医学生物化学实验指导-第一章
第一章实验基本操作
一、要求
1.熟悉实验室规则及常用生化仪器
２．清点洗刷实验用具。
3．掌握各种仪器的正规操作及维护
二、常用生化仪器
烧杯
试管
刻度吸量管
离心管
滴管
搅棒
枪式移液器及其配适吸头
混匀器
恒温水浴箱
离心机
分光光度计，
电泳仪
点收仪器；
根据仪器清单,逐项查点是否完好（如有缺损向教师声明及时补充更换)。
本套仪器由本人使用保管至全部实验课程结束。
三、基本操作
1.玻璃仪器的洗涤
(1)洗涤液：
①洗洁精,肥皂水,洗衣粉。
②玻璃仪器专用洗涤液：主要成份为中性稀氯氧化剂，上海日化研究所出品
(2)洗涤的要求与步骤:
要求：洁净的玻璃器皿表面应不挂任何水滴。
步骤:
不净的器皿
洗衣粉或肥皂水刷洗
自来水冲净
达到要求？
是(数小时至过夜)
蒸馏水涮洗２—3
(其目的是去除自来水中的杂质，故应少量多次，全面充分)
烤干或晾干、备用
对使用过的仪器应养成及时清洗的习惯,特别是血液分析时用以吸取血液样本的吸管,用
过后应当立即用水将所沾的血液冲去，否则放置过久,血液干燥硬结，就很不容易清除。(3)玻璃仪器的干燥
一般的玻璃仪器均可洗净后倒置架上，让其水分蒸发自然干燥，如需迅速干燥者应按仪器的不同类型按下述不同方法处理：
①试管、离心管、烧杯、烧瓶等普通玻璃器皿可置烤箱中1０0—105℃烘烤
②少量仪器如需急用也可在电炉上或酒精灯上烘烤。烘烤时应将器皿时时转动，务使受热缓慢且均匀,并将管口(或杯口)倾斜向下,以便水蒸气冷凝成水滴，顺口流出，不致使水滴接触烘热了的器壁而使仪器爆裂。
③使用电吹风干燥一般玻璃仪器也很便利常用。
④下列玻璃仪器应避免烘烤：吸管:容易造成器壁变形而致容量不准。
???比色杯：易在烘烤时发生破裂。
2.移液操作
(１）吸量管的使用
①吸量管的选择：
在一次完成转移的前提下,应选用容量较小的吸量管。
·对于同一次实验中同一种试剂的移取,应选用同一支吸量管
②操作（见图1—１)
·用洗耳球将液体吸至超过标线
·移开洗耳球,迅速用食指压紧管口
·必要时将管尖端外围拭净
·调液面至标线
·放开食指,使液体流入容器
·将最后液滴沿器壁而下或吹出
③读数(见图1—2)
·吸量管保持垂直
·视线与液面应水平
·管中液面与刻度线应呈切线
注：对于刻度由上至下的吸量管应尽量使用上端刻度管尖残液是否需吹出,看清标记。
最新医学生物化学复习大纲
医学生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 【考核内容】 第一节蛋白质的分子组成 第二节蛋白质的分子结构 第三节蛋白质分子结构与功能的关系 第四节蛋白质的理化性质 【考核要求】 1.掌握蛋白质的重要生理功能。 2.掌握蛋白质的含氮量及其与蛋白质定量关系；基本结构单位——是20种L、α－氨 基酸，熟悉酸性、碱性、含硫、含羟基及含芳香族氨基酸的名称。 3.掌握蛋白质一、二、三、四、级结构的概念；一级结构及空间结构与功能的关系。 4.熟悉蛋白质的重要理化性质――两性解离及等电点；高分子性质（蛋白质的稳定因 素――表面电荷和水化膜）；沉淀的概念及其方式；变性的概念及其方式；这些理化性质在医学中的应用。 第二章核酸化学 【考核内容】 第一节核酸的一般概述 第二节核酸的化学组成 第三节 DNA的分子结构 第四节RNA的分子结构 第五节核酸的理化性质 【考核要求】 1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.核酸的分子组成：熟悉核酸的、平均磷含量及其与核酸定量之间的关系。核苷酸、核 苷和碱基的基本概念。熟记常见核苷酸的缩写符号。掌握两类核酸（ＤＮＡ与ＲＮＡ）分子组成的异同。熟悉体内重要的环核苷酸——cAMP和cGMP。 3.核酸的分子结构：掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键及多核 苷酸链的方向性。掌握ＤＮＡ二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律；了解ＤＮＡ的三级结构——核小体。熟悉ｒＲＮＡ、ｍＲＮＡ和ｔＲＮＡ的结构特点及功能。熟悉ｔＲＮＡ二级结构特点——三叶草形结构及其与功能的关系。 4.核酸的理化性质：掌握核酸的紫外吸收特性，ＤＮＡ变性、Tm、高色效应、复性及杂 交等概念。 第三章酶 【考核内容】 第一节、酶的一般概念 第二节、酶的结构与功能
生物化学实验指导
生物化学实验须知 一、实验目的 1．培养学生严谨的科学作风，独立工作能力及科学的思维方法。 2．学习基础的生物化学实验方法，为今后的学习与研究准备更好的条件。 3．培养学生爱护国家财物、爱护集体、团结互助的优良道德品质。 4．培养学生的书面及口头表达能力。 二、实验的总要求 1．按教研室予先公布的实验进度表，了解各次实验的具体内容，并认真做好预习。弄清各步骤的意义，避免教条或机械式做实验。 2．进行实验不仅要求结果良好，而且要求敏捷高效。为达到此目的，实验者应注意：①一切步骤都按正规操作法进行；②样品与试剂勿过量取用；③宜粗者勿细（例如粗天平称量物品即足够准确时，不用分析天平，用量筒取液足够准确时，不用吸量管）；④试剂、仪器防止污染及破损，保持实验环境的整洁。⑤注意力集中，避免差错。 3．实验中观察要仔细，记录要详尽、及时与客观，不得于实验后追记，应直接记在实验报告本中，而且无论实验成功与失败，都应记下。对于失败的实验，要分析其原因。 4．实验室是集体学习与工作的场所，实验时应保持肃静，不得大声喧哗，以免影响他人的工作与思考。对师长尊敬，对同学要团结友爱。实验后应清洗整理用过的仪器及清理自己的实验场所。 三、实验报告 实验报告的书写是培养学生书面表达能力和科学作风的重要手段之一，实验者应该重视。实验报告的内容包括下列各项：实验名称、实验日期、实验目的、实验原理、实验步骤、实验记录、计算（定量测定、解释）、讨论或小结。实验记录除应包括“实验总要求”的第3项要求外，还应包括原始记录。原始记录是随做随记的第一手记录，应由指导教师签字认可。书写实验报告要字迹工整，语句通顺。书写工整的实验报告，是尊师的重要表现之一。 四、组织与分组 1．每一个班学习委员负责①实验报告的收集与分发；②安排清扫值日名单； ③反映同学学习情况及对教学工作的意见；④其它临时性的工作。 2．一般实验都为两个学生单独进行。有的实验要4人一组，由相邻两学生组成固定小组。小组的成员在指导教师的同意下，可作适当的调整。
