大学生物化学名词解释(上)(复习全)
大学生物化学考试名词解释,简答题库
名词解释：1、结构域：分子量较大的蛋白质在形成三级结构时，肽链中一些肽段可形成结构较为紧密、功能相对独立的特定区域称为结构域(domain)，常包含多个超二级结构。
2、氨基酸的等电点：在某一PH值溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH 值称该氨基酸的等电点。
3、蛋白质的等电点：在某一PH值溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势相同，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH值称该蛋白质的等电点。
4、蛋白质的变性：在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。
5、酶的活性中心：酶的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特意地结合并将底物转化为产物，这一区域称为活性中心。
辅酶或辅基参与组成酶的活性中心。
6、同工酶：同工酶是指在同种生物体内，催化同一种化学反应，但酶蛋白的分子结构和理化性质、免疫学特性都有所不同的一组酶。
7、酶的别构调节：一些代谢物与关键酶活性中心以外的某个部位可逆地结合，使其构象改变，活性也随之改变，这种调节称为酶的变构调节。
又称别构调节。
8、共价修饰：酶蛋白多肽链上的某些化学基团在另一种酶的催化作用下与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而引起酶活性的改变，这种调节称为酶的化学修饰，也称共价修饰。
9、酶的竞争性抑制：竞争性抑制剂的化学结构与底物的化学结构相似，两者能够共同竟争同一酶的活性中心，结果影响了酶与底物的结合，使有活性的酶分子数减少，导致酶促反应速度下降，这种作用称为竞争性抑制作用。
竟争性抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例。
10、底物水平磷酸化：代谢物脱氢、脱水时，引起分子内能量重新分布，形成高能化学键，将底物分子中的高能键的能量直接转移给ADP 生成ATP的过程，称之为底物水平磷酸化。
生物化学名词解释
生物化学名词解释生物化学名词解释汇总绪论1、生物化学:从分子水平来研究生物体(包括人类、动物、植物、微生物)内基本物质的化学组成、结构,及在生命活动中这些物质所进行的化学变化(即代谢反应)的规律及其与生理功能关系的一门科学,就是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2、新陈代谢:生物体与外界环境进行有规律的物质交换,称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量,更新体内基本物质的化学组成,这就是生命现象的基本特征,就是揭示生命现象本质的重要环节。
药学生物化学:就是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术,及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床方面应用的基础学科。
第一章糖的化学1、糖基化工程:通过人为的操作(包括增加、删除或调整)蛋白质上的寡糖链,使之产生合适的糖型,从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2、单糖:凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖就是糖类分子中最简单的一种,就是组成糖类物质的基本结构单位。
3、多糖:由许多单糖分子缩合而成的长链结构,分子量都很大,在水中不能成真溶液,有的成胶体溶液,有的不溶于水,均无甜味,也无还原性。
4、寡糖:就是由单糖缩合而成的短链结构(一般含2~6个单糖分子)5、结合糖:也称糖复合物或复合糖,就是指糖与蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6、同聚多糖:也称均一多糖,由一种单糖缩合而成,如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
7、杂多糖:也称为不均一糖,由不同类型的单糖缩合而成,如肝素、透明质酸与许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖,当归多糖,茶叶多糖等。
8、粘多糖:也称为糖胺聚糖,就是一类含氮的不均一多糖,其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物,有的还含有硫酸。
如透明质酸、肝素、硫酸软骨素等。
9、糖蛋白:就是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。
其中糖的含量一般小于蛋白质。
10、肽聚糖:又称胞壁质,就是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分,肽聚糖就是一种多糖与氨基酸链相连的多糖复合物。
《生物化学》常用名词解释(一)
