E.亮氨酸

29.利用分子筛原理分离蛋白质的技术是:

A.阴离子交换层析

B.阳离子交换层析

C.凝胶过滤

D.亲和层析

E.透析

二、多项选择题

1.侧链带羟基的氨基酸包括:

A.Ser

B.Thr

C.Phe

D.Trp

E.Tyr

2.含硫氨基酸包括:

A.蛋氨酸

B.苏氨酸

C.组氨酸

D.半胱氨酸

E.丝氨酸

3.下列哪些是酸性氨基酸?

A.谷氨酸

B.赖氨酸

C.精氨酸

D.天冬氨酸

E.酪氨酸

4.蛋白质中的非共价键有:

A.氢键

B.二硫键

C.盐键

D.肽键

E.疏水键

5.蛋白质的二级结构包括:

A.α-螺旋

B.β-片层

C.β-转角

D.无规卷曲

E.双螺旋

6.下列哪些因素影响α-螺旋的形成:

A.R基团的大小

B.R基团的形状

C.R基团所带电荷性质

D.螺旋的旋转方向

E.带同种电荷的R基团集中区

7.下列哪种蛋白质在PH=5的溶液中带正电荷?

A.PI为4.5的蛋白质

B.PI为7.4的蛋白质

C.PI为7的蛋白质

D.PI为6.5的蛋白质

E.PI为3.5的蛋白质

8.蛋白质变性后

A.肽键断裂

B.一级结构改变

C.空间结构改变

D.分子内亲水基团暴露

E.生物学活性改变

9.蛋白质沉淀、变性和凝固的关系,下列叙述正确的是:

A.蛋白质沉淀后必然变性

B.蛋白质凝固后一定会变性

C.变性蛋白一定要凝固

D.变性蛋白不一定会沉淀

E.变性就是沉淀,沉淀就是变性

10.谷胱甘肽的功能包括:

A.解毒

B.是细胞内的重要还原剂

C.参与细胞间的信息传递

D.参与氨基酸的吸收及向细胞内的转运

E.是细胞的重要供氢体

11.蛋白质变性后会出现下列哪些现象?

A.生物活性丧失

B.溶解度降低

C.粘度增加

D.易被蛋白酶水解

E.分子量发生改变

12.关于蛋白质的组成正确的有:

A.由C、H、O、N等多种元素组成

B.由α-氨基酸组成

C.可水解成肽或氨基酸

D.含氮量约为16%

E.含氮量约为14%

13.关于蛋白质二级结构的论述哪些是正确的?

A.一种蛋白质分子只存在一种二级结构形式

B.是多肽链本身折叠盘曲而成

C.主要存在形式有α-螺旋和β-折叠

D.维持二级结构的化学键是肽键和氢键

E.二级结构的存在形式是由氨基酸的组成决定

14.蛋白质一级结构

A.是空间结构的基础

B.指氨基酸序列

C.并不包括二硫键

D.与功能无关

E.主要靠肽键维持稳定

15.蛋白质三级结构

A.亲水基团多位于三级结构的表面

B.是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置

C.具有三级结构的多肽链不一定具有生物学活性

D.属于高级结构

E.靠次级键维系

16.关于α-螺旋的叙述不正确的是:

A.酸性氨基酸集中区域有利于螺旋的形成

B.每3.6个氨基酸残基为一周,螺距为3.4nm

C.氨基酸侧链R基团分布在螺旋的外侧

D.其结构靠氢键维持

E.螺旋是一种左手螺旋构象

17.使蛋白质沉淀但不变性的方法有:

A.中性盐沉淀蛋白质

B.常温乙醇盐沉淀蛋白质

C.低温乙醇盐沉淀蛋白质

D.鞣酸沉淀蛋白质

E.重金属盐沉淀蛋白质

18.蛋白质变性

A.由肽键断裂而引起

B.可增加其溶解度

C.空间结构改变

D.可使其生物活性丧失

E.由次级键断裂引起

三、问答题

1.酸性氨基酸和碱性氨基酸各包括什么?

2.哪些氨基酸属于必需氨基酸?

3.使蛋白质变性的因素有哪些?变性后性质有哪些改变?

4.什么是蛋白质的一、二、三、四级结构,维系各级结构的键是什么?

5.写出四种有甘氨酸参与合成的不同类型的生物活性物质,并分别说明他们的主要作用?

6.举例说明蛋白质的结构与功能的关系?

7.列举分离纯化蛋白质的主要方法,并扼要说明其原理?

8.沉淀蛋白质的方法有哪些?各有何特点?

参考答案

一、单项选择题

1.B

2.B

3.C

4.B

5.A

6.C

7.C

8.A

9.B 10.D 11.B 12.C 13.B 14.A 15.A 16.D 17.E 18.C 19.B 20.C 21.C

22.D 23.D 24.C 25.A 26.B 27.E 28.B

29.C

二、多项选择题

1.ABE

2.AD

3.AD

4.ACE

5.ABCD

6.ABCE

7.BCD

8.CE

9.BD 10.ABD 11.ACBD 12.ABCD

13.BCE 14.ABE 15.ABCDE 16.ABE

17.AC 18.CDE

三、问答题

1.酸性氨基酸包括天冬氨酸和谷氨酸。碱性氨基酸包括精氨酸、组氨酸和赖氨酸。

2.苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸。

3.引起变性的因素有:物理因素如高温、紫外线、X-射线、超声波、剧烈振荡等;化学因素如强酸、强碱、尿素、去污剂、重金属、浓酒精等。

变性后:⑴生物学活性丧失;⑵溶解度下降;⑶粘度增加;⑷易被蛋白酶水解。

4.多肽链中氨基酸残基的组成和排列顺序称为蛋白质的一级结构,维持的键是肽键。

蛋白质的二级结构是指蛋白质主链原子的局部空间结构,并不涉及氨基酸残基侧链构象,二级结构的种类有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。氢键是维系二级结构最主要的键。

三级结构是指多肽链主链和侧链原子的空间排布。次级键维持其稳定,最主要的键是疏水键。

四级结构是指两条以上具有三级结构的多肽链之间缔合在一起的结构。其中每条具有三级结构的多肽链称为亚基,一般具有四级结构的蛋白质才有生物学活性。维持其稳定的是次级键,如氢键、盐键、疏水键、范德华力等。

5.①Gly参与合成谷胱甘肽(GSH)。GSH的活性基团是半胱氨酸巯基(-SH)GSH在体内的重要功能之一是保护某些蛋白质或酶分子中的-SH不被氧化,从而维持各自的生物学功能。

②甘氨酸、丝氨酸、组氨酸、色氨酸都可提供“一碳基团”。“一碳基团”的主要生理功能是作为合成嘌呤和嘧啶的原料。

③Gly和琥珀酰CoA及Fe2+合成血红素,而血红素是血红蛋白和肌红蛋白的辅基,在氧的运输和贮存中发挥极其重要的作用。

④Gly可以和游离型胆汁酸(胆酸、鹅脱氧胆酸)结合,形成结合型胆汁酸-甘氨胆酸和甘氨鹅脱氧胆酸。胆汁酸是界面活性物质,他们在脂肪的消化和吸收中起重要作用。另外,甘氨酸和其他氨基酸都是蛋白质、肽类合成的原料。蛋白质、肽具重要的生理功能。尤其是结构蛋白胶原中,甘氨酸含量特别多。

6.一级结构是空间结构和功能的基础。一级结构相似其功能也相似,例如不同哺乳动物的胰岛素一级结构相似,仅有个别氨基酸差异,故他们都具有胰岛素的生物学功能;一级结构不同,其功能也不同;一级结构发生改变,则蛋白质功能也发生改变,例如血红蛋白由2条α链和2条β链组成,正常人β链的第6位谷氨酸换成了缬氨酸,就导致分子病-镰刀状红细胞贫血的发生,患者红细胞带氧能力下降,易溶血。

空间结构与功能的关系也很密切,空间结构改变,其理化性质与生物学活性也改变。如核糖核酸酶变性或复性时,随着空间结构破坏或恢复,生理功能也丧失或恢复。变构效应也说明空间结构改变,功能改变。

7.蛋白质分离纯化的方法主要有:盐析、透析、凝胶过滤(分子筛)、电泳、离子交换层析(色谱)、超速离心等方法。

各自原理:

盐析主要是利用不同蛋白质在不同浓度的中性盐溶液中的溶解度不同,向蛋白质溶液加入中性盐,破坏水化膜和电荷两个稳定因素,使蛋白质沉淀。

透析和凝胶过滤均根据分子大小不同而设计的。透析是利用仅有小分子化合物能通透半透膜,使大分子蛋白质与小分子化合物分离,达到除盐目的。凝胶过滤柱内填充带小孔的葡聚糖颗粒,样品中小分子蛋白质进入颗粒,而大分子蛋白质则不能进入,由于二者路径长短不同,故大分子先于小分子流出柱,可将蛋白质按分子量大小不同而分离。

蛋白质是两性电解质,在不同PH溶液中所带电荷种类和数量不同,故在电场中向相反的电极方向泳动,电泳的速度取决于场强、蛋白质所带电荷数量和其分子大小与形状。

如在层析柱内,带电荷蛋白质可与带相反电荷的离子交换树脂相结合,然后用盐溶液洗脱,随着盐浓度增加,带电荷少与多的蛋白质先后被洗脱出来,分步收集洗脱液,达到分离蛋白质的目的。

根据不同蛋白质的密度与形态区别,可用超速离心法,使其在不同离心力作用下沉降,达到分离目的。

8.沉淀蛋白质的主要方法有:盐析、有机溶剂、某些酸类、重金属盐、加热凝固。

上述方法的特点:

中性盐破坏蛋白质的水化膜和电荷,采用不同浓度盐可将不同蛋白质分段析出,盐析得到的蛋白质具有生物学活性。

有机溶剂可破坏蛋白质的水化膜使其沉淀,常温下操作,蛋白质无活性,低温下操作,则有活性。

某些酸类如钨酸、三氯醋酸等的酸根与带正电荷的蛋白质结合而沉淀,前提是溶液的pH值小于PI。该法得到的蛋白质无活性。

与酸类相反,重金属离子pb2+等可与带负电荷的蛋白质结合而沉淀,故要求溶液pH大于PI。该法得到的蛋白质也无活性。

在等电点时加热蛋白质可形成凝块沉淀。该法得到的是变性蛋白质。

(龚明玉)

第二章核酸的结构与功能

测试题

一、单项选择题

1.组成核酸的基本结构单位是:

A.核糖和脱氧核糖

B.磷酸和核糖

C.含氮碱基

D.单核苷酸

E.多核苷酸

2.下列哪种碱基几乎仅存在于RNA中?

