生化重点
生化知识点重点总结
生化知识点重点总结1. 生物大分子：生体内的大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，它具有结构和功能多样性；核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息；多糖是由许多单糖分子聚合而成，主要包括淀粉、糖原和纤维素等；脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。
2. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一。
它的结构可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶作用、结构作用、传递作用和免疫作用等。
3. 核酸的结构和功能：核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
核酸的功能主要包括遗传信息的传递和蛋白质合成等。
4. 多糖的结构和功能：多糖是由许多单糖分子聚合而成。
它主要包括淀粉、糖原和纤维素。
多糖的功能包括能量储备和结构支持等。
5. 脂质的结构和功能：脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。
脂质的功能包括能量储备、结构支持和传递信号等。
6. 细胞膜的结构和功能：细胞膜是细胞的外层膜。
它主要由脂质分子和蛋白质分子构成。
细胞膜的功能包括细胞的结构支持、物质的进出和信号的传递等。
7. 酶的性质和作用：酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在生物体内具有催化作用。
酶的作用包括降低反应活化能、增加反应速率和特异性催化等。
8. 代谢途径：代谢是生物体内的一系列化学反应过程。
代谢途径主要包括糖代谢、脂质代谢、核酸代谢和蛋白质代谢等。
9. 能量的利用和储存：能量是维持生命活动的重要物质基础。
生物体内的能量主要通过ATP和NADH等化合物来储存和利用。
10. 酶的调控：酶的活性受到多种因素的调控，包括底物浓度、温度、pH值和酶的抑制剂等。
11. 免疫系统：免疫系统是生物体内的一套防御系统，它包括天然免疫和获得性免疫两个部分。
12. 体内环境平衡：体内的环境平衡主要包括细胞内外离子平衡、酸碱平衡和渗透压平衡等。
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
生化重点
1.属于人体必需氨基酸的是（苏氨酸）。
2.不属于蛋白质二级结构的是（亚基）。
3.测得某一蛋白质样品的氮含量为（0.40）克，此样品约含蛋白质（2.50）克。
4.（疯牛病）是蛋白质构象疾病。
5.蛋白质空间构象特征取决于（氨基酸的排列顺序）。
6.在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布，相互作用形成的空间结构称之为（四级结构）。
7.有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pi分别为4.6，5.0, 5.3, 6.7, 7.3电泳时欲使所有蛋白质泳向正极，缓冲液的pH应该是（8.0）。
8.核酸中核苷酸之间的连接方式是（3,5-磷酸二酯键）。
9.蛋白质的特征性紫外吸收峰的波长是（280nm）。
10.蛋白质空间构象的基本单位是（肽键平面）。
11.关于蛋白质四级结构的描述正确的是（亚基间通过非共价键连接）。
12.能量代谢的中心是（ATP）。
13.DNA变性时其结构变化表现为（对应碱基氢键断裂）。
14.DNA 分子中的碱基组成是（A+C=G+T）。
15.关于核酸的描述错误的是（多核苷酸的3端为磷）。
16.蛋白质生物合成的直接模板是（mRNA）。
17.含有反密码子的结构是（tRNA）。
18.5'-CGGTA-3'顺序的单琏DNA能与5'-UACCG-3'杂交。
19.体内一碳单位代谢的载体是（FH4）。
20.原核生物的60'SrRNA是由（30S小亚基和50S大亚基）。
21.临床上最容易出现中毒的维生素是(VA和VD)。
22.具有抗氧化性的维生素是(维生素D)。
23.唯一一个含金属元素的维生素是(维生素B12)。
24.促进肝脏合成凝血因子的是(维生素K)。
25.坏血病是和（胶原蛋白）的合成有关。
26.临床上用到的能量组剂含有（辅酶A）。
