第三章 酶 一、 名词解释 1 Km 2 限速酶 3 酶的化学修饰 4 结合酶 5
生化名词解释
生化名词解释第一章1.等电点：当蛋白质溶液处于某一pH值时，其分子解离成正负离子的趋势相等，成为兼性离子，此时该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
2.蛋白质的变性：在某些理化因素作用下，使蛋白质严格的空间结构受到破坏，从而引起蛋白质理化性质的改变和生物学功能丧失，称为蛋白质的变性。
第二章1.核酸的变性：在某些理化因素的作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性即称为核酸的变性。
第三章1.核酶：具有催化活性的RNA。
2.酶原的激活：酶原在一定条件下，可转化成有活性的酶，此过程称为酶原的激活。
3.竞争性抑制作用：抑制剂的结构与底物的结构极其相似，可以与底物竞争酶的活性中心，从而抑制酶促反应速度，此种抑制作用称为竞争性抑制作用。
4.同工酶：指能催化相同的化学反应，但其分子组成、理化性质以及免疫学性质等均不相同的一组酶。
5.酶的活性中心：必需基因在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，能与底物特异结合并将底物转化为产物，此区域称为酶的活性中心。
第四章1.糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖分解成乳酸的过程称为糖酵解。
2.乳酸循环：肝脏将乳酸异生成葡萄糖，葡萄糖释入血液后又被肌肉摄取，再经糖酵解途径生成乳酸，这种代谢循环途径称为乳酸循环。
3.三羧酸循环：由乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始，经反复脱氢、脱羧再生成草酰乙酸的循环反应过程称为三羧酸循环。
4.糖异生：由非糖化合物转变成葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
第五章1.呼吸链：由多种酶和辅酶组成的递氢体和递电子体按一定顺序排列在线粒体内膜上，构成一条递氢的连锁反应体系，此反应体系与细胞摄取氧的呼吸过程相关，故称为呼吸链。
2.氧化磷酸化：代谢物脱氢经呼吸链传递交给氧生成水时所释放的能量使ADP磷酸化生物氧化生成ATP的过程称为氧化磷酸化。
3.P/O比值：P/O比值是指每消耗一克原子氧所需消耗的无机磷的克原子数。
4.底物水平磷酸化：高能化合物中的能量直接转移到ADP(或GDP)生成ATP(或GTP)的过程。
生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
第三章 酶 一、 名词解释 1 Km 2 限速酶 3 酶的化学修饰 4 结合酶 5
第三章酶一、名词解释1.Km2.限速酶3.酶的化学修饰4.结合酶5.Allosteric regulation6.别构调节7.Activators8.辅基9.反竞争性抑制作用10.酶的特异性二、填空1.在酶浓度不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度的作图呈____________双曲线，双倒数作图呈线。
2. Km值等于酶促反应速度为最大速度时的________________浓度。
3.关键酶所催化的反应具有下述特点：催化反应的速度，因此又称限速酶；催化反应，因此它的活性决定于整个代谢途径的方向；这类酶常受多种效应剂的调节。
4. 可逆性抑制作用中，抑制剂与酶的活性中心相结合，抑制剂与酶的活性中心外的必需基团相结合。
5. 酶的化学修饰主要有磷酸化与脱磷酸，，________________，腺苷化与脱腺苷及SH与-S-S-互变等，其中磷酸化与脱磷酸化在代谢调节中最为多见。
6. 同工酶指催化的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质的一组酶。
7. 竞争性抑制剂使酶对底物的表观Km ，而Vmax 。
8. 酶的特异性包括特异性，特异性与特异性。
三、问答1.简述酶的“诱导契合假说”。
2.酶与一般催化剂相比有何异同？3.什么是同工酶？请举例说明。
4.金属离子作为酶的辅助因子有哪些作用？5.说明温度对酶促反应速度的影响及其实用价值。
参考答案一、名词解释1. 即米氏常数。
Km米氏常数是单底物反应中酶与底物可逆地生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合。
Km=k2+k3/k1 米氏常数等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