《生物化学》常用名词解释（一）1.氨基酸（aminoacids）:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。
氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。
2.必需氨基酸（essentialaminoacids）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸3.非必需氨基酸（nonessentialaminoacids）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
4.等电点（pI，isoelectricpoint）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。
5.茚三酮反应（ninhydrinreaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6.肽键（peptidebond）：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
7.肽（peptides）：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
8.蛋白质一级结构(primarystructure)：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9.层析(chromatography)：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10.离子交换层析(ion-exchangecolumnchromatography)：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。
11.透析（dialysis）：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12.凝胶过滤层析(gelfiltrationchromatography)：也叫做分子排阻层析（molecular-exclusionchromatography）。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
生物化学名词解释
18.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐，使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象。
1加的现象。
20.蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
24.层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
25.单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯。
26.磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
27.不对称比率：不同生物的碱基组成有很大的差异，用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。
70.电泳：带电颗粒在电场作用下，向着与其电性相反的电极移动。（也称离子泳）
71.沉降系数：单位离心场强度的沉降速度。
72.糖缀合物：糖类物质与蛋白质或脂质等生物分子形成的共价缀合物。（也称糖复合物，如糖蛋白，蛋白聚糖，糖脂和脂多糖等）
73.相变温度：在某一温度之上膜脂快速运动，由固体转变为流体的温度。
59.非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心外的其他位点可逆的结合，使酶的空间结构改变，使酶催化活性降低，不影响酶与底物分子的结合，同时酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物与抑制剂之间没有竞争关系，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。
60.皂化值：皂化1g油脂所需的KOH的毫克数。
61.异头物：仅在氧化数最高的碳原子（异头碳）具有不同构型的糖分子的两种异构体。
50.诱导酶：指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶。
51.酶原：酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。
52.酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数
生物化学名词解释(必考)期末考试复习
生物化学名词解释（必考）期末考试复习名词解释1、基因组：单倍体细胞中的全套染色体为一个基因组，或是单倍体细胞中的全部基因为一个基因组。
2、基因簇：基因家族中的各成员紧密成簇排列成大串的重复单位，定于染色体的的特殊区域，属于同一个祖先的基因扩增产物。
3、基因家族：真核细胞中,许多相关的基因常按功能成套组合,被称为基因家族。
