生物化学各章的重点
大一生物化学各章知识点
大一生物化学各章知识点【大一生物化学各章知识点】生物化学是生物学和化学的交叉学科，它研究生物体的化学组成、结构和功能，以及与化学反应有关的生物过程。
在大一学习生物化学时，需要了解各个章节的知识点，下面将逐章进行介绍。
一、生物化学基础1. 生物化学的基本概念：生物体化学组成、结构和功能的研究对象。
2. 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖和脂类等。
3. 生物体的化学组成：水、无机盐和有机物质的含量和分布。
4. 生物体内的pH调节：酸碱平衡的重要性和多种调节机制。
二、蛋白质化学1. 氨基酸：氨基酸结构、分类和性质。
2. 蛋白质的结构：一级、二级、三级和四级结构的定义和特点。
3. 蛋白质的功能：酶、抗体、激素等蛋白质的生物学功能。
4. 蛋白质的分析方法：电泳、质谱和柱层析等常用方法。
三、酶学1. 酶的性质：催化作用、特异性和酶的分类。
2. 酶动力学：酶速度方程、酶反应速率和酶底物浓度的关系。
3. 酶的调节：激活剂和抑制剂的作用机制。
四、核酸化学与遗传物质1. DNA结构：双螺旋结构、碱基配对规则和DNA复制。
2. RNA结构：mRNA、tRNA和rRNA的结构和功能。
3. 蛋白质合成：转录和翻译的基本过程。
4. 基因的调控：启动子、转录因子和表观遗传学的基本概念。
五、糖代谢1. 糖的分类：单糖、双糖和多糖的结构和特点。
2. 糖酵解：糖原的合成和分解过程。
3. 糖异生：合成葡萄糖的途径和相关酶的作用。
4. 糖尿病和胰岛素：胰岛素的分泌和作用机制。
六、脂质代谢1. 脂类的分类：中性脂肪、磷脂和类固醇等脂类的结构和功能。
2. 脂肪酸代谢：β氧化和脂肪酸合成的过程和调控机制。
3. 胆固醇代谢：胆固醇的合成和降解途径。
4. 脂质相关疾病：动脉粥样硬化和高血脂症等相关疾病的发生机制。
七、氨基酸和蛋白质代谢1. 氨基酸代谢途径：氨基酸的合成和降解途径。
2. 蛋白质降解：蛋白质降解的途径和氨基酸释放的方式。
3. 氨基酸转运和转氨酶：氨基酸的转运方式和转氨酶的作用。
生物化学重点
第一章蛋白质的结构和功能第八章核苷酸代谢第二章核酸的结构与功能第九章物质代谢的联系第三章酶第十章 DNA的生物合成第四章糖代谢第十一章 RNA的生物合成第五章脂类代谢第十二章蛋白质的生物合成第六章生物氧化维生素第十三章基因表达的调控第七章氨基酸代谢第十七章肝的生物化学蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
2.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。
碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
3. 氨基酸的理化性质：（1）氨基酸的两性解离性质；（2）分子中含有共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质。
吸收峰280nm；（3）氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物4. 在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。
此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）5.肽的相关概念(1)寡肽：10个以内氨基酸组成的肽链。
(2)多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。
(3)蛋白质：大于50分子氨基酸组成的肽链。
（4）氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。
6.肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。
7. 蛋白质分子四级结构的比较。
一级结构二级结构三级结构四级结构定义从N-端至C-端的氨基酸的排列顺序蛋白质主链的局部空间结构、不涉及氨基酸残基侧链构象整条肽链中所有原子在三维空间的排布位置各亚基间的空间排布表现形式－α-螺旋、β-折叠（片层）、β-转角、无规卷曲结构域、模体（超二级结构）亚基聚合维系键肽键(主要)二硫键(次要) 氢键非共价键（疏水键、盐键、氢键、范德华力）亚基间的非共价键。
8. 蛋白质一级结构与空间结构的关系：一级结构是空间构象的基础，具有相似一级结构的多肽或蛋白质，其空间构象及功能也相似。
