氨基酸结构特点
氨基酸(amino acid)的结构与性质
第一章氨基酸(amino acid)的结构与性质•蛋白质(protein)是一类重要的生物大分子，是生命的物质基础。
分子中主要的元素组成是：C、H、O、N、S等。
其中N元素的含量相对稳定，约为16%，故每克氮相当于6.25克蛋白质。
•蛋白质的基本组成单位－－－氨基酸第一节氨基酸的结构与分类一、氨基酸的结构组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约二十种不同的氨基酸。
从氨基酸的结构通式可以看出：◆构成蛋白质的氨基酸均为L—α—氨基酸。
◆除R为H（甘氨酸）外，其余氨基酸均具有旋光性。
L-α-氨基酸的结构通式COOH│H2N —C —H│R*在空间各原子有两种排列方式：L——构型与D——构型，它们的关系就像左右手的关系，互为镜像关系，下图以丙氨酸为例：二、氨基酸的分类：1.按氨基酸分子中羧基与氨基的数目分：酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸；中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
2.按侧基R基的结构特点分：脂肪族氨基酸芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸 杂环氨基酸：脯氨酸、组氨酸3.按侧基R基与水的关系分：非极性氨基酸：有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸；极性不带电氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸；极性带电氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4. 按氨基酸是否能在人体内合成分： 必需氨基酸：指人体内不能合成的氨基酸，必须从食物中摄取，有八种：赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸。
非必需氨基酸：指人体内可以合成的氨基酸。
有十种。
半必需氨基酸：指人体内可以合成但合成量不能满足人体需要（特别是婴幼儿时期）的氨基酸，有两种：组氨酸、精氨酸。
有机化学基础知识点氨基酸与蛋白质的结构与性质
有机化学基础知识点氨基酸与蛋白质的结构与性质有机化学基础知识点：氨基酸与蛋白质的结构与性质在有机化学中，氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位。
了解氨基酸的结构和性质对于深入理解蛋白质的功能和作用至关重要。
本文将介绍氨基酸的基本结构、分类以及蛋白质的结构和性质。
一、氨基酸的基本结构氨基酸是由一个氨基基团(-NH2)、一个羧酸基团(-COOH)和一个侧链基团(R)组成的。
氨基酸的碳原子上还有一个氢原子和一个与侧链基团连接的碳原子，即α碳原子。
氨基酸的侧链基团可以是不同的有机基团，决定了氨基酸的性质和功能。
根据侧链基团的性质，氨基酸可分为以下几类：1. 构成氨基酸主链的非极性氨基酸，如甘氨酸、丙氨酸等。
它们的侧链基团都是非极性的烷基或芳香烃基，不带电荷。
2. 构成氨基酸主链的极性氨基酸，如天冬酰胺酸、谷氨酸等。
它们的侧链基团含有极性官能团，具有某种电荷。
3. 构成氨基酸主链的带电氨基酸，如赖氨酸、精氨酸等。
它们的侧链基团带正电荷，在生物体内具有重要的生理功能。
此外，还有一些特殊的氨基酸，如脯氨酸、半胱氨酸等，它们在氨基酸的结构中具有特殊的官能团或化学键，参与了许多重要的生物反应。
二、蛋白质的结构蛋白质是由一条或多条多肽链组成，每个多肽链由多个氨基酸残基以肽键相连而成。
多肽链的折叠和空间排布决定了蛋白质的功能和性质。
1. 一级结构：指多肽链上氨基酸残基的线性排列顺序。
氨基酸之间通过肽键连接，多肽链的N端和C端分别指代氨基末端和羧基末端。
2. 二级结构：指蛋白质中多肽链的局部结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠，它们是由氢键相互作用所稳定的。
3. 三级结构：指整个多肽链的三维空间结构。
蛋白质的三级结构由多个二级结构单元通过各种非共价键相互作用而形成。
4. 四级结构：指多肽链与多肽链之间的空间排布和相互作用。
多个多肽链通过非共价键和共价键相互连接而形成更复杂的蛋白质结构。
蛋白质的结构多种多样，不同的结构决定了不同的功能。
生物化学复习资料
生物化学复习资料1。
氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α—碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子)。
