生化考研重点知识总结
生化考研重点知识总结
第一章单糖
①多糖与碘显色，至少需要的葡萄糖残基数：6
②唾液淀粉酶激活剂：Cl-
③几个典型非还原糖：蔗糖、糖原、淀粉
④形成N-糖肽键的单糖或衍生物是：
第二章油脂
①几个非饱和脂肪酸双键数：
⑴油酸：1
⑵亚油酸：2
⑶亚麻酸：3
②人不能自身合成的必须脂肪酸：亚油酸、亚麻酸
③四种脂类转运脂蛋白：
⑴CM：乳糜微粒，转运外源性三酰甘油酯
⑵VLDL：极低密度脂蛋白，转运内源性三酰甘
油酯
⑶LDL：低密度脂蛋白，转运内源性胆固醇
⑷HDL：高密度脂蛋白，转运外源性胆固醇
第三章氨基酸与蛋白质
①几种主要氨基酸及三字母缩写
⑴两特殊：Pro、Gly
⑵芳香：酪（Tyr）色（Trp/Try，吸光最强）苯（Phe）
⑶八种必需氨基酸：甲携来一本亮色书，Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr
⑷侧链为羟基氨基酸：苏（Thr）丝（Ser）酪（Tyr）
⑸酸性氨基酸：天（Asp）谷（Glu）※对应两酰胺：Asn、Gln
⑹碱性氨基酸：赖（Lys）精（Arg）组（His）
⑺其它：丙氨酸（Ala）
②PI
⑴PI的计算：PI=（PK1+PK2）/2=(PK1+PKR COOH)/2=(PK2+PKR NH2)/2
⑵PH的计算：PH=PK1+Lg（R/R+）=PK2+Lg（R-/R）
⑶PH =7的水中溶蛋白，PH=6，则该蛋白PI<6：蛋白溶后PH下降为6，表明蛋白的COOH
电离出H+，则产生了R-，PH=6>PI 时有R-
③蛋白二级结构
⑴α螺旋：Sn=3.613，存在Pro时不形成α螺旋，右手螺旋
⑵β折叠：同/反向，肽键中H与O成氢键，轴距0.35nm
⑶β转角：转角处为Gly
④超二级结构：无规卷曲、结构域
⑤三级结构：作用力（二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力）
⑥蛋白结构分析
⑴N端分析法：FDNB（Sanger）、PITC（Edman）、DNS-Cl（丹磺酰氯）、氨肽酶法
⑵C端分析法：羧肽酶法、无水肼解法※羧肽酶A：不能水解C端为Lys、Arg、Pro的
肽键；羧肽酶B：能水解C端为Lys、Arg的肽
键；C端倒数第二位是Pro时，A、B都不能水
解
⑶打开二硫键：还原法（巯基化合物，碘乙酸保护）、氧化法（过甲酸）
⑷专一切断：胰蛋白酶（Lys、Arg-COOH肽键）；CNBr（Met-COOH肽键）；胰凝乳蛋白酶（）；
⑦显色反应
⑴Follin酚：蓝色，酚基（Tyr）、吲哚基（Trp），组分（CuSO4+磷钼酸）
⑵Millon：红色，酚基（Tyr），组分（HgNO3+Hg（NO3）2）
⑶坂口反应：红色，胍基（Arg），组分（α萘酚，NaClO）
⑷黄色反应：黄色，芳香氨基酸，组分（浓HNO3）
⑸双缩脲反应：紫红色，肽键，多肽，组分（NaOH+CuSO4）
⑹乙醛酸反应：紫色，吲哚基（Trp）
⑧几种重要氨基酸
⑴提供活性甲基的：S-腺苷Met
⑵形成N-糖肽键的：Asp
⑶胶原蛋白中含量高的氨基酸：Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys
⑨蛋白分离纯化技术：透析、超滤；密度梯度离心；凝胶过滤；PI法、盐析、有机溶剂
法；电泳、离子交换；吸附层析；亲和层析
※凝胶过滤大分子先出，凝胶电泳相反：机理
△分子运动速度决定因素：大小、电荷量、形状
※蛋白离子交换层析与洗脱：
※凝胶电泳三效应：电荷、分子筛、浓度效应
⑩蛋白含量测定
⑴测N：凯氏定氮、紫外吸光、双缩脲吸光、福林酚显色吸光
⑵测M：沉降离心、凝胶过滤（凝胶排阻层析）、SDS-PAGE
※凯氏定氮：HNO2反应，生成的N2中氨基酸占1/2
⑾其它
⑴分离二硫基的肽段可用：SDS-PAGE
⑵几个主要氨基酸的PI值：
⑶几种重要蛋白：
⑷镰刀贫血病：Glu→Val，第6位
⑸与烷化剂（碘乙酸）反应的氨基酸：Cys（半胱氨酸）
第四章酶学
①酶活化中心组成：结合部位、催化部位
②计算：活力单位（IU、Kat）、比活力（IU/mg）、转化数/转化周期、米氏方程
③各可逆抑制作用的动力学特点：Km、Vmax
※几个抑制作用：竞争抑制（丙二酸对琥珀酸脱氢酶）；有有机磷（与丝氨酸羟基共价不可逆）；CO、CN（作用于Cytaa3）；不可逆抑制（重金属、有机砷、CN
化物、硫化物、CO）
④酶促反应初速度与[E]、T有关
⑤以“三点结合”模型作用的酶：甘油激酶
⑥酶的专一性
⑴专一水解葡萄糖形成的二酯键的酶：
⑵以O2为直接氢受体的氧化酶：VC氧化酶、细胞色素氧化酶
⑦别构酶
⑴两独立功能部位：活性中心、变构中心
⑵动力学曲线：S型，其它为双曲线
⑶具有效应：协同效应、变构效应
※典型代表—血红蛋白：协同效应、波尔效应、变构效应
⑧酶分离纯化
⑴要求：纯化倍数高、回收率高
※纯化倍数=比活力/纯化前总比活力
回收率=活力单位数/纯化前活力单位数
⑵方法：同蛋白质
⑨竞争性抑制剂：增[S]可减弱抑制作用
⑩患尿黑酸症的病人是由于：缺少尿黑酸氧化酶（尿黑酸氧化酶遗传缺陷）
第五章核酸
①反向互补配对：ACG-CGT（U）
②N-苷键：Ψ（C1‘-C5），嘌呤（N9-C1‘），嘧啶（N1-C1’）
③SnRNA：核仁不均一RNA，功能（促进转录、）
④核酸分离技术
⑵凝胶电泳：三效应、分子运动速度决定因素见蛋白质
⑵离子交换层析：阳离子交换层析，核苷酸脱下顺序：U→G→C→A
阴离子交换层析，核苷酸脱下顺序：C→A→U→G
⑶亲和层析：可用亲和层析法分离的核酸：mRNA（PolyA尾）
⑤DNA测序三法：加减法（Sanger、1975），化学断裂法，双脱氧终止法（Sanger、
