医学生物化学各章节知识点习题详解
南昌大学抚州医学分院 《生物化学》习题集 含答案
第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释1. 肽键2. 蛋白质变性3. 蛋白质的等电点4. 蛋白质的沉淀5. 蛋白质的凝固二、填空题1.人体蛋白质约占人体干重_________，根据化学组成可将蛋白质分为_________和_________两大类。
2.多肽链结构通常把_________写在左边，_________写在右边,其结构具有_________性。
3.单纯蛋白质由_________、_________、_________、_________、_________、_________等元素组成，常根据_________的含量来测定样品中蛋白质的含量。
4.蛋白质的分子结构分为_________ 和_________。
.5.蛋白质分子的一级结构即_________，其连接键为_________；二级结构主要结构单元有_________，_________，维持其稳定的键为_________；维持三级结构的化学键主要有_________，_________，_________，另外_________也很重要；四级结构即_________，维持其结构均为_________。
三、选择题A型题1. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是：A. 胱氨酸B. 谷氨酸C. 瓜氨酸D. 蛋氨酸E. 丝氨酸2. 下列哪种氨基酸为非编码氨基酸：A. 半胱氨酸B. 组氨酸C. 鸟氨酸D. 丝氨酸E. 亮氨酸3. 下列氨基酸中哪种氨基酸无L型与D型氨基酸之分：A. 丙氨酸B. 甘氨酸C. 亮氨酸D. 丝氨酸E. 缬氨酸4. 天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有：A. 8种B. 61种C. 12种D. 20种E. 64种5. 测定100克生物样品中氮含量是2克，该样品中蛋白质含量大约为：A. 6.25%B. 12.5%C. 1%D. 2%E. 20%6. 蛋白质分子中的肽键：A. 是一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基形成的B. 是由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基形成的C. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键D. 是由赖氨酸的ε-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基形成的E. 以上都不是7. 多肽链中主链骨架的组成是A. –CNCCNCNCCNCNCCNC-B. –CCHNOCCHNOCCHNOC-C. –CCONHCCONHCCONHC-D. -CCNOHCCNOHCCNOHC-E. -CCHNOCCHNOCCHNOC-8. 蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况：A. 氨基酸种类的数量B. 分子中的各种化学键C. 多肽链的形态和大小D. 氨基酸残基的排列顺序E. 分子中的共价键9. 维持蛋白质分子一级结构的主要化学键是：A. 盐键B. 氢键C. 疏水键D. 二硫键E. 肽键10. 蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是：A. 肽键平面充分伸展B. 靠盐键维持稳定C. 螺旋方向与长轴垂直D. 多为左手螺旋E. 以上都不是11. 下列哪种结构不属于蛋白质二级结构：A. α-螺旋B. 双螺旋C. β-片层D. β-转角E. 不规则卷曲12. 维持蛋白质分子中α-螺旋稳定的主要化学键是：A. 肽键B. 氢键C. 疏水作用D. 二硫键E. 范德华力13. 主链骨架以180°返回折叠，在连续的4个氨基酸中第一个残基的C＝O与第四个残基的N＝H可形成氢键的是：A. α-螺旋B. β-折叠C. 无规卷曲D. β-转角E. 以上都不是14. 关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是：A. 天然蛋白质分子均有的这种结构B. 具有三级结构的多肽链都具有生物活性C. 三级结构的稳定性主要是次级键维系D. 