2.指整条代谢通路中，催化反应速度最慢的酶，它不但可以影响整条代谢途径的总速度，还可改变代谢方向，是代谢途径的关键酶，常受到变构调节和/或化学修饰调节。
3.某些酶分子上的一些基团，受其他酶的催化发生共价化学变化，从而导致酶活性的变化。
4.酶分子中除含有氨基酸残基组成的多肽链外，还含有非蛋白部分。
生物化学名词解释
1．等电点：使某氨基酸所带的正、负电荷数相等时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2．变构效应：O2与Hb结合后引起Hb的构象变化。
3．脂肪动员：脂肪细胞中储存的甘油三酯经脂肪酶的催化，逐步水解释出甘油和脂肪酸，运送到全身各组织利用。
4．一碳单位：某些氨基酸代谢产生的含有一个碳原子的基团称一碳单位。
5．酶的化学修饰：某些酶分子上的一些基团，受其它酶的催化而发生了化学改变，从而引起其催化活性的改变。
6．碱基互补：碱基对必定是嘌呤与嘧啶配对，而且只能是A—T，G —C，前者间形成两个氢键，后者间形成三个氢键，这种碱基配对称为碱基互补。
7．酶的特异性（专一性）：一种酶只能催化一类化合物或一定的化学键，促进一定的化学反应，生成一定的产物。
8．酶的竞争性抑制作用：有些与酶作用底物结构相似的物质能和底物分子竞争与酶的活性中心相结合，酶与这种物质结合后，就不能再与底物结合，这种作用称为酶的竞争性抑制作用。
9．蛋白质的腐败作用：在肠道中未经彻底消化的蛋白质、多肽和未吸收的氨基酸受肠道细菌体内多种酶的作用，发生质变。
10．脂肪酸的β—氧化：是指氧化过程发生在脂酰基的β碳原子上。
11．联合脱氨基作用：是指氨基移换作用与氧化脱氨基作用联合进行脱去氨基生成α-酮酸。
12．限速酶：由若干酶催化一个连续代谢过程时，如能确定各种酶催化反应底物的Km值及相应的底物浓度时，可推断出其中Km值最大的一步反应为该连续反应中的限速反应，该酶为限速酶。
13．蛋白质的变性：蛋白在某些理化因素的作用下，其空间结构受到破坏，生物学活性丧失，理化性质发生改变。
14．酶原的激活：是指无活性的酶原在一定条件下能转变成有活性的酶。
15．基因工程：是应用酶学的方法，在体外将各种来源的遗传物质与载体DNA结合成一复制子，继而导入宿主细胞，生长、筛选出含有目的基因的转化子细胞。
16．同工酶：在同一种属、同一机体的不同组织，甚至在同一组织细胞的不同亚细胞器中存在着催化相同的化学反应，而分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。
酶的化学修饰名词解释是什么
酶的化学修饰名词解释是什么酶是生物体内一类催化剂。
它们是由蛋白质组成的，能够加速生物化学反应的速度，但反应本身不会被改变。
酶的活性与其分子结构密切相关，而化学修饰则是指通过改变酶的分子结构来调节其活性或功能的方法。
在这篇文章中，我们将探讨酶的化学修饰的概念、方法和应用。
一、酶的化学修饰是什么？酶的化学修饰是指通过引入化学基团或小分子到酶的分子结构上，从而改变酶的活性、稳定性或选择性的过程。
化学修饰可以发生在酶的氨基酸残基上，如蛋白质N-或C-端基团，也可以直接作用于酶的辅助因子上。
这些修饰可以是酶天然产生的，也可以是人工合成的，用于改善特定酶的性质或开发新的催化功能。
二、常见的化学修饰方法1. 脱氨基修饰：通过酶的氨基酸残基上的脱氨酶催化作用，去除酶中的氨基基团（如酰胺基、酮基等），从而改变酶的电荷分布和立体结构，进而调节酶的催化活性。
例如，氨基酸的去乙酰化可以通过脱乙酰化酶来实现。
2. 硫醇修饰：利用巯基（-SH）在酶分子中的反应活性，可通过脱氧剂（如巯基还原酶）的作用，降低或增加酶中硫醇含量，从而改变酶的三维结构和活性。
硫醇修饰还可以通过反应性硫醇试剂与酶中的巯基反应，如巯基化合物或含硫醇的小分子，来调节酶的性质。
3. 糖基化修饰：通过酶的氨基酸残基与糖分子发生酯键或糖苷键的形成，将糖基连接到酶分子上，从而改变酶的电荷分布和溶解度，以及与其他分子的相互作用。
糖基化修饰常见于糖基转移酶催化的反应过程中，如糖基转移酶可将糖基转移至酶分子的特定氨基酸残基上。
4. 磷酸化修饰：磷酸添加到酶的氨基酸残基上，通过调节酶的电荷分布和构象来改变酶的活性和功能。
磷酸化修饰对于调控细胞信号传导和调控酶的催化活性具有重要作用。
它可以通过激酶催化磷酸化反应，或者通过磷酸酯酶催化去磷酸化反应，来实现。
三、酶的化学修饰的应用1. 工业应用：通过化学修饰可以改善酶的催化效率、稳定性和选择性，从而提高酶在工业上的应用价值。
生物化学名词解释
生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1.肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。
