fc受体研究进展(一)：fc受体的结构与分类
人IgAFc受体FcαRI（CD89）的结构与功能分析
ｓＣＤ８９分子的表面电荷分布不均匀，近膜的ＥＣ２结构域表面带有大量的正电荷，而远膜的ＥＣｌ结构域表面正电荷极少，仅散布有少量负电荷，其中可能与ＩｇＡ结合的区域以疏水性氨基酸残基侧链为主，几乎没有强烈的电荷存在，提示电荷相互作用在ＣＤ８９和ＩｇＡ的结合中不起主导作用。
利用分段表达的ｓＣＤ８９肽段，我们将中和抗体ＭＩＰ８ａ在ＣＤ８９上的结合位点限定在Ａｌａ７４至Ｓｅｒ９１之问。
点突变研究表明，Ａｒ９７６、Ｔｙｒ７７和Ｇｌｎ７８同时突变成Ａｌａ后，突变体丧失结合ＭＩＰ８ａ的能力，但是任何一个单一位点的突变均不影响同ＭＩＰ８ａ的结合；Ａｒ９８２、Ｈｉｓ８５突变为Ｇｌｙ和Ｇｌｕ后，也不再结合ＭＩＰ８ａ。
ｓＣＤ８９的晶体结构疑示，Ａｒ９７６．Ｇｉｎ７８和Ａｒ９８２一Ｈｉｓ８５在ＣＤ８９分子表面上相距较远，ＭＩＰ８ａ不可能同时结合这两个区域。
推测Ａｒ９７６一Ｇｌｎ７８突变成Ａｌａ后，与Ａｌａ７４、Ｇｌｙ７５一起可能红：ＳＤＳ微球上形成ｃｔ－ｈｅｌｉｘ结构，从而导致后面肽链构象的改变，失去结合ＭＩＰ８ａ的能力。
ＭＩＰ８ａ在ＣＤ８９分子上的结合位点位于Ａｒ９８２一Ｈｉｓ８５附近。
ＣＤ８９胞外区的结构证实了ＣＤ８９与ＬＩＲ和ＫＩＲ等受体的相似性，保守的疏水性残基在ＬＲＣ受体序列中的存在，提示结构域间疏水核心和肘型结构可能是多数ＬＲＣ受体的共同特点。
关键词：免疫球蛋白ＩｇＡＣＤ８９Ｆｃ受体疫球蛋白样受体白细胞免疫球蛋白样受体晶体结构点突变Ｓｆ９杀伤细胞免白细胞受体复合物１１１ＡＢＳＴＲＡＣＴＦｃⅡＲＩ（ａｌｓｏｃａｌｌｅｄＣＤ８９）ｉｓｔｈｅＦｃｒｅｃｅｐｔｏｒｆｏｒＩｍｍｕｎｏｇｌｏｂｕｈｎＡ（ＩｇＡ）．ＩｔｃｏｎｎｅｃｔｓＩｇＡａｎｄｅｆｆｅｃｔｏｒｃｅｌｌｓｔｈａｔａｒｅｍａｉｎｌｙｆｒｏｍｔｈｅｍｙｅｌｏｉｄｌｉｎｅａｇｅｉｎｃｌｕｄｉｎｇｎｅｕｆｆｏ口ｈｉｌｓ．ｅｏｓｉｎｏｐｈｉｌｓ，ｍｏｎｏｃｙｔｅｓ／ｍａｃｒｏｐｈａｇｅｓ，ｅｔｃ．ＷｈｅｎｃｌｕｓｔｅｒｅｄｂｙＩｇＡｉｍｍｕｎｅｃｏｍｐｌｅｘｅｓ，ＣＤ８９Ｃａｌｌｔｒｉｇｇｅｒａｂｒｏａｄｒａｎｇｅｏｆｉｍｍｕｎｅｒｅｓｐｏｎｓｅｓｉｎｃｌｕｄｉｎｇｐｈａｇｏｃｙｔｏｓｉｓ，ａｎｔｉｇｅｎｐｒｅｓｅｎｔａｔｉｏｎ，ＡＤＣＣ，ｓｕｐｅｒｏｘｉｄｅｇｅｎｅｒａｔｉｏｎａｎｄｒｅｌｅａｓｅｏｆｖａｒｉｏｕｓｃｙｔｏｋｉｎｅｓａｎｄｉｎｆｌａｍｍａｔｏｒｙｍｅｄｉａｔｏｒｓ．Ｓｔｒｕｃｔｕｒａｌｌｙ．ＣＤ８９ｉｓａｔｙｐｅＩｇｌｙｃｏｐｒｏｔｅｉｎｃｏｎｔａｉｎｉｎｇｔｗｏｅｘｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒＩｇ—ｌｉｋｅｄｏｍａｉｎｓａｎｄａｓｈｏｆｔｃｙｔｏｐｌａｓｍｉｃｔａｉｌ．