亲水基团多聚集在三级结构的表面E. 决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基15. 维系蛋白质三级结构稳定的最主要化学键或作用力是：A. 二硫键B.盐键C. 氢键D.范德华力E. 疏水作用16. 维系蛋白质四级结构稳定的最主要化学键或作用力是：A. 二硫键B. 疏水作用C. 氢键D. 范德华力E. 盐键17. 具有四级结构的蛋白质分子中，亚基间不存在的化学键是：A. 二硫键B. 疏水作用C. 氢键D. 范德华力E. 盐键18. 下列哪种蛋白质具有四级结构：A. 核糖核酸酶B. 胰蛋白酶C. 乳酸脱氢酶D. 胰岛素E. 胃蛋白酶19. 不同蛋白质的四级结构：A. 一定有多个相同的亚基B. 一定有种类相同，而数目不同的亚基C. 一定有多个不同的亚基D. 一定有种类不同，而数目相同的亚基E. 亚基的种类，数目都不一定20. 对具有四级结构的蛋白质进行一级结构分析时发现：A. 只有一个自由的α-氨基和一个自由的α-羧基B. 只有自由的α-氨基，没有自由的α-羧基C. 只有自由的α-羧基，没有自由的α-氨基D. 既无自由的α-氨基，也无自由的α-羧基E. 有一个以上的自由的α-氨基和α-羧基21. 蛋白质的pI是指：A. 蛋白质分子带正电荷时溶液的pH值B. 蛋白质分子带负电荷时溶液的pH值C. 蛋白质分子不带电荷时溶液的pH值D. 蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值E. 以上都不是22. 处于等电点的蛋白质：A. 分子不带电荷B. 分子带电荷最多C. 分子易变性D. 易被蛋白酶水解E. 溶解度增加23. 已知某蛋白质的等电点为6.8，电泳液的pH为8.6，该蛋白质的电泳方向是：A. 向正极移动B. 向负极移动C. 不能确定D. 不动E. 以上都不对24. 将蛋白质溶液的pH调节到等于蛋白质的等电点时则：A. 可使蛋白质稳定性增加B. 可使蛋白质表面的净电荷不变C. 可使蛋白质表面的净电荷增加D. 可使蛋白质表面的净电荷减少E. 以上都不对25. 已知某混合物存在A、B两种分子量相等的蛋白质，A的等电点为6.8，B 的等电点为7.8，用电泳法进行分离，如果电泳液的pH值为8.6则：A. 蛋白质A向正极移动，B向负极移动B. 蛋白质A向负极移动，B向正极移动C. 蛋白质A和B都向负极移动，A移动的速度快D. 蛋白质A和B都向正极移动，A移动的速度快E. 蛋白质A和B都向正极移动，B移动的速度快26. 当蛋白质带正电荷时，其溶液的pH：A. 大于7.4B. 小于7.4C. 等于等电点D. 大于等电点E. 小于等电点27. 在pH8.6的缓冲液中进行血清醋酸纤维素薄膜电泳，可把血清蛋白质分为5条带，从负极数起它们的顺序是：A．α１、α２、β、γ、A B. A、α１、α２、β、γC. γ、β、α２、α1、AD. β、γ、α２、α１、AE. A、γ、β、α２、α１、28. 蛋白质变性后将会产生下列后果：A. 大量氨基酸游离出来B. 大量肽碎片游离出来C. 等电点变为零D. 一级结构破坏E. 空间结构改变29. 蛋白质变性是由于：A. 蛋白质一级结构破坏B. 蛋白质亚基的解聚C. 蛋白质空间结构破坏D. 辅基的脱落E. 蛋白质水解30. 下列关于蛋白质变性的叙述哪项是错误的：A. 蛋白质的空间构象受到破坏B. 失去原有生物学活性C. 溶解度增大D. 易受蛋白水解酶水解E. 粘度增加31. 关于蛋白质变性后的变化哪项是错误的：A. 分子内部非共价键断裂B. 天然构象被破坏C. 生物活性丧失D. 肽键断裂，一级结构被破坏E. 失去水膜易于沉降32. 关于蛋白质变性叙述正确的是：A. 只是四级结构破坏，亚基的解聚B. 蛋白质结构的完全破坏，肽键断裂C. 蛋白质分子内部的疏水基团暴露，一定发生沉降D. 蛋白质变性后易于沉降，但不一定沉降，沉降的蛋白质也不一定变性E. 蛋白质变性后易于沉降，但不一定沉降；而沉降的蛋白质一定变性33. 变性蛋白质的主要特点是：A. 不易被胃蛋白酶水解B. 粘度下降C. 溶解度增加D. 颜色反应减弱E. 原有的生物活性丧失34. 蛋白质变性时，被β-巯基乙醇断开的化学键是：A. 肽键B. 疏水键C. 二硫键D. 离子键E. 盐键35. 蛋白质分子中引起280nm波长处光吸收的主要成分是：A. 丝氨酸上的羟基B. 苯丙氨酸的苯环C. 色氨酸的吲哚环D. 半胱氨酸的巯基E. 肽键36. 有关蛋白质特性的描述错误的是：A. 溶液的pH调节到蛋白质等电点时，蛋白质容易沉降B. 