生化复习资料
生化考试必看(终极版资料)
5.核酸： 以核苷酸为基本机构单位，按照一定的顺序，以3′，5′-磷酸二酯键连接并通过折叠，卷曲形成有特定生物功能的线形或环形多聚核苷酸。
6.基因组： 某生物体所含全部遗传物质的总和。
第三章
1.核酶： 具有催化活性的RNA。
8.反转录作用： 以RNA为模板在逆转录酶的催化下合成与其碱基互补的DNA的过程。
9.RNA的复制：以RNA为模板在RNA复制酶的催化作用下，合成与模板链互补的RNA的过程。
10.引物酶： DNA复制时需要找到复制点的物质。
第九章
1.翻译：以mRNA为模板合成蛋白质的过程。
2.密码子： 由mRNA上三个相邻的核苷酸组成的一个密码子，代表某种氨基酸或肽链合成的起至或终止信号。
1.真核生物基因组特点
以染色体存在 , 重复序列多 2.原核生物基因组特点:重复序列少，多位编码区,,多为操纵子形式组织,有重叠基因存在
简答
蛋白质二级结构的主要内容？
1.a-螺旋结构（螺旋体模型及螺旋体中的作用力）2.b-折叠结构（折叠结构内作用力及平行性结构及反平行性结构）3.b—转角结构（转角之间的作用力）4.自由回旋（无规则松散肽键结构）
1.氢键，对于稳定的DNA的双螺旋结构，以及RNA中局部的双螺旋和三级结构都有重要作用。3.碱基堆积力，是稳定核算空间结构的主要因素3.环境中的正离子，可以中和核酸分子中磷酸碱基团所携带的负电荷，消除静电斥力。
核酸的变性及其影响因素？
核酸双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程，称为核酸的变性，影响因素：温度、G-C对含量，PH、离子强度、变性剂等
生化复习资料ygl
生物化学复习资料一、生化复习中常见名词总结：1.蛋白质一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要由肽键维持。
2.蛋白质二级结构：指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。
主要由氢键维持。
3.蛋白质三级结构：蛋白质三级结构是指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也即整条多肽链所有原子在三维空间的排布位置。
4.蛋白质四级结构：数个具有三级结构的多肽链在三维空间的特定排布，每一条多肽链称为亚基。
这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基间的相互作用，称为蛋白质的四级结构。
5.蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
6.肽键：一个氨基酸的α¬羧基与另一个氨基酸的α¬氨基脱水缩合形成的酰胺键称为肽键7.蛋白质的两性解离：由于所有的蛋白质都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，既可以在酸性溶液中与H+结合成带正电的阳离子，也可以在碱性溶液中与—OH结合成带负电的阴离子，即蛋白质的两性解离。
8.碱基互补规律：在DNA 双链结构中两条链的碱基之间以氢键相连，产生了固有的配对方式，即腺嘌呤与胸腺嘧啶、鸟嘌呤与胞嘧啶配对存在，这种配对方式称为碱基互补。
9.DNA的变性: 在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
10.增色效应：在DNA解链过程中，由于更多的共扼双键得以暴露，DNA在紫外线区260nm处的吸光值增加，并与解链程度有一定的比例关系，这种关系称为DNA的增色效应。
11.Tm值：DNA变性过程中，紫外光吸收值达到最大值的50％时的温度称为DNA的解链温度(Tm)。
在Tm时，DNA分子内50％的双链结构被解开。
Tm值与DNA的分子大小和所含碱基中的G、C所占比例相关。
12.酶：是由活细胞合成的，对其特异性底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化多种代谢反应最主要的催化剂。
生物化学复习资料
生物化学复习资料1。
氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α—碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子)。