4、基因探针：带有可检测标记(如同位素、生物素或荧光染料等）的一小段已知序列的寡聚核苷酸。
可通过分子杂交探测与其序列互补的基因是否存在.5、基因敲除：指一种遗传工程技术，针对某个序列已知但功能未知的序列，改变生物的遗传基因，令特定的基因功能丧失作用，从而使部分功能被屏蔽,并可进一步对生物体造成影响，进而推测出该基因的生物学功能。
6、基因芯片：利用原位合成法或将已合成好的一系列寡核苷酸探针分子以预先设定的排列方法固定在固相支持介质表面，形成高密度寡核苷酸序列，并与样品杂交，通过检测杂交信号的强度及分布来进行分析。
7、断裂基因：在基因内部插入不编码序列使一个完整的基因分隔成不连续的若干区段的基因称为断裂基因。
8、调节基因:编码那些参与基因表达调控的RNA和蛋白质的特异性DNA序列。
9、操纵基因：是操纵子中的控制基因，在操纵子上一般与启动子相邻，通常处于开放状态，使RNA聚合酶能够通过它作用于启动子而启动转录.10、看家基因：是一类典型的结构基因，维护细胞基本功能所必需，在所有有机体的细胞中表达。
其中一部分基因序列比较保守。
11、结构基因：编码蛋白质或RNA的基因。
12、假基因：具有与功能基因相似的序列，但由于有许多突变以致失去了原有的功能，所以假基因是没有功能的基因，常用ψ表示。
13、端粒:线状染色体末端的DNA重复序列。
14、端粒酶：在细胞中负责端粒的延长的一种酶,是基本的核蛋白逆转录酶,可将端粒DNA 加至真核细胞染色体末端。
15、反义链：在基因的DNA双链中，转录时作为mRNA合成模板的那条单链。
生物化学名词解释--最新完整版
第二章核酸的结构与功能（一）名词解释1.反密码子：存在于tRNA的反密码环中，可与mRNA上相应的三联体密码子形成碱基互补，从而tRNA 能将氨基酸携带至核糖体上参与蛋白质合成。
2.DNA的一级结构：在多核苷酸链中，脱氧核糖核苷酸的排列顺序，称为DNA的一级结构。
由于脱氧核糖核苷酸的差异主要是碱基不同，因此也称为碱基序列。
3.退火：变性的DNA经缓慢冷却后，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性，也称退火。
4.β-转角：是蛋白质的二级结构形式，常发生于肽链进行180°回折时的转角上。
β-转角通常由4个氨基酸残基组成，其第1个氨基酸残基的羰基氧与第4个残基的氨基氢可形成氢键。
β-转角的结构较特殊，第2个残基常为脯氨酸，其他常见残基有甘氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺和色氨酸。
5 DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的，在这一范围内，紫外线吸收值达到最大值50％时的温度称为解链温度。
6. DNA变性：双链DNA(dsDNA)在变性因素(如过酸、过碱、加热、尿素等)影响下，解链成单链DNA(ssDNA)的过程称之为DNA变性。
DNA变性后，生物活性丧失，但一级结构没有改变，所以在一定条件下仍可恢复双螺旋结构。
第三章酶（一）名词解释1. allosteric regulation(变构调节)：生物体内有些酶除了有结合底物的活性中心外，还有一个或几个能与调节物相结合的调节部位(变构部位)，当特异的调节物分子可逆的结合在酶的调节部位时，可引起酶的构象发生改变，进而引起酶的催化活性发生改变。
酶的这种调节方式称为酶的变构调节。
2共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团能可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰，最常见的是磷酸化和脱磷酸化修饰。
3.酶的共价修饰调节：酶蛋白肽链上的一些基团可以在另一种酶的催化下，与某种化学基团发生可逆的共价结合，使酶的构象发生改变，从而改变酶的催化活性，这一过程称为酶的共价修饰调节。
生物化学：名词解释大全
【生物化学：名词解释大全】第一章 蛋 白 质1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure)16．疏水键(hydrophobic bond)17．范德华力( van der Waals force)18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的沉淀作用(precipitation)23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）第二章 核 酸1．单核苷酸(mononucleotide)2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing) 5．反密码子（anticodon）6．顺反子（cistron）7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）8．退火（annealing）9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage）12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m）14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章 酶与辅酶1．