盐析法分离蛋白质原理是中和蛋白质分子表面电荷，蛋白质沉降C. 蛋白质变性后，由于疏水基团暴露，水化膜被破坏，一定发生沉降D. 蛋白质不能透过半透膜，所以可用透折的方法将小分子杂质除去E. 在同一pH溶液，由于各种蛋白质pI不同，故可用电泳将其分离纯化37. 蛋白质沉淀、变性和凝固的关系，下面叙述正确的是：A. 变性蛋白一定凝固B. 蛋白质凝固后一定变性C. 蛋白质沉淀后必然变性D. 变性蛋白一定沉淀E. 变性蛋白不一定失去活性38. 下列不属于结合蛋白质的是：A. 核蛋白B. 糖蛋白C. 白蛋白D. 脂蛋白E. 色蛋白B型题：A. 赖氨酸B. 半胱氨酸C. 谷氨酸D. 脯氨酸E. 亮氨酸1. 碱性氨基酸是：2. 含巯基的氨基酸是：3. 酸性氨基酸是：4. 亚氨基酸是：5. 含非极性侧链氨基酸的是：A. 一级结构B. 二级结构C. 超二级结构D. 三级结构E. 四级结构6. 是多肽链中氨基酸的排列顺序：7. 是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置：8. 是蛋白质分子中各个亚基的空间排布和相互作用：9. 是主链原子的局部空间排布：A. 蛋白质的等电点B. 蛋白质沉淀C. 蛋白质的结构域D. 蛋白质的四级结构E. 蛋白质变性10. 蛋白质分子所带电荷相等时的溶液pH值是：11. 蛋白质的空间结构被破坏，理化性质改变，并失去其生物活性称为：12. 蛋白质肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域称为：A. 亚基B. β-转角C. α-螺旋D. 三股螺旋E. β-折叠13. 只存在于具有四级结构的蛋白质中的是：14. α-角蛋白中含量很多的是：15. 天然蚕丝中蛋白含量很多的是：16. 在脯氨酸残基处结构被破坏的是：17. 氢键与长轴接近垂直的是：18. 氢键与长轴接近平行的是：A. 四级结构形成B. 四级结构破坏C. 一级结构破坏D. 一级结构形成E. 二、三级结构破坏19. 亚基聚合时出现：20. 亚基解聚时出现：21. 蛋白质变性时出现：22. 蛋白质水解时出现：23. 人工合成多肽时出现：A. 0.9%NaClB. 常温乙醇C. 一定量稀酸后加热D. 加热煮沸E. 高浓度硫酸铵24. 蛋白质既变性又沉淀：25. 蛋白质既不变性又不沉淀：26. 蛋白质沉淀但不变性：27. 蛋白质变性但不沉淀：28. 蛋白质凝固：A. 氧化还原作用B. 表面电荷与水化膜C. 一级结构和空间结构D. 紫红色E. 紫蓝色29. 还原型谷胱甘肽具有的功能是：30. 蛋白质胶体溶液稳定的因素是：31. 与蛋白质功能活性有关的主要因素是：32. 蛋白质与双缩脲试剂反应呈：33. 蛋白质和氨基酸与茚三酮试剂反应呈：C型题：A. 甘氨酸B. 丙氨酸C. 两者均是D. 两者均否1. 属于L-α-氨基酸：2. 非极性氨基酸：3. 有利于β-折叠的形成：A. 蛋白质变性B. 蛋白质沉淀C. 两者均可D. 两者均不可4. 向蛋白质溶液中加入硫酸铵可引起：5. 紫外线照射可使：6. 调节蛋白质溶液的pH值，使其达到pI，可引起：7. 向蛋白质溶液中加入重金属盐可引起：A. 色氨酸B. 酪氨酸C. 两者都是D. 两者都不是8. 蛋白质对280nm波长紫外光吸收依赖于：9. 核酸对260nm波长紫外光的吸收主要依赖于：10. 具有紫外光吸收能力的是：11. 5位羟化后脱羧可生成神经递质的是：A. 变性B. 复性C. 两者均有D. 两者均无12. 加热可引起蛋白质和核酸：13. 退火又称为：14. 变性、复性在蛋白质中：15. 变性、复性在核酸中：A. 肽键B. 氢键C. 两者均有D. 两者均无16. 蛋白质一级结构含有：17. 核酸一级结构含有：18. 维系蛋白质二级结构稳定的键为：19. 维系核酸二级结构稳定的键为：20. 血红蛋白中：四、问答题1. 何谓蛋白质变性？影响变性的因素有哪些？2. 蛋白质变性后，为什么水溶性会降低？3. 举例说明一级结构决定构象。
医学生生物化学复习知识点总结
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成1.主要组成元素：C(50%~55%), H(6%~7%), O(19%~24%) N,(13%~19%)S(0~4%)。
有些蛋白质还含有少量的磷和金属元素铁，铜等，个别蛋白质还含有碘。
其中蛋白质的含氮量比较稳定，平均为16%。
