简述uv法测定维生素b1注射液含量的原理
简述uv法测定维生素b1注射液含量的原理.写出标示量%
的计算式
公式：标示量（%）=（A*1%）/（E1cm1%*L）*D*V*平均片重/（W*标示量）*100%
式中 A：供试品溶液的吸光度；E1m1%：供试品溶液的百分吸收系数；L：吸收池的厚度；D：供试品的稀释倍数；V：供试品溶液的体积；W：供试品的取样量。
振型分解反应谱法求位移例题3.2.2
3.2.2（忽略剪重比验算） 解：（1）由∑∑===n i ji i n i ji i m m 121φφγ 得： 363.1024.33027.45118667.027334.027118667.027334.0272221==?+?+??+?+?= γ 428.0988.41991.17118)666.0(27)667.0(27118)666.0(27)667.0(272 222-=-=?+-?+-??+-?+-?=γ 063.0817.702568.44118)035.3(27)019.4(27118)035.3(27)019.4(272223==?+-?+??+-?+?= γ （2）查表3-2，3-3得35.0=g T ，16.0max =α，则 123.016.0467.035.09.0max 9.011=???? ??=???? ??=ααT T g 16.0max 2==αα
16.0max 3==αα （3）由ji j j i ji G F φγα=得 第一振型各质点水平地震作用为： kN F 16.148334.0363.1123.08.927011=????= kN F 88.295667.0363.1123.08.927012=????= kN F 73.2951363.1123.08.918013=????= 第二振型各质点水平地震作用为： kN F 86.120)667.0()428.0(16.08.927021=-?-???= kN F 68.120)666.0()428.0(16.08.927022=-?-???= kN F 80.1201)428.0(16.08.918023-=?-???= 第三振型各质点水平地震作用为： kN F 19.107019.4063.016.08.927031=????= kN F 95.80)035.3(063.016.08.927032-=-????= kN F 78.171063.016.08.918033=????= （4）由各振型水平地震作用产生的底部剪力为： kN F F F V 77.73973.29588.29516.14813121111=++=++= kN F F F V 74.12080.12068.12086.12023222121=-+=++= kN F F F V 02.4478.1795.8019.10733323131=+-=++= （5）振型组合求最大底部剪力： kN V V j j 85.75002.4474.12077.73922231211=++==∑= （6）由各振型水平地震作用产生的结构顶层位移为：
第一性原理计算原理和方法
第二章 计算方法及其基本原理介绍 化学反应的本质就是旧键的断裂与新建的形成,参与成键原子的电子壳层重新组合就是导致生成稳定多原子化学键的明显特征。因此阐述化学键的理论应当描写电子壳层的相互作用与重排,借助求解满足适当的Schrodinger 方程的波函数描写分子中电子分布的量子力学,为解决这一问题提供了一般的方法,然而,对于一些实际的体系,不引入一些近似,就不可能求解其Schrodinger 方程。这些近似使一般量子力学方程简化为现代电子计算机可以求解的方程。这些近似与关于分子波函数的方程形成计算量子化学的数学基础。 2、1 SCF-MO 方法的基本原理 分子轨道的自洽场计算方法 (SCF-MO)就是各种计算方法的理论基础与核心部分,因此在介绍本文计算工作所用方法之前,有必要对其关键的部分作一简要阐述。 2、1、1 Schrodinger 方程及一些基本近似 为了后面介绍各种具体在自洽场分子轨道(SCF MO)方法方便,这里将主要阐明用于本文量子化学计算的一些重要的基本近似,给出SCF MO 方法的一些基本方程,并对这些方程作简略说明,因为在大量的文献与教材中对这些方程已有系统的推导与阐述[1-5]。 确定任何一个分子的可能稳定状态的电子结构与性质,在非相对论近似下,须求解 R AB =R 图2-1分子体系的坐标