米氏常数（K m 值）2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group）4．单体酶（monomeric enzyme）5．寡聚酶（oligomeric enzyme）6．多酶体系（multienzyme system）7．激活剂（activator）8．抑制剂（inhibitor inhibiton）9．变构酶（allosteric enzyme）10．同工酶（isozyme）11．诱导酶（induced enzyme）12．酶原（zymogen）13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center）第四章 生物氧化与氧化磷酸化1． 生物氧化（biological oxidation）2． 呼吸链（respiratory chain）3． 氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4． 磷氧比P/O（P/O）5． 底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）6． 能荷（energy charg第五章 糖 代 谢1．糖异生(glycogenolysis)2．Q 酶(Q-enzyme)3．乳酸循环(lactate cycle)4．发酵(fermentation)5．变构调节(allosteric regulation)6．糖酵解途径(glycolytic pathway)7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8．肝糖原分解(glycogenolysis)9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway)10．D-酶（D-enzyme）11．糖核苷酸（sugar-nucleotide）第六章 脂类代谢1． 必需脂肪酸（essential fatty acid）2． 脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3． 脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4． 脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5． 乙醛酸循环（glyoxylate cycle）6． 柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7． 乙酰CoA 羧化酶系（acetyl-CoA carnoxylase）8． 脂肪酸合成酶系统（fatty acid synthase system）第八章 含氮化合物代谢1．蛋白酶（Proteinase）2．肽酶（Peptidase）3．氮平衡（Nitrogen balance）4．生物固氮（Biological nitrogen fixation）5．硝酸还原作用（Nitrate reduction）6．氨的同化（Incorporation of ammonium ions into organic molecules）7．转氨作用（Transamination）8．尿素循环（Urea cycle）9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid）10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid）11．核酸酶（Nuclease）12．限制性核酸内切酶（Restriction endonuclease）13．氨基蝶呤（Aminopterin）14．一碳单位（One carbon unit）第九章 核酸的生物合成1．半保留复制（semiconservative replication）2．不对称转录（asymmetric trancription）3．逆转录（reverse transcription）4．冈崎片段（Okazaki fragment）5．复制叉（replication fork）6．领头链（leading strand）7．随后链（lagging strand）8．有意义链（sense strand）9．光复活（photoreactivation）10．重组修复（recombination repair）11．内含子（intron）12．外显子（exon）13．基因载体（genonic vector）14．质粒（plasmid）第十一章 代谢调节1．诱导酶（Inducible enzyme）2．标兵酶（Pacemaker enzyme）3．操纵子（Operon）4．衰减子（Attenuator）5．阻遏物（Repressor）6．辅阻遏物（Corepressor）7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）9．共价修饰（Covalent modification）10．级联系统（Cascade system）11．反馈抑制（Feedback inhibition）12．交叉调节（Cross regulation）13．前馈激活（Feedforward activation）14．钙调蛋白（Calmodulin）第十二章 蛋白质的生物合成1．