所以α—碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L—氨基酸与D—氨基酸之分，标准氨基酸均为L—氨基酸。
2。
酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸3。
氨基酸的两性电离:氨基酸都含有氨基和羧基,氨基可以结合H+而带正电荷，羧基可以给出H+而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离.等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某一ph值条件下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点.4。
试比较蛋白质和多肽的区别：多肽链是蛋白质的基本结构,实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋白质（①分子量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽〉，分子量＞10kDa的是蛋白质，胰岛素例外，它是蛋白质②一个多肽分子只有一条肽链，而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链③多肽的生物活性可靠与其构象无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的构象会改变其生物活性④许多蛋白质含有辅基，而多肽一般不含辅基5。
简述蛋白质的一二三四级结构，常见的二级结构有哪些？一：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构,包括二硫链的位置二：蛋白质多肽链局部片段的构象,不涉及侧链的空间排布：α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。
三：在一级结构中相隔较远的一些氨基酸依靠非共价键及少量共价键相互结合,使多肽链在二级结构基础上进一步折叠，形成特定的空间结构,这就是蛋白质的三级结构。
四：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构6。
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第七章糖类化合物代谢1.名词解释限速酶：对反应速度的快慢起决定性的酶EMP：糖酵解途径：在无氧条件下，葡萄躺糖转变为丙酮酸并形成ATP的一系列反应糖异生作用:指生物体利用非碳水化合物的前体（如丙酮酸或草酰乙酸）合成葡萄糖的过程。
糖核苷酸:UDPG的中文名称是尿苷二磷酸葡萄糖，而ADPG的中文名称是腺苷二磷酸葡萄糖，它们是重要的活化单糖，称为糖核苷酸。
底物水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成某些高能中间产物或某种高能状态，再通过酶的作用促使其将能量转给ADP生成ATP的过程。
2.什么是乙醛酸循环？其有什么生物学意义？乙醛酸循环glyoxylate cycle 存在于微生物和植物的以乙酸作为碳源，并作为能源来利用时所进行的代谢途径。
另外也是种子在靠贮藏脂肪发芽时，把腈肪酸分解成乙酰辅酶A的循环代谢过程。
其特点是异柠檬酸通过异柠檬酸酶（isocitratas EC.4.1.3.1）分解成琥珀酸和乙醛酸以及乙醛酸和乙酰辅酶A（CoA）结合而形成苹果酸。
其生物学意义：除了提供能量及中间产物外，更重要的是它使萌发的种子将贮存的三酰甘油通过乙酰CoA转变葡萄糖。
3.何谓TCA，它有何特点，有什么生物学意义？（Tricarboxylic acid cycle）是需氧生物体内普遍存在的环状代谢途径。
因为此代谢途径中有几个中间代谢物具有三个羧基，故称三羧酸循环。
又因此循环由柠檬酸开始，故也称柠檬酸循环。
乙酰CoA+2H2O +3NAD++FAD+GDP+Pi——>2CO2+3NADH+3H++FADH2+CoA-SH+GTP(总反应式) 主要事件顺序为：（1）乙酰CoA与草酰乙酸结合，生成六碳的柠檬酸，放出CoA（2）柠檬酸先失去一个H2O而成顺乌头酸，再结合一个H2O转化为异柠檬酸（3）异柠檬酸发生脱氢、脱羧反应，生成5碳的a-酮戊二酸，放出一个CO2，生成一个NADH+H+（4）a-酮戊二酸发生脱氢、脱羧反应，并和CoA结合，生成含高能硫键的4碳琥珀酰CoA，放出一个CO2，生成一个NADH+H+（5）碳琥珀酰CoA脱去CoA和高能硫键，放出的能通过GTP转入ATP（6）琥珀酸脱氢生成延胡索酸，生成1分子FADH2，（7）延胡索酸和水化合而成苹果酸（8）苹果酸氧化脱氢，生成草酸乙酸，生成1分子NADH+H+小结：一次循环，消耗一个2碳的乙酰CoA，共释放2分子CO2，8个H，其中四个来自乙酰CoA，另四个来自H2O，3个NADH+H+，1FADH2。
