氨基酸的一般代谢
氨基酸代谢
• “一碳基团” 的来源主要有： • 甘氨酸、 • 丝氨酸、 • 组氨酸、 • 色氨酸、 • 蛋氨酸。
• （三）“一碳基团”代谢的生物学意义 • 1.四氢叶酸“一碳基团”： 参与体内嘌呤 和嘧啶碱的生物合成 。
• “一碳基团”的载体FH4缺乏时，“一碳基团” 代谢受抑制，进而妨碍DNA、RNA及蛋白质生物 合成，导致细胞增殖、分化受阻，这是叶酸引起 巨幼红细胞贫血的机制。
• 大多数α-酮酸可通过糖异生途径转变为糖， 其相应氨基酸称为生糖氨基酸。有的则可 以转变为酮体和脂肪，这类氨基酸称为生 酮氨基酸。还有某些氨基酸在代谢中既生 糖又生酮体和脂肪，称为生糖兼生酮氨基 酸。
第四节 个别氨基酸的代谢
• 一、氨基酸的脱羧作用 • 由氨基酸脱羧酶催化，其辅酶是含维生素B6 的磷酸吡哆醛。 • 1、谷氨酸脱羧 γ-氨基丁酸（GABA） • 2、组氨酸脱羧 组胺。 • 3、鸟氨酸脱羧 多胺化合物。
氨基酸在体内的代谢动态小结如下 ：
一、氨基酸的脱氨基作用
• 氨基酸的分解代谢主要是脱氨基作用。 脱氨基作用在大多数组织中均可迸行，方 式有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基和 非氧化脱氨基作用。
• （一）氧化脱氨基作用 • 在酶的催化下，氨基酸在脱氢氧化的同时伴 有脱氨的反应过程叫做氧化脱氨基作用 。
• 2.高血氨症和肝性脑病 • 当肝功能严重损伤时，尿素合成受阻、 使血氨浓度升高、称为高血氨症，高血氨 症可导致对氨极为敏感的大脑功能障碍称 为肝性脑病或肝昏迷。 • 一般认为，当氨进入脑细胞后，与脑中 的α-酮戊二酸反应生成谷氨酸，进而与氨生 成谷氨酰胺，由于大量消耗了脑中的α-酮戊 二酸导致三羧酸循环减弱，使脑组织ATP供 给不足，最终导致大脑功能障碍。
• 高血氨的消除： • 常采取促进氨的去路和限制氨的来源的 降氨措施，如：给以谷氨酸钠，使之与氨 结合为谷氨酰胺；给以精氨酸钠或鸟氨酸 钠，促进氨转化为尿素的合成；给以肠道 抑菌药物、限制蛋白质进食量、用酸性盐 水灌肠或服用使肠道酸化的药物以减少肠 道氨的生成和吸收。
生物化学讲义第七章氨基酸代谢
第七章氨基酸代谢【目的和要求】1、掌握体内氨基酸的来源与去路；氨的来源与去路；掌握氨基酸脱氨基方式及基本过程；2、掌握一碳单位的定义、种类、载体和生物学意义。
3、熟悉必需氨基酸的种类和蛋白质的营养价值与临床应用。
4、了解个别氨基酸代谢，了解氨基酸代谢中某个酶缺陷或活性低时所导致的氨基酸代谢病。
【本章重难点】1氨基酸的来源和去路2．氨的来源和去路3．鸟氨酸循环4．联合脱氨基作用学习内容第一节蛋白质的营养作用第二节氨基酸的一般代谢第三节个别氨基酸的代谢第一节蛋白质的营养作用一氨基酸的来源和去路㈠氨基酸的来源氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
参加体内代谢的氨基酸，除经食物消化吸收来以外，还来自组织蛋白质分解和自身合成。
这些氨基酸混为一体，分布在细胞内液和细胞外液，构成氨基酸代谢库。
体内的氨基酸的来源和去路保持动态平衡，它有三个来源：⒈食物蛋白质经消化吸收进入体内的氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有二十种，其中有8种是人体需要而不能自身合成，必需由食物供给的，称为必需氨基酸。
它们为苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸及蛋氨酸。
