东华大学生物化学名词解释

东华大学生物化学名词解释
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生物化学重点

1、蛋白质: 蛋白质是由多种氨基酸通过肽键相连形成的一类具有特定空间构象和生物学活性的高分子含氮化合物。

2、必须氨基酸:必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要,必须从食物中摄取的氨基酸。

3、等电点:在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

4、肽:是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。

5、模体:许多蛋白质分子中可发现2个以上具有二级结构的肽段在空间上互相接近,形成一个特殊的空间构象并发挥一定的作用,称之为模体。有些蛋白质的模体仅有几个连续的氨基酸残基组成。

6、分子伴侣:指细胞内一类保守的蛋白质,可识别肽链的非天然构象,促进功能域和整体蛋白质的正确折叠。

7、结构域:分子量较大的蛋白质,多肽链以超二级结构为单元组成两个或两个以上相对独立的区域,再形成三级结构。这些相对独立的区域称为结构域。结构域的形成与构建蛋白质功能中心密切相关。

8、分子病:蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代,影响其空间构象乃至生理功能,甚至导致疾病产生,这种蛋白质分子发生变异所导致的疾病,被称之为分子病。9、别构效应:体内的蛋白质可以和某些小分子物质可逆的结合,引起蛋白质构象的改变进而影响其生理活性,这种现象称为别构效应。如Hb与氧结合后可发生变构效应。

10、协同效应:一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应。

11、电泳:蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒,在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳

12、DNA一级结构间接测序:通过核酸来推演蛋白质中的氨基酸序列。

13、核酸:一种以核苷酸为基本组成单位,携带和传递遗传信息的生物大分子。

14、DNA变性:DNA变性是指在理化因素作用下,DNA分子中的氢键断裂,碱基堆积力遭到破坏,双螺旋结构解体,双链分开形成单链的过程。

15、增色效应:在DNA变性解链过程中,由于碱基之中的共轭双键被暴露出来,使DNA在260nm处的吸光值增加,称为增色效应。

16、同工酶:指催化的化学反应相同,酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中,在代谢调节上起着重要的作用。

17、融解温度(Tm):DNA热变性过程中,紫外吸收达到最大值的一半时溶液的温度称为融解温度(Tm)或解链温度、变性温度。一种DNA的Tm值的大小与其所含的碱基中的G+C 比例相关,G+C比例越高,Tm值越高。

18、核酸分子杂交:在DNA变性后的复性过程中,如果将不同种类的DNA单链分子或RNA 分子放在同一溶液中,只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系,在适宜的条件(温度及离子强度)下,就可以在不同的分子间形成杂化双链。这种杂化双链可以在不同的DNA与DNA之间形成,也可以在DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成。这种现象称为核酸分子杂交。

19、核酸酶:指所有可以水解核酸的酶。

20.核酶:具有催化活性的RNA称为核酶。其在rRNA转录后加工过程中起自身剪接的作用,催化部位具有特殊的锤头结构。

21、酶:酶是一类由活细胞产生的,对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质

22、辅酶:辅酶是一类可以将化学基团从一个酶转移到另一个酶上的有机小分子,与酶较为松散地结合,对于特定酶的活性发挥是必要的。与酶蛋白结合疏松,可用透析或超滤的方法除去。

23、辅基:是与酶蛋白共价结合的金属离子或一类有机化合物,辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。与酶蛋白结合紧密,不能用透析或超滤的方法除去。

24、酶的活性中心:指必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。

25、酶的特异性:一种酶仅作用于一种或一类化合物,或一定的化学键,催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。

26、诱导契合假说:酶与底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变形和相互适应,进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说。

27、Km值:等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度,单位是mol/L。

28、Vmax:是酶完全被底物饱和时的反应速度,与酶浓度成正比。

29、不可逆抑制作用:抑制剂与酶反应中心的必需基团以共价形式结合,引起酶的永久性失活。

30、可逆抑制作用:抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合,引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去,并且能部分或全部恢复酶的活性。

31、竞争性抑制:某些抑制剂的化学结构与底物相似,因而能与底物竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后,底物被排斥在反应中心之外,其结果是酶促反应被抑制了。32、非竞争性抑制:酶可同时与底物及抑制剂结合,引起酶分子构象变化,并导至酶活性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合,所以称为非竞争性抑制剂。

33、反竞争性抑制:抑制剂只能与酶和底物的中间复合物结合,抑制酶活性。

34、酶原激活的意义:在特定的环境和条件下发挥作用;避免细胞自身消化;有的酶原可以视为酶的储存形式。

35、酶的比活力:即酶纯度的量度,指单位重量的蛋白质中所具有酶的活力单位数,一般用IU/mg蛋白质来表示。一般而言,酶的比活力越高,酶纯度越高。

36、变构调节:一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合,使酶构象改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称变构调节。

37、共价修饰:在其他酶的催化作用下,某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,此过程称为共价修饰。

38、糖酵解:糖酵解是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应,是生物体内普遍存在的葡萄糖降解的途径。该途径也称作Embden-Meyethof-Parnas途径,简称EMP途径。

39、磷酸戊糖途径:指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程,又称为磷酸己糖旁路。分为氧化脱羧阶段和非氧化分子重排阶段.