生化资料(考试重点)
1.ＴＣＡ循环（氨基酸，脂肪等如何进入该循环）：体内物质糖类、脂肪或氨基酸有氧氧化的主要过程。
通过生成的乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸(三羧酸)开始，再通过一系列氧化步骤产生CO2、NADH及FADH2，最后仍生成草酰乙酸，进行再循环，从而为细胞提供了降解乙酰基而提供产生能量的基础。
由克雷布斯(Krebs)最先提出。
2.从头合成和补救途径的区别：体内嘌呤核苷酸的合成有两条途径：①利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料合成嘌呤核苷酸的过程,称为从头合成途径(denovo synthesis)，是体内的主要合成途径。
②利用体内游离嘌呤或嘌呤核苷，经简单反应过程生成嘌呤核苷酸的过程，称重新利用(或补救合成)途径(salvage pathway)。
在部分组织如脑、骨髓中只能通过此途径合成核苷酸。
嘌呤核苷酸的主要补救合成途径是嘌呤碱与5'-PRPP在磷酸核糖转移酶作用下形成嘌呤核苷酸。
3.脂肪的合成和分解（贝塔氧化）的异同：(1)发生场所不同。
脂肪酸合成发生于细胞液，脂肪酸β-氧化发生于线粒体。
(2)都有中间载体连接。
脂肪酸合成的载体为ACP，脂肪酸β-氧化的载体为辅酶A。
(3)均包括4步反应。
一条途径的4步反应可看成另一途径4步反应的逆方向，但它们所用的酶和辅助因子不相同。
脂肪酸合成的4步反应是：缩合、还原、脱水和还原，脂肪酸β-氧化的4步反应是：氧化、水合、氧化和裂解。
(4)都具有转运机制将线粒体和细胞液沟通起来。
脂肪酸合成有三羧酸转运机制，它是运送乙酰-CoA；脂肪酸β-氧化有肉碱载体系统，它是运送脂酰-CoA。
(5)都以脂肪酸链的逐次、轮番的变化为特色，脂肪酸合成中，脂肪链获取2碳单位而得到延伸，即乙酰-CoA，它必须与丙二酸单酰-CoA缩合，后者又是乙酰-CoA衍生而来；脂肪酸β-氧化则是使乙酰-CoA形式的2碳单位降解，以实现脂肪链的缩短。
(6)脂肪酸合成时，是从分子的甲基端开始到羧基为止，即羧基是最后形成的；脂肪酸降解则持相反的方向，羧基的离去开始于第一步。
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蛋白质化学一、名词解释1、基本氨基酸：是指构成蛋白质最常见的20种氨基酸，分别为：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、天门冬氨酸、谷氨酸、天门冬酰胺、谷氨酰胺、精氨酸、赖氨酸、组氨酸、脯氨酸2、α-碳原子：在氨基酸中，与羧基相邻的碳原子称为α-碳原子3、两性电解质：既含有酸性基团，又含有碱性基团的电解质。
氨基酸即为一种两性电解质4、氨基酸的等电点：当在某一pH值时，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点5、肽：由两个以上的氨基酸通过肽键连接起来的化合物，称为肽6、肽键：由1个氨基酸的α-氨基与另1个氨基酸的α-羧基缩合失去1分子水而形成的化学键叫做肽键7、二肽：两个氨基酸由1个肽键连接而成的化合物称为二肽8、多肽：含有10个以上氨基酸的肽称为多肽9、蛋白质的两性解离：与氨基酸相似，蛋白质既可以在酸性溶液中解离，也可以在碱性溶液中解离，但其解离情况比氨基酸复杂，可解离基团包括末端的α-NH2、α-COOH及可解离的侧链R基10、蛋白质的等电点：对某一蛋白质而言，当在某一pH值时，其所带的正、负电荷恰好相等（净电荷为零），这一pH值就称为该蛋白的等电点11、蛋白质的沉淀反应：蛋白质的稳定性是相对的、暂时的、是有条件的。
当改变条件时，稳定性就会被破坏，蛋白质就从溶液中沉淀出来，这就是蛋白质的沉淀作用12、盐溶：中性盐对蛋白质的溶解度有显著的影响，这种影响具有双重性。