定态Schrodinger 方程 ''12121212122ψψT p B A q p A p pA A pq AB B A p A A A E R Z r R Z Z M =??????? ?-++?-?-∑∑∑∑∑∑≠≠ (2、1) 其中分子波函数依赖于电子与原子核的坐标,Hamilton 算符包含了电子p 的动能与电子p 与q 的静电排斥算符, ∑∑≠+?-=p q p pq p e r H 12121?2 (2、2) 以及原子核的动能 ∑?-=A A A N M H 2121? (2、3) 与电子与核的相互作用及核排斥能 ∑∑≠+-=p A B A AB B A pA A eN R Z Z r Z H ,21? (2、4) 式中Z A 与M A 就是原子核A 的电荷与质量,r pq =|r p -r q |,r pA =|r p -R A |与R AB =|R A -R B |分别就是电子p 与q 、核A 与电子p 及核A 与B 间的距离(均以原子单位表示之)。上述分子坐标系如图2、1所示。可以用V(R,r)代表(2、2)－(2、4)式中所有位能项之与 ∑∑∑-+=≠≠p A pA A B A q p pq AB B A r Z r R Z Z r R V ,1 2121),( (2、5) 原子单位 上述的Schrodinger 方程与Hamilton 算符就是以原子单位表示的,这样表示的优点在于简化书写型式与避免不必要的常数重复计算。在原子单位的表示中,长度的原子单位就是Bohr 半径
几种测蛋白含量方法的比较
蛋白质含量测定方法的比较及肽含量的测定 （一）蛋白质测定方法的比较（原理、优缺点）蛋白质含量测定法，目前包括定氮法、双缩脲法、福林酚法（Lowry法）和紫外吸收法、考马斯亮蓝法。其中考马斯亮蓝和福林酚法灵敏度最高，比紫外吸收法灵敏10~20倍，比双缩脲法灵敏100倍以上。定氮法较复杂，但准确，往往以定氮法测定的蛋白质作为其他方法的标准蛋白质。在选择方法时应该考虑：（1）实验测定要求的灵敏度和精确度；（2）蛋白质的性质；（3）溶液中存在的干扰物质；（4）测定花费时间。蛋白质含量测定法，目前包括定氮法、双缩脲法、福林酚法（Lowry法）和紫外吸收法、考马斯亮蓝法。其中考马斯亮蓝和福林酚法灵敏度最高，比紫外吸收法灵敏10~20倍，比双缩脲法灵敏100倍以上。定氮法较复杂，但准确，往往以定氮法测定的蛋白质作为其他方法的标准蛋白质。在选择方法时应该考虑：（1）实验测定要求的灵敏度和精确度；（2）蛋白质的性质；（3）溶液中存在的干扰物质；（4）测定花费时间。 1微量凯氏定氮法（GB 5009.5-2010） 1.1原理样品与浓硫酸共热。含氮有机物即分解产生氨（消化），氨又与硫酸作用，变成硫酸氨。经强碱碱化使之分解放出氨，借蒸汽将氨蒸至酸液中，根据此酸液被中和的程度可计算得样品之氮含量。 1.2操作方法样品经前处理、炭化、消化、蒸馏、滴定等主要步骤 1.3特点准确度较高，适用于0.2~ 1.0mg氮，误差为±2％；操作复杂费时，整个过程需要耗时8~10h，试剂消耗量大。，测得结果为总氮含量，包括蛋白氮和非蛋白氮含量；适用范围广，几乎所有样品均可用此方法。 2 双缩脲比色法 2.1原理双缩脲法是利用蛋白质的双缩脲反应而测定蛋白质含量的方法。因蛋白质含有两个以上的肽键，所以有双缩脲反应。在碱性溶液中蛋白质与Cu2+形成紫红色络合物，在一定的实验条件下，未知样品溶液与标准蛋白质溶液同时反应，并于540~560nm测定，即可以通过标准蛋白质的标准曲线求出未知样品的蛋白质浓度。其颜色的深浅与蛋白质的浓度成正比，而与蛋白质的分子量及氨基酸成分无关。
福林(Folin)-酚试剂法测定蛋白质的浓度实验报告完整版
福林(Folin)-酚试剂法测定蛋白质的浓度 一、原理 蛋白质或多肽分子中有带酚基酪氨酸或色氨酸，在碱性条件下，可使酚试剂中的磷钼酸化合物还原成蓝色（生成钼蓝和钨蓝化合物）。蓝色的深浅与蛋白质的含量成正比，可用比色法测定。 二、实验仪器 分光光度计,试管,移液管,容量瓶，分析天平，烧杯 三、实验试剂 1.Folin-酚试剂甲：碱性铜溶液 甲液：取Na2CO32g溶于100ml0.1mol/l氢氧化钠溶液中 乙液：取CuSO4.5H2O晶体0.5g，溶于1%酒石酸钾100ml。 临用时按甲：乙=50：1混合使用。 2.Folin-酚试剂乙：将10g钨酸钠、2.5g钼酸钠、70ml蒸馏水、5ml85%磷酸继10ml浓盐酸置于150ml的磨口圆底烧瓶中，充分混匀后，接上磨口冷凝管，回馏1小时，再加入硫酸锂15g，蒸馏水5ml及液溴数滴，开口煮沸15分钟，在通风橱内驱除过量的溴。冷却，稀释至100ml，过滤，滤液成微绿色，贮于棕色瓶中。临用时，用1mol/l的氢氧化钠溶液滴定，用酚酞作指示剂，根据滴定结果，将试剂稀释至相当于1mol/L的酸。 标准蛋白质溶液：称取1g牛（人）血清蛋白片溶于0.9%氯化钠溶液中，并稀释至1000ml
四、实验步骤 1.标准曲线的绘制 取7支干燥洁净的试管，编号，按下表加入试剂，比色后，以光密度为纵坐标，蛋白质浓度为横坐标作图。 各管加入1mlFo1in 酚试剂乙后，立即摇匀，放置15分钟后比色，在500nm 处记下各管光密度，以0号管为对照，以吸光度为纵坐标，标准蛋白质溶液浓度为横坐标，绘制标准曲线 2.样品测定 准确吸取样液于干燥的试管中，同样按下表加入试剂，测出光密度值后，对照标准曲线求出样液的蛋白质浓度。 室温放置10分钟后，再各加1毫升Fo1in 酚试剂乙，立即摇匀，放置15分钟，在500nm 处测定光密度值。 五、实验结果 管号 试剂 1 2 样液（ml ） 1.0 1.0 Folin-酚试剂甲 5.0 5.0 （ml ）
振型分解反应谱法知识讲解
振型分解反应谱法