1977、原理）
⑥不能形成两性离子的核苷酸是UMP：原因
⑦cNMP
⑴最重要的cNMP：cAMP、cGMP
⑵cAMP：第二信使
⑷cAMP分子内有：环化的磷酸二酯键
cAMP与cGMP：生物作用并不是完全相反
第六章分子生物学与基因工程
①基因组学
⑴启动子组成3部分：识别部位（-35、CG/CAAT），结合部位（-10、TATA），转录起始点
⑵高度重复序列：卫星DNA、小卫星DNA、微卫星DNA
⑶原核生物基因重叠类型：
⑷基因家族按特点分三类：简单多基因家族、复杂多基因家族、发育调控的复杂多基因家
族
基因家族按组成分三类：
②DNA复制
⑴DNA复制方式：线性（眼型），环状【θ（大肠杆菌）、滚环（病毒质粒）、D型（线粒
体、叶绿体）】
⑵DNA复制需引物：转录不需引物
※原核DNA聚合酶功能：损伤修复、校正、合成DNA
③基因工程酶
⑴RNase:RNaseA(嘧啶3’→5’)、RNaseT1（G的3’→5’）、RNaseT2（A的3’→5’）
⑵DNA连接酶所需能量：原核ATP、真核NAD+
⑶转移水解DNA-RNA中的RNA的酶：RNaseH、逆转录酶（有RNaseH活性）
⑷牛脾磷酸二酯酶水解RNA所得产物：5’磷酸切开，产生3’单磷酸核苷
⑸蛇毒磷酸二酯酶水解RNA所得产物：3’-OH切开，产生5’单磷酸核苷
⑹核酸合成酶：DDDP（依赖DNA的DNA聚合酶）、RDDP（依赖RNA的DNA聚合酶）、DDRP
（依赖DNA的RNA聚合酶）
⑺RNAPol2：RNAPolB，合成hnRNA，分布在核质中
⑻RNA用强碱水解产生：2’ -核苷酸、3’-核苷酸混合物
⑼限制内切酶切割特点：4-8bp、6bp主要，成黏性、平齐末端，成回文序列，甲基化难切④tRNA结构
⑴含稀有碱基最多：D（二氢尿嘧啶）、ψ（假尿嘧啶）、I（次黄嘌呤）
⑵四环四臂五区：D臂、TψC臂、氨基酸臂（受体臂）、反密码子臂
⑶二级：三叶草
⑷三级：倒L
⑤基因表达
⑴DNA重组过程中DNA连接四方式：粘性末端连接、同聚物加尾法、加衔接物连接法、加
DNA接头连接法
⑵转位：三类转位因子【（插入序列IS）、转座子（Tn）、可转座噬菌体】，转位后遗传
效应（突变、产生新基因、染色体畸变）
⑶转录：转录5’端常见起始核苷酸是G、A，原核终止子在终止位点前有PolyU
⑷翻译：参与肽链延伸的因子（EF-Tu、EF-TS、移位酶/G因子），肽基转移酶催化组分
（23SrRNA），蛋白合成时生成肽键的能量来自高能酯键水解
⑸转录抑制剂：利福平、利迪链霉素、放线素D、α-鹅膏蕈碱
⑹翻译抑制剂：抗生素（氯霉素、链霉素、卡那霉素、新霉素、四环素、土霉素）※机理
干扰素（使起始因子eIF2磷酸化失活），毒素（抑制真核肽链延长）
⑥基因工程
⑴基因工程载体：必备条件（自主复制、有标志基因便于筛选、易引入受体细胞、酶切位
点少、M大可携带大片基因）
常用载体（质粒、病毒、噬菌体、人工大染色体改造而来）
⑵DNA文库：含某种生物体全部被转录成mRNA的所有基因序列
⑦密码子
⑴起始密码子：原核（AUG、GUG、UUG，对应fMet）真核（AUG，对应Met）
※起始tRNA：tRNA Met、tRNA fMet
⑵终止密码子：UAA、UAG、UGA
⑶无义密码子：UAA、UAG、UGA
⑷线粒体中三种特殊密码子：UGA-色氨酸
⑸原核RF1识别的密码子：UAA、UAX ※RF2识别的密码子：UAA、UGA
⑹密码子性质：不重叠、特殊性、通用性、简并性、连续性、摆动性
※摆动性：A-U，U-A、G，C-G，G-C、U，I-A、U、C
⑧其它
⑴SnRNA功能：RNA成熟加工、与染色质结合、调节基因活性
⑵多拷贝基因有：组蛋白基因、
⑶3种印迹法对应检测对象：S-DNA、N-RNA、W-Pro
⑸Tm的影响三因素：C三G、盐浓度（Na+）、DNA均一性（均一→窄）
Tm=（C+G）%×0.41+69.3
第七章维生素与激素
①几种重要酶的辅酶
⑴脱羧酶：α酮酸脱羧酶（TPP/VB1）、氨基酸脱羧酶（磷酸吡哆醛（VB6）
※磷酸吡哆醛：氨基酸脱羧酶、转氨酶的辅酶
⑵以FAD为辅酶的酶：二氢硫辛酰胺脱氢酶、脂酰辅酶A脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、线粒体
α磷酸甘油脱氢酶
⑶羧化酶的辅酶：生物素（VB7）
⑷VB12：钴胺素（参与甲基转移）
⑸氧化还原酶的辅酶：NAD+
⑹以NADP为辅酶的酶：苹果酸酶、6-p-G脱氢酶
⑺以FAK为辅酶的酶：脂酰辅酶A脱氢酶
②几种特定功能的维生素
⑴凝血维生素：VK，脂溶
⑵抗血维生素：VC，水溶
⑶含A的维生素：NAD+、NADP、FAD、CoASH
※VD：
体内活性最高的VD是：1,25-二羟基胆钙化醇[1,25-（OH）2D3]
两种VD原：VD3（7-脱氢胆固醇），VD2（麦角固醇）
VD3的形成：胆固醇→7-脱氢胆固醇→VD3
③胰岛素等激素的受体是：
④含N激素受体在激素作用下与腺苷酸环化酶的耦联是由G蛋白介导实现的
⑤蛋白质类激素受体位于：细胞质膜上
⑥类固醇激素受体位于：细胞内
第八章生物氧化
①肌肉或神经细胞储存能量的高能化合物是：磷酸肌酸（IP3）
②高能化合物有：磷酸肌酸、1,3-二磷酸甘油酸、磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）、
③生物合成中主要的还原剂；NADPH，来源于HMS（磷酸戊糖途径/磷酸己糖旁路）
④生物氧化过程中，ATP生成方式：底物水平磷酸化、氧化磷酸化
⑤线粒体的嵴：外表面与基质接触，含有氧化磷酸化组分
⑥ATP合成酶
⑴F0F1-ATPase是：催化ATP合成的酶形式，一种膜结合复合物，单独存在时没ATP酶活