医学生物化学重点总结
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.———--测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1。是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L—α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α—碳原子都是手性碳原子。 2。分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。(2）极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4）(重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1。两性解离:两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 —1 PH 医学生物化学试题集 目录 第一章．蛋白质结构与功能 (1) 第二章．核酸的结构与功能 (15) 第三章．酶 (22) 第四章．糖代谢 (32) 第五章．脂类代谢 (42) 第六章．生物氧化 (55) 第七章．氨基酸代谢 (60) 第八章．核苷酸代谢 (67) 第九章．物质代谢的联系与调节 (72) 第十章．DNA的生物合成(复制) (77) 第十一章．RNA的生物合成(转录) (85) 第十二章．蛋白质的生物合成(翻译) (93) 第十三章．血液的生物化学 (97) 第十四章．肝的生物化学 (99) 第一章蛋白质的结构与功能 本章要点 一、蛋白质的元素组成：主要含有碳、氢、氧、氮及硫。各种蛋白质的含氮量很接近，平均 为16％，即每mgN对应6.25mg蛋白质。 二、氨基酸 1．结构特点 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类 3．理化性质： ⑴等电点（isoelectric point,pI） ⑵紫外吸收 ⑶茚三酮反应 三、肽键与肽链及肽链的方向 四、肽键平面(肽单位) 五、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。 一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。 结构概念及稳定的力。 六、蛋白质一级结构与功能的关系 1．一级结构是空间构象的基础，蛋白质的一级结构决定其高级结构 2．一级结构与功能的关系 3．蛋白质的空间结构与功能的关系 4．变构效应（allosteric effect） 5．协同效应(cooperativity) 七、蛋白质的理化性质 1．两性解离与等电点 2．蛋白质的胶体性质 3．蛋白质的变性(denaturation) 4．蛋白质的沉淀 5．蛋白质的复性(renaturation) 6．蛋白质的沉淀和凝固 7．蛋白质的紫外吸收 8．蛋白质的呈色反应 八、蛋白质的分离和纯化 临床生物化学实验原理、分析方法及检测技术 中国中医研究院广安门医院临床检测中心 生物化学实验——是把化学(分析技术)和生物化学(实验反应原理)的方法应用于疾病的诊断、治疗、监控的实验分支。 一个生化实验的最后测定结果应包括四大部分来完成。 一、实验反应原理及分析方法（理论依据） 二、实验检测技术（手段）生化仪的分析技术。 三、质量控制程序（质量保证）室内质控、室间质评、仪器、试剂、人员五要素。 四、临床意义（目的）咨询服务、异常结果的解释。 实验反应原理及分析方法(理论依据) 一个生物化学实验的反应原理设计，首先要找出所检测的化学特性，如测定体液（首先是血液）中酶的含量血液中除少数酶（如凝血溶血酶、铜氧化酶及假性胆碱脂酶等）含量较多外，血液正常生理状况下含量微乎其微。一般每毫升含微微克（Pg）水平，要直接测定如此微量物质是相当困难的。用免疫化学方法可测定全部酶蛋白分子含量（不论其有无活性）而用化学方法测定只能测定酶的催化活性，间接计算出酶的含量。目前利用酶具有催化活性这一特性，在临床上已普遍应用测定酶蛋白，同时还可以测定三大代谢的产物，如糖、脂类、蛋白质、这样也就建立起利用酶促反应的一级反应测定代谢物的方法。一级反应—反应速度与底物浓度成正比，因此只有当酶反应为一级反应时，才能准确测定底物含量，（如测定血糖、总甘油三脂、总胆固醇等）。从此在临床试剂盒的方法中出现了以酶为试剂测定各种代谢产物。 临床化学方法的分类 特别是自动生化仪方法的特点 以往临床化学实验都采用比色法进行各个项目的测定，这是因为比色法具有微量、迅速、准确的优点，特别适合于微量的生物体体液中各项物质测定。 在一般比色法中，手工使用比色计或分光光度计可以测定各种反应溶液的吸光度，但由于很难控制测定时间和反应温度，很难准确记录反应过程中吸光度变化，因此，毫不奇怪在很长一段时间内我们所使用的方法，都是在呈色反应达到完全或者反应达到平衡时，吸光度达到稳定时才进行测定。