27.酶具有高度的催化效率是因为酶（能降低反应的活化能）。
28.含LDH1最多的组织是（心肌）。
29.辅酶在酶促反应中的作用是（转运电子或者基团，起运载体的作用）。
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1.蛋白质的一级结构（氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构）：蛋白质一级结构是理解蛋白质结构、作用机制以及生理功能的必要基础。
在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
蛋白质一级结构中的主要化学键是肽键；此外，蛋白质分子中所有二硫键的位置也属于一级结构的范畴。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
2.蛋白质的二级结构（多肽链的局部主链构想为蛋白质的二级结构）：蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
所谓肽链主链骨架原子即N（氨基氮）、Cɑ(α-碳原子）、Co(羰基碳）3个原子依次重复排列。
蛋白质的二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
3.蛋白质的三级结构（多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成三级结构）蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
主要化学键：疏水键、离子键、氢键和范德华力等。
4.膜体是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。
（其中一类就是具有特殊功能的超二级结构）5.结构域（是三级结构层次上的独立功能区）：分子量较大的蛋白质可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域。
6.核酸分子杂交：具有互补碱基序列的DNA或RNA分子，通过碱基对之间氢键形成稳定的双链结构，包括DNA与DNA双链，RNA与RNA双链或DNA与RNA双链。
7.核酸的一级结构：核酸中核苷酸的排列顺序。
（由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。
）8.增色效应:变性后的DNA溶液的紫外线吸收作用增强的效应。
9.减色效应10.酶原子11.酶：酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。
12.酶原：有些酶在细胞内合成或分泌、或在其发挥催化功能前处于无活性状态，这种无活性的酶前体称作酶原。
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名词解释1. 谷胱甘肽：谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
2. 蛋白质一级结构：在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
3. 蛋白质二级结构：蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
4. 模体：两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体。
5. 蛋白质三级结构：蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6. 协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。
7. 别构效应：凡蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的别构效应。
8. 等电点（pI ）：在某一pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH 称为该氨基酸的等电点。
9. 蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性。
10. 双缩尿反应：蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，称为双缩尿反应。
