蛋白质工程重点
基因工程蛋白质工程知识点
基因工程蛋白质工程知识点基因工程和蛋白质工程是现代生物技术的重要分支，涉及到对基因和蛋白质的改造和利用以满足人类的需求。
以下是关于基因工程和蛋白质工程的一些重要知识点：1.基因工程的基本原理：基因工程是通过切割、粘接和重组DNA分子来改变或重组生物体的基因组成。
这些DNA分子可以来自同一物种、不同物种或合成的DNA序列。
基因工程的主要技术包括PCR（聚合酶链式反应）、DNA克隆、DNA测序和DNA片段合成等。
2.DNA重组技术：DNA重组技术是基因工程的关键步骤，它允许将不同源的DNA片段重新组合在一起，以创建新的DNA序列。
这种重组可以在体外进行，如PCR反应，也可以在体内进行，如质粒转化和转基因技术。
3.转基因技术：转基因技术是将外源基因导入到目标生物体内的过程。
转基因可以通过基因枪、电穿孔或化学方法等不同途径进行。
转基因技术被广泛应用于农业、医学和工业等领域。
4.限制性内切酶和DNA连接酶：限制性内切酶是一类能够识别、切割DNA特定序列的酶。
这些酶的特点是具有特异性，可以识别并切割DNA的特定序列。
DNA连接酶则可以将两段DNA分子连接在一起。
5.蛋白质工程的基本原理：蛋白质工程是通过改变蛋白质的氨基酸序列，以产生具有新的结构和功能的蛋白质。
蛋白质工程的主要技术包括基因突变、DNA重组、合成DNA和蛋白质进化等。
6.基因突变技术：基因突变是指通过改变DNA序列来改变基因表达和蛋白质结构和功能的过程。
基因突变可以通过自然突变或实验室技术来引入。
常见的基因突变技术包括点突变、插入突变和删除突变等。
7.蛋白质合成：蛋白质可以通过化学合成或基因表达来获得。
化学合成是通过逐个合成蛋白质的氨基酸来制备蛋白质。
基因表达则是将目标蛋白质的基因导入到宿主细胞中，通过细胞内的蛋白质合成机制来合成蛋白质。
8.蛋白质进化：蛋白质进化是通过模拟自然选择过程来改变蛋白质序列和结构的方法。
这种方法可以产生具有更好性能和稳定性的蛋白质变体。
《蛋白质工程的应用》 讲义
《蛋白质工程的应用》讲义一、蛋白质工程的概述蛋白质是生命活动的主要承担者，其结构和功能的多样性决定了生命现象的丰富多彩。
蛋白质工程则是在深入了解蛋白质结构与功能关系的基础上，通过基因修饰或基因合成等手段，对现有蛋白质进行改造，或制造出一种新的蛋白质，以满足人类生产和生活的需求。
蛋白质工程的基本原理是从预期的蛋白质功能出发，设计预期的蛋白质结构，推测应有的氨基酸序列，然后通过基因工程等技术手段，改造或合成相应的基因，从而获得具有预期功能的蛋白质。
二、蛋白质工程的应用领域（一）医药领域1、药物研发蛋白质工程在药物研发方面发挥着重要作用。
通过对蛋白质进行改造，可以提高药物的疗效、降低副作用。
例如，胰岛素是治疗糖尿病的常用药物，但天然胰岛素存在作用时间短等缺点。
利用蛋白质工程技术，对胰岛素的氨基酸序列进行改造，研发出了长效胰岛素类似物，大大提高了患者的用药便利性。
2、抗体药物抗体是免疫系统产生的能够特异性识别和结合抗原的蛋白质。
利用蛋白质工程技术，可以对抗体进行改造，提高其亲和力、特异性和稳定性，从而开发出更有效的抗体药物，用于治疗癌症、自身免疫性疾病等。
3、疫苗开发蛋白质工程在疫苗开发中也具有广阔的应用前景。
通过对病原体的蛋白质进行改造，使其能够激发更强的免疫反应，或者开发出新型的亚单位疫苗、合成肽疫苗等。
（二）工业领域1、酶工程酶是生物体内的催化剂，在工业生产中具有广泛的应用。
通过蛋白质工程技术，可以对酶进行改造，提高其催化效率、稳定性和耐受性，从而降低生产成本，提高生产效率。
例如，在洗涤剂工业中，通过对蛋白酶进行改造，使其能够在高温、高碱等恶劣条件下保持活性，提高了洗涤剂的去污能力。