2.等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
3.模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥特殊的功能，称为模体。
4.结构域：分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域。
5.亚基：在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。
6.肽单元：在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。
7.蛋白质变性：在某些理化因素影响下，蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。
第二章核酸的结构与功能1. DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环，双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性。
2. Tm：即溶解温度，或解链温度，是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度。
在Tm时，核酸分子50%的双螺旋结构被破坏。
3.增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露，使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应。
4. HnRNA：核内不均一RNA。
在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。
hnRNA在细胞核内存在时间极短，经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中。
5.核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。
6.核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交。
名词解释
肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。
肽：由两个或两个以上氨基酸借肽键连接而形成的链状化合物。
肽键平面（肽单元）：肽键中的C-N键具有部分双键的性质，不能自由旋转，因此，肽键中的C、O、N、H 四个原子处于一个平面上，称为肽键平面或肽单元。
蛋白质分子的一级结构：指构成蛋白质分子中的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。
亚基：在蛋白质分子的四级结构中，每一个具有独立三级结构的多肽链称为亚基。
蛋白质的等电点：在某一pH溶液中，蛋白质分子可解离成带成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。
模体（模序）：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构。
如锌指结构。
结构域：在多肽链上相邻的模序结构紧密联系，形成两个或多个在空间上可以明显区别的紧密球状结构区域。
蛋白质变性：在某些理化因素影响下，致使蛋白质的空间构象破坏，从而使蛋白质的理化性质和生物学活性发生改变，称之这为蛋白质变性。
变构效应：当小分子物质特异地与蛋白质结合后，引起蛋白质构象发生变化。
从而导致其生物活性改变称之为变构效应。
协同效应：具有四级结构的蛋白质，当一个亚基与其配体结合后，能影响蛋白质分子中萁他亚基与配体的结合能力。
如果是促进作用则称为正协同效应；反之际，则为负协同效应。
盐析：向蛋白质溶液中加入大量中性盐，破坏了维持蛋白质溶液的两个稳定因素即水化膜和电荷层，导致蛋白质的溶解度降低发生沉淀，称为盐析。
酶的活性中心：必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域叫酶的活性中心。
可逆性抑制作用：酶蛋白与抑制剂以非共价键方式结合，使酶活性降低或丧失，但可用透析、超滤等方法将抑制剂除去，酶活性得以恢复。
不可逆性抑制作用：抑制剂与酶活性中心的必需基团以共价键结合而使酶失活，用透析、超滤等方法不能除去抑制剂的抑制作用。
酶的化学修饰名词解释
酶的化学修饰名词解释酶的化学修饰是指通过特定的化学反应改变酶分子的结构或功能的过程。
这些化学修饰可以通过直接作用于酶分子上的特定基团，例如氨基酸残基，或者通过与酶分子相互作用的小分子，如离子或小分子酶抑制剂来实现。
酶的化学修饰可以发生在酶的各个功能区域，包括底物结合位点、催化位点和调节位点等。