其余十二种氨基酸在体内可以合成或依赖必需氨基酸可以合成，称为非必需氨基酸。
食物蛋白质营养价值的高低取决于食物蛋白质所含必需氨基酸的种类、数量和比例。
种类齐全、数量大、比例与人体需要越接近，其营养价值越高。
为提高蛋白质的营养价值，把几种营养价值较低的蛋白质混合食用，必需氨基酸相互补充，从而提高氨基酸的利用率，称为蛋白质营养的互补作用。
蛋白质具有高度种属特异性，不能直接输入人体，否则会产生过敏现象。
进入机体前必先在肠道水解成氨基酸，然后吸收入血。
蛋白质的消化作用主要在小肠中进行，由内肽酶（胰蛋白酶、糜蛋白酶及弹性蛋白酶）和外肽酶（羧基肽酶、氨基肽酶）协同作用，水解成氨基酸，水解生成的二肽也可被吸收。
未被吸收的氨基酸及蛋白质在肠道细菌的作用下，进行分解代谢，其代谢过程可产生许多对人体有害的物质（吲哚、酚类、胺类和氨），此过程称为蛋白质的腐败作用。
氨基酸的一般代谢
总反应式：
2NH3+CO2+3ATP+3H2O
尿素 鸟氨酸 精氨酸酶 H2O 精氨酸
尿素+2ATP+AMP+2Pi+PPi
NH3 + CO2
H2O 瓜氨酸
H2O
NH 3
NH2 + CO2 + H2O 线粒体 2ATP 2ADP+Pi 氨基甲酰磷酸 Pi 瓜氨酸 N-乙酰谷氨酸
胞液
鸟氨酸
瓜氨酸 鸟氨酸循环 鸟氨酸 尿素 H2O 精氨酸 ATP AMP+PPi 精氨酸代琥珀酸
天冬氨酸
α- 酮戊二酸
氨基酸
草酰乙酸
谷氨酸
α- 酮酸
苹果酸 延胡索酸
⑷ 鸟氨酸循环的特点： ① 尿素分子中的２个氮原子，一个来自氨， 另一个来自天冬氨酸，而天冬氨酸又可 由其它氨基酸通过转氨基作用而生成。 ② 尿素合成是一个耗能的过程，合成１分子
尿素需要消耗4个高能磷酸键。
⑸ 氨的其它去路
① 在肾小管细胞中，谷氨酰胺在谷氨酰胺 酶的作用下脱氨基，氨基与尿液中的H+ 结合，然后以胺盐的形式由尿排除。 ② 参与合成非必需氨基酸。 ③ 参与核酸中碱基的合成。
4．高血氨症和氨中毒
正常生理情况下，血氯的来源与去路保持动 态平衡，血氨浓度处于较低的水平。氨在肝脏中 合成尿素是维持这种平衡的关键。 当肝功能严重损伤时，尿素合成发生障碍， 血氨浓度升高，称为高血氨症。 一般认为，氨进入脑组织．可与脑中的α酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨 酸进一步结合生成谷氨酰胺。因此，脑中氨的增 加可以使脑细胞中的α一酮戊二酸减少，导致三 羧酸循环减弱，从而使脑组织中ATP生成减少， 引起大脑功能障碍，严重时可发生昏迷，这就是 肝昏迷氨中毒学说的基础。
氨基酸的一般代谢
氨基酸的一般代谢食物蛋白经过消化吸收后，以氨基酸的形式通过血液循环运到全身的各组织。
这种来源的氨基酸称为外源性基酸。
机体各组织的蛋白质在组织酶的作用下，也不断地分解成为氨基酸；机体还能合成部分氨基酸(非必需氨基酸)；这两种来源的氨基酸称为内源性氨基酸。
外源性氨基酸和内源性氨基酸彼此之间没有区别，共同构成了机体的氨基酸代谢库(metabolic pool)。
氨基酸代谢库通常以游离氨基酸总量计算，机体没有专一的组织器官储存氨基酸，氨基酸代谢库实际上包括细胞内液、细胞间液和血液中的氨基酸。
氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也合成多肽及其他含氮的生理活性物质。
除了维生素之外(维生素PP是个例外)体内的各种含氮物质几种都可由氨基酸转变而成，包括蛋白质、肽类激素、氨基酸衍生物、黑色素、嘌呤碱、嘧啶碱、肌酸、胺类、辅酶或辅基等。