即所谓平衡法或终点法。 但自从自动生化仪出现后，从根本上改变了上述情况。通过各项先进技术，人们可以精确测定反应的动态过程。并可以准确计算任何一段反应时间内的反应速率，这样大大开阔了临床化学家对方法选择。除经典的终点法外还可以进行动态测定。这样不仅缩短了操作时间，大大提高了工作效率，还可进行一些用常规比色方法不能进行的测定。如测定酶反应的初速 度（V o ）等等。测酶初速度（V o ）只能用分光光度法。 因此，用好自动生化仪一个重要前提必须对自动生化仪可以提供的测试方法类型有所了解。 生化自动分析仪特点： 1 精确测定反应的动态过程； 2 准确计算任何一段反应时间内的反应速率； 3 除经典的终点法外还可以进行动态测定。 分析方法的分类 盐析沉淀蛋白质的原理是( ) 选择一项： A. 降低蛋白质溶液的介电常数 B. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 C. 调节蛋白质溶液的等电点 D. 中和电荷，破坏水化膜 E. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 题目2 还未回答 满分5.00 标记题目 题干 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) 选择一项： A. 分子中氢键 B. 分子中二硫键的数量 C. 分子中次级键 D. 分子内部疏水键 E. 氨基酸组成和顺序 题目3 还未回答 满分5.00 标记题目 题干 患有口腔炎应服用( ) 选择一项： A. 维生素PP B. 维生素C C. 维生素B2 D. 维生素D E. 维生素B1 题目4 还未回答 满分5.00 标记题目 题干 分子病主要是哪种结构异常（）选择一项： A. 空间结构 B. 二级结构 C. 四级结构 D. 一级结构 E. 三级结构 题目5 还未回答 满分5.00 标记题目 题干 蛋白质分子中主要的化学键是( ) 选择一项： A. 盐键 B. 肽键 C. 酯键 D. 二硫键 E. 氢键 题目6 还未回答 满分5.00 标记题目 题干 蛋白质的等电点是指( ) 选择一项： A. 蛋白质溶液的pH值等于7时溶液的pH值 B. 蛋白质分子的正电荷与负电荷相等时溶液的pH值 C. 蛋白质溶液的pH值等于7．4时溶液的pH值 D. 蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH值 E. 蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH值 题目7 还未回答 满分5.00 标记题目 题干 苯丙酮酸尿症是缺乏( ) 选择一项： A. 6-磷酸葡萄糖酶 B. 酪氨酸羟化酶 C. 苯丙氨酸羟化酶 D. 酪氨酸酶 E. 谷胱甘肽过氧化物酶 题目8 还未回答 满分5.00 标记题目 题干 电大 01任务_0005 试卷总分：100 测试时间：0 单项选择题多项选择题填空选择题 一、单项选择题（共 30 道试题，共 60 分。） 1. 酶化学修饰调节的主要方式是( ) A. 甲基化与去甲基化 B. 乙酰化与去乙酰化 C. 磷酸化与去磷酸化 D. 聚合与解聚 E. 酶蛋白与cAMP结合和解离 2. 下列脱氧核苷酸不存在于DNA中的是（） A. dGMP B. dAMP C. dCMP D. dTMP E. dUMP 3. 下列关于ATP中，描述错误的是( ) A. 含五碳糖 B. 含嘧啶碱 C. 含有三分子磷酸 D. 含有二个高能键 E. 是体内能量的直接供应者 4. 氰化物是剧毒物，使人中毒致死的原因是( ) A. 与肌红蛋白中二价铁结合，使之不能储氧 B. 与Cytb中三价铁结合使之不能传递电子 C. 与Cytc中三价铁结合使之不能传递电子 D. 与Cytaa3中三价铁结合使之不能激活氧 5. 下列描述DNA分子中的碱基组成的是( ) A. A＋C＝G＋T B. T＝G C. A＝C D. C＋G＝A＋T E. A＝G 6. 以下辅酶或辅基含维生素PP的是（）。 A. FAD和FMN B. NAD+和FAD C. TPP 和 CoA D. NAD+和NADP+ E. FH4和TPP 7. 一氧化碳是呼吸链的阻断剂，被抑制的递氢体或递电子体是( )。 A. 黄素酶 B. 辅酶Q C. 细胞色素c D. 细胞色素aa3 E. 细胞色素b 8. 酶原所以没有活性是因为( ) A. 酶蛋白肽链合成不完全 B. 活性中心未形成或未暴露 C. 酶原是一般蛋白质 D. 缺乏辅酶或辅基 E. 是已经变性的蛋白质 9. 下列属于蛋白质变性和DNA变性的共同点是( ) A. 生物学活性丧失 B. 易回复天然状态 C. 易溶于水 D. 结构紧密 E. 形成超螺旋结构 10. 关于酶的叙述正确的一项是( ) A. 所有的酶都含有辅酶或辅基 B. 都只能在体内起催化作用 C. 所有酶的本质都是蛋白质 D. 都能增大化学反应的平衡常数加速反应的进行 E. 都具有立体异构专一性 11. 有关cAMP的叙述正确的是( ) A. cAMP是环化的二核苷酸 B. cAMP是由ADP在酶催化下生成的 C. cAMP是激素作用的第二信使 D. cAMP是2'，5'环化腺苷酸 E. cAMP是体内的一种供能物质 12. 维持DNA双螺旋结构稳定的因素有( ) A. 分子中的3'，5'-磷酸二酯键 B. 碱基对之间的氢键 C. 肽键 D. 