性
⑵F0：含H+通道
⑦ATP合成机理
⑧细胞质脱下的一对氢进入线粒体的三方式：异柠檬酸穿梭、苹果酸穿梭、甘油磷酸穿梭
⑨丙氨酸脱氢酶系的辅因子：TPP（VB1）、CoASH、FAD、NAD+、硫辛酸、Mg2+
丙氨酸脱氢酶系的酶：丙酮酸脱羧酶、硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶
⑩醛缩酶的底物是：F-1,6-2P
⑾在TCA、有氧呼吸链中产生的ATP最多的是：α-酮戊二酸→琥珀酸
第九章糖代谢
㈠糖酵解
①部位：胞液
②过程：葡萄糖、糖元转变为丙酮酸
③三关键酶：
⑴己糖激酶：包括（葡糖糖激酶、果糖激酶），不受ATP/AMP的调节
⑵磷酸果糖激酶：限速，主要激活剂（2,6-二磷酸果糖），抑制剂（ATP、柠檬酸）
⑶丙酮酸激酶：受ATP/AMP的抑制
④产能：2ATP
⑤醛缩酶的底物：F-1，6-P2（1，6-二磷酸果糖）
※糖代谢中既催化脱氢又催化脱羧的两种酶：异柠檬酸脱氢酶、6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶
㈡糖的有氧氧化
①丙酮酸→乙酰辅酶A：
⑴部位：线粒体内膜
⑵丙酮酸脱氢酶系：3酶（丙酮酸脱羧酶、硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶）
5辅（TPP（VB1）、CoASH、FAD、NAD+、硫辛酸、Mg2+）
②TCA循环：柠檬酸循环、Krebs循环
⑴调节TCA循环运转最主要的酶：异柠檬酸脱氢酶（限速）、α-酮戊二酸脱氢酶系
⑵部位：线粒体基质、内膜
⑶酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶（限速）、α-酮戊二酸脱氢酶系
③1分子葡萄糖有氧氧化产生ATP数：36（38）=2+6（4）+6+24
④草酰乙酸来源三途径：苹果酸酶和苹果酸脱氢酶、丙酮酸脱羧酶、磷酸丙酮酸脱羧酶㈢磷酸戊糖途径、磷酸己糖旁路HMS
①核糖的分解途径是：HMS
②生物合成中除ATP供能外
⑴合成糖还需：UTP
⑵合成脂肪还需：GTP
⑶生物合成的还原力是NADPH，来源是HMS
※反应部位总结
糖酵解（EMP）：胞质
TCA：线粒体基质、内膜
氧化磷酸化：线粒体内膜
㈣糖元代谢
①合成糖元时，葡萄糖先活化成：UDPG
②植物合成淀粉时需：ADPG
③合成蔗糖需：UDPG、6-P-G
㈤糖异生
第十章脂代谢
㈠三酰甘油代谢
①分解代谢
⑴β-氧化：
反应部位：线粒体基质
产物：偶数碳（乙酰CoA）、奇数碳（几个乙酰CoA+1个丙酰CoA）
反应过程：二步脱氢（生成1FADH2+1NADH）、产ATP（5个）
⑵饱和脂肪酸分解
※酮体
生成部位：肝内
成分：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮
利用部位：肝外，脑、肌
⑶不饱和脂肪酸氧化分解：
两特殊酶：顺-反烯酯酰CoA异构酶、顺-反-β羟酯酰CoA异构酶
1分子软脂酸（16C）彻底氧化分解成CO2、H2O生成ATP数：
②脂肪酸合成
⑴脂肪酸合成代谢还原力是NADPH，来源是HMS
⑵催化胞液脂肪酸合成的限速反应由乙酰CoA羧化酶催化
⑶酰基载体为ACP，β-氧化中酰基载体是乙酰CoA
㈡磷脂代谢
①合成磷脂所需能量来自：CTP
㈢胆固醇代谢
①在体内可直接合成胆固醇的化合物是：脂酰CoA
第十一章氨基酸与蛋白质代谢
①几种氨基酸
⑴生酮氨基酸：Leu、Lys
⑵生糖氨基酸：除Leu、Lys外的
⑶生酮兼生糖氨基酸：Phe、Tyr、Trp、Thr、I le、Lys
⑷可转变为乙酰CoA的氨基酸：
⑸能与糖链发生糖基化的氨基酸：
②脱氨基
⑴氧化脱氨基：L-Glu
⑵联合脱氨基：组织中
⑶嘌呤核苷酸循环：骨骼肌、心肌中
③直接排氨的动物：水生动物（鱼）、原生动物
④氨的代谢
⑴氨的储存与转运：
储存方式：
转运方式：丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺-谷氨酸循环
※骨骼肌中脱氨基产生的氨通过什么途径转入肝脏：丙氨酸-葡萄糖循环⑵氨的去路-鸟氨酸循环（尿素循环）
部位：肝（线粒体、胞质）
终产物：尿素
关键酶：
※鸟氨酸循环生成尿素的前体是：Arg
产物-尿素中N的来源：N2-Asp
⑤个别氨基酸的代谢
⑴组胺的形成：His脱羧
第十二章核苷酸代谢
㈠核苷酸合成代谢
①嘌呤碱基与嘧啶碱基中各原子来源
⑴嘌呤碱基
N1-Asp
C2、C8-C1（一碳单位）
N3、N9-Gln
C4、C5、N7-Gly
C6-CO2
⑵嘧啶碱基
C2-CO2
N3-Gln
N1、C4、C5、C6-Asp
②脱氧核苷酸的合成
⑴脱氧发生在NDP（核苷二磷酸）水平
⑵dTMP生成发生在NMP水平
※合成嘌呤需氨基酸：Asp、Gln、Gly
合成嘧啶需氨基酸：Gln、Asp
嘧啶核苷酸合成的重要中间产物是：OMP ㈡核苷酸分解代谢
①嘌呤分解代谢
⑴人体嘌呤分解代谢主要终产物：尿酸
⑵人、猿以外哺乳动物嘌呤代谢终产物：尿囊素
※代谢综合总结：
联系糖、脂、蛋白三大物质代谢的关键物质是：乙酰CoA、丙酮酸氨甲蝶呤抑制：嘌呤核苷酸、胸腺嘧啶核苷酸的从头合成
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脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
《生物化学》考研复习重点大题
中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动
体育研究生考试运动生理复习重点.