2、生物材料蛋白质工程可以用于设计和制造具有特定性能的生物材料。
例如，通过对胶原蛋白等蛋白质进行改造，可以制备出具有良好生物相容性和机械性能的组织工程支架材料，用于修复和替代受损的组织和器官。
（三）农业领域1、抗虫抗病利用蛋白质工程技术，可以开发出具有抗虫、抗病功能的蛋白质，从而提高农作物的产量和质量。
蛋白质工程知识点
蛋白质工程
1．蛋白质工程崛起的缘由
(1)基因工程的实质：将一种生物的基因转移到另一种生物体内，后者可以产生它本不能产生的新的性状。
(2)基因工程的不足：在原则上只能产生自然界已经存在的蛋白质。
2．蛋白质工程的基本原理
（1）基本途径：从预期的蛋白质功能出发，设计预期的蛋白质结构，推测应有的氨基酸序列，找到相对应的脱氧核苷酸序列。
（2）概念：蛋白质工程是指以蛋白质分子的结构规律及其与生物功能的关系作为基础，铜过基因修饰或基因合成，对现有的蛋白质进行改造，或制造一种新的蛋白质，以满足人类的生产和生活。
3.蛋白质工程的进展
(1)科学家通过对胰岛素的改造，已使其成为速效型药品。
(2)生物和材料科学家正积极探索将蛋白质工程应用于微电子方面，用蛋白质工程方法制成的电子元件，具有体积小、耗电少、效率高的特点。
4.蛋白质工程的前景
蛋白质工程前景是诱人的，但难度却很大，尤其是目前科学家对大多数蛋白质的高级结构的了解还很不够。
《蛋白质工程》课件
生物医学
蛋白质工程可用于研究 和治疗疾病，例如设计 和优化抗体、酶和细胞
因子等。
农业与食品工业
蛋白质工程可用于改良 农作物和食品品质，提
高产量和营养价值。
环保与能源领域
蛋白质工程可用于设计 和优化微生物，以实现 废物处理、生物燃料生
产等目标。
CHAPTER 02
蛋白质的结构与功能
蛋白质的一级结构
重要性
功能域和活性位点是理解蛋白质功能的关键，对蛋白质工程和药物 设计具有重要意义。
影响因素
功能域和活性位点的形成受一级结构、二级结构和高级结构的影响 ，同时与蛋白质与其他分子的相互作用有关。
CHAPTER 03
蛋白质工程的遗传操作
基因突变技术
随机突变
01
通过化学诱变、物理诱变等方法在基因序列中引入随机突变，
定义
蛋白质的二级结构是指局部主链的折叠方式，常见的二级结构包括 α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。
重要性
二级结构是构成蛋白质三级结构的重要基础，对蛋白质的功能具有 重要影响。
影响因素
二级结构的形成受一级结构的影响，同时与蛋白质所处的环境条件有 关。
蛋白质的高级结构
定义
蛋白质的高级结构是指整条肽链 中不同二级结构的组合方式，包 括蛋白质的构象、亚基聚合方式 以及与其他分子间的相互作用等
通路分析
通过分析蛋白质在生物体内的相互作用网络，揭示其在信号转导、代谢等通路中的作用，为药物研发 和疾病治疗提供靶点。
CHAPTER 05
蛋白质工程的实验技术
蛋白质的分离与纯化
蛋白质的分离与纯化是蛋白质工程实 验技术的关键步骤之一，其目的是将 目标蛋白质从复杂的生物样本中分离 出来，并提高其纯度。
高二生物蛋白质工程知识点
高二生物蛋白质工程知识点蛋白质工程是生物工程学科中的一个重要分支，通过改变蛋白质的结构和功能，以实现特定的应用目的。
在高二生物学习中，学生们将接触到一些关键的蛋白质工程知识点。
本文将介绍这些知识点，并从基础概念、技术方法和应用领域三个方面进行论述。
一、基础概念1. 蛋白质：蛋白质是生物体中一类重要的有机化合物，由氨基酸残基通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内具有多种生物学功能，如酶促反应、结构支持和信号传导等。