从氨基酸的结构上看，除了侧链R基团不同外，均有α-氨基和α 羧基。
氨基酸在体内的分解代谢实际上就是氨基、羧基和R 基团的代谢。
氨基酸分解代谢的主要途径是脱氨基生成氨ammonia)和相应的α 酮酸；氨基酸的另一条分解途径是脱羧基生成CO2和胺。
胺在体内可经胺氧化酶作用，进一步分解生成氨和相应的醛和酸。
氨对人体来说是有毒的物质，氨在体内主要合成尿素排出体外，还可以合成其它含氮物质(包括非必需氨基酸、谷氨酰胺等)，少量的氨可直接经尿排出。
R 基团部分生成的酮酸可进一步氧化分解生成CO2和水，并提供能量，也可经一定的代谢反应转变生成糖或脂在体内贮存。
由于不同的氨基酸结构不同，因此它们的代谢也有各自的特点。
各组织器官在氨基酸代谢上的作用有所不同，其中以肝脏最为重要。
肝脏蛋白质的更新速度比较快，氨基酸代谢活跃，大部分氨基酸在肝脏进行分解代谢，同时氨的解毒过程主要也在肝脏进行。
分枝氨基酸的分解代谢则主要在肌肉组织中进行。
食物中蛋白质的含量也影响氨基酸的代谢速率。
高蛋白饮食可诱导合成与氨基酸代谢有关的酶系，从而使代谢加快(图7-1)。
氨基酸的体内代谢-一般代谢
• α-酮酸的代谢
• 合成非必需氨基酸 • 转变为糖及脂类 • 氧化产生能量
• 若饲某种氨基酸后尿中排出葡萄糖增多，称此 氨基酸为称生糖氨基酸(glucogenic amino acid)；若尿中酮体含量增多，则称为生酮氨基 酸(ketogenic amino acid)。尿中二者都增多 者称为生糖兼生酮氨基酸(glucogenic and ketogenic amino acid)。
• 一次循环，消耗2分子氨，3分子ATP，生成1分子尿素
2NH3+CO2+3ATP
CO(NH2)2+2ADP+AMP+4Pi
• 意义：机体解除氨毒的主要方式，是肝细胞的重要生物学功 能。
• 高血氨症——肝功能损伤时，尿素合成受 阻，血氨浓度升高，导致氨中毒。
• 一般认为，氨进入脑组织，可与α-酮戊二 酸结合生成谷氨酸，氨也可与谷氨酸进一 步结合生成谷氨酰胺。因此脑中氨的增多， 可使脑细胞中的α-酮戊二酸减少，导致三 羧酸循环减弱，从而使脑组织中ATP生成 减少，引起脑功能障碍，严重时可发生昏 迷，这就是肝昏迷氨中毒学说的基础。
• 氨基酸的体内代谢 ——氨基酸的一般代谢
• 氨基酸代谢库
食物蛋白质经消化吸 收，以氨基酸形式进 入血液循环及全身各 组织，组织蛋白质又 可降解为氨基酸，这 两种来源的氨基酸 （外源性和内源性） 混合在一起，存在于 组织细胞，血液和其 他体液中，总称为氨 基酸代谢库。
脱羧基作用
R
个别氨基酸 的代谢
• L-氨基酸氧化酶：以FEN或FAD为受氢体，在肝 肾存在，活性低
• D-氨基酸氧化酶：以FAD为受氢体，广泛存在， 活性较强
• 谷氨酸脱氢酶催化 进入氧
化磷酸 化
7第七章 氨基酸代谢
转变为蛋白质。这就是为什么食物中蛋白质不能为糖、脂肪替代，
而蛋白质却能替代糖和脂肪供能的重要原因。
三、脂类与氨基酸代谢的联系 20种氨基酸分解后均能生成乙酰CoA，经还原缩合反应可合成脂肪 酸进而合成脂肪，即蛋白质可转变为脂肪。乙酰CoA还能合成胆固 醇以满足机体的需要。氨基酸也可作为合成磷脂的原料。脂类不
三、含硫氨基酸的代谢 体内含硫氨基酸包括三种：蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
（一）蛋氨酸（甲硫氨酸）代谢
1．蛋氨酸是体内重要的甲基供体