A.腺嘌呤

B.鸟嘌呤

C.胞嘧啶

D.尿嘧啶

E.胸腺嘧啶

3.下列哪种碱基几乎仅存在于DNA中?

A.腺嘌呤

B.鸟嘌呤

C.胞嘧啶

D.尿嘧啶

E.胸腺嘧啶

4.真核细胞的DNA主要存在于:

A.线立体

B.核染色质

C.粗面内质网

D.溶酶体

E.滑面内质网

5.真核生物成熟mRNA5'端的特殊结构是

A.“帽子”结构

B.polyA“尾巴”结构

C.起始密码子

D.启动子

E.SD序列

6.关于DNA和RNA彻底水解产物的比较,下列哪项是正确的?

A.碱基相同,戊糖不同

B.部分碱基相同,戊糖相同

C.碱基不同,戊糖相同

D.碱基相同,戊糖相同

E.部分碱基相同,戊糖不同

7.假尿苷中的糖苷键是

A.N-N键

B.C-C 键

C.N-C 键

D.C-O键

E.N-O键

8.核酸溶液在下列哪个波长有最大光吸收?

A.280nm

B.260 nm

C.340nm

D.225nm

E.400nm

9.核酸中核苷酸之间的连接方式是

A.2',3'-磷酸二酯键

B.3',5'-磷酸二酯键

C.2',5'-磷酸二酯键

D.糖苷键

E.氢键

10.可用于测量生物样品中核酸含量的元素是:

A.碳

B.氢

C.氧

D.氮

E.磷

11.含有稀有碱基比例较多的核酸是:

A.核DNA

B.线立体DNA

C.tRNA

D.mRNA

E.rRNA

12.关于DNA碱基组成的规律,下列哪项是正确的?

A.DNA主要由A、G、C、U四种碱基组成

B.在DNA中,A+T/C+G=A+C/G+T

C.在DNA中,A+G/T+C=1

D.D N A中的碱基组成具有种族特异性和器

官特异性

E.以上都不是

13.DNA的二级结构是:

A.α-螺旋

B.β-片层

C.β-转角

D.超螺旋结构

E.双螺旋结构

14.决定核酸在260nm波长有最大光吸收结构是:

A.脱氧核糖

B.磷酸二酯键

C.碱基

D.核糖

E.磷酸

15.关于tRNA的叙述哪项是错误的?

A.tRNA二级结构呈三叶草形

B.tRNA分子中含有稀有碱基

C.tRNA分子中有一个额外环

D.tRNA的二级结构有二氢尿嘧啶环

E.反密码环上有CCA三个碱基组成反密码子

16.在DNA双螺旋结构中,互补碱基配对规律是:

A.A-T,G-U

B.A-T,U-C

C.G-C,T-A

D.A-C,G-T

E.A-G,T-C

17.Watson-Crick的DNA结构模型是指:

A.三螺旋结构

B.三叶草结构

C.右手双螺旋结构

D.核小体结构

E.左手双螺旋结构

18.维持DNA双螺旋横向稳定性的力是:

A.碱基堆积力

B.碱基对之间的氢键

C.螺旋内侧疏水力

D.二硫键

E.磷酸二酯键

19.关于B-DNA双螺旋结构的叙述,下列哪项是错误

的?

A.由两条反向平行的脱氧核苷酸链组成

B.碱基排列在螺旋内侧,磷酸和脱氧核糖在

螺旋外侧

C.每旋转一周包括10个碱基对

D.两条链间的碱基配对非常严格,即A-T,

G-C配对

E.双螺旋表面只有深沟

20.核酸变性会出现下列哪种现象?

A.减色效应

B.增色效应

C.粘度增加

D.失去对紫外线的吸收能力

E.分子量发生改变

21.DNA变性是指:

A.分子中磷酸二酯键断裂

B.多核苷酸链解聚

C.DNA分子由超螺旋转变为双螺旋

D.互补碱基之间氢键断裂

E.DNA分子中碱基丢失

22.从某细菌中分离的DNA样品内含有15.1%的腺嘌呤,

那么其它碱基的百分含量是:

A.G=34.9%

B.C=15.1%

C.T=34.9%

D.G=69.8%

E.C=30.2%

23.有关DNA变性,错误的叙述是:

A.变性后生物学活性改变

B.变性后3',5'-磷酸二酯键破坏

C.变性后理化性质改变

D.氢键破坏成为两股单链DNA

E.变性后粘度降低,出现高色效应

24.关于真核细胞mRNA的叙述,下列哪项是错误的?

A.在5'-端有帽子结构,在3'-端有多聚A尾巴

B.生物体内各种mRNA的长短差别很大

C.三类RNA中mRNA的合成和转化率最快

D.多聚A尾巴是DNA的转录产物

E.真核细胞的mRNA前身是hnRNA,在细胞

核内合成,在核内剪接、加工而成

25.关于DNA变性的叙述哪一项是正确的?

A.升高温度是DNA变性的唯一原因

B.DNA热变性是一种渐进过程,无明显分界线

C.变性必有DNA分子中共价键断裂

D.核酸变性是DNA的独有现象,RNA无此

现象

E.凡引起DNA氢键断裂的因素都可使其变性

26.关于tRNA的叙述,下列哪项是错误的?

A.tRNA由70-90余个核苷酸构成

B.tRNA的3'-末端都为-CpApAOH,用来

接受活化的氨基酸

C.tRNA含有10%-20%的稀有碱基

D.tRNA分子中有反密码环

E.三叶草型是tRNA共同的二级结构

27.DNA的解链温度是指

A.DNA开始解链时的温度

B.A260在达到最大值时的温度

C.A260在达到最大值50%时的温度

D.A280在达到最大值50%时的温度

E.DNA完全解链时的温度

二、多项选择题

1.DNA存在于:

A.粗面内质网

B.线粒体

C.溶酶体

D.染色体

E.高尔基体

2.DNA水解后可得到下列哪些产物?

A.磷酸

B.脱氧核糖

C.腺嘌呤

D.胞嘧啶

E.尿嘧啶

3.tRNA二级结构的特征:

A.有反密码环

B.3'端有多聚A

C.有氨基酸臂

D.为倒L型

E.有DHU环

4.关于B-DNA的二级结构正确的是:

A.为右手螺旋

B.两条多核苷酸链反向平行

C.碱基平面与螺旋轴垂直

D.螺旋每旋转一周含3.6个碱基对

E.为α-螺旋

5.真核细胞rRNA有哪几种?

A.28S

B.18S

C.16S

D.5.8S

E.5S

6.关于双链DNA碱基含量关系,下列哪些是正确的?

A.(A+G)/(C+T)=1

B.A/T=1

C.A/C=1

D.(A+G)/(G+C)=1

E.A=T,G=C

7.关于tRNA的叙述,下列哪些是正确的?

A.三级结构呈倒L型

B.有反密码环

C.含有多种稀有碱基

D.3'-端有CCA-OH序列

E.5'-端有polyA序列

8.关于mRNA的叙述,下列哪些是正确的?

A.由大小两个亚基组成

B.二级结构含有局部双螺旋

C.3'-端有CCA-OH结构

D.在三种RNA中更新速度最快

E.由70-90个核苷酸组成

9.关于RNA的叙述,下列哪些是正确的?

A.tRNA的分子量最小

B.tRNA分子中有反密码子,可与mRNA的密

码子配对

C.通常由单链组成,分子内可形成局部双螺旋

D.rRNA的含量在RNA中占的比例最大

E.mRNA中含有遗传密码

10.DNA与下列哪些重要的生命活动有关?

A.复制

B.转录

C.重组

D.逆转录

E.修复

11.DNA有下列哪几种不同的结构?