低浓度的中性盐可以增加蛋白质的溶解度，称为盐溶13、盐析：高浓度的中性盐可降低蛋白质的溶解度，使蛋白质发生沉淀，这种由于在蛋白质溶液中加入大量中性盐，使蛋白质沉淀析出的作用称为盐析14、蛋白质的变性：在某些物理化学因素影响下，可使蛋白质分子的空间结构解体，从而使其活性丧失，这称为变性15蛋白质的复性：当变性因素除去后，变性蛋白质重新回复到天然结构的现象二、简述和论述1、酸碱性质氨基酸可分为哪几大类？分别包括哪些氨基酸？中性氨基酸可分为五类：脂肪族氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸含硫基氨基酸：半胱氨酸、甲硫氨酸亚氨基酸：脯氨酸酸性氨基酸：天门冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸、组氨酸2、蛋白质的α—螺旋结构模型。
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第一章蛋白质化学名词解释氨基酸的等电点肽键结构域四级结构蛋白质等电点蛋白质变性作用蛋白质的复性二．思考题1.氨基酸的分类2.常见氨基酸种类、英文简写、一般结构特点3.蛋白质二级结构种类及特点4.维持蛋白质二级结构及三级结构的作用力5.蛋白质的紫外吸收特点第二章核酸的化学一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应Tm DNA变性复性退火二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？假尿嘧啶核苷与尿嘧啶核苷的区别？2．核酸的种类及分布，核酸的组成3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？5．RNA的种类及作用？6．原核与真核细胞的mRNA在结构上的差异（一级结构）？7．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？三级结构？第三章酶学一．名词解释酶全酶多酶体系（多酶复合体）活性中心必需基团 Km 别构酶酶活力比活力同工酶二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？近年来对酶的化学本质有何新的看法（补充）？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．举例说明竞争性、非竞争性、反竞争性抑制剂的动力学作用特点。
（如丙二酸，磺胺类药物等）6．诱导锲合学说的内容是什么？其解决了什么问题？7．Km有什么意义？怎样求法？影响Km值变化因素有哪些？8．国际生化协会酶学委员会将酶分为哪几类？醛缩酶、葡萄糖异构酶、谷丙转氨酶各属于第几类酶类？9．别构酶（变构酶）是否属于米氏酶？在调整细胞内各个酶促反应中有何生理学意义？维生素一．名词解释Tpp NAD+ NADP+ NADPH+H+ coASH FH4 FAD FADH2二．思考题1．FAD，FMN，NAD+，NADP+，Tpp是何种维生素的衍生物，在催化反应中起什么作用？2．泛酸、磷酸吡哆醛、生物素、四氢叶酸是哪种辅酶组成成分，这些辅酶有何作用？3．糖酵解过程中需要哪些维生素参与？4．为什么说维生素，尤其是B族维生素对机体新陈代谢很重要？5．脱羧酶、羧化酶、转氨酶的辅酶是什么？熟记书中所列的B族维生素的名称，辅酶形式及生理作用第五章糖代谢1．简述蔗糖的合成与降解途径2．简述淀粉的合成与降解途径3．糖酵解过程定义？是否需要O2，是否发生氧化还原反应？其关键酶是什么？写出关键酶催化的反应结构式。
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判断题1、所有单糖均有还原性。
( √ )2、淀粉，糖原，与维生素又有均具有与还原端，所以它们都有还原性。
( × )3、脂类就是脂肪酸与甘油醇形成的脂类及其衍生物。
( × )4、氨基酸与茚三酮反应都会产生蓝紫色化合物。
( × )5、因为羟基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。
( √ )6、在具有四级结构的蛋白质分子中每个具有三级结构的多肽键是一个亚基。
( √ )7、维持蛋白质三机结构物的主要作用力是氢键。
( × )8、蛋白质在等电点时，净电荷为零，溶解度最小。
（√）9、蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质分子活性的改变。
(√ )10、在蛋白质分子和多肽中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键。