40、糖异生:非糖物质转化成糖代谢的中间产物后,在相应的酶催化下,绕过糖酵解途径的三个不可逆反应,利用糖酵解途径其它酶生成葡萄糖的途径称为糖异生。

41、葡萄糖的有氧氧化:葡萄糖在有氧条件下,氧化分解生成二氧化碳和水的过程称为糖的有氧氧化,并释放出能量。有氧氧化是糖分解代谢的主要方式,大多数组织中的葡萄糖均进行有氧氧化分解供给机体能量。糖的有氧氧化主要发生在线粒体中,分为三个阶段:第一阶

段为糖酵解途径,葡萄糖转变成2分子丙酮酸,在胞液中进行;第二阶段为乙酰辅酶A的生成,丙酮酸进入线粒体,由丙酮酸脱氢酶复合体催化,经氧化脱羧基转化成乙酰CoA;第三阶段为三羧酸循环和氧化磷酸化。

42、生物氧化:糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化。

43、氧化磷酸化:代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水的过程中,释放的能量使ADP 磷酸化生成ATP,这种物质的氧化与磷酸化是偶联进行的,称为氧化磷酸化。

44、呼吸链:按一定顺序排列在线粒体内膜上的酶和辅酶,所催化的连锁反应逐步传递代谢物脱下的成对氢原子(或电子),最终与氧结合生成水。因为此过程与细胞呼吸有关,所以此传递链称为呼吸链。

45、底物水平磷酸化:底物高能磷酸基团直接转移给ADP生成ATP,这种ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应成为底物水平磷酸化。

46、脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为游离脂酸及甘油并释放入血以供其它组织氧化利用,该过程称为脂肪组织。

47、脂酸的β-氧化:脂肪酸经过活化后生成脂酰辅酶A,脂酰辅酶A进入线粒体,经过脱氢、加水、再脱氢、硫解的四个重复步骤的循环反应后生成乙酰CoA、NADH和FADH2的过程称作脂酸的β-氧化。

48.酮体:乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮三者总称为酮体。是脂酸分解氧化中的特有中间产物,是肝脏输出能源的一种形式。

49.从头合成途径:利用简单物质为原料(基础分子物质),经过一系列复杂的酶促反应过程,合成核苷酸的途径。

50.补救合成途径:利用体内游离的碱基或核苷(现成原料),经过比较简单的反应过程,合成核苷酸。

51.氧化脱氨基作用:氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的α-酮酸的过程称为氧化脱氨基作用。

52.转氨基作用:在转氨酶的催化下,α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的酮基碳原子上,结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸,而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸,这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。

53.联合脱氨基作用:转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行的脱氨基作用方式。

54.鸟氨酸循环:在排尿动物体内由NH3合成尿素是在肝脏中通过一个循环机制完成的,这一个循环称为尿素循环,又称鸟氨酸循环。

55.一碳基团:氨基酸代谢过程中,可分解生成含有一个碳原子的基团,称为一碳单位。包含甲基(-CH3)、甲烯基或称亚甲基(-CH2-)、甲炔基或称次甲基(=CH-)、甲酰基(-CHO)及亚氨甲基(-CH=NH)5种。一碳单位参与体内一些重要化合物的合成。

56.半保留复制:生物体内DNA复制中最重要特征之一,即DNA复制时双链解开成二股单链DNA,然后各都作为模板指导子链DNA的互补合成(碱基配对),以后每个子代细胞双链DNA 分子中总有一股单链DNA完全来自亲代DNA,而另一股单链互补DNA是新合成的,这种复制方式即称为半保留复制。

57.领头链、随从链、半不连续性:顺着解链方向生成的子链,复制是连续进行的,这股链称为领头链。另一股链因为复制的方向与解链方向相反,不能顺着解链方向连续延长,这股不连续复制的链称为随从链。复制中的不连续片段称为岡崎片段。领头链连续复制而随从链不连续复制,就是复制的半不连续性。

58、岡崎片段:日本学者岡崎等人最早提出了DNA的半连续复制模型。指出滞后链复制过程中随着复制叉的出现,不断合成长约2-3kb的片段,被称之为岡崎片段。

59、第二信使:在细胞内传递信息的小分子化合物(如Ca2+、DAG、IP3、cAMP、cGMP等)称为第二信使。第二信使在传递信号时绝大部分通过酶促级联反应进行。它们最终通过改变细胞内有关酶的活性、开启或关闭细胞膜离子通道及细胞核基因的转录,达到调节细胞代谢和控制细胞生长、繁殖和分化的作用。

60、框移突变:基因编码区域插入或缺失碱基,DNA分子三联体密码的阅读方式改变,使转录翻译出的氨基酸排列顺序发生改变,称为框移突变。

61、开放阅读框架:从mRNA序列5ˊ端的起始密码子AUG到3ˊ端终止密码子之间的核苷酸序列,称为开放阅读框架,通常的ORF包含500个以上的密码子。

62、端粒酶:端粒酶由3 部分组成:端粒酶RNA、端粒酶协同蛋白和端粒酶反转录酶。在端粒的合成过程中,端粒酶以其自身携带的RNA 为模板合成互补链,该酶具有特殊的催化反转录的功能。爬行模型的机制来维持染色体的完整。

