蛋白质化学及相关实验
蛋白质化学及相关实验
一.氨基酸混合物的分析分离
(一)分配层析法的一般原理
1. 混合物在层析系统中的分离决定于该混合物的组分在移动相(可以是)和固定相
( )两相分配系数
2.逆流分溶原理:一定量的某一溶质在一定量的溶剂系统中分配时,转移次数越多,即分溶管数越多,
其分溶曲线越集中,即峰形越窄而高,这样有利于混合物中各物质的完全分离。
(二) 层析方法
1.纸层析
(1)支持物:纸,纸上的羟基具有亲水性,因此能吸附一层水作为固定相,而通常有机溶剂作为流动相
(2)原理:是根据溶质物质的极性进行分离的。
相对迁移率 R f = X/Y 图3-8
2. 柱层析
(1)填充物:亲水性的不溶物质,如纤维素、淀粉、硅胶等。
(2)洗脱剂:与水不互溶的溶剂,如苯酚、正丁醇等。
3.离子交换层析
(1)离子交换树脂基质:是具有酸性或碱性基团的人工合成聚苯乙烯(单体)-苯二乙烯(交联剂)进行
聚合和交联反应生成的具有网状结构的不溶性的高分子化合物。
树脂一般都制成:球形的颗粒。
带电基团:是通过化学反应引入基质。
有阳离子和阴离子两种交换树脂。
(2)氨基酸与树脂的亲和力:取决于它们之间的静电吸引和氨基酸侧链与树脂基质间的疏水相互作用。
4.吸附层析
(1)吸附剂:如氧化铝、硅胶、活性炭等
(2)各种成分的分离过程: 溶解、吸附、再溶解、再吸附
(六)薄层层析
(七)气液层析
流动相为气体(氢、氦、氮),固定相为涂渍在固体颗粒表面的液体时称为气液层析或气液色谱,简称为气相色谱。
(八)高效(压)液相层析HPLC
固定相支持剂颗粒很细,因而表面积很大。溶剂系统采取高压。
一、肽(是氨基酸的线性聚合物)
肽:一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基脱水缩合而成的化合物。其中的氨基酸单位称氨基酸残基。肽键:氨基酸间脱水后形成的共价键称肽键(酰氨键)
寡肽:25(10个)个氨基酸残基以下。
多肽:多于25个(10个)氨基酸残基的肽链。
环状肽:
肽和肽键结构
1.肽键的结构特点(P164):
肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。
组成肽键的原子处于同一平面。
肽键中的C-N键具有部分双键特性,不能自由旋转,呈现相对的刚性和平面化。
肽键的亚氨基没有明显的解离和质子化。
除脯氨酸外,多以反式结构存在。
2.肽平面、肽单位、二面角
肽平面:连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上。
肽单位:肽链主链上的重复结构,Cα- CO – NH – Cα。
二面角:在多肽链里,Cα碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。Cα碳原子上的 Cα- C 和 Cα–N 可以绕轴旋转,角度为ψ和φ,这就是α-碳原子上的一对二面角。它决定了由α-碳原子连接的两个肽单位的相对位置。
(二) 肽的物理化学性质
肽的晶体是离子晶格,溶点高。
具有两性解离和等电点:肽的酸碱性质--决定于末端α-氨基和α-羧基及R基。
pH > R基pKa →[HA] < [A-]
pH < R基pKa → [HA] > [A-]
多肽链中可解离功能团的pKa值(记)
例:Gly – Glu – Lys – Ala
具有旋光性。
茚三酮反应、α-氨基和α-羧基及R基的反应。
茚三酮反应不是肽的特有反应。
N端是脯氨酸或焦谷氨酸时无α-氨基试剂的反应
具有双缩脲反应:(参看实验讲义)
具紫外吸收:在280nm处有最大吸收峰,可进行肽类定量测定。
(三)天然存在的活性肽
具有特殊的生理功能,常称为活性肽。
含有非蛋白质氨基酸和肽键。
例1:α- 鹅膏蕈碱(环状八肽,剧毒毒素。能与真核生物的RNA聚合酶II牢固结合而抑制酶的活性)。谷胱甘肽:γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸
一、蛋白质的一级结构(共价结构、化学结构)
指多肽链中氨基酸的序列。包括二硫键的位置。
(一)蛋白质一级结构的测定
要求
样品必须是均一的。纯度在97%以上
知道蛋白质的相对分子质量
1.测定蛋白质分子中多肽链的数目
经测定末端基(C端或N端),看蛋白质的摩尔数与末端基的摩尔数的比例?
2.拆分蛋白质分子的多肽链和二硫键
借助非共价相互作用缔合的(亚基之间)
采用变性剂:8mol/L尿素;6mol/L盐酸胍;SDS处理。
通过共价二硫桥(S-S)交联的
采用氧化剂或还原剂:将二硫键断裂。
3.分析每一多肽链的氨基酸组成
待测样品经酸(6mol/L HCl)和碱(5mol/L NaOH)完全水解,用氨基酸分析仪进行测定(或层析法)。
表示方法:每摩尔蛋白质中含氨基酸残基的摩尔数。或100克蛋白质中含氨基酸的克数。
4.测定多肽链的氨基酸序列
多肽链的部分裂解和肽段混合物的分离纯化
原理:选用专一性强的、断裂点少的、反应产率高的蛋白水解酶或化学试剂进行有控制的裂解。后将所得
混合物进行分离纯化。
常用方法:酶解法化学法
酶解法(P174)
胰蛋白酶:水解Lys、Arg的羧基所形成的肽键。
糜蛋白酶(胰凝乳蛋白酶):R1= Phe、Trp、Tyr
嗜热菌蛋白酶:
胃蛋白酶:
氨肽酶
羧肽酶:
化学法
溴化氰水解法(CNBr):切割Met的羧基所形成的肽键。
用羟胺断裂:它断裂-Asn-Gly-,但专一性不高。蛋白质中出现机率低,适于分子量大的蛋白质序列的测定。
5.确定肽段在多肽链中的次序
例:胰岛素B链的测序(180页)
所得资料: N-末端残基H C-末端残基S
第一套肽段OUS PS EOVE RLA HOWT
第二套肽段SEO WTOU VERL APS HO
借助重叠肽确定肽段次序:HOWTOUSEOVERLAPS
6.确定原多肽链中二硫键的位置
采用胃蛋白酶:专一性低,切点多。肽段比较小,分离、鉴定比较容易。作用pH在酸性范围(2)有利于
防止二硫键发生交换反应。
肽段混合物进行Brown及Hartly的对角线电泳:
例:有一个A肽:
1)酸水解得到:Ala、Arg、Ser、Glu、Phe、Met;
2)当A肽与FDNB试剂反应后得:DNP-Ala;
3)当A肽用CNBr降解时得到:游离的Ser和一种肽;
4)当A肽用胰蛋白酶降解时得到两种肽:
一种含Ala、Arg,另一种含其它氨基酸
5)当A肽用糜蛋白酶降解时得到两种肽:
一种含Met、Ser,另一种含其它氨基酸;
问A肽的氨基酸排列顺序如何?