9. 蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质空间结构由一级结构决定，其空间结构与功能密切相关。
10. 变构效应：蛋白质分子的亚基与配体结合后，引起蛋白质的构象发生变化的现象11. 蛋白质重要的理化性质及相关概念①.蛋白质的等电点：当蛋白质在某一pH溶液中时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，带有的净电荷为零，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
执业医师考试生物化学章节重点汇总
目录生物化学 (1)第一章蛋白质结构和功能 (1)第二章核酸的结构和功能 (6)第三章酶 (10)第四章糖代谢 (16)第五章生物氧化 (22)第六章脂类代谢 (24)第七章氨基酸代谢 (29)第八章核苷酸代谢 (33)第九章遗传信息的传递 (33)第十章蛋白质生物合成 (38)第十一章基因表达调控 (40)第十二章信息物质、受体和信号转导 (42)第十三章DNA重组技术 (45)第十四章癌基因和抑癌基因 (46)第十五章血液生化 (47)第十六章肝胆生化 (48)第十七章维生素 (51)生物化学第一章蛋白质结构和功能一、氨基酸与多肽（一）氨基酸的结构组成人体蛋白质的氨基酸都是L-α-氨基酸（甘氨酸除外）（三）特殊氨基酸半胱氨酸是唯一含有巯基的氨基酸。
记忆：光了就要求人。
（四）肽键在蛋白质分子中，氨基酸通过肽键连接形成肽。
肽键（—CO—NH—）一分子氨基酸的a-COOH与另一分子氨基酸的a-NH2脱水缩合生成。
肽键性质：具有双键性质，不可自由旋转。
肽键连接氨基酸形成的长链骨架—多肽主链连接于Ca上的各氨基酸残基的R基团—多肽侧链二、蛋白质的结构（一）一级结构1.概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
2.基本化学键：肽键3.蛋白水解酶可破坏一级结构牛胰岛素一级结构示意图（二）蛋白质的二级结构1.概念：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
2.主要的化学键：氢键3.基本结构形式：a-螺旋、b-折叠、b-转角、无规卷曲4.a-螺旋结构特点（1）一般为右手螺旋；（2）每3.6个氨基酸残基上升一圈；（3）侧链R基团伸向螺旋外侧，维持螺旋稳定的化学键为链内氢键。
记忆：右手拿一根麻花，一口咬掉3.6节（三）蛋白质的三级结构概念：一条多肽链内所有原子的空间排布，包括主链、侧链构象内容。
一条所有！肌红蛋白三级结构（四）蛋白质的四级结构亚基：有些蛋白质由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，其中每条多肽链称为一个亚基。
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
生物化学重点复习点
●绪论●生物化学定义研究任务目的●第一章糖第一节单糖一、葡萄糖的分子结构构象：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。
构型：指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。
构型改变要求共价键的断裂和重新形成。
不对称碳原子：连接四个不同原子或基团的碳原子。
镜像对映体：旋光异构现象和旋光度：异头物：二、单糖的分类糖：含多羟基的醛或酮的化合物醛糖：含醛基酮糖：含酮基三、单糖的物理性质和化学性质『一』物理性质『二』化学性质四、重要的单糖第二节寡糖一、双糖1、麦芽糖：两个葡萄糖以α（1－4）糖苷键缩合2、蔗糖：由α－D－葡萄糖和β－D －果糖各一分子以α，β（1－2）糖苷键型缩合。
3、乳糖：由α－D－葡萄糖和β－D －半乳糖各一分子以β（1－4）糖苷键型缩合。
第三节多糖1、淀粉支链淀粉直链淀粉2、糖原3、纤维素●第二章脂类定义生物功能第一节脂酰甘油类定义一、脂肪酸二、甘油三酯的类型三、甘油三酯的理化性质皂化和皂化值酸败和酸值卤化和碘值●第三章蛋白质第一节蛋白质通论一、蛋白质的化学组成：平均含氮量16％，是凯氏定氮法的基础平均分子量110第二节蛋白质的基本结构单位－氨基酸一、氨基酸的分类蛋白质氨基酸：20种α氨基酸：脯氨酸为亚氨基酸，其余都是。
旋光性：除甘氨酸外，都有旋光性各类氨基酸：二、氨基酸的酸碱性质广义酸碱：酸，质子供体。
碱，质子受体。
等电点：PI＝1/2（PK1+PK2）在等电点以上的任何PH，氨基酸带净负电荷，并由此在电场中将向正级移动，在低于等电点的任一PH，氨基酸将带净正电荷，在电场中将向负极移动。