振型分解反应谱法 振型分解反应谱法是用来计算多自由度体系地震作用的一种方法。该法是利用单自由度体系的加速度设计反应谱和振型分解的原理，求解各阶振型对应的等效地震作用，然后按照一定的组合原则对各阶振型的地震作用效应进行组合，从而得到多自由度体系的地震作用效应。振型分解反应谱法一般可考虑为计算两种类型的地震作用：不考虑扭转影响的水平地震作用和考虑平扭藕联效应的地震作用。 适用条件 （1）高度不超过40米，以剪切变形为主且质量和刚度沿高度分布比较均匀的结构，以及近似于单质点体系的结构，可采用底部剪力法计算。（此为底部剪力法的适用范围） （2）除上述结构以外的建筑结构，宜采用“振型分解反应谱法”。 （3）特别不规则的建筑、甲类建筑和规范规定的高层建筑，应采用时程分析法进行补充计算。 刚重比 刚重比是指结构的侧向刚度和重力荷载设计值之比，是影响重力二阶效应的主要参数 刚重比=Di*Hi/Gi Di-第i楼层的弹性等效刚度，可取该层剪力与层间位移的比值Hi-第i楼层层高
Gi-第i楼层重力荷载设计值 刚重比与结构的侧移刚度成正比关系；周期比的调整将导致结构侧移刚度的变化，从而影响到刚重比。因此调整周期比时应注意，当某主轴方向的刚重比小于或接近规范限值时，应采用加强刚度的方法；当某主轴方向刚重比大于规范限值较多时，可采用削弱刚度的方法。同样，对刚重比的调整也可能影响周期比。特别是当结构的周期比接近规范限值时，应采用加强结构外围刚度的方法规范上限主要用于确定重力荷载在水平作用位移效应引起的二阶效应是否可以忽略不计。见高规5.4.1和5.4.2及相应的条文说明。刚重比不满足规范上限要求，说明重力二阶效应的影响较大，应该予以考虑。规范下限主要是控制重力荷载在水平作用位移效应引起的二阶效应不致过大，避免结构的失稳倒塌。见高规5.4.4及相应的条文说明。刚重比不满足规范下限要求，说明结构的刚度相对于重力荷载过小。但刚重比过分大，则说明结构的经济技术指标较差，宜适当减少墙、柱等竖向构件的截面面积。 长细比 长细比=计算长度/回转半径。 所以很显然，减小计算长度或者加大回转半径即可。 这里需要注意的是，计算长度并非实际长度，而是实际长度乘以长度系数，长度系数则与柱子两端的约束刚度有关。说白了就是
第一性原理计算原理和方法精编
第一性原理计算原理和 方法精编 Document number：WTT-LKK-GBB-08921-EIGG-22986
第二章 计算方法及其基本原理介绍 化学反应的本质是旧键的断裂和新建的形成，参与成键原子的电子壳层重新组合是导致生成稳定多原子化学键的明显特征。因此阐述化学键的理论应当描写电子壳层的相互作用与重排，借助求解满足适当的Schrodinger 方程的波函数描写分子中电子分布的量子力学，为解决这一问题提供了一般的方法，然而，对于一些实际的体系，不引入一些近似，就不可能求解其Schrodinger 方程。这些近似使一般量子力学方程简化为现代电子计算机可以求解的方程。这些近似和关于分子波函数的方程形成计算量子化学的数学基础。 SCF-MO 方法的基本原理 分子轨道的自洽场计算方 法(SCF-MO)是各种计算方法的理论基础和核心部分，因此在介绍本文计算工作所用方法之 前，有必要对其关键的部分作 一简要阐述。 Schrodinger 方程及一些基本近似 为了后面介绍各种具体在自洽场分子轨道(SCF MO)方法方便，这里将主要阐明用于本文量子化学计算的一些重要的基本 R AB =R 图2-1分子体系的坐标
近似，给出SCF MO 方法的一些基本方程，并对这些方程作简略说明，因为在大量的文献和教材中对这些方程已有系统的推导和阐述[1-5]。 确定任何一个分子的可能稳定状态的电子结构和性质，在非相对论近似下，须求解定态Schrodinger 方程 ''12121212122ψψT p B A q p A p pA A pq AB B A p A A A E R Z r R Z Z M =??????? ?-++?-?-∑∑∑∑∑∑≠≠ （） 其中分子波函数依赖于电子和原子核的坐标，Hamilton 算符包含了电子p 的动能和电子p 与q 的静电排斥算符， ∑∑≠+?-=p q p pq p e r H 12121?2 以及原子核的动能 ∑?-=A A A N M H 2121? 和电子与核的相互作用及核排斥能 ∑∑≠+-=p A B A AB B A pA A eN R Z Z r Z H ,21? 式中Z A 和M A 是原子核A 的电荷和质量，r pq =|r p -r q |，r pA =|r p -R A |和R AB =|R A -R B |分别是电子p 和q 、核A 和电子p 及核A 和B 间的距离（均以原子单位表示之）。上述分子坐标系如图所示。可以用V(R,r)代表－式中所有位能项之和 ∑∑∑-+=≠≠p A pA A B A q p pq AB B A r Z r R Z Z r R V ,12121),( 原子单位
福林酚法测蛋白浓度
