生化专业的考研复习个人经验

生化专业的考研复习个人经验
生化专业的考研复习个人经验

考研复习个人经验

注册生技论坛有些年头了,去年忙着考研,考研之后又开始弄毕业论文,现在总算都消停了,准备毕业也没啥事了,上来唠叨唠叨考研经验~

四年前的高考考的还算正常,600+但报志愿亏大了,沦落到昔日的一所军医大,但现在非2 11非985,囧吧~大三决定要考研,筛选了一番决定考就考牛×的,于是报了中科院上海生科院,考虑再三决定报了营养所,个人比较喜欢去偏应用的研究所~几番柳暗几番花明,最后政治80,英语73,生化和分子生物100,生理124,就生化有点差,其他的发挥异常理想。

下面进入正题:

××××××××××××××××××××我是用于分割的分割线×××××××××××××××××××××××××××××××××

原则:考研俺最大的经验就是要有自己的计划不要盲从,所以下边写的不过是一家之言,大家权作参考吧~

英语:复习分两个阶段,前期基础,后期技巧,基础部分要在暑假前搞定:基础部分又可分为单词和长难句,单词推荐每天背200个,早中晚各70,半个月一轮坚持3轮以上,至于单词书用啥无所谓,很多同学用新东方的,我就用的俺自己打印的,都差不多的;长难句一定要练,可以专门买书,也可以从练阅读的同时刻意连,长难句要注意的是不能句子看的感觉有些懂了,然后一看汉语恩就是这个意思,这样是没用的,一定要自己把句子成分抠明白,汉语译文不推荐看,可以直接扔掉。进入暑假后开始攻技巧部分,也就是做真题,一遍一遍,一遍一遍的做,比如你可以第一遍只看文章不做题,第二遍看文章做题不对答案,第三遍再做一遍,看看和第二遍自己当时选的有啥不同,再看看答案哪个是对的,到后期实在是做烦了就读,每天读俩小时前10年阅读真题,我就这样,到最后近十年的阅读真题。。。呃说背下来那是扯淡,不过每个句子你给开个头我是能顺着说下来的~还有就是考研一定一定要模考,一定一定要卡时间,但千万千万不要对答案,考前模考的目的是调整考试状态,而不是检测,对答案的结果只能是影响心情,对的多了最后几天就很高兴,考试很容易轻敌,错的多了最后几天往往精神不好,很容易怯场,所以模考一定要做,但千万别对答案~~~

政治:9月等考试大纲出版再开始复习,考试大纲就是考试范围,这个东西没出的时候其他一切都是浮云。推荐第一遍用红宝书,快速扫一遍了解大概的意思,第二遍用红宝书,每一章做一章的题,俺当时用的是米鹏的2000题,感觉还行,第三遍时基本风中劲草的核心考

点就出来了,用那个书继续看~政治进行个4轮就足够了,到最后各个辅导班的内部资料遍天飞,推荐没事去高校内地打印店多转转,肯定有不少收获,把他们的内部资料翻翻,挑一些共性的部分,自己总结一下背一背就是了~哥复习了5论,题做了6k左右吧,感觉做题没有太大的效果~政治有些人说要背,有些人说要理解,俺都不同意他们的观点,俺当时是这样折中的,每天一章,然后拿一张A4纸,画一个大括号,然后里边分级再画小括号,政治复习之后你就会发现层次感很重要,我就是这样用树状图把每一章的大的知识点串起来,有些像“举纲目张”的感觉,然后把自己提炼出的纲的层次看看,然后就去做这一章的题,每天进行这样一章效果还是不错的,因为很有层次感所以最后由没怎么背,只是识记了一些选择常考的要点,然后再考前一周,挑了个清醒的上午,把各个辅导机构押题啊之类的东西背了背就上考场了。

ps:考研辅导班这个东西,说一点用处没有那完全是扯淡,但若说指望它压中题奢望不劳而获也是扯淡,大家都不是小孩子,还是要辩证的看这个东西,俺当时是考虑毕竟人家弄这个弄了几年了,你就算是随便找一个刚考过研的师兄给你唠叨唠叨也比自己瞎看要好一些,那些资金宽裕的同学推荐还是报一个听听,但一定不能过度神话它的效果,重点还是要靠自己,不然会死的很惨

生化:这个东西很让俺郁闷,因为俺本科是在医科院校读生物,学的是人卫版的生化,高教生化无疑自学,俺用很笨很笨的方法复习了10个月这个东西,最后考的也不理想所以就不说啥复习经验了,不过说一点考试经验吧:大家在前期准备阶段是要做一番工作的,比如弄真题,我弄到了中科院97到06年的真题,然后这样使用,找一张大白纸,最左边第一列写生化各个部分的内容,不要局限于它章回制的分法,你可以自己分,比如糖类形态学,脂类形态学,蛋白质形态学。。。然后最上边第一行写题型,比如说选择,判断,简答,分析。然后把你弄到的真题的每一年的每一恶狗题都这样分析一下是属于哪个部分的,然后再相应位置画正字,这样弄上3到4年的真题,就会发现这个学校命题最喜欢考哪,最喜欢考什么题型,这样在最后针对考试进行的最后一轮复习中就可以有的放矢

生理:俺专业课二选的生理,而没选细胞生物学,原因很简单细胞生物学它是高教的啊俺没学过,弄一个生化就够受了,所以还是选个人卫的生理吧毕竟学过,学生物的都不考生理于是也就不说啥了。。。

pss:前期要做的准备:首先是要问问自己是不是一定要考研,这个最常识的问题被忽视后的结果是可怕的,大家可以去看看各个网站的生物学劝退贴,现在学生物的前景确实无比暗

淡,不过个人看来学生物的话,有三点你沾边的话还是不要放弃的,一:top10的名校和中科院二普通院校的大牛导师三侧重医学如果这三点你都不占的话,读研不一定是首选。前期要做到第二个工作就是搜集信息,确定学校,人脉关系是很重要的,定下来考哪个学校之后,就要找那个学校的同学,没有的话可以通过一些交友网站,比如曾经的校内网现在的人人网,用高级搜索搜一下然后站短搞定,大部分同学都是乐于帮助的。还有就是和导师的套磁,发个邮件是肯定要的,目的不在于其他只是让老师记得你的名字。最后就是找这个学校专业课历年真题,这个有很多方法俺就不赘述了,实在弄不到可以去买。

psss:总的原则是要制定一个宏观的计划,这个计划俺就不说了,因为每个人基础和任务都不一样,但注意的是制定计划不要太详细,要留有一定的变化空间,现在可以制定下一周的计划,但半年之后的计划只是有个大体方向就够了。制定计划之后就是执行,这里要强调的是执行力,考研俺推荐大家找个研友,但找研友的目的是增加动力,千万不可盲从研友的复习计划和进度,因为每个人都是不同的,有人喜欢早上学,有人喜欢夜里学。