密码子(codon)2．反义密码子(synonymous codon)3．反密码子(anticodon)4．变偶假说(wobble hypothesis)5．移码突变(frameshift mutant)6．氨基酸同功受体(isoacceptor)7．反义RNA(antisense RNA)8．信号肽(signal peptide)9．简并密码(degenerate code)10．核糖体(ribosome)11．多核糖体(poly some)12．氨酰基部位(aminoacyl site)13．肽酰基部位(peptidy site)14．肽基转移酶(peptidyl transferase)15．氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase) 16．蛋白质折叠(protein folding)17．核蛋白体循环(polyribosome)18．锌指(zine finger)19．亮氨酸拉链(leucine zipper) 20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor) 22．螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章 蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
生物化学名词解释大全
生物化学名词解释大全1. 生物化学（Biochemistry）：研究生物体内化学成分、结构和功能之间的关系的学科。
2. 多肽（Polypeptide）：由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的聚合物，是蛋白质的组成部分。
3. 氨基酸（Amino Acid）：生物体内构成蛋白质的基本单位，包含一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH），以及一个特定的侧链。
4. 聚合酶链式反应（Polymerase Chain Reaction，PCR）：一种体外复制DNA的技术，通过反复循环的酶催化，使得目标DNA序列在简单的反应体系中大量扩增。
5. 糖（Sugar）：生物体内分子中含有羟基的有机化合物，是能源的重要来源，也是构成核酸和多糖的基本单元。
6. 代谢（Metabolism）：生物体内发生的化学反应的总和，包括物质合成与分解、能量转化以及调节和控制这些反应的调节机制。
7. 酶（Enzyme）：催化生物化学反应的蛋白质分子，可以促进反应速率，但本身在反应中不被消耗。
8. 核酸（Nucleic Acid）：生物体内储存和传导遗传信息的分子，包括DNA和RNA，由核苷酸链组成。
9. 基因（Gene）：DNA分子上的特定区域，编码了一种特定蛋白质的信息，是遗传信息的基本单位。
10. 代谢途径（Metabolic Pathway）：由一系列相互作用的酶催化的反应组成的序列，用于维持生物体内能量和物质的平衡。
11. 脂质（Lipid）：一类不溶于水的化合物，在生物体内发挥结构和能量储存的重要作用，常见的脂质包括脂肪酸、甘油和胆固醇等。
12. 细胞呼吸（Cellular Respiration）：通过氧化分解有机物质以释放能量的过程，通常包括糖的氧化并产生二氧化碳和水。
13. 光合作用（Photosynthesis）：将光能转化为化学能的过程，植物和一些微生物通过光合作用将二氧化碳和水转化为有机物质和氧气。
14. 激素（Hormone）：由内分泌腺分泌并通过血液传递到细胞中起作用的化学物质，调节和控制生物体内的各种生理过程。
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蛋白质1、氨基酸(amino acid，aa)：蛋白质多肽链的基本结构单位，或称构件分子、构造单元（building block）2、旋光性：旋光物质使平面偏振光的偏振面发生旋转的能力3、氨基酸的等电点：当氨基酸在某一pH值时，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。
氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在4、肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基5、氨基酸顺序：在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序6、蛋白质：成百上千个氨基酸分子以肽键相连，组成的长链分子（多肽链）7、蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序和连接方式8、同源蛋白质：进化上相关的一组蛋白质，它们常在不同物种中行使着相同的功能9、序列同源性：同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性，这种相似性称序列同源性10、不变残基：同源蛋白质的氨基酸序列中有许多位置的氨基酸残基对所有已经研究过的物种来说都是相同的，称为不变残基11、可变残基：其它位置的氨基酸残基对不同物种有相当大的变化，称可变残基12、进化树：根据同源蛋白质氨基酸差异数所提供的信息可以构建物种进化树，显示在进化过程中各个物种的起源和出现顺序13、疏水相互作用：非极性分子进入水中，有聚集在一起形成最小疏水面积的趋势，保持这些非极性分子聚集在一起的作用则称为疏水作用。
