亚慢性砷暴露大鼠血清脂代谢相关差异表达蛋白的筛选和验证解析
蛋白质结构与功能的关系94592
蛋白质结构与功能的关系 （The relationship between protein structure and function） 摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质结构；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子伴侣 Keywords：protein structure；fold／function relationship；protein conformational disorder；molecular chaperons 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内，此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位（fallosteric site）”，凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。此外，在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手，从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。 蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。蛋白质结构既非规则的几何形，又非完全的无规线团(randomcoil)，而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化，只保留某种几何特征或拓扑模式，并将其数字化。探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中，多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构；主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。 牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。蛋白质空间结构遭到破坏；，可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化，这就是蛋白质变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍然完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也可重现，这被称为复性。RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键，进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性，其分子中的氢键和4个二硫键解开，严密的空间结构遭破坏，丧失了生物学活性，但一级结构完整无损。若去除尿素和β巯基乙醇，RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。有活性的RNase只是其中的一种，复性时之所以选择了自
蛋白质的性质和分类
蛋白质凭借游离的氨基和羧基而具有两性特征，在等电点易生成沉淀。不同的蛋白质等电点不同，该特性常用作蛋白质的分离提纯。生成的沉淀按其有机结构和化学性质，通过pH的细微变化可复溶。蛋白质的两性特征使其成为很好的缓冲剂，并且由于其分子量大和离解度低，在维持蛋白质溶液形成的渗透压中也起着重要作用。这种缓冲和渗透作用对于维持内环境的稳定和平衡具有非常重要的意义。 在紫外线照射、加热煮沸以及用强酸、强碱、重金属盐或有机溶剂处理蛋白质时，可使其若干理化和生物学性质发生改变，这种现象称为蛋白质的变性。酶的灭活，食物蛋白经烹调加工有助于消化等，就是利用了这一特性。 (二)蛋白质的分类 简单的化学方法难于区分数量庞杂、特性各异的这类大分子化合物。通常按照其结构、形态和物理特性进行分类。不同分类间往往也有交错重迭的情况。一般可分为纤维蛋白、球状蛋白和结合蛋白三大类。 1.纤维蛋白包括胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。 (1) 胶原蛋白胶原蛋白是软骨和结缔组织的主要蛋白质，一般占哺乳动物体蛋白总量的30%左右。胶原蛋白不溶于水，对动物消化酶有抗性，但在水或稀酸、稀碱中煮沸，易变成可溶的、易消化的白明胶。胶原蛋白含有大量的羟脯氨酸和少量羟赖氨酸，缺乏半胱氨酸、胱氨酸和色氨酸。 (2) 弹性蛋白弹性蛋白是弹性组织，如腱和动脉的蛋白质。弹性蛋白不能转变成白明胶。 (3) 角蛋白角蛋白是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。它们不易溶解和消化，含较多的胱氨酸(14-15%)。粉碎的羽毛和猪毛，在15-20磅蒸气压力下加热处理一小时，其消化率可提高到70-80%，胱氨酸含量则减少5-6%。 2.球状蛋白 (1) 清蛋白主要有卵清蛋白、血清清蛋白、豆清蛋白、乳清蛋白等，溶于水，加热凝固。 (2) 球蛋白球蛋白可用5-10%的NaCl溶液从动、植物组织中提取；其不溶或微溶于水，可溶于中性盐的稀溶液中，加热凝固。血清球蛋白、血浆纤维蛋白原、肌浆蛋白、豌豆的豆球蛋白等都属于此类蛋白。 (3) 谷蛋白麦谷蛋白、玉米谷蛋白、大米的米精蛋白属此类蛋白。不溶于水或中性溶液，而溶于稀酸或稀碱。 (4) 醇溶蛋白玉米醇溶蛋白、小麦和黑麦的麦醇溶蛋白、大麦的大麦醇溶蛋白属此类蛋白。不溶于水、无水乙醇或中性溶液，而溶于70-80%的乙醇。 (5) 组蛋白属碱性蛋白，溶于水。组蛋白含碱性氨基酸特别多。大多数组蛋白在活细胞中与核酸结合，如血红蛋白的珠蛋白和鲭鱼精子中的鲭组蛋白。 (6) 鱼精蛋白鱼精蛋白是低分子蛋白，含碱性氨基酸多，溶于水。例如鲑鱼精子中的鲑精蛋白、鲟鱼的鲟精蛋白、鲱鱼的鲱精蛋白等。鱼精蛋白在鱼的精子细胞中与核酸结合。 球蛋白比纤维蛋白易于消化，从营养学的角度看，氨基酸含量和比例也较纤维蛋白更理想。 3. 结合蛋白 结合蛋白是蛋白部分再结合一个非氨基酸的基团(辅基)。如核蛋白(脱氧核糖核蛋白、核糖体)，磷蛋白(酪蛋白、胃蛋白酶)，金属蛋白(细胞色素氧化酶、铜蓝蛋白、黄嘌呤氧化酶)，脂蛋白(卵黄球蛋白、血中β1-脂蛋白)，色蛋白(血红蛋白、细胞色素C、黄素蛋白、视网膜中与视紫质结合的水溶性蛋白)及糖蛋白(γ球蛋白、半乳糖蛋白、甘露糖蛋白、氨基糖蛋白)。
三例特征血清蛋白电泳图谱的说明
三例特征血清蛋白电泳图谱的说明 琼海市人民医院检验科(琼海 571400) 李乔木 血清蛋白电泳技术自1937年由 T iselius发明。 区带电泳是指带电荷的分子在具有 渗透能力的支撑介质上的迁移。如醋酸 纤维膜或琼脂糖凝胶电泳。其带电离子 在每单位电场强度(EΠcm)下的泳动速 度,即电泳迁移率(μ)为:μ=QΠ6πrηcm2Π (VS)(其中Q为化学基因上所带净电 荷;r为溶质的离子半径:η为电泳缓冲 液的粘滞度)。典型的正常人血清蛋白 电泳区带分布如右图所示:常分成五个 区带,即白蛋白区带、α1球蛋白区带、α2 球蛋白区带、β球蛋白区带和γ球蛋白 区带。其各区带的主要组份如图所示。 以下是近期我们分析至的一些特征标 本,采集如下: Ⅰ 双白蛋白血症:有三种情况会出现双白蛋白血症:①为遗传性变异形成的永久性标记,组份无病理学改变及影响;②是用大剂量β酰胺类抗生素治疗所引起,为获得性一过性现象,病人伴有肾功能不全,是由于抗生素结合于蛋白上所致;③为存在胰腺瘘而致胰蛋白酶对白蛋白内部水解所致,也为获得性一过性现象。 Ⅱ α 1 球蛋白增多:主要见于炎症疾患,伴有 α 2 区带的明显增多,主要是 急性时相蛋白的增多。 Ⅲ α2增加主要见于两种类型的 综合征:①炎症综合征;结合珠蛋白含量 增加,伴有α1球蛋白增多;②肾病综合 征:常为继发性α 2 巨球蛋白增多,伴有 低白蛋白血症、β球蛋白血症。如图2 所示。 Ⅳ β球蛋白增高主要见于:①贫 血时高转铁蛋白或APOB水平增高引 起;②高补体C3引起的高β2球蛋白血 症;③是整个β区带的增多,伴有“β-γ 桥带”现象。表现为多克隆性的IgA增 多,见于多种肝硬化如酒精毒性肝硬化。 如图3所示。 Ⅴ 高γ球蛋白血症主要表现在: ①多克隆的高γ球蛋白血症(γ一个较 宽的区带),主要见于肝炎、肝硬化、艾滋 病和自身免疫性疾病;②单克隆性高γ 球蛋白血症(一个狭窄的峰带),主要见 于恶性的如骨髓瘤、良性的丙球性血症 等。如图3所示。 脐带血和乳汁中乙肝病毒携带情况分析 海南省人民医院检验科(海口 570311) 林芳辉 我国乙肝病毒表面抗原(H BsAg)阳 性者占总人口的10%-15%左右。乙肝 病毒(H BV)母婴垂直传播是乙肝传染的 主要途径之一,包括宫内感染、产道感 染、哺乳过程和密切接触等。关于乙肝 病毒携带产妇在生产过程和密切接触中 因血液而使婴儿感染已有定论。因此临 床常开展乙肝病毒携带产妇脐带血和乳 汁的乙肝指标检查。 本文收集近期17例乙肝病毒携带 产妇的脐带血和乳汁的乙肝指标结果情 况进行分析,结果报道如下。 1 材料和方法 1.1 标本 17例产前检查静脉血 血清中H BsAg和H BeAg均为阳性的本 院住院产妇。其中送检的这17例标本 中,9例为脐带血,另8例为乳汁。 1.2 采用酶联免疫吸附法(E LIS A) 对脐带血血清和乳汁中的H BsAg和 H BeAg进行检测。试剂来自中外合资上 海科华实业有限公司。 · 8 6 · 《海南医学》2003年第14卷第3期
免疫球蛋白分哪几类各类都有哪些特性和作用
免疫球蛋白分哪几类?各类都有哪些特性和作用? 免疫球蛋白分五类，分别命名为免疫球蛋白G、A、M、D、E，简称：IgG、IgA、IgM、IgD、IgE。各类免疫球蛋白的特性和作用不一。 1、IgG IgG是人类血清中含最高的一种免疫球蛋白，约占成人血清中免疫球蛋白总量的70~75％。IgG是唯一能通过胎盘，可由母体传递至胎儿血循环的抗体。这种传递不是一种简单的过滤或被动扩散，而是通过IgG的Fc片段选择性地与胎盘微血管发生可逆性结合而传递过去的。IgG可固定补体，各亚类固定补体的能力是lgG3>IgG1>IgG2>IgG4，但是IgG 是一个免疫球蛋白单体，其结合固定补体只一个单位的IgG不行，而需要两个单位或更多的IgG分子相聚才能起作用。此外，IgG的Fc段可和巨噬细胞上的Fc受体结合，增强巨噬细胞吞噬细菌或杀伤靶细胞的作用。金黄色葡萄球菌A蛋白也可和IgG的Fc段特异结合，可用金黄色葡萄球菌A蛋白代替抗IgG的抗体，进行一些免疫学试验。