2. 基因工程：基因工程是利用分子生物学和遗传学的原理，通过改变生物的遗传物质DNA序列来实现对生物体的修改和改良。
蛋白质工程作为基因工程的一个分支，主要关注蛋白质的结构和功能的修改。
3. 蛋白质工程：蛋白质工程是通过改变蛋白质的氨基酸序列或结构，使蛋白质具有特定的性质或功能。
蛋白质工程可以通过研究蛋白质的结构与功能的关系，设计和构建新的蛋白质，或者改良已有的蛋白质。
4. 重组蛋白质：重组蛋白质是指通过基因重组技术，将目标蛋白质的基因导入到宿主表达系统中，利用宿主系统表达和产生该蛋白质。
重组蛋白质广泛应用于药物研发、生物功效研究和工业生产等领域。
二、技术方法1. DNA重组技术：DNA重组技术是蛋白质工程的基础。
它包括将目标蛋白质的基因克隆到表达载体中，然后通过哺乳细胞、细菌或酵母等宿主细胞系统进行表达和生产目标蛋白质。
2. PCR技术：PCR技术是一种常用的基因扩增技术，通过反复进行酶催化的DNA复制，可以快速扩增目标基因片段，为其后续的克隆操作提供充分的材料。
3. 功能标记技术：功能标记技术可以通过蛋白质上的化学修饰或特定的荧光染料等手段，在蛋白质表面引入特定的标记物，用于后续的结构分析和功能研究。
4. 蛋白质纯化与分析技术：蛋白质纯化技术可以通过离心、层析和电泳等方法，将目标蛋白质从复杂的混合物中进行纯化和分离。
蛋白质分析技术则可以对纯化得到的蛋白质进行质量检测和结构分析。
三、应用领域1. 生物医药领域：蛋白质工程在生物医药领域中具有广泛的应用。
《蛋白质工程》 讲义
《蛋白质工程》讲义一、蛋白质工程的概念蛋白质工程是指以蛋白质分子的结构规律及其与生物功能的关系为基础，通过基因修饰或基因合成，对现有蛋白质进行改造，或制造一种新的蛋白质，以满足人类的生产和生活的需求。
通俗地说，蛋白质工程就是“在分子水平上对蛋白质进行加工”，就好像是一个极其精细的“分子裁缝”，对蛋白质这个“布料”进行裁剪、拼接和修饰，让它具备我们所期望的性能和功能。
二、蛋白质工程的发展历程蛋白质工程的发展并非一蹴而就，而是经历了一个逐步演进的过程。
早期的研究主要集中在对蛋白质的化学修饰上，试图通过化学方法改变蛋白质的结构和功能。
但这种方法存在很多局限性，比如修饰的位点和程度难以精确控制，而且可能会导致蛋白质的活性降低甚至失活。
随着基因工程技术的兴起，人们能够更加精确地操纵基因，从而为蛋白质工程的发展提供了强大的技术支持。
通过基因重组和定点突变等技术，科学家可以有针对性地改变蛋白质中的氨基酸序列，进而实现对蛋白质结构和功能的改造。
近年来，随着结构生物学、生物信息学和计算机模拟技术的飞速发展，蛋白质工程进入了一个新的阶段。
现在，我们可以在原子水平上解析蛋白质的结构，利用生物信息学方法分析蛋白质的结构与功能关系，并且通过计算机模拟来预测蛋白质结构和功能的变化，从而更加高效、准确地设计和改造蛋白质。
三、蛋白质工程的基本原理蛋白质工程的基本原理主要包括以下几个方面：1、蛋白质的结构与功能关系要对蛋白质进行工程化改造，首先需要深入了解蛋白质的结构与功能之间的关系。
蛋白质的结构决定了其功能，而功能的实现又依赖于特定的结构。
例如，酶的活性中心的结构决定了其催化反应的特异性和效率。
2、基因指导蛋白质合成蛋白质是由基因编码的，通过对基因进行操作，可以实现对蛋白质的改造。
这就像是给蛋白质的“生产蓝图”进行修改，从而制造出具有新特性的蛋白质。
3、定点突变技术定点突变是蛋白质工程中常用的技术手段之一。
通过在基因中特定的位置引入突变，从而改变蛋白质中相应的氨基酸序列，进而影响蛋白质的结构和功能。
高中生物蛋白质工程知识点
