酶的化学
酶的化学本质是
酶的化学本质是
酶的化学本质是蛋白质（protein）或RNA（RibonucleicAcid），因此它也具有一级、二级、三级，乃至四级结构。
按其分子组成的不同，可分为单纯酶和结合酶。
仅含有蛋白质的称为单纯酶；结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成。
例如，大多数水解酶单纯由蛋白质组成；黄素单核苷酸酶则由酶蛋白和辅助因子组成。
结合酶中的酶蛋白为蛋白质部分，辅助因子为非蛋白质部分，只有两者结合成全酶才具有催化活性。
酶具有不同于一般催化剂的显著特点：酶对底物具有高度特异性，高度催化效率。
酶具有可调节性及不稳定性。
[1]中文名酶外文名enzyme化学式无确切化学式分子量无固定分子量应用医学生产含有元素碳(C)、氢(H)、氧（O）、氮（N）、磷（P）。
生物化学第三章 酶
（四）酶的比活力（比活性） • 酶的比活力是指每单位质量样品中的酶 活力，即每毫克酶蛋白中所含的活力单 位数或每千克酶蛋白中所含的Kat数。
比活力=
酶活力单位数 酶蛋白质量（mg）
• 比活力是表示酶制剂纯度的一个重要指 标，对同一种酶而言，酶的比活力越高， 纯度越高。
七、酶促反应动力学
• 酶促反应动力学主要研究酶催化的反 应速度及影响反应速度的各种因素。 • 在探讨各种因素对酶促反应速度的影 响时，通常测定其初始速度来代表酶
单纯酶 酶→ 结合酶（全酶）→ 辅助因子→ 酶蛋白 辅酶 辅基 金属离子
●
●酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性，二 者只有结合成完整的分子时，才具有催化活性。 ●一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶， 催化一种或一类底物进行某种化学反应。 ●一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全酶， 分别催化不同底物进行同一类反应。
（三） 诱导契合学说-关于酶作用专一性的假说 ●1890年，Emil Fischer提出“锁钥学说” ：底 物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象 锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中 间产物。
底物
+
酶
酶 –底物复合物
●1958年，Koshland提出“诱导契合学说”： 酶活性部位的结构与底物的结构并不特别 吻合，但活性部位具有一定的柔性，当底 物与酶接近时，可以诱导酶活性中心的构 象发生改 变，使之 成为能与 底物分子 密切结合 的构象 。
促反应速度，即底物转化量 <5% 时的
反应速度。
（一）酶浓度对反应速度的影响 • 当反应系统中底物的浓度足够大时， 酶促反应速度与酶浓度成正比，即 ν =k[E]。
(二) 底物浓度对反应速度的影响
生物化学课件第六章 酶(化学)
相对专一性
酶的专一性
结构专一性
（表6-3）
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性（relative specificity）
①族专一性（基团专一性） A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶：R—C—O—R′ + H2O
脂肪（：水）水解酶
16
（二）酶的命名
2、惯用名： 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶叫？？
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
17
氧转水 裂异合
12
（一）酶的分类：
1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
13
（一）酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106～1013倍(表6-1）。
6
2．酶的特性：——生物催化剂
（1）催化效率极高
（2）高度的专一性：
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一（特异）性。 如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶？？ 淀粉酶？？
酶的化学组成
酶的化学组成酶是生物体内一类特殊的蛋白质分子，具有催化生物化学反应的能力。
酶的化学组成包括氨基酸残基、辅因子和其他辅助结构。
酶的氨基酸残基是构成酶分子的主要组成部分，其种类和序列决定了酶的功能和特性。
常见的氨基酸残基包括丝氨酸、组氨酸、赖氨酸等。