2.含氮量和蛋白质的计算公式:1gN = 6.25gPr3.蛋白质的基本组成单位：氨基酸。
(人体内有20种氨基酸参与蛋白质的合成，通常是L-a-氨基酸)4.结构通式：R-CH-COOH(其中R表示侧链基团）INH25.氨基酸的分类:（1）酸性氨基酸: 谷氨酸（GIu），天冬氨酸（Asp）（2）碱性氨基酸：精氨酸（Arg），赖氨酸（Lys），组氨酸（His）6.氨基酸具有的理化性质：（1）具有两性电离的性质。
其解离方式取决于其所处溶液的酸碱度。
所有的氨基酸都含有碱性的a-氨基和酸性a--羧基，可在酸性溶液中与质子（H+）结合带正电荷的阳离子（NH3+），也可在碱性溶液中与OH-结合，失去质子变成带负电荷的阴离子（-COO-）。
7.氨基酸的等电点：某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性电子，成电中性，该溶液的PH值为该氨基酸的等电点。
8.肽键：一分子氨基酸的a-羧基和一分子氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。
氨基酸戒肽键联结成多肽链，是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。
9.多肽：十个以上和五十个以下的氨基酸残基。
10.谷胱甘肽（GSH）：谷氨酸，半胱氨酸和组氨酸组成的三肽。
GSH的巯基（-SH）具有还原性，抗氧化作用强。
第二节蛋白质的分子结构1.蛋白质的一级结构（1）概念：氨基酸的排列顺序（2）主要化学键：二硫键（-S-S-）（3）结构特点：结构各不相同，一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
2.二级结构（1）概念：多肽链的局部有规则重复的主链构象。
（2）主要类型：A.参与肽键形成的6个原子在同一个平面。
医学生物化学各章节知识点及习题详解
医学生物化学各章节知识点习题详解单项选择题第一章蛋白质化学1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( )A. 中和电荷，破坏水化膜B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C. 降低蛋白质溶液的介电常数D. 调节蛋白质溶液的等电点E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。
具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。
2. 关于肽键与肽，正确的是( )A. 肽键具有部分双键性质B. 是核酸分子中的基本结构键C. 含三个肽键的肽称为三肽D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。
氨基酸借肽键联结成多肽链。
……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。
3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( )A. 分子中氢键B. 分子中次级键C. 氨基酸组成和顺序D. 分子内部疏水键E. 分子中二硫键的数量提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。
蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。
……。
具体参见教材20页小结。
4. 分子病主要是哪种结构异常（）A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D. 四级结构E. 空间结构提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。
具体参见教材15页。
5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( )A. 肽键B. 共轭双键C. R基团排斥力D. 3￠，5￠-磷酸二酯键E. 次级键提示：蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。
蛋白质的三级结构是……。
生化习题(名解、间答题)答案
第1章绪论习题答案三、名词解释1.生物化学:即生命的化学，它是分子水平上研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的一门科学。