这些修饰可以改变酶的催化活性、底物结合亲和力、酶的构象状态以及酶的稳定性，从而影响酶的活性和功能。
常见的酶的化学修饰包括磷酸化、糖基化、乙酰化、甲基化、硫酸化等。
其中，磷酸化是最常见的酶修饰方式之一。
磷酸化是通过磷酸酶将磷酸基团与酶分子上的特定氨基酸残基（通常为丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸）结合而实现的。
磷酸化修饰可以改变酶的结构和功能，常用于调控酶的活性和底物结合能力。
另一个常见的酶的化学修饰是糖基化。
糖基化是指酶分子上的糖分子与特定氨基酸残基结合形成糖链的化学修饰方式。
糖基化修饰可以影响酶的稳定性和折叠状态，同时还可以通过与其他分子（如细胞表面受体）的相互作用而影响酶的功能和功能。
乙酰化是指酶分子上的乙酰基团与特定氨基酸残基结合形成乙酰化修饰。
乙酰化修饰可以改变酶的活性和稳定性，通常涉及到酶的底物结合和催化过程。
甲基化是指酶分子上的甲基基团与特定氨基酸残基结合形成的化学修饰。
甲基化修饰可以改变酶的结构和功能，常用于调控酶的底物结合亲和力和催化活性。
硫酸化是指酶分子上的硫酸基团与特定氨基酸残基结合形成硫酸化修饰。
硫酸化修饰可以影响酶的催化活性和底物结合能力，通常涉及到酶的调节和信号传导过程。
总之，酶的化学修饰是通过特定的化学反应改变酶分子的结构或功能的过程。
这些修饰可以影响酶的底物结合能力、活性、稳定性和调节等，从而调控酶的催化活性和功能。
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第三章酶
一、名词解释
1.Km
2.限速酶
3.酶的化学修饰
4.结合酶
5.Allosteric regulation
6.别构调节
7.Activators
8.辅基
9.反竞争性抑制作用
10.酶的特异性
二、填空
1.在酶浓度不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度的作图呈____________双曲线，双倒数作图呈线。
2. Km值等于酶促反应速度为最大速度时的________________浓度。
3.关键酶所催化的反应具有下述特点：催化反应的速度，因此又称限速酶；催化反应，因此它的活性决定于整个代谢途径的方向；这类酶常受多种效应剂的调节。
4. 可逆性抑制作用中，抑制剂与酶的活性中心相结合，抑制剂与酶的活性中心外的必需基团相结合。
5. 酶的化学修饰主要有磷酸化与脱磷酸，，________________，腺苷化与脱腺苷及SH与-S-S-互变等，其中磷酸化与脱磷酸化在代谢调节中最为多见。
6. 同工酶指催化的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质的一组酶。
7. 竞争性抑制剂使酶对底物的表观Km ，而Vmax 。
8. 酶的特异性包括特异性，特异性与特异性。
三、问答
1.简述酶的“诱导契合假说”。
2.酶与一般催化剂相比有何异同？
3.什么是同工酶？请举例说明。
4.金属离子作为酶的辅助因子有哪些作用？
5.说明温度对酶促反应速度的影响及其实用价值。
参考答案
一、名词解释
1. 即米氏常数。
Km米氏常数是单底物反应中酶与底物可逆地生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合。
Km=k2+k3/k1 米氏常数等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
2.指整条代谢通路中，催化反应速度最慢的酶，它不但可以影响整条代谢途径的总速度，还可改变代谢方向，是代谢途径的关键酶，常受到变构调节和/或化学修饰调节。
3.某些酶分子上的一些基团，受其他酶的催化发生共价化学变化，从而导致酶活性的变化。
4.酶分子中除含有氨基酸残基组成的多肽链外，还含有非蛋白部分。
这类结合蛋白质的酶称为结合酶。
其蛋白部分称为酶蛋白，非蛋白部分称为辅助因子，有的辅助因子是小分子有机化合物，有的是金属离子。
酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化活性。
5. 即变构调节，某些物质能以非共价键形式与酶活性中心以外特定部位结合，使酶蛋白分子构象发生改变，从而改变酶的活性。
6.体内有的代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地结合，使酶发生变构并改变其催化活性。
此结合部位称为别构部位或调节部位。
对酶催化活性的这种调节方式称为别构调节。
受别构调节的酶称为别构酶。
导致别构效应的代谢物称为别构效应剂。
有时底物本身就是别构效应剂。