研究生考试运动生理复习重点 绪论 一. 必背概念 新陈代谢、兴奋性、应激性、适应性、体液调节 二. 当前生理学的几个研究热点 (热点即考点） 最大摄氧量、个体乳酸阈、运动性疲劳、骨骼肌、高原训练（重点中的重点） 第一章骨骼肌机能 一. 必背概念 动作电位、静息电位、“全或无”现象、兴奋-收缩耦联、阈强度、运动单位募集、肌电、几个收缩 二. 重点问题 1. 肌纤维的兴奋-收缩耦联过程. 2. 骨骼肌的几种收缩形式及实践中的应用. 3. 肌纤维的分类与生理生化特征及在运动实践中的应用. （第六节，必背） 4. 肌电的应用（了解）熊开宇老师在研究生课中讲过，还可以与后面的生理指标的运用结合 第二章血液 一. 必背概念 红细胞压积(比容、内环境、碱储备、渗透压、等渗溶液、假性贫血、运动员血液
二. 重点问题 1. 血液的作用，防止简答出现意外题 2. 血红蛋白在实践中的应用。A 机能评定 B 运动选材 C 监控运动量 第三章循环机能 一. 必背概念 心动周期、心率、心输出量、射血分数、心指数、心电图、动脉脉搏、心力储备、血压、减压反射、窦性心动徐缓、基础心率、减压反射、窦性心动徐缓、脉搏、运动性心脏肥大、 二. 重点问题 1. 心肌细胞和骨骼肌细胞收缩的不同特点。 2心输出量的影响因素？ 3. 静脉回心血量响因素？ 4. 动脉血压的影的影响因素？ 5. 运动对心血管系统的影响？（A 肌肉运动时血液循环的变化 B 长期的运动训练对心血管系统的影响） 6. 脉搏（心率）和血压在运动实践中的应用。(可出综合题） 第四章呼吸机能 一. 必背概念 胸内压、肺通气量、肺泡通气量、肺活量、时间肺活量、最大通气量、通气/血流比值、氧解离曲线、氧脉搏、血氧饱和度、氧利用率
高等数学考研知识点总结
高等数学考研知识点总结 一、考试要求 1、理解函数的概念，掌握函数的表示方法，会建立应用问题的函数关系。 2、了解函数的奇偶性、单调性、周期性和有界性。 3、理解复合函数及分段函数的概念，了解反函数及隐函数的概念。 4、掌握基本初等函数的性质及其图形，了解初等函数的概念。 5、理解（了解）极限的概念，理解（了解）函数左、右极限的概念以及函数极限存在与左、右极限之间的关系。 6、掌握（了解）极限的性质，掌握四则运算法则。 7、掌握（了解）极限存在的两个准则，并会利用它们求极限，掌握（会）利用两个重要极限求极限的方法。 8、理解无穷小量、无穷大量的概念，掌握无穷小量的比较方法，会用等价无穷小量求极限。 9、理解函数连续性的概念（含左连续与右连续），会判别函数间断点的类型 10、了解连续函数的性质和初等函数的连续性，理解闭区间上连续函数的性质（有界性、最大值和最小值定理、介值定理），并会应用这些性质。1
1、掌握（会）用洛必达法则求未定式极限的方法。 二、内容提要 1、函数（1）函数的概念: y=f(x)，重点：要求会建立函数关系、（2）复合函数: y=f(u), u=，重点：确定复合关系并会求复合函数的定义域、（3）分段函数: 注意，为分段函数、（4）初等函数：通过有限次的四则运算和复合运算且用一个数学式子表示的函数。（5）函数的特性：单调性、有界性、奇偶性和周期性* 注： 1、可导奇(偶)函数的导函数为偶(奇)函数。特别：若为偶函数且存在，则 2、若为偶函数，则为奇函数；若为奇函数，则为偶函数； 3、可导周期函数的导函数为周期函数。特别：设以为周期且存在，则。 4、若f(x+T)=f(x), 且，则仍为以T为周期的周期函数、 5、设是以为周期的连续函数，则， 6、若为奇函数，则；若为偶函数，则 7、设在内连续且存在，则在内有界。 2、极限 (1) 数列的极限： (2) 函数在一点的极限的定义： (3)
医学生物化学重点总结
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）
2017西医综合考研：生理学要点归纳
2017西医综合考研：生理学要点归纳 第一章绪论 考纲没有变化，重点考察的就是正负反馈调节.自身调节的区别以及相对应的例子.正反馈起加强控制信息的作用，而负反馈起纠正减弱控制信息的作用 ,必须记清楚这些代表性的例子，尤其是正反馈和自身调节的例子.还要注意联系后面章节区分哪些是正反馈哪些是负反馈，举例说明如血液凝固过程.分娩过程. 排尿排便反射等这些都是正反馈，再如减压反射.肺牵张反射.甲亢时 TSH 分泌减少等都是负反馈，同学们应总结出一些例子，在解题时往往起到关键作用.另外需要注意的是在有些生理过程中，既无闭合回路又无调定点的不属于反馈调节。 第二章细胞的基本功能 这一章比较重点，每年都会有本章的考题，大的重点就是物质的交换和动作电位。这将会涉及到今后各个章节的学习，同学们必须深入的理解加以牢固记忆。几种物质的跨膜转运方式如果比较起来记忆在解题时更容易区分。静息电位和动作电位的产生机制要理解去记忆。还需要注意的是一些局部电位的例子，如微终板电位?终板电位?EPSP? IPSP等都是局部电位，同时大家还需要搞清楚的就是局部电位和局部电流的区别，局部电位是指没有达到动作电位水平，而局部电流则是指动作电位的传播方式，要注意区分二者。 第三章血液 主要是对血液成份及功能做了介绍，对今后血液学和呼吸系统做的基础。血量为全身血液的总量，成年人血量占总体重的7%-8%。血浆渗透压包括晶体渗透压和胶体渗透压，注意二者的区别，另外渗透压的高低与溶质的颗粒数成正比，而与颗粒种类及颗粒大小无关，因此血浆渗透压主要是由晶体渗透压决定。要重点注意生理性止血为常考点，其过程包括血管收缩?血小板止血栓形成和血液凝固三个过程。纤维蛋白在纤维蛋白溶解酶的作用下被降解液化的过程为纤维蛋白溶解。生理止血过程中，凝血块形成的血栓会堵塞血管，出血停止血管创伤愈合后，构成血栓的纤维蛋白会被逐渐降解液化，使被堵塞的血管重新畅通。 