63、顺式作用元件:指可影响自身基因表达活性的DNA 序列。按功能特性分为启动子、增强子及沉默子。

64、引发体:由引物酶与多种蛋白质因子结合形成的复合物,作用是引导引物酶在DNA 模板的起始处或适当部位合成引物。

65、SD序列:原核生物mRNA上起始密码子上游,普遍存在AGGA序列,因其发现者是

Shin-Dalgarno而称为SD序列。此序列能与核糖体小亚基上的16S rRNA近3ˊ端的UCCU

序列互补结合,与翻译起始复合物的形成有关。

66、Klenow片段:利用特异的蛋白酶将DNA聚合酶Ⅰ水解为大、小两个片段,其中C端的大片段具有DNA聚合酶活性和5ˊ→3ˊ核酸外切酶活性,称为Klenow片段。它是分子生物学研究中常用的工具酶。

67、操纵子:原核生物的大多数基因按功能相关性串联密集于染色体上,共同组成一个转录单位成为操纵子。一个操纵子通常由两个以上的编码序列与启动序列、操纵序列以及其他调节序列在基因组中串联组成。

68、内含子:真核生物结构基因是不连续的,由若干个编码区和非编码区相互间隔但又连续镶嵌而成。这些非编码区即是内含子,在mRNA转录后加工过程中被剪去。

69、并接体:snRNA和核内的蛋白质组成核糖核酸蛋白体,称为并接体(splicesome),并接体结合在hnRNA的内含子区段,并把内含子弯曲使两端( 5’ 和3’端相互靠近),利于剪接过程的进行。

70、套索RNA:在mRNA的转录后加工过程中,初级转录产物hnRNA在核内经首尾修饰后,再进行剪接,剪接过程是非编码区(内含子)先弯成套索状,称为套索RNA,使编码区相互接近。

71、信号肽:即Signal Peptide,它是一段由3-60个氨基酸组成的短肽序列,常指新合成多肽链中用于指导蛋白质跨膜转移(定位)的N-末端的氨基酸序列(有时不一定在N端),至少含有一个带正电荷的氨基酸,中部有一高度疏水区以通过细胞膜。

72、ATP合酶:又称F0 F1 ATPase,由F0(疏水部分)和F1(亲水部分)组成,为生物体能量代谢的关键酶。它主要位于线粒体内膜上,参与氧化磷酸化与光合磷酸化反应,在跨膜质子动力势的推动下催化合成生物体的能量“通货”——ATP。

73、反式作用因子:也称为真核基因转录调节蛋白或转录因子。反式作用因子与DNA分子中的顺式作用元件相互作用,而反式激活另一基因的转录。反式作用因子为蛋白质分子,至少包括两个结构域,即DNA结合结构域与转录激活结构域。

74、核小体:核小体:核小体是染色体的基本结构单位,由DNA和组蛋白构成,是染色质(染色体)的基本结构单位。由4种组蛋白H2A、H2B、H3和H4,每一种组蛋白各二个分

子,形成一个组蛋白八聚体,约200 bp的DNA分子盘绕在组蛋白八聚体构成的核心结构外面,形成了一个核小体。

75、肽链合成起始:指mRNA和起始氨基酰-tRNA分别与核蛋白体结合而形成翻译起始复合物 (translational initiation complex)。

76、肽链合成延长:指根据mRNA密码序列的指导,次序添加氨基酸从N端向C端延伸肽链,直到合成终止的过程。

77、肽链合成终止:当mRNA上终止密码出现后,多肽链合成停止,肽链从肽酰-tRNA中释出,mRNA、核蛋白体等分离,这些过程称为肽链合成终止。

78、成肽:是由转肽酶(transpeptidase)催化的肽键形成过程。

79、转位:核糖体向前移一位,突出A位。

80、端粒:指真核生物染色体线性DNA分子末端的结构。

81、错配:DNA分子上的碱基错配称点突变。

82、缺失:一个碱基或一段核苷酸从DNA大分子上消失。

83、插入:原来没有的一个碱基或一段核苷酸链插入到DNA大分子中间。

84、重排:DNA分子内较大片段的交换,称为重组或重排。

85、修复:是对已发生分子改变的补偿措施,使其回复为原有的天然状态。

86、进位(又称注册):指根据mRNA下一组遗传密码指导,使相应氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位。

生物化学名词解释集锦

生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢

东华大学体育理论考试(攀岩)