2.分子生物学:它是生物化学的重要组成部分，它主要是研究生物大分子的结构与功能，代谢及其调控的一门学科。
3.生物大分子：是由基本结构单位按一定顺序和方式连接而成的，相对分子质量在104以上具有特定构象与特异功能的生物分子（多聚体）。
四、简答题1简述近代生物化学的发展简史答：近代生物化学的发展经历了三个发展阶段（时期）。
即（1）初期（生化萌芽时期）：从18世纪中叶至20世纪初。
这一时期主要是研究生物体的化学组成，客观描述组成生物体的物质含量、分布、结构、性质与功能，故又称为叙述生化。
（2）蓬勃发展期：从20世纪次至20世纪的50年代的几十年间，生物化学发展迅猛。
这一时期，除了在营养、内分泌及酶学等方面有许多重大发现与进展外，更主要的进展是物质的代谢与调节，许多代谢途径基本弄清楚，故此阶段又称为动态生化阶段。
（3）分子生物学时期：20世纪50年代以来，生物化学的发展进入一个新的高潮。
这一时期生化领域的重大事件层出不穷。
2.简述当代生物化学研究的主要内容答：（1）生物分子的结构与功能生物体是由一些生物分子所组成，生物分子复杂多样，有无机物和有机物，有机物中又有小分子的有机物和生物大分子。
（2）物质代谢及其调节生物体内的物质代谢非常活跃，错综复杂，但又有条不紊。
（3）基因（遗传）信息传递及其调控。
3.简述生物化学与医学的关系答：生物化学称为医学学科的基础，是一门重要的医学必修课程所有医学（基础医学、临床医学、预防医学、药学、口腔医学、护理学）都必须修该门课程。
因为生物化学与分子生物学的理论与技术已渗入到所有医学（当代医学、大医学）的各个领域，促进了现代医学突飞猛进的发展，反过来，现代医学各学科又不断地向生物化学与分子生物学提出问题和挑战，从而推动生物化学与分子生物学不断深入研究与发展。
全新第八版生物化学每章重点总结与单元测试题和复习资料
第一章蛋白质的结构及功能1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸3.两个特殊的氨基酸: 脯氨酸: 唯一一个亚氨基酸甘氨酸: 分子量最小, α-C原子不是手性C原子, 无旋光性.4.色氨酸: 分子量最大5.酸性氨基酸: 天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸: 赖氨酸、精氨酸和组氨酸6.侧链基团含有苯环: 苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸7.含有—OH的氨基酸: 丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸8.含有—S的氨基酸: 蛋氨酸和半胱氨酸9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸: 酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基及另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键11.肽键平面: 肽键的特点是N原子上的孤对电子及碳基具有明显的共轭作用。
使肽键中的C-N键具有部分双键性质, 不能自由旋转, 因此。
将C.H、O、N原子及两个相邻的α-C原子固定在同一平面上, 这一平面称为肽键平面12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点: 氨基都接在及羧基相邻的α—原子上13.是天然氨基酸组成的是: 羟脯氨酸、羟赖氨酸, 但两者都不是编码氨基酸14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。
α—螺旋特点：以肽键平面为单位, α—C为转轴, 形成右手螺旋, 每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈, 螺径为0.54nm, 维持α-螺旋的主要作用力是氢键15.举例说明蛋白质结构及功能的关系①蛋白质的一级结构决定它的高级结构②以血红蛋白为例说明蛋白质结构及功能的关系: 镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。
可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变）, 能引起空间结构改变, 进而影响血红蛋白的正常功能。