三、氨基酸的化学反应：Sanger反应Edman降解印三酮反应四、氨基酸的分析分离离子交换层析第三节蛋白质的共价结构（一级结构）一、肽和肽键的结构肽单位肽键共价主链肽平面同源蛋白质二、N末端和C末端氨基酸残基的测定Sanger反应DNS（丹蟥酰氯法）Edman降解第四节蛋白质的二级结构和纤维状蛋白质二级结构：多肽链中有规则重复的构象。
生物化学重点内容
生物化学重点整理绪论名词解释：1、生物化学：研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。
主要研究生物体分子结构与功能、物质代谢与调节以及遗传信息传递的分子基础与调控规律等。
大题：1、（1）简述生物化学的发展阶段及其成就答：1．叙述生物化学阶段。
主要成就：脂类、糖类及氨基酸的性质的研究；发现了核酸；从血液中分离了血红蛋白；证实了连接相邻氨基酸的肤键的形成；化学合成了简单的多肤；发现酵母发酵可产生醇并产生CO2，酵母发酵过程中存在“可溶性催化剂”，奠定了酶学的基础等。
2．动态生物化学阶段.主要成就：发现人类必需氨基酸、必需脂肪酸及多种维生素；发现多种激素，并将其分离、合成;认识到酶的化学本质是蛋白质，酶晶体制备获得成功；对生物体内主要物质的代谢途径基本确定，包括糖代谢途径的酶促反应过程、脂肪酸—β氧化、尿素合成途径及柠檬酸循环等。
提出ATP循环学说。
3．分子生物学阶段.主要成就:DNA双螺旋结构的发现；DNA克隆技术;基因组学及其他组学的研究.2、（2)简述生物化学研究的主要方面1．生物分子的结构与功能2．物质代谢及其调节：1、物质代谢有序性调节的分子机制.2、细胞信息传递的机制及网络。
3．基因信息传递及其调控第一章蛋白质的结构与功能名词解释：1、肽键：指由一分子氨基酸的α—羧基与另一分子氨基酸的α—氨基经脱水而形成的共价键（—CO-NH—)。
2、氨基酸残基:肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全的结构。
3、一级结构：在蛋白质分子中，从N一端至C一端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构,其主要化学键是肽键，决定其空间结构。
4、二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
5、三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整所有原子在三维空间的排布位置。
6、亚基：体内许多功能性蛋白质含有2条或2条以上有其完整三级结构的多肽链。
生物化学重点知识点总结
蛋白质的结构与功能第一章蛋白质的结构与功能1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性.4.色氨酸：分子量最大5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。
使肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。
将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α—原子上13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。
α—螺旋特点：以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键15.举例说明蛋白质结构与功能的关系①蛋白质的一级结构决定它的高级结构②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。
可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。
但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。
③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。
生物化学复习重点