答:Ala-Arg-Glu-phe-Met-Ser
第五节蛋白质的性质、分离和纯化
二、蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀
三、蛋白质的变性与复性
四、蛋白质相对分子质量的测定
五、蛋白质的分离纯化原则
六、蛋白质的分离纯化方法
七、蛋白质的含量测定与纯度鉴定
一、蛋白质的酸碱性质与蛋白质电泳
1.蛋白质的等电点和蛋白质的等离子点:
蛋白质电泳(Electrophoresis):在不同的pH 环境下,蛋白质的电学性质不同。在等电点偏酸性溶液中,蛋白质粒子带负电荷,在电场中向正极移动;在等电点偏碱性溶液中,蛋白质粒子带正电荷,在电场中向负极移动。这种现象称为蛋白质电泳。
利用蛋白质的电泳现象,可以将蛋白质进行分离纯化。
2.影响电泳迁移率的主要因素:
凝胶的分子筛效应对长短不同的棒形分子会产生不同的阻力〔主要因
素〕
凝胶的浓度和交联度
同一电泳条件下,分子小,受阻小,游动快,迁移率大。相对分子质
量大者,迁移率小
3. PAGE (非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳):分子的分离是根据蛋白质的
大小,以及它的净(负或正)电荷。较小的分子量,较多的净负(或
正)电荷向正(或负)极移动的快。
4.SDS -PAGE (变性聚丙烯酰胺凝胶电泳):
所有蛋白质都带有与质量成比例的相同负电荷。
最小的蛋白质迁移最远。
用于测定蛋白质样品的纯化程度、蛋白质的相对分子质量和蛋白质中
多肽亚基的数量。
5.等电聚焦和双向凝胶电泳
使用大孔隙聚丙烯酰胺凝胶并含有两性聚电解质,如果将电场加到凝胶上,两性聚电解质迁移并产生pH 梯度。
蛋白质混合物是在具有pH 梯度的介质进行的。各种蛋白质到达pH 等于它的pI 位置时,即不再移动成条带。 双向凝胶电泳:等电聚焦与SDS -PAGE 相结合的电泳方法。
二、蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀
(一)蛋白质的胶体性质
1.蛋白质溶液是胶体溶液
2.维持蛋白质的胶体系统稳定的因素
1-100nm 大小的质点在动力学上是稳定的.
某一pH 下质点带有同种电荷,互相排斥。
质点能与溶剂(水)形成水化层,相互间不易靠拢。
(二)蛋白质的沉淀作用(P300)
1.可逆沉淀:
2.不可逆沉淀:
3.沉淀蛋白质的方法
等电点沉淀(可逆,不变性)
强酸碱沉淀(不可逆):
蛋白质的盐析(可逆,不变性):硫酸铵、硫酸钠、氯化钠。
有机溶剂沉淀蛋白质(可逆或不可逆):乙醇、丙酮或甲醇。
重金属盐和生物碱剂沉淀蛋白质:Hg 2+、Ag 2+、苦味酸。
Fig. 2 蛋白质的凝胶电泳
加热(变性)沉淀蛋白质:
三、蛋白质的变性与复性
1.概念
蛋白质在某些外界因素的影响下,结构状态被破坏,引起理化性质改变、生理活性丧失的现象称为蛋白质的变性。当环境条件恢复时,蛋白质的生物活性有可能也恢复,这就是蛋白质的复性。
Fig.3 蛋白质的变性与复性
2.变性的实质:次级键(有时包括二硫键)被破坏,天然构象解体。变性不涉及一级结构的破坏。
3.蛋白质变性后,往往出现下列现象:
生物活性丧失。
硫水基团外露,分子结构伸展松散,易水解。
溶解度降低、沉淀,粘度增加。
4.变性的因素:强酸、强碱、有机溶剂和去污剂、盐浓度、重金属离子、热、机械力等。
制备活性蛋白质时严防蛋白质变性。
四、蛋白质相对分子质量的测定
1.化学组成测定法
例1:肌红蛋白和血红蛋白含铁量均为0.335%,计算二者的相对分子质量。
最小M = Fe分子量 / Fe(%)×100 = 55.8 / 0.335 =16700
肌红蛋白M=167000
血红蛋白M=167000 ×4 =668000
2.沉降法
在60 000~80 000r/min的高速离心力作用下,蛋白质分子会沿旋转中心向外周方向移动。蛋白质的沉降速度与分子大小和形状有关。
沉降系数是溶质颗粒在单位离心场中的沉降速度,用S表示。一个S单位,为1×10-13秒,相对分子质量越大,S值越大。
由沉降系数S可根据斯维得贝格〔Svedberg〕方程计算蛋白质分子的相对分子质量:
M=RST/D〔1-iρ〕
R:气体常数 T:绝对温度
D:扩散系数ρ:溶剂的密度
3.凝胶过滤法(分子筛层析,p297-298)
经常使用的凝胶:交联葡聚糖(44页,Sephadex),聚丙烯酰胺和琼脂糖(49页,Sepharose)。
凝胶过滤的原理:与分子大小和形状有关。
颗粒大的移动快,颗粒小的移动慢。
测定方法:
测几种蛋白质相对分子质量标准物的Ve (洗脱体)。
再测待测样品的Ve 。
4.SDS —聚丙烯酰胺凝胶电泳法(SDS —PAGE)
SDS: 十二烷基硫酸钠,是一种阴离子去污剂,能破裂蛋白质分子中的氢键和疏水作用。
SDS 以其烃链与蛋白质分子的侧链结合成复合体,每两个氨基酸残基结合一个SDS 分子。
不同蛋白质的SDS 复合体具有相同的构象,长椭圆棒,且覆盖有相同的负电荷,具有几乎相同的荷质比,向正极移动。
注意:电泳迁移率不受各种蛋白质原有的电荷、分子形状等因素的影响,而与多肽链分子量大小相关。分子量大的泳动慢,小的泳动快。
五、蛋白质的分离纯化的原则(步骤)
前处理:选材、破碎、匀浆、溶解、离心或差速离心。
粗分级分离:盐析、等电点沉淀、有机溶剂分级分离,离心。
细分级分离:层折法。
结晶:结晶过程本身也伴随着一定程度的纯化。
六、蛋白质的分离纯化方法(P301)
1.根据分子大小不同的纯化方法 P301-304
2.密度梯度(区带)离心
3.蛋白质的层析
※ 凝胶过滤(分子排阻、凝胶过滤层析、凝胶渗透层析)
※ 离子交换层析
蛋白质的分离基于它的总净电荷。
常用离子交换剂(支持物):纤维素和交联葡聚糖离子交换
剂
阴离子交换层析:用于带负电荷蛋白质的分离。
阳离子交换层析:用于带正电荷蛋白质的分离。
蛋白质对离子交换剂的结合力取决于:
彼此间相反电荷基团的静电吸引
与溶液的pH 有关
保持洗脱液不变、分段洗脱、梯度洗脱、改变pH
对离子交换剂结合力最小的蛋白质首先被洗脱下来
七、蛋白质的含量测定与纯度鉴定
本节小结
蛋白质分离纯化的步骤,注意哪些事项。
盐析、离子交换层析、凝胶过滤层析、SDS -聚丙烯酰胺凝胶电泳的实验原理及作用。
测定蛋白质含量的方法有哪些。
Fig.4 凝胶过滤法
生物化学试题库及其答案——蛋白质的生物合成 (1)