pssss:复试啥的初始没过就不要想了,想了也是浪费时间。

psssss:考研绝不是智商的较量,而是毅力的较量。

pssssss:打的很多了俺的手算了不说了~祝大家明年有考上心仪的院校

生化复习要点

绪论 1 生物化学的定义,研究内容。 2 了解生物化学与药学之间的关系。 3 了解生物化学的发展历史。 第1章糖的化学 1 重要概念: 糖,单糖,寡糖,多糖,同聚多糖,均一多糖,杂聚多糖,不均一多糖,黏多糖,结合糖,糖蛋白与蛋白聚糖,糖脂与脂多糖,透明质酸, 2 了解知道平时接触到的一些糖类在化学上属于哪类糖? 3 糖的主要生物学作用。 4 掌握糖类的化学通式, 5 了解下面的常见糖类分别是什么类糖?果糖,蔗糖,葡萄糖,麦芽糖,乳糖,半乳糖,棉子糖,核糖,脱氧核糖,赤藓酮糖,赤藓糖,木酮糖,甘油醛,二羟丙酮,淀粉,糖原,纤维素,琼脂等。 6 了解多糖的几种分类方法。 7 淀粉是由α-D-葡萄糖组成的,连接的化学键是α-1,4-糖苷键,直链与支链淀粉的区别是什么? 8 糖原是由α-D-葡萄糖组成的,连接的化学键是α-1,4-糖苷键、α-1,6-糖苷键,与淀粉有什么不同和相同之处? 9 纤维素是由β-D-葡萄糖组成的,连接的化学键是β-1,4-糖苷键。

10 几丁质是由N-乙酰氨基葡萄糖组成的,连接的化学键β-1,4-糖苷键。 11 常见的黏多糖有透明质酸、肝素、硫酸软骨素。 12 透明质酸是由D-葡萄糖醛酸、N-乙酰氨基葡萄糖交替组成的? 13 组成细菌细胞壁的多糖中最主要的是肽聚糖。 14 大致了解一下有药理活性的多糖有哪些?有没有正在使用的属于糖类的药物? 15 了解有哪些糖类以及衍生物等被用做药物使用。 第2章脂类 1 重要的概念:脂类,单纯脂类,复合脂类,衍生脂类,饱和脂肪酸,不饱和脂肪酸,必需脂肪酸, 2 掌握脂肪的化学结构式, 3 了解脂类的主要生物学功能。 4 熟悉表2-1和2-2中脂肪酸的类型,掌握各种脂肪酸的结构特点(含有几个碳原子和双键?俗名是什么?) 5 所谓的“脑黄金”的化学结构是什么? 6 磷脂分为甘油磷脂、鞘磷脂。 7 写出甘油磷脂结构式,在细胞内有什么作用?常见的甘油磷脂有暖磷脂、脑磷脂、磷脂酰丝氨酸、磷酸酰肌醇、缩醛磷脂、二磷脂酰甘油。 8 鞘磷脂由鞘氨醇、脂肪酸、磷酸、胆碱组成。其中含有的醇类是鞘氨醇。在细胞内的重要作用是什么?

《生物化学》考研复习重点大题

中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1.简述Chargaff 定律的主要内容。 答案:(1)不同物种生物的DNA 碱基组成不同,而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2)在一个生物个体中,DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3)几乎所有生物的DNA 中,嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数,腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等,鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等,即A+G=T+C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2.简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案:DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下: (1)DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成,一条链的走向为5′→3′,另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升,呈右手双螺旋。 (2)由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧,而碱基位于螺旋内侧。 (3)两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面,碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4)双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?),需要10 个碱基对,螺旋直径是2.0nm。(5)双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟,分别称为大沟和小沟。 3.简述DNA 的三级结构。 答案:在原核生物中,共价闭合的环状双螺旋DNA 分子,可再次旋转形成超螺旋,而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子,能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式,由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体,DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体,核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体,存在于细胞核中。 4.简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案:已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构,基本特征如下:(1)氨基酸臂,由7bp 组成,3′末端有-CCA-OH 结构,与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA,起到转运氨基酸的作用;(2)二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环),由8~12 个核苷酸组成,以含有5,6-二氢尿嘧啶为特征;(3)反密码环,其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对,在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环,也叫可变环,通常由3~21 个核苷酸组成;(5)TψC 环,由7 个核苷酸组成环,和tRNA 与核糖体的结合有关。 5.简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案:真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴,长约20~300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关,也与mRNA 的半衰期有关;研究发现,polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关,刚合成的mRNA 寿命较长,“老”的mRNA 寿命较短。 6.简述分子杂交的概念及应用。 答案:把不同来源的DNA(RNA)链放在同一溶液中进行热变性处理,退火时,它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链,这一过程称为分子杂交,生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交,DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动

生物化学总结

名词解释: 1.糖:糖类是自然界存在的一大类具有广谱化学结构和生物功能的有机化合物。它由碳、氢及氧3种元素组成,其分子式是(CH2O)n。一般把糖类看作是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。 2.单糖:凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。 3.寡糖:是由单糖缩合而成的短链结构(一般含2~6个单糖分子) 4.多糖:有许多单糖分子缩合而成的长链结构,分子量大,在水中不能成真溶液,均无甜味,无还原性。有旋光性,无变旋现象。 5.构象:在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。 6.构型:在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。 7.变旋现象:当一种旋光异构体,如糖溶于水中转变为几种不同旋光异构体的平衡混合物时发生的旋光变化现象,叫做变旋现象。 8.旋光性:当光通过含有某物质的溶液时,使经过此物质的偏振光平面发生旋转的现象。 9. 脂类:是脂肪及类脂的总称,其化学本质为脂肪酸(多是4碳以上的长链一元羧酸)和醇(包括甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇和固醇)等所组成的酯类及其衍生物。 10.皂化值:完全皂化1g油或脂所消耗的KOH毫克数。 11.皂化作用:脂酰甘油的碱水解作用称为皂化作用。 12. 酸败:脂肪长期暴露于潮湿闷热的空气中,受到空气的作用,游离脂肪酸被氧化、断裂生成醛、酮及低分子量脂肪酸,产生难闻的恶臭味,称之酸败。13.酸值:中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数,称为酸值(酸价),可表示酸败的程度。 14.卤化作用:油脂中不饱和双键与卤素发生加成反应,生产卤代脂肪酸,称为卤化作用。 15.碘值:100g油脂所能吸收的碘的克数—碘价(碘化值),可以用来判断油脂中不饱和双键的多少。 16.氢化:Ni的作用下,甘油酯中的不饱和双键可以与H2发生加成反应,油脂被饱和,液态变为固态,可防止酸败。 17.必须脂肪酸:多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素,不能自身合 成,需从食物摄取,故称必需脂酸。 18.维生素(vitamin):是机体维持正常生理功能所必需,但在体内不能合成或合成量很少,必须由食物供给的一组低分子量有机物质。 19:维生素原:本身不是维生素,但是可以转化成维生素的物质。 20.核酸(nucleic acid):是含有磷酸基团的重要生物大分子,因最初从细胞核分离获得,又具有酸性,故称为核酸。 21.核苷:碱基和核糖(脱氧核糖)通过N-糖苷键连接形成糖苷称为核苷(脱氧核苷)。 22.核苷酸:核苷(脱氧核苷)和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸(脱氧核苷酸)。 23. DNA一级结构:指构成核酸的各个单核苷酸之间连接键的性质以及组成中单核苷酸的数目和排列顺序(碱基排列顺序) 24.DNA的变性:有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力,使核酸分子的空间结构改变,从而引起核酸理化性质和生物学功能改变,这种现象称为核酸的变性。 25.Tm值:变性是在一个相当窄的温度范围内完成,在这一范围内,紫外光吸收