所以α—碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L—氨基酸与D—氨基酸之分，标准氨基酸均为L—氨基酸。
2。
酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸3。
氨基酸的两性电离:氨基酸都含有氨基和羧基,氨基可以结合H+而带正电荷，羧基可以给出H+而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离.等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某一ph值条件下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点.4。
试比较蛋白质和多肽的区别：多肽链是蛋白质的基本结构,实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋白质（①分子量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽〉，分子量＞10kDa的是蛋白质，胰岛素例外，它是蛋白质②一个多肽分子只有一条肽链，而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链③多肽的生物活性可靠与其构象无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的构象会改变其生物活性④许多蛋白质含有辅基，而多肽一般不含辅基5。
简述蛋白质的一二三四级结构，常见的二级结构有哪些？一：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构,包括二硫链的位置二：蛋白质多肽链局部片段的构象,不涉及侧链的空间排布：α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。
三：在一级结构中相隔较远的一些氨基酸依靠非共价键及少量共价键相互结合,使多肽链在二级结构基础上进一步折叠，形成特定的空间结构,这就是蛋白质的三级结构。
四：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构6。
氨基酸的结构通式及特点
氨基酸的结构通式及特点
氨基酸的结构是由一个氨基、一个羧基、一个氢和一个R基连在同一个中心C原子上组成。
这样分子式就为C2H4O2R。
氨基酸的结构特点：每种氨基酸分子中至少有一个氨基和一个羧基;都有一个氨基和一个羧基链接在同一个碳原子上;各种氨基酸之间的区别在于r基(侧链基团)的不同。
氨基酸的结构通式及特点 1
氨基酸为无色晶体，熔点超过200℃，比一般有机化合物的熔点高很多。
α一氨基酸有酸、甜、苦、鲜4种不同味感。
谷
氨酸单钠盐和甘氨酸是用量最大的鲜味调味料。
氨基酸一般易溶于水、酸溶液和碱溶液中，不溶或微溶于乙醇或乙醚等有机溶剂。
氨基酸在水中的溶解度差别很大，例如酪氨酸的溶解度最小，25℃时，100 g水中酪氨酸仅溶解0.045 g，但在热水巾酪氨酸的溶解度较大。
赖氨酸和精氨酸常以盐酸盐的形式存在，因为它们极易溶于水，因潮解而难以制得结晶。
氨基酸的结构通式及特点 2
(1)脂肪族氨基酸：
丙、安定、亮亮、异亮、蛋、芦笋、谷、莱、香精、甜、丝、苏、半胱胺、天冬酰胺、谷氨酰胺。
(2)芳香族氨基酸:苯丙氨酸和酪氨酸。
(3)杂环氨基酸:组氨酸和色氨酸。
(4)杂环亚氨基酸：脯氨酸。
蛋白质的结构组成氨基酸的结构特点：数量、结构中心
该化合物叫___________
(5)、一个80肽化合物，至少有____个氨基和_____个
羧基，有_____个肽键，有_____个氨基酸，最多有
___种氨基酸，至少失去整_理_课_件__个水分子数
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核酸
• 核酸有两类：脱氧核糖核酸（DNA） 核糖核酸 （RNA）
• 核酸的基本组成单位：核苷酸 • 核苷酸：五碳糖 + 含氮碱基 + 磷酸 • 核苷酸有两类：脱氧核苷酸、核糖核苷酸
蛋白质的结构组成 1、氨基酸的结构特点：数量、结构（中心Ｃ） 2、多肽链： 肽键来源（与氨基酸） 肽键的结构 水的来源 肽链的结构特点 数量、结构（肽键）
影响因素蛋白质的多样性： 肽链：氨基酸的数量、种类、氨基酸 肽链：空间构象 物理：温度 化学：ＰＨ、重金属、化学键 实例：运动员、蒸煮后蛋白质变化
整理课件
13
核
脱
糖氧核核苷 Nhomakorabea苷
脱
核
氧
糖
核
核
苷
苷
酸
整理课件
1酸4
核酸
（１）组成元素: Ｃ、Ｈ、Ｏ、Ｎ、Ｐ （２）分子量：很大，几十万－－几百万 （３）基本单位：核苷酸
整理课件
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图:脱氧核糖核酸
整理课件
18