一、选择题 1.下列有关mRAN的论述,正确的一项是() A、mRNA是基因表达的最终产物 B、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ C、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T,G-C配对结合 E、每分子mRNA有3个终止密码子 2.下列反密码子中能与密码子UAC配对的是() A、AUG B、AUI C、ACU D、GUA 3.下列密码子中,终止密码子是() A、UUA B、UGA C、UGU D、UAU 4.下列密码子中,属于起始密码子的是() A、AUG B、AUU C、AUC D、GAG 5.下列有关密码子的叙述,错误的一项是() A、密码子阅读是有特定起始位点的 B、密码子阅读无间断性 C、密码子都具有简并性 D、密码子对生物界具有通用性 6.密码子变偶性叙述中,不恰当的一项是() A、密码子中的第三位碱基专一性较小,所以密码子的专一性完全由前两位决定 B、第三位碱基如果发生了突变如A G、C U,由于密码子的简并性与变 偶性特点,使之仍能翻译出正确的氨基酸来,从而使蛋白质的生物学功能不变 C、次黄嘌呤经常出现在反密码子的第三位,使之具有更广泛的阅读能力,(I-U、I-C、I-A)从而可减少由于点突变引起的误差 D、几乎有密码子可用或表示,其意义为密码子专一性主要由头两个 碱基决定 7.关于核糖体叙述不恰当的一项是() A、核糖体是由多种酶缔合而成的能够协调活动共同完成翻译工作的多酶复合体 B、核糖体中的各种酶单独存在(解聚体)时,同样具有相应的功能 C、在核糖体的大亚基上存在着肽酰基(P)位点和氨酰基(A)位点 D、在核糖体大亚基上含有肽酰转移酶及能与各种起始因子,延伸因子,释放因 子和各种酶相结合的位点 8.tRNA的叙述中,哪一项不恰当() A、tRNA在蛋白质合成中转运活化了的氨基酸 B、起始tRNA在真核原核生物中仅用于蛋白质合成的起始作用 C、除起始tRNA外,其余tRNA是蛋白质合成延伸中起作用,统称为延伸tRNA D、原核与真核生物中的起始tRNA均为fMet-tRNA 9.tRNA结构与功能紧密相关,下列叙述哪一项不恰当() A、tRNA的二级结构均为“三叶草形” B、tRNA3′-末端为受体臂的功能部位,均有CCA的结构末端 C、TyC环的序列比较保守,它对识别核糖体并与核糖体结合有关
生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案
第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释:1.氨基酸 2.肽 3.肽键 4.肽键平面 5.蛋白质一级结构 6.α-螺旋 7.模序 8.次级键 9.结构域 10.亚基 11.协同效应 12.蛋白质等电点 13.蛋白质的变性 14.蛋白质的沉淀 15.电泳 16.透析 17.层析 18.沉降系数 19.双缩脲反应 20.谷胱甘肽 二、填空题 21.在各种蛋白质分子中,含量比较相近的元素是____,测得某蛋白质样品含氮量为15.2克,该样品白质含量应为____克。 22.组成蛋白质的基本单位是____,它们的结构均为____,它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23.由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基,可以在酸性溶液中带____电荷,在碱性溶液中带____电荷,因此,氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时,氨基酸成为____离子,此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24.决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构,该结构是指多肽链中____的排列顺序。25.蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象,多肽链的折叠盘绕是以____为基础的,常见的二级结构形式包括____,____,____和____。 26.维持蛋白质二级结构的化学键是____,它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27.稳定蛋白质三级结构的次级键包括____,____,____和____等。 28.构成蛋白质的氨基酸有____种,除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____,____,____。酸性氨基酸有____,____。 29.电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下,蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的,还和蛋白质的____及____有一定关系。 30.蛋白质在pI时以____离子的形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以____离子形式存在,在pH 初中化学知识点总结 1、常见元素、原子图化合价口诀 正一氢锂钠钾银铵根;负一氟氯溴碘氢氧根;二价氧钙镁钡锌;三铝四硅五价磷;二三铁、二四碳,二四六硫都齐全;锰有二四六和七,铜汞二价最常见,单质为0永不变;酸根负,一价硝酸根,二价硫酸碳酸根,三价就是磷酸根。 一些常见元素、原子团(根)的化合价 2、初中常见物质的化学式 ) 白色沉淀:CaCO3、BaCO3、Mg(OH)2、Al(OH)3、Zn(OH)2、AgCl、BaSO4(其中仅BaSO4、AgCl是不溶于HNO3的白色沉淀)微溶于水:Ca(OH)2、CaSO4、Ag2SO4 3、物质的学名、俗名及化学式 (1)金刚石、石墨:C (2)水银、汞:Hg (3)生石灰、氧化钙:CaO (4)干冰(固体二氧化碳):CO2 (5))盐酸、氢氯酸:HCl (6)亚硫酸:H2SO3 S (7)氢硫酸:H 2 (8)熟石灰、消石灰:Ca(OH)2 (9)苛性钠、火碱、烧碱:NaOH (10)纯碱、苏打:Na2CO3碳酸钠晶体、纯碱晶体:Na2CO3?10H2O (11)碳酸氢钠、酸式碳酸钠、小苏打:NaHCO3 (12)胆矾、蓝矾、硫酸铜晶体:CuSO4?5H2O (13)铜绿、孔雀石:Cu2(OH)2CO3(分解生成三种氧化物的物质) (14)甲醇(有毒、误食造成失明甚至死亡):CH3OH (15)酒精、乙醇:C2H5OH (16)醋酸、乙酸(具有酸的通性)CH3COOH(CH3COO—醋酸根离子) (17)氨气:NH3(碱性气体) (18)氨水、一水合氨:NH3?H2O(为常见的碱,具有碱的通性,是一种不含金 属离子的碱) (19)亚硝酸钠:NaNO2 (工业用盐、有毒) 4、常见物质的颜色 (1)固体物质颜色 A 、白色固体:氧化钙、氢氧化钙、碳酸钠、碳酸钙、氢氧化钠、五 氧化二磷、白磷、氧化镁、氯酸钾、氯化钾、氯化钠、 B、黄色固体:硫粉(S) C、红色固体:红磷(P)、氧化铁、铜(Cu)、氧化汞(HgO) .5H2O D、蓝色固体:胆矾CuSO 4 E、黑色固体:木炭、石墨、氧化铜、二氧化锰、四氧化三铁、铁粉、 F 、绿色固体:碱式碳酸铜Cu2(OH)2CO3、锰酸钾K2MnO4 G、紫黑色固体:高锰酸钾 H、无色固体:冰,干冰,金刚石 I 、银白色固体:银、铁、镁、铝、锌等金属。 生物化学-蛋白质化学练习含答案 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸 有、 和。酸性氨基酸有 和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸, 是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并 含有羟基的分子量较小的氨基酸 是,体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时,主要以 离子形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以离子形式存在,在 pH 6. 