( × )11、双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应。
( √)12、蛋白质的亚基（亚单位）和肽链是同义的。
( ×)13、蛋白质的α-螺旋结构通过侧链之间形成氢键而稳定。
（×）14、酶的Km值是酶的特征常数，它不能随PH和温度的改变而改变。
（×）15、别构酶动力学曲线的特点都是S形曲线。
（×）16、对一个酶而言，其过度态的底物类似物与底物类似物相比较，是更有效的竞争性抑制剂。
(√)17、蛋白酶对变性后的蛋白质水解作用更有效。
( √)18、酶与底物作用时，酶的构像会发生一定程度的改变，从某种意义上说，底物可诱导酶产生活性中心。
( × )19、酶原激活的过程实际上是酶活性中心形成或暴漏的过程。
( √ )没种酶只有与一个Km值。
( × )20、如果加入足够多的底物，即使存在非竞争性抑制剂，酶催化反应也能达到正常的Vmax。
（×)21、一种酶有几种底物就有几种Km值。
( √ )22、可将基因定意为DNA分子中核酸的特定序列。
（×）23、维持DNA分子稳定的化学键是氢键。
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生化复习资料(一)1糖蛋白：由糖同蛋白质以共价键连接而成的结合蛋白质。
2、糖胺聚糖：含己糖胺和糖醛酸的杂多糖，是由多个二糖单位形成的长链多聚糖。
3、糖苷键：一个单糖或糖链还原端半缩醛上的羟基与另一个分子的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛键或缩酮键。
4、等电点：在适当的酸碱度时，氨基酸的氨基和羧基的解离度可能完全相等。
净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，成为两性离子。
这时氨基酸所处溶液中的PH 就称为该氨基酸的等电点。
8、酶活性中心：酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。
由自由部位和催化部位组成。
9、核酶：是具有催化功能的RNA分子，是生物催化剂.10、辅酶：作为酶的辅因子的有机分子，本身无催化作用，但一般在酶促反应中有传递电子、原子或某些功能基团的作用。
11、辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分。
12、糖异生：非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程。
13、氧化磷酸化：指生物氧化的过程中伴随着ADP磷化成ATP的作用。
有代谢物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型。
14、底物水平磷酸化：(也称代谢物连接的氧化磷酸化)代谢物脱氢后，分子内部能量重新分布，使无机磷酸酯化。
15、顺反子：通过顺反试验所确定的遗传单元，本质上与一个基因相同，可编码一种多肽链。
16、信号假说：分泌蛋白质N端系列作为信号肽，指导分泌性蛋白质到内质网膜上合成，在蛋白质合成结束之前被切除。
17、化学渗透学说：在呼吸链电子传递过程中，质子在线粒体内膜内外两侧的浓度梯度所产生的化学电位差是合成ATP的基本动力。
18、酶原激活：有的酶在分泌时是无活性的酶原，需要经某种酶或酸将其分子作适当的改变或切去一部分才能呈现活性。
21.转录：转录(Tran scription )是遗传信息从DNA到RNA的转移。
即以双链DNA中的一条链为模板，A、U、G、C4种核苷三磷酸为原料，在RNA聚合酶催化下合成RNA的过程。
22. 酶原激活：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原(zymoge n),使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活23•酶的活性中心：酶分子中能与底物结合并起催化作用的空间部位，酶活性部位是由结合部位和催化部位所组成。
24. 3 -氧化作用：又称为脂肪酸的B -氧化(B -oxidation ):指脂肪酸活化为脂酰CoA，脂酰脱氢和硫解四步连续反应，释放出一分子乙酰CoA和一分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA。