高中生物蛋白质工程学问点基因工程是生物工程技术的一个重要分支,它和细胞工程、酶工程、蛋白质工程和微生物工程共同组成了生物工程。
接下来学习啦我为你整理了高中生物蛋白质工程学问点，一起来看看吧。
高中生物蛋白质工程学问点：概念蛋白质工程是指以蛋白质分子的结构规律及其生物功能的关系作为基础，通过基因修饰或基因合成，对现有蛋白质进行改造，或制造一种新的蛋白质，以满足人类的生产和生活的需求。
高中生物蛋白质工程学问点：基本工具1."分子手术刀'限制性核酸内切酶(限制酶)(1)来源：主要是从原核生物中分别纯化出来的。
(2)功能：能够识别双链DNA分子的某种特定的核苷酸序列，并且使每一条链中特定部位的两个核苷酸之间的磷酸二酯键断开，因此具有专一性。
(3)结果：经限制酶切割产生的DNA片段末端通常有两种形式：黏性末端和平末端。
2."分子缝合针'DNA连接酶(1)两种DNA连接酶(EcoliDNA连接酶和T4-DNA连接酶)的比较：①相同点：都缝合磷酸二酯键。
②区分：EcoliDNA连接酶来源于T4噬菌体，只能将双链DNA 片段互补的黏性末端之间的磷酸二酯键连接起来;而T4DNA连接酶能缝合两种末端，但连接平末端的之间的效率较低。
(2)与DNA聚合酶作用的异同:DNA聚合酶只能将单个核苷酸加到已有的核苷酸片段的末端，形成磷酸二酯键。
DNA连接酶是连接两个DNA片段的末端，形成磷酸二酯键。
3."分子运输车'载体(1)载体具备的条件：①能在受体细胞中复制并稳定保存。
②具有一至多个限制酶切点，供外源DNA片段插入。
③具有标记基因，供重组DNA的鉴定和选择。
(2)最常用的载体是质粒,它是一种暴露的、结构简洁的、独立于细菌染色体之外，并具有自我复制力量的双链环状DNA分子。
(3)其它载体：噬菌体的衍生物、动植物病毒高中生物蛋白质工程学问点：基本操作程序第一步：目的基因的猎取1.目的基因是指：编码蛋白质的结构基因。
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一、名词解释1、蛋白质工程（Protein Engineering）——以蛋白质分子的结构规律及其生物功能的关系作为基础，通过化学、物理和分子生物学的手段进行基因修饰或基因合成，对现有蛋白质进行改造，或制造一种新的蛋白质，以满足人类对生产和生活的需求的工程技术。
2、结构模体（supersecondary structure，motif）——介于蛋白质二级结构和三级结构之间的空间结构,指相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，排列形成规则的、在空间结构上能够辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件（block building），其基本形式有αα、βαβ和βββ等。
3、结构域（domain）——是在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。
4、蛋白质的折叠(protein folding)——从体内新生的多肽链或体外变性的多肽链的一维线性氨基酸序列转化为具有特征三维结构的活性蛋白质的过程。
5、分子伴侣（molecular chaperone）——一大类相互之间没有关系的蛋白质，它们具有的共同功能是帮助其他含蛋白质的结构在体内进行非共价的组装和卸装，但不是这些结构在发挥其正常的生物学功能时的永久组成部分。
6、晶胞(Unit cell)——空间点阵的单位（大小和形状完全相同的平行六面体），是晶体结构的最小单位。