⽣物化学复习重点⽣物化学复习重点第⼀章蛋⽩质1.蛋⽩质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋⽩质含氮量：16%公式：每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋⽩质含量（克%）2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有⽢氨酸没有⼿性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：⼀氨基⼆羧基氨基酸，有天冬氨酸、⾕氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：⼆氨基⼀羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：⼀氨基⼀羧基氨基酸，有⽢氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、⾕氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸（6）芳⾹族氨基酸：苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、⾕氨酰胺4.氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋⽩质的⼀级结构（Primary structure）：它是指蛋⽩质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
肽键：⼀个氨基酸的a-COOH 和相邻的另⼀个氨基酸的a-NH2脱⽔形成共价键。
7.蛋⽩质⼆级结构的概念：多肽链在⼀级结构的基础上，按照⼀定的⽅式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列⽅式蛋⽩质⼆级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转⾓维持⼆级结构的作⽤⼒：氢键a-螺旋（a-Helix）⼜称为3.613螺旋，Φ= -57。
，Ψ= -47。
结构要点：(1)、多个肽键平⾯通过α－碳原⼦旋转，主链绕⼀条固定轴形成右⼿螺旋。
(2)、每3.6个氨基酸残基上升⼀圈，相当于0.54nm。
（3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢健，即每⼀个氨基酸残基中的NH和前⾯相隔三个残基的C＝O 之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
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第三章：氨基酸掌握：1.氨基酸的结构特点（1）组成蛋白质的基本氨基酸为α-氨基酸，但脯氨酸例外，为α-亚氨基酸（2）不同的α-氨基酸，R侧链不同。
（3）出R侧链为氢原子的甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子都是部队称碳原子，可形成不同的构型，具有璇光性质。
2.氨基酸的两性解离性质、等电点的概念以及等电点pI与解离基团pK值的关系两性解离与等电点：氨基酸分子中既有碱性——NH2，又有酸性——COOH，与强酸或强健都能作用生成盐，因此氨基酸为两性化合物。
氨基酸的PI计算公式：PI=1/2(Pk1+Pk2)熟悉：1.氨基酸的分类方法1.）非极性R基氨基酸2.）极性不带电荷R基氨基酸3.）带负电荷的R基氨基酸4.）带正电荷的R基氨基酸2.氨基酸的茚三酮反应在加热条件及弱酸环境下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫蓝色（与天冬酰胺[1]则形成棕色产物。
与脯氨酸或羟脯氨酸反应生成(亮）黄色）化合物及相应的醛和二氧化碳的反应。
茚三酮反应，即：所有氨基酸及具有游离α-氨基和α-羧基的肽与茚三酮反应都产生蓝紫色物质，只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（亮）黄色物质。
2.氨基酸的紫外吸收特点芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。
4.氨基酸分配层析法的一般原理了解：1.氨基酸的三字母符号2.氨基酸甲醛滴定的原理3.氨基酸的常见化学反应和光学活性4.氨基酸的分析分离原理与方法思考题：如何计算天冬氨酸和组氨酸的等电点？第四章：蛋白质的共价结构掌握：1.蛋白质的元素组成及组成特点。
2.肽、肽键、肽平面的概念肽键中的C—N键具有部分双键的特征，不能自由旋转，所以肽键的四个院子和与之相连的两个α碳原子共处一个平面，此平面被称为肽平面(酰胺平面)。
3.肽和蛋白质的酸碱性质及等电点4.蛋白质的一级结构概念每种蛋白质中氨基酸按照一定的数目和组成进行排列，我们称为蛋白质的一级结构，也叫初级结构或基本结构。