ＡｌｔｈｏｕｇｈＣＤ８９ｉＳａｎＦｃｒｅｃｅｐｔｏｒ．ｉｔｓｓｅｑｕｅｎｃｅｉＳｌｅＳＳｈｏｍｏｌｏｇｙｔｏＯｔｈｅｒＦｃｒｅｃｅｐｔｏｒｓ．Ｉｎａｄｄｉｔｉｏｎ．ｉｔｈａｓｄｉｆｆｅｒｅｎｔｃｈｒｏｍｏｓｏｍｅｌｏｃａｔｉｏｎ，ｌｉｇａｎｄｂｉｎｄｉｎｇａｎｄｓｉｇｎａｌｔｒａｎｓｄｕｃｔｉｏｎｐａｔｈｗａｙｓ，ｉｎｄｉｃａｔｉｎｇｔｈａｔＣＤ８９ｉＳａｄｉｓｔｉｎｃｔＦｃｒｅｃｅｐｔｏｒ．ＩｎｏｒｄｅｒｔｏｕｎｄｅｒｓｔａｎｄｉｎｔｅｒａｃｔｉｏｎｓｏｆＣＤ８９ｗｉｔｈＩｇＡ．ｗｅｔｒｉｅｄｔｏｒｅｓｏｌｖｅｃｒｙｓｔａｌｓｔｒｕｃｔｕｒｅｏｆＣＤ８９．Ｔｈｅｒｅｆｏｒｅ．ｃＤＮＡｏｆｍｅｅｘｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｐａｒｔｏｆＣＤ８９（ｓＣＤ８９）ｗａｓｓｕｂｃｌｏｎｅｄｉｎｔｏｖａｒｉｏｕｓｖｅｃｔｏｒｓａｎｄｅｘｐｒｅｓｓｅｄｉｎｂａｃｔｅｒｉａａｎｄｉｎｓｅｃｔｃｅｌｌｓ．ＩｎＥｃｏｌｉ．ｓＣＤ８９ｗｉｔｈｏｒｗｉｔｈｏｕｔｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎｔａｇｓｓｕｃｈａｓＧＳＴ·ｔａｇ，Ｈｉｓ６－ｔａｇａｎｄｐｅｌＢｌｅａｄｅｒｐｅｐｔｉｄｅｆｏｒｍｅｄｉｎｃｌｕｓｉｏｎｂｏｄｉｅｓ．Ｉｎｉｎｓｅｃｔｃｅｌｌｓ．ｓＣＤ８９ｃＤＮＡｗａｓｃｌｏｎｅｄｉｎｔｈｅｒｅｆｏｒｍｅｄｔｒａｎｓｆｅｒｖｅｃｔｏｒｏｆＤＡｃＨＬＴ—Ｎａｔａｎｄｅｘｐｒｅｓｓｅｄｉｎｓｏｌｕｂｌｅｆｏｒｍ．ＷｅｓｔｅｍｂｌｏｔｔｉｎｇｓｈｏｗｅｄｓＣＤ８９ｅｘｐｒｅｓｓｅｄｉｎｉｎｓｅｃｔｃｅｌｌｓｈａｄｓｉｍｉｌａｒｍｏｌｅｃｕｌａｒｗｅｉｇｈｔｗｉｔｈｔｈａｔｅｘｐｒｅｓｓｅｄｉｎｂａｃｔｅｒｉａ．ＴＷＯｃｏｎｓｅｃｕｔｉｖｅＡＧＡｃｏｄｏｎｓｃｏｒｒｅｓｐｏｎｄｉｎｇｔｏＡｒ９５０ａｎｄＡｒ９５ｌｏｆｔｈｅｍａｔｕｒｅＣＤ８９ｐｅｐｔｉｄｅｗｅｒｅｆｏｕｎｄｔｏｂｅｈａｒｍｆｕｌｔｏｔｈｅｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎｏｆＣＤ８９ｉｎＥｃｏｌｉ．ＳｙｎｏｎｙｍｏｕｓｍｕｔａｔｉｏｎｓｏｆＡＧＡｔｏＣＧＣｏｒＣＧＴｓｉｇｎｉｆｉｃａｎｔｌｙｉｎｃｒｅａｓｅｄｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎｏｆｓＣＤ８９ｉｎＥｃｏｌｉ．Ａｒ西ｎｉｎｅｓａｌｔ．ｕｒｅａａｎｄＧｕＨＣｌｗｅｒｅｕｓｅｄａｓｒｅｖｅｒｓｉｂｌｅｄｅｔｅｒｇｅｎｔｓｆｏｒｓＣＤ８９ｒｅｆｏｌｄｉｎｇ．ＴｈｅｒｅｆｏｌｄｉｎｇｏｆｓＣＤ８９ｐｅｐｔｉｄｅｗａｓａｃｈｉｅｖｅｄｉｎｒｅｎａｔｕｒｅｄｂｕ髓ｒｃｏｎｔａｉｎｉｎｇ２．