对蛋白质来说，在水相溶液中，球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部，这种现象可称为疏水作用14、盐键（又称离子键）：正电荷和负电荷之间的一种静电作用15、肽平面：因为肽键不能自由旋转，所以肽键的四个原子和与之相连的两个α碳原子共处一个平面，称肽平面16、蛋白质的二级结构：指蛋白质主链的折叠产生的有规则的构象。
17、二级结构元件：主要有α-螺旋、β-折叠片、β-转角和无规卷曲18、影响α-螺旋稳定性的5个因素：相连残基R基团的静电排斥或吸引相邻R基的大小相隔3个残基的R基的相互作用Pro和Gly的出现α-螺旋末端aa 残基的极性19、超二级结构：相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合或二级结构串，充当三级结构的构件，称为超二级结构。
20、结构域：多肽链在二级结构及超二级结构的基础上，进一步卷曲折叠，形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域21、蛋白质三级结构：一个蛋白质中所有原子的整体排列被称为蛋白质的三级结构。
包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系22、寡聚蛋白：由两个或两个以上独立的球状蛋白质通过非共价键结合成的多聚体23、亚基：寡聚蛋白中的每个独立的球状蛋白质称为亚基（subunit），亚基一般由一条肽链构成，也称为单体（monomer）24、原体：对称的寡聚蛋白质分子可视为是由两个或多个不对称的相同结构成分组成，这种相同结构成分被称为原体或原聚体25、蛋白质的四级结构：指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚基间的相互作用26、蛋白质的变性：导致蛋白质功能丧失的三维结构破坏称为变性27、蛋白质变性过程：然蛋白质分子受到物理因子影响或化学处理时，生物活性丧失，溶解度降低，不对称性增高以及其他的物化常数发生改变。
其实质是蛋白质分子中的次级键被破坏，引起天然构象解体（变性不涉及共价键的断裂（肽键和二硫键），一级结构仍保持完好）28、复性：一些经热、极端pH或变性剂变性的蛋白质，若恢复其天然构象稳定存在的条件，将再次获得它们的天然构象和生物活性29、蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质所带的正电荷与负电荷的数量相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
蛋白质在等电点时净电荷为零，因此没有同种电荷的排斥，所以不稳定，溶解度最小，易聚集沉淀。
同时其粘度、渗透性、膨胀性以及导电能力均为最小30、沉降系数：生物大分子、亚细胞器和微生物等颗粒在单位离心场中的沉降速度31、可逆沉淀：在温和条件下，通过改变溶液的pH或电荷状况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。
在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀32、不可逆沉淀：在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性，而且也破坏了蛋白质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水。
由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质的变化，所以又称为变性沉淀。
33、盐析：在溶液中加入中性盐使生物大分子沉淀析出的过程34、有机溶剂沉淀反应：用与水互溶的乙醇、丙酮等夺取水膜，降低介电常数，增加蛋白质之间的相互作用，使蛋白质颗粒凝集而沉淀35、加热沉淀反应：热变性使蛋白质天然结构解体，疏水基外露，因而破坏了水化层，蛋白质处于等电点时最易沉淀36、重金属盐沉淀反应：蛋白质在体内一般带负电荷, 可与Cu2+/Hg2+/ Ag+/Pb 2+等结合为不溶性蛋白盐而沉淀37、等电点沉淀法：蛋白质在等电点时，彼此之间的静电斥力最小，因而溶解度也最小，各种蛋白质的等电点有差别，可利用调节溶液的pH达到某一蛋白质的等电点使之沉淀38、层析技术，亦称色谱技术，是利用混合物中各组分的物理、化学、生物性质的差别，使各组分以不同程度分布在两个相中（其中一个相为固定的，称为固定相；另一个相则流过此固定相，称为流动相）并使各组分以不同速率随流动相移动，从而达到分离各组分的效果纸层析是指以滤纸作为基质的层析薄层层析是将基质在玻璃或塑料等光滑表面铺成一薄层，在薄层上进行层析柱层析则是指将基质填装在管中形成柱形，在柱中进行层析39、凝胶过滤：凝胶层析是按照蛋白质分子量大小进行分离的技术，又称之凝胶过滤、分子筛层析或排阻层析40、离子交换层析：依据各种离子或离子化合物与离子交换剂的结合力不同而进行分离纯化。
利用一定pH下不同蛋白质带电种类和电量的差异，柱介质是结合着带电基团的合成聚合物。
结合着阴离子的称为阳离子交换树脂, 结合阳离子的称为阴离子交换树脂41、亲和层析：依赖于蛋白质和它的配体之间的相互作用来分离。
