动物生化核酸的生物学功能
生物化学的重要性
生物化学的重要性生物化学是植物、动物和微生物等高等生命体的生命活动的化学基础, 是生命科学、医学、农业等领域的基础。
生物大分子如蛋白质、核酸、多糖等的化学特性和生物学功能的研究就是生物化学的核心内容。
生物化学的发现和应用给人类的健康事业、农业生产和环境保护事业带来了极大的贡献。
1. 生物化学的重要性在于研究生命的基本结构和功能生物化学是考察生命过程和生命现象的物质基础，是研究生命的结构和功能的关键。
生物大分子如蛋白质、核酸、多糖等对生命的维持和传递起着极为重要的作用。
比如蛋白质是构成生命体的基石，是细胞内最重要的功能分子，控制生命体中的生命过程和细胞活动。
核酸是构成遗传物质的重要组成部分，存在于所有生物体内，可以保存生命体的遗传信息并参与复制和转录等过程。
多糖但不仅能够提供生物体必要的营养物质，也会在生物体免疫功能和其他生命活动方面发挥重要的作用。
2. 生物化学在药物研究和临床应用方面的重要性生物化学和药物学有着密切的联系。
不同的药物对生物分子有不同的作用，生物化学的研究可以更好地揭示药物与分子之间的相互作用。
同时，越来越多的生物化学研究正在涉及到药物研究和临床试验。
药物的研制需要从药物分子的结构和功能入手，而这些药物分子的性质正是生物化学研究的重要内容之一。
生物化学的研究不仅能够为药物的设计和合成提供指导，并且能够从分子层次上揭示药物作用机理，为新药研究和创新提供重要保障。
3. 生物化学在食品科学和营养学的应用生物化学不仅应用于医学、生物学等领域，同时还逐渐应用于食品科学和营养学中。
食品中常见的生物大分子，如碳水化合物、蛋白质、脂类等分子，是人体生命所必需的主要营养素。
生物化学的研究可以解析食品营养的重要性和功能，有助于人类对食品的食用和消化的认识和理解。
此外，营养不良和相关疾病的发生与生物化学也有密切关系，生物化学的研究可以更好地揭示营养不足和相关疾病的发生机制，为食品和营养健康提供科学依据和指导。
生物化学教学大纲
生物化学教学大纲生物化学教学大纲一、课程基本概况课程名称：生物化学课程名称（英文）：Biochemistry课程编号：B16015课程总学时：理论54学时实验40学时课程学分：4.5课程分类：必修课开设学期：第3、4学期适用专业：生物科学、生物技术本科先行课：《植物学》、《动物学》、《分析化学》、《有机化学》等后续课程：《植物生理学》、《分子生物学》、《基因工程》等二、课程性质、目的和任务生物化学课是生物科学专业必修的一门主干专业课，其先行课为物理学、化学、植物学、动物学、微生物学。
本课程的作用是为后续各专业课的学习打下理论基础，并提供实验技术和方法。
其任务是掌握植物生物化学的基本概念，认识和掌握植物细胞的基本物质组成及其结构、性质和功能，了解和掌握有机物代谢的途径和基本条件，了解代谢调控的方式、过程及意义。
三、主要内容、重点及难点绪论（一）目的要求掌握生物化学的定义、内容和任务，了解生物化学的发展和现状，了解生物化学与其它学科的关系。
（二）主要内容1.生物化学的定义2.生物化学的内容4.生物化学的发展及现状（三）重点生物化学的定义、内容和任务（四）难点生物化学与其它学科的关系第一章氨基酸（一）目的要求掌握蛋白质的基本组成单位——氨基酸的结构特点、性质。
（二）主要内容第一节氨基酸的结构与分类第二节氨基酸的性质（三）重点氨基酸的结构特点和性质（四）难点氨基酸性质第二章蛋白质（一）目的要求掌握蛋白质的结构、性质和功能，理解蛋白质的结构与功能的关系。
（二）主要内容第一节概述第二节蛋白质的结构一级结构；蛋白质分子中的非共价键；蛋白质的二级结构；蛋白质的三级结构；蛋白质的四级结构；蛋白质结构和功能的关系第三节蛋白质的性质蛋白质的理化性质；两性性质及等电点；胶体性质；蛋白质的沉淀；蛋白质的变性；蛋白质的颜色反应；蛋白质的分离与纯化。
（三）重点蛋白质的结构和性质（四）难点蛋白质的结构；蛋白质结构与功能的关系。
生化名词解释(生物化学)
生化名词解释第一章1.一级结构：在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