第四章血液循环 重点内容还是心肌细胞的生物电以及血压调节等部分，本章是生理学的一个大的重点章节，内容繁多，需要全面理解掌握。注意比较心室肌细胞和窦房结细胞动作电位的产生机制，心肌电生理特性这块需记忆：自律细胞的特点是4期自动去极化，窦房结能成为心脏正常起搏点的原因是4期自动去极化速度快，窦房结起搏细胞动作电位的特点是4期自动去极化，心肌不会产生强直收缩的原因是心肌细胞的有效不应期特别长，心室肌细胞动作电位的特点是0期去极化速度快、幅度高、有平台期、有超辐射，房室延搁的生理意义是避免房室的收缩重叠，窦房结自律性?高，心室肌细胞收缩力?强，浦肯野纤维传到速度?快，房室交接处传导速度?慢。心脏泵血过程和机制是考试重点也是难点，以左心室为例的典型心动周期的生理表现是常考点，同学们在复习时也要归纳一下“?”：快速射血期末左室压力?高，等容舒张期末左室容积?小，心房收缩期末左室容积?大，快速射血期末主动脉压力?高，等容收缩期末主动脉压力?低，等容收缩期室内压升高?快。心输出量的调节也是考试重点，但在解题时总会觉得无从下手，主要是要弄清各种调节的大致机制及题目想考查哪方面内容。微循
考研数学知识点总结
考研数学考点与题型归类分析总结 1高数部分 1.1高数第一章《函数、极限、连续》 求极限题最常用的解题方向： 1.利用等价无穷小； 2.利用洛必达法则 型和 ∞ ∞ 型直接用洛必达法则 ∞ 0、0∞、∞1型先转化为 型或 ∞ ∞ 型，再使用洛比达法则； 3.利用重要极限，包括1 sin lim = → x x x 、e x x x = + → 1 ) 1( lim、e x x x = + ∞ → ) 1(1 lim； 4.夹逼定理。 1.2高数第二章《导数与微分》、第三章《不定积分》、第四章《定积分》 第三章《不定积分》提醒：不定积分?+ =C x F dx x f) ( ) (中的积分常数C容易被忽略，而考试时如果在答案中少写这个C会失一分。所以可以这样加深印象：定积分?dx x f) (的结果可以写为F(x)+1，1指的就是那一分，把它折弯后就是?+ =C x F dx x f) ( ) (中的那个C,漏掉了C也就漏掉了这1分。 第四章《定积分及广义积分》解题的关键除了运用各种积分方法以外还要注意定积分与不定积分的差异——出题人在定积分题目中首先可能在积分上下限上做文章： 对于?-a a dx x f) (型定积分，若f(x)是奇函数则有?-a a dx x f) (=0； 若f(x)为偶函数则有?-a a dx x f) (=2?a dx x f ) (； 对于?20)( π dx x f型积分，f(x)一般含三角函数，此时用x t- = 2 π 的代换是常用方法。 所以解这一部分题的思路应该是先看是否能从积分上下限中入手，对于对称区间上的积分要同时考虑到利用变量替换x=-u和利用性质0 = ?-a a奇函数、? ?= - a a a0 2偶函数 偶函数。在处理完积分上下限的问题后就使用第三章不定积分的套路化方法求解。这种思路对于证明定积分等式的题目也同样有效。 1.3高数第五章《中值定理的证明技巧》 用以下逻辑公式来作模型：假如有逻辑推导公式A?E、(A B)?C、(C D E)?F,由这样一组逻辑关系可以构造出若干难易程度不等的证明题，其中一个可以是这样的：条件给出A、B、D，求证F。 为了证明F成立可以从条件、结论两个方向入手，我们把从条件入手证明称之为正方向，把从结论入手证明称之为反方向。 正方向入手时可能遇到的问题有以下几类：1.已知的逻辑推导公式太多，难以从中找出有用的一个。如对于证明F成立必备逻辑公式中的A?E就可能有A?H、A?(I K)、(A B) ?M等等公式同时存在，
生物化学知识点整理
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
2020年考研专业课西医综合大纲解析：生物化学
2020年考研专业课西医综合大纲解析：生物化学 一、生物化学考查目标 西医综合生物化学的考试范围为人民卫生出版社第七版生物化学 教材。要求学生系统掌握本学科中的基本理论、基本知识和基本技能，能够使用所学的基本理论、基本知识和基本技能综合分析、判断和解 决相关理论问题和实际问题。 二、生物化学考点解析 这节我们来解析一下生物化学。今年生物化学未发生任何改变。 生物化学对于很多考生来说都是比较难的学科，需要掌握和记忆的东 西很多，在此我想提醒大家在复习生化时一定要抓重点，切忌把时间 都放在一些较难较偏的知识点上，以免耽误时间。 下面我们就按大纲分的四绝大部分实行详细的解析。 生物化学 第一部分生物大分子的结构和功能 重点内容：氨基酸的分类,几种特殊的氨基酸，蛋白质的分子结构 及理化性质，核酸的组成，DNA双螺旋结构，酶的基本概念，米式方程，辅酶成分。熟记20种氨基酸，尽可能记住英文缩写代号，因考试时常 以代号直接出现。蛋白质的分子结构常考各级结构的表现形式及其维 系键。蛋白质的理化性质及蛋白质的提纯，通常利用蛋白质的理化性 质采取不破坏蛋白质结构的物理方法来提纯蛋白质。注意氨基酸及蛋 白质理化性质的鉴别。核酸的基本单位是核苷酸，多个核苷酸组成核酸，核苷酸之间的连接键为3'，5'-磷酸二酯键。DNA双螺旋结构，在DNA双链结构中两条碱基严格按A=T(2个氢键)、G三C(3个氢键)配对 存有，各种RNA的特点。另外还要注意到一些核酸解题上常用的概念。酶首先要注意的是一些基本概念，如：核酶、脱氧核酶、酶活性中心、同工酶、异构酶等。米式方程式考试重点，V=Vmax[S]/Km+[S],这个方
考研数学知识点总结(不看后悔)