这些氨基酸残基通过共价键和非共价键相互作用，形成酶的三维结构。
酶的活性位点通常由氨基酸残基的特定序列和空间结构决定，该活性位点能够与底物结合并催化化学反应的进行。
辅因子是酶活性所必需的非蛋白质结构。
辅因子可以是无机离子，如铁离子、镁离子等，也可以是有机分子，如辅酶、辅基等。
辅因子可以参与底物与酶的结合，改变酶的构象或提供催化反应所需的功能基团。
例如，某些酶的活性需要辅酶B12的参与，辅酶B12能够提供甲基基团或乙基基团，参与底物的转移反应。
除了氨基酸残基和辅因子外，酶还包括其他辅助结构，如配体结合位点和调控区域等。
配体结合位点是酶分子上的特定区域，能够与配体分子结合，改变酶的活性或稳定性。
调控区域是酶分子上的特定区域，能够与其他分子相互作用，调控酶的活性或表达水平。
这些辅助结构的存在使得酶能够对外界环境变化做出响应，并调节酶的活性以适应生物体的需要。
酶的化学组成对其功能和特性具有重要影响。
不同的氨基酸序列和结构可以使酶具有不同的底物特异性和催化效率。
辅因子的存在可以提供额外的催化功能或调节酶的活性。
其他辅助结构则能够使酶对环境变化做出响应，实现对底物的高效催化或适应不同生物体的需求。
酶的化学组成包括氨基酸残基、辅因子和其他辅助结构。
这些组成部分相互作用，形成酶的三维结构和活性位点，决定了酶的功能和特性。
了解酶的化学组成有助于我们理解酶的催化机制和在生物体内的重要作用。
酶(生物化学)PPT课件
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶化学
第三章酶学I 主要内容一、酶的组成分类1．酶的化学本质是蛋白质，可以分为简单蛋白和结合蛋白。
2．简单蛋白质酶类：这些酶的活性仅仅由它们的蛋白质结构决定。
3．结合蛋白质酶类：这些酶的活性取决于酶蛋白和辅因子两部分。
辅因子主要包括无机离子和有机小分子两种物质，其中有机小分子又根据其与酶蛋白结合的紧密程度不同分为辅酶和辅基。
在结合蛋白质酶类分子中，酶促反应的专一性主要由酶蛋白质的结构决定，催化性质则主要由辅因子化学结构所决定。
二、酶的催化特性1．高效性：酶的催化效率非常高，酶促反应的速度与化学催化剂催化的反应速度高1010倍左右。
2．专一性：每一种酶只能作用于某一类或某一种物质。
根据专一性的程度可分为绝对、相对专一性和立体结构专一性三种类型。
3．温和性：酶一般是在体温、近中性的pH及有水的环境下进行，作用条件较为温和。
4．酶活性的可调节性：细胞内酶活性可以受底物浓度、产物浓度等许多因素的影响。
三、酶的命名和分类1．命名法：习惯命名法和系统命名法。
2．国际系统分类和编号：根据国际系统分类法的原则，所有的酶促反应按反应性质分为六大类，用1，2，3，4，5，6的编号来表示。
1-氧化还原酶类；2-转移酶类；3-水解酶类；4-裂合酶类；5-异构酶类；6-合成酶类。
如：Ecl.1.1.27 乳酸：NAD+氧化还原酶。
四、酶活力(或酶活性)、比活力表示法用反应初速度表示酶活力。
酶活力单位：U；酶的比活力：U／mg蛋白质五、酶促反应动力学1．底物浓度对酶促反应速度的影响。
米氏常数(Km)：当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
它是酶的特征性常数之一，只与酶的种类有关，而与底物浓度无关；米氏常数(Km)的测定主要采用双倒数作图法。
2．温度对酶反应速度的影响：最适温度：酶反应速度最大的环境温度，它是酶的条件性特征常数，只在一定情况下才有意义。
3．pH对酶促反应速度的影响：最适pH：酶反应速度最大的介质pH值。
4．酶浓度对酶反应速度的影响：当底物浓度远远大于酶浓度时，反应速度与酶浓度成正比。
大学生物化学 酶
异促效应
别构酶的特点
1、别构酶多为寡聚酶，由多亚基组成，包括活性部位 （结合和催化底物）与调节部位（结合效应物）。 2、具有别构效应。指酶和一个配体（底物，效应物）结 合后可以影响酶和另一个配体（底物）的结合能力。 3、别构酶大都不遵循米氏动力学。
别构酶与非调节酶动力学曲线的比较
练习题
当 一 酶 促 反 应 进 行 的 速 率 为 Vmax 的 80%时，在Km 和[S]之间有何关系？
米氏常数的意义
Vmax·[ S] V=
Km + [ S]
（1）概念 （2）Km值是酶的特征性常数。 （3）Km值与酶和底物亲和力的关系。
Km求法
Vmax·[ S] V=
Km + [ S]
双倒数曲线
加入反竞争性抑制剂后：Km 和Vmax均变小。
练习题
举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。
三种可逆性抑制作用的比较
影响
竞争性 非竞争性 反竞争性
抑制剂的结合组分 E
抑制程度取决于 [I]/[S]
对Vmax的影响 不变
对Km的影响
增大
E、ES [I] 减小 不变
ES [I]
减小 减小