A.A-DNA

B.B-DNA

C.X-DNA

D.Y-DNA

E.Z-DNA

12.核酸杂交是:

A.原来完整的DNA链变性后复性

B.来源不同的DNA链某些区域能建立碱基

配对

C.突变的DNA所缺失的部分

D.单链DNA与其转录的RNA之间建立的碱

基配对

E.被测D N A与有同源性探针之间的碱基配对

13.关于DNA功能的描述,正确的是:

A.个体生命活动的执行者

B.个体生命活动的信息基础

C.生命遗传的物质基础

D.以基因的形式荷载遗传信息

E.基因复制和转录的模板

14.tRNA分子中的稀有核苷酸包括:

A.假尿嘧啶核苷酸

B.二氢尿嘧啶核苷酸

C.胸腺嘧啶核苷酸

D.嘌呤脱氧核苷酸

E.次黄嘌呤核苷酸

15.含有腺苷酸的辅酶有:

A.NAD+

B.FMN

C.NADP+

D.FAD

E.CoA-SH

16.B-DNA二级结构的特点有:

A.两条多核苷酸链反向平行围绕同一中心轴

构成双螺旋

B.以A-T,G-C方式形成碱基配对

C.双链均为右手螺旋

D.链状骨架由脱氧核糖和磷酸组成

E.螺旋每旋转一周含3.6个碱基对

17.DNA变性时发生的变化是:

A.链间氢键断裂,双螺旋结构破坏

B.增色效应

C.粘度增加

D.沉降速度增加

E.共价键断裂

18.mRNA的特点有:

A.分子大小不均一

B.有3'-多聚腺苷酸尾

C.有编码区

D.有5'-C-C-A结构

E.有三叶草结构

19.Tm是表示DNA的

A.最适温度

B.变性温度

C.水解温度

D.解链温度

E.复性温度

20.DNA分子中的碱基组成是:

A.A+C=G+T

B.C=G

C.A=T

D.C+G=A+T

E.A=G

21.蛋白质变性和DNA变性的共同点是:

A.生物学活性丧失

B.易恢复天然状态

C.氢键断裂

D.结构松散

E.形成超螺旋结构

三、问答题

1.试比较RNA和DNA的化学组成、分子结构、细胞内分布和功能的区别。

2.简述Watson-Crick DNA双螺旋结构的要点。

3.简述tRNA二级结构的基本特点。

4.简述RNA的种类及其生物学作用。

5.简述真核生物mRNA 的结构特点。

6.什么叫解链温度?影响DNA Tm值大小的因素有哪些?为什么?

参考答案

一、单项选择题

1.D

2.D

3.E

4.B

5.A

6.E

7.B

8.B 9.B 10.E 11.C 12.C 13.E 14.C

15.E 16.C 17.C 18.B 19.E 20.B 21.D

22.A 23.B 24.D 25.E 26.B 27.C

二、多项选择题

1.BD

2.ABCD

3.ACE

4.ABC

5.ABDE

6.ABE

7.ABCD

8.BD

9.ABCDE 10.ABCDE 11.ABE 12.BDE

13.BCDE 14.ABCE 15.ACDE 16.ABCD

17.ABD 18.ABC 19.BD 20.ABC

21.ACD

四、问答题

1.

2.①DNA是一反向平行的双链结构,脱氧核糖基和磷酸

骨架位于双链的外侧,碱基位于内侧,两条链的碱基之间以氢键相接触。腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在,形成两个氢键(A=T),鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在,形成3个氢键(G≡C)。碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。一条链的走向是5'→3',另一链的走向就一定是3'→5'。②DNA是一右手螺旋结构。

螺旋每旋转一周包含了10对碱基,每个碱基的旋转角度为36°。螺距为3.4nm,每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。③DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系,纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。

3.tRNA二级结构为三叶草型,其特点为:

⑴.氨基酸臂:3'末端为-C-C-A-OH。

⑵.二氢尿嘧啶环:环中有二氢尿嘧啶。

⑶.反密码环:环中间部分三个相邻核苷酸组成反密码子。

⑷.额外环,是tRNA分类标志。

⑸.TψC环:环中含胸苷,假尿苷和胞苷。

4.⑴RNA有三种:mRNA tRNA 和rRNA

⑵三种RNA的生物学作用:

rRNA与蛋白质结合构成核糖体,核糖体是蛋白质合成的场所。

tRNA携带运输活化了的氨基酸,参与蛋白质的生物合成。

mRNA是DNA的转录产物,含有DNA的遗传信息,每三个相邻碱基决定一个氨基酸,是蛋白质生物合成的模板。

5.成熟的真核生物mRNA的结构特点是:⑴大多数的真核mRNA在5'-端以7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合,加速翻译起始速度的作用,同时可以增强mRNA的稳定性。⑵在真核mRNA的3'末端,大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构,通常称为多聚A尾。一般由数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的结构,因此认为它是在RNA生成后才加进去的。随着mRNA存在的时间延续,这段聚A尾巴慢慢变短。因此,目前认为这种3'-末端结构可能与mRNA从核内向胞质的转位及mRNA的稳定性有关。

6.所谓解链温度是指核酸在加热变性过程中,紫外吸收值达到最大值的50%的温度,也称为Tm值。Tm值的大小与DNA分子中碱基的组成、比例和DNA分子的长度有关。在DNA分子中,如果G-C含量较多,Tm值则较大,A-T含量较多,Tm值则较小,因G-C 间有三个氢键,A-T间有两个氢键,G-C较A-T稳定。DNA分子越长,在解链时所需的能量也越高,所以Tm值也越大。

(龚明玉)

第三章酶

测试题

一、单项选择题

1.酶的活性中心是指

A.结合抑制剂使酶活性降低或丧失的部位

B.结合底物并催化其转变为产物的部位

C.结合别构剂并调节酶活性的部位

D.结合激动剂使酶活性增高的部位

E.酶的活性中心由催化基团和辅酶组成

2.酶作为一种生物催化剂,具有下列哪种能量效应

A.降低反应活化能

B.增加反应活化能

C.增加产物的能量水平

D.降低反应物的能量水平

E.降低反应的自由能变化

3.酶促反应中,决定反应专一性的是:

A.酶蛋白

B.辅酶或辅基

C.底物

D.金属离子

E.变构剂

4.酶加速化学反应的根本原因是:

A.降低底物的自由能

B.降低反应的自由能变化

C.降低反应的活化能

D.降低产物的自由能

E.生物体内有良好的调节系统

5.竞争性抑制剂对酶促反应的影响具有下列的哪些特

性:

A.Km↓,Vm↑

B.Km不变,Vm↑

C.Km↑,Vm↑

D.Vm↓,Km↓

E.Vm不变,Km↑

6.Km值与底物亲合力大小关系是:

A.Km值越小,亲合力越大

B.Km值越大,亲合力越大

C.Km值的大小与亲合力无关

D.Km值越小,亲合力越小

E.1/Km越小,亲合力越大

7.酶的辅酶是

A.与酶蛋白结合紧密的金属离子

B.分子结构中不含维生素的小分子有机化合物

C.在催化反应中不与酶的活性中心结合

D.在反应中作为底物传递质子,电子或其它基团

E.与酶蛋白共价结合成多酶体系

8.关于同工酶

A.它们催化相同的化学反应

B.它们的分子结构相同

C.它们的理化性质相同

D.它们催化不同的化学反应

E.它们的差别是翻译后化学修饰不同的结果

9.有关酶与温度的关系,错误的叙述是

A.最适温度不是酶的特性常数

B.酶是蛋白质,即使反应的时间很短也不能提

高反应温度

C.酶制剂应在低温下保存

D.酶的最适温度与反应时间有关

E.从生物组织中提取酶时应低温操作

10.磺胺类药物的类似物是:

A.四氢叶酸

B.二氢叶酸

C.对氨基苯甲酸

D.叶酸

E.嘧啶

11.酶原只所以没有活性是因为:

A.酶蛋白肽链合成不完全

B.活性中心未形成或未暴露

C.酶原是普通的蛋白质

D.缺乏辅酶或辅基

E.是已经变性的蛋白质

12.关于Km值的叙述,下列哪项是正确的?

A.是当速度为最大反应速度一半时的底物浓度

B.是当速度为最大反应速度一半时的酶浓度

C.是指酶—底物复合物的解离常数

D.与底物的种类无关

E.与温度无关

13.有关酶的叙述哪项是正确的

A.酶的本质是蛋白质,因此蛋白质都有催化

活性

B.体内具有催化作用的物质都是核酸

C.酶是由活细胞内产生的具有催化作用的蛋

白质

D.酶能改变反应的平衡常数

E.酶只能在体内起催化作用

14.全酶的叙述正确的是

A.全酶是酶与底物的复合物

B.酶与抑制剂的复合物

C.酶与辅助因子的复合物

D酶的无活性前体

E 酶与变构剂的复合物

15.作为辅助因子的金属离子不起作用的是

A.作为活性中心的必需基团,参与催化反应

B.作为抑制剂,使酶促反应速度减慢

C.作为连接酶与底物的桥梁,便于酶发挥作用

D.稳定酶的空间结构所必需

E.中和阴离子,减少静电斥力

16.影响酶促反应速度的因素不包括

A.底物浓度

B.酶的浓度

C.产物浓度

D.温度和PH值

E.激活剂和抑制剂

17.酶的特征性常数是以下哪项

A.Vmax

B.最适PH

C.最适温度

D.Tm

E.Km

18.某一酶促反应的初速度为最大反应速度的60%时,

Km等于

A.[S]

B.1/2[S]

C.1/3[S]

D.1/4[S]

E.2/3[S]