个以内的氨基酸残基所组 成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德(D. Vingneaud) 第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—,因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、 和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所 形成的肽键。13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的 方法有一种还原法,其常用的试剂 是。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象 主要是因为键和键 能有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型,每圈螺旋包含 氨基酸残基,高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说,球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部, 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是 和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键 是。 3 简单蛋白质:完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质:由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质:多肽链能够折叠,使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质:能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用,其多肽链沿一个方向伸展或卷曲,其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质:仅含有AAs 寡聚蛋白质:由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点:蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH,此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基:在多肽链中的氨基酸,由于其部分基团参与了肽键的形成,剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分,而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢,羧基上缺了一个羟基。简单的说,氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基(—COOH),一个氨基(—NH2),一个H,一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键:氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面:肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质,使得肽基的六个原子共处一个平面,称为肽平面。 同源蛋白质:在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。(结构和功能类似的蛋白质。) 蛋白质一级结构:蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构:指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象:分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型:分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋:它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋;每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm,螺旋直径0.5nm;氨基酸残基侧链伸向外侧;同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键,并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外,肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键,也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠:常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象;肽链走向可能是平行的,也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起,相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键,氢键与肽链的长轴几乎呈直角;侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角:它大多分布在球状蛋白质分子表面,以改变肽链。它是一个发夹式转折,其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此,一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此,β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构,起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构:蛋白质中,由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体,以充当三级结构的构件。 结构域:对于较大的蛋白质分子(或亚基),多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构,这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构:指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构:具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起,形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用:非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质:是指除了具有结合底物的活性部位,还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基(活性亚基和调节亚基),活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。 