东华大学攀岩试题 一、是非题。 1. 攀岩运动的兴起最早可追溯到十八世纪的欧洲。当时的登山者为了克服类似阿尔卑斯山等终年积雪的冰岩地形,进而发展出一套系统的攀登技术,只是当时无论在技术或者器材上都还相当简陋。 答:(√) 2. 1985年国际攀登委员会批准人工岩壁上的攀岩比赛为国际正式比赛,并于当年在法国举办了人工岩壁上的首届攀岩比赛。答:(×) 3. 20世纪80年代初,攀岩运动作为中国登山协会的训练内容从北美进入我国。 答:(√) 4. 全国攀岩锦标赛自1987年开始每年定期举办。 答:(×) 5. 看攀(on-sighting):运动员在比赛前对路线的信息一无所知,边观察边进行攀登,在攀登过程中一旦脱落或犯规即判其失败。 答:(√) 6. 完攀(flash):运动员可以对路线进行反复的观察和试攀,只要最终达到终点即可。 答:(×) 7. 攀石,也被称作抱石,指攀登者在没有绳索保护的状态下攀登不超过5米高的岩壁。 答:(√) 8. 世界攀岩锦标赛是国际攀登联合会(UIAA)下属的国际竞技攀登委员会(ICC)认可的赛事之一,是世界上最具竞争力的攀岩赛事,每两年举行一次。 答:(√) 9. 攀岩难度等级划分现在普遍使用的是美国YDS(Yosemite Decimal System)系统。YDS是按一条路线中最难的“技术动作”给路线订级的,有十个5.10动作和只在地面附近有一个5.10动作的路线都是5.10。 答:(√) 10. 装备合格与否,一般地讲,通过国际攀登联合会(UIAA)测试标准或欧洲安全标准(CE)的装备都是合格的,但绝不是说就可以随意使用了,还需要具备熟练、正确的操作能力。 答:(√) 11.穿戴坐式安全带,腰带和腿带必须反扣回去,反扣后的长度应小于8厘米。 答:(×) 12. 所谓上方保护法,是指保护点事先已设置在攀登路线的上方,且攀登绳也与其连接。保护员站在路线下方,通过攀登绳与保护器产生摩擦从而对攀登者进行保护、制动等一系列的安全操作。 答:(√) 13. 攀登中的脱落往往是一瞬间的,除去某些客观因素造成的脱落,如岩点破碎,支点转动以外,大多数的坠落都是没有征兆的,这需要保护员具备一定的观察力。 答:(×) 14. 通常在攀登者的脚超过地面3米后(约3块岩板的距离)应尽量收紧保护绳。 答:(×) 15. 攀岩保护站位越远离岩壁,顶绳夹角越大,摩擦力越大,制动效果越好。 答:(×) 16.下方保护时,当攀登者攀爬到顶或准备脱落时,保护员要第一时间迅速收紧绳子并准备将其放回地面。 答:(×) 17. 上方保护时,放攀登者下降前,保护员的站立位置也应站在贴近岩壁并靠近线路两侧的位置,同时收紧绳子进入状态,放人下降时一定要缓慢匀速,以免速度过快无法控制。 答:(√) 18. 引体抓点:双手抓握支点,依靠上肢的力量引体向上,快速抓住下一个支点。适于目标点支点不大而且距离不远时使用。

(完整版)生物化学名词解释大全

第一章蛋白质 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 3.氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示。 4.稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。 5.非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12.氢键:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14.离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键。15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16.疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。 18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。 21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其

(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案

四、名词解释 1.两性离子(dipolarion) 2.米氏常数(Km值) 3.生物氧化(biological oxidation) 4.糖异生(glycogenolysis) 5.必需脂肪酸(essential fatty acid) 五、问答 1.简述蛋白质变性作用的机制。 2.DNA分子二级结构有哪些特点? 5.简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的? 四、名词解释 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.米氏常数(Km值):用Km值表示,是酶的一个重要参数。Km值是酶反应速度(V)达到最大反应速度(Vmax)一半时底物的浓度(单位M或mM)。米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响。 3.生物氧化:生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行,氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水,所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括:有机碳氧化变成CO2;底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水;在有机物被氧化成CO2和H2O的同时,释放的能量使ADP转变成ATP。 4.糖异生:非糖物质(如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等)转变为葡萄糖的过程。 5.必需脂肪酸:为人体生长所必需但有不能自身合成,必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的,即亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸。 五、问答 1. 答: 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键,此外,二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时,蛋白质的空间构象即遭到破坏,引起变性。 2.答: 按Watson-Crick模型,DNA的结构特点有:两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕;碱基位于结构的内侧,而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧,通过磷酸二酯键相连,形成核酸的骨架;碱基平面与轴垂直,糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋;双螺旋的直径为2nm,碱基堆积距离为0.34nm,两核酸之间的夹角是36°,每对螺旋由10对碱基组成;碱基按A=T,G≡C配对互补,彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力;双螺旋结构表面有两条螺形凹沟,一大一小。