核酸
（４）核酸的种类和分布：
脱氧核糖核酸（ＤＮＡ）：主要存在于细胞核中 核糖核酸（ＲＮＡ）：主要存在于细胞质中
整理课件
5
蛋白质的形成：氨基酸的缩合反应
若N个氨基酸形成一条肽链，发生了几次缩合反应、
脱去几分子水、形成几个肽键、构成几肽化合物，
肽链至少有几个羧基和氨整理基课件？
6
脱水缩合反应的５大考点
2022生化思考题详细答案解析(医学本科生适用)
生物化学思考题1、叙述L-α氨基酸结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质的关系。
结构特点：氨基酸是较酸分子的a-氢原子被氨基取代直接形成的有机化合物，即当氨基酸的氨基与殁基连载同一个碳原子上，就成为a-氨基酸。
氨基酸中与竣基直接相连的碳原子上有个氨基，这个碳原子上连的集团或原子都不一样，称手性碳原子，当一束偏振光通过它们时，光的偏振方向将被旋转，根据旋转的方向分为左旋和右旋即D系和L系，L-a-氨基酸再被骗争光照射时，光的偏正方向为左旋。
R为侧链，连接-COOH的碳为a-碳原子为不对称碳原子（除了甘氨酸）不同的氨基酸其R基团结构各异。
根据测链结构可分为：①含煌链的为非极性脂肪族氨基酸，如丙氨酸；②含极性不带电荷的为极性中性氨基酸，如半胱氨酸；③含芳香基的为芳香族氨基酸，如酪氨酸；④含负性解离基团的为酸性氨基酸，如谷氨酸；⑤含正性解离基团的为碱性氨基酸，如精氨酸。
2、简述蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构基本概念及各结构层次间的内在关系。
蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也是蛋白质最基本的结构。
主要化学键是肽键，二硫键也是一级结构的范畴。
蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
主要化学键为氢犍。
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构,称为蛋白质的三级结构，蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力等。
具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋臼质，其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构，其中，每个具有独立三级结构的多肽链单位称为亚基。
层次之间的关系：一级结构是空间构象的基础，决定高级结构；氨基酸的残基影响二级结构的形成，二级结构以一级结构为基础；在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构;具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。
α-,β-,γ-,w 氨基酸结构类型
α-,β-,γ-,w 氨基酸结构类型α-氨基酸结构类型α-氨基酸是一类常见的氨基酸，其中最常见的是α-氨基酸。
α-氨基酸的结构特点是氨基和羧基连接在同一个碳原子上，形成一个共轭体系。
α-氨基酸可以分为两类：蛋白质中的氨基酸和非蛋白质中的氨基酸。
蛋白质中的氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，共有20种。
它们的共同结构特点是：氨基和羧基连接在α碳上，α碳上还有一个侧链。
这些侧链的不同，使得不同的氨基酸具有不同的性质和功能。
例如，赖氨酸具有阳离子性，可以与DNA和RNA结合；缬氨酸具有亲水性，可以与水分子形成氢键。
蛋白质的结构和功能都与这些氨基酸的侧链有关。
非蛋白质中的氨基酸是一类不参与蛋白质合成的氨基酸。
它们在生物体内具有多种功能。
例如，谷氨酸是中枢神经系统的主要兴奋性神经递质；甘氨酸是体内的一种重要的氨基酸代谢产物，可以通过酮酸合成途径合成葡萄糖。
β-氨基酸结构类型β-氨基酸是一类与α-氨基酸结构相似但略有不同的氨基酸。
β-氨基酸的结构特点是氨基和羧基连接在β碳上，形成一个共轭体系。
与α-氨基酸不同，β-氨基酸的侧链在β碳上而不是α碳上。
β-氨基酸的共轭体系使其具有特殊的光学性质和生物活性。
例如，β-丙氨酸是一种天然存在的β-氨基酸，具有抗菌和抗病毒活性。
γ-氨基酸结构类型γ-氨基酸是一类具有独特结构的氨基酸。
γ-氨基酸的结构特点是氨基和羧基连接在γ碳上，形成一个共轭体系。
γ-氨基酸在生物体内广泛存在，具有多种功能。
例如，谷氨酸是一种重要的氨基酸代谢产物，参与体内氨基酸的转化和合成；γ-氨基丁酸是一种神经递质，在中枢神经系统中起着重要的调节作用。
w氨基酸结构类型w氨基酸是一类非天然存在的氨基酸，其命名方式与其他氨基酸不同。
w氨基酸的结构特点是氨基和羧基连接在w碳上，形成一个共轭体系。