初中化学知识点总结归 纳 集团标准化工作小组 #Q8QGGQT-GX8G08Q8-GNQGJ8-MHHGN# 化学知识点的归纳总结。 一、初中化学常见物质的颜色 (一)、固体的颜色 1、红色固体:铜,氧化铁 2、绿色固体:碱式碳酸铜 3、蓝色固体:氢氧化铜,硫酸铜晶体 4、紫黑色固体:高锰酸钾 5、淡黄色固体:硫磺 6、无色固体:冰,干冰,金刚石 7、银白色固体:银,铁,镁,铝,汞等金属 8、黑色固体:铁粉,木炭,氧化铜,二氧化锰,四氧化三铁,(碳黑,活性炭) 9、红褐色固体:氢氧化铁 10、白色固体:氯化钠,碳酸钠,氢氧化钠,氢氧化钙,碳酸钙,氧化钙,硫酸铜,五氧化二磷,氧化镁 (二)、液体的颜色 11、无色液体:水,双氧水 12、蓝色溶液:硫酸铜溶液,氯化铜溶液,硝酸铜溶液 13、浅绿色溶液:硫酸亚铁溶液,氯化亚铁溶液,硝酸亚铁溶液 14、黄色溶液:硫酸铁溶液,氯化铁溶液,硝酸铁溶液 15、紫红色溶液:高锰酸钾溶液 16、紫色溶液:石蕊溶液 (三)、气体的颜色 17、红棕色气体:二氧化氮 18、黄绿色气体:氯气 19、无色气体:氧气,氮气,氢气,二氧化碳,一氧化碳,二氧化硫,氯化氢气体等大多数气体。 二、初中化学之三 1、我国古代三大化学工艺:造纸,制火药,烧瓷器。 2、氧化反应的三种类型:爆炸,燃烧,缓慢氧化。 3、构成物质的三种微粒:分子,原子,离子。 4、不带电的三种微粒:分子,原子,中子。 5、物质组成与构成的三种说法: (1)、二氧化碳是由碳元素和氧元素组成的; (2)、二氧化碳是由二氧化碳分子构成的; (3)、一个二氧化碳分子是由一个碳原子和一个氧原子构成的。 6、构成原子的三种微粒:质子,中子,电子。 7、造成水污染的三种原因: (1)工业“三废”任意排放, (2)生活污水任意排放 (3)农药化肥任意施放 8、收集气体的三种方法:排水法(不容于水的气体),向上排空气法(密度比空气大的气体),向下排空气法(密度比空气小的气体)。 9、质量守恒定律的三个不改变:原子种类不变,原子数目不变,原子质量不变。 10、不饱和溶液变成饱和溶液的三种方法:增加溶质,减少溶剂,改变温度(升高或降低)。 11、复分解反应能否发生的三个条件:生成水、气体或者沉淀 12、三大化学肥料:N、P、K Ⅰ、化学用语 一、输记下列元素名称、符号: 1、O氧H氢N氮Cl氯C碳P磷S硫 2、K钾Ca钙Na钠Mg镁Al铝Zn锌Fe铁Cu铜Hg汞Ag银Mn锰Ba钡 二、熟记下列物质的化学式: 1、单质:H2氢气O2氧气N2氮气C碳P磷S硫Fe铁Cu铜Hg汞 2、化合物 (1)氧化物: H2O水CO2二氧化碳CO一氧化碳SO2二氧化硫SO3三氧化硫P2O5五氧化二磷Fe2O3氧化铁Fe3O4四氧化三铁CaO氧化钙MgO氧化镁CuO氧化铜ZnO氧化锌FeO氧化亚铁MnO2二氧化锰Na2O氧化钠 (2)酸: HCl盐酸H2SO4硫酸HNO3硝酸H3PO4磷酸H2CO3碳酸H2SO3亚硫酸 (3)碱: NaOH氢氧化钠KOH氢氧化钾Ca(OH)2氢氧化钙Ba(OH)2氢氧化钡Cu(OH)2氢氧化铜Fe(OH)3氢氧化铁Fe(OH)2氢氧化亚铁Al(OH)3氢氧化铝Mg(OH)2氢氧化镁 (4)盐: NaCl氯化钠Na2CO3碳酸钠ZnCl2氯化锌CaCl2氯化钙KCl氯化钾Na2SO4硫酸钠CuSO4硫酸铜AgCl氯化银FeCl3氯化铁FeCl2氯化亚铁AlCl3氯化铝FeSO4硫酸亚铁Fe2(SO4)3硫酸铁ZnSO4硫酸锌CaCO3碳酸钙BaCl2氯化钡BaSO4硫酸钡KClO3氯酸钾KMnO4高锰酸钾K2MnO4锰酸钾KNO3硝酸钾Cu(NO3)2硝酸铜Hg(NO3)2硝酸汞NH4Cl氯化铵NH4NO3硝酸铵(NH4)2SO4硫酸铵NH4HCO3碳酸氢铵NaHCO3碳酸氢钠Cu2(OH)2CO3碱式碳酸铜 (5)有机物: CH4甲烷C2H5OH乙醇(酒精)CH3OH甲醇CH3COOH乙酸(醋酸)CO(NH2)2尿素 三、熟记下列元素在化合物中的化合价: (1) +1 +1 +1 +1 +2 +2 +2 +2 +2 +3 +2 +3 H K Na Ag Ca Mg Zn Ba Cu Al Fe(FeO) Fe(Fe2O3) (2) -2 -1 -2 O Cl S (3) +1 -1 -1 -1 -1 -2 -2 -2 -2 -3 -1 NH4 OH NO3 ClO3 MnO4(KMnO4) MnO4(K2MnO4) CO3 SO4 SO3 PO4 HCO3 四、熟记下列化学方程式: (一)化合反应 1、木炭在氧气中燃烧:C+O2=点燃=CO2 2、硫在氧气中燃烧:S+O2=点燃=SO2 3、镁在空气中燃烧:2Mg+O2=点燃=2MgO 4、铁在氧气中燃烧:3Fe+2O2=点燃=Fe3O4 初中化学知识点总结 一基本概念: 1、化学变化:生成了其它物质的变 2、物理变化:没有生成其它物质的变化 3、物理性质:不需要发生化学变化就表现出来的性质 (如:颜色、状态、密度、气味、熔点、沸点、硬度、水溶性等) 4、化学性质:物质在化学变化中表现出来的性质 (如:可燃性、助燃性、氧化性、还原性、酸碱性、稳定性等) 5、纯净物:由一种物质组成 6、混合物:由两种或两种以上纯净物组成,各物质都保持原来的性质 7、元素:具有相同核电荷数(即质子数)的一类原子的总称 8、原子:是在化学变化中的最小粒子,在化学变化中不可再分 9、分子:是保持物质化学性质的最小粒子,在化学变化中可以再分 10、单质:由同种元素组成的纯净物 11、化合物:由不同种元素组成的纯净物 12、氧化物:由两种元素组成的化合物中,其中有一种元素是氧元素 13、化学式:用元素符号来表示物质组成的式子 14、相对原子质量:以一种碳原子的质量的1/12作为标准,其它原子的质量跟它比较所得的值 某原子的相对原子质量= 相对原子质量≈ 质子数 + 中子数 (因为原子的质量主要集中在原子核) 15、相对分子质量:化学式中各原子的相对原子质量的总和 16、离子:带有电荷的原子或原子团 17、原子的结构: 原子、离子的关系: 注:在离子里,核电荷数 = 质子数≠ 核外电子数 18、四种化学反应基本类型:(见文末具体总结) ①化合反应:由两种或两种以上物质生成一种物质的反应 如:A + B = AB ②分解反应:由一种物质生成两种或两种以上其它物质的反应 如:AB = A + B ③置换反应:由一种单质和一种化合物起反应,生成另一种单质和另一种化合物的反应如: A + BC = AC + B ④复分解反应:由两种化合物相互交换成分,生成另外两种化合物的反应如:AB + CD = AD + CB 19、还原反应:在反应中,含氧化合物的氧被夺去的反应(不属于化学的基本反应类型) 氧化反应:物质跟氧发生的化学反应(不属于化学的基本反应类型) 缓慢氧化:进行得很慢的,甚至不容易察觉的氧化反应 自燃:由缓慢氧化而引起的自发燃烧 20、催化剂:在化学变化里能改变其它物质的化学反应速率,而本身的质量和化学性在化学变化前后都没有变化的物质(注:2H2O2 === 2H2O + O2 ↑ 此反应MnO2是催化剂)21、质量守恒定律:参加化学反应的各物质的质量总和,等于反应后生成物质的质量总和。 (反应的前后,原子的数目、种类、质量都不变;元素的种类也不变) 22、溶液:一种或几种物质分散到另一种物质里,形成均一的、稳定的混合物 溶液的组成:溶剂和溶质。