由于反应均在脂酰CoA的3 -碳原子与3 -碳原子间进行，最后3 -碳原子被氧化成酰基，故称3 -氧化。
它是脂肪氧化分解的主要方式。
25. Km : Km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度，是酶的特征常数之一以mol/l为单位，称为米氏常数。
26. 同工酶：来源于同一种系、机体或细胞的同一种酶具有不同的形式。
催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。
产生同工酶的主要原因是在进化过程中基因发生变异，而其变异程度尚不足以成为一个新酶。
27. 生物氧化：糖、脂、蛋白质等燃料物质在生物体细胞内氧化分解产生二氧化碳、水，并释放出大量能量的过程称为生物氧化28. 蛋白聚糖：也叫蛋白多糖，它是由蛋白质和唐胺聚糖通过共价键结合而成的大分子复合29. 半保留复制：DNA复制的主要方式，每个子代分子的一条单链来自亲代DNA，另一条单链则是新合成的。
30. 皂化值：碱水解脂肪的作用为皂化作用，皂化所需要的碱的数值称为皂化值，完全皂化1g油脂所需氢氧化钾的毫克数。
31. 基因表达：DNA中的遗传信息经过转录和翻译，转变成具有生物活性的蛋白质分子的过程，这个过程在细胞内是受到严密的调控的。
32. 生物膜：镶嵌有糖蛋白的磷脂双分子层，起着划分和分隔细胞和细胞器作用生物膜，也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位，同时，生物膜上还有大量的酶结合位点。
33.氧化磷酸化：是指生物氧化过程中伴随着ATP生成的作用，即代谢物被氧化释放的电子通过一系列电子传递从NADH或FADH传到02并伴随将ADP磷酸化产生ATP的过程。
34.糖异生：由非糖类物质如氨基酸、丙酮酸、甘油等合成葡萄糖的过程，是维持血糖水平的重要过程。
35. 冈崎片段：DNA复制过程中，2条新生链都只能从5 ‘端向3'端延伸，前导链连续合成滞后链分段合成，滞后链的合成方向与复制叉的前进方向相反，这些分段合成的新生DNA 片段称冈崎片段。
36. 酶的共价修饰：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可以与某种化学基团发生可逆性的共价结合，从而改变酶的活性，这个过程称为酶的共价修饰。
37. 联合脱氨基作用：两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下a-氨基，生成相应的a—酮酸的过程。
38•不对称转录：DNA链是有极性的，RNA聚合酶以不对称的方式与启动子结合，使得转录只能沿着一个方向进行。
对一个基因而言，互补链中只有一条链被转录成RNA。
39.支链淀粉：葡萄糖除了以a -1,4-糖苷键连接为主链，还通过a -1,6-糖苷键连接作为分支点进行分支而形成的葡聚糖，分子很大，可含数千个葡萄糖残基40•脂肪酸：一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链，是有机物，通式是C(n)H(2n+1)COOH ,可分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸。
41. 半不连续复制：DNA复制时，一条链(前导链)是连续合成的，而另一条链(后随链)的合成却是不连续的。
42. 水溶性维生素：一类能溶于水的有机营养分子。
其中包括在酶的催化中起重要作用的Vb 和Vc。
5、变性：当核酸溶液受到某些物理或化学因素的影响，使核酸的双螺旋结构破坏，氢键断裂，变成单链，从而引起核酸理化性质的改变以及生物功能的减小或丧失。
6、复性：当导致变性的因素解除后，因变性而分开的两条单链可以再聚合成原来的双螺旋, 其原有的性质可得到部分恢复。
增色效应：当核酸变性或降解时，其紫外光吸收强度及磷摩尔消光系数值均显著增高。
7、减色效应：核酸在一定条件下恢复其原有性质时，其紫外光吸收强度及磷摩尔消光系数值又可恢复到原有水平。
、简答题。
1、糖异生途径的生理意义是什么？①、保证饥饿情况下，血糖的相对稳定。
②、有利于回收乳酸分子中的能量，更新肌糖原，防止乳酸中毒的发生。
③、可以协助氨基酸的代谢。
2、简述糖酵解的的过程、关键酶、产物、能量生成及生理意义。
第一阶段：葡萄糖f果糖-1,6-二磷酸第二阶段：果糖-1,6-二磷酸f甘油醛-3-磷酸第三阶段：甘油醛-3-磷酸f甘油酸-2-磷酸第四阶段：甘油酸-2-磷酸T丙酮酸关键酶是：果糖磷酸激酶。