87 ...“It is flattering to be ‘most cited author,’but I am afraid it does not signify great scientific accomplishment. The truth is that I have written a fair number of methods papers, or at least papers with new methods included. Although method development is usually a pretty pedestrian affair, others doing more creative work have to use methods and feel constrained to give credit for same 1.... Nevertheless, although I really know it is not a great paper (I am much better pleased with a lot of others from our lab), I secretly get a kick out of the response.... “Perhaps you would be interested in a little about the history of the method. Back in 1922, Wu, who worked with Folin,applied the reagent to proteins, without CU 2+, so it was based on the tyrosine and tryptophane contents of the protein. This procedure was used sporadically for some time and had a reputation for erratic results,probably because traces of contaminating CU 2+ would increase the readings. Herriot, in a 1935 footnote to another paper,mentioned that CU 2+ enhanced readings with protein, and in 1941 published a short communication describing the CU 2+ enhancing effect for 7 proteins, and giving convincing evidence that the enhancement was attributable to reaction with peptide bonds. “Before I came to St. Louis we had need of a micro method for protein, studied the reaction some more, and came up with a revised procedure which we felt was an improvement, particularly in regard to application to a variety of situations.Actually, however, we had made few fundamental changes from the method of Herriot, and had never really intended to publish it. “When I came to St. Louis in 1947 Earl Sutherland, who was here then, adopted our procedure, but for several years complained that he had to cite it as ‘personal communication,’ and, he inquired, why didn’t we write it up? So we finally went to work and did the necessary things: studied the reaction more thoroughly, tested it a lot of ways,described its virtues and disadvantages,compared the results with a Kjeldahl procedure, investigated what interfered, etc.