(溶质可以是固体、液体或气体;固、气溶于液体时,固、气是溶质,液体是溶剂;两种液体互相溶解时,量多的一种是溶剂,量少的是溶质;当溶液中有水存在时,不论水的量有多少,我们习惯上都把水当成溶剂,其它为溶质。) 23、固体溶解度:在一定温度下,某固态物质在100克溶剂里达到饱和状态时所溶解的质量,就叫做这种物质在这种溶剂里的溶解度 25、酸性氧化物(属于非金属氧化物):凡能跟碱起反应,生成盐和水的氧化物 碱性氧化物(属于金属氧化物):凡能跟酸起反应,生成盐和水的氧化物 26、结晶水合物:含有结晶水的物质(如:Na2CO3 .10H2O、CuSO4 . 5H2O) 27、潮解:某物质能吸收空气里的水分而变潮的现象 风化:结晶水合物在常温下放在干燥的空气里, 能逐渐失去结晶水而成为粉末的现象 28、燃烧:可燃物跟氧气发生的一种发光发热的剧烈的氧化反应 燃烧的条件:①可燃物;②氧气(或空气);③可燃物的温度要达到着火点。 生物化学 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子,占人体重量的16~20%,占干重的45%,肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能:生物催化作用、调节作用(激素,基因表达调控作用)、免疫防御与保护作用(细胞因子、补体、抗体)、转运和储存作用(转运蛋白)、结构功能(保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态,细胞骨架)、运动与支撑作用、信息接收 传递作用(受体蛋白)、生物膜功能 ?蛋白质组学:蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质,即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质;蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的 特征,包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等,由此获得蛋白 质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。 第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%,蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种,组成蛋白质的氨基酸只有20余种(基本氨基酸)。 ?基本氨基酸的共同特点:①除脯氨酸为α-亚氨基酸外,其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸;②除甘氨酸外,其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子,且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型;③不同的氨基酸的R链不同,对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式(见书P11) ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸:丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸;极性不带电R基氨基酸(易溶于水):甘氨酸、丝氨酸、 氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺;带负电的R基氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸;带正电的R基氨基酸:赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质:①高熔点,200℃以上,以离子状态存在;②一般均溶于水,溶于强酸、强碱;不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂;③氨基酸一般有味;④除甘氨酸外均有旋 光性。 ?氨基酸的化学性质:①两性解离与等电点:pH高于等电点带负电,低于等电点带正电。 等电点时主要以两性离子存在,极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围,践行氨基酸的pI在碱性围,酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质:色氨酸(280nm)、酪氨酸(275nm)和苯丙氨酸(257nm)含有苯环共轭双键系统,具有紫外吸收特性。③茚三酮反应:与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质,与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色,与天冬酰胺反应呈棕色;④α-羧基的反应:与碱、醇、硼氢化锂反应;⑤R基的反应:Million反应(Tyr-红色)、Folin反应(Tyr-蓝色)、坂口反应(Arg-红色)、Pauly反应(His、Tyr-橘红色)、乙醛酸的反应(Trp-紫红色环)。 ?氨基酸的功能:①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位;②多种生物活性物质的前体; ③作为神经递质或神经营养素;④参与生物体的物质代和能量代。 第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括:①组成蛋白质的多肽链的数目;②多肽链的氨基酸顺序;③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时,均是从氨基端开始,延长到羧基端终止,因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念:蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸,通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学 第1单元走进化学世界 1、化学是研究物质的组成、结构、性质以及变化规律的基础科学。 2、我国劳动人民商代会制造青铜器,春秋战国时会炼铁、炼钢。 3、绿色化学-----环境友好化学 (化合反应符合绿色化学反应) ①四特点P6(原料、条件、零排放、产品)②核心:利用化学原理从源头消除污染 4、蜡烛燃烧实验(描述现象时不可出现产物名称) (1)火焰:焰心、内焰(最明亮)、外焰(温度最高) (2)比较各火焰层温度:用一火柴梗平放入火焰中。现象:两端先碳化;结论:外焰温度最高 (3)检验产物 H2O:用干冷烧杯罩火焰上方,烧杯内有水雾 CO2:取下烧杯,倒入澄清石灰水,振荡,变浑浊 (4)熄灭后:有白烟(为石蜡蒸气),点燃白烟,蜡烛复燃。说明石蜡蒸气燃烧。 