三、含硫氨基酸的代谢 体内含硫氨基酸包括三种：蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
（一）蛋氨酸（甲硫氨酸）代谢
2．蛋氨酸是必需氨基酸
3．蛋氨酸循环
三、含硫氨基酸的代谢
体内含硫氨基酸包括三种：蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
一、氨基酸的脱氨基作用 （一）氧化脱氨基作用
一、氨基酸的脱氨基作用 (二) 转氨基作用
知识卡片
ALT是反应肝细胞损伤非常灵敏的指标
这是由于ALT主要存在于细胞质中，AST主要存在于线粒体中。病变较 轻的肝病如急性肝炎时，释放入血的转氨酶主要是ALT，血中ALT升高 程度高于 AST 。但在慢性肝炎或中毒性肝炎，特别是肝硬化时，病变
累及线粒体，此时AST升高程度就会超过ALT。故在国外，对怀疑是肝
炎患者，常同时测 AST 和 ALT ，并计算 AST/ALT 的比值，以此判断肝炎
的变化与转归。
一、氨基酸的脱氨基作用
（三）联合脱氨基作用
联合脱氨基作用有以下特点： 1．联合脱氨基作用的顺序一般先转氨 基，再氧化脱氨基。 2．转氨基作用的氨基受体是α-酮戊
氨基酸的一般代谢概况
氨基酸的一般代谢概况
氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元，同时也参与到许多其他生物化学过程中。
氨基酸的
一般代谢包括氨基酸的合成、降解以及其转化为其他的代谢产物。
1. 氨基酸的合成：氨基酸可以通过多种途径进行合成。
部分氨基酸可以由人体内部合成，这些称为非必需氨基酸；而另一部分氨基酸则必须通过饮食摄取，称为必需氨基酸。
非必
需氨基酸的合成通常通过多个酶催化的反应进行，其中某些酶需要维生素的存在来发挥催
化作用。
2. 氨基酸的降解：氨基酸在人体内会经过降解途径进行分解。
这些降解途径包括蛋白质
降解途径和氨基酸降解途径。
在蛋白质降解途径中，蛋白质会被降解为小肽和氨基酸，然
后氨基酸会进一步降解为其他代谢产物。
氨基酸降解途径主要通过转氨酶作用将氨基酸的
氨基基团转移到其他被代谢物上，生成新的氨基酸和代谢产物。
3. 氨基酸的转化与代谢产物：在氨基酸代谢过程中，氨基酸可以转化为其他代谢产物。
例如，苏氨酸可以转化为丙氨酸；天冬氨酸可以转化为乙酰辅酶A（Acetyl-CoA）等。
这
些代谢产物可以进一步参与到能量代谢、碳水化合物代谢等生物化学反应中。
氨基酸的一般代谢及对生物体的意义
《生物化学》作业氨基酸的一般代谢及对生物体的意义班级学号姓名摘要有人说，人就是一堆蛋白质。
这个说法虽然说夸张了点，但是也说明了蛋白质在人体以及生物体内的重要性。
在生物体的降解代谢过程中,蛋白质代谢十分重要,所谓蛋白质代谢,是指已有蛋白质的降解和新蛋白质的合成。
体内蛋白质不断降解,又不断合成,二者处于动态平衡中。
蛋白质代谢使各种蛋白质得到自我更新,也使细胞中蛋白质组分得到转换,这对于机体新组织、细胞形成及机体生长发育有十分重要的意义。
蛋白质降解产生的氨基酸进一步分解或做为能源或转化为其它氮化物合成前体,因此蛋白质的代谢实质上就是氨基酸的代谢。
下面简单地讨论一下各种氨基酸的代谢过程及意义。
氨基酸的分类氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基连在α-碳上。
构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
人体内蛋白质主要由20中氨基酸组成。