IgG是体内重要的抗感染抗体，初生婴儿可由母体被动获得这种抗体，抵抗某些传染病。出生3个月后能合成自身的IgG，5岁达到成人水平，大部分抗菌、抗毒素、抗病毒抗体都属于此型。IgG还是重要的自身抗体成分，某些抗核抗体、抗甲状腺抗体都属于IgG型。总之，IgG是重要的抗感染抗体，可视其为抗感染的主力军，在抗感染免疫发生时，它不仅产量大，而且作用时间持久，效果可靠。 2、IgA在血清免疫球蛋白中，IgA约占总量的15％左右，其结构有单体或双体、三体等多聚体。血清中主要是单体IgA，唾液、泪液、初乳、鼻和支气管分泌液、胃肠液、尿液、汗液等外分泌液中主要是双体IgA，又称分泌型IgA，其含量较血清中高6～8倍。分泌型IgA的结构为两个单体IgA，中间夹着一个分泌片和一个连接链(J链)，两个单体IgA 和一个J链是浆细胞产生的，J链是一种酸性糖肽，通过二硫键连接两个单体IgA，分泌片是由粘膜上皮细胞合成的糖蛋白成分，其本身无免疫活性，但可保护IgA抵抗分泌液中蛋白酶的水解。分泌型IgA是局部抗感染免疫的重要因素，如初生婴儿易患呼吸道和胃肠道感染，共济失调毛细血管扩张症者易并发呼吸道感染，或慢性气管炎反复发作，或肠道菌群失调所发生的脂肪痢，以及儿童扁桃体摘除后小儿麻痹发病率增高等，都与分泌型IgA产生不足或
蛋白质问题归类解析
2014年临安中学高三复习讲义（蛋白质类问题归类解析） 1.氨基酸的结构： 例1.下列各项中，哪项是构成生物体蛋白质的氨基酸 例2.谷胱甘肽(分子式C 10H 17O 6N 3S )是存在于动植物和微生物细胞中的一种重要的三肽，它是由谷氨酸（C 5H 9NO 4）、甘氨酸（C 2H 5O 2）和半胱氨酸缩合而成，则半胱氨酸可能的分子式为 A.C 3H 3NS B. C 3H 5NS C. C 3H 7O 2NS D. C 3H 3O 2NS 例3.当含有如图所示的结构片段的蛋白质在胃肠道中水解时，不可能产生的氨基酸是 2.蛋白质种类： 例4.由4种氨基酸(每种氨基酸数量不限)最多能合成不同结构的三肽有 A ．4种 B ．43种 C ．34种 D ．12种 例 5.如果有足量的三种氨基酸分别为甲、乙、丙，则它们能形成的三肽种类以及包含三种氨基酸的三肽种类最多有 A ．9种，9种 B ．6种，3种 C ．27种，6种 D ．3种，3种 例6.狼体内有a 种蛋白质,20种氨基酸；兔体内有b 种蛋白质,20种氨基酸.狼捕食兔后,狼体内的蛋白质种类和氨基酸种类最可能是多少? A.a+b ，40 B.a,20 C.大于a,20 D.小于a,20 3.肽键（水分子）数目： 例7. 人体内的抗体IgG 是一种重要的免疫球蛋白，由4条肽链构成，共有m 个氨基酸，则该蛋白质分子有肽键数 A.m 个 B. (m+1)个 C.(m-2)个 D.(m-4)个 例8.由M 个氨基酸构成的一个蛋白质分子，含有N 条肽链，其中Z 条是环状多肽，这个蛋白质完全水解共需水分子个数为 A.M-N+Z B.M-N-Z C.M-Z+N D.M+Z+N 例9.某22肽被水解成1个4肽，2个3肽，2个6肽，则这些短肽的氨基总数的最小值及肽键总数依次是 A .6 18 B .5 18 C .5 17 D .6 17 例10.免疫球蛋白lgG 的结构示意图如右，其中-S-S- 表示连接两条相邻肽链的二硫键。若该lgG 由m 个氨基酸构成，则该lgG 有肽键数 A ．m 个 B ．(m +1)个 C ．(m-2)个 D ．(m-4)个 4. 游离的氨基或羧基数目： 例11.人体内的抗体IgG 是一种重要的免疫球蛋白，由4条肽链构成，共有764个氨基酸，则该蛋白质分子中至少含有游离的氨基和羧基的个数分别是 A. 764、 764 B. 760 、760 C. 762、 762 D. 4 、4 例12. 现有1000个氨基酸,其中氨基有1020个,羧基有1050个,则由此合成的4条肽链中游离的氨基、羧基的数目分别是 -S-S -S-S -S-S
乳清蛋白分类
乳清蛋白的分类 乳清蛋白（whey protein）被称为蛋白之王，是从牛奶中提取的一种蛋白质，具有营养价值高、易消化吸收、含有多种活性成分等特点，是公认的人体优质蛋白质补充剂之一。乳清蛋白是采用先进工艺从牛奶分离提取出来的珍贵蛋白质，以其纯度高、吸收率高、氨基酸组成最合理等诸多优势被推为“蛋白之王”。乳清蛋白不但容易消化，而且还具有高生物价、高效化率、高蛋白质功效比和高利用率，是蛋白质中的精品等特点，是公认的人体优质蛋白质补充剂之一。牛奶的组成中87%是水，13%是乳固体。而在乳固体中27%是乳蛋白质，乳蛋白质中只有20%是乳清蛋白，其余80%都是酪蛋白，因此乳清蛋白在牛奶中的含量仅为0.7%。但是你知道吗？乳清蛋白也分等级的。它分为浓缩乳清蛋白，分离乳清蛋白以及水解乳清蛋白，下面对这些蛋白进行大致的说明。 乳清蛋白分类 纯度吸收率 浓缩乳清蛋白WPC 35~80%（一般为50%）104 含乳糖 分离乳清蛋白WPI 88~95%（一般为88%）159 再过滤，除乳糖 水解乳清蛋白WPH 96%以上167 再过滤 浓缩乳清蛋白WPC (Whey Protein Concentrate) 这类乳清蛋白的蛋白质的纯度为35~80%（一般为50%），吸收率为104，WPC常常因为包含有乳糖等杂质，所以吸收不是很理想，而且常常伴有拉肚子等症状。 分离乳清蛋白WPI ( Whey Protein Isolate ) 这类乳清蛋白的蛋白质的纯度为88~95%（一般为88%），吸收率为159，WPI是在WPC 的基础之上，通过再次过滤，干燥等技术加工，完全的去除了WPC里面的乳糖。 水解乳清蛋白WPH ( Whey Protein Hydrolysates ) 这类乳清蛋白的蛋白质的纯度一般在96%以上，其吸收率为167，在WPI分离乳清蛋白的基础之上，再次高科技技术过滤，干燥得到，自然其吸收率是最高，纯度也是最高的。水解乳清蛋白是现存增肌粉，蛋白粉中最好的蛋白质原料。