考研英语作文万能模板考研英语作文万能模板函数 极限数列的极限特殊——函数的极限一般 极限的本质是通过已知某一个量自变量的变化趋势去研究和探索另外一个量因变量的变化趋势 由极限可以推得的一些性质局部有界性、局部保号性……应当注意到由极限所得到的性质通常都是只在局部范围内成立 在提出极限概念的时候并未涉及到函数在该点的具体情况所以函数在某点的极限与函数在该点的取值并无必然联系连续函数在某点的极限等于函数在该点的取值 连续的本质自变量无限接近因变量无限接近导数的概念 本质是函数增量与自变量增量的比值在自变量增量趋近于零时的极限更简单的说法是变化率 微分的概念函数增量的线性主要部分这个说法有两层意思一、微分是一个线性近似二、这个线性近似带来的误差是足够小的实际上任何函数的增量我们都可以线性关系去近似它但是当误差不够小时近似的程度就不够好这时就不能说该函数可微分了不定积分导数的逆运算什么样的函数有不定积分 定积分由具体例子引出本质是先分割、再综合其中分割的作用是把不规则的整体划作规则的许多个小的部分然后再综合最后求极限当极限存在时近似成为精确 什么样的函数有定积分 求不定积分定积分的若干典型方法换元、分部分部积分中考虑放到积分号后面的部分不同类型的函数有不同的优先级别按反对幂三指的顺序来记忆 定积分的几何应用和物理应用高等数学里最重要的数学思想方法微元法 微分和导数的应用判断函数的单调性和凹凸性 微分中值定理可从几何意义去加深理解 泰勒定理本质是用多项式来逼近连续函数。要学好这部分内容需要考虑两个问题一、这些多项式的系数如何求二、即使求出了这些多项式的系数如何去评估这个多项式逼近连续函数的精确程度即还需要求出误差余项当余项随着项数的增多趋向于零时这种近似的精确度就是足够好的考研英语作文万能模板考研英语作文万能模板多元函数的微积分将上册的一元函数微积分的概念拓展到多元函数 最典型的是二元函数 极限二元函数与一元函数要注意的区别二元函数中两点无限接近的方式有无限多种一元函数只能沿直线接近所以二元函数存在的要求更高即自变量无论以任何方式接近于一定点函数值都要有确定的变化趋势 连续二元函数和一元函数一样同样是考虑在某点的极限和在某点的函数值是否相等导数上册中已经说过导数反映的是函数在某点处的变化率变化情况在二元函数中一点处函数的变化情况与从该点出发所选择的方向有关有可能沿不同方向会有不同的变化率这样引出方向导数的概念 沿坐标轴方向的导数若存?诔浦际?通过研究发现方向导数与偏导数存在一定关系可用偏导数和所选定的方向来表示即二元函数的两个偏导数已经足够表示清楚该函数在一点沿任意方向的变化情况高阶偏导数若连续则求导次序可交换 微分微分是函数增量的线性主要部分这一本质对一元函数或多元函数来说都一样。只不过若是二元函数所选取的线性近似部分应该是两个方向自变量增量的线性组合然后再考虑误差是否是自变量增量的高阶无穷小若是则微分存在 仅仅有偏导数存在不能推出用线性关系近似表示函数增量后带来的误差足够小即偏导数存在不一定有微分存在若偏导数存在且连续则微分一定存在 极限、连续、偏导数和可微的关系在多元函数情形里比一元函数更为复杂 极值若函数在一点取极值且在该点导数偏导数存在则此导数偏导数必为零
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
历年生化考研西医综合试题重要知识点
★历年考研西医综合试题重要知识点（按照7版教材顺序）： （一）生物大分子的结构和功能 Unit 1 ★属于亚氨基酸的是：脯氨酸（Pro）[蛋白质合成加工时被修饰成：羟脯氨酸] ★蛋白质中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。 ★必需氨基酸：甲硫氨酸（蛋氨酸Met）、亮氨酸（Leu）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、赖氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr） ★含有两个氨基的氨基酸：赖氨酸（Lys）、精苷酸（Arg）“拣来精读” ★含有两个羧基的氨基酸：谷氨酸（Glu）、天冬氨酸（Asp）“三伏天” ★含硫氨基酸：胱氨酸、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） ★生酮氨基酸：亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）“同样来” ★生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr）“一本落色书” ★天然蛋白质中不存在的氨基酸：同型半胱氨酸 ★不出现于蛋白质中的氨基酸：瓜氨酸 ★含有共轭双键的氨基酸：色氨酸（Trp）[主要]、酪氨酸（Tyr） 紫外线最大吸收峰：280nm ★对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是：酯键 ★维系蛋白质一级结构的化学键：肽键； 维系蛋白质二级结构（α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲）的化学键：氢键 维系蛋白质三级结构（整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置）的化学键：次级键（疏水键、盐健、氢键和Van der Waals力） 维系蛋白质四级结构的化学键：氢键和离子键 ★蛋白质的模序结构（模体：具有特殊功能的超二级结构）举例：锌指结构、亮氨酸拉链结构 ★当溶液中的pH与某种氨基酸的pI（等电点）一致时，该氨基酸在此溶液中的存在形式是：兼性离子 ★蛋白质的变性：蛋白质空间结构破坏，生物活性丧失，一级结构无改变。 变性之后：溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解，紫外线（280nm）吸收增强。 ★电泳的泳动速度取决于蛋白质的分子量、分子形状、所在溶液的pH值、所在溶液的离子强度：球状＞杆状；带电多、分子量小＞带电少、分子量大；离子强度低＞离子强度高★凝胶过滤（分子筛层析）时：大分子蛋白质先洗脱下来 ★目前常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂是：丹（磺）酰氯 Unit 2 ★RNA与DNA的彻底分解产物：核糖不同，部分碱基不同（嘌呤相同，嘧啶不同） ★黄嘌呤：核苷酸代谢的中间产物，既不存在于DNA中也不存在于RNA中。 ★在核酸中，核苷酸之间的连接方式是：3’,5’-磷酸二酯键 ★DNA双螺旋结构：反向平行；右手螺旋，螺距为3.54nm，每个螺旋有10.5个碱基对；骨架由脱氧核糖和磷酸组成，位于双螺旋结构的外侧，碱基位于内侧；碱基配对原则为C≡G，A＝T，所以A+G／C+T＝1 ★生物体内各种mRNA：长短不一，相差很大 ★hnRNA含有许多外显子和内含子，在mRNA成熟过程中，内含子被剪切掉，使得外显子连接在一起，形成成熟的mRNA。
考研生理学基础知识重点
运动生理学 名词解释 1.运动生理学：是人体生理学的一门应用分支学科，它是实用运动生理学的角度研究人体在体育运动的影响下技能 活动变化规律的科学，是体育科学基础理论的应用学科。 2.磷酸化：通常指二磷酸腺苷与磷酸根在连接，吸收能量形成atp的过程，有两种方式：一种是底物水平磷酸化， 在胞浆内一个不需养的代谢过程；另一种是氧化磷酸化，在线粒体内是一个需氧而复杂的代谢过程。 3.能量统一体：运动生理学把完成不同类型的运动项目所需能量之间，以及各能量系统供应的途径之间相互联系所 形成的整体，称之为能量统一体。他描述的是不同运动与能量系统不同途径之间相对应的整体关系。 4.乳酸能系统：是指糖原或葡萄糖在细胞浆内无氧分解生成乳酸的过程，再合成ATP的能量系统。 5.兴奋：是指组织细胞接受刺激产生动作电位的过程。 6.兴奋性：是指组织细胞接受刺激，具有产生动作电位的特性。 7.阈强度：是指在一定刺激作用的时间和强度——时间变化率下，引起组织兴奋的临界刺激强度。 8.动作电位：在有效刺激作用下，膜电位在静息电位基础上会出现迅速可逆性波动，这种可逆性的迅速变化的膜电 位成为动作电位。 9.肌肉的兴奋——收缩耦联：是指以膜电位变化为特征的肌细胞兴奋过程和肌纤维机械变化为特征的肌细胞收缩过 程之间的中介过程。 10.强直收缩：若增加刺激频率，使每次刺激的间隔短于单收缩所持续时间，肌肉收缩将出现融合现象，即肌肉不能 完全舒张，称为强直收缩。 11.缩短收缩：是指肌肉收缩时产生的张力大于外加的阻力，肌肉长度缩短。 12.拉长收缩：是指肌肉收缩时产生的张力小于外加的阻力，肌肉积极收缩但被拉长。 13.等长收缩：是指肌肉收缩时产生的张力等于外加的阻力，肌肉积极收缩但长度不变。 14.肌电图：是指将肌肉兴奋时的电变化经过引导、引导放大和记录所得到的图形。 15.运动单位：一个运动神经元与他所支配的那些肌纤维，组成一个运动单位。 16.脊髓反射：人们把那些潜伏期短，活动形式固定，只需外周传入和脊髓参与的反射活动称为脊髓反射。 17.姿势反射：在躯体活动过程中，中枢神经系统不断的调整不同部位的骨骼肌的张力，以完成各种动作，保持或变 更躯体各部分的位置，这种反射活动总称为姿势反射。 18.内分泌：是由内分泌腺和分散存在于某些组织器官中的内分泌细胞所共同组成的一个信息传递系统。他与神经 系统和免疫系统相互配合，共同调节全身各系统的功能活动，使机体各个系统的活动能适应人体内、外环境变化的需要。 19.应激反应：通常将机体操遇紧急情况时紧急动员交感—肾上腺髓质系统功能的过程称为应急反应。 20.肺活量：最大吸气后，尽力所能呼出的最大气量成为肺活量。 21.酸碱平衡：集体通过血液缓冲系统、肺、肾，调节体内酸性和碱性物质的含量及比例，维持体液pH恒定，称为 酸碱平衡。 22.碱储：NaHCO3 是血浆中含量最多的碱性物质，在一定程度上可以代表对固定酸的缓冲能力，故把血浆中的碳 酸氢钠看成血浆中的碱储备，简称碱储。 23.身体成分：是指组成人体的各组织、器官的总成分。根据各个成分的生理功效不同，常把体重分为体脂重和去脂 体重。身体成分以体脂%表示。 24.肥胖：是一种常见的、明显的、复杂的代谢失调症，是可以影响整个机体正常功能的生理过程。这种营养障碍性 疾病表现为机体脂肪组织量过多，和/或脂肪组织与其他软组织的比例过高。 25.体质指数：时体重（千克）与身高（米）平方的比值。是肥胖诊断指标之一。 26.免疫：现代免疫的概念是指机体能够识别“自己”和“非己”成分，并排除“非己”成分以保持机体安全的一种 生理功能。免疫反应的结果不总是对机体有利。 27.肌肉力量：集体依靠肌肉收缩克服和对抗阻力来完成运动的能力，通常按照其表现形式和构成特点区分为最大肌 肉力量、快速肌肉力量和力量耐力三种基本形式。 28.最大肌肉力量：通常是指肌肉进行最大随意收缩时表现出来的克服极限负荷阻力的能力。 29.快速肌肉力量：是指肌肉在短时间内快速发挥力量的能力，爆发力是快速肌肉力量的常见表现形式。
生物化学考试重点_总结
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
运动生理学考研知识点汇总