19.关于温度对酶促反应速度的影响,哪项叙述是错误的

A.温度高于50—60℃,酶开始变性失活

B.温度对酶促反应速度是双重影响

C.高温可灭菌

D.低温使酶变性失活

E.低温可保存菌种

20.有关PH对酶促反应速度的影响错误的是

A.PH改变可影响酶的解离状态

B.PH改变可影响底物的解离状态

C.PH改变可影响酶与底物的结合

D.酶促反应速度最高时的PH为最适PH

E.最适PH是酶的特征性常数

21.关于酶原及其激活,正确叙述是

A.酶原无活性是因为酶蛋白肽链合成不完全

B.酶原无活性是因为缺乏辅酶和辅基

C.体内的酶在初分泌是都是以酶原形式存在

D.酶原激活过程是酶活性中心形成与暴露的

过程

E.所有酶原都有自身激活功能

22.对可逆性抑制剂的描述,正确的是

A.使酶变性的抑制剂

B.抑制剂与酶共价结合

C.抑制剂与酶非共价结合

D.抑制剂与酶共价结合后用透析等物理方法

不能解除抑制

E.抑制剂与酶的变构基团结合,使酶的活性

降低

23.酶受非竞争性抑制时动力学参数表现为:

A.Km↑,Vmax不变

B.Km↓,Vmax↓

C.Km不变,Vmax↓

D.Km↓,Vmax不变

E.Km↓,Vmax↓

二、多项选择题

1.有关酶和辅酶,正确的说法是

A.酶都是由酶蛋白和辅酶组成

B.一种辅酶能与多种酶蛋白结合成全酶

C.辅酶大多数是B族维生素的衍生物

D.一种酶蛋白与一种辅酶结合成全酶

E.酶蛋白与辅酶以共价键结合成全酶

2.酶分子上必需基团的作用是

A.与底物结合

B.催化底物发生化学反应

C.维持酶分子空间构象

D.决定酶结构

E.决定辅酶结构

3.同工酶的共同特点是

A.催化反应相同

B.分子结构相同

C.理化性质相同

D.免疫学性质不同

E.理化性质不同

4.Km的意义是

A.Km是酶的特征性常数

B.Km值越小,酶的活性越高

C.一种酶有几种底物时,Km值不同

D.不同酶对同一底物反应时,Km值相同

E.Km可近似表示酶与底物亲和力的大小5.酶的竞争性抑制作用的特点是

A.抑制剂的结构与底物相似

B.最大反应速度不变

C.Km值增大

D.最大反应速度降低

E.增加底物浓度可降低或解除抑制作用

6.作为酶的辅基,可起下列哪些作用

A.稳定酶分子的构象

B.连接酶与底物的桥梁

C.降低反应中静电斥力

D.作为酶催化中心的必需基团参与催化反应

E.传递电子

7.变构酶的结构与功能的特点是

A.由两个或两个以上的亚基组成

B.分子中有调节亚基或调节部位

C.催化反应动力学曲线是S型

D.变构效应剂可调节其活性

E.大多数调节亚基与催化亚基是同一亚基

8.影响酶促反应的因素有

A.酶的浓度

B.反应温度和激动剂

C.溶液的PH

D.底物的浓度

E.抑制剂

9.酶活性中心的作用是

A.维持酶的空间构象

B.保持调节亚基和催化亚基的紧密结合

C.结合底物催化反应

D.决定特异性和催化能力

E.是酶分子中各种亚基的集中部位

10.不可逆抑制剂是指

A.使酶失活的抑制剂

B.抑制剂与酶结合后不能用透析等物理方法除去的

C.与酶分子中巯基或羟基结合的抑制剂

D.与酶分子共价结合的抑制剂

E.是一种非特异性抑制剂

11.酶的专一性可分为

A.相对特异性

B.底物基团特异性

C.绝对特异性

D.立体异构特异性

E 同分异构特异性

12.酶与一般催化剂的不同点,在于酶具有

A.酶可以改变反应的平衡常数

B.极高的催化效率

C.高度专一性

D.对反应环境的高度不稳定性

E.酶活性的可调节性

13.磺胺类药物的抑菌作用是因为

A.抑制了细菌的二氢叶酸还原酶

B.竞争对象是谷氨酸

C.属于非竞争性抑制作用

D.抑制了细菌的二氢叶酸合成酶

E.竞争对象是对氨基苯甲酸

14.酶的辅助因子可以是

A.金属离子

B.某些小分子有机化合物

C.维生素

D.各种有机和无机化合物

E 非金属离子

15.大多数酶有下列哪些特征

A.它们都能加快反应速度

B.对底物有严格的选择性

C.它们是分子量超过5000的大分子多肽

D.在中性PH附近活性最大

E.最适温度随反应时间的缩短而降低

16.下列酶活性改变的过程,哪些是由于酶的共价键发生

改变而引起的

A.别构激活

B.竞争性抑制

C.酶的丝氨酸残基的羟基磷酸化

D.酶原激活

E.有机磷化合物的抑制

三、问答题

1.什么是酶?酶促反应的特点是什么?

2.什么是酶原及酶原的激活?酶原激活的实质是什么?有何生化意义。

3.简述温度对酶促反应速度的影响。

4.什么是全酶、酶蛋白和辅助因子,在酶促反应中各起什么作用?

5.什么叫Km值,有什么生理意义。

6.用竞争性作用的原理解释磺胺药抑菌作用机制。

参考答案

一、单项选择题

1.B

2.A

3.A

4.C

5.E

6.A

7.D

8.A 9.B 10.C 11.B 12.A 13.C 14.C

15.B 16.C 17.E 18.E 19.D 20.E 21.D

22.C 23.C

二、多项选择题

1.BCD

2.ABCD

3.ADE

4.ABCE

5.ABCE

6.ABCDE

7.ABCD

8.ABCDE

9.CD 10.BCD 11.ACD 12.BCDE

13.DE 14.ABC 15.ABCD 16.CDE

其催化活性,对酶催化活性的这种调节方式称为

三、问答题

1.是由活细胞内产生的对特异性底物具有高效催化作用的蛋白质。

特点:高效性、专一性、高度的不稳定性、可

调控性。

2.有些酶在刚生成或初分泌时是没有活性的酶的前体叫酶原。酶原在一定条件下,可转化成有活性的酶的过程称为酶原激活。

实质:活性中心形成或暴露的过程。

意义:保护消化器官本身不受酶的水解破坏,保证酶在特定的部位和环境发挥催化作用。

3.酶是生物催化剂,其本质是蛋白质。温度对酶促反应具有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应速度,同时也增加酶变性的机会。温度升高到60℃时,酶开始变性;80℃时,多数酶的变性已不可逆。使酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。

4.全酶是由酶蛋白和辅助因子组成的结合酶,酶蛋白是

全酶的蛋白质部分,它决定反应的特异性。辅助因子是和酶蛋白结合的金属离子和小分子有机化合物,金属离子的作用有①稳定酶分子的构象②连接酶与底物的桥梁③降低反应中静电斥力④作为酶催化中心的必需基团参与催化反应⑤传递电子;小分子有机化合物作用是参与酶的催化过程,在反应中传递电子质子和一些基团。

5.Km值是指当反应速度等于最大反应速度一半时的底物浓度。

生理意义:①当ES解离成E和S的速度大大超过分解成E和P的速度时,值近似于ES的解离常数Ks。在这种情况下,Km值可用来表示酶对底物的亲和力。此时,Km值值越大,酶与底物的亲和力越小;Km值值越小,酶与底物的亲和力越大;Km值和Ks值的涵义不同,不能互相代替使用。②Km值是酶的特征性常数之一,只与酶的结构、酶所催化的底物和外界环境(温度、PH和离子强度)有关,与酶的浓度无关。6.竞争性抑制作用的强弱取决于抑制剂的浓度和底物浓度的相对比例。在抑制剂浓度不变的情况下,增加底物浓度能减弱抑制剂的抑制作用;在底物浓度不变的情况下,抑制剂只有达到一定浓度才能起抑制作用。利用竞争性抑制作用原理可阐明一些药物的作用机制。例如磺胺类药物抑制某些细菌的生长,是因为这些细菌的生长需要利用对氨基苯甲酸合成二氢叶酸,而磺胺类药物的结构与对氨基苯甲酸极其相似,可竞争性的抑制细菌体内的二氢叶酸合成酶,从而防碍了二氢叶酸的合成,由于这些细菌只能利用二氢叶酸合成四氢叶酸,而不能直接利用叶酸,所以对氨基苯磺胺可造成四氢叶酸的缺乏而影响核酸的合成,从而影响细菌的生长繁殖。根据竞争性抑制的特点,在使用磺胺类药物时,必需保持血液中药物的浓度远高于对氨基苯甲酸的浓度,才能发挥有效地抑菌作用。

(李素婷)

第四章糖代谢

测试题

一、单项选择题

1.正常生理条件下,人体所需能量一半以上来源于:

A.糖

B.脂

C.蛋白质

D.DNA

E.RNA

2.糖原分子中的一个葡萄糖残基经酵解生成乳酸时净生成多少个ATP?