生物化学名词解释

生物化学名解解释 1、肽单元(peptide unit):参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成了肽单元,它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点,两个肽平面可经Cα的单键进行旋转,N—Cα、Cα—C是单键,可自由旋转。 2、结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,具有独立的生物学功能,大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基,若用限制性蛋白酶水解,含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域,但各结构域的构象基本不变。 3、模体(motif):在许多蛋白质分子中,二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊功能,如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏,不涉及一级结构中氨基酸序列的改变,变性的蛋白质易沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI):当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,蛋白质所带的正负电荷相等,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶(enzyme):酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸,通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶,寡聚酶,多酶体系和多功能酶,酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡,只是通过降低活化能加快反应的速度。(不考) 7、酶的活性中心 (active center of enzymes):酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物,使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性,催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes):一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合,使酶构象改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶,使酶发生变构效应的物质,称为变构效应剂,包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes):在其他酶的催化作用下,某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,此过程称为共价修饰。主要包括:磷酸化—去磷酸化;乙酰化—脱乙酰化;甲基化—去甲基化;腺苷化—脱腺苷化;—SH与—S—S—互变等;磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation):有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键,使构象发生改变,表现出酶的活性,此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活,实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶(isoenzyme isozyme):催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构,理化性质,以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列,底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码,同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中,它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis):在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(糖的无氧氧化)。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段,1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化,净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式;某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis):是指从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖

东华大学体育理论考试攀岩

东华大学攀岩试题 一、就是非题。 1、攀岩运动的兴起最早可追溯到十八世纪的欧洲。当时的登山者为了克服类似阿尔卑斯山等终年积雪的冰岩地形,进而发展出一套系统的攀登技术,只就是当时无论在技术或者器材上都还相当简陋。 答:(√) 2、 1985年国际攀登委员会批准人工岩壁上的攀岩比赛为国际正式比赛,并于当年在法国举办了人工岩壁上的首届攀岩比赛。 答:(×) 3、 20世纪80年代初,攀岩运动作为中国登山协会的训练内容从北美进入我国。 答:(√) 4、全国攀岩锦标赛自1987年开始每年定期举办。 答:(×) 5、瞧攀(on-sighting):运动员在比赛前对路线的信息一无所知,边观察边进行攀登,在攀登过程中一旦脱落或犯规即判其失败。 答:(√) 6、完攀(flash):运动员可以对路线进行反复的观察与试攀,只要最终达到终点即可。 答:(×) 7、攀石,也被称作抱石,指攀登者在没有绳索保护的状态下攀登不超过5米高的岩壁。 答:(√) 8、世界攀岩锦标赛就是国际攀登联合会(UIAA)下属的国际竞技攀登委员会(ICC)认可的赛事之一,就是世界上最具竞争力的攀岩赛事,每两年举行一次。 答:(√) 9、攀岩难度等级划分现在普遍使用的就是美国YDS(Yosemite Decimal System)系统。YDS就是按一条路线中最难的“技术动作”给路线订级的,有十个5、10动作与只在地面附近有一个5、10动作的路线都就是5、10。 答:(√) 10、装备合格与否,一般地讲,通过国际攀登联合会(UIAA)测试标准或欧洲安全标准(CE)的装备都就是合格的,但绝不就是说就可以随意使用了,还需要具备熟练、正确的操作能力。 答:(√) 11、穿戴坐式安全带,腰带与腿带必须反扣回去,反扣后的长度应小于8厘米。 答:(×) 12、所谓上方保护法,就是指保护点事先已设置在攀登路线的上方,且攀登绳也与其连接。保护员站在路线下方,通过攀登绳与保护器产生摩擦从而对攀登者进行保护、制动等一系列的安全操作。 答:(√) 13、攀登中的脱落往往就是一瞬间的,除去某些客观因素造成的脱落,如岩点破碎,支点转动以外,大多数的坠落都就是没有征兆的,这需要保护员具备一定的观察力。 答:(×) 14、通常在攀登者的脚超过地面3米后(约3块岩板的距离)应尽量收紧保护绳。 答:(×) 15、攀岩保护站位越远离岩壁,顶绳夹角越大,摩擦力越大,制动效果越好。 答:(×) 16、下方保护时,当攀登者攀爬到顶或准备脱落时,保护员要第一时间迅速收紧绳子并准备将其放回地面。 答:(×) 17、上方保护时,放攀登者下降前,保护员的站立位置也应站在贴近岩壁并靠近线路两侧的位置,同时收紧绳子进入状态,放人下降时一定要缓慢匀速,以免速度过快无法控制。 答:(√)

生物化学 名词解释问答题整理

名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点(pI)】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH, 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等,呈电中性,在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度(Tm)】又称解链温度, DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的,在这一范围内,紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。(最大值是完全变性,最大值的50%则是双螺旋结构失去一半)融解温度依DNA种类而定,核苷酸链越长,GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后,DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。(教材) 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”,是指必需基团(上述)在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的,能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数(Km)】 在酶促反应中,某一给定底物的动力学常数(由反应中每一步反应的速度常数所合成的)。根据米氏方程,其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质(如氨基酸、丙酮酸、甘油)转变成糖(如葡萄糖,糖原)的过程,对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中,肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下,葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程(生成少量ATP) 【酮体】

东华大学生物化学期末考试题11-12轻化工程(B答案)