2.二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
3.三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
4.四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
5.超二级结构：在许多蛋白质分子中，可由2个或2个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合称为超二级结构。
6.模体：蛋白质中具有特定功能的或作为一个独立结构一部分的相邻的二级结构的聚合体。
7.分子伴侣（molecular chaperon）：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构的蛋白质。
8.肽单元（peptide unit）：参与肽键的6个原子（Cα1、C、O、N、H、Cα2）位于同一平面构成。
9.结构域（domain）指的是分子量大的蛋白质折叠成的结构紧密、稳定的区域，可以各行其功能。
10.蛋白质变性（protein denaturation）：在物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质变性。
第二章11.核酸：是以核苷酸为基本组成单位的生物信息大分子，具有复杂的结构和重要的生物学功能。
可分为脱氧核糖核酸和核糖核酸。
12.核酸杂交（nucleic acid hybridization）：具有互补碱基序列的DNA或RNA分子，通过碱基对之间氢键形成稳定的双链结构，包括DNA和DNA的双链，RNA和RNA的双链，DNA和RNA 的双链。
13.核小体（nucleosome）：是染色质的基本组成单位，由DNA和H1、H2A，H2B，H3和H4等5种组蛋白共同构成。
专科动物生化知识点
知识点回顾：等电点、肽键、二面角、蛋白质的一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、肽单位平面、蛋白质的变性、复性、盐溶、盐析、透析、变构效应典型实例：胰岛素（结构、激活、一级结构与功能）、肌红蛋白、血红蛋白（变构效应、分子病）、核糖核酸酶A（变性与复性）、细胞色素C（一级结构与亲缘关系）习题：1. 某氨基酸溶于水（pH=7）所得的溶液pH=6，则该氨基酸的pI应是大于6、等于6、还是小于6？氨基酸以两性离子存在，当其溶于水时pH下降，说明其在水中释放质子，为使该氨基酸达到等电点，只有加酸才可使其回复到两性离子，所以该氨基酸等电点小于6。
2. 简述蛋白质α-螺旋结构要点？主链围中心轴呈有规律的螺旋式上升，形成右手α-螺旋, 每旋转一圈为3.6个氨基酸残基, 螺矩为0.54nm；其结构靠第一个肽键平面上的NH和第四个肽键平面上的CO形成氢键；第二个肽键的NH和第五个肽键的CO形成氢键, 按此类推, 使α-螺旋结构趋于稳定。
3. 引起蛋白质变性的因素有哪些?变性的实质是什么?引起变性的因素有物理因素和化学因素。
物理因素如：加热、紫外线、超声波等；化学因素如：强酸、强碱、重金属盐、生物碱试剂、有机溶剂等。
引起变性的实质是蛋白质的空间构象被破坏，导致理化性质改变，生物学活性丧失。
4. 胰岛素和血红蛋白均为1个以上肽链所组成的蛋白质，比较这两种蛋白质中肽链间的作用力形式？胰岛素的两条链，最初来源于同一条肽链，这两条肽链间由共价键二硫键相连；血红蛋白由四条肽链组成，相互间只通过非共价键相互作用结合在一起。
5. 已知一纯的含血红素蛋白质，其含铁量为0.426%，则该蛋白质最小分子量为多少？56/0.426%=13,145 注意相对分子量、绝对分子量、摩尔质量知识点回顾：酶的专一性、绝对专一性、相对专一性、键专一性、基团专一性、立体化学专一性、单体酶、寡聚酶、多酶复合体、单纯酶、复合酶、活性中心、结合基团、催化基团、必需基团、酶原、诱导契合学说、酶活力、比活力、抑制剂、激活剂、调节酶、共价调节酶、酶的变构效应、同工酶习题：1. 在酶分离纯化过程中，应注意哪些方面的问题？