“This was a lot of work and the three co-authors helped in various ways. The greatest help was from Miss Nira Rosebrough (now Mrs. Nira R. Roberts) who became one of the best technicians I have ever had. She left us in 1957, worked for awhile with Dr. Rosen in Buffalo, and then quit science to raise a family. Dr. A. Lewis Farr (M.D.) was a post-doctoral student who had an outstanding record in medical school but decided after a year or so to go into private practice in his hometown in Greenville, Mississippi. Mrs.Randall was a technician who stayed at most a year, then left with her husband, and I don’t believe has been in science since, but I have lost track of her. “I...am puzzled why the paper is so often cited, and cited as such. I would like to think it is partly because we studied it pretty thoroughly and it is still applicable in most cases without modification, whereas the original Kjeldahl method, for example, has had innumerable major modifications and microfications, and people cite the particular modification they use. Another reason why our method isn’t simply referred to by name is that it’s quite a mouthful to say ‘Lowry,Rosebrough, Farr, and Randall.’ The method apparently filled a need in the beginning—and a lot of people measure proteins in their work.Once it became established by people like Sutherland and Kornberg, other people may have thought it was the method to use, or at least checked the procedure they were using against it.”2 1.Lowry O H. Personal communication to D.J.D. Price, November 11, 1969. 2.Lowry O H. Personal communication to E. Garfield, August 5, 1976. ...The authors assert that the use of the Folin phenol reagent for the measurement of proteins “has not found great favor for general biochemical purposes.” This study is concerned with modifying the Folin phenol reagent procedure by treating protein solutions “with copper in alkali.” By recording the color change after the copper treatment, and measuring the quantity of protein present with a Beckman spectrophotometer, the authors determined that “measurement of protein with copper and the Folin reagent” is more sensitive and simpler than other procedures. Professor Oliver H. Lowry: Number 1 January 3, 1977 Citation Classics Lowry O H, Rosebrough N J, Farr A L & Randall R J. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. Biol. Chem. 193:265, 1951.