5、吸入空气与呼出气体的比较 结论:与吸入空气相比,呼出气体中O2的量减少,CO2和H2O的量增多 (吸入空气与呼出气体成分是相同的) 6、学习化学的重要途径——科学探究 一般步骤:提出问题→猜想与假设→设计实验→实验验证→记录与结论→反思与评价 化学学习的特点:关注物质的性质、变化、变化过程及其现象; 7、化学实验(化学是一门以实验为基础的科学) 一、常用仪器及使用方法 (一)用于加热的仪器--试管、烧杯、烧瓶、蒸发皿、锥形瓶 可以直接加热的仪器是--试管、蒸发皿、燃烧匙 只能间接加热的仪器是--烧杯、烧瓶、锥形瓶(垫石棉网—受热均匀) 可用于固体加热的仪器是--试管、蒸发皿 可用于液体加热的仪器是--试管、烧杯、蒸发皿、烧瓶、锥形瓶 不可加热的仪器——量筒、漏斗、集气瓶 (二)测容器--量筒 量取液体体积时,量筒必须放平稳。视线与刻度线及量筒内液体凹液面的最低点保持水平。量筒不能用来加热,不能用作反应容器。量程为10毫升的量筒,一般只能读到0.1毫升。(三)称量器--托盘天平(用于粗略的称量,一般能精确到0.1克。) 注意点:(1)先调整零点 (2)称量物和砝码的位置为“左物右码”。 (3)称量物不能直接放在托盘上。 一般药品称量时,在两边托盘中各放一张大小、质量相同的纸,在纸上称量。潮湿 的或具有腐蚀性的药品(如氢氧化钠),放在加盖的玻璃器皿(如小烧杯、表面皿) 中称量。 (4)砝码用镊子夹取。添加砝码时,先加质量大的砝码,后加质量小的砝码(先大后小)(5)称量结束后,应使游码归零。砝码放回砝码盒。 (四)加热器皿--酒精灯 (1)酒精灯的使用要注意“三不”:①不可向燃着的酒精灯内添加酒精;②用火柴从侧面点燃酒精灯,不可用燃着的酒精灯直接点燃另一盏酒精灯;③熄灭酒精灯应用灯帽盖熄,不可吹熄。 (2)酒精灯内的酒精量不可超过酒精灯容积的2/3也不应少于1/4。 (3)酒精灯的火焰分为三层,外焰、内焰、焰心。用酒精灯的外焰加热物体。 普通化学复习资料 3.1物质的结构与物质的状态 3.1.1原子结构 1.核外电子的运动特性 核外电子运动具有能量量子化、波粒二象性和统计性的特征,不能用经典的牛顿力学来描述核外电子的运动状态。2.核外电子的运动规律的描述 由于微观粒子具有波的特性,所以在量子力学中用波函数Ψ来描述核外电子的运动状态,以代替经典力学中的原子轨道概念。 (1)波函数Ψ(原子轨道):用空间坐标来描写波的数学函数式,以表征原子中电子的运动状态。 一个确定的波函数Ψ,称为一个原子轨道。 (2)概率密度(几率密度):Ψ2表示微观粒子在空间某位置单位体积内出现的概率即概率密度。 (3)电子云:用黑点疏密的程度描述原子核外电子出现的概率密度(Ψ2)分布规律的图形。黑点较密的地方,表示电子出现的概率密度较大,单位体积内电子出现的机会较多。 (4)四个量子数:波函数Ψ由n.l.m三个量子数决定,三个量子数取值相互制约: 1)主量子数n的物理意义: n的取值:n=1,2,3,4……∞ , 意义:表示核外的电子层数并确定电子到核的平均距离; 确定单电子原子的电子运动的能量。 n = 1,2,3,4, ……∞,对应于电子层K,L,M,N, ··· 具有相同n值的原子轨道称为处于同一电子层。 2)角量子数ι: ι的取值:受n的限制,ι= 0,1,2……n-1 (n个)。 意义:表示亚层,确定原子轨道的形状;对于多电子原 子,与n共同确定原子轨道的能量。… ι的取值: 1 , 2 , 3 , 4 电子亚层:s, p, d, f…… 轨道形状:球形纺锤形梅花形复杂 图3-1 3)磁量子数m: m的取值:受ι的限制, m=0 ,±1,±2……±ι(2ι+1个) 。 意义:确定原子轨道的空间取向。 ι=0, m=0, s轨道空间取向为1; ι=1, m=0 ,±1, p轨道空间取向为3; ι=2, m=0 ,±1,±2 , d轨道空间取向为5; 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸,是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸 是,体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时,主要以离子形式存在,在pH>pI的溶液中, 大部分以离子形式存在,在pH 单元测试一:蛋白质化学 班级:姓名:分数: 一.填空题(每空1.5分,共30分) 1.当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时,其带_ 零 _电荷;当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时,其带_ 负 _电;溶液pH小于某种氨基酸的等电点时,其带_ 正电。 2.盐浓度低时,盐的加入使蛋白质的溶解度_ 增大 _,称为_ 盐溶__现象。当盐浓度高时,盐的加入使蛋白质的溶解度降低,称为盐析现象。 3.由甘氨酸、赖氨酸、谷氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸6种氨基酸残基组成的肽链 有 5 个肽平面,有 3 个游离羧基。 4.蛋白质分子结构包括一级结构和二级结构。 蛋白质的一级结构是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链。 6.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸。蛋白质的一级结构维持作用力是肽 键。蛋白质的分子结构决定蛋白质的性质和功能。 7.蛋白质二级结构主要有 a螺旋和B折叠形状,维持其稳定结构的化学键是 氢键。 判断题 1.用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时,总是分子量大的先被洗脱下来,分子量小的后下来。对 2.变性后,蛋白质的溶解度增加(减小),这是因为电荷被中和(空间结构被破坏),以及水化膜破坏所引起的。错 3.变性后(物理变性不可逆,化学变性可逆,可复性)的蛋白质在一定条件下,有些还能复性,恢复其生物学功能。对 4.有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去,且不会使蛋白质变性。错 5.蛋白质分子的种类和差别,是由其空间结构决定的。错(一级结构) 6.蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。对 7.氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对 8.天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。对 9.肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转,使多肽链出现多种构象。错(不可旋转) 10.维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力(不是)。错 11.蛋白质一级结构对空间结构起决定作用,空间结构的改变会引起功能的改变。对 12.维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。对 13.蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。错(肌球蛋白是三级结构可存活) 14.蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。错(不具有活性) 15.