４０一２．７０ＭｕｒｅａＭＧｕＨＣｌｂｕｔｆａｉｌｅｄｉｎ０．５Ｍａｒｇｉｎｉｎｅｓｏｌｕｔｉｏｎ．ＴｈｅｒｅｎａｔｕｒｅｄｓＣＤ８９ｃｏｕｌｄｏｒ１．８ｒｅｃｏｇｎｉｚｅｎａｔｉｖｅＩｇＡ，ｉｎｄｉｃａｔｉｎｇｉｔｒｅｃｏｖｅｒｅｄｉｔｓｂｉｏｌｃｌｇｉｃａｌｆｕｎｃｔｉｏｎｓ．Ｉｎａｄｄｉｔｉｏｎ，ｓＣＤ８９ｃｏｕｌｄｂｅｒｅｃｏｇｎｉｚｅｄｂｙａｓｅｔｏｆａｎｔｉ—ｎａｔｉｖｅＣＤ８９ａｎｔｉｂｏｄｉｅｓ，ｉｎｄｉｃａｔｉｎｇｉｔｈｅｌｄａｒｉｇｈｔｃｏｎｆｏｎｎａｆｉｏｎａｓｎａｔｉｖｅＣＤ８９．ＲｅｆｏｌｄｅｄｓＣＤ８９ａｎｄｉｔｓｓｅｌｅｎｏｍｅｔｈｉｏｎｉｎｅｄｅｒｉｖａｔｉｖｅｗｅｒｅｓｕｃｃｅｓｓｆｕｌｌｙｃｒｙｓｔａｌｌｉｚｅｄ．ＴｈｅｃｒｙｓｔａｌｓｔｒｕｃｔｕｒｅｏｆｓＣＤ８９ｗａｓｓｏｌｖｅｄｂｖｍｕｌｔｉｗａｖｅｌｅｎｇｔｈａｎｏｍａｌＯＵＳｄｉｆｆｒａｃｔｉｏｎｕｓｉｎｇｓｅｌｅｎｏｍｅｔｈｉｏｎｉｎｅｄｅｒｉｖａｔｉｖｅ．ＴｈｅｏｖｅｒａｌｌｓｔｒｕｃｔｕｒｅｏｆｓＣＤ８９ｔａｋｅｓａｃｈａｒａｃｔｅｒｉｓｔｉｃｓｈａｐｅｏｆｅｌｂｏｗｏｒｈｅａｒｔｗｉｔｈａｎａｎｇｌｅｏｆ８５。
重组人血小板生成素拟肽-fc融合蛋白-解释说明
重组人血小板生成素拟肽-fc融合蛋白-概述说明以及解释1.引言1.1 概述概述部分主要介绍本文的研究主题以及研究背景。
本文旨在探讨重组人血小板生成素拟肽-fc融合蛋白的相关研究进展。
血小板生成素是一种重要的生物活性因子，对于血小板的产生和成熟起着关键作用。
然而，由于其天然来源有限且存在一定的局限性，研究人员开始利用生物技术手段进行重组血小板生成素的合成和改造，以满足临床需求。
近年来，拟肽-fc融合蛋白作为一种新型药物设计策略备受关注。
拟肽是一种具有生物活性的多肽序列，而Fc区域则是免疫球蛋白的结构域，可以增强融合蛋白的稳定性和药效。
将重组人血小板生成素与Fc区域融合，可以进一步提高其在体内的半衰期和药效，从而更好地发挥其临床应用的潜力。
本文将从背景介绍开始，系统地介绍重组人血小板生成素和拟肽-fc 融合蛋白的研究进展。
重点讨论重组人血小板生成素拟肽-fc融合蛋白在临床治疗上的应用前景，并对其未来的研究方向进行展望。
总之，本文将通过对重组人血小板生成素拟肽-fc融合蛋白的深入研究，为临床医学领域的治疗策略提供新的思路和方向。
通过对该领域的理论和实践研究进行梳理和总结，旨在促进相关领域的发展和应用。
1.2 文章结构本文主要以“重组人血小板生成素拟肽-fc融合蛋白”为题，旨在对该融合蛋白的研究进行全面的介绍和归纳。
为了达到这一目的，本文将分为引言、正文和结论三个部分。
在引言部分，我们将首先对整篇文章进行概述，简要介绍重组人血小板生成素拟肽-fc融合蛋白的相关背景和研究现状。
接着，我们将详细说明本文的文章结构，以便读者能够清晰地了解每个章节的内容。