盐键 《生物化学》实验教学大纲 课程类别：专业基础 适用专业：本科临床学专业 课程总学时：实验学时：32 实验指导书：生物化学与分子生物学实验教程 开课实验室名称：生化实验室 一、目的和任务 生物化学是一门在分子水平上研究生命现象的学科，也是一门重要的实验性较强的基础医学课程．随着医学的发展，该学科已渗透到医学的各个领域。生物化学实验技术已被广泛地应用于生命科学各个领域和医学实验的研究工作。生物化学实验是生物化学教学的重要组成部分，它与理论教学既有联系，又是相对独立的组成部分，有其自身的规律和系统。我们根据国家教委对医学生物化学课程基本技能的要求，开设了大分子物质的常用定量分析法、酶活性分析、电泳法、层析技术、离心技术及临床生化，使学生对生物化学实验有一个比较系统和完整的概念，培养学生的基本技能和科学思维的形成，提高学生的动手能力。 二、基本要求 1.通过实验过程中的操作和观察来验证和巩固理论知识，加深学生对理论课内容的理解。 2.通过对实验现象的观察，逐步培养学生学会观察，比较，分析和综合各种现象的科学方法，培养学生独立思考和独立操作的能力。 3.通过对各类实验的操作和总结，培养学生严谨的科学态度。 4.进行本学科的基本技能的训练，使学生能够熟练各种基本实验方法和实验技术的操作。 三、考试方法及成绩评定方法 四、说明 实验教材及参考书： 1.揭克敏主编：生物化学与分子生物学实验教程（第2版）。科学出版社，2010 参考资料： 1..袁道强主编：生物化学实验（第1版）。化学工业出版社，2011 五、实验项目数据表 2）要求：0：必修1选修 3）类型：0：演示1：验证2：综合3：设计 4）每组人数：指教学实验项目中一次实验在每套仪器设备上完成实验项目的人数。 六、各实验项目教学大纲 实验一蛋白质的沉淀反应 【预习要求】 预习四个小实验的具体实验原理和操作内容。 【实验目的】 1. 加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识； 2. 了解沉淀蛋白质的几种方法及其实用意义。 【实验内容】 （一）蛋白质的盐折 1. 原理 大量中性盐类如硫酸铵((NH4)2SO4)、硫酸钠(Na2SO4)和氯化钠(NaCl)等加入到蛋白质溶液后，可引起蛋白质颗粒因失去水化膜和电荷而沉淀。各种蛋白质分子的颗粒大小和电荷数量不同，用不同浓度中性盐可使各种蛋白质分段沉淀。例如血清中的球蛋白可在半饱和硫酸铵溶液中沉淀。当硫酸铵浓度达到饱和时血清中的白蛋白使沉淀下来。盐析沉淀蛋白质时能保持蛋白质不变性，加水稀释降低盐浓度，能使沉淀的蛋白质重新溶解，并保持其生物活性。因此，利用盐析法可达到分离提纯蛋白质的目的。 2. 操作步骤 ①取小试管1支、加入5％鸡蛋清溶液20滴，饱和硫酸铵溶液20滴，充分摇匀后静置5min，记录结果。 第二章蛋白质化学 在熟记蛋白质生理功能的基础上，论述蛋白质是生命活动的物质基础。 熟记蛋白质元素组成特点；多肽链的基本组成单位—— L-α-氨基酸；20种氨基酸三字母缩写符号、结构式及主要特点。 准确描述肽键、多肽链、蛋白质一级结构、高级结构概念。 结合实例论述蛋白质结构与功能的关系。 熟记蛋白质重要理化性质及有关的基本概念，并列举蛋白质性质与医学 的关系；结合蛋白质的性质，列举蛋白质分离纯化及测定方法。 第三章核酸化学 写出多肽链氨基酸序列分析方法及关键试剂名称。 复述核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义。 记住核酸元素组成特点(与蛋白质比较)。结合碱基、核苷和核苷酸 的化学结构，熟记它们的中文名称及相应的缩写符号。 列举两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同。牢记体内重要的环化 核苷酸——cAMP和cGMP。 在理解多核苷酸链结构基础上，牢记单核苷酸之间的连接方式—— 3’,5’磷酸二酯键及多核苷酸链的方向性(5’ →3’)。描述DNA的 一级结构, DNA二级结构——双螺旋模型要点，碱基配对规律。 简述tRNA二级结构——“三叶草”结构特点。在熟记二级结构基础 上， 知道核酸还有更高级结构形式存在。 结合组成成分及结构，熟记核酸的性质及相关重要概念，准确叙述核酸、 特别是DNA变性、复性及分子杂交的概念。 写出核酸序列分析的方法名称。 第四章酶 ?酶的基本概念、化学本质及酶促反应特点。 ?熟记酶组成、结构有关的基本概念一一酶蛋白、辅助因子(辅酶、辅基)、全酶、酶的活性中心和必需基团等。结合结构与功能的关系，论述酶原 激活的化学本质。以乳酸脱氢酶(LDH)为例，描述同工酶的概念。 ?列举酶促反应机理学说及要点。 ?熟记影响酶促反应动力学的几种因素及其动力学特点。默写米式方程，解释米氏常数，学会运用米式方程进行简单计算。 ?叙述别构酶概念、酶促反应动力学特点及意义。 ?结合酶促反应动力学牢记酶活性测定的基本原则及应用。叙述酶活性单位 的概念。 ?结合酶在医学中应用的实际例子，说明酶与医学的关系。 ?知道酶的命名与分类原则。 第五章糖代谢 生物化学实验报告 姓名：郭玥 学号： 3120100021 专业年级： 2012级护理本科 组别：第8实验室 生物化学与分子生物学实验教学中心 【实验报告第一部分（预习报告内容）：①实验原理、②实验材料（包括实验样品、主要试剂、主要仪器与器材）、③实验步骤（包括实验流程、操作步骤和注意事项）；评分（满分30分）：XX】 实验目的：1、掌握盐析法分离蛋白质的原理和基本方法 2、掌握凝胶层析法分离蛋白质的原理和基本方法 3、掌握离子交换层析法分离蛋白质的原理和基本方法 4、掌握醋酸纤维素薄膜电泳法的原理和基本方法 5、了解柱层析技术 实验原理：1、蛋白质的分离和纯化是研究蛋白质化学及其生物学功能的重要手段。 2、不同蛋白质的分子量、溶解度及等电点等都有所不同。