但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。
③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构及功能的关系：a.别构效应, 某物质及蛋白质结合, 引起蛋白质构象改变, 导致功能改变。
《生物化学》课程内容与学习要点以及配套测试习题答案-蛋白质、核酸、酶的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能[本章要求]1.了解蛋白质是生命活动的物质基础的含义,掌握蛋白质的重要生理功能。
2.熟记蛋白质元素组成特点,多肽链的基本组成单位-L,α氨基酸,掌握肽键与肽链,了解医学上重要的多肽。
3.掌握蛋白质的构象。
掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的概念。
4.结合实例论述蛋白质结构与功能的关系。
5.熟记蛋白质重要的理化性质及有关的基本概念。
6.了解蛋白质的分离、纯化及结构分析。
[内容提要]蛋白质是细胞组分中含量最丰富、功能最多的高分子物质。
酶、抗体、多肽激素、转运蛋白、收缩蛋白以及细胞的骨架结构均为蛋白质。
几乎在所有的生物过程中起着关键作用。
蛋白质的基本组成单位是氨基酸。
构成天然蛋白质的氨基酸有二十种,分为非极性、疏水性氨基酸；极性、中性氨基酸；酸性氨基酸和碱性氨基酸。
氨基酸借助肽键连接成多肽链。
多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。
多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
蛋白质分子中的多肽链经折叠盘曲而具有一定的构象称为蛋白质的高级结构。
又分为二、三、四级结构。
二级结构是指局部或某一段肽链的空间结构，也就是肽链某一区段中主链骨架原子的相对空间位置。
包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链的三维结构。
四级结构是由两条或两条以上的多肽链借助次级键连接而成的结构。
维持蛋白质空间结构的次级键有氢键、离子键、疏水键及范德华力。
蛋白质在某些理化因素的作用下,其空间结构会发生改变,从而使其理化性质发生改变,生物学活性丧失,这称为蛋白质的变性作用。
用某些方法可使蛋白质从溶液中析出,称为沉淀。
蛋白质按形状分类可分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。
肌红蛋白和血红蛋白属于球状蛋白质。
其功能均为运输或贮存O2。
肌红蛋白由一条多肽链组成；血红蛋白由四条多肽链(两条α-肽链,两条β-肽链)组成。
血红蛋白的氧解离曲线为S型而肌红蛋白的氧解离曲线为直角双曲线。
生化每章知识点总结归纳
生化每章知识点总结归纳第一章：蛋白质的合成与结构本章主要介绍了蛋白质的合成与结构。
蛋白质是生物体内最为重要、最为复杂的一类有机化合物，是构成细胞结构，参与细胞代谢、调节机体生理功能等各种生命活动的关键物质。
蛋白质合成包括转录和翻译两个阶段。
转录是指将DNA上的具体基因转录成mRNA，而翻译则是将mRNA上的密码子翻译成氨基酸序列，合成具体的蛋白质。
蛋白质的结构主要包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸序列，二级结构是指α-螺旋和β-折叠，三级结构是指蛋白质分子的立体构象，四级结构是指多肽链之间的相互作用。
第二章：酶的结构、功能和应用本章主要介绍了酶的结构、功能和应用。
酶是生物体内催化生物化学反应的生物催化剂，能够加速化学反应的速率，而不改变反应的热力学性质。
酶的结构主要包括酶的活性中心和辅基团。
酶的活性中心是其催化作用的关键部位，而辅基团则是在酶的构象和功能中扮演重要角色的组织。
酶的功能主要包括底物特异性、催化速率和酶的调节。
底物特异性是指酶对底物的选择性，催化速率是指酶对底物的反应速率，而酶的调节是指酶在生物体内活性的调节。
酶的应用主要包括在医药、食品、工业、环境保护等领域的应用。
第三章：脂肪酸、三酰甘油和脂质膜本章主要介绍了脂肪酸、三酰甘油和脂质膜。
脂肪酸是由羧基和长链碳水化合物构成的脂肪酸，是构成三酰甘油和磷脂等脂质的基本组成部分。