最后，我们将明确本文的目的，即通过综合分析和总结已有的研究成果，提供对重组人血小板生成素拟肽-fc融合蛋白研究的新的视角和思考。
在正文部分，我们将依次展开讲述背景介绍、重组人血小板生成素、拟肽-fc融合蛋白以及重组人血小板生成素拟肽-fc融合蛋白的研究进展。
在背景介绍中，我们将介绍与本课题相关的基本概念和研究背景，以便读者对该课题有一个全面的了解。
fc结构域
FC结构域1. 什么是FC结构域？FC结构域（Fibronectin type III domain）是一种常见的结构域，存在于许多蛋白质中。
它是由约90个氨基酸残基组成的结构域，具有β折叠结构。
FC结构域通常以模块的形式出现，可以单独存在，也可以与其他结构域组合形成多域蛋白质。
2. FC结构域的结构特点FC结构域的主要结构特点包括以下几个方面：•β折叠结构：FC结构域主要由平行的β链构成，这些β链通过疏水相互作用相互连接。
这种平行的β折叠结构使得FC结构域具有较高的稳定性和刚性。
•β折叠拓扑：FC结构域通常由2-3个β折叠拓扑单元组成，每个拓扑单元包含3-4个β链。
这种拓扑结构使得FC结构域具有一定的柔性和可变性，可以适应不同的结合伙伴。
•保守序列：FC结构域的氨基酸序列在不同蛋白质中具有一定的保守性，特别是在结构域的核心区域。
这些保守的氨基酸残基对于维持FC结构域的稳定性和功能至关重要。
3. FC结构域的功能和作用FC结构域在许多生物过程中发挥重要的功能和作用，包括以下几个方面：•细胞外基质组装：FC结构域可以通过与其他蛋白质结合，参与细胞外基质的组装和排列。
例如，FC结构域可以与胶原蛋白结合，促进胶原蛋白的聚集和纤维形成。
•细胞黏附和迁移：FC结构域可以与细胞表面受体结合，介导细胞与细胞外基质之间的黏附和迁移。
这种黏附和迁移过程对于细胞的正常生理功能和发育过程至关重要。
•信号转导：FC结构域可以作为信号转导的平台，通过与其他蛋白质结合，参与细胞内信号传递的调控。
例如，FC结构域可以与酪氨酸激酶受体结合，激活下游信号通路。
•蛋白质识别和结合：FC结构域可以通过与其他蛋白质结合，参与蛋白质的识别和结合。
这种结合过程对于蛋白质的功能调控和相互作用至关重要。
4. FC结构域在疾病中的作用FC结构域在许多疾病的发生和发展中起着重要的作用，包括以下几个方面：•癌症：FC结构域在癌症的侵袭和转移过程中发挥重要作用。
Fc receptor
Kd=2.8×10-8
II.II.I
low affinity
EC3 doesn’t contribute to the high
affKindit=y1c.8h×ara1c0t-e8ristcs of the receptor
mAb10.1 experiment
EC3 likely constitutes part of the binding site for IgG