蛋白质分类
第五节蛋白质得分类、提取、分离及测定 蛋白质种类繁多,结构复杂,目前有几种分类方法,作一介绍。 一、根据分子形状分类 根据蛋白质分子外形得对称程度可将其分为两类。 1、球状蛋白质 球状蛋白质（glｏbuｌar proteins）分子比较对称,接近球形或椭球形。溶解度较好，能结晶。大多数蛋白质属于球状蛋白质，如血红蛋白、肌红蛋白、酶、抗体等。 2、纤维蛋白质 纤维蛋白质(fiｂrous proteinｓ)分子对称性差,类似于细棒状或纤维状。溶解性质各不相同，大多数不溶于水,如胶原蛋白、角蛋白等。有些则溶于水,如肌球蛋白、血纤维蛋白原等 二、根据化学组成分类 根据化学组成可将蛋白质分为两类。 (一)简单蛋白质 简单蛋白质(ｓｉmplｅ prｏｔｅinｓ)分子中只含有氨基酸,没有其它成分。 １、清蛋白 清蛋白（alｂｕmｉn）又称白蛋白，分子量较小,溶于水、中性盐类、稀酸与稀碱,可被饱与硫酸铵沉淀.清蛋白在自然界分布广泛，如小麦种子中得麦清蛋白、血液中得血清清蛋白与鸡蛋中得卵清蛋白等都属于清蛋白。 2、球蛋白 球蛋白（globulins)一般不溶于水而溶于稀盐溶液、稀酸或稀碱溶液,可被半饱与得硫酸铵沉淀.球蛋白在生物界广泛存在并具有重要得生物功能。大豆种子中得豆球蛋白、血液中得血清球蛋白、肌肉中得肌球蛋白以及免疫球蛋白都属于这一类. ３、组蛋白 组蛋白(ｈisｔones）可溶于水或稀酸。组蛋白就是染色体得结构蛋白，含有丰富得精氨酸与赖氨酸,所以就是一类碱性蛋白质。 4、精蛋白 精蛋白(protａmineｓ)易溶于水或稀酸，就是一类分子量较小结构简单得蛋白质。精蛋白含有较多得碱性氨基酸，缺少色氨酸与酪氨酸,所以就是一类碱性蛋白质。精蛋白存在于成熟得精细胞中,与DNA 结合在一起,如鱼精蛋白。 5、醇溶蛋白 醇溶蛋白(ｐrｏlamineｓ)不溶于水与盐溶液，溶于70％~80%得乙醇，多存在于禾本科作物得种子中，如玉米醇溶蛋白、小麦醇溶蛋白。 6、谷蛋白类 谷蛋白（glutｅlinｓ)不溶于水、稀盐溶液，溶于稀酸与稀碱。谷蛋白存在于植物种子中，如水稻种子中得稻谷蛋白与小麦种子中得麦谷蛋白等。 7、硬蛋白类 硬蛋白(sclｅrｏｐroteｉns)不溶于水、盐溶液、稀酸、稀碱,主要存在于皮肤、毛
血清蛋白地分类与特征
血清蛋白的分类与特征（以区带电泳为主要技术分类）一、白蛋白（albumin,Alb）由肝实质细胞合成，分子量6.64万，等电4～5.8，半寿期（15～19天，占血浆总蛋白的40%～60。血浆白蛋白浓度可以受饮食中蛋白质摄入的影响，在一定程度上可以作为个体营养状态的评价指标，有较广泛的载体功能。正常参考值：35～50g/L。血浆白蛋白增高较少见，在严重失水时，对监测血浓缩有诊断意义。低白蛋白血症，可见于以下几种原因：（1）白蛋白合成减低：常见于急性或慢性肝病。（2）由于营养不良或吸收不良。（3）遗传性缺陷：无白蛋白血症。（4）组织损伤（外科手术或创伤）或炎症（感染性疾病）引起的白蛋白分解增加。（5）白蛋白异常丢失：如肾病综合征、慢性肾小球肾炎、糖尿病、系统性红斑狼疮、溃疡性结肠炎、肿瘤、烧伤所致渗出性皮炎。（6）白蛋白分布异常：如门脉高压时，大量蛋白质从血管内渗入腹腔。 目前已发现20种以上白蛋白的遗传性变异，这些个体可以不表现病症，在电泳分析时其白蛋白区带可以出现1条或2条宽带，有人称之为双白蛋白血症。当某些药物大量应用（如青霉素大量注射使血浓度增高时）而与白蛋白结合时，也可使白蛋白出现异常区带。二、α1区带球蛋白
1、α1-抗胰蛋白酶（α1-antitrypsin,α1AT或AAT）是具有蛋白酶抑制作用的一种急性时相反应蛋白，分子量为5.5万，等电点4.8，半寿期4天，电泳中位与α1区带，是这一区带的主要组分。正常参考值：成人780～2000mg/L、新生儿1450～2700mg/L。低血浆AAT可以发现于胎儿呼吸窘迫综合症，AAT先天缺陷易导致肺气肿和肝硬化。 2、α1-酸性糖蛋白（α1-acid glycoprotein,AAG）早期称之为乳清类粘蛋白，分子量4万，等电点2.7～3.5，半寿期5天，电泳位于α1区带，成人正常参考值：500～1500mg/L。AAG是主要的急性时相反应蛋白，在急性炎症时增高，在风湿病、恶性肿瘤及心肌梗死患者亦常增高，在营养不良、严重肝损害等情况下降低。 3、α1-脂蛋白分子量20万，成人参考值1700～3250mg/L。在严重肝病如肝硬化时明显降低，妊娠及高雌激素血症时可轻度增加。 4、甲胎蛋白（α-fetoprotein,αFP或AFP）主要在胎儿肝脏中合成，分子量6.9万，电泳位于α1区带，成人参考值：0.03mg/L(<30)。在成人AFP可以在大约80%的肝癌患者血清中升高，在生殖细胞肿瘤出现AFP 阳性率为50%，在其他肠胃管肿瘤如胰腺癌或肺癌及
蛋白质的分类