利用这些性质的差别， 可分离纯化各种蛋白质。 3、盐析法：盐析法是在蛋白质溶液中，加入无机盐至一定浓度或达饱和状态，可 使蛋白质在水中溶解度降低，从而分离出来。蛋白质溶液中加入中性盐后，由 于中性盐与水分子的亲和力大于蛋白质，致使蛋白质分子周围的水化膜减弱乃 至消失。中性盐加入蛋白质溶液后由于离子强度发生改变，蛋白质表面的电荷 大量被中和，更加导致蛋白质溶解度降低，蛋白质分子之间聚集而沉淀。 4、离子交换层析:离子交换层析是指流动相中的离子和固定相上的离子进行可逆 的交换，利用化合物的电荷性质及电荷量不同进行分离。 5、醋酸纤维素薄膜电泳原理：血清中各种蛋白质的等电点不同，一般都低于pH7.4。 它们在pH8.6的缓冲液中均解离带负电荷，在电场中向正极移动。由于血清中 各种蛋白质分子大小、形状及所带的电荷量不同，因而在醋酸纤维素薄膜上电 泳的速度也不同。因此可以将它们分离为清蛋白（Albumin)、α1-球蛋白、α 2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白5条区带。 实验材料：人混合血清葡聚糖凝胶（G-25)层析柱 DEAE纤维离子交换层析柱饱和硫酸铵溶液 醋酸铵缓冲溶液 20%磺基水杨酸 1%BaCl 溶液氨基黑染色液 2 漂洗液 pH8.6巴比妥缓冲溶液 电泳仪、电泳槽 实验流程：盐析（粗分离）→葡聚糖凝胶层析（脱盐）→DEAE纤维素离子交换层析（纯化）→醋酸纤维素薄膜电泳（纯度鉴定） 实验步骤： （一）盐析+凝胶柱层析除盐： 02634生物化学大纲 02634生物化学（二） 江南大学编 江苏省高等教育自学考试委员会办公室 一、课程性质及其设置目的与要求 （一）课程性质和特点 生物化学（二）是江苏省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 （二）本课程的基本要求 生物化学涉及的范围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与范围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握： 第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点） 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素 医学生物化学基本实验 第一节蛋白定量分析实验 蛋白质是一切活细胞和有机体的最重要组成成分，它是构成人体及所有动物机体组织的主要部分。蛋白质是由二十种氨基酸以肽键相互连接而成的复杂的高分子化合物。蛋白质含量可通过它们的物理化学性质，如折射率﹑比重﹑紫外吸收﹑染色等测定而得知，或用化学方法，如微量凯氏定氮﹑folin-酚试剂、双缩脲反应等方法来测定，表2-1为五种蛋白质的测定方法的比较。 表五种蛋白质测定方法比较 方法灵敏度原理干扰物质 凯氏定氮法(Kjedahl法) 0.2～1.0mg 将蛋白质转化为氮，用 酸吸收后滴定 非蛋白氮（可用三氯乙 酸沉淀蛋白质而分离） 双缩脲法(Biuret法) 1～20mg 多肽键加碱性铜离子 生成紫色络合物 硫酸铵；Tris缓冲液； 某些氨基酸 Folin-酚试剂法(Lowry法) 5μg 磷钼酸-磷钨酸试剂被 Tyr和Phe还原 硫酸铵；Tris缓冲液； 甘氨酸；各种硫醇 考马斯亮蓝法(Bradford法) 1～5μg 考马斯亮蓝染料与蛋 白质结合时其λmax由 465nm变为595nm 强碱性缓冲液； TritonX-100； SDS 紫外吸收法50～100μg 蛋白质中的酪氨酸和 色氨酸残基在280nm 处的光吸收 各种嘌呤和嘧啶；各种 核苷酸 实验一双缩脲法测定蛋白质含量 【实验目的】 掌握双缩脲法测定蛋白质浓度的原理和标准曲线的绘制。 【实验原理】蛋白质分子中含有许多肽键，与双缩脲结构类似，在碱性溶液中能与铜离子结合成紫色的化合物（称双缩脲反应）。在一定浓度范围，颜色的深浅与蛋白质浓度成正比，故可用比色法测定蛋白质的含量。含有两个以上肽键的物质才有此反应，故氨基酸无此反应。 【实验内容与方法】 1. 标准曲线的制作 (1) 取小试管7支，编号，按表2-2操作 表2-2 双缩脲法操作步骤 （生物科技行业）医学生物化学综合练习(一) 医学生物化学综合练习（一）一、名词解释 1．蛋白质的变性： 2．蛋白质的二级结构： 3．蛋白质的三级结构： 4．蛋白质的四级结构： 5．变构效应（或变构调节）：6．等电点： 7．蛋白质的变性： 8．DNA的一级结构：9．DNA的二级结构：10．DNA的三级结构：11．DNA的变性和复性：12．Tm值： 13．核酸的分子杂交： 14．同工酶： 15．限速酶： 16．酶的特异性（专一性）：17．酶的活性中心： 18．糖酵解： 19．糖的有氧氧化： 20．糖异生作用： 21．必需脂肪酸： 22．血脂： 23．载脂蛋白： 24．脂肪动员： 25．生物氧化： 26．呼吸链： 27．腐败作用： 28．一碳单位： 29．酶的化学修饰： 二、填空题 1．稳定蛋白质亲水胶体的因素是_____和_____。 2．写出下列核苷酸的中文名称：CTP和dATP_____。 3．FAD含维生素_____，NAD＋含维生素_____。 4．糖酵解中催化作用物水平磷酸化的两个酶是_____和。 5．体内ATP的产生有两种方式，它们是_____和_____。 6．非线粒体氧化体系，其特点是在氧化过程中不伴有_____，也不能生成_____。 7．核苷酸抗代谢物中，常见的嘌呤类似物有_____，常见的嘧啶类似物有_____。 8．蛋白质合成的原料是_____，细胞中合成蛋白质的场所是_____。 9．