A.1个

B.2个

C.3个

D.4个

E.5个

3.糖酵解途径中最重要的调节酶是:

A.己糖激酶

B.6-磷酸果糖激酶-1

C.丙酮酸激酶

D.磷酸甘油酸激酶

E.葡萄糖激酶

4.人体内无氧酵解的终产物是:

A.丙酮

B.丙酮酸

C.丙酸

D.乳酸

E.乙醇

5.1分子葡萄糖有氧氧化是共有几次底物水平磷酸化

A.2

B.3

C.4

D.5

E.6

6.丙酮酸脱氢酶复合体中不包括

A.FAD

B.NAD+

C.生物素

D.辅酶A

E.硫辛酸7.与糖异生无关的酶是

A.醛缩酶

B.烯醇化酶

C.果糖二磷酸酶

D.丙酮酸激酶

E.磷酸己糖异构酶

8.与糖酵解无关的酶是

A.己糖激酶

B.烯醇化酶

C.醛缩酶

D.丙酮酸激酶

E.硫酸烯醇式丙酮酸羧激酶

9.下列哪种酶在糖酵解和糖异生中都有催化作用

A.丙酮酸激酶

B.丙酮酸羧化酶

C.果糖二磷酸酶-1

D.己糖激酶

E.3-磷酸甘油醛脱氢酶

10.在人体的大部分组织细胞内,糖氧化的主要方式是:

A.糖的有氧氧化

B.糖酵解

C.磷酸戊糖途径

D.糖原合成

E.糖异生

11.下列哪种反应为底物水平磷酸化反应?

A.丙酮酸→乙酰CoA

B.草酰乙酸+乙酰CoA→柠檬酸

C.异柠檬酸→α-酮戊二酸

D.琥珀酰CoA→琥珀酸

生化及分子生物学复习资料

生化及分子生物学复习资料(15天15题) 一、变性蛋白质的性质改变 ①结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。 ②硫水侧链基团外露。 ③理化性质改变,溶解度降低、沉淀,粘度增加,分子伸展。 ④生理化学性质改变。分子结构伸展松散,易被蛋白酶水解。 蛋白质一、二、三、四级结构;β-折叠、α-螺旋 二、B型双螺旋DNA的结构特点 1. 两条反向平行的多核苷酸链围绕一个“中心轴”形成右手双螺旋结构,螺旋表面有一条大沟和小沟; 2.磷酸和脱氧核糖在外侧,通过3’,5 ’-磷酸二酯键相连形成DNA的骨架,与中心轴平行。碱基位于内侧,与中心轴垂直; 3. 两条链间存在碱基互补:A与T或G与C配对形成氢键,称为碱基互补原则(A与T为两个氢键,G与C为三个氢键); 4. 螺旋的稳定因素为碱基堆集力和氢键; 5. 螺旋的直径为2nm,螺距为,相邻碱基对的距离为,相邻两个核苷酸的夹角为36度。 DNA变性(复性)、增色(减色)效应 三、酶催化作用特点 一般特点(同普通的催化剂):1、只催化热力学上允许的化学反应(G<0);2、降低活化能,但不改变化学反应的平衡点;3、加快化学反应速度,但催化剂本身反应前后不发生改变。 特殊之处:1.催化具有高效性;2.高度的专一性(只能催化一种底物或一定结构的底物); 3.易失活; 4.催化活性受到调节和控制; 5.催化活性与辅助因子有关 (全酶=酶蛋白+辅助因子) 维生素;酶促反应速度;抑制剂;酶原 四、生物氧化的特点 1.反应条件温和。

2.生物氧化并非代谢物与氧直接结合,而是以脱氢为主的逐步反应。 3.生物氧化是逐步进行的,能量释放也是逐步的,一部分生成ATP。 4.终产物CO2为有机物氧化成有机酸进而脱羧生成。 呼吸链;氧化磷酸化;底物水平磷酸化;解偶联剂 五、磷酸戊糖途径的生理意义 1. 是体内生成NADPH的主要代谢途径 2. 该途径的中间产物为许多化合物的生物合成提供原料。 3. 与光合作用联系起来,实现某些单糖间的互变。 糖酵解;三羧酸循环;糖异生(掌握反应历程) 六、软脂酸β-氧化和从头合成的比较 β-氧化;α-氧化作用;ω-氧化作用 七、如何判断蛋白质的营养价值

(完整版)分子生物学试题及答案(整理版)

分子生物学试题及答案 一、名词解释 1.cDNA与cccDNA:cDNA是由mRNA通过反转录酶合成的双链DNA;cccDNA是游离于染色体之外的质粒双链闭合环形DNA。 2.标准折叠单位:蛋白质二级结构单元α-螺旋与β-折叠通过各种连接多肽可以组成特殊几何排列的结构块,此种确定的折叠类型通常称为超二级结构。几乎所有的三级结构都可以用这些折叠类型,乃至他们的组合型来予以描述,因此又将其称为标准折叠单位。 3.CAP:环腺苷酸(cAMP)受体蛋白CRP(cAMP receptor protein ),cAMP与CRP结合后所形成的复合物称激活蛋白CAP(cAMP activated protein ) 4.回文序列:DNA片段上的一段所具有的反向互补序列,常是限制性酶切位点。 5.micRNA:互补干扰RNA或称反义RNA,与mRNA序列互补,可抑制mRNA的翻译。 6.核酶:具有催化活性的RNA,在RNA的剪接加工过程中起到自我催化的作用。 7.模体:蛋白质分子空间结构中存在着某些立体形状和拓扑结构颇为类似的局部区域 8.信号肽:在蛋白质合成过程中N端有15~36个氨基酸残基的肽段,引导蛋白质的跨膜。 9.弱化子:在操纵区与结构基因之间的一段可以终止转录作用的核苷酸序列。 10.魔斑:当细菌生长过程中,遇到氨基酸全面缺乏时,细菌将会产生一个应急反应,停止全部基因的表达。产生这一应急反应的信号是鸟苷四磷酸(ppGpp)和鸟苷五磷酸(pppGpp)。PpGpp与pppGpp的作用不只是一个或几个操纵子,而是影响一大批,所以称他们是超级调控子或称为魔斑。 11.上游启动子元件:是指对启动子的活性起到一种调节作用的DNA序列,-10区的TATA、-35区的TGACA 及增强子,弱化子等。 12.DNA探针:是带有标记的一段已知序列DNA,用以检测未知序列、筛选目的基因等方面广泛应用。13.SD序列:是核糖体与mRNA结合序列,对翻译起到调控作用。 14.单克隆抗体:只针对单一抗原决定簇起作用的抗体。 15.考斯质粒:是经过人工构建的一种外源DNA载体,保留噬菌体两端的COS区,与质粒连接构成。16.蓝-白斑筛选:含LacZ基因(编码β半乳糖苷酶)该酶能分解生色底物X-gal(5-溴-4-氯-3-吲哚-β-D-半乳糖苷)产生蓝色,从而使菌株变蓝。当外源DNA插入后,LacZ基因不能表达,菌株呈白色,以此来筛选重组细菌。称之为蓝-白斑筛选。 17.顺式作用元件:在DNA中一段特殊的碱基序列,对基因的表达起到调控作用的基因元件。18.Klenow酶:DNA聚合酶I大片段,只是从DNA聚合酶I全酶中去除了5’→3’外切酶活性 19.锚定PCR:用于扩增已知一端序列的目的DNA。在未知序列一端加上一段多聚dG的尾巴,然后分别用多聚dC和已知的序列作为引物进行PCR扩增。 20.融合蛋白:真核蛋白的基因与外源基因连接,同时表达翻译出的原基因蛋白与外源蛋白结合在一起所组成的蛋白质。 二、填空 1. DNA的物理图谱是DNA分子的(限制性内切酶酶解)片段的排列顺序。 2. RNA酶的剪切分为(自体催化)、(异体催化)两种类型。 3.原核生物中有三种起始因子分别是(IF-1)、(IF-2)和(IF-3)。 4.蛋白质的跨膜需要(信号肽)的引导,蛋白伴侣的作用是(辅助肽链折叠成天然构象的蛋白质)。5.启动子中的元件通常可以分为两种:(核心启动子元件)和(上游启动子元件)。 6.分子生物学的研究内容主要包含(结构分子生物学)、(基因表达与调控)、(DNA重组技术)三部分。7.证明DNA是遗传物质的两个关键性实验是(肺炎球菌感染小鼠)、( T2噬菌体感染大肠杆菌)这两个实验中主要的论点证据是:(生物体吸收的外源DNA改变了其遗传潜能)。 8.hnRNA与mRNA之间的差别主要有两点:(hnRNA在转变为mRNA的过程中经过剪接,)、 (mRNA的5′末端被加上一个m7pGppp帽子,在mRNA3′末端多了一个多聚腺苷酸(polyA)尾巴)。 9.蛋白质多亚基形式的优点是(亚基对DNA的利用来说是一种经济的方法)、(可以减少蛋白质合成过程中随机的错误对蛋白质活性的影响)、(活性能够非常有效和迅速地被打开和被关闭)。 10.蛋白质折叠机制首先成核理论的主要内容包括(成核)、(结构充实)、(最后重排)。 11.半乳糖对细菌有双重作用;一方面(可以作为碳源供细胞生长);另一方面(它又是细胞壁的成分)。所以需要一个不依赖于cAMP—CRP的启动子S2进行本底水平的永久型合成;同时需要一个依赖于cAMP—CRP的启动子S1对高水平合成进行调节。有G时转录从( S2)开始,无G时转录从( S1)开