振型分解反应谱法
振型分解反应谱法 振型分解反应谱法是用来计算多自由度体系地震作用的一种方法。该法是利用单自由度体系的加速度设计反应谱和振型分解的原理，求解各阶振型对应的等效地震作用，然后按照一定的组合原则对各阶振型的地震作用效应进行组合，从而得到多自由度体系的地震作用效应。振型分解反应谱法一般可考虑为计算两种类型的地震作用：不考虑扭转影响的水平地震作用和考虑平扭藕联效应的地震作用。 适用条件 （1）高度不超过40米，以剪切变形为主且质量和刚度沿高度分布比较均匀的结构，以及近似于单质点体系的结构，可采用底部剪力法计算。（此为底部剪力法的适用范围） （2）除上述结构以外的建筑结构，宜采用“振型分解反应谱法”。 （3）特别不规则的建筑、甲类建筑和规范规定的高层建筑，应采用时程分析法进行补充计算。 刚重比 刚重比是指结构的侧向刚度和重力荷载设计值之比，是影响重力二阶效应的主要参数 刚重比=Di*Hi/Gi Di-第i楼层的弹性等效刚度，可取该层剪力与层间位移的比值 Hi-第i楼层层高 Gi-第i楼层重力荷载设计值 刚重比与结构的侧移刚度成正比关系；周期比的调整将导致结构
侧移刚度的变化，从而影响到刚重比。因此调整周期比时应注意，当某主轴方向的刚重比小于或接近规范限值时，应采用加强刚度的方法；当某主轴方向刚重比大于规范限值较多时，可采用削弱刚度的方法。同样，对刚重比的调整也可能影响周期比。特别是当结构的周期比接近规范限值时，应采用加强结构外围刚度的方法 规范上限主要用于确定重力荷载在水平作用位移效应引起的二 阶效应是否可以忽略不计。见高规5.4.1和5.4.2及相应的条文说明。刚重比不满足规范上限要求，说明重力二阶效应的影响较大，应该予以考虑。规范下限主要是控制重力荷载在水平作用位移效应引起的二阶效应不致过大，避免结构的失稳倒塌。见高规5.4.4及相应的条文说明。刚重比不满足规范下限要求，说明结构的刚度相对于重力荷载过小。但刚重比过分大，则说明结构的经济技术指标较差，宜适当减少墙、柱等竖向构件的截面面积。 长细比 长细比=计算长度/回转半径。 所以很显然，减小计算长度或者加大回转半径即可。 这里需要注意的是，计算长度并非实际长度，而是实际长度乘以长度系数，长度系数则与柱子两端的约束刚度有关。说白了就是要看与柱相连的梁或者基础是否给力，如果这些构件的刚度越高，那么长度系数就越小，柱子的计算长度也就越短。 具体公式你可以去看钢结构规范，我记得长度系数的具体算法是附录
BCA法测蛋白含量
THE BICINCHONINIC ACID (BCA) ASSAY FOR DETERMINATION OFTOTAL PROTEIN Principle原理 Smith et al. (1985) introduced the bicinchoninic acid (BCA) protein assay reagent. Inone sense, it is a modification of the Lowry protein assay reagent. The mechanism ofcolor formation with protein for the BCA protein assay reagent is similar to that ofthe Lowry reagent, but there are several significant differences. The BCA protein assayreagent combines the reduction of Cu2+ to Cu+ by protein in an alkaline medium (i.e., thebiuret reaction) with the highly sensitive and selective colorimetricdetection of the cuprous cation (Cu+) by bicinchoninic acid.The purple-colored reactionproduct of this method is formed by the chelation of two molecules of BCA with onecuprous ion (Fig. A.3H.3). The BCA/copper complex is water-soluble and exhibits astrong linear absorbance at 562 nm with increasing protein concentrations. The primaryadvantageoftheBCAproteinassayreagentisthatmostsurfactants,evenifpresentinthesample at concentrations up to 5% (v/v), are compatible with this method. Table A.3H.2is a brief troubleshooting guide for this technique. 