6-磷酸葡萄糖脱氢酶是_____，琥珀酸脱氢酶的辅酶是_____。 10．某些酸类沉淀蛋白质时，沉淀的条件是溶液pH值应______pI，而重金属盐沉淀蛋白质时，其沉淀的条件是______pI。 11．写出中文名称：ATP，cAMP_____，CTP。 12．以生物素作为辅酶的酶有_____和_____。 13．催化糖异生作用中丙酮酸羧化支路的两个酶是_____和_____。 14．LDL的生理功用是_____，高密度脂蛋白的生理功用是_____。 15．苯丙酮尿症患者是因为缺乏______酶，白化病患者缺乏_____酶。 浙江 大学医学院2019年医学生物化学（代码731）考试大纲 Ⅰ.考试性质 医学生物化学（代码731）考试是为浙江大学医学院部分专业学术型硕士研究生招生考试而设置的，具有选拔性质的全国统一入学考试科目，其目的是科学、公平、有效地测试考生是否具备继续攻读学术型硕士学位所需要的医学生物化学的基础知识/基本技能。评价的标准是高等学校生命科学/基础医学及相关专业优 秀本科毕业生能达到的及格或以上水平，为学校选拔优秀学子提供一定依据。 Ⅱ.考查目标 重点考查与医学相关的生物化学以及分子生物学的基本知识、要求考生系统掌握相关的基本理论和基本技能，能够运用所学的基本理论、基本知识和基本技能综合分析、判断和解决有关理论问题和实际问题。 Ⅲ.考试形式和试卷结构 一、试卷满分及考试时间 本试卷满分为150分，考试时间为180分钟。 二、答题方式 答题方式为闭卷、笔试。 三、试卷内容结构与试卷题型结构 题型结构包括选择题、填空题、是非题、简述题和论述题；其中选择题、填空题、是非题占比约60分，简述题和论述题占比约90分。 Ⅳ.考查内容 第一章、蛋白质的结构与功能 组成人体蛋白质的20种氨基酸的结构和分类。 氨基酸的理化性质。 蛋白质的一级结构以及测定原理 浙江 大学医学院氨基酸与多肽（氨基酸结构与分类；肽链与肽键） 蛋白质的结构（一、二、三、四级结构；α螺旋与其他数种二级结构） 蛋白质结构与功能关系（一级结构与功能的关系；高级结构与功能的关系；蛋白质的空间结构，模体和结构域。） 蛋白质的理化性质（蛋白质变性与复性） 盐溶与盐析的原理 蛋白质各种分离技术与纯化方法的基本原理 第二章、核酸的结构与功能 核酸的化学组成。 核酸的基本组成单位-核苷酸（核苷酸分子组成；DNA ；RNA ）主要碱基（嘌呤、嘧啶）的化学结构 DNA 的结构与功能（碱基组成规律；一级结构，双螺旋结构；高级结构；功能）；RNA 与其它非编码RNA 的分类与功能。 核酸的理化性质；DNA 变性及其应用（变性和复性概念；核酸杂交） RNA 的结构与功能（mRNA ；tRNA ；rRNA ） 第三章、酶 酶的基本概念，全酶，辅助因子（参与组成的维生素），酶的活性中心。 酶的催化作用（分子结构与催化作用；酶促反应特点；酶-底复合物） 辅酶与酶辅助因子（维生素与辅酶；辅酶作用；金属离子作用） 酶促反应动力学（Km 与Vmax ；最适pH 与最适温度） 酶的工作原理，酶促反应动力学，酶抑制的类型和特点。 抑制剂对酶促反应的抑制作用（可逆抑制；不可逆抑制） 酶的调节，活性和含量的主要调节方式（别构调节；共价修饰；酶原激活； 同工酶）。 核酶（概念） 酶在医学上的应用。 《生物化学》实验指导 实验室规则 一、实验目的 生物化学是医学教育中的一门实践性较强的基础学科。实验教学是过程的重要组成部分，是理论教学的延伸和补充。实验目的是： 1、初步学会生物化学实验的基本操作技能及实验研究的基本方法。 2、熟悉生物化学实验原理，了解一些临床生化检验项目。 3、培养严肃认真的工作方法、实事求是的科学态度、团结协作的工作作风 和观察分析、思考、独立解决问题的能力。 二、实验基本要求 实验教学包括实验前准备、实验操作、整理实验结果、书写实验报告等环节，为了提高实验效果，实现实验目的，要求学生必须做到以下几点。 （一）实验前 1、仔细阅读实验指导，了解实验目的和要求，充分理解实验原理，熟悉实 验步骤、操作程序和注意事项。 2、预测实验各个步骤可能得到的结果，对预期实验结果能做出合理的解释。 3、注意和估计实验中可能发生的误差，并制定防止误差的措施。 （二）实验时 1、保持实验室肃静，不能进行与实验无关的活动。 2、在教师或实验技术人员的指导下，熟悉仪器的构造、性能及操作规程。 3、实验器材摆放整齐，有条不紊、装置正确。 4、按照实验步骤，严肃认真的循序操作，不能随意更动。 5、爱护公物，注意节省实验器材和药品。注意安全，严防触电、火灾、酸 碱灼伤及中毒事故的发生。 6、仔细、耐心地观察实验田中出现的现象，随时客观的记录实验结果，以 免发生错误或遗漏。实验条件应始终保持一致，如有变动,应加文字说明。（三）实验后 1、整理实验结果，书写实验报告，按时交给指导教师评阅。 2、整理实验仪器和清洗玻璃仪器，关闭仪器、设备和电源。清点实验器材， 办理借还手续。 3、做好实验室清洁卫生工作，关闭水、气阀门，切断电源，关闭门窗，确 保安全。 2013年春期开放教育（专科）《医学生物化学》期末复习指导 2013年6月修订 第一部分课程考核说明 1．考核目的 《医学生物化学》是药学、护理学专业的一门选修基础课，它是在分子水平探讨生命本质，即研究生物体（人体）的化学组成及化学变化规律的科学。 通过本课程的考试，使学生理解和掌握生物分子的结构与生理功能，以及两者之间的关系。生物体重要物质代谢的基本过程，主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系；基因信息传递和基本过程，基因表达调控的概念，各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。 2．