生物化学基本概念

生物化学基本概念

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生物化学基本概念(280) 一、绪论 1生物化学 2 分子生物学(狭义、广义) 3 结构生物学 4 基因组学 5蛋白质组学 6 糖生物学 7生物工程 8 基因工程 9酶工程 10 蛋白质工程 11 细胞工程 12 发酵工程 13生化工程 14 模式生物 二、核酸化学 1 核酸 2 拟核区 3质粒 4 沉降系数 5N-C糖苷键 6第二信使 7 转化现象 8 类病毒 9沅病毒(蛋白质侵染因子) 10 核酸的一级结构 11 DNA的一级结构 12 RNA的一级结构 13 寡核苷酸 14 多核苷酸 15 DNA的二级结构 16DNA的三级结构 17 正超螺旋

18负超螺旋 19 RNA的二级结构 20RNA的三级结构 21发夹结构 22 多顺反子 23 单顺反子 24减色效应 25 增色效应 26核酸的变性 27 核酸的复性 28DNA的熔点(Tm、熔解温度) 29 退火 30 分子杂交 31 Southern 印迹法 32Nouthern 印迹法 三、蛋白质化学 1激素 2抗体 3 补体 4 干扰素 5 糖蛋白 6蛋白质氨基酸 7非蛋白质氨基酸 8等电点(PI) 9肽 10生物活性肽 11 双缩脲反应 12构型 13 构象 14蛋白质的一级结构 15蛋白质的二级结构 16蛋白质的三级结构 17蛋白质的四级结构 18二面角

19β-折叠 20 β-转角 21 无规则卷曲 22超二级结构 23 结构域 24分子病 25 可变残基 26 不变残基 27电泳 28 透析 29 相对迁移率 30盐析 31 盐溶 32 蛋白质的变性作用 33 变性蛋白 34 蛋白质的复性 35 简单蛋白 36 结合蛋白 37糖蛋白 38脂蛋白 39色蛋白 40 核蛋白 41 磷蛋白 42 金属蛋白 43可逆沉淀 44 不可逆沉淀 四、酶学 1 酶 2 单纯酶 3 结合酶 4 酶蛋白 5 辅因子 6全酶 7 辅酶

612生物化学与分子生物学

中科院研究生院硕士研究生入学考试 《生物化学与分子生物学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 ●蛋白质的化学组成,20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式) ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系 考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法(目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多,而教科书和教学中 涉及的可能不够广泛,建议只让学生了解即可) ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点,四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点;DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法 考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点(近年来针对非编码RNA的研究越来越深入,建议增加相关考核) 3. 糖类结构与功能 考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容

生物化学、化学生物学、分子生物学,三者联系与区别

一、生物化学、化学生物学、分子生物学,三者联系与区别 欧洲化学生物学的一个专门刊名为ChemBioChem刊物,这部刊物在我所阅读的文献中被反复提及,我查到该文献的两位主编分别是Jean-Marie Lehn教授和Alan R. Fersht教授,他们在诠释刊物的宗旨[1]时指出:ChemBioChem意指化学生物学和生物化学,其使命是涵盖从复杂的碳水化合物、多肽蛋白质到DNA/RNA,从组合化学、组合生物学到信号传导,从催化抗体到蛋白质折叠,从生物信息学和结构生物学到药物设计,这一范围宽广而欣欣向荣的学科领域。既然化学生物学涵盖面这么广泛,它到底和其它学科之间怎么区分呢? 想到拿这个题目出来介绍是因为这是我在第一节课课堂讨论中的内容,我们小组所参考的文献主要是关于对化学生物学这门学科的认识,化学生物学的分析手段以及一些新的研究进展,比如药物开发和寻找药物靶点。当时课堂上对于题目中三者展开过热烈讨论,作为新兴学科的化学生物学,研究的是小分子作为工具解决生物学问题的学科,它如何从生物化学和分子生物学中分别出来,这也是我自己最开始产生过矛盾的问题,这里我结合所查阅的文献谈一下自己的理解。 1.1 生物化学(Biological Chemistry) 生物化学是研究生命物质的化学组成、结构、化学现象及生命过程中各种化学变化的生物学分支学科[1]。根据一些生物化学的书我归纳了一下,其研究的基本内容包括对生物体的化学组成的鉴定,对

新陈代谢与代谢调节控制,生物大分子的结构与功能测定,以及研究酶催化,生物膜和生物力学,激素与维生素,生命的起源与进化。 生物化学对其他各门生物学科的深刻影响首先反映在与其关系比较密切的细胞学、微生物学、遗传学、生理学等领域。通过对生物高分子结构与功能进行的深入研究,揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘,使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。(摘自https://www.360docs.net/doc/e615827610.html,/view/253496.htm) 1.2 化学生物学(Chemical Biology) 化学生物学是使用小分子作为工具解决生物学的问题或通过干扰/调节正常过程了解蛋白质的功能[1]。曾看到过一篇关于介绍化学生物学的奠基人Schreiber的文章,他曾经指出:“化学生物学是对分子生物学的有力补充,分子生物学采用定点突变的方法来改变生物分子如蛋白质和核酸的功能;而化学生物学是采用化学的手段,如运用小分子或人工设计合成的分子作为配体来直接改变生物分子的功能[2]。” 化学生物学是近年来出现的新兴研究领域,它融合了化学、生物学、物理学、信息科学等多个相关学科的理论、技术和研究方法,是一个有活力、有应用前景的新学科。它主要研究的内容包括[3]:1化学遗传学—采用小分子活性化合物作为探针,探索和调控细胞过程 (1)基因表达的小分子调控

生物化学与分子生物学问答题

机体是如何维持血糖平衡的(说明血糖的来源、去路及调节过程)? 血液中的葡萄糖称为血糖,机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果,也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果(由于血糖的来源与去路保持动态平衡,血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证)。 A.血糖来源(3分) 糖类消化吸收:食物中的糖类经消化吸收入血,这是血糖最主要的来源;肝糖原分解:短期饥饿后,肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液;糖异生作用:在较长时间饥饿后,氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖;其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路(4分) 氧化供能:葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP,为细胞供给能量,此为血糖的主要去路。合成糖原:进食后,肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质:可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪;可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物(戊糖磷酸途径),如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节(2分) 胰岛素是体内唯一降低血糖的激素,但胰岛素分泌受机体血糖的控制(机体血糖升高胰岛素分泌减少)。胰岛素分泌增加,糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低,糖原分解降低、糖原合成提高,血糖降低。否则相反(胰岛素分泌减少,糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高,糖原分解提高、糖原合成降低,血糖提高)。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加,糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高,糖原分解提高、糖原合成降低,血糖提高。否则相反。 老师,丙酮酸被还原为乳酸后,乳酸的去路是什么 这个问题很重要。 肌组织产生的乳酸的去向包括:大量乳酸透过肌细胞膜进入血液,在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液,在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能;部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液,在肾脏异生为糖或经尿排出体外。 下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程 (1)脂肪动员:脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。 (2)脂酸氧化:经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。 (3)甘油氧化:经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛,3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1.丙氨酸异生形成葡萄糖的过程 答:(1)丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。(2)丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸,后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体,在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸,后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。(3)磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1,6-双磷酸果糖。1,6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖,再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。

生物化学与分子生物学试题库完整

“生物化学与分子生物学” 题库 第二军医大学基础医学部 生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月

第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 一、单项选择题(A型题) 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况?( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后,我们认识到错误概念是()。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短,但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构,还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习,认为错误的概念是()。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋,维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复,但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构,而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习,告之我们以下概念不对的是()。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力,也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时,不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述,哪一项是错误的?() A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋

关于分子生物学试题及答案

分子生物学试题(一) 一.填空题(,每题1分,共20分) 一.填空题(每题选一个最佳答案,每题1分,共20分) 1. DNA的物理图谱是DNA分子的()片段的排列顺序。 2. 核酶按底物可划分为()、()两种类型。 3.原核生物中有三种起始因子分别是()、()和()。 4.蛋白质的跨膜需要()的引导,蛋白伴侣的作用是()。5.真核生物启动子中的元件通常可以分为两种:()和()。6.分子生物学的研究内容主要包含()、()、()三部分。 7.证明DNA是遗传物质的两个关键性实验是()、()。 8.hnRNA与mRNA之间的差别主要有两点:()、()。 9.蛋白质多亚基形式的优点是()、()、()。 10.蛋白质折叠机制首先成核理论的主要内容包括(成核)、(结构充实)、(最后重排)。 11.半乳糖对细菌有双重作用;一方面(可以作为碳源供细胞生长);另一方面(它又是细胞壁的成分)。所以需要一个不依赖于cAMP-CRP的启动子S2进行本底水平的永久型合成;同时需要一个依赖于cAMP-CRP的启动子S1对高水平合成进行调节。有G时转录从(S2 )开始,无G时转录从(S1 )开始。 12.DNA重组技术也称为(基因克隆)或(分子克隆)。最终目的是(把一个生物体中的遗传信息DNA转入另一个生物体)。典型的DNA重组实验通常包含以下几个步骤: ①提取供体生物的目的基因(或称外源基因),酶接连接到另一DNA分子上(克隆载体),形一个新的重组DNA分子。 ②将这个重组DNA分子转入受体细胞并在受体细胞中复制保存,这个过程称为转化。 ③对那些吸收了重组DNA的受体细胞进行筛选和鉴定。 ④对含有重组DNA的细胞进行大量培养,检测外援基因是否表达。 13、质粒的复制类型有两种:受到宿主细胞蛋白质合成的严格控制的称为(严紧型质粒),不受宿主细胞蛋白质合成的严格控制称为(松弛型质粒)。 14.PCR的反应体系要具有以下条件: a、被分离的目的基因两条链各一端序列相互补的 DNA引物(约20个碱基左右)。 b、具有热稳定性的酶如:TagDNA聚合酶。 c、dNTP d、作为模板的目的DNA序列 15.PCR的基本反应过程包括:(变性)、(退火)、(延伸)三个阶段。 16、转基因动物的基本过程通常包括: ①将克隆的外源基因导入到一个受精卵或胚胎干细胞的细胞核中; ②接种后的受精卵或胚胎干细胞移植到雌性的子宫;