二喹啉甲酸（BCA）法是在福林酚法的基础上改善而来的，即在碱性条件下蛋白质将二价铜离子还原成一价铜离子，然后与BCA试剂反应生成紫色化合物，在562 nm处检测。
振型分解法描述
采用振型分解反应谱法时，对于不进行扭转耦联计算的结构，结构j 振型i 质点的水平地震作用标准值，按下列公式计算： G X i ji j j ji F γα= (i=1,2，…n ， j=1,2，…n) （2-5） 式中： α j ——相应于j 振型自振周期 T j 的地震影响系数，按图2-1确定； X ji ——j 振型i 质点的水平相对位移； G i ——集中于质点i 的重力荷载代表值； γ j ——j 振型的参与系数， ∑∑=== n 1 i i 2 ji n 1i i ji j G X G X γ 对于进行扭转耦联计算的结构，各楼层可取两个正交的水平位移和一个转角共三个自由度。结构j 振型i 层的水平地震作用标准值，按下列公式计算： G X F i ji ij j xji γα= （2-6a ） G Y F i ji ij j yji γα= （2-6b ） tji j i tj ji 2i G F γ φγα= （2-6c ） 式中： F xji ， F yji ， tji F ——分别为j 振型i 层的x 方向、y 方向和转角方向的地震作用标 准值； X ji ， Y ji ——分别为j 振型i 层质心在x 、y 方向的水平位移； ? ji ——j 振型i 层的相对扭转角； r i ——i 层转动半径，可取i 层绕质心的转动惯量除以该层质量的商的正二次方根： γ ij ——计入扭转的j 振型的参与系数，可按下式确定： 当仅取x 方向地震作用时： ∑∑==++= n 1 i i 2i 2 ji 2 ji 2 ji n 1 i i ji ij r *G Y X G X ）（?γ （2-7）
实验一蛋白质含量测定
实验一蛋白质含量的测定 姓名：mangogola 一．实验原理 生物化学实验中，经常需要测定蛋白质的含量，一般常用的蛋白质含量测定方法有紫外吸收法、福林酚试剂法以及一些改进的Lowry法可以应用。 紫外吸收法测定蛋白质含量的原理是由于蛋白质中酪氨酸、色氨酸中的苯环含有共轭双键，因此蛋白质具有吸收紫外光的性质，吸收高峰在280nm处，且蛋白质溶液的光密度值与其含量呈正比关系。该方法具有简单、灵敏、快速和不消耗样品的优点，但易受核酸分子中嘌呤、嘧啶等的干扰，准确度较差。根据蛋白质和核酸的吸收峰不同，可通过计算适当校正核酸的干扰作用。 Lowry法的原理是：在碱性条件下，蛋白质与铜离子形成铜-蛋白质复合物，该复合物可还原磷钼酸-磷钨酸（Folin试剂）产生深蓝色的钼蓝和钨蓝混合物。该方法灵敏度较高，但较费时。 对膜蛋白或相当稀的（如<1ug/ml）蛋白溶液的含量测定，以及为减小去污剂、脂类、碳水化合物的干扰，可采用一些改进的Lowry法，如蛋白质-染料结合法。原理是：当染料考马斯亮蓝G250与蛋白质结合时，最大吸收峰从465nm移动到595nm，而且吸收值在一定蛋白浓度下线性相关，因此用标准浓度的蛋白测OD595作标准曲线，即可求得待测样品的蛋白浓度。此方法简单经济、快速、灵敏度也较高。需要注意的是，染料与蛋白质可在3min内完成结合，由于染料试剂中含有酒精成分，易挥发，所以结合生成的复合物在1h 内可比较稳定地存在于溶液中，制作的标准曲线后部会出现弯曲现象。 二．实验过程（Lowry法） 1.溶液配制 A液：2%Na2CO3，用0.1mol/LNaOH配制。（不能将NaOH和 Na2CO3干粉混合配制，这样会因释放CO2而不准确） B液：0.5%CuSO4.5H2O,用1%酒石酸钾或酒石酸钠配制。 C液：使用前将A、B液按50:1混合，当天使用。 D液：Folin试剂 标准蛋白溶液：200ug/mLBSA溶液 2.标准曲线测定 按照下表进行操作，用一系列标准浓度的BSA平行进行两组测定反应，记录A500。取两组测定的平均值，以蛋白浓度为横坐标，光密度值为纵坐标绘制标准曲线。 3.将待测样品稀释至标准曲线浓度范围内，同时按上述方法测A500，根据标准曲线读出蛋