东华大学20 11 ----20 12学年第二学期期末试题(B卷) 踏实学习,弘扬正气;诚信做人,诚实考试;作弊可耻,后果自负。课程名称生物化学使用专业轻化工程 班级__________________姓名________________学号 (一)单选题(每题1分,共20分) 01.维系蛋白质三级结构的主要化学键是( B ) (A)盐键(B)疏水作用(C)氢键(D)二硫键 02.多肽链中主链骨架的组成是( C ) (A)—NCCNNCCNNCCN—(B)—CHNOCHNOCHNO— (C)—CONHCONHCONH—(D)—CNOHCNOHCNOH— 03.能识别mRNA中的密码子5′-GCA-3′的反密码子为( C ) (A)5′-CGU-3′ (B)3′-UGC-5′ (C)5′-UGC-3′ (D)5′-TGC-3′ 04.下列哪一序列能形成发夹结构(C ) (A)TTAGCCTAAA TCA TACCG (B)AACTAAAACCAGAGACACG (C)CTAGAGCTCTAGAGCTAG (D)GGGGA TAAAA TGGGGATG 05.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于( C )。 (A)反竞争性可逆抑制(B)底物抑制(C)竞争性可逆抑制(D)非竞争性可逆抑制06.酶原没有酶活性的原因是( C ) (A)酶原没有糖基化(B)缺乏辅助因子 (C)活性中心未形成或未暴露(D)活性中心的二硫键尚未形成 07.酶化学修饰调节最常见的方式是( C ) (A)乙酰化与去乙酰化(B)甲基化与去甲基化 (C)磷酸化与去磷酸化(D)酶蛋白的合成与降解 1

08.磷酸烯醇式丙酮酸属于( A )类型的高能磷酸化和物。 (A)磷氧键型(B)氮磷键型(C)硫脂键型(D)甲硫键型 09.三羧酸循环中发生底物水平磷酸化的化合物是( C ) (A)琥珀酸(B)α-酮戊二酸(C)琥珀酰CoA (D)苹果酸 10.人体活动主要的直接功能物质是( C ) (A)脂肪酸(B)葡萄糖(C)ATP (D)GTP 11.与核酸中嘌呤环和嘧啶环上的原子来源都有关的氨基酸是( B )。 (A)丙氨酸(B)天冬氨酸(C)亮氨酸(D)甲硫氨酸 12.嘌呤核苷酸从头合成时首先生成的是( B ) (A)AMP (B)IMP (C)ATP (D)GTP 13.白化病是由于缺乏( B ) (A)色氨酸羟化酶(B)酪氨酸酶(C)苯丙氨酸羟化酶(D)赖氨酸羟化酶14.体内尿素是经下列哪条途径生成的( B ) (A)乳酸循环(B)鸟氨酸循环(C)甲硫氨酸循环(D)尿素的肝肠循环15.下列哪组氨基酸都是营养必需氨基酸( B ) (A)赖、苯丙、酪、色(B)甲硫、苯丙、苏、赖 (C)甲硫、半胱、苏、色(D)缬、赖、异亮、丙 16.长期饥饿时,脑组织的能量来源主要由下列哪种物质供给( C )(A)血中葡萄糖(B)肝糖原(C)酮体(D)血中游离脂肪酸 17.核酶之所以称为核酶,是因为( C )。 (A)核酶是细胞核中的酶类(B)核酶是核酸酶 (C)核酶是RNA组成的具有酶特性的酶(D)核酶是细胞核外的酶类 18.蛋白质生物合成过程中的终止密码是( C )。 (A)UGG、UAG、UGA (B)UAA、UAC、UCA (C)UAA、UAG、UGA (D)UCC、UCA、UAC 19.密度最低的脂蛋白是( A ) (A)乳糜微粒(B)低密度脂蛋白(C)极低密度脂蛋白(D)前β-脂蛋白20.镰刀状红细胞贫血其β链有关的突变是( C ) (A)重排(B)缺失(C)点突变(D)插入 2

东华大学体育理论考试题库及答案(乒乓球部分)

乒乓球试题 一、判断题 1.乒乓球是一项集力量、速度、柔韧、灵敏和耐力素质为一体的球类运动。答 案:true 2.乒乓球运动可以促进大脑的血液循环,供给大脑充分的能量,具有很好的健 脑功能。答案:true 3.乒乓球运动可以提高身体的协调和平衡能力。答案:true 4.乒乓球运动对保护视力和预防近视起到积极的作用。答案:true 5.乒乓球比赛实行的是每球得分制。答案:true 6.现行的乒乓球比赛方法,团队赛每场五局三胜,单项赛七局四胜。答案:true 7.乒乓球比赛,每局十一分制,先得11分为胜,但10平以后,净胜2分为胜。 答案:true 8.乒乓球比赛,每2分球换发球,直到一局结束,但10平以后,每1分换发 球。答案:true 9.乒乓球比赛的场地标准,长不小于14米,宽不少于7米。答案:true 10.乒乓球球台,长2.74米,宽1.525米,高76厘米。答案:true 11.球拍两面不论是否有覆盖物,必须无光泽,且一面为鲜红色,另一面为 黑色。答案:true 12.球网装置包括球网、悬网绳、网柱及将它们固定在球台上的夹钳部分。 答案:true 13.球网高15.25厘米。答案:true 14.击球时,可以用光板(没有覆盖物)将球击过去。答案:false 15.击球时,击在手指上,将球击过去是不可以的。答案:false