42、电泳:在外电场作用下，带电蛋白质将向与其电性相反的电极移动的现象（一般不用于纯化大量蛋白质，常作为一种分析手段）聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）：以聚丙烯酰胺凝胶作为支持介质SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳（测定分子量）等电聚焦（IEF）：等电点不同的蛋白质混合物的各组分将分别聚焦在各自等电点相应的pH位置上双向电泳43、透析法：透析是利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其它小分子物质分开44、超滤：用压力或离心力，强行使水和其他小分子溶质通过半透膜，而蛋白质被截留在膜上，以达到浓缩和脱盐的目的45、协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中其他亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应46、别构效应：配体与寡聚蛋白质上的一个部位结合将通过构象变化影响同一蛋白质分子上其他结合部位的结合亲和力。
具有别构效应的蛋白质称为别构蛋白47、同促效应：作用物和效应物为同一种物质48、异促效应：作用物和效应物不同49、BPG效应：BPG降低了血红蛋白对O2的亲和力50、波尔效应：H+、CO2促进O2的释放51、分子病：蛋白质分子一级结构的改变有可能引起其生物功能的显著变化，甚至引起疾病核酸1、DNA的一级结构：DNA是dAMP、dGMP、dCMP、 dTMP通过3’,5’-磷酸二酯键连接起来的线形或环形多聚体，没有分支DNA的二级结构：双螺旋结构。
两条反向平行（一条5’→3’，另一条3’→5’）的多核苷酸链绕同一中心轴相互缠绕，形成右手双股螺旋。
2、DNA的三级结构：DNA在双螺旋的基础上通过扭曲和折叠形成的构象超螺旋：DNA分子的一种扭曲状态。
当将线性过旋或欠旋的双螺旋DNA连接形成一个环时，都会自动形成额外的超螺旋来抵消过旋或欠旋造成的张力，目的是维持B构象。
过旋DNA 会自动形成额外右手螺旋，而欠旋形成额外左手螺旋，称为负超螺旋。
3、环状DNA的三种典型构象:①松弛环状DNA线形DNA直接环化②解链环状DNA线形DNA 拧松后再环化③超螺旋DNA4、连环数：指一条链以右手螺旋绕另一条链的次数5、扭转数：Watson-Crick 螺旋数目6、超螺旋存在的意义：（1)超螺旋DNA具有更致密的结构，在细胞内所占体积更为经济。
（2）负超螺旋导致DNA易于解链，有利于DNA参与复制、转录、重组等过程。
7、基因：DNA分子上携带并传递遗传信息的单位8、基因组: 指生物体所含的全部基因。
对于真核生物，常指单倍体基因组9、内含子：基因中不编码的居间序列，不出现于成熟的mRNA分子中10、外显子：基因中为蛋白质编码的片段11、断裂基因：大多数为蛋白质编码的基因都含有内含子和外显子。
由于内含子的存在使基因成为不连续基因或断裂基因12、RNA的一级结构：即RNA的共价结构，核糖核苷酸以3’,5’磷酸二酯键连接形成的线性单链分子13、二级结构：由局部双螺旋区和非配对区（突环区）组成14、三级结构：二级结构的进一步折叠15、四级结构：与蛋白质形成的核蛋白复合体（如：核糖体、信号识别颗粒等）15、tRNA一级结构：通常由73-93个核苷酸组成，含稀有碱基，3´端为CpCpAOH（用来接受活化的氨基酸）5 ´端为pG或pC16、二级结构：三叶草形，“四环一臂”17、三级结构：倒L型18、核苷酸（核酸）等电点：核酸的磷酸基具有酸性，碱基具有碱性，因此核酸具有两性电离的性质。
但核酸中磷酸基的酸性大于碱基的碱性，其等电点偏酸性。
DNA的pI约为4～5，RNA的pI约为2.0～2.5，在pH7～8电泳时泳向正极19、增色效应：核酸分子加热变性后，在260nm处的紫外吸收会急剧增加的现象20、减色效应：：加热变性后的核酸分子，在退火的条件下发生复性时，在260nm处的紫外吸收会减少的现象21、DNA的变性：高温、酸、碱及某些变性剂（如尿素等）能破坏核酸中的氢键，使有规律的双螺旋结构变成单链的、无规律的线团，此作用称DNA的变性。
变形不涉及共价键的断裂22、热变性：DNA的稀盐溶液加热到80-100ºC，即可发生热变性。
变性在一个较窄的温度范围内“爆发式”发生。
23、熔点（熔解温度，Tm):DNA双螺旋结构失去一半时的温度。
一般在82-95℃之间24、影响Tm值的因素：①DNA的均一性②G-C的含量③介质的离子强度④有机溶剂⑤甲酰胺可以促进变性25、复性：在一定条件下，变性DNA两条彼此分开的单链重新缔合成双螺旋结构，这个过程称为复性26、退火：热变性DNA在缓慢冷却时，可以复性，此过程称为退火27、分子杂交：相同或不同来源的两条单链DNA分子，或单链DNA与RNA分子，如果在某些区域具互补序列，则复性时根据碱基互补原则，可形成DNA-DNA或DNA-RNA杂交分子28、核酸的凝胶电泳：琼脂糖凝胶电泳，聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）29、限制性内切酶：一类能识别双链DNA分子中特定核苷酸序列，并由此切断DNA双链的核酸内切酶30、DNA聚合酶链式反应（PCR)：体外快速扩增DNA的方法。