蛋白质的分类 摘要：蛋白质的种类繁多，结构复杂，所以分类也就各异。 一、按来源分类 蛋白质按来源可以分为动物蛋白和植物蛋白，两者所含的氨基酸是不同的。动物性蛋白质主要为提取自牛奶的乳清蛋白，其所含必需氨基酸种类齐全，比例合理，但是含有胆固醇。植物性蛋白质主要来源于大豆的大豆蛋白，最多的优点就是不含胆固醇。 二、按组成成分分类 按照化学组成，蛋白质通常可以分为简单蛋白质、结合蛋白质和衍生蛋白质。简单蛋白质经水解得氨基酸和氨基酸衍生物；结合蛋白质经水解得氨基酸、非蛋白的辅基和其他（结合蛋白质的非氨基酸部分称为辅基）；蛋白质经变性作用和改性修饰得到衍生蛋白质。 1—脂 如酪蛋 铜的有血蓝蛋白等。 ⑥黄素蛋白（flavoproteins）：辅基为黄素腺嘌呤二核苷酸，如琥珀酸脱氢酶、D—氨基酸氧化酶等。 ⑦金属蛋白（metalioproteins）：与金属直接结合的蛋白质，如铁蛋白含铁，乙醇脱氢酶含锌，黄嘌呤氧化酶含钼和铁等。 衍生蛋白质，天然蛋白质变性或者改性、修饰和分解产物。 ①一级衍生蛋白质：不溶于所有溶剂，如变性蛋白质。 ②二级衍生蛋白质：溶于水，受热不凝固，如胨、肽。 ③三级衍生蛋白质：功能改进，如磷酸化蛋白、乙酰化蛋白、琥珀酰胺蛋白。 三、按分子形状分类 根据分子形状的不同，可将蛋白质分为球状蛋白质和纤维状蛋白质两大类。以长轴和短轴之比为标准，球状蛋白
质小于5，纤维状蛋白质大于5。纤维状蛋白多为结构蛋白，是组织结构不可缺少的蛋白质，由长的氨基酸肽链连接成为纤维状或蜷曲成盘状结构，成为各种组织的支柱，如皮肤、肌腱、软骨及骨组织中的胶原蛋白；球状蛋白的形状近似于球形或椭圆形。许多具有生理活性的蛋白质，如酶、转运蛋白、蛋白类激素与免疫球蛋白、补体等均属于球蛋白。 四、按结构分类 蛋白质按其结构可分为：单体蛋白、寡聚蛋白、多聚蛋白。 单体蛋白：蛋白质由一条肽链构成，最高结构为三级结构。包括由二硫键连接的几条肽链形成的蛋白质，其最高结构也是三级。多数水解酶为单体蛋白。 寡聚蛋白：包含2个或2个以上三级结构的亚基。可以是相同亚基的聚合，也可以是不同亚基的聚合。 多聚蛋白：由数十个亚基以上，甚至数百个亚基聚合而成的超级多聚体蛋白。 五、按功能分类 1. 2. 3.
血清蛋白地分类与特征
血清蛋白的分类与特征（以区带电泳为主要技术分类） 一、白蛋白（albumin,Alb）由肝实质细胞合成，分子量6.64万，等电4～5.8，半寿期（15～19天，占血浆总蛋白的40%～60。血浆白蛋白浓度可以受饮食中蛋白质摄入的影响，在一定程度上可以作为个体营养状态的评价指标，有较广泛的载体功能。正常参考值：35～50g/L。血浆白蛋白增高较少见，在严重失水时，对监测血浓缩有诊断意义。低白蛋白血症，可见于以下几种原因：（1）白蛋白合成减低：常见于急性或慢性肝病。（2）由于营养不良或吸收不良。（3）遗传性缺陷：无白蛋白血症。（4）组织损伤（外科手术或创伤）或炎症（感染性疾病）引起的白蛋白分解增加。（5）白蛋白异常丢失：如肾病综合征、慢性肾小球肾炎、糖尿病、系统性红斑狼疮、溃疡性结肠炎、肿瘤、烧伤所致渗出性皮炎。（6）白蛋白分布异常：如门脉高压时，大量蛋白质从血管内渗入腹腔。 目前已发现20种以上白蛋白的遗传性变异，这些个体可以不表现病症，在电泳分析时其白蛋白区带可以出现1条或2条宽带，有人称之为双白蛋白血症。当某些药物大量应用（如青霉素大量注射使血浓度增高时）而与白蛋白结合时，也可使白蛋白出现异常区带。 二、α1区带球蛋白 1、α1-抗胰蛋白酶（α1-antitrypsin,α1AT或AAT）是具有蛋白酶抑制作用的一种急性时相反应蛋白，分子量为5.5万，等电点4.8，半寿期4天，电泳中位与α1区带，是这一区带的主要组分。正常参考值：成人780～2000mg/L、新生儿1450～2700mg/L。低血浆AAT可以发现于胎儿呼吸窘迫综合症，AAT先天缺陷易导致肺气肿和肝硬化。 2、α1-酸性糖蛋白（α1-acid glycoprotein,AAG）早期称之为乳清类粘蛋白，分子量4万，等电点2.7～3.5，半寿期5天，电泳位于α1区带，成人正常参考值：500～1500mg/L。AAG是主要的急性时相反应蛋白，在急性炎症时增高，在风湿病、恶性肿瘤及心肌梗死患者亦常增高，在营养不良、严重肝损害等情况下降低。
蛋白质的分类
蛋白质的分类 一般根据蛋白质分子的形状、化学组成、功能等对蛋白质进行分类。 按形状分类可分为：①纤维蛋白，它的分子为细长形，不溶于水，丝、羊毛、皮肤、头发、角、爪甲、蹄、羽毛、结缔组织等都是纤维蛋白。②球蛋白，它的分子呈球形或椭球形，一般能溶于水或含有酸、碱、盐、乙醇的水溶液，酶和激素蛋白都是球蛋白。 按化学组成分类，可分为：①简单蛋白，只由蛋白质本身，即只由多肽链组成。②结合蛋白，它是由蛋白质和非氨基酸物质（如核酸、脂肪、糖、色素等）结合而成的蛋白质，所以它又称复合蛋白。蛋白质与核酸结合可生成核蛋白，蛋白质和脂肪结合可生成脂蛋白，蛋白质和糖结合可生成糖蛋白，蛋白质和血红素结合可生成血红蛋白。 按功能分类，蛋白质可分为：①活性蛋白（如酶、激素蛋白）。②非活性蛋白（如胶原蛋白、角蛋白、弹性蛋白）。 蛋白质的分类 营养学上根据食物蛋白质所含氨基酸的种类和数量不同，其营养价值也不同，可将食物蛋白质分三类： 1. 完全蛋白质这是一类优质蛋白质。它们所含的必需氨基酸种类齐全，数量充足，彼此比例适当。这一类蛋白质不但可以维持人体健康，还可以促进生长发育。奶、蛋、鱼、肉中的蛋白质都属于完全蛋白质。 2. 半完全蛋白质这类蛋白质所含氨基酸虽然种类齐全，但其中某些氨基酸的数量不能满足人体的需要。它们可以维持生命，但不能促进生长发育。例如，小麦中的麦胶蛋白便是半完全蛋白质，含赖氨酸很少。食物中所含与人体所需相比有差距的某一种或某几种氨基酸叫做限制氨基酸。谷类蛋白质中赖氨酸含量多半较少，所以，它们的限制氨基酸是赖氨酸。 3. 不完全蛋白质这类蛋白质不能提供人体所需的全部必需氨基酸，单纯靠它们既不能促进生长发育，也不能维持生命。例如，肉皮中的胶原蛋白便是不完全蛋白质。