Human Fc Receptor
1.Fc受体的分类
Human Fc Receptor
受体名称
FcγRI (CD64) FcγRII(CD32) FcγRIII(CD16) FcεRI
特异性 结合抗体
IgG IgG IgG IgE
亲和力
Kd ~ 10−9 M Kd > 10−7M Kd > 10−6 M Kd~10−10 M
缺陷：没有具体到 受体与各类IgG的结
合特性研究
Human Fc Receptor
3. Fc受体与抗体的结合特性
3.1 Fcγ受体 3.1.1 FcγRI : 高亲和力受体，与IgG CH2-CH3 区域结合。 抗体结合位点： EC2: F-G loop EC3: potential ability for stabalizing the
另外，FcγRIIB1还可以通过不依赖ITIM的 信号传导方式导致B细胞凋亡。
Fc Receptor Targeting in the Treatment of Allergy, Autoimmune diseases and Cancer ---2008
FcγRIIB-targeting Therapy: 由于FcγRIIA与FcγRIIB有96%的同源性，目前 还没有建立起FcγRIIB-targeting的治疗方法，但是最近有研究获得一个嵌合体 重组蛋白，其定位于 FcγRI表达细胞和FcγRIIB之间，通过此重组蛋白，能够 促使FcγRIIB与一些活化性受体结合，使FcγRIIB的ITIM序列发挥其抑制作用， 从而下调免疫反应。
新生动物免疫球蛋白Fc受体的研究概况
转 运 作用 新 生 动 物小 肠 上皮 细胞 的腔面 （ Ｈ ．— ｐ６ ０
Ｆ Ｒ 是 由大小 两个亚基组成 的异源 二聚体 ， ｅｎ 小亚
基 是 微球蛋 白（２ ， ｐ ｍ）分子量 为 ｌ ｕ ４ｋ， 卢链 ； 称为 大 亚基分子量为 ４ —３ｋ ， ５ ５ ｕ 称为 链 ， 条链 以非共价键 ２ 的形式结合在一起【 ｅ ｎ 链 的结构 与 ＭＨ 类分 １ Ｒ ］ 。Ｆ ＣＩ 子 的 链 结 构类 似 ，氨基 酸 序 列 的 同 源 性 大 约 为 ３％， 为 ５ ０ 分 个功能 区 ， １ 即 个跨膜 区 、 个细胞 内区和 １ ３ 细胞 外 功 能 区 ， 胞 外 功 能 区分 别 为 １ 个 细 、２和
可 以证实 ＦＲ 在新 生动物小肠 的胞吞转运作用嘲 ｅｎ 。① ＦＲ ｅ ｎ与 ＩＧ复合物 的形成 和分离对 ｐ ｇ Ｈ值 的要 求与小 肠存在的 ｐ Ｈ值 生 理梯度 相 吻合 悯② 小肠 上 ＦＲ ； ｅ ｎ的 ｍＲ Ａ表达水平在 出生时很 高 ， 时很低 ， Ｎ 断奶 与初乳 中
ＩＧ的浓度 、 ｇ 小肠关 闭时间 、 生动物 血清 中 ＩＧ的浓 新 ｇ
１ 分 子结构