生化复习大纲

生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 1. 名词解释 氨基酸等电点:溶液在某一特定pH值时,氨基酸分子上所带正负电荷相等,以两性离子(兼性离子)的形式存在,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点,用pI表示 蛋白质的一级结构:蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸残基的排列顺序 一级结构包括:多肽链中的氨基酸排列顺序,是蛋白质生物功能的基础;组成蛋白质的多肽链数目;多肽链中链内或链间二硫键的数目和位置。 超二级结构:由若干个相邻的二级结构单元(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的、在空间上能够辨认的二级结构组合体,充当三级结构的构件。 同源蛋白质:不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质。 蛋白质的盐析:盐析(salting out)在蛋白质溶液中加入大量高浓度的中性盐(如硫酸胺、氯化钠、硫酸钠等),使蛋白质从溶液中析出。 2. 组成蛋白质的20种氨基酸的结构特点,包括构型、酸碱性、R基的种类等。从蛋白质水解物中分离出来的氨基酸(amino acid)有20种,除脯氨酸外,均为α-氨基酸。1. 与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基,因而称为α-氨基酸。 2. 除R为H(甘氨酸)外,其它氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子,所以:a. 氨基酸都具有旋光性。b. 每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。根据R基的极性性质,分为:(1)非极性R基氨基酸(2)极性R基氨基酸生理条件是否带电荷: ①不带电荷极性R基氨基酸②带负电荷极性R基氨基酸③带正电荷极性R基氨基酸氨基酸在结晶形态或在水溶液中,是两性离子而非分子状态。 3.如何判定在非等电状态氨基酸或蛋白质的带电状况,如何确定其电泳方向。 氨基酸在不同pH中,以不同解离状态存在。酸性环境,主要以阳离子形式;碱性环境,主要以阴离子形式。 在pH小于等电点溶液中,蛋白质负电荷,电场中向正极移动;在pH大于等电点时,蛋白质带正电荷,在电场中向负极移动。

新版南京医科大学生物化学与分子生物学考研经验考研参考书考研真题

又是一年考研时节,每年这个时候都是考验的重要时刻,我是从大三上学期学习开始备考的,也跟大家一样,复习的时候除了学习,还经常看一些学姐学长们的考研经验,希望可以在他们的经验里找到可以帮助自己的学习方法。 我今年成功上岸啦,所以跟大家分享一下我的学习经验,希望大家可以在我的经历里找到对你们学习有帮助的信息! 其实一开始,关于考研我还是有一些抗拒的,感觉考研既费时间又费精力,可是后来慢慢的我发现考研真的算是一门修行,需要我用很多时间才能够深入的理解它,所谓风雨之后方见才害怕难过,所以在室友们的鼓励和支持下,我们一起踏上了考研之路。 虽然当时不知道结局是怎样,但是既然选择了,为了不让自己的努力平白的付出,说什么都要坚持下去! 因为是这一路的所思所想,所以这篇经验贴稍微有一些长,字数上有一些多,分为英语和政治以及专业课备考经验。 看书确实是需要方法的,不然也不会有人考上有人考不上,在借鉴别人的方法时候,一定要融合自己特点。 注:文章结尾有彩蛋,内附详细资料及下载,还劳烦大家耐心仔细阅读。 南京医科大学生物化学与分子生物学的初试科目为: (101)思想政治理论 (201)英语一 (701)生物综合 (801)细胞生物学 参考书目为:

1.《生理学》第八版朱大年人民卫生出版社2013年3月; 2.《生物化学与分子生物学》第八版查锡良人民卫生出版社2013年8月; 3.《医学细胞生物学》第四版陈誉华人民卫生出版社2008年6月 4.《细胞生物学》翟中和高等教育出版社 先说英语吧。 词汇量曾经是我的一块心病,跟我英语水平差不多的同学,词汇量往往比我高出一大截。从初中学英语开始就不爱背单词。在考研阶段,词汇量的重要性胜过四六级,尤其是一些熟词僻义,往往一个单词决定你一道阅读能否做对。所以,一旦你准备学习考研英语,词汇一定是陪伴你从头至尾的一项工作。 考研到底背多少个单词足够?按照大纲的要求,大概是5500多个。实际上,核心单词及其熟词僻义才是考研的重点。单词如何背?在英语复习的前期一定不要着急开始做真题,因为在单词和句子的基础非常薄弱的情况下,做真题的效果是非常差的。刚开始复习英语的第一个月,背单词的策略是大量接触。前半月每天两个list,大概150个单词左右,平均速度大概1分钟看1个,2个半小时可以完成一天的内容。前一个月可以把单词过两遍。 历年的英语真题,单词释义题都是高频考点,这一点在完型中体现的非常突出,不仅是是完型,其实阅读中每年也都有关于单词辨析的题目,掌握了高频单词,对于做题的帮助还是非常大的,英语真题我用的是木糖英语真题手译。 进入第二个月开始刷真题,单词接触的量可以减少,但是对于生疏词应该进行重点的记忆,一天过1个list(75个单词)。一定记住的有两点:①背单词不需要死记单词的拼写!②多余的方法无用,音标法加上常用的词根词缀就能搞

生化 主要知识点 复习总结

结构特点: 1.含苯环: phe 2.含酚羟基: Tyr 3.含吲哚环: Trp 4.含羟基:Ser Thr 5.含硫: Cys Met 6.含胍基:Arg 7.含咪唑基: His 一、氨基酸的理化性质:

二、蛋白质的空间结构

α螺旋 螺旋 主链右手螺旋(单链),3.6 13 氢键方向与螺旋纵轴平行,链内氢键是α螺旋稳定的主要因素 侧链基团位于螺旋外,不参与的组成,但对螺旋的形成与稳定有影响 α螺旋稳定蛋白质空间构象 β折叠: 伸展的肽链结构 肽键平面之间折叠成锯齿状,相邻两平面呈110度 结构的维系依靠肽链间的氢键,氢键的方向与肽链长轴垂直 肽链的N末端在同一侧---顺向平行,反之为反向平行。 β转角: 肽链出现180°转回折的“U”结构 由第1个氨基酸残基的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键,中间包括10~12个原子, 较α螺旋紧密 常位于球蛋白分子表面,为蛋白质活性的重要空间结构部分 π螺旋: 左手螺旋 氢键维系螺旋稳定 4.4 18, 多见于胶原蛋白,3股左手螺旋盘绕形成右手超螺旋后转变为胶原纤维 无规则卷曲: 是蛋白质中一系列无序构象的总称 是蛋白质分子结构与功能的重要肽段 三、蛋白质变性:

四、核苷酸 1、核苷酸的生物学功能: 核酸构件分子--- 一磷酸核苷;重要能量载体--- ATP;参与糖原合成--- UTP 参与磷脂合成--- CTP;信号分子------- cAMP,cGMP ;辅酶----------- FAD/FMN,NAD/NADP 一磷酸核苷(N M P/d N M P)核酸的构件分子 二磷酸核苷(N D P/d N D P)N D P d N D P能量储存的载体(A D P A T P) 三磷酸核苷(N T P/d N T P)R N A/D N A合成原料,参与能量代谢(A T P);参与物质代谢 (U T P, 2.核酸的一级结构核酸的空间结构与功能: 互补双链A 右手螺旋(B型)内 外 螺 是

2020年考研专业课西医综合大纲解析:生物化学

2020年考研专业课西医综合大纲解析:生物化学 一、生物化学考查目标 西医综合生物化学的考试范围为人民卫生出版社第七版生物化学 教材。要求学生系统掌握本学科中的基本理论、基本知识和基本技能,能够使用所学的基本理论、基本知识和基本技能综合分析、判断和解 决相关理论问题和实际问题。 二、生物化学考点解析 这节我们来解析一下生物化学。今年生物化学未发生任何改变。 生物化学对于很多考生来说都是比较难的学科,需要掌握和记忆的东 西很多,在此我想提醒大家在复习生化时一定要抓重点,切忌把时间 都放在一些较难较偏的知识点上,以免耽误时间。 下面我们就按大纲分的四绝大部分实行详细的解析。 生物化学 第一部分生物大分子的结构和功能 重点内容:氨基酸的分类,几种特殊的氨基酸,蛋白质的分子结构 及理化性质,核酸的组成,DNA双螺旋结构,酶的基本概念,米式方程,辅酶成分。熟记20种氨基酸,尽可能记住英文缩写代号,因考试时常 以代号直接出现。蛋白质的分子结构常考各级结构的表现形式及其维 系键。蛋白质的理化性质及蛋白质的提纯,通常利用蛋白质的理化性 质采取不破坏蛋白质结构的物理方法来提纯蛋白质。注意氨基酸及蛋 白质理化性质的鉴别。核酸的基本单位是核苷酸,多个核苷酸组成核酸,核苷酸之间的连接键为3',5'-磷酸二酯键。DNA双螺旋结构,在DNA双链结构中两条碱基严格按A=T(2个氢键)、G三C(3个氢键)配对 存有,各种RNA的特点。另外还要注意到一些核酸解题上常用的概念。酶首先要注意的是一些基本概念,如:核酶、脱氧核酶、酶活性中心、同工酶、异构酶等。米式方程式考试重点,V=Vmax[S]/Km+[S],这个方

生物化学总结

一生物化学概述 (一)生物化学研究的基本内容 1 静态生物化学:蛋白质,核酸,酶 2 动态生物化学:生物氧化,三大代谢 3 信息代谢:DNA的复制,RNA的转录,蛋白质的生物合成 (二)生物化学的发展简史 课本P2-3 二蛋白质化学 (一)蛋白质的概念及生物学意义 1 肽键连接生物大分子(一定结构和功能) 2 意义:结构成分、催化、运输、储存、运动、免疫、调节、遗传、其他 (二)氨基酸 1 氨基酸的基本结构和性质 ●COOH NH3+ C H R ●性质 a)两性解离: H+ H+ H2N—CH2—COO- H3N+—CH2—COO- H3N+—CH2—COOH OH- OH- 阴性离子(R-)兼性离子(R+-)阳性离子(R+)PH>PI PH=PI PH

成酰胺:氨基酸酯+氨——氨基酸酰胺 脱羧: 2 根据R基团极性对20种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写 非极性aa:Ala Phe Leu Ile Val Met Trp Pro -------------------------蛋白质疏水核心酸性aa(带负电):Asp Glu 极性aa:碱性aa(带正电):Lys Arg His 蛋白质表面 非解离aa(不带电):Gly Ser Thr Cys Tyr Asn Gln 酶的活性中心:His、Ser (三)蛋白质的结构和功能 1 肽的概念和理化性质 概念:氨基酸肽键连接 蛋白质:肽链较长,通常在50个AA以上. 如胰岛素51AA,目前发现的最大蛋白质是肌巨蛋白(titin),Mr约3000kDa,相当 于34350AA,但大多数蛋白质通常为300-500AA。 多肽:肽链长度在20-50AA之间. 如胰高血糖素(29AA),促肾上腺皮质激素(ACTH,39AA);但是界限也很难划分。 寡肽:肽链长度在20个AA以下. 如徐缓激肽(9AA),具有强的血管扩张作用;脑啡肽(5AA),除镇痛外,尚有调节体温、心血管、呼吸等功能;二肽和三肽已具有活性, 如天冬酰苯丙氨酸甲酯(2AA)具甜味;精氨酰-甘氨酰-天冬氨酸(RGD),抗粘着的能力。 一些单个氨基酸也具有重要功能,如甘氨酸,谷氨酸作为神经递质。 ?每种肽有其晶体,熔点很高。 ?酸碱性质:游离末端α-NH2、游离末端α-COOH、侧链上可解离基团。 ?肽等电点计算方法:以及在溶液中所带电荷的判断方法与AA一致,但复杂。 ?肽的化学反应:茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应;还可发生双缩脲反应。 双缩脲反应:双缩脲(NH2-CO-NH-CO-NH2)在(碱性)溶液中可与(铜)离子产生(紫红色)的络合物。多肽或蛋白质中有多个肽键,也能与铜离子发生双缩脲反应,游离氨基酸无此反应。 2 蛋白质的初级结构 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序,包括二硫键的位置。主要由(肽键)维系。 (实验题)N端:Sanger法(2、4-二硝基氟苯反应)、DNS法(丹磺酰氯末端分析法)、苯异硫氰酸酯法(Edman reaction) 、氨肽酶法 C端:肼解法、还原法、羧肽酶法 3 蛋白质的高级结构(二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构) 二级结构:指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象,不涉及侧链的位置。主要由(氢键)维系α-螺旋(与DNA比较) A.几乎都是(右手)螺旋。 B. 每圈(3.6)个氨基酸残基,高度(0.54)nm。 C. 每个残基绕轴旋转100°,沿轴上升(0.15)nm。 D. 氨基酸残基侧链R基向外。 E. 相邻螺圈之间形成链内氢链,氢键的取向几乎与中心轴平行。 F. 肽键上C=O与它前面(N端)(第三个)残基上的N-H间形成氢键。