在酶分离纯化过程中，一个非常重要的问题是保护酶的活性，不使酶在纯化的过程中失活，因此酶提取纯化应注意以下问题：1）pH值，选择酶最稳定的pH值，确定合适的缓冲容量的缓冲溶液；2）温度，一般来说0℃时酶比较稳定，一般在0～4℃时操作；但有例外，如丙酮酸羧化酶，在0℃时不稳定，而在260℃时稳定；3）防止氧化：多含—SH，可加入β-巯基乙醇、半胱氨酸、谷胱甘肽、二硫苏糖醇等进行保护；4）避免重金属污染：主要注意溶液的配制，亦可加入EDTA络合去除；5）蛋白酶的污染：加入蛋白酶抑制剂如PMSF（苯甲基磺酰氟）、DFP（二异丙基氟磷酸）或胰蛋白酶抑制剂；6）介质的极性和离子强度：要求疏水环境可使用蔗糖、甘油等降低溶液的极性；需要提高离子强度的极性介质，可加入KCl、NaCl来调节。
动物生物化学重点笔记
生物化学重点笔记绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2.物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收一中间代谢一排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第一章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1.结构特点：氨基酸（aminoacid）是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为a-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-a-氨基酸。
2•分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸（8种）；②极性中性氨基酸（7种）；③酸性氨基酸（Glu和Asp）；®碱性氨基酸（Lys、Arg和His）二、肽键与肽链：肽键（peptidebond）是指由一分子氨基酸的a-羧基与另一分子氨基酸的a-氨基经脱水而形成的共价键（-C0-NH-）。
核酸和蛋白质的功能
核酸和蛋白质的功能
核酸和蛋白质是生命体的重要组成部分，它们具有丰富的功能。
核酸作为遗传物质，负责储存和传递生物体的遗传信息。
蛋白质则是生物体内的“工人”，负责执行各种生物学过程和生化反应。
除此之外，核酸和蛋白质还有其他重要的功能。
核酸的功能：
1. 储存遗传信息：DNA是生物体内储存遗传信息的主要分子，RNA则负责将这些信息传递到蛋白质中进行表达。
2. 维持细胞结构：RNA还可以组成核糖体，帮助合成蛋白质。
3. 参与代谢过程：核酸也参与了一些代谢过程，如能量代谢。
蛋白质的功能：
1. 负责代谢反应：蛋白质参与了生物体内几乎所有的代谢过程，如酶催化。
2. 维持细胞结构：蛋白质可以组成细胞骨架，维持细胞形态和稳定性。
3. 传递信息：蛋白质还可以作为信使分子，传递细胞内外的信息。
4. 调节基因表达：一些蛋白质还可以影响基因的表达，从而调节生物体的发育和生长。
总之，核酸和蛋白质具有众多的生物学功能，为生物体的正常运转提供了重要的支持。
同时，它们的相互作用也使得生物体内复杂的生化反应得以顺利进行。
《生物化学》教学大纲
信号传导的级联放大效应
通过磷酸化级联反应、酶促级联反应等方 式实现信号的放大和传递。
受体介导的细胞内吞作用和外排作用
受体介导的细胞内吞作用
01
包括网格蛋白依赖性和非网格蛋白依赖性的内吞作用，涉及膜
受体的聚集、内陷和分离等过程。
受体介导的细胞外排作用
02
包括ABC转运蛋白家族介导的外排作用，涉及药物、代谢废物
生物化学技术在基因治疗和细胞治疗中应用
基因治疗载体设计 利用生物化学方法设计和构建基因治疗载体，如病毒载体 和非病毒载体，以实现目的基因的高效传递和表达。
细胞治疗技术研发 应用生物化学技术培养、扩增和改造细胞，如CAR-T细胞 疗法中T细胞的体外培养和基因修饰。
疗效评价与安全性研究 通过生物化学方法检测基因或细胞治疗产品的生物活性、 纯度和安全性等指标，以确保其临床应用的有效性和安全 性。
和毒性物质的排出。
内吞和外排作用在细胞信号传导中的意义
03
通过调节膜受体的数量和分布，影响细胞对信号的响应和传递。
信号传导异常与疾病关系
01