２ ｅ ｎ生物学功能 Ｆ Ｒ
２１ ＦＲ ． ｅ ｎ的胞 吞 转 运作 用 不 同品种 的动 物 获 得 ＩＧ的方式不 同， ｇ 灵长类动 物是 在胎儿时期通过胎 盘获 得 ＩＧ，反刍 和啮齿 类动 物初生 时体 内的 ＩＧ含量 基 ｇ ｇ 本 为零 ， 新生幼 仔吸 收初乳 和乳 ， 在肠道 中通 过 Ｆ Ｒ ｅｎ 运输初 乳和乳中的 ＩＧ而获得被动免疫 。 ｅ ｎ ｇ ＦＲ 能否运 输 ＩＧ主要受体 内环境 ｐ ｇ Ｈ值生理梯度 的影 响。
Fc受体 fc receptor
Fc受体——免疫调节物目录1 概述2 FcRs家族3 活化性或抑制性FcR信号通路4 活化性和抑制性FcRs在先天免疫效应细胞中的作用5 总结与展望摘要Fc受体与Fc段结合建立了一个纽带，可以将特定性适应性免疫系统与先天性免疫效应细胞触发产生效应相连。
多种不同的活化性或抑制性FcRs在同一细胞上共表达，建立了一个ICs激活免疫反应的“门槛”。
另外，FcRs也参与到免疫应答的传出相当中，它对于调节B细胞和DCs的激活作用至关重要，缺失抑制性FcR会导致人类缺乏免疫耐受，产生自身免疫性疾病。
DCs上的FcRs摄取ICs，然后激活或抑制信号通路，将决定T细胞响应的作用强度。
一旦激活和抑制的平衡被打破，将会导致组织损伤和自身免疫病的产生。
本章主要探讨了先天性、适应性免疫系统的不同免疫细胞的多种活化性和抑制性受体是如何共表达的，以及能够影响这一平衡的外因，例如环境因子和不同抗原糖基化的作用等。
1 概述与不同的免疫球蛋白（IgA、IgE、IgM和IgG）结合的受体统称为FcRs，它参与调节和执行抗体介导的免疫反应。
一般来说，FcRs连接特定的适应性免疫系统和先天性免疫细胞（肥大细胞、中性粒细胞、单核细胞和巨噬细胞）触发的效应区。
更为重要的是，这些促炎反应和调节机体免于组织损伤有密切关系。
如果调控不当，过度反应或者更为严重的自身免疫病都将产生。
因此，弄清这些成分有助于进一步研究这些疾病，也有助于开展新的治疗方法来干预慢性炎症。
本章重点关注结合IgG的FcRs的作用。
另外，也总结了一些外在的因素，比如促炎/抑炎细胞因子和不同抗体糖基化作用等，这些作用通过改变与FcRs的相互作用或表达水平来影响细胞的应答。
2 FcRs家族啮齿动物的FcRs有四种，分别为FcγRI、FcγR IIB、FcγRIII和FcγRIV。
FcγRs很保守，相应的人类蛋白为FcγRIA、FcγRIIB(CD32B)、FcγRIIA(CD32A) 、FcγRIIC、FcγRIIIA（CD16）和FcγRIIIB。
Fc受体
CHAPTER 5 Fc受体——免疫调节物目录1 概述2 FcRs家族3 活化性或抑制性FcR信号通路4 活化性和抑制性FcRs在先天免疫效应细胞中的作用5 总结与展望摘要Fc受体与Fc段结合建立了一个纽带，可以将特定性适应性免疫系统与先天性免疫效应细胞触发产生效应相连。