生化和分子生物学

华中科技大学生物学硕士研究生入学考试《生化与分子生物学》 考试大纲 第一部分考试说明 一、考试性质 全国硕士研究生入学考试是为高等学校招收硕士研究生而设置的。其中,生物学(专业部分)由我校自行出题。它的评价标准是高等学校优秀本科毕业生能达到的及格或及格以上水平,以保证被录取者具有基本的生物学知识而有利于我校在录取时择优选拔。 二、评价目标 生物学(专业部分)考试在重点考查生物化学和分子生物学的基础知识、基本理论的基础上,注重考查理论联系实际的能力,说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。 ?正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断 ?运用掌握的基础理论知识和原理,可以就某一问题设计出实验方案 ?准确、恰当地使用专业术语,文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述 三、考试形式和试卷结构 o答卷方式:闭卷,笔试,所列题目全部为必答题 o答题时间:180分钟 o题型比例:名词解释约15%;填空题约25%;简答和计算约30%;分析论述约30% 第二部分考查要点 一、分子生物学 (一)DNA 1、DNA的结构 DNA的构成,DNA的一级结构、二级结构、高级结构 2、DNA的复制 DNA的半保留复制,复制起点、方向和速度,复制的几种主要方式 3、原核生物和真核生物DNA复制特点 原核生物DNA复制特点,真核生物DNA复制特点,DNA的复制调控 4、DNA的修复 四种修复方式

5、DNA的转座 转座子的分类和结构特征,转座机制,转座作用的遗传学效应,真核生物的转座子 (二)生物信息的传递(上)——从DNA到RNA 1、RNA的转录 转录的基本过程,转录机器的主要成分 2、启动子与转录起始 启动子的基本结构,启动子的识别,酶与启动子的结合,-10区和-35区的最佳间距,增强子及其功能,真核生物启动子对转录的影响 3、原核生物与真核生物mRNA的特征比较 原核生物mRNA的特征,真核生物mRNA的特征 4、终止和抗终止 不依赖于ρ因子的终止,依赖于ρ因子的终止,抗终止 5、内含子的剪接、编辑及化学修饰 RNA中的内含子,RNA的剪接,RNA的编辑和化学修饰 (三)生物信息的传递(下)——从DNA到蛋白质 1.遗传密码 三联子密码及其破译,遗传密码的性质 2.tRNA tRNA的结构、功能及种类,氨酰-tRNA合成酶 3.核糖体 核糖体的结构,rRNA,核糖体的功能 4.蛋白质合成的生物学机制 氨基酸的活化,肽链的起始、延伸和终止,蛋白质前体的加工,蛋白质合成抑制剂,RNA分子在生物进化中的地位 5.蛋白质运转机制 翻译-运转同步机制,翻译后的运转机制,核定位蛋白的运转机制,蛋白质的降解 (四)分子生物学研究法 1、重组DNA技术发展史上的重大事件 略 2、DNA操作技术 核酸的分离、提纯和定量测定的方法,核酸的凝胶电泳,分子杂交,细菌转化,核苷酸序列分析,基因扩增,DNA与蛋白质相互作用研究 2、基因克隆的主要载体系统 质粒DNA及其分离纯化,重要的大肠杆菌质粒载体,λ噬菌体载体,柯斯质粒载体,pBluescript噬菌体载体

生物化学与分子生物学学习指导与习题集

生物化学与分子生物学学习指导与习题集11

第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 氨基酸的结构与性质 1.氨基酸的概念:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本结构单位。构成蛋白质分子的氨基酸共有20种,这些氨基酸都是L-构型的α-氨基酸。 2.氨基酸分子的结构通式: 5、氨基酸的等电点 氨基酸不带电荷时,溶液的pH值称为该氨基酸的等电点,以pI表示。氨基酸不同,其等电点也不同。也就是说,等电点是氨基酸的一个特征值。 6、氨基酸的茚三酮反应 如果把氨基酸和茚三酮一起煮沸,除脯氨酸和羟脯氨酸显黄色外,其它氨基酸都显深浅不同的紫色。氨基酸与茚三酮的反应,在生化中是特别重要的,因为它能用来定量测定氨基酸。。 肽键: 1、肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基以共价键偶联形成肽,其间的化学键称为肽键(peptide bond),也叫酰胺键(-CO-NH-)。 4、肽(peptide)是氨基酸通过肽键相连的化合物。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等,多肽和蛋白质的区别是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少,一般少于50个,而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成,但它们之间在数量上也没有严格的分界线。 蛋白质的分离和纯化 2、盐析:在蛋白质溶液中加入大量中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质从溶液中沉淀析出,称为盐析。常用的中性盐有:硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。 √蛋白质的等电点概念:蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。 pH 值在等电点以上,蛋白质带负电,在等电点以下,则带正电。溶液的pH在蛋白质的等电点处蛋白质的溶解度最小。

分子生物学复习题(有详细答案)

绪论 思考题:(P9) 1.从广义和狭义上写出分子生物学的定义? 广义上讲的分子生物学包括对蛋白质和核酸等生物大分子结构与功能的研究,以及从分子水平上阐明生命的现象和生物学规律。 狭义的概念,即将分子生物学的范畴偏重于核酸(基因)的分子生物学,主要研究基因或DNA结构与功能、复制、转录、表达和调节控制等过程。其中也涉及与这些过程相关的蛋白质和酶的结构与功能的研究。 2、现代分子生物学研究的主要内容有哪几个方面?什么是反向生物学?什么是 后基因组时代? 研究内容: DNA的复制、转录和翻译;基因表达调控的研究;DNA重组技术和结构分子生物学。 反向生物学:是指利用重组DNA技术和离体定向诱变的方法研究已知结构的基因相应的功能,在体外使基因突变,再导入体内,检测突变的遗传效应,即以表型来探索基因结构。 后基因组时代:研究细胞全部基因的表达图式和全部蛋白质图式,人类基因组研究由结构向功能转移。 3、写出三个分子生物写学展的主要大事件(年代、发明者、简要内容) 1953年Watson和Click发表了?脱氧核糖核苷酸的结构?的著名论文,提出了DNA的双螺旋结构模型。 1972~1973年,重组DNA时代的到来。H.Boyer和P.Berg等发展了重组DNA 技术,并完成了第一个细菌基因的克隆,开创了基因工程新纪元。 1990~2003年美、日、英、法、俄、中六国完成人类基因组计划。解读人类遗传密码。 4、21世纪分子生物学的发展趋势是怎样的? 随着基因组计划的完成,人类已经掌握了模式生物的所有遗传密码。又迎来了后基因组时代,人类基因组的研究重点由结构向功能转移。相关学说理论相应诞生,如功能基因组学、蛋白质组学和生物信息学。生命科学又进入了一个全新的时代。 第四章 思考题:(P130) 1、基因的概念如何?基因的研究分为几个发展阶段? 概念:基因是原核、真核生物以及病毒的DNA和RNA分子中具有遗传效应的核苷酸序列,是遗传的基本单位和突变单位以及控制形状的功能单位。 发展阶段:○120世纪50年代以前,主要从细胞的染色体水平上进行研究,属于基因的染色体遗传学阶段。 ○220世纪50年代以后,主要从DNA大分子水平上进行研究,属于分

生物化学与分子生物学名词解释

生物化学与分子生物学名词解释

生化名解 1、肽单元(peptide unit):参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成了肽单元,它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点,两个肽平面可经Ca的单键进行旋转,N—Ca、Ca—C是单键,可自由旋转。 2、结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,具有独立的生物学功能,大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基,若用限制性蛋白酶水解,含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域,但各结构域的构象基本不变。 3、模体(motif):在许多蛋白质分子中,二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊功能,如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏,不涉及一级结构中氨基酸序列的改变,变性的蛋白质易沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI):当蛋白质溶液处于某一pH时,

而改变酶的活性,此过程称为共价修饰。主要包括:磷酸化—去磷酸化;乙酰化—脱乙酰化;甲基化—去甲基化;腺苷化—脱腺苷化;—SH与—S—S—互变等;磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation):有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键,使构象发生改变,表现出酶的活性,此前体物质称为酶 原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活,实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶(isoenzyme isozyme):催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构,理化性质,以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列,底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码,同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中,它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis):在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(糖的无氧氧化)。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段,1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化,净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式;某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。