【厦门大学考研】我的生化复习经验

https://www.360docs.net/doc/e64694407.html,/ 【厦门大学考研】我的生化复习经验 我的生物化学是从3月1号开始的,鉴于是两本比较厚的课本,第一眼看去比较头大,但是必须要耐心啃完,一本书基本是600多面,平均一天20面,也不算多!第一轮就是要建立一个框架,所以不要太纠结于一些小点上的懂不懂,之后的二轮,三轮就是在装修了,先修房子后装修! 生化复习流程和参考用书 第一轮3月1号到5月1号,两个月过第一轮生化,一个月一本书,一天20面(可以结合资料中的PPT看课本,相对就容易些了),结合戴余军的参考书《生物化学辅导和习题》集和聚英的《厦门大学832生物化学专业课复习全书》来梳理每章节的知识点,然后掌握课本的知识框架,这段时间可以看一下资料里面总结的《98-08年生化分章节真题汇总》,知道重难点在哪里,考什么,怎么考。我觉得生化是看着难,却很好复习。知识点很明确。尤其是在系统复习完第一遍之后,结合真题你会觉得它出的题并不像你想的那么难,要复习的思路挺清晰的。生化在专业课中考的好的话挺提分的。不管以前学习怎样,只要你有坚定的信念,在此期间不怕辛苦,拿出备战的劲头,认真复习,制定合理的计划,提高效率,最后一定会收获属于你的成功。 重难点:细胞知识又多又细,复习的时候要细心,理解着记忆,我觉得最重要的是第1、3、5、7、8、9、10、12、13、14,这里面的知识点要记准确。其次是第2、6、11、15,这些能用自己的话表述出来。复习时要找出相关章节的联系(如微丝微管和细胞分裂的联系),反复记忆,制定计划每天坚持不断总结,对我来说像这种记忆类的隔一天不看我就会觉得生疏。至少第一遍认真复习完后再看真题。 (劳累这么久了,可以休息放松几天,五一休息不超过五天) 第二轮5月5日到7月5日,两个月,还是一个月一本生化书,这一次应该相对比上一次看的难度降低了,结合资料中的《生物化学重点和难点》,还有张来群的《生物化学习题集》, 过第二轮,期间要翻翻真题了,知道出题类型,大体结构 第三轮暑假两个月差不多到7月10号了,7月10日-9月10日,第三轮,还是要看课本,这一次就是按重难点去看了,前面做下基础了,知道一般考哪里了,这一轮要结合陈均辉的《生物化学习题解析》,这本书大题有些有点难度,看不

历年生化考研西医综合试题重要知识点

★历年考研西医综合试题重要知识点(按照7版教材顺序): (一)生物大分子的结构和功能 Unit 1 ★属于亚氨基酸的是:脯氨酸(Pro)[蛋白质合成加工时被修饰成:羟脯氨酸] ★蛋白质中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。 ★必需氨基酸:甲硫氨酸(蛋氨酸Met)、亮氨酸(Leu)、缬氨酸(Val)、异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、赖氨酸(Lys)、色氨酸(Trp)、苏氨酸(Thr) ★含有两个氨基的氨基酸:赖氨酸(Lys)、精苷酸(Arg)“拣来精读” ★含有两个羧基的氨基酸:谷氨酸(Glu)、天冬氨酸(Asp)“三伏天” ★含硫氨基酸:胱氨酸、半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met) ★生酮氨基酸:亮氨酸(Leu)、赖氨酸(Lys)“同样来” ★生糖兼生酮氨基酸:异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、酪氨酸(Tyr)、色氨酸(Trp)、苏氨酸(Thr)“一本落色书” ★天然蛋白质中不存在的氨基酸:同型半胱氨酸 ★不出现于蛋白质中的氨基酸:瓜氨酸 ★含有共轭双键的氨基酸:色氨酸(Trp)[主要]、酪氨酸(Tyr) 紫外线最大吸收峰:280nm ★对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是:酯键 ★维系蛋白质一级结构的化学键:肽键; 维系蛋白质二级结构(α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲)的化学键:氢键 维系蛋白质三级结构(整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置)的化学键:次级键(疏水键、盐健、氢键和Van der Waals力) 维系蛋白质四级结构的化学键:氢键和离子键 ★蛋白质的模序结构(模体:具有特殊功能的超二级结构)举例:锌指结构、亮氨酸拉链结构 ★当溶液中的pH与某种氨基酸的pI(等电点)一致时,该氨基酸在此溶液中的存在形式是:兼性离子 ★蛋白质的变性:蛋白质空间结构破坏,生物活性丧失,一级结构无改变。 变性之后:溶解度降低,黏度增加,结晶能力消失,易被蛋白酶水解,紫外线(280nm)吸收增强。 ★电泳的泳动速度取决于蛋白质的分子量、分子形状、所在溶液的pH值、所在溶液的离子强度:球状>杆状;带电多、分子量小>带电少、分子量大;离子强度低>离子强度高★凝胶过滤(分子筛层析)时:大分子蛋白质先洗脱下来 ★目前常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂是:丹(磺)酰氯 Unit 2 ★RNA与DNA的彻底分解产物:核糖不同,部分碱基不同(嘌呤相同,嘧啶不同) ★黄嘌呤:核苷酸代谢的中间产物,既不存在于DNA中也不存在于RNA中。 ★在核酸中,核苷酸之间的连接方式是:3’,5’-磷酸二酯键 ★DNA双螺旋结构:反向平行;右手螺旋,螺距为3.54nm,每个螺旋有10.5个碱基对;骨架由脱氧核糖和磷酸组成,位于双螺旋结构的外侧,碱基位于内侧;碱基配对原则为C≡G,A=T,所以A+G/C+T=1 ★生物体内各种mRNA:长短不一,相差很大 ★hnRNA含有许多外显子和内含子,在mRNA成熟过程中,内含子被剪切掉,使得外显子连接在一起,形成成熟的mRNA。

生物化学 总结归纳

生物化学总结归纳 第一节蛋白质结构和功能 一、蛋白质的分子组成 1.蛋白质元素组成的特点:平均为16%。 1克样品中蛋白质的含量=每克样品含氮克数×6.25(1/16%) 2.氨基酸的结构特点: ⑴蛋白质的基本组成单位:氨基酸 ⑵组成人体蛋白质的氨基酸都是: L-α-氨基酸(甘氨酸、脯氨酸除外) 3.氨基酸的分类: ⑴极性中性氨基酸(7个) 甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷胺酰胺 ⑵非极性疏水性氨基酸(8个)(甲硫氨酸=氮氨酸) 4.多肽链中氨基酸的连接方式:肽键(—CO—NH—,酰胺键) 二、蛋白质的分子结构 1.蛋白质的一级结构: ⑴蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。 ⑵基本化学键:肽键 2.蛋白质的二级结构: ⑴概念:局部主链 ⑵主要的化学键:氢键 ⑶基本结构形式:α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲 3.蛋白质的三级结构: ⑴概念:一条多肽链内所有原子的空间排布,包括主链、侧链构象内容。 ⑵化学键:疏水作用力、离子键、氢键和范德华力。(次级键) 4.蛋白质的四级结构 ⑴亚基:由二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成,其中每条多肽链称之。亚基单独存在没有生物学活性。 ⑵蛋白质四级结构:蛋白质分子中各亚基之间的空间排布及相互接触关系。 ⑶亚基之间的结合力主要是疏水作用,其次是氢键和离子键。 三、蛋白质的结构与功能的关系(结构决定功能) 1.蛋白质一级结构与功能的关系: ⑴蛋白质一级结构的改变:镰刀形红细胞贫血(分子病)(六月,携镰刀割谷子) 注:第六个氨基酸,谷氨酸→缬氨酸 四、蛋白质的性质 1.蛋白质的两性解离: ⑴蛋白质分子是两性电解质。