信号传导异常与肿瘤发生
肿瘤细胞中常出现信号传导通路的异常激活或抑制，导致细胞增殖失控
和凋亡受阻。
02
信号传导异常与神经退行性疾病
如阿尔茨海默病、帕金森病等，神经元内信号传导通路的异常导致神经
阐述氮平衡的概念、影响因素和生理意义， 以及蛋白质营养在维持氮平衡中的作用。
04
基因表达调控与蛋白质组 学
基因表达调控机制
转录水平调控
通过转录因子和启动子 的相互作用，控制基因
转录的起始和速率。
转录后水平调控
包括RNA剪接、修饰和 转运等过程，影响
mRNA的稳定性和翻译 效率。
生化核酸结构与功能(共58张PPT)
测定两种核酸分子间的序列相似性 检测某些专一序列在待检样品中存在与否 是基因芯片技术的根底第Fra bibliotek节核酸酶
Nuclease
核酸酶是指所有可以水解核酸的酶 ➢依据底物不同分类
• DNA酶(DNase)： 专一降解DNA。
• RNA酶 (RNase)：
专一降解RNA。
➢依据切割部位不同
DNA纯品: OD260/OD280 = 1.8 RNA纯品: OD260/OD280 = 2.0
二、DNA的变性(denaturation)
定义：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条
单链的过程。
理化因素：过量酸，碱，加热，变性试剂如尿素以及 某些有机溶剂如乙醇、丙酮等。
变性后其它理化性质变化：
比旋度下降
除侵浮入力密细度升胞高的外源性核酸
DNA复性时，其溶液OD260降低。
〔一W、aDtsNoAn,的C二ric级k,结19构在53〕消化液中降解食物中的核酸以利吸收
二、核酸的分类及分布
体外重组DNA技术中的重要工具酶
核酶
催化性RNA (ribozyme) 作为序列特异性的核酸 内切酶降解RNA。
参与细胞内DNA遗传信息的表 达。某些病毒RNA也可作为遗 传信息的载体。
第一节
核酸的化学组成及一级结构
The Chemical Component and Primary Structure of Nucleic Acid
一、核酸的化学组成
1. 元素组成
C、H、O、N、P
2. 分子组成 —— 碱基(base)：嘌呤碱，嘧啶碱 —— 戊糖(ribose)：核糖，脱氧核糖 —— 磷酸(phosphate)
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3.DNA连接酶
DNA聚合酶能将脱氧核苷酸加到引物 RNA链上并延长，但不能催化两条DNA单链 连接起来或把单条DNA链闭合起来。
二、DNA的损伤和修复
❖ 保证DNA分子的完整性对于生物是至关重要的
❖ 在几亿年进化的过程中产生了对复制过程中偶然发 生的错误，进行校正的高效“校正”系统及由于客 观因素造成的DNA损伤进行修复的系统。
半
保
A=T
留
G=C
复
制
（一） DNA的半保留复制
➢ DNA合成的同位素示踪实验
➢1958，Meselson和Stahl ➢大肠杆菌 15NH4CI为唯一氮 源的培养液中生长若干代 ➢被15N标记的大肠杆菌转入 14NH4CI为唯一氮源的培养液 中 ➢完成第一代和第二代繁殖时， 分离DNA，密度梯度超速离心 ➢被15N标记的亲代双链DNA （记作15N/15N）密度大，在 下部；14N/14N密度小，在上 部；15N/14N在15N/15N和14N/14N 之间
它是由可见光（300-400nm）激活光复活酶，该酶能 分解胸腺嘧啶二聚体。
已从细菌和动物的细胞中分裂出一种光复活酶。
哺乳动物和人体内缺乏此酶。
暗修复
暗修复通过三种不同的机理来完成修复：
1．切除修复（excison repair） 2．重组修复（recombinational repair） 3．SOS修复（SOS repair）
DNA复制的过程
（四） DNA复制相关的酶和蛋白质
（1） DNA聚合酶
❖ DNA聚合酶I是一个模板导酶
需要打开的DNA单链作为模板才能合成子链 此酶催化的底物必须是脱氧的核苷5’-三磷酸（dATP、dGTP、
dTTP和dCTP）
❖ DNA聚合酶Ⅰ 需要引物
DNA聚合酶Ⅰ只能将脱氧核苷酸加于已存在的DNA或RNA链 的3’-羟基上，缺少则不能合成