11. 3’，5’-磷酸二脂键：一个脱氧核苷酸3’羟基与另一个核苷酸5’α-磷酸基团缩合形成磷酸二脂键。
12. 碱基堆积力：相邻的两个碱基对平面在旋进过程中彼此重叠，两者之间产生的疏水性的力。
13. 核小体：由DNA 和H1和H2、H2A ，H2B ，H3和H4等五种组蛋白共同构成，是染色质的基本组成单位。
14. 5’-帽结构：大部分真核细胞mRNA 的5’-端有一反式的7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷（m Gppp ），被称为5’-帽结构。
生化常考的150个重点知识
生化常考的150个重点知识1. 构成蛋白质的基本结构是L-α-氨基酸2. 牛胰岛素分子中有3个S-S键（1个链内、2个链间键）3. 用硫酸铵沉淀蛋白质不会导致变性（重金属盐会导致变性）4. 蛋白质的紫外线吸收波是280nm，核酸是260nm。
5. 蛋白质的主键是氢键，核酸是磷酸二酯键6. 缺乏VB1会患脚气病。
7. 1分子葡萄糖彻底氧化可净生成32ATP，1分子草酰乙酸12.5ATP，1分子乙酰辅酶A（乙酰CoA）10ATP8. 酮体包括乙酰乙酸，β-羟基丁酸和丙酮。
9. 哺乳动物体内合成尿素的反应过程是鸟氨酸循环。
10. 原核细胞DNA复制中起主要作用的是DNA聚合酶Ⅲ。
11. 人体内嘌呤分解的终产物是尿酸。
12. 终止密码子有UAG,UGA,UAA三种13. 正协同效应的别构酶，动力学曲线是S型曲线14. 蛋白质的二级结构有α螺旋，β折叠，β转角，无规卷曲四种形式。
15. tRNA的二级结构为三叶草型，一般由四臂四环组成，其中连接氨基酸的臂称为氨基酸臂16. 既是抗体又具有催化功能的蛋白质称为抗体酶，有催化活性的RNA称为核酶17. 根据酶促反应性质，将酶分为六大类：氧化还原酶类，裂合酶类，转移酶类，水解酶类，异构酶类，连接酶类18. 糖酵解的三个限速酶是己糖激酶，磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶。
19. 胆固醇在肝脏中可转化为胆汁酸，在性腺中可转化为性激素，在肾上腺皮质中可转化为皮质酮。
20. 肝脏中活性最高的转氨酶是谷丙转氨酶（GPT）心肌中活性最高的是谷草转氨酶（GOT）21. 动物体内的α-酮酸有三条去路：合成氨基酸，转变成糖或脂肪，氧化分解为CO2和H2O。
22. 原核细胞RNA聚合酶的全酶形式是α2ββ'δ，核心酶形式是α2ββ'23. 有催化活性的RNA是核酶24. 三羧酸循环中有4次脱氢反应，2次脱羧反应。
25. 真核生物DNA复制中起主要作用的是DNA聚合酶-δ，合成引物的是DNA聚合酶-α。
生化重点
一．名词解释1.肽键/肽单元：一个氨基酸的a—羧基与另外一个氨基酸的a—氨基脱去一份子水缩合形成的键。
其化学本质是共价键，是蛋白质分子中最主要的化学键。
由于组成肽键的C—N键具有部分双键的性质，不能自由旋转，因此肽键上的4个原子和相邻的两个a 碳原子处于同一平面上，这个平面就叫做肽键平面，或肽单元，是蛋白质空间结构的基本单位。
2.蛋白质等电点：蛋白质是两性电解质，在某一溶液pH条件下，它的酸性基团和碱性基团解离程度相等，所带净电荷为零，就把这一pH值称为蛋白质的等电点。
3.蛋白质变性作用：在某些理化因素下蛋白质分子内次级键断裂，空间结构改变，使蛋白质原有的理化性质改变、生物活性丧失。
4.3’，5’—磷酸二酯键：是多核苷酸分子中的主键。
由同一个磷酸集团通过二个酯键的形成，把前一个核苷酸的3’位和后一个核苷酸的5’位相互连接起来，具有方向性（3’—5’），其化学本质是共价键。
5.核小体：是真核细胞染色质的基本单位。
由组蛋白H2A、H2B、H3及H4各两分子组成的八聚体，外绕双链DNA形成核心颗粒，还有连接各核心颗粒的一小段DNA和组蛋白H1称为连接区。
一个完整的核小体即由核心颗粒和连接区两部分组成。
各个核小体可沿纵轴排列形成串珠状的重复结构，可进一步卷曲折叠成染色体。
6.酶的活性中心：在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近的必须基团，聚集在一起形成特定空间结构的区域，该区域能够特异性的与底物结合并将底物转化为产物。
7.竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，两者共同竞争酶的活性中心。