生化期末复习要点

10临床康复-生化期末复习要点 第三章蛋白质 1、在二十种标准氨基酸中,含硫氨基酸有:甲硫氨酸、半胱氨酸;含羟基的氨基酸:丝氨 酸、苏氨酸、酪氨酸。 2、维持蛋白质分子的化学键:疏水作用、氢键、离子键、范德华力、二硫键。 3、蛋白质的二级结构有:肽单位、α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构、结 构域;其中主要形式有螺旋、折叠,稳定其结构的主要化学键是氢键。 4、影响蛋白质亲水胶体的因素:水化膜和表面带同种电荷。 5、等电点:蛋白质在某一pH值条件下,其解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相同,溶 液中蛋白质的净电荷为零,此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 6、蛋白质各级结构主要的化学键: 一级结构:以肽键来维持其结构的稳定。 二级结构:氢键是维持其主要的化学键。 三级结构:主要是离子键、氢键、疏水键、范德华力。 第四章核酸 1、核酸分子结构的化学键:氢键、磷酸二酯键、磷酸酐键。 2、维持DNA二级结构稳定的因素主要为氢键、碱基堆积力。 3、tRNA的二级结构为三叶草形。三环:T G、反密码子环、D环;四臂:T G臂、反 密码子臂、D臂、氨基酸臂。 4、碱基配对:A-T, C-G, A-U。 5、核小体:是构成染色体的基本结构单位,由DNA和组蛋白构成,其中组蛋白H2A、H2B、 H3、H4各两个亚基构成八聚体核心,再由146bp缠绕组蛋白八聚体约1.75圈,其余15~55bp与组蛋白H1结合共同构成核小体。其组成:DNA和组蛋白两种成分。 6、tRNA的一级结构特点:含10~20%稀有碱基,如DHU,3’末端为——CCA—OH,5’末端 大多数为G。 tRNA的二级结构特点:三叶草形,为三环四臂。 tRNA的三级结构特点:倒L形。 mRNA的结构特点:5’末端帽子结构,3’末端有一个多聚腺苷酸结构。 7、简述三种主要的RNA的生物功能。 mRAN:合成蛋白质的直接模板。 tRAN:携带转运氨基酸。 rRAN:与蛋白质组成核糖体,提供合成蛋白质的场所。 8、DAN的变性:指DNA双螺旋解旋、解链,形成无规则线性结构,从而发生性质改变(如 粘度下降、沉降速度加快、紫外线吸收增加等)。 第五章维生素与微量元素 1、维生素:指机体维持正常功能所必需,但在体内不能合成,或合成量很少,必须由食物 供给的一组低分子量的有机物质。 2、简述维生素A的生化功能及缺乏病。 生化功能:构成视觉细胞内感光物质的成分;促进生长发育和维持上皮组织结构的完整性;有一定的抗癌、防癌作用。 缺乏病:夜盲症,干眼病。

生物化学维生素总结

维生素总结 一、脂溶性维生素 1、维生素A 名称:类视黄素、抗干眼病维生素、A1:视黄醇、A2:3-脱氢视黄醇 活性形式:视黄醇、视黄醛、视黄酸 功能:1、视黄醛与视蛋白结合发挥视觉功能2、调控细胞的生长与分化、抗癌3、抗氧化 缺乏时病症:夜盲症、干眼病 发病机理或治病原理:感受弱光的视杆细胞内,全反式视黄醇被异构成11-顺视黄醇,氧化成11-顺视黄醛。此物作为光敏感视蛋白的辅基与之结合生成视紫红质。视紫红质感光时,异构为全反式视黄醛,并引起视蛋白变构。进而视蛋白通过一系列反应产生视觉冲动。视紫红质 分解,全反式视黄醛与视蛋白分离,构成视循环。维生素A缺乏,视循环关键物质11-顺视黄醛不足,视紫红质少,对弱光敏感性降低,暗适应延长。 过量的影响:中毒,组织损伤。症状:头痛、恶心、肝细胞损伤、高血脂、软组织钙化、高钙 血症、皮肤干燥、脱屑、脱发 2.维生素D 名称:抗佝偻病维生素(本质就是类固醇衍生物) 活性形式:1,25-二羟维生素D3 功能:1、调节血钙水平,促进小肠对钙、磷的吸收、影响骨组织钙代谢,维持血钙、磷的正常水平2、影响细胞的分化 (免疫细胞、胰岛B细胞、肿瘤细胞) 缺乏时病症:儿童:佝偻病成人:软骨病自身免疫性疾病 过量的影响:中毒。表现:高钙血症、高钙尿症、高血压、软组织钙化 备注:在体内可合成:皮下储有维生素D3原,紫外线照射下可变成维生素D3 3.维生素E 名称:生育酚类化合物(生育酚、生育三烯酚) 活性形式:生育酚 功能:1、抗氧化剂、自由基清除剂、保护细胞膜,维持其流动性2、调节基因表达(抗炎、维持正常免疫功能、抑制细胞增殖,降低血浆低密度脂蛋白的浓度。预防治疗冠状动脉粥样硬 化性心脏病、肿瘤与延缓衰老有一定作用)3、提高血红素合成关键酶活性,促进血红素合成。缺乏时病症:新生儿:轻度溶血性贫血一般不易缺乏。重度损伤导致红细胞数量减少,脆性增加等溶血性贫血。动物缺乏,生殖器发育受损,甚至不育 备注:临床常用维生素E治疗先兆流产与习惯性流产 4.维生素K 名称:凝血维生素 活性形式:2-甲基1,4-萘醌 功能:1、维生素K具有促进凝血的作用, 就是许多γ-谷氨酰羧化酶的辅酶2、对骨代谢有重要作用,对减少动脉钙化有重要作用,大剂量可降低动脉硬化的危险性。 缺乏时病症:维生素K缺乏引起出血。 备注:长期应用抗生素及肠道灭菌有引起维生素K缺乏的可能性。引发脂类吸收障碍的疾病,可引起维生素K缺乏。新生儿易缺乏(不能通过胎盘) 二、水溶性维生素