熟悉：1.肽键的双键性质肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。
每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N 端→C端。
肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。
2.肽和蛋白质的双缩脲反应3.蛋白质一级结构与生物功能的关系。
了解：1.蛋白质的分类和功能多样性2.蛋白质一级结构测定的策略3.蛋白质的人工合成。
思考题1. 为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？在技术上是什么原因导致三聚氰胺事件？2. 蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特征是什么？3. 何谓肽键和肽链及蛋白质的一级结构第五章：蛋白质的三维结构掌握1.稳定蛋白质三维结构的作用力。
稳定蛋白质三维结构的作用力主要是一些所谓弱的相互作用或称非共价键或次级键，包括氢键，范德华力，疏水作用和盐键（离子键）。
此外共价二硫键在稳定某些蛋白质的构象方面也起着重要作用。
2. 蛋白质的二级、三级、四级结构的概念及特点。
蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链主链在空间的排列方式。
并不涉及氨基酸残基侧链的构象① 白质的三级结构：具有二级结构的一条多肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围广泛的盘曲与折叠，形成包括主、侧链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布称为三级结构。
三级结构的形成和稳定主要靠疏水键、盐键、二硫键、氢键和范德华力。
蛋白质分子中含有许多疏水基团，这些基团具有一种避开水、相互集合而藏于蛋白质分子内部的自然趋势，这种结合力称疏水键，它是维持蛋白质三级结构的最主要稳定力量。
1许多在一级结构上相差很远的氨基酸残基在三级结构上可能相距很近。
2球形蛋白的三级结构很密实大部分的水分子从球形蛋白的核心中被排出这使得极性基团间以及非极性基团间的相互用成为可能。
3大的球形蛋白200aa以上常常含有几个结构域表面有一空穴这一空穴能容纳配体是蛋白的活性部位②蛋白质的四级结构（实质是亚基在空间排列的方式）：每条肽链都有自己的一、二和三级结构。
这种蛋白质的每条肽链被称为一个亚基。
由亚基构成的蛋白质称为寡聚蛋白。
寡聚蛋白中亚基的立体排布、亚基之间的相互关系称为蛋白质的四级结构。
对多亚基蛋白质而言，单独的亚基没有生物学活性，只有完整的四级结构寡聚体才有生物学活性。
3.主要二级结构元件：α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲概念与特点α螺旋：蛋白质分子中多个太监平面通过氨基酸α碳原子的旋转，使多肽链的主骨架研中心轴盘曲成稳定的α螺旋构象。
1.）螺旋的方向为右手螺旋，每3.6个氨基酸旋转一周，螺距为0.54nm，每个氨基酸残基的高度为0.15nm，肽键平面与螺旋长轴平行。
2.）靠氢键维持的稳定结构3.）肽链中氨基酸残基的R基侧链分布在螺旋的外侧，其形状、大小及电荷等均影响α螺旋的形成和稳定性。
β螺旋：多肽链相对较伸展，多肽链的肽平面之间呈手风琴装折叠。
1.）多肽链呈锯齿状或扇面状排列成比较伸展的结构2.）有平行式和反平行式两种，肽链的N端在同侧为顺式，两残基间距为0.65nm;不同侧为反式，两残基间距为0.70nm.反式较顺式平行折叠稳定。
3.）侧链R基团交替地分布在片层平面的上下方。
4.）两条以上肽链平型排列，相邻肽链之间的肽键相互交替形成许多氢键，是维持这种结构的主要次级键。
β折角：伸展的肽链形成180°的回折，即U形转折结构。
由四个连续氨基酸残基构成，第一个氨基酸残基与第四个氨基酸残基的亚氨基之间形成氢键以维持其构象。
无规卷曲：蛋白质二及结构中，存在因为肽键平面不规则的排列无规律构象。
4.蛋白质的变性与复性变性原因：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性的现象称为蛋白质的变性作用。
变性作用并不引起蛋白质一级结构的破坏，而是二级结构以上的高级结构的破坏，变性后的蛋白质称为变性蛋白。
复性：如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不可逆的。
如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构的变化不大。