抑制剂与酶结合后不能再与底物结合，从而降低了底物和酶结合的机率，使酶促反应速度减慢，抑制程度取决于【I】/【S】的比值，可以用增加【S】的方法减弱或消除该抑制剂的抑制作用。
动力学特征Km增加、Vm不变。
8.变构调节：体内的一些代谢物能与酶分子活性中心以外的某一部位（变构部位），以非共价键形式可逆性结合，使酶蛋白分子构象发生改变，从而改变酶的活性，以此实现对代谢的快速调节。
生化各章重点内容
第一章蛋白质化学氨基酸/蛋白质的等电点蛋白质各级结构以及结构和功能之间的关系，举例（大题）维持蛋白质各级结构稳定性的主要因素生物活性肽：谷胱甘肽第二章核酸化学DNA双螺旋结构的结构要点（常考）核酸变性与复性（常考）维持核酸结构稳定性的因素（常考）碱基堆积力、DNA熔解温度（Tm）、增色效应和减色效应的概念tRNA的二级结构和三级结构第三章酶酶的化学本质、特点及结构（活性中心、辅酶、辅基、脱辅酶分别是什么）影响酶活力的主要因素及对酶促反应速率的影响米氏常数的生物学意义（常考）竞争性抑制、反竞争性抑制和非竞争性抑制的概念及特点（Km 及V max的变化）第四章新陈代谢与生物氧化生物氧化的概念及特点呼吸链的组成、分类及对应的能量生成（NADH 2.5 ATP；FADH21.5 ATP）氧化磷酸化的概念、分类及对应的三种学说胞液中NADH的两种跨膜运转方式（磷酸甘油和苹果酸）第五章糖代谢三羧酸循环的关键调控步骤及其生理意义 P243-244 （常考）糖异生、糖酵解及磷酸戊糖途径的概念糖异生与糖酵解途径中的关键酶 P237、257-258第六章脂类代谢ACP 酰基载体蛋白的生物功能酮体有哪些脂肪酸的β-氧化与软脂酸合成过程及异同点（习题指导问答题第2题）第七章氨基酸代谢尿素生成的主要阶段一碳单位生酮氨基酸转氨基作用第八章核苷酸代谢核苷酸的从头合成及补救合成概念嘌呤核苷酸及嘧啶核苷酸从头合成途径的区别第九章核酸的生物合成以原核生物大肠杆菌DNA复制为例说明参加复制过程的蛋白质主要有哪些？（大题）生物细胞DNA复制机制的基本特点？（大题）DNA的半保留复制DNA的半不连续复制冈崎片段mRNA后加工的主要过程第十章蛋白质的生物合成大肠杆菌蛋白质合成体系由哪些物质组成？各起什么作用？蛋白质合成的5个阶段，合成过程中肽链延长的主要过程遗传密码的特点及终止密码和起始密码有哪些？第十一章代谢调节习题指导问答题1、2。
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蛋白质
核算
概念种类分布功能组成核苷酸组成差异和栓连接方式 dna双螺旋结构特点、稳定因素双螺旋结构的多肽性重点是二级结构（三级不干） rna二级结构 trna 结构记四臂四环功能 mrna结构（5‘假冒 3加尾编码区非编码区）核糖体rna 只要记参数核算理化性质（主要是一些概念，如紫外吸收、核酸变性解链温度—增色效应—显色（减速）--效应弹性核酸的核算的“啦搞”）
酶（极度不全）
美的概念、化学本质作用特点（总结过）专一性的分类酶的分离制备概念（如活力单位）简单了解一下没分类明明（只要掌握国际系统分类法）没作用机理（重点）专一性几只诱导契合学说
激活剂底物浓度主要单底物
简单知道一些名词：别构酶、酶原激或同工酶
维生素
概念分类：水溶性、脂溶性脂溶性维生素只要求掌握其功能水溶性的维生素要知道它本身是由什么组成的，它构成了什么辅酶起什么样的生化作用不要求写结构辅酶缩写
生物膜=====guo!!!
糖代谢
糖概念生物学作用分类重点：淀粉、糖原分解（大致过程），其他双糖一般了解
糖酵解的过程大代谢途径都是关键掌握他的流程不要求结构式关键酶其他部的酶也知道一下哪些部位产生atp 哪地耗还有nadh fadh2
哪地是底物水平的磷酸化特色的东西
糖酵解途径重点掌握！！！！丙酮酸的去路一般（可忽略）--但能量计算也要会！
Tca循环丙酮酸脱氢酶系（和几个酶系）要搞清楚，那些酶，哪些辅助因子就行了tca循环的概念反应历程（要求和糖酵解一样-----哪些事关键酶、何处nadh、fadh2 能量计算、a同戊二酸脱氢酶系） tca生理意义（重点）
磷酸戊糖途径
概念特点生理意义何处脱氢、脱羧基产能整个流程能量计算
糖异生（重点掌握）概念关键酶苹果酸穿梭作用关键的反映步骤
糖合成：主要是糖原和淀粉的合成
生物氧化
概念特点其与体外燃烧的异同（总结过）生物能学概念简单瞟一眼（选择）
电子传递连
概念两条连（nadh fadh2）要搞清楚要能写下来！！
氧化磷酸化
概念“底物水平磷酸化、 ----时期的磷酸化”概念何处产atp p/o比
电子传递链特异的抑制剂（要看一下要考！）机理（组要掌握化学渗透学说）解偶联剂线粒体穿梭。