生化复习要点

一、名词解释(共10小题,每小题2分,满分20分) 1. 减色效应 2. 增色效应 3. 半保留复制 4.半不连续复制 5.Tm值 6. 转氨基作用 7. 联合转氨基作用 8. 呼吸链 9. 电子传递链10. 蛋白质11. 电泳12. β—氧化作用13.等电点14.必需氨基酸15.必需脂肪酸16.糖异生作用17.氧化磷酸化18.SD序列19.转氨基作用20. 逆转录21底物水平磷酸化22密码子23高能化合物24酶的变构效应25全酶 二、填空题(共40个空,每空0.5分,满分20分) 1.胸苷与尿苷的区别? 2.使用离心机时的注意事项? 3.构成核酸、蛋白质及脂肪的基本结构单元? 4.tRNA二级及三级结构的特点? 5.糖酵解、三羧酸循环的定位及关键酶? 6.脂肪酸合成的原料及二碳供体? 7. 解释氧化磷酸化作用机制的学说及提出者? 8.尿素循环中的两种非蛋白质AA? 9.嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸合成的过程? 10.肽链延伸时的三步循环过程? 11.维持蛋白质胶体稳定的两个因素? 12.生物膜上参与细胞识别的成分? 13.丙酮酸在缺氧及无氧时去向? 14.真核生物中1mol甘油彻底氧化分解生产多少ATP? 15.大肠杆菌DNA聚合酶III的活性及相应功能? 16.脂肪酸β—氧化的受氢体及终产物? 17.大肠杆菌DNA复制过程? 18.生物膜功能的主要担负者? 19.次黄嘌呤可与哪些碱基配对? 20.含有游离巯基的氨基酸? 21.鱼藤酮阻断呼吸链的原理? 22.转录是RNA聚合酶全酶的亚基组成及识别启动子的因子? 三、单项选择题(共15小题,每小题1分,满分15分) 1.能破坏α-螺旋结构的氨基酸残基? 2.酶竞争性抑制剂的动力学效应? 3.有机磷农药中毒的机理? 4.米氏方程? 5.嘌呤环中每个原子的来源? 6.DNA复制中需要的酶? 7.真核生物mRNA特点? 8.原核生物与真核生物新生肽链N-末端的氨基酸分别是? 9.人体内氨的主要代谢去路? 10.转氨酶、脱羧酶、羧化酶的辅酶分别是? 11.能通过转氨基作用生成α-酮戊二酸的氨基酸? 12.极性氨基酸有哪些? 13.核酸及蛋白质合成的方向?

学习生化心得

王镜岩生物化学第三版复习心得 考完了,也终于有时间有机会为那艰苦的岁月记下点东西了~~ 考生化与分子生物学是一种挑战。我比较喜欢挑战,于是选择了生物化学与分子生物学专业。 第一眼见到王镜岩的那本赛过《辞海》的“巨作”,让我着实愣了一把:天!生化有这么多内容吗? 但我并没有放弃。 起初我慢慢的看,看得很认真,甚至不放过一个结构式,从去年4月开始,上课的时候看(一般与考研无关的课我都不听的),在实验室边做实验边看……大概看了一个月吧,终于把糖类和脂类看完了,长嘘一口气,回顾一下自己的成果,感觉效果还真好,但同时,我忽然发现我在走一条错误的道路:一个月看两章,这套书有40章,虽然现在要上课要做实验,但看书的时间还是占了蛮多的,就按平均每月看3章计算,40章也至少要看10个月!也就是按这种方式我必须得花10个月的时间才能把这套书吃透!而这又意味着什么?10个月以后全国研究生入学考试早考完了~~~ 我开始思索其他解决方案…… 经过半个月的思考与摸索,我决定,第一遍迅速浏览是最好的。就是很简单的看,不要刻意去记,就像看小说一样看,只要知道大概讲了些什么,以后查找的时候可以知道大概在哪个位置,这就是在整体上去把握。很快,我用1个月的时间看完了这两本“工具书”。 虽然也没有记住什么,心里却还是塌实多了。 但是后来终因事情太多(当时是班干、院干兼党员,许多事情身不由己,躲不掉也不能躲;暑假又在实验室帮老师做课题研究扎扎实实用了两个月的时间),所以暂停了一段时间,本人记性不佳,所以断断续续的复习对我效果不是很好,所以在这里先奉劝各位,如果你真想把赌注压在考研上,那么,你必须抛开一切干扰,否则难如你愿! 言归正传,继续讨论我的心得…… 第二遍正式复习已经到了9月中旬了,已没有我过多的时间去细看了。我开始以做课后练习为主的复习方式。那时我已向院里申请校外租房了(要毕业了,寝室像个网吧~根本不适合复习~),我从图书馆借了好几本生化习题集和参考书,主要有中科院几个版本的习题集、各院校联合出版的一本习题集(具体哪几个我都忘记了,需要的话我可以帮大家到图书馆再去找找看是什么书)以及各版本的生化书、分子生物学书(因为生物化学与分子生物学有许多都是相通的),习题集

生物化学总结

一、符号题 1、GSH:还原性谷胱甘肽,是某些酶的辅酶,在体内氧化还原作用中起重要作用。 2、DNFB:2,4-二硝基氟苯,可以与氨基酸反应生成稳定的2,4-二硝基苯氨酸,可用于肽的N端氨基酸测定。 3、PI:等电点,指两性电解质所带净电荷为零时外界溶液的PH值。 4、cAMP:3,5-环腺苷酸,第二信使,在激素调节中起作用。 5、Cgmp:3,5-环鸟苷酸,第二信使,在激素调节中起作用。 6、Ta:退火温度,使变性的DNA缓慢冷却使其复性时的温度,一般以低于变性温度Tm20-25为宜。 7、tRNA:转移核糖核酸,与氨基酸结合,携带氨基酸进入mRNA-核糖体复合物的特定位置用于蛋白质合成。 8、hnRNA:核内不均一RNA。mRNA的前体,加工后可转变为mRNA。 9、CoASH:辅酶A,乙酰基团载体。 10、NAD(P)+:氧化型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸,脱氢酶的辅酶,为脱氢反应转移H原子或者电子。 11、NADP:还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸,还原力,为生物体合成反应提供[H]. 12、FMN:黄素腺嘌呤单核苷酸,脱氢酶的辅基。 13、FAD: 黄素腺嘌呤二核苷酸,脱氢酶的辅基。 14、THF/FH4:四氢叶酸,一碳单位的载体。 15、TPP:焦磷酸硫胺素,脱羧酶的辅酶。 16、PLP:磷酸吡哆醛,转氨酶的辅酶。 17、Km:米氏常数,反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 18、UDOG:尿苷二磷酸葡萄糖,合成蔗糖时葡萄糖的供体 19、ADPG:腺苷二磷酸葡萄糖,合成淀粉时葡萄糖的供体 20、PEP:磷酸烯醇式丙酮酸,含高能磷酸键属于高能磷酸化合物,在糖酵解中生成 21、HMP:磷酸戊糖途径,产生细胞所需的具有重要生理作用的特殊物质nadph和5-磷酸核糖。 22、G-1-P:葡萄糖-1-磷酸,由葡萄糖激酶催化葡萄糖生成,不含高能键。 23、PCR:聚合酶链式反应,细胞外DNA分子克隆或无细胞DNA分子克隆。 24、SSB:单链结合蛋白,DNA复制时与解链的单链DNA结合防止其复性。 25、Met:甲流氨酸,AUG是甲硫氨酸的密码子,又是肽链合成的起始密码子。 26、ACP:酰基载体蛋白,脂肪酸合成中起载体运输作用。 27、PRPP:5-磷酸核糖焦磷酸,核酸生物合成中作为戊糖的供体。 28、Imp:次黄嘌呤核苷酸,嘌呤核苷酸生物合成的中间产物。 29、Xmp:黄嘌呤核苷酸,嘌呤核苷酸生物合成与分解的中间产物。 二、名词解释 1、氨基酸等电点:在一定的PH下,氨基酸上的氨基和羧基的解离度相等,氨基酸所带的净电荷为零,在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动,此时的PH称为氨基酸等电点。 2、蛋白质空间结构:蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽键走向;是以一级结构为基础的。