w氨基酸在生物体内通常是通过化学合成或基因工程等方法合成的。
w氨基酸的独特结构赋予其特殊的性质和功能。
例如，w-脯氨酸是一种w氨基酸，具有较强的抗菌活性和抗氧化活性。
20种氨基酸的共同结构特点
20种氨基酸的共同结构特征
哎呀，说起这20种氨基酸嘛，它们可是蛋白质里头的“小砖块”，各有各的性子，但要说共同结构特征，那还是能摆一摆龙门阵的。
首先嘞，这些个氨基酸啊，都爱“拖家带口”的，每个都至少带了个氨基（我们喊它“氨基幺儿”）和一个羧基（那就叫“羧基妹儿”吧），这两个家伙就像氨基酸的左右护法，必不可少。
再细看，它们中间还有个“碳大爷”，这碳大爷可是个能耐人，一边拉着氨基幺儿的手，一边又勾着羧基妹儿的小指头，中间还抽空儿跟个氢原子（就叫它“小氢娃”）和个侧链（这侧链花样多，有的是简单的氢，有的复杂得像个小树林，我们就不细究了）扯上了关系。
这结构，简直就是个“四口之家”，和谐得很。
最关键的是，这“四口之家”还能手拉手围成个圈，叫个啥来着？哦对，叫肽键，一链接起来，那就是蛋白质的长城了，又坚固又复杂。
所以说嘛，这20种氨基酸，虽然性格迥异，但都有这么个共同的家庭结构，团结一致，才能构建出咱们生命里那些五花八门、功能各异的蛋白质来。
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氨基酸结构特点：蛋白质分子的基本组成单位。
20种，除脯为α-亚氨基酸、甘不含手性碳原子外，其余L-α-氨基酸。
分类：根据R基团极性大小：①非极性中性(8种)②极性中性(7种)③酸性 (Glu和Asp)④碱性 (Lys、Arg和His)。
体内不能合成，必须由食物蛋白质供给的氨基酸称为必需氨基酸。
酪和半胱需以必需为原料合成，故称半必需氨基酸。
生酮氨基酸：苯丙、酪、亮、色、赖。
生糖：能形成丙酮酸α-酮戊二酸琥珀酸和草酰乙酸的。
生酮和生糖：苯丙、酪氨基酸的脱氨基作用： 1．氧化脱氨基：反应过程包括脱氢和水解两步，反应主要由L-氨基酸氧化酶和谷氨酸脱氢酶所催化。
L-氨基酸氧化酶是一种需氧脱氢酶，该酶在人体内作用不大。
谷氨酸脱氢酶是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶。
该酶作用较大，属于变构酶，其活性受ATP，GTP的抑制，受ADP，GDP的激活。
2．转氨基作用：由转氨酶催化，将α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸酮基的位置上，生成相应的α-氨基酸，而原来的α-氨基酸则转变为相应的α-酮酸。
转氨酶以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶。
转氨基作用可以在各种氨基酸与α-酮酸之间普遍进行。
除Gly，Lys，Thr，Pro外，均可参加转氨基作用。
较为重要的转氨酶有：⑴丙氨酸氨基转移酶（ALT），又称为谷丙转氨酶（GPT）。
催化丙氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。
该酶在肝脏中活性较高，在肝脏疾病时，可引起血清中ALT活性明显升高。
⑵天冬氨酸氨基转移酶（AST），又称为谷草转氨酶（GOT）。
催化天冬氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。
该酶在心肌中活性较高，故在心肌疾患时，血清中AST活性明显升高。
3 ．联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程，称为联合脱氨基作用。
可在大多数组织细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。
4 ．嘌呤核苷酸循环（PNC）：这是存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱氨基作用方式。
在骨骼肌和心肌中，腺苷酸脱氨酶的活性较高，该酶可催化AMP脱氨基，此反应与转氨基反应相联系，即构成嘌呤核苷酸循环的脱氨基作用。
氨的代谢：鸟氨酸循环与尿素的合成：体内氨的主要代谢去路是用于合成尿素。
合成尿素的主要器官是肝脏，但在肾及脑中也可少量合成。
尿素合成是经鸟氨酸循环的反应过程来完成，催化这些反应的酶存在于胞液和线粒体中。
其主要反应过程如下：NH3+CO2+2ATP →氨基甲酰磷酸→胍氨酸→精氨酸代琥珀酸→精氨酸→尿素+鸟氨酸。
尿素合成特点：①在肝脏的线粒体和胞液中进行②合成一分子尿素需消耗4分子ATP③精氨酸琥珀酸合成酶是关键酶④分子中两个氮原子一个来源于NH3一个来源于天冬氨酸。
脱羧基作用：由氨基酸脱羧酶催化，辅酶为磷酸吡哆醛（只有组氨酸脱羧酶不需辅酶），产物为CO2和胺。
1 ．γ-氨基丁酸的生成：是一种重要神经递质，由L-谷氨酸脱羧产生。
由L-谷氨酸脱羧酶催化，在脑及肾中活性很高。