生物化学笔记(整理版)1

《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学,是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的,生命起源,生物进化,人类起源等,说明生命是在发展,因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代,生物化学领域中主要的事件: (一)生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机,测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法,同位素示踪,电子显微镜的应用,生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 (二)物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1. Kendrew——物理学家,测定了肌红蛋白的结构。 2. Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3. Pauling——化学家,氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性,认为某些protein具有类似的螺旋结构,镰刀形红细胞贫血症。 (1.2.3.都是诺贝尔获奖者) 4.Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构,获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法,获1980年诺贝尔化学奖。 5.Berg―― 研究DNA重组技术,育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6.Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分,获1958年诺贝尔生理奖。 7.Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环,对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献,获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8.Lipmann―― 发现了辅酶A。 9. Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10.Korberg——生物化学家,发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。(9.10.获1959年的诺贝尔生理医学奖) 11.Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜,其成分为多糖,若将具荚膜的肺炎球菌(光滑型)制成无细胞的物质,与活的无荚膜的肺炎球菌(粗糙型)细胞混合 ->粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜->表明,引起这种遗传的物质是DNA 12.Wilkins―― 完成DNA的X-射线衍射研究,对Watson和Crick确定DNA分子的双螺旋结构是至关重要的。三人共获1962年诺贝尔生理医学奖。 13.Nirenberg―― 生物化学家在破译遗传密码方面作出重要贡献。

(完整版)生物化学与分子生物学知识总结

生物化学与分子生物学知识总结 第一章蛋白质的结构与功能 1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。 2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。 100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×100 3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸 4.可根据侧链结构和理化性质进行分类 非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸 5.脯氨酸属于亚氨基酸 6.等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 7.蛋白质的分子结构包括: 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure) 1)一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键:肽键,有些蛋白质还包括二硫键。 2)二级结构定义:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及

氨基酸残基侧链的构象主要的化学键:氢键 ?蛋白质二级结构 包括α-螺旋 (α -helix) β-折叠 (β-pleated sheet) β-转角 (β-turn) 无规卷曲 (random coil) 3)三级结构定义:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键: 8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构,是由二个或 三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。 9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。 ?蛋白质胶体稳定的因素: 颗粒表面电荷、水化膜 10.蛋白质的变性: 在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 变性的本质:破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。 ?造成变性的因素: 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。 由于空间结构改变,分子内部疏水基团暴露,亲水基团被掩盖,故水溶性降低。由于变性蛋白质分子不对称性增加,故粘度增加。由于变性蛋白质肽键暴露,易被蛋白酶水解。

(完整版)分子生物学》试题及答案

《分子生物学》考试试题B 课程号:66000360 考试方式:闭卷 考试时间: 一、名词解释(共10题,每题2分,共20分) 1. SD 序列 2. 重叠基因 3.ρ因子 4.hnRNA 5. 冈崎片段、 6. 复制叉(replication fork) 7. 反密码子(anticodon): 8. 同功tRNA 9. 模板链(template strand) 10. 抑癌基因 二、填空题(共20空,每空1分,共20分) 1.原核基因启动子上游有三个短的保守序列,它们分别为____和__区. 2.复合转座子有三个主要的结构域分别为______、______、________。 3.原核生物的核糖体由_____小亚基和_____大亚基组成,真核生物核糖糖体由_____小亚基和_______大亚基组成。 4.生物界共有___个密码子,其中__ 个为氨基酸编码,起始密码子为__ _______;终止密码子为_______、__________、____________。 5. DNA生物合成的方向是_______,冈奇片段合成方向是_______。 6.在细菌细胞中,独立于染色体之外的遗传因子叫_______。它是一

种_______状双链DNA,在基因工程中,它做为_______。 三.判断题(共5题,每题2分,共10分) 1.原核生物DNA的合成是单点起始,真核生物为多点起始。( ) 2.在DNA生物合成中,半保留复制与半不连续复制指相同概念。( ) 3.大肠杆菌核糖体大亚基必须在小亚基存在时才能与mRNA结合。( ) 4.密码子在mRNA上的阅读方向为5’→ 3’。( ) 5.DNA复制时,前导链的合成方向为5’→ 3’,后随链的合成方向也是5’→ 3’。() 四、简答题(共6题,每题5分,共30分) 1.简述三种RNA在蛋白质生物合成中的作用。 2.蛋白质合成后的加工修饰有哪些内容? 3.简述人类基因组计划的主要任务。 4.简述现代分子生物学的四大研究热点。 5.何谓转座子?简述简单转座子发生转座作用的机理。 6.简述大肠杆菌乳糖操纵子与色氨酸操纵子在阻遏调控机制上有那些区别? 四、问答题(共2题,共20分) 1.叙述蛋白质生物合成的主要过程。(10分) 2.请叙述真核基因的表达调控主要发生在那些环节?分别是怎样进行 的?(10分)

生物化学与分子生物学

生物化学与分子生物学 生物化学与分子生物学既是生命科学的基础,又是生命科学的前沿。生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学,从分子水平探讨生命现象的本质。分子生物学研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的内容,其发展揭示了生命本质的高度有序性和一致性,是人类在认识论上的重大飞跃。近年来迅猛发展的生物化学与分子生物学学科促进了相关和交叉学科,尤其是医学的发展。因此该门课程是我们学习发展中必不可少的学科之一。故在学习之初就给予了高度重视。 最初学习了蛋白质的结构和功能、酶,以及核酸的结构和功能因高中内容有所涉及以及内容较少所以困难度不大。之后学习了糖代谢、脂质代谢、生物氧化、氨基酸代谢、核苷酸代谢、非营养物质代谢的内容,就对生物化学与分子生物学这门学科有了更多的了解以及认识。 其中我感触最深的就是糖的代谢,糖是人类食物的主要成分,约占食物总量的百分之五十以上。糖是机体的一种重要能量来源,人体所需能量的百分之五十至百分之七十来自于糖。其中葡萄糖占比很大。细胞内葡萄糖代谢主要包括糖的无氧氧化、糖的有氧氧化和磷酸戊糖途径,取决于不同类型细胞的代谢特点和供氧状况。 接下来我想着重谈论下我对糖的有氧氧化的理解及感想。由于在供氧充足的情况下机体绝大多数组织中的葡萄糖进行有氧氧化生成二氧化碳和水以及释放大量能量供机体利用。所以有氧氧化在糖代谢

中占有不可或缺的作用。第一阶段葡萄糖在胞液中进行糖酵产生丙酮酸;第二阶段丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰辅酶A;第三阶段在线粒体中乙酰辅酶A进入柠檬酸循环以及氧化磷酸化生成ATP。其中有很多内容都需要我们牢固掌握,例如每一步反应发生的部位、产生能量的多少、关键酶的名称以及它的激活剂和抑制剂、每一步反应的产物以及那些反应是底物水平磷酸化。糖酵解过程以及柠檬酸循环过程十分重要,需深刻理解记忆。在此我将氧化反应中的关键酶详细提及,关键酶是代谢途径中决定反应方向和反应速度的酶。它催化的反应速度最慢,所以又称限速酶。在糖酵解中关键酶有己糖激酶、磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶;第二阶段关键酶有丙酮酸脱氢酶复合体;第三阶段柠檬酸循环中关键酶有柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体。它们调节的反应均为不可逆反应,其活性决定代谢的总速度,它们的活性除受底物控制外还受多种代谢物或效应剂的调节。ATP/ADP(AMP)全程调节,该比值升高时,所有关键酶均被抑制,其中AMP影响大。 一分子葡萄糖有氧氧化可产生30或32分子ATP是无氧氧化的15或16倍,因此糖有氧氧化是糖分解生成ATP的主要方式。对机体的生长、发育和繁殖都有着重大意义。 学习生物化学与分子生物学对我们将来在临床学习以及工作中对疾病的发生和发展有了透彻的了解,对疾病的诊断和治疗提供了帮助。

分子生物学基本含义

分子生物学 分子生物学的基本含义(p8) 分子生物学是研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的形态、结构特征及其重要性、规律性和相互关系的科学,是人类从分子水平上真正揭开生物世界的奥秘,由被动地适应自然界转向主动地改造和重组自然界的基础学科。 分子生物学与其它学科的关系 分子生物学是由生物化学、生物物理学、遗传学、微生物学、细胞学、以至信息科学等多学科相互渗透、综合融会而产生并发展起来的,凝聚了不同学科专长的科学家的共同努力。它虽产生于上述各个学科,但已形成它独特的理论体系和研究手段,成为一个独立的学科。 生物化学与分子生物学关系最为密切: 生物化学是从化学角度研究生命现象的科学,它着重研究生物体内各种生物分子的结构、转变与新陈代谢。传统生物化学的中心内容是代谢,包括糖、脂类、氨基酸、核苷酸、以及能量代谢等与生理功能的联系。 分子生物学则着重阐明生命的本质----主要研究生物大分子核酸与蛋白质的结构与功能、生命信息的传递和调控。 细胞生物学与分子生物学关系也十分密切: 传统的细胞生物学主要研究细胞和亚细胞器的形态、结构与功能。探讨组成细胞的分子结构比单纯观察大体结构能更加深入认识细胞的结构与功能,因此现代细胞生物学的发展越来越多地应用分子生物学的理论和方法。 分子生物学则是从研究各个生物大分子的结构入手,但各个分子不能孤立发挥作用,生命绝非组成成分的随意加和或混合,分子生物学还需要进一步研究各生物分子间的高层次组织和相互作用,尤其是细胞整体反应的分子机理,这在某种程度上是向细胞生物学的靠拢。 第一章序论 1859年发表了《物种起源》,用事实证明“物竞天择,适者生存”的进化论思想。 指出:物种的变异是由于大自然的环境和生物群体的生存竞争造成的,彻底否定了“创世说”。达尔文第一个认识到生物世界的不连续性。 意义:达尔文关于生物进化的学说及其唯物主义的物种起源理论,是生物科学史上最伟大的创举之一,具有不可磨灭的贡献。

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