7、核磁共振现象（nuclear magnetic resonance ，NMR）——指核磁矩不为零的核，在外磁场的作用下，核自旋能级发生塞曼分裂(Zeeman splitting)，共振吸收某一特定频率的射频辐射（radio frequency, RF）的物理过程。
8、化学势（位）移（）——在有机化合物中，各种氢核周围的电子云密度不同（结构中不同位置）共振频率有差异，即引起共振吸收峰的位移，这种现象称为化学位移。
9、耦合常数（J）——由于自旋裂分形成的多重峰中相邻2峰间的距离。
用以表征2核之间耦合作用的大小，单位赫兹Hz。
10、蛋白质组（proteome）——一个基因组、一种生物或一种细胞/ 组织所表达的全套蛋白质。
二、问答题1、蛋白质修饰特异性与非特异性诱变方法：随机突变：UV 、X 射线、其他化学方法、转座元件、简并引物定点突变：核式突变、限制性内切酶位点、寡核苷酸介导突变、PCR 依赖1）、Kunkel 突变法dut-ung-双突变菌株 添加突变引物 在不含U 碱基的噬菌体内延伸引物 转染于dut+ung+野生型受体菌 不含U 碱基的保留，含U 碱基的被切除原理：当大肠杆菌dUTP 酶缺失突变时（dut-），这些细菌就不能把dUTP 转化为dUMP ,因而细菌体内的dUTP 浓度大为增加，并且一些dUTP 会掺入到DNA 合成中应该由胸腺嘧啶占据的位置。
而此时大肠杆菌体内还存在一种尿嘧啶-N-糖基化酶，它可以去除掺入到DNA 中的尿嘧啶残基。
但在尿嘧啶-N-糖基化酶缺陷性菌株中（ung-），由于该酶的失活将不能把尿嘧啶从DNA 链中剔除，使细菌DNA 中一小部分胸腺嘧啶残基被尿嘧啶所取代。
在dut-ung-F ’菌株中，取代比例有所提高，由该菌株培养的M13噬菌体的DNA 中会含有20-30个尿嘧啶残基。
用这些噬菌体转染ung+菌株，尿嘧啶被除去，并因此产生一些可阻断DNA 合成且对特定核酸酶敏感的位点。
病毒DNA 被破坏，感染力下降约5个数量级。
Kunkel 突变法正是利用上述机制，首先在dut-ung-的双突变菌株中培养适当的重组M13噬菌体，制备出带U 的单链DNA 模板，然后与突变引物退火、引物延伸，然后将延伸反应混合物转染ung+受体菌，模板链因由U 碱基位点的存在而被破坏，野生型噬菌体的产生受到抑制。
大部分（＞80%）的后代噬菌体是由所转染的不带U 的负链复制而来的。
由于该链是由突变引物延伸而来的，因此，后代噬菌体多带有突变的目标基 Templ ate U U U UU因。
所以，Kunkel 突变法所产生的突变体不需要利用标记的寡核苷酸探针来筛选阳性噬菌斑，可直接通过序列分析来确定突变体。
2）、DpnI法进行定点突变常规大肠杆菌中质粒含DpnⅠ位点添加一对正反向突变引物体外退火延伸模板质粒对DpnⅠ酶敏感，被切除体外合成的突变序列质粒成功转化原理：一对包含突变位点的引物（正、反向），和模版质粒退火后用PfuTurbo聚合酶“循环延伸”，(所谓的循环延伸是指聚合酶按照模版延伸引物，一圈后回到引物5’端终止，再经过反复加热褪火延伸的循环，这个反应区别于滚环扩增，不会形成多个串联拷贝。
)正反向引物的延伸产物退火后配对成为带缺刻的开环质粒。
DpnI酶切延伸产物，由于原来的模版质粒来源于常规大肠杆菌，是经dam甲基化修饰的，对DpnI敏感而被切碎（DpnI识别序列为甲基化的GATC，GATC在几乎各种质粒中都会出现，而且不止一次），而体外合成的带突变序列的质粒由于没有甲基化而不被切开，因此在随后的转化中得以成功转化，即可得到突变质粒的克隆。