2．5-羟色胺的生成：也是重要神经递质且具强烈缩血管作用，原料色氨酸。
过程为：色氨酸→5羟色氨酸→5-羟色胺。
3．组胺的生成：组胺由组氨酸脱羧产生，具有促进平滑肌收缩，促进胃酸分泌和强烈的舒血管作用。
4．多胺的生成：精脒和精胺均属多胺，它们与细胞生长繁殖的调节有关。
合成原料为鸟氨酸，关键酶是鸟氨酸脱羧酶。
肽键 (peptide bond)是由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
氨基酸分子参与形成肽键后由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。
每条多肽链都有两端：自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链方向是N端→C端。
肽键平面(肽单位)：肽键具部分双键性质，不能自由旋转；组成肽键四个原子及其相邻两个α碳原子处同一平面上，为刚性平面结构，蛋白质的分子结构：一级为线状结构，二、三、四为空间 1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。
决定其空间结构。
2 ．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的由氢键维系的有规则的构象。
主要类型⑴α- 螺旋 ;结构特征①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm③相邻螺旋圈之间形成许多氢键④侧链基团位于螺旋的外侧。
影响α-螺旋形成的因素：①存在侧链基团较大的氨基酸残基；②连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③存在脯氨酸残基⑵β- 折叠：结构特征①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片②所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键③侧链基团分别交替位于片层的上、下方⑶β- 转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基间形成氢键维系⑷无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。
超二级结构：由若干相邻二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的、有规则的二级结构组合或二级结构串，在多种蛋白质中充当三级结构的构件 3．三级结构：多肽链所有原子的空间排布。
维系键是非共价键（次级键）；氢键、疏水键、范德华力、离子键，也可二硫键 4 ．四级结构：亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，维系键为非共价键。
亚基指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。
蛋白质的理化性质 :1 两性解离与等电点：蛋白质分子中仍存在游离氨基和羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离性质.蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液pH值称为蛋白质等电点2 胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。
分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶两个重要因素。
3蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。
4蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因素作用下，其特定空间结构被破坏而导致理化性质改变及生物活性丧失的现象。
因素：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。
蛋白质的生理功能：主要有：①是构成组织细胞的重要成分；②参与组织细胞的更新和修补；③参与物质代谢及生理功能的调控；④氧化供能；⑤其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、识别等。
蛋白质的分离与纯化：盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。
常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。
盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好。
凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。
氨基酸顺序分析： 1测定蛋白质分子中多肽链数目2拆分蛋白质分子多肽链3断开多肽链内二硫桥（过甲酸氧化法、巯基化合物还原法）4分析每一多肽链氨基酸组成5鉴定多肽链N- 末端（DNFB法）和C-末端残基 6裂解多肽链成较小片段（胰蛋白酶只断裂赖或精，糜断苯丙、酪、色等）7测定各肽段氨基酸序列（Edman降解法）8重建完整多肽链的一级结构9确定半胱氨酸残基间形成的S-S交联桥位置酶是由活细胞产生的生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学本质是蛋白质。
结合酶是由酶蛋白和辅助因子构成，酶蛋白与酶的底物特异性有关，辅助因子催化活性有关。
与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。
与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。
酶的活性部位 :特异的氨基酸残基比较集中的区域，即为酶活力直接相关的区域。
分为结合部位（负责与底物的结合决定专一性）和催化部位（负责催化底物键的断裂形成新键决定催化能力）酶促反应机制： 1．中间复合物学说与诱导契合学说：酶催化时，酶活性中心首先与底物结合生成一种酶-底物复合物（ES），此复合物再分解释放出酶，并生成产物，即中间复合物学说。
当底物与酶接近时，底物分子可诱导酶活性中心的构象发生改变，使之成为能与底物分子密切结合的构象，这就是诱导契合学说。
2．与酶的高效率催化有关的因素：①底物和酶的邻近效应与定向效应②底物的形变和诱导契合③酸碱催化④共价催化⑤金属离子催化⑥多元催化和协同效应⑦活性部位微环境的影响核酶：具有自身催化作用的RNA称为核酶，通常具有特殊的分子结构，如锤头结构。
酶促反应动力学: 底物浓度对反应速度影响：⑴底物对酶促反应的饱和现象：实验观察到，酶浓度不变时，不同底物浓度与反应速度关系为一矩形双曲线，即底物浓度较低时，反应速度的增加与底物浓度的增加成正比（一级反应）,此后，随底物浓度增加，反应速度增加量逐渐减少（混合级反应）,最后，底物浓度增加到一定量时，反应速度达到一最大值，不再随底物浓度增加而增加（零级反应）.⑵米氏方程及米氏常数：根据上述结果推导出上述矩形双曲线的数学表达式，即米氏方程：ν= Vmax[S]/(Km+[S])。
其中，Vmax为最大反应速度，Km为米氏常数。
⑶Km 和Vmax意义：①当ν=Vmax/2时，Km=[S]。
因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。
②当k-1>>k+2时，Km=k-1/k+1=Ks。
因此，Km可反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，酶与底物的亲和力越大.③Km可用于判断反应级数：当[S]<0.01Km时，ν=（Vmax/Km）[S]，反应为一级反应，即反应速度与底物浓度成正比；当[S]>100Km时，ν=Vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当 0.01Km <[S]<100Km时，反应处于零级反应和一级反应之间，为混合级反应。
④Km是酶的特征性常数：一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的Km值，来判断是否为不同的酶。
⑤Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同底物存在时，Km值最小者为该酶的最适底物。
⑥Km 可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当[S]=10Km时，ν=91%Vmax，为最合适的测定酶活性所需底物浓度。
⑦Vmax可用于酶的转换数的计算：当酶的总浓度和最大速度已知时，可计算出酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数.⑷Km 和Vmax的测定：用Lineweaver-Burk双倒数作图法和Hanes作图法。
抑制剂对反应速度的影响：凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。
分为⑴不可逆抑制作用：抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用。
如果以ν～[E]作图，就可得到一组斜率相同的平行线，随抑制剂浓度的增加而平行向右移动。
酶的不可逆抑制作用包括专一性抑制（如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制）和非专一性抑制（如路易斯气对巯基酶的抑制）两种。