谷氨酸Glutamicacid Glu E赖氨酸Lysine Lys K精氨酸Arginine Arg R组氨酸Histidine His H氨基酸的一般代谢及意义一、体内氨基酸的动态平衡：（一）氨基酸的来源与去路：1、氨基酸的来源：①食物消化吸收；②组织蛋白分解；③营养非必需氨基酸合成等。
2、氨基酸的去路：①合成组织蛋白；②转变为非蛋白含氮物质。
③氧化分解或转化为糖或脂肪。
蛋白质降解成氨基酸后,氨基酸可通过脱氨基和脱羧基作用进一步分解。
二、氨基酸脱氨基作用α-氨基酸分子上的氨基被脱去生成α-酮酸和氨的化学反应，称氨基酸脱氨基作用。
氨基酸的脱氨基作用主要包括氧化脱氨基、转氨脱氨基、联合脱氨基等，这是氨基酸主要的转化方式。
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4．嘌呤核苷酸循环
肌肉中是通过嘌呤核苷酸循环（ purine nucleotide cycle ）脱去氨基。
嘌呤核苷酸循环的特点： 在肌肉组织中 进行，此循环消耗1分子ATP 。
氨基酸 转氨酶
α- 酮酸
COOH (CH2)2 CO COOH α- 酮戊二酸
COOH (CH2)2 CHNH2 COOH L-谷氨酸
H2N C H + C O
R1
R2
氨基酸 α-酮酸
COOH
COOH
C O + H2N C H
R1
R2
⑵ 转氨基作用的特点：
① 转氨酶（ transaminase ）。其辅酶为磷酸吡 哆醛，属于维生素 B6。其作用机制：
② 转氨基作用是合成非必需氨基酸的重要途径。 ③ 体内存在多种转氨酶。其中最重要的酶是：
O
NH3
HOOCCH2CHCOOH
GTP
HN
N
NH2
腺苷酸代琥珀酸
NN
腺苷酸脱氨酶
天冬氨酸
合成酶
R-5'-P
H2O
谷氨酸 脱氨酶
HOOCCH2CHCOOH
NH
次黄嘌呤核苷酸
(IMP)
NH2
CH2COOH
HN
N
HN
N
CH2COOH
NN
NN
草酰乙酸
R-5'-P 腺苷酸代琥珀酸
R-5'-P 腺苷酸 (AMP)
② 它也是合成非必需氨基酸的主要 途径。
COOH CHNH 2 R L- 氨基酸
转氨酶
COOH CO R α- 酮酸
COOH (CH 2)2 CO COOH α- 酮戊二酸
COOH (CH 2)2 CHNH 2 COOH L- 谷氨酸
NAADDHH+H+++N+NHH33 L- 谷氨酸脱氨酶
NAD ++H 2O
第三节 氨基酸的一般代谢
一、氨基酸的来源与去路
（一）氨基酸的来源 1．食物蛋白质经消化被吸收的氨基酸 2．体内组织蛋白质的降解产生氨基酸 3．体内合成非必需氨基酸
（二）氨基酸去路 1．合成蛋白质和多肽 2．氨基酸分解代谢 3．转变成含氮化合物、嘌呤、嘧啶、肾上腺素等
二 、氨基酸的分解代谢
（一）氨基酸的脱氨基作用 有4 种： 氨基酸氧化脱氨基作用 转氨基作用 联合脱氨基作用 嘌呤核苷酸循环。
CH2COOH
腺苷酸代琥珀酸 裂解酶
CHCOOH
CHOHCOOH 苹果酸
CHCOOH 延胡索酸
嘌呤核苷酸循环
（二）氨的代谢
1．体内氨的来源 ⑴ 内源性产生的氨 ① 氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨 的主要来源。 ② 胺类的分解产生氨。
RCH2NH2
胺氧化酶
RCOH + NH3
③ 肾小管上皮细胞分泌的氨，主要来自 谷氨酰胺。
的指标之一。
丙酮酸 AL酰乙酸 AST
天冬氨酸
正常成人各种组织中AST及ALT 活性
AST
ALT
AST
ALT