这时，如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性（renaturation）熟悉：1.蛋白质酰胺平面与α—碳原子的二面角2.超二级结构、结构域。
基序：超二级结构、模体、模序，指在多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中开进，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构聚集体。
典型的超二级结构有罗斯曼折叠模式βαβ、4股α螺旋形成的四螺旋束等。
结构域：是在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。
3.了解：1.α-角蛋白，β-角蛋白的结构特点2.结构域、三级结构的分类2.四级结构缔合的驱动力和四级结构的对称性思考题1.非共价键有那些？2.蛋白质一、二、三、四级结构的概念和维持力？3.蛋白质变性主要是什么键断裂？4.一个功能域就一定是一个结构域吗？5.亚基缔合的主要驱动力是什么？第六章：蛋白质结构与功能的关系【掌握】肌红蛋白的三级结构；血红蛋白的结构；氧结合引起的血红蛋白构象变化；血红蛋白的协同性氧结合（Hb氧结合曲线）；H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响；镰刀状细胞贫血病；地中海贫血；免疫系统能识别自我和非我；免疫球蛋白的结构和类别。
【熟悉】O2的结合改变肌红蛋白的构象；肌红蛋白结合氧的定量分析（氧结合曲线）；其它血红蛋白病；蛋白质结构与功能的进化。
【了解】在细胞表面的分子相互作用引发免疫反应；基于抗体—抗原相互作用的生化分析方法。
第七章“蛋白质的分离。
纯化和表征掌握1.蛋白质的酸碱性质；蛋白质等电点2.根据化学组成测定最低相对分子质量；凝胶过滤法测定相对分子质量；SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定相对分子质量3.蛋白质的胶体性质；影响蛋白质胶体系统稳定的因素4.蛋白质沉淀的方法及其原理；盐析，盐溶熟悉1.蛋白质分离纯化的一般原则2.蛋白质分离纯化方法（根据分子大小，溶解度，电荷，选择性吸附，配体的特异性生物学亲和力等特性；高效液相层析和快速蛋白质液相层析）。
思考题•某蛋白质的等电点为7.5，在PH6.0的条件下进行电泳，它的泳动方向是：A.原点不动B.向正极移动C.向负极移动D.向下移动E.向上移动•蛋白质变性时不应出现的变化是:A.蛋白质的溶解度降低B.失去原有的生理功能C.蛋白的天然构象破坏D.蛋白质分子中各种次级键被破坏E.蛋白质分子个别肽键被破坏•下面哪种方法不属于利用溶解度差别分离纯化蛋白质的方法:A.等电点沉淀B.盐溶C.盐析D.有机溶剂分级分离E.电泳第八章：酶通论掌握酶催化作用的特点；酶的专一性；酶的化学本质；酶的化学组成；关于酶作用专一性的假说；核酶的概念，核酶的种类。
熟悉单体酶、寡聚酶、多酶复合体；核酶的研究意义及应用前景。
了解习惯命名法；国际系统命名法；国际系统分类法及酶的编号；六大类酶的特征和举例；酶的活力测定与分离纯化；酶工程（化学酶工程、生物酶工程），抗体酶。
第十章：酶的作用机制和酶的调节掌握1.酶的活性部位的特点；酶的活性中心的概念2.酶催化反应的独特性质3.影响酶催化效率的有关因素（底物和酶的邻近效应与定向效应，底物的形变和诱导契合，酸碱催化，共价催化，金属离子催化，多元催化和协同效应，活性部位微环境的影响）；4.酶的活性调节；别构调节、同促效应、异促效应、别构酶的性质；酶原的激活；可逆的共价修饰；同工酶。
熟悉1.酶催化反应机制的实例（溶菌酶）。
2.天冬氨酸转氨甲酰酶的别构调节实例，酶的脱敏作用，别构模型第十一章：维生素与辅酶掌握:1.维生素的概念、特点及分类:水溶性维生素（维生素B1和硫胺素焦磷酸；维生素PP和烟胺辅酶；维生素B2和黄素辅酶；泛酸和辅酶A；维生素B6和磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺；维生素B12及其辅酶；生物素；叶酸和四氢叶酸；硫辛酸；维生素C）；2.维生素与辅酶的关系及辅酶的作用3.金属酶类与金属激活酶类。
熟悉:脂溶性维生素A:维生素D；维生素E；维生素K；含铁酶类了解:1.维生素的发现；；2.含铜酶类；含锌酶类；其它金属酶类。
第十二章：核酸的通论掌握1.核酸的种类与分布；2.核酸的生物功能3.RNA功能的多样性。
了解核酸的发现和研究简史；DNA双螺旋结构模型的建立；生物技术的兴起；人类基因组计划开辟了生命科学新纪元。