考核方式 本课程期末考试为开卷、笔试。考试时间为90分钟。 3．适用范围、教材 本课程期末复习指导适用范围为开放教育专科护理学、药学专业的选修课程。 考试命题的教材是由周爱儒、黄如彬主编，北京医科大学出版社出版(2004年8月第2版)。与之配套使用的有《医用生物化学学习指导》一书。 4．命题依据 该课程的命题依据是医用生物化学课程的教学大纲、教材、实施意见。 5．考试要求 要求对教材的基本概念、基本原理、基本途径做到融会贯通。主要考核的内容包括：生物体重要物质代谢的基本过程，主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系；基因信息传递和基本过程，基因表达调控的概念，各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。 6．考题类型及比重 考题类型及分数比重大致为：填空题(15%)、选择题(40%)、名词解释(25%)、问答题(20%)。 一、填空题 1．人体蛋白质的基本组成单位为_氨基酸___、除_甘氨酸外___，均属于__L—a---氨基酸___。 根据氨基酸侧链的R基团的结构和性质不同，可分为非极性疏水性氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、_酸性氨基酸、__碱性氨基酸_四类。 2．蛋白质分子表面的_电荷层_____和__水化膜____使蛋白质不易聚集，稳定地分散在水溶液中。3．__肽键________是蛋白质一级结构的基本结构键。 第九章肾脏疾病的生物化学诊断 一单项选择题 1．肾病时血浆蛋白质的改变应除外 A白蛋白降低B前白蛋白降低CIgG降低 DIgM降低E总蛋白降低 2．不能影响血清尿素浓度的是 A肝功能状态B饮食中蛋白质摄入量C肾功能状态 D全身肌肉重量E胃肠道出血 3.下列物质中何种不属于非蛋白含氮物 A尿素B尿酸C胆红素 D胆酸 E 肌酐 4.原尿中的[HCO3-],葡萄糖等被重吸收的主要部位是 A远曲小管B近曲小管C集合管D髓袢降支E髓袢升支 5.下列各项中几乎不被肾小管重吸收的物质是 A尿素B氨基酸C肌酸D谷胱甘肽E肌酐 6.肾小管重吸收最重要的部位是 A近曲小管B远曲小管C髓袢细段D髓袢粗段E集合管 7.肾小球可以滤过血浆主要依靠 A有效渗透压作用B有效滤过压作用C逆流倍增作用 D主动转运E易化扩散 8.正常情况下能被肾小管完全重吸收的物质是 A尿素B尿酸C肌酐D葡萄糖 E K+ 9.内生肌酐清除试验主要反映的是 A近曲小管功能B远曲小管功能C髓袢功能 D肾小球功能E集合管功能 10.假设U,P分别代表尿液及血液浓度(g/L),V为尿液流速(ml/min).则按体表面积校正的肾小球滤过率计算公式为 A (UV/A)×(P/1.73) B (UV/P)×(1.73/A) C (UP/U)×(1.73/A) D (P/UV)×(A/1.73) E (P/UV)×(1.73/A) 11.尿蛋白选择性系数常用的表示公式是 A(尿IgG/血Tf)/(尿Tf/血IgG) B(尿IgG/血IgG)/(尿Tf/血Tf) C(血IgG/尿IgG)/(血Tf/尿Tf) D(尿Tf/尿IgG)/(血Tf/血IgG) E(尿IgG/血IgG)/(血Tf/尿Tf) 12.肾小管性蛋白尿和肾小球性蛋白尿区别在于 A前者尿中β2-MG增高B后者尿中仅β2-MG增高 C前者尿中以白蛋白增高为主D后者尿β2-MG及白蛋白均增高 E后者尿β2-MG及白蛋白均不增高 13.肾小管重吸收受损可检出的标志物不包括 Aα1微球蛋白Bα2巨球蛋白Cβ2微球蛋白 D溶菌酶E视黄醇结合蛋白 14.肾小管病变早期尿中最早出现变化的是 A白蛋白Bβ2微球蛋白C转铁蛋白 D急性时相反应蛋白 E IgG 第一章生物大分子 一．名词解释 1.蛋白质的等电点 2.氨基酸残基 3.谷胱甘肽(GSH) 4.denaturation 5. Protein、 Amino acid、 Peptide 6.Primary structure of protein 7.Secondary structure of protein 8. Peptide unit 9. β-pleated sheet、α-helix 10.Motif、domain 11.tertiary structure of protein 12.quaternary structure of protein 13.renaturation 14.协同效应 15.allosteric effect 16.chaperon 17.subunit 第二章核酸的结构与功能 一．名词解释 Deoxyribonucleic acid Double helix Supercoil Genome Annealing 增色效应 解链温度(Tm值) 核糖体 核酶 核酸分子杂交 DNA变性 第三章酶一．名词解释 holoenzyme coenzyme enzyme essential group isoenzyme Active center Induced-fit hypothesis 酶的抑制剂 变构酶 米氏常数 共价修饰 第四章 Glycoform N-linked glycan 糖链载体 胶原纤维 Collagen 第五章 Glycolysis Aerobic oxidation 巴斯德效应 糖原累积症 Gluconeogenesis Cori cycle Pentose phosphate pathway 血糖 糖原引物 TCA / TCA/柠檬酸循环/Krebs循环丙酮酸脱氢酶复合体 生物化学习题集 （护理学专业） 【名词解释】 第一章 1.蛋白质的一级结构 2.蛋白质的三级结构 3.