切 除 修 复
2．重组修复
❖ 重组修复是一种复制后修 复。
这种修复中含嘧啶二聚 体的DNA片段仍可进行 复制，但子链中在损伤 的对应部位出现缺口。
复制后通过分子内重组 或称为姐妹链交换 （sister-strand exchange），从完整 的亲代链上把相应碱基 顺序的片段移至子代链 缺口处，使之成为完整 的分子。
讲授内容
第一节 DNA的生物合成 第二节 RNA的生物合成 第三节 RNA催化活性的发现 第四节 蛋白质的生物合成 第五节 蛋白质的到位 第六节 中心法则 第七节 基因表达的调控 第八节 分子生物学技术
教学目标
❖ 了解DNA复制的一般过程，以及原核细胞和真核细胞 DNA合成的异同
❖ 了解PCR有选择扩增DNA的原理 ❖ 了解RNA合成涉及的起始、延伸和终止三个过程 ❖ 掌握核酶的概念 ❖ 掌握蛋白质合成的一般过程 ❖ 掌握乳糖操纵子模型 ❖ 了解几种分子生物学技术过程及原理
R
胸腺嘧啶二聚体
（二） 损伤修复系统
❖ 修复保护DNA的正常功能是非常重要的
❖ 不论物理因素或化学因素所造成的损伤，只要DNA结构 发生改变，就能被修复酶识别，而把不正常的部分切除
光诱导的修复（光修复） 不依赖光的修复（暗修复）
❖ 在高等动物体内暗修复代替了光修复。
光修复
❖ 光修复也称光复活
第一节 DNA的生物合成
一、 DNA的复制
❖ Watson和Crick在提出DNA双螺旋结构模型推测
DNA在复制时首先两条链之间的氢键断裂，两条链分开 然后以每一条链分别做模板各自合成一条新的DNA链 这样新合成的子代DNA分子中一条链来自亲代DNA，另
一条链是新合成的，这种复制方式为半保留复制
引物及引物酶的作用
❖ 已知DNA聚合酶具有3’→5’的外切作用以校对复制中的错误核苷 酸。这就决定了它不能从头开始合成。
❖ 因此先合成一段低忠实性的多核苷酸来开始DNA的合成，并以 核糖核苷酸来标记是“暂时”的。
❖ 这种高度精确的安排增加了DNA复制的复杂性，却保证了复制 的忠实性。
❖ 已知复制的误差率仅为十亿分之一至百亿分之一，即复制十亿到 一百亿个碱基才可能出一个差错。
❖ 紫外线引起DNA分子中同一条链上相邻的两个嘧啶核苷酸以 共价键连接生成环丁烷结构，即嘧啶二聚体。
❖ 最易见的是胸腺嘧啶二聚体。此种二聚体不能容纳在双螺旋 结构中，它不能与互补链上的腺嘌呤形成氢键配对，影响 DNA的复制和基因表达。
O
C CH3 HN C
O
CH3 C C HN
OC C NH R
C CO HN
亲链上的缺口由聚合酶I 和连接酶填补完整，这 就称为重组修复。
重组修复的结果
❖ DNA聚合酶还具有水解作用
DNA聚合酶I是一个3’→5’核酸外切酶，又是5’→3’核酸外切酶。 这两种酶活性对DNA的复制都是十分重要的
由DNA聚合酶催化的链延长反应
2．引物酶
❖ 复制合成先导链或随后链冈崎片段的引物是 一段RNA（5-10个核苷酸）
❖ 这段RNA由一种特异的RNA聚合酶合成， 此酶称为引物酶（Primerase）。
（三） DNA复制中一股链是不连续合成
➢ DNA的复制总是由5`向3 ` 方向进行
➢ 前导链(leading strand) ➢以3‘→5’方向的母链为 模板，连续复制合成的 一条5‘→3’方向的链
➢ 随后链 ➢另一条母链DNA是 5‘→3’方向，它作为模板 时，复制合成许多条不 连续的5‘→3’方向的短链
（二） DNA复制开始于特定的起点
❖ 复制是从DNA分子上的特定部位开始的，这 一部位叫原点 （origin）
❖ 从原点开始同时向DNA链的两个方向进行， 结果形成一个分叉，称为复制叉（fork）
原核生物与真核生物DNA合成区别
❖ 大肠杆菌只有一 个复制原点，Q形 复制，速率 1700bp/s
❖ 高等生物有多个 复制点，速率只 有50bp/s
（一） DNA的损伤
❖ 某些化学、物理的因素可引起细胞DNA的损伤 （化学结构发生改变）
化学因素种类繁多，机制也很复杂；
物理因素中紫外线的作用机制研究得比较清楚。例如形 成胸腺嘧啶二聚体。
此外，DNA的损伤还有碱基可能改变或丢失、骨架中的 磷酸二酯键可能断裂，螺旋链可能形成交联等。
胸腺嘧啶二聚体