产物：丙酮酸能量：10个ATP，消耗2个，净增8个。
生理学意义①糖酵解是放能过程，它能供给生物体一部分能量。
②提供生物合成所需的物质。
③糖酵解不仅是葡萄糖的降解途径，亦是其他一些单糖的基本代谢途径。
3、什么是酮体？怎样生成的？有什么生理作用？饥饿或糖尿病时肝中脂肪酸大量氧化而产生乙酰辅酶A后缩合生成的产物。
包括乙酰乙酸、B羟丁酸及丙酮。
生理作用①肝脏输出酮体为肝外组织提供了能源。
②肝脏输出酮体对低血糖时保证脑的供能，以维持其正常生理功能方面起着重要作用。
4、什么是别构效应？以血红蛋白为例说明别构效应与蛋白质功能的关系。
含亚基的蛋白质由于一个亚基的的构象改变引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用。
因别构而产生的效应称别构效应。
以血红蛋白为例说明：还原型血红蛋白分子有4条多肽链（4个亚基），链与链间有4对共价键相连，每一个肽链围绕的Fe原子的空间位置不易同氧结合，故还原型血红蛋白与氧结合力开始时很弱。
但当一条肽键与氧结合时，与这条肽键有关的Fe原子的位置即发生移动，链与链间的连接键被破坏。
同时肽键的构象发生改变，其余肽键的构象也随之发生改变，结果整个分子的构象发生改变，所有Fe原子的位置都变得适宜与氧结合，故与氧结合的速度大大加快。
5、试述三羧酸循环的特点及生理意义（先阐明三羧酸循环的过程）①由草酰乙酸Ta -酮戊二酸②由a -酮戊二酸T琥珀酰CoA③由琥珀酰CoA T琥珀酸④由琥珀酸T草酰乙酸生理学意义：①•三大营养物质氧化分解的共同途径。
②.是三大营养物质代谢联系的枢纽。
③•为其他物质代谢提供小分子前体。
④•为呼吸链提供H+Fe。
6、乙酰CoA （乙酰辅酶A ）在三大代谢中的意义？乙酰辅酶A是人体内重要的化学物质。
首先，是丙酮酸氧化脱羧，脂酸的B -氧化的产物。
同时，它是脂酸合成，胆固醇合成和酮体生成的碳来源。
三大营养物质的彻底氧化殊途同归，都会生成乙酰辅酶A以进入三羧酸循环。
乙酰辅酶A是能源物质代谢的重要中间代谢产物，在体内能源物质代谢中是一个枢纽性的物质。
糖、脂肪、蛋白质三大营养物质通过乙酰辅酶A汇聚成一条共同的代谢通路一一三羧酸循环和氧化磷酸化，经过这条通路彻底氧化生成二氧化碳和水，释放能量用以ATP的合成。
乙酰辅酶A是合成脂肪酸、酮体等能源物质的前体物质，也是合成胆固醇及其衍生物等生理活性物质的前体物质。
6、蛋白质的二级结构的类型及其特点。
①酰胺平面。
肽键的键长为0.132nm,介于C-N单键（0.147nm）和C=N双键（0.127nm）之间，更接近于C=N双键，故肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转。
形成肽键的四个原子和两个碳原子共处在1个平面上在酰胺平面中C=O与N-H呈反式。
②a螺旋结构。
每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，每圈的高度为0.54nm。
每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm，沿轴旋转100度。
氢键的取向几乎与中心轴平行。
③B 折叠结构。
肽键伸展，按层排列，在肽键的不同肽键间形成氢键以维持结构的稳定性。
④B转角结构。
富有弹性，广泛存在于球蛋白中。
5无规卷曲7、试述蛋白质结构与功能的关系。
（1）蛋白质一级结构与功能的关系。
1•一级结构是空间构象的基础蛋白质一级结构决定空间构象，即一级结构是高级结构形成的基础。
2.一级结构是功能的基础3•蛋白质一级结构的种属差异与分子进化4•蛋白质的氨基酸系列改变会引起疾病。
（2）蛋白质高级结构与功能的关系①核糖核酸酶的变性与复性及其功能的丧失与恢复②血红蛋白的变构现象8、简述DNA双螺旋模型的主要特点。
①两条反向平行的多核苷酸链形成右手双螺旋②两条多核苷酸链之间有两条螺旋形的凹槽，深且宽的称为大沟，浅且窄的称小沟。
③碱基位于螺旋的内部，脱氧核糖和磷酸位于螺旋的外侧，他们组成多核苷酸链的骨架。
碱基平面与中心轴垂直，糖平面与碱基也垂直。
④双螺旋的直径是2nm,两相邻碱基对之间的距离为0.3 4nm。
⑤两条多核苷酸链由碱基对之间的氢键相连。
⑥DNA双螺旋结构对多核苷酸链上碱基系列没有任何限制，排列次序是极复杂和多样化的。
9、解释DNA的半保留复制。
在复制时DNA的两条链先分开，然后分别以每条DNA链为模板，根据碱基配对原则合成新的互补链，以组成新的DNA分子。