蛋白质的分类
蛋白质的分类 Prepared on 22 November 2020
蛋白质的分类 摘要：蛋白质的种类繁多，结构复杂，所以分类也就各异。 一、按来源分类 蛋白质按来源可以分为动物蛋白和植物蛋白，两者所含的氨基酸是不同的。动物性蛋白质主要为提取自牛奶的乳清蛋白，其所含必需氨基酸种类齐全，比例合理，但是含有胆固醇。植物性蛋白质主要来源于大豆的大豆蛋白，最多的优点就是不含胆固醇。 二、按组成成分分类 按照化学组成，蛋白质通常可以分为简单蛋白质、结合蛋白质和衍生蛋白质。简单蛋白质经水解得氨基酸和氨基酸衍生物；结合蛋白质经水解得氨基酸、非蛋白的辅基和其他（结合蛋白质的非氨基酸部分称为辅基）；蛋白质经变性作用和改性修饰得到衍生蛋白质。 简单蛋白质（simpleproteins），按溶解度不同可分为： ①清蛋白（albumins）：溶于水及稀盐、稀酸或稀碱溶液，能被饱和硫酸铵所沉淀，加热可凝固。广泛存在于生物体内，如血清蛋白、乳清蛋白、蛋清蛋白等。 ②球蛋白（globulins）：不溶于水而溶于稀盐、稀酸和稀碱溶液，能被半饱和硫酸铵所沉淀。普遍存在于生物体内，如血清球蛋白、肌球蛋白和植物种子球蛋白等。 ③谷蛋白（glutelins）：不溶于水、乙醇及中性盐溶液，但易溶于稀酸或稀碱。如米谷蛋白和麦谷蛋白等。 ④醇溶谷蛋白（prolamines）：不溶于水及无水乙醇，但溶于70％～80％乙醇、稀酸和稀碱。分子中脯氨酸和酰胺较多，非极性侧链远较极性侧链多。这类蛋白质主要存在于谷物种子中，如玉米醇溶蛋白、麦醇溶蛋白等。 ⑤组蛋白（histones）：溶于水及稀酸，但为稀氨水所沉淀。分子中组氨酸、赖氨酸较多，分子呈碱性，如小牛胸腺组蛋白等。 ⑥精蛋白（protamines）：溶于水及稀酸，不溶于氨水。分子中碱性氨基酸（精氨酸和赖氨酸）特别多，因此呈碱性，如鲑精蛋白等。
血浆蛋白的种类和生理作用
血浆蛋白的种类和生理作用 内环境知识是教学中的难点，尤其是内环境中的成分，如血浆中的成分，需要适当进行梳理，有利于理解相关知识。 问题：学生都知道血浆蛋白抗体参与特异性免疫，而浙科版第48页和第49页讲述了某些血浆蛋白参与免疫第二道防线非特异性免疫，这些血浆蛋白是什么呢？有哪些生理作用？ 典例解析
试题：白蛋白是健康人血浆中含量最多的蛋白质，白蛋白在肝细胞内合成后，分泌进入血液循环而分布到身体各处。下列有关白蛋白的叙述中，正确的是（） A．白蛋白增多，会引起组织水肿 B．白蛋白减少，会使尿液量增多 C．白蛋白减少，O2运输能力减弱 D．白蛋白增多，机体免疫力增强 解析：白蛋白减少，使得血浆的渗透压降低，渗透压感受器调节抗利尿激素分泌减少，尿液会增多，故B项正确；白蛋白增多，使得血浆的渗透压增加，组织液中的水分进入到血液中，不会引起组织水肿，故A项错误；白蛋白与运输氧气无关，氧气靠血红蛋白运输，故C项错误；白蛋白并不参与机体抗体的形成，与机体免疫力无关，故D项错误。综上所述，本题正确答案为B。 NO.1 血浆蛋白的种类 近年来已知的血浆蛋白质有二百多种，有些蛋白质的功能尚未阐明。 血浆蛋白质多种多样，各种血浆蛋白有其独特的功能，除按分离方法分类外。目前亦采用功能分类法。可分为以下8类： （1）凝血系统蛋白质，包括12种凝血因子（除Ca2+外）； （2）纤溶系统蛋白质，包括纤溶酶原、纤溶酶、激活剂及抑制剂等；（3）补体系统蛋白质；
（4）免疫球蛋白； （5）脂蛋白； （6）血浆蛋白酶抑制剂，包括酶原激活抑制剂、血液凝固抑制剂、纤溶酶抑制剂、激肽释放抑制剂、内源性蛋白酶及其他蛋白酶抑制剂；（7）载体蛋白； （8）未知功能的血浆蛋白质。 NO.2 血浆蛋白的主要功能 （1）营养功能 每个成人3L左右的血浆中约含有200g蛋白质，它们起着营养贮备的功能。虽然消化道一般不吸收蛋白质，吸收的是氨基酸，但是，体内的某些细胞，特别是单核吞噬细胞系统，吞饮完整的血浆蛋白，然后由细胞内的酶类将吞入细胞的蛋白质分解为氨基酸。这样生成的氨基酸扩散进入血液，随时可供其它细胞合成新的蛋白质之用。 （2）维持血浆胶体渗透压
.蛋白质的理化性质及分类
第四节蛋白质的理化性质 Ⅰ复习题问： ⒈什么是分子病？试举例。 ⒉何为变构效应？ ⒊什么是蛋白质的构象病？试举例。 Ⅱ新授 一、蛋白质的紫外吸收 述：蛋白质的紫外吸收特征： 蛋白质溶液能吸收一定波长的紫外线，主要是由带芳香环的氨基酸决定的。由于这些分子中含有共轭双键使蛋白质在紫外光280nm波长处有特征性吸收波，其对紫外光吸收能力的强弱顺序为：色（Trp）>酪（Tyr）>苯丙（Phe）。 二、蛋白质的等电点与电泳 ㈠两性电离与等电点 述：蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或 正电荷的基团。 蛋白质的等电点（pI）：（课本P11） 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成阴、阳离子的趋势相等，净电荷为零，蛋白质为兼性离子，此时溶液的 pH称为该蛋白质的等电点。 （P课本11图1－13）蛋白质阴、阳离子、兼性离子转换图 述：体内各蛋白质的等电点不同，但大多接近于pH5.0，所以人体液pH为7.4的环境，大多蛋白质解离成阴离子。