七、酶活性的调节
举例
乳酸脱氢酶
同工酶举例
乳酸脱氢酶同工酶
HH HH
LDH1 (H4)
HH HM
LDH2 (H3M)
HH MM
LDH3 (H2M2)
HM MM
LDH4 (HM3)
MM MM
LDH5 (M4)
不同组织中LDH同工酶的电泳图 谱
LDH1(H4)
+
LDH2(H3M)
酶的化学本质
酶的化学本质
酶的化学本质是蛋白质。
具有酶活性的蛋白质分为简单蛋白质类和结合蛋白质类。
简单蛋白质类的酶是由氨基酸组成的，不含任何其他物质，如胃蛋白酶。
结合蛋白质类的酶是由简单蛋白质与辅基组成的，如乳酸脱氢酶、转氨酶。
组成酶的简单蛋白质部分叫作酶蛋白或主酶，辅基部分辅酶。
一般是主酶与辅酶相结合，成为全酶，才能起到酶的作用。
蛋白质所具有的理化性质，酶都具有。
酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。
酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。
若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。
酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。
通常意义上的酶是指化学本质为蛋白质的酶，相对地，化学本质为核酸的酶称之为核酶；对于化学本质为蛋白质的酶研究较多，抛除概念上的问题，我们可以从以下几个方面了解酶。
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必须基团---只有少数几个侧链氨基酸基团与活性
直接相关；
一 酶的一级结构与催化功能的关系：
酶原激活--切去部分片段是酶原激活的共性。
酶激活剂：使酶原激活的物质。酶激活剂可 以改变一个无活性酶前体（酶原），使之成 为有活性的酶，如Mg2+, Mn2+, Ca2+, Na+, K+, H, Fe2+, Zn2+, Cl-等是某些酶的激活剂。 其中镁离子（Mg2+）能激活磷酸酯酶，氯离 子（Cl-）能激活a-淀粉酶等。
5种乳酸脱氢酶同工酶的亚基组成
乳酸脱氢酶的组成和电泳行为
LDH1 (α4) LDH2 (α3 β) LDH3 (α2 β2) LDH4 (α β3)
LDH5 (β4)
正常人血清中LDH2〉LDH1。如有心肌酶释放入血 则LDH1〉LDH2，利用此指标可以观察诊断心肌疾病。
同工酶的意义：
1 具有组织器官特异性和细胞部位特异性，对调 节体内细胞的功能具有重要意义。 2 同工酶在胚胎发育、细胞分化、生长发育的 不同阶段，各种同工酶的比例发生改变，可以为 研究细胞分化、发育、遗传等研究提供分子基础。 3 病理诊断意义
二 酶的活性与其高级结构的关系
(一) 活性中心—酶分子中只有很小的结构区域直接 参与和底物的结合和催化反应，该结构区域称为 活性中心，包括了结合部位和催化部位
结合部位： 酶分子中与底物结合
的部位或区域一般称为 结合部位，结合部位决 定酶的专一性。
催化部位： 酶分子中直接参与催
化底物化学反应的结构 部位或区域称为催化部 位，在此处被打断或形 成新的键。
酶的本质
1 相对分子量大 例：胃蛋白酶相对分子质量36000，脲酶：480000
2 酶由氨基酸组成。 3 具有两性 4 酶变性失活与水解
酶的催化特性
1 高效性
例 ：2H2O2→2H2O+O2
反应
活化能
非催化反应
75.24kJ/mol
钯催化反应
48.9kJ/mol
H2O2酶催化
8.36kJ/mol
个性 极高的催化效率； 高度专一性； 易失活； 酶活性可调控； 催化作用与结构有关。
酶的组成- 全酶(holoenzyme）= 酶蛋白 + 辅助因子
简单酶：脲酶，蛋白酶，淀粉酶，核糖核酸
酶（简单蛋白Βιβλιοθήκη ）结合酶（结合蛋白质）
酶蛋白 辅助因子
辅酶 辅基
酶等。
酶的组成
辅助因子分类： （按其与酶蛋白结合的紧密程度）
酶-代谢系统必需的催化剂
酶的概念：酶是由活细胞产生的，能在体内或 体外起同样催化作用的一类具有活性中心和特殊 构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸，是生物 催化剂。
1 几乎所有生命活动都有酶参与。 2 酶的组成和分布是生物进化与组织功能分化的基础。 3 生物进化的适应结果之一形成为酶结构和活性调节的机构。
酶的催化特性-专一性
1
绝对专一性
结 构 专 一
相对专一性
性
酶的催化特性-专一性
2立体异构专一性： 对底物分子的立体异构有一定的要求，如L-乳
酸脱氢酶；分为旋光异构专一性和几何异构专一性。
酶与一般催化剂的共性及特性
共性 不发生质、量的变化， 但能改变反应速度； 不改变反应的平衡点， 但能缩短反应时间； 可降低反应活化能； 只能催化热力学允许的 反应。
EC 1.