在多数情况下，代谢途径中的第一个酶或处于几条代谢途径交汇点的酶多为别构酶。
当后续代谢产物堆积时，它们作为效应剂抑制上游的别构酶；别构酶也可因产物的匮乏而激活。
7. 即激活剂。
使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。
激活剂大多为金属离子，少数为阴离子。
也有许多有机化合物激活剂。
大多数金
属离子激活剂对酶促反应是不可缺少的，否则将测不到酶的活性。
这类激活剂称为酶的必需激活剂；有些激活剂不存在时，酶仍然具有一定的催化活性，这类激活剂称为酶的非必需激活剂。
8. 合蛋白质中的非蛋白部分被称为辅基，绝大部分辅基是通过非共价键与蛋白部分相连，辅基与该蛋白质的功能密切相关。
9.抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物的量下降。
这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。
此类抑制作用同时降低反应的最大速度和表观Km值。
10.酶对其所作用的底物具有较严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物。
酶的这种特性称为酶的特异性。
根据酶对其底物选择的严格程度不同，酶的特异性大致分为三种类型：绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。
二、填空
1. 矩形；直
2. 一半；底物
3.最慢单向反应或非平衡反应
4.竞争性非（反）竞争性
5.乙酰化与脱乙酰甲基化与去甲基
6.相同不同
7. 增大不变
8. 绝对相对立体异构
三、问答题
1．酶在发挥其催化作用之前，必须先与底物密切结合。
这种结合不是锁与钥匙式的机械关系，而是在酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，这一过程称为没底物结合的诱导契合假说。
酶的构象改变有利于与底物结合；底物也在酶的诱导下发生变形，处于不稳定状态，易受酶的催化攻击。
这种不稳定状态称为过渡态。
过渡态的底物与酶的活性中心在结构上最相吻合，从而降低反应的活化能。
2. 相同点：1）反应前后无质和量的改变；
2）只催化热力学允许的反应；
3）不改变反应的平衡点；
4）作用的机理都是降低反应的活化能。
不同点：1）酶的催化效率高；
2）对底物有高度特异性；
3）酶在体内处于不断的更新之中；
4）酶的催化作用受多种因素的调节；
5）酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求严格
3. 同工酶是长期进化过程中基因分化的产物。
同工酶是指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。
不同的同工酶在不同组织器官中的含量与分布比例不同。
这主要是不同组织器官合成同工酶各亚基的速度不同和各亚基之间杂交的情况不同所致。
不同的同工酶对底物的亲和力不同。
这使不同的组织与细胞具有不同的代谢特点。
当某组织发生疾病时，可能有某种特殊的同工酶释放出来，同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断。
例如心肌梗死后6~18小时，CK2释放入血，而LDH的释放比CK迟1~2天。
正常血浆LDH2的活性高于LDH1，心肌梗死时可见LDH1大于LDH2。
这些改变可见于所有的心肌梗死病例。
4. 1）作为酶活性中心的催化基团参加反应；
2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用；
3）为稳定酶的空间构象所必需；
4）中和阴离子，降低反应的静电斥力。
5. 酶是生物催化剂，温度对酶促反应速度具有双重影响。
升高温度一方面可加快酶促反应速度，但同时也增加酶变性的机会，有使酶促反应速度降低。
温度升高到60o C以上时，大多数酶开始变性；80o C时，多数酶的变性已不可逆。
综合这两种因素，酶促反应速度最大时的环境温度称为酶促反应的最适温度。
在环境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这一效应起主导作用，温度每升高10o C，反应速度可加大1~2倍。
温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性而降低。
临床上低温麻醉就是利用酶的这一性质以减慢组织细胞代谢速度，提高机体对氧
和营养物质缺乏的耐受性，利于手术治疗。
低温保存生物制品和菌种也是基于这一原理。
生化实验中测定酶的活性时，应严格控制反应体系的温度。
酶制剂应保存在冰箱中，从冰箱中取出后应立即应用，以免因酶的变性而影响测定结果。