第一性原理计算
实验一、第一性原理计算 1. 实验目的 (1) 掌握第一性原理和密度泛涵的计算方法； (2) 学会使用Visualizer 的各种建模和可视化工具； (3) 熟悉CASTEP 模块的功能。 2. 实验原理 CASTEP 是基于密度泛涵理论平面波赝势基础上的量子力学计算。 密度泛涵理论的基本思想是原子、分子和固体的基本物理性质可以用粒子密度函数进行描述。可以归纳为两个基本定理： 定理1：粒子数密度函数是一个决定系统基态物理性质的基本参量。 定理2：在粒子数不变的条件下能量对密度函数变分得到系统基态的能量。不计自旋的全同费米子的哈密顿量为：H T U V =++ 其中动能项为：()()T dr r r ψψ+=??? 库仑作用项为：11'()(')()(')2 ' U drdr r r r r r r ψψψψ++=-? V 为对所有粒子均相同的局域势u(r)表示的外场影响：()()()V dru r r r ψψ+=?粒子数密度函数为： ()()()r r r ρψψ+=ΦΦ 对于给定的()r υ，能量泛函[]E ρ定义为： []()()E dr r r T U ρυρ=+Φ+Φ ?；[]F T U ρ=Φ+Φ系统基态的能量： ' ''''[]''''[][]()()[][]()()[] E T U V G E F dr r r E G G F dr r r E G ρρυρφρυρρΦ=Φ+Φ+ΦΦ==+>?=+=? 3. 实验内容 材料的电子结构计算； 4. 实验设备和仪器 (1) 硬件：多台PC 机和一台高性能计算服务器。 软件：主要利用Materials studio 软件包里的Materials Visualizer 和CASTEP 模块 5. 实验步骤
食物中蛋白质含量的测定
一、实验摘要： 蛋白质是含一定量氮的有机化合物。其测定方法也有很多种。不同的方法都有其优点和缺点，以及它们的适用范围不同。 紫外吸收法（方便快捷，0.2-2mg/ml） 凯氏定氮法（粗蛋白测定，0.2 – 2.0mg /ml) 双缩脲法（1-10mg /ml) 福林酚法（0.005-0.10mg /ml) G250 （0.025-0.20mg /ml) （考马氏亮蓝法） BCA法（0.010-1.2mg/ml；0.0005-0.001mg/ml） 此次实验采用牛奶样品在凯氏烧瓶中经浓硫酸和催化剂消化后，使蛋白质分解，产成的氨与硫酸结合生成硫酸铵，再在强碱条件下蒸馏出氨，并用硼酸吸收，以标准盐酸滴定，根据标准酸消耗的量，乘以一定系数，即可计算样品中蛋白质的含量。此次实验中使用的是乳制品，系数F=6.38.这种测定方法即为凯氏定氮法。因为食品中除蛋白质外，还含有其他含氮物质，所以此蛋白质称为粗蛋白质。此次实验后，我们组的最终得率为2.77%。 二、实验目的： 1、学习凯氏定氮法测定蛋白质的原理 2、掌握凯氏定氮法的操作技术，包括样品的消化处理，蒸馏、滴定及蛋白 质含量计算等 3、侧面了解测定食品中蛋白质含量的多种方法和优劣 三、基本原理： 利用浓硫酸及催化剂与食品试样一同加热消化，使蛋白质分解，其中C、H 形成CO 2、H 2 O逸出，而氮以氨的形式与硫酸作用，形成硫酸铵留在酸液中。然后 将消化液用NaOH碱化，蒸馏，使氨游离，用水蒸气蒸出，被硼酸吸收。用标准盐酸溶液滴定所生成的硼酸铵，从消耗的盐酸标准液计算出总氮量，再折算为粗蛋白含量。 1.有机物中的氮在强热和CuSO4，浓H2SO4作用下，消化生成（NH4）2SO4 反应式为：H2SO4==SO2↑+ H2O +[O] R-CH2-COOH+[O]==R-CO-COOH+ NH3↑
【免费下载】第三节第一性原理计算简介
对应。直接的结果是导致任意可观察量的算符d 的基态期望值与基态的电子密度存在唯一泛函: 第二定理:对于为哈密顿量片的情况,基态总能的泛函M 的形式如下: [p]=〈叫f + v\力 +〈叫q 平〉(1.67) 其中Hohenberg-Kohn 密度泛函[p]对任何多电子体系都适用。Ey …[p\在厂` 所对应的基态密度下达到最小值(等于基态的总能)。 以上定理思想的三个关键词为可逆性(一一对应,p