结构域 4.分子伴侣 5.蛋白质变性 第二章 1.核酸的一级结构 2.DNA变性 3.T m值 4.DNA复性 5.核酸分子杂交 第三章 1.酶的必需基团 2.酶的活性中心 3.同工酶 4.K m值 5.酶的竞争性抑制 第四章 1.糖酵解 2.糖的有氧氧化 3.三羧酸循环 4.糖原分解 5.糖异生 第五章 1.必需脂酸 2.脂肪动员 3.激素敏感性甘油三酯脂肪酶 4.酮体 5.胆固醇的逆向转运：在HDL等的作用下，将肝外组织细胞内的胆固醇，通过血循环转运到肝，在肝 转化为胆汁酸后排出体外。 第六章 1.生物氧化：营养物质在生物体内进行的氧化称为生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时 逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。 2.氧化磷酸化 3.底物水平磷酸化 4.呼吸链 5.P/O比值 第七章 1.必需氨基酸 2.转氨基作用 3.联合脱氨基作用：两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。包括①转 氨基偶联氧化脱氨基作用；②转氨基偶联嘌呤核苷酸循环 4.鸟氨酸循环 5.一碳单位 第八章 1.嘌呤核苷酸的从头合成途径：是指由磷酸核糖、甘氨酸、天冬氨酸、谷氨酰胺、一碳单位及CO2等简 单物质为原料，经过多步酶促反应合成嘌呤核苷酸的过程。 2.嘧啶核苷酸的补救合成途径：是指利用体内现成的嘧啶碱基或嘧啶核苷为原料，经过嘧啶磷酸核糖转 移酶或嘧啶核苷激酶等简单反应，合成嘧啶核苷酸的过程。 3.核苷酸的抗代谢物：是指某些嘌呤、嘧啶、叶酸以及某些氨基酸类似物具有通过竞争性抑制或以“以 假乱真”等方式，干扰或阻断核苷酸的正常合成代谢，从而进一步抑制核酸、蛋白质合成以及细胞增殖的作用。 4.痛风症：是一种嘌呤代谢障碍性疾病，其基本生化特征是高尿酸血症，由于尿酸的溶解度很低，当血 尿酸超过8 mg／dL时，则尿酸盐结晶沉积于软组织、软骨及关节等处，形成痛风性关节炎，或在肾脏中沉积形成肾结石。 第九章 1.酶的变构调节 2.酶的化学修饰 3.信号转导：细胞针对外源信息所发生的细胞内生物化学变化及效应的全过程。 4.受体：是细胞膜上或细胞内能识别外源化学信号并与之结合的成分，其化学本质是蛋白质，个别糖脂 也具有受体作用。 5.第二信使：将cAMP、cGMP、IP3、DAG、Ca2+、PIP3和NO等这类在细胞内传递信息的小分子化合 物称为第二信使。 第十章 1.半保留复制 2.冈崎片段 3.端粒及端粒酶 4.逆转录 5.框移突变 第十一章 1.不对称转录：转录时只以DNA双链中的一条链为模板进行转录，而另一条链不转录；转录模板并非 生物化学实验注意事项 实验前 1.做好实验预习，心中要有实验轮廓。应能看懂常见的安全防护标志。 2.请按照事先通知好做实验的时间准时到实验室。 3.做实验应着装整齐（穿实验服），不允许穿拖鞋短裤，严谨吸烟进食。实 验室请保持安静，不允许大声喧哗，不允许胡乱走动。 4.进入实验室时请把自己带的学习以外的东西放到指定地点（实门口 空着的实验台上）。按照分好的组依次就位，不准擅自改动，小组内分工 明确，秩序井然。 试验中 1. 实验药品使用时遵循细心、节约的原则（清楚应用药品的精确程度）。 药品取用应该快速用完应盖好盖子放回原处，如未用尽切勿倒回造成污染。 2 禁止用手直接取用任何化学药品，应用药匙，最好戴上手套保护手 不受伤害。 3. 实验过程中做好记录，尊重实验事实，敢于提出问题。 4 实验时同组人分工明确高效有序，必须保证有人在试验台旁以免出 现意外，如火炉连电，反应过量，器材坠落等等。 5 实验过程中如有潵出的液体应该用毛巾或者抹布擦拭。 6 废液特别是强酸强碱等不能直接倒入水池以免腐蚀下水道，应倒入 废液缸或者先稀释再倒掉。 7 实验时用到的滴定管等器材需要洗涤后润洗3次，刷玻璃仪器时用 去粉里外都要刷干净。 8 过滤时滤纸要做好，以免有气泡出现。 9 实验器材轻拿轻放，如不慎损坏请及时告诉老师，说明情况。 10 加热试管一定不能集中加热,试管口不得对准人。 11 严禁所有的有机溶剂在烧瓶内直火加热,如果有溶剂外露或者瓶底 破裂,旁边的操作人员非常危险. 12 硫酸,硝酸等氧化性酸,注意使用安全,如果不小心滴在身上,要使用 量水清洗,然后用碳酸氢钠液洗涤。 13 眼睛灼伤或者掉进异物一旦眼内键入任何化学药品，立即用大量 水缓缓彻底冲洗，忌用稀酸中和眼内的碱性物质，反之亦然。对因进入碱金属、溴、磷、浓酸、浓碱或者其他刺激性物质的眼睛灼伤者，急救后迅速送往医院检查治疗。 14 湿手不允许触摸带电源插口，如有情况及时拔掉电源。 15 防止中毒，决不允许口尝鉴定试剂或者未知物不允许鼻子直接闻试 剂，有毒气体请务必在通风橱中进行。 16 完成实验室请将实验物品洗刷干净放回原处、桌面保持干净整洁 （保持做实验之前和之后的试验台一致）。 17 有特殊情况发生请听从安排有秩序迅速撤离。 18. 值日生做好实验后的地面打扫工作确保实验室干净整洁，检查好门 窗是否关严，电源是否全部切断。医学生物化学试题集
临床生物化学实验原理方法及检测介绍
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生物化学 人卫版 各章考点
生化实验报告模版
02634生物化学大纲
医学生物化学基本实验
【高考生物】医学生物化学综合练习(一)
2019年医学生物化学(代码731)考试大纲
生物化学实验指导
《医学生物化学》期末复习指导
第九章 肾脏疾病的生物化学诊断
生化名词解释(全)
(完整word版)生物化学习题集(护理)
生物化学实验注意事项