运动生理学 1运动生理学：是人体生理学一个分支，是研究人体在体育运动过程中，或是在长期系统的体育锻炼的影响下，人体机能的变化规律及机制，并应用这些规律指导人们合理地从事体育锻炼和科学地进行体育教学或运动训练的一门科学。学习运动生理学的任务：（1）了解人体整体及器官系统的功能及正常人体功能活动的基本规律，掌握实现这些功能的机制；（2）掌握在体育锻炼过程中和长期系统的锻炼下，人体生理功能活动所产生的反应（运动反应）和适应（运动适应）变化及规律；（3）掌握体育锻炼的基本生理学原理，以及形成和发展运动技能的生理学规律，为科学地从事体育教学和运动训练提供指导。 研究对象：人体，确切说是在运动过程或长期系统体育锻炼影响下的人体各器官系统的功能活动。 研究目的：为大众健身锻炼、学校体育教学和竞技运动训练提供科学指导。 2人体功能的活动的调节机制：（1）神经调节：是中枢神经系统的参与下机体对内外环境刺激所产生的应答性反应。特点：迅速、短暂、局限。（2）体液调节：通过人体内分泌细胞分泌的各种激素来对人体的新陈代谢、生长、发育、生殖等重要功能进行调节。特点：缓慢、持久、广泛。（3）自身调节：器官、组织和细胞不依赖于神经或体液调节对体内外环境的变化产生的适应性反应。特点：调节幅度小、不灵活，但有意义。 3肌肉的收缩过程：（1）兴奋—收缩耦联：指以肌细胞膜的电变化为特征的兴奋过程和以肌丝滑 行为基础的收缩过程之间的中介 过程。Ca2+是兴奋— 收缩耦联的关键因子（媒介物） 。 （2）横桥运动引起肌丝滑行（3 ）收缩肌肉的舒张 肌肉的缩短：是由于肌小节中细 肌丝在粗肌丝之间滑行造成的。 肌肉的收缩：由运动神经以冲动 形式传来的刺激引起的。 4肌肉的收缩的形式：（1）缩短 收缩（向心收缩）：指肌肉收缩 所产生的张力大于外加的阻力时 ，肌肉缩短，并牵引骨杠杆做相 向运动的一种收缩形式。特点： 肌肉长度缩短，肌肉起止点靠近 ，骨杠杆发生位移，负荷移动方 向与肌肉用力方向一致，肌肉做 正功。（屈肘、高抬腿跑、挥臂 扣球）；（2）拉长收缩（离心收 缩）：指肌肉积极收缩所产生的 张力仍小于外力，肌肉被拉长的 一种收缩形式。特点：肌肉积极 收缩但仍然被拉长，肌肉起止点 远离，肌肉收缩产生的张力方向 与阻力方向相反，肌肉做负功。 （跑步时支撑腿后蹬前的屈髋、 屈膝等）（3）等长收缩（静力收 缩）：肌肉收缩产生的张力等于 外力。特点：肌肉积极收缩但长 度不变，骨杠杆未发生位移，肌 肉没有做外功。 5肌肉收缩的力学特征：（1）张 力与速度的关系：在一定的范围 内，肌肉收缩产生的张力和速度 大致呈反比关系：当后负荷增加 到某一数值时，张力可达到最大 ，但收缩速度为零，肌肉只能作 等长收缩；当后负荷为零时，张 力在理论上为零，肌肉收缩速度 达到最大。（2）长度与张力关系 ：肌肉收缩前就加在肌肉上的负 荷是前负荷。前负荷使肌肉收缩 前即处于被拉长状态，从而改变 肌肉收缩的处长度。逐渐增大肌 肉收缩的初长度，肌肉收缩时产 生的张力也逐渐增加；当初长度 继续增加到某一数值时，张力可 达到最大；此后，再继续增加肌 肉收缩的初长度，张力反而减小 ，收缩效果亦减弱。 5快肌纤维（FT，或??型）肌浆网 较发达，反应速度快，收缩力教 大，无氧氧化酶活性高，无氧代 谢能力强，但易疲劳；慢肌纤维 （ST，或?型）线粒体数量多且 直径大，毛细血管分布比较丰富 ，且肌红蛋白较多，甘油三酯含 量较高，有氧氧化酶活性高，有 氧氧化能力强，可持续长时间运 动。 6呼吸：人体在新陈代谢过程中， 与环境之间的气体交换称为呼吸 。（1）外呼吸：指外界环境与血 液在肺部实现的气体交换。包括 肺通气（肺与外界环境的气体交 换）和肺换气（肺泡与肺毛细血 管之间的气体交换）。（2）气体 运输：气体在血液中的运输。（3 ）内呼吸：指血液与组织细胞间 的气体交换。 7呼吸的形式：（1）腹式呼吸是 以膈肌收缩活动为主的呼吸运动 。如支撑悬垂、倒立（2）胸式呼 吸是以肋间外肌收缩活动为主的 呼吸运动。如仰卧起坐、直角支 撑（3）混合式呼吸。 8肺通气功能的指标：（1）肺活 量：指最大吸气后尽力所能呼出 的最大气量，反映了一次通气的 最大能力，是最常用的测定肺通 气机能的指标之一。（2）时间肺 活量：指在最大吸气之后，尽力 以最快的速度呼气。是一个评价 肺通气功能较好的动态指标，它 不仅反映肺活量的大小，而且还 能反映肺的弹性是否降低、气道
2020年考研政治重要知识点总结
2020年考研政治重要知识点总结 一、和谐世界理念的内涵 和谐世界是继走和平发展道路之后，我国在国际上提出的一个重要理念。XX年4月，******参加亚非峰会时第一次提出这个理念。同年7月，******出访莫斯科，“和谐的世界”被写入《中俄关于21世纪国际秩序的联合声明》。XX年9月，******在出席联合国成立60周年首脑会议时，系统阐述了和谐世界的理念。在他发表的题为《努力建设持久和平、共同繁荣的和谐世界》的重要讲话中，对建立和谐世界提出四点基本主张。此后“和谐世界”这个新名词，频频出现在重大国际场合，得到越来越多国家的理解和赞同。 和谐世界理念的内涵主要包括： (1)政治上，不同社会制度和发展模式相互借鉴，建设各国和谐共处、公正、民主的世界。 (2)经济上，提倡进行互利合作，实现全球经济和谐发展。 (3)文明方面，提倡不同文明开展对话、取长补短，倡导开放、包容的精神。 (4)安全方面，提出实行全球新安全观，建立和平、稳定的世界。 二、和谐世界理念的依据 1.建立和谐世界符合人类进步的时代潮流 进入新世界“要和平、促发展、谋合作是时代的主旋律。”国际局势总体稳定，经济全球化的深化促进了生产要素在全球范围内流动的加快。为中国走和平发展道路提供了机遇，也建立和谐世界提供了条件。我国提出走和平发展的道路，就是要争取和抓住世界和平与发展自己，又以自己的发展来促进世界和平。 2.推动建立和谐世界，是为了适应世界和平与发展面临的挑战 进入新世纪，和平与发展遇到了新问题，不稳定不确定因素在增多，新挑战新威胁在增加。面对当今纷繁复杂的世界，我们应该重视和谐，强调和谐，促进和谐。 3.和谐世界是和谐社会在外交领域的延伸 我国在建设高水平小康社会的过程中，遇到了一系列问题。在经济领域国内生
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源