过渡：蛋白质两性电离的性质非常重要，可以依此进行蛋白质的分离纯化。 ㈡电泳 ⒈概念 电泳：指带电颗粒在电场中向电性相反的电极移动的现象。述：蛋白质在高于或低于等电点的pH溶液中为带电颗粒，能发生电泳。在同一pH溶液中，由于各蛋白质所带电荷性 质和数量不一，分子大小和形状不同，因此它们在同一电 场中移动的速度也有差异。根据这一原理可以用电泳法进 行蛋白质的分离与鉴定。 ⒉几种重要的蛋白质电泳 ⑴种类：纤维膜电泳，粉末电泳，凝胶电泳等 ⑵举例：双向凝胶电泳 述：双向凝胶电泳是蛋白质组学研究的重要技术，它利用各蛋白质等电点和相对分子质量的差异，将复杂的蛋白质 混合物分离，后利用质谱等技术对蛋白质逐一鉴定。 蛋白质组学：研究一个生物体系（生物群体、生物个体、 器官、组织或细胞）蛋白质的结构、功能和 蛋白质群体的相互作用。 三、蛋白质的胶体性质 述：蛋白质是生物大分子，其溶液有许多高分子溶液的性质，如：扩散慢、易沉降、粘度大、不能透过半透膜等。另 外，蛋白质的分子直径为1～100nm，在胶粒范围之内， 所以又是亲水胶体溶液。
构成蛋白质的氨基酸种类
构成蛋白质的氨基酸种类、分子量、功能和作用（一） 序号分类名称 缩写及 分子量 生理功能 必需氨基酸 1 赖氨酸Lys 促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； 2 蛋氨酸 （甲硫氨酸） Met 参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； 3 色氨酸Trp 促进胃液及胰液的产生； 4 苯丙氨酸Phe 参与消除肾及膀胱功能的损耗； 5 苏氨酸Thr 有转变某些氨基酸达到平衡的功能； 6 异亮氨酸Ile 参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； 7 亮氨酸Leu 作用平衡异亮氨酸； 8 缬氨酸Val 作用于黄体、乳腺及卵巢； 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。 条件必需氨基酸 9 精氨酸Arg 它能促使氨转变成为尿素，从而降低血氨含量。它也是精子蛋白的主要成分，有促进精子生成，提供精子运动 能量的作用。 10 组氨酸His 在组氨酸脱羧酶的作用下，组氨酸脱羧形成组胺。组胺具有很强的血管舒张作用，并与多种变态反应及发炎有 关。 人体虽能够合成，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸） 序号分类名称 分子量及缩 写 生理功能和作用 1
非必需氨基酸 11 丙氨酸Ala 预防肾结石、协助葡萄糖的代谢，有助缓和低血糖，改善身体能量。 12 脯氨酸Pro 脯氨酸是身体生产胶原蛋白和软骨所需的氨基酸。它保持肌肉和关节灵活，并有减少紫外线暴露和正常老化造 成皮肤下垂和起皱的作用。 13 甘氨酸Gly 在，尤其是在脊椎里，甘氨酸是一个抑制性神经递质。 14 丝氨酸Ser 是脑等组织中的丝氨酸磷脂的组成部分，降低血液中的胆固醇浓度，防治高血压 15 半胱氨酸Cys 异物侵入时可强化生物体自身的防卫能力、调整生物体的防御机构。 16 酪氨酸Tyr 是单酚酶功能的催化底物，是最终形成优黑素和褐黑素的主要原料。 17 天冬酰胺Asn 天冬酰胺有帮助神经系统维持适当情绪的作用，有时还有助于预防对声音和触觉的过度敏感，还有助于抵御疲 劳。 18 谷氨酰胺Gln 平衡体内氨的含量，谷酰胺的作用还包括建立免疫系统，加强大脑健康和消化功能 19 天冬氨酸Asp 它可作为K+、Mg+离子的载体向心肌输送电解质，从而改善心肌收缩功能，同时降低氧消耗，在冠状动脉循环 障碍缺氧时，对心肌有保护作用。它参与循环，促进氧和二氧化碳生成，降低血液中氮和的量，增强肝脏功能， 消除疲劳。 20 谷氨酸Glu 参与脑的蛋白和塘代谢，促进氧化，改善中枢神经活动，有维持和促进脑细 胞功能的作用，促进智力的增加 指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。 备注：以上简单阐述了各种氨基酸在体内发挥的生理作用，没有阐述其药理和保健作用。以上分类是从营养学角度区分。 2
蛋白质功能预测方法概述
蛋白质功能预测方法概述 摘要: 蛋白质是生物体内最必需也是最通用的大分子，对它们功能的认识对于科学领域和农业领域的发展有着至关重要的作用。随着后基因组时代的发展，NCBI 数据库中迅速涌现出大量不明结构与功能的蛋白质序列，这些蛋白质序列甚至一跃成了研究的热点。近几十年来蛋白质功能预测的方法不断被完善。由最初的仅基于蛋白质序列或3D 结构信息的方法衍生出更多的基于序列相似性、基于结构基序、基于相互作用网络等新方法，这些新型方法采用新的算法、新的研究思路和技术手段，力求得到准确性与普遍性并存，能够被广泛应用的蛋白质功能预测方法。本文综述了近年来蛋白质功能预测的方法，并将这些研究方法分类归纳，各自阐明了每类方法的优缺点。 