多种不同的活化性或抑制性FcRs在同一细胞上共表达，建立了一个ICs激活免疫反应的“门槛”。
另外，FcRs也参与到免疫应答的传出相当中，它对于调节B细胞和DCs的激活作用至关重要，缺失抑制性FcR会导致人类缺乏免疫耐受，产生自身免疫性疾病。
DCs上的FcRs摄取ICs，然后激活或抑制信号通路，将决定T细胞响应的作用强度。
一旦激活和抑制的平衡被打破，将会导致组织损伤和自身免疫病的产生。
本章主要探讨了先天性、适应性免疫系统的不同免疫细胞的多种活化性和抑制性受体是如何共表达的，以及能够影响这一平衡的外因，例如环境因子和不同抗原糖基化的作用等。
1 概述与不同的免疫球蛋白（IgA、IgE、IgM和IgG）结合的受体统称为FcRs，它参与调节和执行抗体介导的免疫反应。
一般来说，FcRs连接特定的适应性免疫系统和先天性免疫细胞（肥大细胞、中性粒细胞、单核细胞和巨噬细胞）触发的效应区。
更为重要的是，这些促炎反应和调节机体免于组织损伤有密切关系。
如果调控不当，过度反应或者更为严重的自身免疫病都将产生。
因此，弄清这些成分有助于进一步研究这些疾病，也有助于开展新的治疗方法来干预慢性炎症。
本章重点关注结合IgG的FcRs的作用。
另外，也总结了一些外在的因素，比如促炎/抑炎细胞因子和不同抗体糖基化作用等，这些作用通过改变与FcRs的相互作用或表达水平来影响细胞的应答。
2 FcRs家族啮齿动物的FcRs有四种，分别为FcγRI、FcγR IIB、FcγRIII和FcγRIV。
FcγRs很保守，相应的人类蛋白为FcγRIA、FcγRIIB(CD32B)、FcγRIIA(CD32A) 、FcγRIIC、FcγRIIIA（CD16）和FcγRIIIB。
新生儿Fc受体的研究进展
新生儿Fc受体的研究进展
陈丽颖;王艳玲;杨国宇;胡广超
【期刊名称】《河南农业大学学报》
【年(卷),期】2007(041)004
【摘要】新生儿Fc受体(FcRn)是负责上皮细胞主动转运免疫球蛋白IgG的受体.IgG是初乳中含量最丰富的免疫球蛋白成分,哺乳动物新生儿的免疫力主要依赖于从母体获得IgG,而母源IgG向乳汁中的分泌以及被新生儿摄取均需要穿越上皮屏障,这一过程就是FcRn的胞转作用.本文对FcRn的特性、转运机制及其研究进展进行综述.
【总页数】6页(P469-474)
【作者】陈丽颖;王艳玲;杨国宇;胡广超
【作者单位】河南农业大学牧医工程学院,河南,郑州,450002;河南农业大学牧医工程学院,河南,郑州,450002;河南农业大学牧医工程学院,河南,郑州,450002;河南农业大学牧医工程学院,河南,郑州,450002
【正文语种】中文
【中图分类】S852.4
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