生化考研复习题

生化考研复习题 第一章蛋白质化学 1(山大)简要说明为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有如下性质。 (1)在低pH值时沉淀。 (2)当离子强度从零增至高值时,先是溶解度增加,然后溶解降低,最后沉淀。(3)在给定离子强度的溶液中,等电pH值时溶解度呈现最小。 (4)加热时沉淀。 2(川大)下列试剂常用于蛋白质化学研究,CNBr,丹磺酰氯、脲,二硝基氟苯(DNFB)、6mol/LHCI,β-巯基乙醇,水合茚三酮,胰蛋白酶,异硫氰酸苯酯,胰凝乳蛋白酶,SDS,指出分别完成下列任务,需用上述何种试剂。 (1)测定小肽的氨基酸顺序。 (2)鉴定肽的氨基末端残基(所得肽量不足10-7g). (3)不含二硫键的蛋白质的可逆变性,若有二硫键存在时还需加入何种试剂。(4)在芳香族氨基酸的残基的羧基一侧裂解肽键。 (5)在甲硫氨酸的羧基一侧裂解肽键。 3(北师大)用1mol酸水解五肽,得2个Glu,1个Lys,用胰蛋白酶裂解成二个碎片,在pH=7时电泳,碎片之一移向阳极,另一向阴极;用DNP水解得一DNP-谷氨酸;用胰凝乳蛋白酶水解五肽产生两个二肽和一个游离的Glu,,写出五肽顺序。 4(北师大)简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。 5(中科院)用什么试剂可将胰岛素链间的二硫键打开与还原?如果要打开牛胰核糖核酸酶链内的二硫键,则在反应体系中还必须加入什么试剂?蛋白质变性时为防止生成的-SH基重新被氧化,可加入什么试剂来保护? 6(中科院)列出蛋白质二级结构和超二级结构的基本类型。 7(中科院)根据AA通式的R基团的极性性质,20种常见的AA可分成哪四类。8(川大)请列举三种蛋白质分子量的测定方法,并简过其原理。 9(上师大)指出分子排列阻层析往上洗脱下列蛋白质的顺序。分离的蛋白质范围是5 000到400 000,已知这些蛋白质的分子量为: 肌红蛋白(马心肌)16900 过氧化氢酶(马肝)247500 细胞色素C(牛心肌)13370 肌球蛋白(鳕鱼肌)524800 糜蛋白酶元(牛胰)23240 血清清蛋白(人)68500

学习生化的感想

学习生化的感想 大二上学期,我们动医专业开设了动物生物化学这门课,巧的是,我们生化老师主编的新书也出版了,而且还成了我们这一届学生们的教材(我们都是很自豪的)。我以前不知道会换书,所以就提前买了一本胡兰主编的《动物生物生化》,是那种旧的教材,自己以为内容不会相差太大,后来生化老师也说到了这一点:用谁的书并不影响对生化课的学习。 记得很清楚,上第一节生化课,讲的绪论,印象很深的是生化老师所说的记笔记的事情:要让我们自己“喂”自己。几乎每门新课一开始,便是讲绪论,任课老师也会讲到记笔记的,可是该怎样记,记些啥,还是不清不楚。我们这些大学生们,走过了高中三年,迈过了高考这道坎,笔记不知记了多少,大概每个人都会有他们自己的一套学习的方式,记笔记当然也是一样啦,用什么方法,记些什么内容,他们应该是很清楚的。说实话,当时特别赞同生化老师的观点,觉得他说的都是些大实话。可是,这好多年来早已养成的记笔记的习惯,还真是不容易改的,我有自己的习惯,该记什么不该记什么,自己也是顺其自然的,有时候会记些老师的PPT上面的知识点(我没有向老师要课件的习惯),有时候就只是在那听老师讲课,我和生化老师的想法其实挺像的:只要学到知识就行,其他的都是手段而已,无所谓。 任何一门新课一开始上,大概都会有新的老师来上课,学生的积极性都是很高的,一般是全到的,免不了一阵的好奇与兴奋,或许只是为了认识认识新老师,摸摸老师的脾气性格什么的,新知识一般是学不到多少的,这对于生化课也不例外。最一开始的几节生化课,我自己都觉得自己是那么认真地听讲,看书,记笔记,又加上一开始学的部分是蛋白质、核酸,这些又是在我高中时喜欢的生物课中学过的,于是就更放心了:就这样学呗,也没啥难度啊。上了几节课后,对于生化课和生化老师的新鲜感没有了,老师的上课方式也有了了解,虽然没有课前预习和课后复习这两个重要环节,课上没有问题,课后没有温故知新,但这好像并没有影响到我的学习。自己也早就听学长学姐们说过,生化挺难的,甚至流行“生理生化,必有一挂”这样的说法,可是我却不以为意,有种看轻的心态。 然而随着学习的深入,新名词多了,老师的PPT上又有很多的英文和英文符号简写,加上讲了好几个循环,不断积累,终于,慢慢地,开始跟不上老师讲课的速度了,至于后面的糖代谢,脂代谢,就几乎是天书了,我不知道别人是什么感觉,反正我是真心这样认为的。于是老师上课前对于上一节课所学内容的提问,理所当然的成了我的担惊受怕,虽然老师问的问题都是很简单的,上节课都讲过了,但是不会的人仍然是大有人在,我也很是心虚,很是担心老师会点到我的名字,整个教室有一两百学生,若是站起来啥也答不出来那可就丢人丢大了。当然也有很认真学习的,想必课后也是做好了复习,课上提问人家回答的就是好,此时我除了为侥幸没被点到名而长吁一口气外,心里对于这样的好学生也是充满了羡慕嫉妒恨,当即告诉自己往后再奋起直追,课后就又忘了,该怎么样还是怎么样。老师讲的课听不懂了,上课就开始走神,犯困,至于老师都讲了些什么,我只能说是:不知所云。但我在听,只是不知道讲的是什么而已,所以一节课下来,脑子中没能装下多少东西,可是不知怎么的,自己却没有一丁点儿着急的感觉或者说是干脆放弃不学了的念头。 哎,那段日子上的生化课,真是“轻松愉快”。 就这样,上课该听听,该不会还是不会,自己却并不着急,学完了糖、脂代谢,直到到了含氮小分子物质的代谢这一部分,没办法了,再不学整本书就学完了,再也不能告诉自己我还有时间奋起直追了,于是才开始自己逼着自己弄明白老师所讲的。重要的是休息好,上课不再犯困,集中精力,尽量靠前些坐,也便于拍些照片(我没有老师上课的课件),课后复习看看,省下记笔记的时间看看书,把知识串成串,尽量加快节奏,以便跟上老师的速度,以这样的方式,直到结课。 为了考试不至于像学长学姐们说得那样“生理生化,必有一挂”,落下的糖、脂代谢部

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