2、重叠延伸PCR（4个引物）技术（正向引物）SP6 primerReverse mutagenic primerT7 primerForward mutagenic primerFirst PCR（反向引物）（第一轮PCR，共有4种产物）（引物退火变性延伸）（只能5’3’方向聚合）（用DNA聚合酶扩增至完整链）（第二轮PCR）（用两端引物扩增目的基因）原理：由于采用具有互补末端的引物,使PCR产物形成了重叠链,从而在随后的扩增反应中通过重叠链的延伸,将不同来源的扩增片段重叠拼接起来.此技术利用PCR技术能够在体外进行有效的基因重组,而且不需要内切酶消化和连接酶处理,可利用这一技术很快获得其它依靠限制性内切酶消化的方法难以得到的产物.3、蛋白质结构测定方法的优缺点1）、蛋白质结构测定方法：X射线晶体结构测定、核磁共振波谱法（NMR）、三维电镜重构。
2）、X射线晶体结构测定：优点：分辨率高、不损伤样品、无污染、相对快捷、能得到晶体完整性的大量信息；缺点：①晶体构象是静态的，不能测定不稳定的过渡态的构象；②很多蛋白质很难结晶，或者很难得到用于结构分析的足够大的单晶；（瓶颈）③X射线晶体衍射的工作流程较长。
核磁共振波谱法（NMR）：优点：①同样具有高分辨率②可以在溶液中操作，接近生理状态③分析并直接模拟出蛋白质的空间结构、蛋白质与辅基和底物结合的情况以及酶催化的动态机理缺点：①样品的分子量要比较小（50KD以下）②对不溶的蛋白比较困难（如膜蛋白）③实验周期长（>1年）三维电镜重构：优点：1.可以直接获得分子的形貌信息；2.适于解析那些不适合应用X射线晶体学和核磁共振技术进行分析的样品（如难以结晶的膜蛋白，大分子复合体等）；3.适于捕捉动态结构变化信息；4.易同其他技术相结合得到分子复合体的高分辨率的结构信息；5.电镜图像中包含相位信息，所以在相位确定上要比X射线晶体学直接和方便。
缺点：①最大的缺点是分辨率较低②对小分子蛋白效果不佳4、X射线晶体结构测定原理、步骤及优缺点1)、原理：1.光的衍射现象2.X射线的发现及应用3.晶体学基础知识4. X射线晶体衍射光的衍射现象衍射现象：光波偏离直线传播而出现光强不均匀分布的现象X射线的发现及应用本质的争论（波动说微粒说）X射线衍射的发现晶体学基础知识X射线晶体衍射2）、X射线晶体结构测定基本过程：①蛋白质获取（提纯）②晶体生长并经冷冻技术处理③重原子衍生物制备④衍射数据收集⑤衍生数据分析和改进⑥结构模型的获取（包括修正）3）、优缺点：优点：分辨率高、不损伤样品、无污染、相对快捷、能得到晶体完整性的大量信息；缺点：①晶体构象是静态的，不能测定不稳定的过渡态的构象；②很多蛋白质很难结晶，或者很难得到用于结构分析的足够大的单晶；③X射线晶体衍射的工作流程较长。
三、简答题（有些没听到）1、空间结构组件及其特点α螺旋（αhelix）、Β折叠（βsheet）、环肽链（loop）、转角（turn）1）.α-螺旋结构：•多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构.•肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行(同一方向），具有极性，N(+)、C(-) 。
•中心无空腔，稳定•蛋白质分子为右手-螺旋。
（选）•螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm;•沿主链计算，一个氢键闭合的环包含13个原子，3.613•螺旋一侧主要分布亲水（荷电、极性）残基，另一侧主要集中疏水残基•对生物活性具有重要作用•可用螺旋转轮(helical wheel)的方式预测两亲性2）、Β折叠：•伸展的构象，每圈只有2个氨基酸残基的特殊螺旋•-碳原子处于折叠的角上，R基团处于棱角上与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm•β折叠片也是一种重复性的结构，可以把它想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成。