关键词: 蛋白质功能预测方法，结构基序，相互作用网络，ESG An Overview protein function prediction methods Abstract: Protein is the most necessary and versatile macromolecules in vivo，researches on their functions are very important to the fields of science and the development of the agriculture． With the development of the post － genomic era，the NCBI database quickly emerges a large number of protein sequences of unknown structure and functions， which even become hot research Points． In the recent decades，protein function prediction methods have been more and more improved and developed． This article reviews the protein function prediction methods occured in recent years，All these methods were inducted and classicicated，and their advantages and disadvantages of each methods were illustrates respectively． Keywords: Protein Function Prediction Methods，Structal Motif， Interaction Networks，ESG 1 引言 基因组学和蛋白质组学在过去十年的发展过程中产生了大规模的新的蛋白质序列和试 验数据，科学家为了确定这些新序列的功能借助计算机手段进行了大量的研究［1 － 2］。在过去的二十年里，人们利用计算机技术对蛋白质功能进行预测的文章发表了上千篇之多( http: / /www． ncbi． nlm． nih． gov /pubmed) ，大部分是基于序列相似性、基于结构域、基于相互作用网络等方法预测，再利用生物学知识来进行解析。本文综合阐述了迄今为止蛋白质功能预测的分类，大致可分为四类: ( 1) 基于序列相似性预测方法; ( 2) 基于蛋白质相互作用网络预测方法;( 3) 基于结构相似性预测方法; ( 4) 其他预测方法。 2 蛋白质功能 蛋白质功能对于客观环境很敏感: 给定的发挥作用的空间环境不同、规定的作用时间不同都可以使蛋白质所表现出来的功能是有差异性的。为了使功能预测的结果更加准确，Bork 等提出了一种蛋白质功能类型的分类［3］，按蛋白质发挥作用的平台不同将蛋白质功能分为分子功能，细胞功能和生理功能。很明显，这三个类型不是独立存在的，而是如图2 那样等级相关的。现如今在蛋白质功能预测中最常用的是GO 分类，Gene Ontology 分类从细胞组
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能 第1节蛋白质的分子组成 1. 氨基酸的分类: 根据氨基酸侧链基团(Ｒ)的结构和理化性质，分为5类，即 非极性氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、芳香族氨基酸、 酸性氨基酸和碱性氨基酸。 2.氨基酸的理化性质 （1）两性解离及等电点 u等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，分子所带的净电荷为零，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 u两性解离：a-氨基和a-羧基能够可逆的结合和解离出质子(H+)
（2）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性——用于定量蛋白质含量 （3）茚三酮反应——可用于氨基酸定量分析（先用层析法分离） 3.u肽单元（peptide unit):肽键中的C、O、N、H和２个Cα被约束在一个刚性平面上（肽平面） u谷胱甘肽（GSH):构成第一个肽键的羧基是谷氨酸的γ－羧基 第2节蛋白质的分子结构 1.蛋白质一级结构(primary structure) （1）定义：蛋白质的一级结构指蛋白质中氨基酸数目及排列顺序及共价连接 （2）化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键 （3）蛋白质上的氨基酸序列的意义
u决定蛋白质的空间结构－à正确功能； u标示蛋白质的功能信息－à信号肽； u各种蛋白质的根本差异在于一级结构的不同。 （4）第一个被测定一级结构：胰岛素 2.蛋白质二级结构(secondary struture) （1）定义：蛋白质分子中多肽链骨架中原子的局部空间结构，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 （2）主要化学键：氢键 （3）主链骨架：由-N-Ca-C- 重复排列而成 （4）主要形式：α-螺旋(α -helix)、β-折叠(β-pleated sheet)、β-转角(b-turn)、无规卷曲(random coil）和超二级结构（supersecondary structure) （注意各形式的定义、结构特点和应用—生化第二版P11—P16)