具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。对 16.溶液中带电粒子在电场中向电性相同(相反)的电极移动,这种现象称为电泳。错 17.溶液pH值等于7时,蛋白质不带电荷。错 18.加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。对 第六单元碳和碳的氧化物 一、碳的几种单质 1、金刚石(C)是自然界中最硬的物质,可用于制钻石、刻划玻璃、钻探机的钻头等。 2、石墨(C)是最软的矿物之一(质软),有优良的导电性,润滑性。可用于制 铅笔芯、干电池的电极、润滑剂等 金刚石和石墨的物理性质有很大差异的原因是:碳原子的排列不同。 CO和CO 2 的化学性质有很大差异的原因是:分子的构成不 同。 3、无定形碳:由石墨的微小晶体和少量杂质构成.主要有: 焦炭,木炭,活性炭,炭黑等. 活性炭、木炭具有强烈的吸附性,焦炭用于冶铁金属。 二、单质碳的化学性质: 单质碳的物理性质各异,而各种单质碳的化学性质却相同 1、常温下的稳定性强 2、可燃性: 完全燃烧(氧气充足),生成CO 2: C+O 2 点燃CO 2 不完全燃烧(氧气不充足),生成CO:2C+O 2 点燃2CO 3、还原性:C+2CuO 高温 2Cu+CO 2 ↑ 现象:黑色粉末逐渐变成红色,澄清石灰水变浑浊。应用:冶金工业 2Fe 2O 3 +3C 高温 4Fe+3CO 2 ↑ 三、二氧化碳的制法 1、实验室制取气体的思路:(原理、装置、检验) (1)发生装置:由反应物状态及反应条件决定: (A) (B) (C) (D) 反应物是固体,需加热,制气体时则用(A)装置。 反应物是固体与液体,不需要加热,制气体时则用(B)(C)(D)装置。(2)收集方法:气体的密度及溶解性决定: (A) (B) (C) 排水法:气体难溶于水(A) 向上排空气法:气体密度比空气大 (B) 向下排空气法:气体密度比空气小 (C) CO只能用排水法(有毒,密度与空气相近,不能用排空气法) CO 2 只能用向上排空气法(要溶于水、跟水反应,不能用排水法) 2、二氧化碳的实验室制法 1)原理:用石灰石和稀盐酸反应:CaCO 3+2HCl==CaCl 2 +H 2 O+CO 2 ↑ 2) 发生装置:左图 3)气体收集方法:向上排空气法 初三化学知识点总结归纳(完整版) 初中化学知识点全面总结 (完整版) 第1单元走进化学世界 1.化学是研究物质的组成.结构.性质以及变化规律的基础科学。 2.我国劳动人民商代会制造青铜器,春秋战国时会炼铁.炼 钢。 3.绿色化学-----环境友好化学 (化合反应符合绿色化学反应) ①四特点P6(原料.条件.零排放.产品)②核心:利用化学 原理从源头消除污染 4.蜡烛燃烧实验(描述现象时不可出现产物名称)(1)火焰:焰心.内焰(最明亮).外焰(温度最高)(2)比较各火焰 层温度:用一火柴梗平放入火焰中。现象:两端先碳化;结论: 外焰温度最高(3)检验产物 H2O:用干冷烧杯罩火焰上方,烧 杯内有水雾 CO2:取下烧杯,倒入澄清石灰水,振荡,变浑浊 (4)熄灭后:有白烟(为石蜡蒸气),点燃白烟,蜡烛复燃。说 明石蜡蒸气燃烧。 5.吸入空气与呼出气体的比较结论:与吸入空气相比,呼出 气体中O2的量减少,CO2和H2O的量增多(吸入空气与呼出气体成分是相同的) 6.学习化学的重要途径科学探究一般步骤:提出问题→猜想与假设→设计实验→实验验证→记录与结论→反思与评价化学学习的特点:关注物质的性质.变化.变化过程及其现象; 7.化学实验(化学是一门以实验为基础的科学) 一.常用仪器及使用方法 (一)用于加热的仪器--试管.烧杯.烧瓶.蒸发皿.锥形瓶可以直接加热的仪器是--试管.蒸发皿.燃烧匙只能间接加热的仪器是--烧杯.烧瓶.锥形瓶(垫石棉网装点移—拉丁文名称的第一个字母大写 a.书写方法: b.意义注意:*有些元素符号还可表示一种单质如Fe.He .C .Si *在元素符号前加上数字后只能有微观意义,没有宏观意义,如3O:只表示3个氧原子 c.有关元素周期表 *发现:门捷列夫 *排列依据 *注:原子序数=质子数d.分类 e.元素之最:地壳:O.Si.Al.Fe 细胞:O. C.H 3.离子:带电的原子或原子团(1)表示方法及意义:如 Fe3+ :一个铁离子带3个单位正电荷(2)离子结构示意图的认识注意:与原子示意图的区别:质子数=电子数则为原子结构示意图 *原子数≠电子数为离子结构示意图(3)与原子的区别与联系粒子的种类原子离子阳离子阴离子区别粒子结构质子数=电子数质子数>电子数质子数<电子数粒子电性不显电性显正电性显负电性符号用元素符号表示用阳离子符号表示用阴离子符号表示 第一篇:化学反应原理 第一章:气体 第一节:理想气态方程 1、气体具有两个基本特性:扩散性和可压缩性。主要表现在: ⑴气体没有固定的体积和形状。⑵不同的气体能以任意比例相互均匀的混合。⑶气体是最容易被压缩的一种聚集状态。 2、理想气体方程:nRT PV = R 为气体摩尔常数,数值为R =8.31411--??K mol J 3、只有在高温低压条件下气体才能近似看成理想气体。 第二节:气体混合物 1、对于理想气体来说,某组分气体的分压力等于相同温度下该组分气体单独占有与混合气 体相同体积时所产生的压力。 2、Dlton 分压定律:混合气体的总压等于混合气体中各组分气体的分压之和。 3、(0℃=273.15K STP 下压强为101.325KPa = 760mmHg = 76cmHg) 第二章:热化学 第一节:热力学术语和基本概念 1、 系统与环境之间可能会有物质和能量的传递。按传递情况不同,将系统分为: ⑴封闭系统:系统与环境之间只有能量传递没有物质传递。系统质量守恒。 ⑵敞开系统:系统与环境之间既有能量传递〔以热或功的形式进行〕又有物质传递。 ⑶隔离系统:系统与环境之间既没有能量传递也没有物质传递。 2、 状态是系统中所有宏观性质的综合表现。描述系统状态的物理量称为状态函数。状态函 数的变化量只与始终态有关,与系统状态的变化途径无关。 3、 系统中物理性质和化学性质完全相同而与其他部分有明确界面分隔开来的任何均匀部 分叫做相。相可以由纯物质或均匀混合物组成,可以是气、液、固等不同的聚集状态。 4、 化学计量数()ν对于反应物为负,对于生成物为正。 5、反应进度νξ0 )·(n n sai k e t -==化学计量数 反应前反应后-,单位:mol 第二节:热力学第一定律 0、 系统与环境之间由于温度差而引起的能量传递称为热。热能自动的由高温物体传向低温 物体。系统的热能变化量用Q 表示。若环境向系统传递能量,系统吸热,则Q>0;若系统向环境放热,则Q<0。 1、 系统与环境之间除热以外其他的能量传递形式,称为功,用W 表示。环境对系统做功, W>O ;系统对环境做功,W<0。 2、 体积功:由于系统体积变化而与环境交换的功称为体积功。 非体积功:体积功以外的所有其他形式的功称为非体积功。 3、 热力学能:在不考虑系统整体动能和势能的情况下,系统内所有微观粒子的全部能量之 和称为热力学能,又叫内能。 4、 气体的标准状态—纯理想气体的标准状态是指其处于标准压力θ P 下的状态,混合气体 中某组分气体的标准状态是该组分气体的分压为θP 且单独存在时的状态。 液体(固体)的标准状态—纯液体(或固体)的标准状态时指温度为T ,压力为θP 时的状态。中考必背化学知识点总结归纳
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