肽主链沿纸条形成锯齿状。
•氢键是在片层间而不是片层内形成。
•折叠片上的侧链都垂直于折叠片的平面，并交替地从平面上下二侧伸出。
3）、转角（turn）回折(reverse turn)β转折（转角）(-turn)γ转折(γ-turn)β发夹β发夹(β－hairpin)无规则卷曲2、蛋白质的空间结构层次一级结构、二级结构、结构模体、结构域、三级结构/亚基、四级结构。
3、第二遗传密码的定义及其特点定义：无结构的多肽链到有完整结构的功能蛋白质信息传递部分—遗传密码的第二部分，蛋白质中氨基酸序列与其三维结构的对应关系，称之为第二遗传密码或折叠密码。
特点：简并性氨基酸序列不同的肽链可以有极为相似甚至相同的三维结构。
•多意性相同的氨基酸序列可以在不同的条件下决定不同的三维结构。
•全局性在肽链上相距很远的残基可以在空间上彼此靠近而相互作用，并对分子总体结构产生重要影响；后形成的肽段可以影响已经形成的肽段个构象从而造成对分子整体的影响等。
4、表达系统宿主的选择：体内翻译系统体外翻译系统：原核生物表达系统：大肠杆菌、枯草杆菌真核生物表达系统：酵母表达系统、昆虫细胞表达系统、哺乳动物细胞表达系统5、大肠杆菌表达载体的组件复制起始点、选择性基因、多克隆位点（MCS）、启动子(Promoter)、终止子(Terminator)、核糖体结合位点(SD序列)四、其他一）、蛋白质工程绪论1、蛋白质工程化的顺序：工程化：理念－设计－制造－功能实现2、基因工程和蛋白质工程（选）3、酶工程与蛋白质工程的区别•酶工程：酶工程的重点在于对已存酶的合理充分利用和大量制备。
•蛋白质工程：重点则在于对已存在的蛋白质分子的改造。
4、蛋白质工程产生的标志、研究内容、支撑技术1)、1983年，美国的Ulmer在《Science》上首先提出了“Protein Engineering“——蛋白质工程诞生(Science, 219: 666-671. )2）、1. 蛋白质结构分析——基础2. 结构、功能的设计和预测——基础的应用与验证3. 创造和/或改造蛋白质——新蛋白质——终目标3）、蛋白质结构解析技术、生物信息学分析技术、定点突变等遗传操作技术二）、蛋白质结构基础5、氨基酸的构型与构象及多肽链构象的表征参数•构型configuration：一个分子中原子的特定空间排布（L-型的单一手性分子）–构型转化时必须有共价键的断裂和重新形成–不同构型分子除镜面操作外不能以任何方式重合–化学上可以分离，不可由单键旋转相互转换•构象conformation：组成分子的原子或基团绕单键旋转而形成的不同空间排布–构象转化时不需要共价键的断裂和重新形成–化学上难以区分和分离表征参数：（1）多肽链的构象角(,)（2）拉氏构象图（Ramachandra plot）及多肽链构象的允许区6、可用螺旋转轮(helical wheel)的方式预测两亲性7、β折叠的几种形式：平行型/反平行型、混合型（选）8、蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序，二硫键的数目和排列方式9、维系蛋白质结构的作用力：肽键、二硫键、氢键、离子键、疏水键、范德华力维持蛋白质一级结构的作用力是：肽键、二硫键三）、蛋白质折叠10、20世纪60年代，Anfinsen基于还原变性的牛胰RNase在不需其他任何物质帮助下，仅通过去除变性剂和还原剂就使其恢复天然结构的实验结果，提出了“多肽链的氨基酸序列包含了形成其热力学上稳定的天然构象所必需的全部信息”的“自组装学说”。