组织 (单位/ 克湿组织) (单位/ 克湿组织) 组织 (单位/ 克湿组织) (单位/ 克湿组织)
心 156000 7100
肝 142000 44000
骨骼肌 99000 4800
2．氨的转运——有2种形式：
⑴ 丙氨酸一葡萄糖循环 （alanine-glucose cycle ）
丙氨酸一葡萄糖循环特点： 将肌肉组织中的氨运送至肝脏。 ⑵ 谷氨酰胺的运氨作用
肌肉
蛋白质
葡萄糖 酵解
氨基酸 转氨酶
α- 酮酸
丙酮酸 谷氨酸
α- 酮戊二酸 丙氨酸
血液 葡萄糖
丙氨酸
肝脏
葡萄糖 异生
丙酮酸 谷氨酸
1．氨基酸氧化脱氨基作用
通式：
R-CH-COOH NH 2
-2H 氨基酸氧化酶
R-C-COOH NH
H 2O
NH 3
O R-C-COOH
氨基酸
亚氨酸
α -酮酸
体内存在酶有3种：
L-氨基酸氧化酶(animo aci oxideativese ）
D-氨基酸氧化酶
L-谷氨酸脱氢酶（L-glutamate dehydrogenase ）
毒的产 物，储存氨的形式。 ③ 谷氨酰胺在脑中起着重要作用。临床上对
氨中毒病人可服用或输入谷氨酸盐，来降 低氨的浓度。 ④ 谷氨酰胺还可以提供其酰胺基使天冬氨酸 转变成天冬酰胺。
3．尿素的生成——氨的去路
⑴ 尿素生成的部位 位于肝脏的细胞液和线粒体中。
⑵ 尿素生成的过程——鸟氨酸循环 详细过程可分为以下四步： ① 氨基甲酰磷酸的合成 ② 瓜氨酸的合成 ③ 精氨酸的合成 ④ 尿素生成
① 氨基甲酰磷酸的合成
肾
91000 19000
胰腺 脾 肺 血清
28000 14000 10000
20
2000 1200
700 16
3．联合脱氨基作用
⑴ 概念: 将转氨基作用与谷氨酸氧化脱氨基作 用联合进行，促进各种氨基酸脱去氨 基生成α - 酮酸和氨的过程称氨基酸 的联合脱氨基作用。
⑵ 特点：① 体内脱氨基的主要方式，尤其在 肝脏和肾脏中。
CONH2 (CH2)2 CHNH2 COOH 谷氨酰胺
+ H2O
谷氨酰胺酶
COOH (CH2)2 CHNH2 COOH
谷氨酸
+ NH3
⑵ 外源性产生的氨有两个来源：
① 肠内腐败作用产生的氨每日大约4g ② 肠内尿素经细菌尿素酶水解产生的氨
机体内代谢产生的氨以及消化道吸收来 的氨进入血液，形成血氨。氨具有毒性，脑 组织对氨的作用尤为敏感。体内的氨主要在 肝脏合成尿素而解毒。
L-谷氨酸脱氢酶（L-glutamate dehydrogenase ）
2．转氨基作用
⑴ 转氨基作用的概念
在转氨酶的作用下 ,可逆地把氨基酸的 α-氨基转 移到另一种 α-酮酸的酮基上 ,生成相应的氨基酸； 原来的氨基酸则转变成 α-酮酸（α-ketoacid ）。 故为转氨基作用。
COOH COOH 转氨酶
NNADDHH++H++N+HNH3 3
α- 酮戊二酸 丙氨酸
H2O+NAD +
COOH
(CH 2)2 CHNH 2 COOH 谷氨酸
+ NH 3 + ATP
谷氨酰胺合成酶
CONH 2 (CH 2)2 CHNH 2
COOH 谷氨酰胺
+ ADP + Pi
谷氨酰胺作用的特点：
① 将脑和肌肉组织中的氨运送至肝脏或肾脏。 ② 谷氨酰胺不仅起氨运输的作用，而且是解
谷丙转氨酶 (glutamic pyruvic transaminase, GPT, 又称ALT ) 和谷草转氨酶（ glutamic oxaloacetic transaminase,GOT 又称AST ）。 ④ 转氨酶在体内广泛存在 ,但各组织中含量不等。 应用的意义：可作为临床上疾病诊断和预后