16.击球时,击在拍柄上、拍边上,将球击过去是不合法的。答案:false 17.比赛时,可以将球拍扔出去击球。答案:false 18.比赛时,不执拍手可以触及台面。答案:false 19.比赛时,可以移动台面,只要不是故意的。答案:false 20.对方击球后,在比赛台面上方或向比赛台面方向运动的球,尚未触及本 方台区,即触及本方运动员或其穿戴(带)的任何物品,即为阻挡。答案:true 21.发球时,球必须在球台台面水平面以上。答案:true 22.发球时,可以在端线内发球。答案:false 23.发球时,必须近乎垂直地向上抛球。答案:true 24.发球时,必须等球下落时才能击球。答案:true 25.从发球开始,到球被击出,不能被发球员或其双打同伴的身体或他们所 穿戴(带)的任何物品挡住。答案:true 26.比赛开始时,发球、接发球和方位的选择由运动员商量决定。答案:false 27.双打比赛时,发球只能从右半区发到右半区。答案:true 28.双打比赛,每次换发球时,前面的接发球员应成为发球员,前面的发球 员的同伴应成为接发球员。答案:true 29.双打比赛,决胜局中,当一方先得5分时,应交换方位,接发球次序不 变。答案:false 30.乒乓球和羽毛球一样,双打比赛,一名运动员可以连续击球。答案:false 31.乒乓球比赛,发现发球、接发球和方位错误应立即中断比赛,中断前的 比分一律无效。答案:false 32.乒乓球比赛实行轮换发球法,则每人轮发一分球。答案:true 33.实行轮换发球法后,下一局可以不再实行。答案:false

生物化学名词解释

生物化学:在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能:自发过程中能用于作功的能量。 两性离子:在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸:机体内不能合成,必需从外界摄取的氨基酸. 等电点:氨基酸氨基和羧基的解离度相等,氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构:多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域:蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构:在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构:由两条或两条以上的多肽链组成,多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,维持蛋白质空间结构的次级键被破坏,空间结构发生改变而一级结构不变,使生物学活性丧失。 蛋白质的复性:变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象,恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用:蛋白质分子表面水膜被破坏,电荷被中和,蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳:蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数:一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值,被称为沉降系数。 核酸的一级结构:四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性:高温、酸、碱等破坏核酸的氢键,使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性:变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应:变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应:复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值:核酸热变性的温度,即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。

东华大学生物化学与分子生物学复试题-Document

11年复试题目 1.用PCR扩增细胞DNA时,所需试剂是什么?循环条件是什么? 2.现有一DNA水溶液装在300ul的eppendorf管中,设计一个实验使DNA沉淀下来! 3.琼脂糖电泳分离DNA时缓冲液的pH应在什么范围内?此时DNA带什么电荷,为什么? 4.超速离心机和高速离心机的定义!现有一病毒水溶液,直径为20nm的球型病毒,该用何种离心机将其分离? 5.凝胶层析和SDS-PAGE的区别 6.一道关于细菌名门的题目,指出每项代表的意思!题目给出了这个 Streptomyces albosporeus(Krainsky) Waksman Henrici 1999 7.一个黑霉菌的培养基,初始培养时PH为5.0,为何培养一段时间之后PH变为3.5,说出可能的原因 8.一种菌株为Str抗性菌株,在紫外线下照射后,直接在有光条件下培养,放在含Str的培养基上面培养,无法选育出Str抗性菌株,原因何在 9.给出一个培养基的成分,培养基的成分是,葡萄糖,蛋白胨,磷酸钠,(液体培养基)121度高温灭菌,一段时间溶液颜色变深,问发生了什么反应?给出至少两种解决的方案! 10.两段英文翻译,关于发酵的,很简单 附几道面试题目: 先是自我介绍,中英文均可,再是轮番式提问,涉及范围很广,兴趣家乡啥的都不会问,都是比较专业的,比如细胞的组织培养,选择性剪接,分子筛效应,如何将活性低的细胞筛选出来,半保留复制的发现者,果蝇的发现者,DNA的发现者,你的毕业设计,你对人性的弱点怎么看等等,每个人的问题都不一样的,最后会让你抽一个信封,里面装着一篇外文文献,读一遍,翻译出来,专业词汇