1.
1.
大类 亚类 亚亚类
27 序号
氧化还原酶类：催化底物进行氧化还原反应的酶类， 如乳酸脱氢酶。
转移酶类：催化底物之间进行某些基团的转移或 交换的酶类。如甲基转移酶，转氨酶。
水解酶类：催化底物发生水解反应的酶类。如淀粉 酶。如催化糖苷键、肽键、磷脂键、磷酸二脂键等 水解的酶，蛋白酶，脂肪酶，核酸酶等。
裂解酶（或裂合酶）类：催化从底物移去一个基团 并留下双键的反应或其逆反应的酶类，醛缩酶。
异构酶类：催化各种同分异构体之间相互转化的酶 类。如磷酸丙糖异构酶。
合成酶（或连接酶）类：催化两分子底物合成为一 分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能的 酶类。如谷氨酰胺合成酶，
第三节 酶的分子结构与功能
酶的活性与其高级结构的关系
(四) 同工酶-高级结构与酶活性关系的典型
1 同工酶的概念： 具有催化相同化学反应，但酶蛋白本身的分
子结构不同的一组酶； 同工酶都是由2条及2条以上的肽链聚合而成。
2 同工酶的结构与功能： 非活性中心部位不同，或者所含亚基组合情
况不同。LDH乳酸脱氢酶，糖酵解酶。
* 举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5)
系统命名
底物之间以“ ：”分隔 + 反应性质 + 酶
如：L-天冬氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶
第二节酶的分类
*国际生物化学会酶学委员会（Enzyme Commission）将酶分成六大类：氧化还原酶类， 转移酶类，水解酶类，裂解酶（或裂合酶）类， 异构酶类，合成酶（或连接酶）类。
* 每一种酶有一个编号,如乙醇脱氢酶
二 酶的活性与其高级结构的关系
(二)二、三级酶的结构与酶活性的关系
(1)锁钥学说（模板学说） (2)多位点亲和理论 (3)诱导契合学说
锁钥学说
酶与底物结合，是锁和钥匙关系，正确的活性 部位结构是酶发挥催化功能的基础，叫锁钥学说。
二 酶的活性与其高级结构的关系
诱导契合学说
酶活性中心有可变性，在底物的影 响下其空间构象发生一定的改变， 才能于底物进行反应；
二 酶的活性与其高级结构的关系
(三)聚合与解聚-四级结构与酶活性的关系
具有四级结构的酶蛋白可以分为两类：与催 化作用相关；与代谢调节相关。与催化作用相关的 酶，四级结构完整，体现催化活性，四级结构被
破坏为亚基，亚基各自保持自身的催化活性。调 节酶：通常是寡聚蛋白，酶活通过亚基的聚 合和解聚来调节。
乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存 在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾
脏含量较高。乳酸脱氢酶是能催化乳酸脱氢 生成丙酮酸的酶，几乎存在于所有组织中。
αα αα
LDH1
(α4)
αα αα αβ ββ αβ ββ ββ ββ
LDH2
(α3 β)
LDH3
(α2 β2)
LDH4
(α β3)
LDH5
(β4)
辅酶 (coenzyme):与酶蛋白结合疏 松，可用透析或超滤的方法除去。
辅基 (prosthetic group):与酶蛋白结 合紧密，不能用透析或超滤的方法 除去。
酶的命名
习惯命名 1.底物 + 反应性质 + 酶
如谷氨酸脱氢酶 2.来源 + 底物 + 反应性质 + 酶
如胰蛋白水解酶 3.水解酶类：底物 + 酶，如蛋白酶、脂酶