大多不是很难,都是很常见的那种,比如内含子,外显子,核糖体,真核,原核,顺式作用原件,亚基,突变,表型什么的,平时稍微准备下就行了! 13年复试题目 笔试题(满分100分) 1. PCR的条件是什么?设置的条件有什么依据? 2. 去离子水与蒸馏水是否相同,若相同,为什么?不相同,又是为什么? 3. 关于菌株保存有以下两个方案(1)不加甘油逐渐降温后,然后保存在-80℃中,(2)加甘油直接保存在-80℃中。分别分析两种方案是否正确,若正确,为什么?不正确,又是为什么?(3)菌株保存中,甘油的作用是什么?依据是什么? 4. 高压灭菌的温度为多少?灭菌是为什么要排尽灭菌锅内的冷空气? 5. 克隆所用的载体有哪些必要的结构? 6. 电泳分离DNA所用的缓冲液pH为多少?此时DNA带什么电荷,为什么? 7. 电泳分离DNA、RNA、蛋白质分别用什么染色? 8. 现有100uLDNA水溶液(装在eppendorf管中),请设计一个实验沉淀 DNA 面试: 1、自我介绍(要求英文) 个人见解:介绍中可以例举你所做过的一些实验,应该可以加分不少。 2、先读一段英文短文,然后把它翻译出来(临时抽题) 总结历年翻译,重点在基因、蛋白、发酵等方面

生物化学名词解释完全版

第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2~16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构

东华大学体育理论考试题库及答案(排球部分)

排球试题 选择题 排球比赛是由两队各( 6)名队员,分别站在长 18 米、宽 9 米,用网隔开的排球场内 进行的体育项目。 排球比赛场上 6 名队员分前后排站立,前排( 3)人、后排 3 人。 排球比赛是由( 后排 )右边队员在发球区内用手将球击过球网开始的。 排球比赛中队员可以 用( 身体 )任何部位将球击入对方球区。 排球运动的特点之一是技术的( 全面 )性。 排球比赛是( 集体 )比赛项目 比赛时每方最多击球( 3)次(拦网触球除外)使球过网。 比赛时,一名队员不能连续击球( 2)次(拦网除外) 。 排球运动 1895 年起源于( 美国 )。 在 1964 年( 东京 )举行的第十八届奥运会上,首次进行了排球比赛。 排球运动自 1895 年创始以来,迄今已有( 一百 )多年的历史。 1897 年美国首次公布的 10 条排球比赛规定中规定,球是一个外面包有皮套或帆布套 的( 橡皮)胆。 英文 VOLLEYBALL 形象地概括了排球运动的性质,取( 空中飞球 )之意。 我国的排球运动 历史可以追溯到( 20 )世纪初。 国际排联于( 1949 )年在布拉格举办了第一届世界男子排球锦标赛。 为了进一步推动排球运动的发展, 1988 年( 世界排联 )制定了《世界排球发展计划》 排球 传入( 亚洲 )较早,通过基督教青年会的传播。 排球直到( 1964 )年才被列为奥运会项目。 1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. 9. 10. 11. 12. 13. 14. 15. 16. 17. 18.

19. 新的排球规则规定,球的重量为(260-280 )克。 20. 新的排球规则规定,球的圆周为(65-67 )厘米。 21. 国际排联主席阿科斯塔是(墨西哥)人。 22. 沙滩排球起源于(20 )年代的美国。 23. 1987 年2 月国际排联认可的“第一届世界沙滩排球锦标赛”在(巴西的里约热内卢)举行。 24. 首届奥运会沙滩排球比赛于1996 年7 月在(亚特兰大)举行。 25. 中国排球协会在(1994 )年开始正式举办全国沙滩排球比赛。 26. 国际排联规定正式沙滩排球比赛的细沙至少(40 )公分深,其砂子是筛选的。 27. 沙滩排球场地没有(中)线。 28. 沙滩排球比赛出场队员固定,每队(2 )名队员必须一直在场上,没有换人,也不允许更换运动 员。 29. 排球比赛中,接发球队胜一球后,全队6 名队员必须向(顺时针)方向轮转一个位置。 30. 正式排球比赛采用(5 局3 胜)制。 31. 排球技术包括:准备姿势和移动、传球、(垫球)、发球、扣球、拦网。 32. 奥运会排球比赛参赛队一般男女各(12 )队。 33. 准备姿势和(移动)是排球基本技术之一,是完成发球、垫球、扣球和拦网等各项击球技术的 前提和基础。 34. 成年男子排球比赛网高为(2.43 )米。 35. 成年女子排球比赛网高为(2.24 )米。 36. 发球是排球技术中唯一不受(对方)制约的技术。 37. 学习排球技术,应先学习准备姿势和移动,然后学习发球、 垫球)、传球技术。 38. (扣球)是排球技术中攻击性最强的一项技术,是进攻中最积极

生物化学名词解释

名词解释 1. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示。2.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 3.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 4.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 5.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 6.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 7.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 8.凝胶电泳:以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。9.层析:按照在移动相(可以是气体或液体)和固定相(可以是液体或固体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10. 碱基互补规律:在形成双螺旋结构的过程中,由于各种碱基的大小与结构的不同,使得碱基之间的互补配对只能在G.C(或C.G)和A.T(或T.A)之间进行,这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律。 11. 反密码子:在tRNA 链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 12. 顺反子:基因功能的单位;一段染色体,它是一种多肽链的密码;一种结构基因。 13. 核酸的变性、复性:当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时,其中的氢键便断开,双链DNA 便脱解为单链,这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下,分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。14. 退火:当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时,它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构,这现象称为“退火”。 15. 增色效应:当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm 处的吸收

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