三酰甘油是由三个脂肪酸和一个甘油分子经酯化反应而成，是储存体内能量的主要途径。
脂质膜是由脂质和蛋白质构成的生物膜结构，是生物体内细胞结构的基本单位，具有选择透过性和双层膜状结构。
第四章：核酸的结构与功能本章主要介绍了核酸的结构与功能。
核酸是生物体内存储和传递遗传信息的重要分子，包括DNA和RNA两种类型。
DNA是双螺旋结构的分子，能够稳定地存储生物体内的遗传信息，而RNA则是单链结构的分子，参与了蛋白质的合成和其他生物化学反应。
核酸的功能主要包括遗传信息传递和细胞代谢调控。
生化第三版课后习题答案(3至13章)
生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
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医学生物化学各章节知识点习题详解单项选择题第一章蛋白质化学1.盐析沉淀蛋白质的原理是(A)A.中和电荷，破坏水化膜B.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C.降低蛋白质溶液的介电常数D.调节蛋白质溶液的等电点E.使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。
具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。
2.关于肽键与肽，正确的是(D)A.肽键具有部分双键性质B.是核酸分子中的基本结构键C.含三个肽键的肽称为三肽D.多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E.蛋白质的肽键也称为寡肽链提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。
氨基酸借肽键联结成多肽链。
……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。
3.蛋白质的一级结构和空间结构决定于(C) A.分子中氢键B.分子中次级键C.氨基酸组成和顺序D.分子内部疏水键E.分子中二硫键的数量提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。
蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。
……。
具体参见教材20页小结。
4.分子病主要是哪种结构异常（A）A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构E.空间结构提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。
具体参见教材15页。
5.维持蛋白质三级结构的主要键是(E)A.肽键B.共轭双键C.R基团排斥力D.3¢，5¢-磷酸二酯键E.次级键提示：蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。
蛋白质的三级结构是……。
具体参见教材12页蛋白质的三级结构。
6.芳香族氨基酸是(A)A.苯丙氨酸B.羟酪氨酸C.赖氨酸D.脯氨酸E.组氨酸提示：含有芳香环的氨基酸被分类为芳香族氨基酸代表物质酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、氨基酸氨基酸是既含氨基（－NH2）又含羧基（-COOH）的有机化合物。
7.变性蛋白质的主要特点是(D)A.黏度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解D.生物学活性丧失E.容易被盐析出现沉淀提示：变性蛋白质丧失了其生物学活性。
……。
具体参见教材19页蛋白质的变性。
8.下列具有四级结构的蛋白质是(E)A.纤维蛋白B.肌红蛋白C.清蛋白D.乳酸脱氢酶E.胰岛素提示：像血红蛋白那样的蛋白质是由许多个三级结构的多肽链以非共价键聚合而成的一个蛋白质分子。
此时，多肽链称为原体，其聚合体称为寡聚物，该寡聚物所具的立体结构称为四级结构。
并且认为保持四级结构的力，以疏水键为最大。
此外，氢键、离子键也与四级结构有关。
具有四级结构的蛋白质，除上述血红蛋白外，还有参与细胞内的代谢的各种酶，这对于代谢的调节，特别是变构性质的出现，蛋白质的四级结构被认为起着重要的作用。
9.蛋白质高分子溶液的特性有(A)A.黏度大B.分子量大，分子对称C.能透过半透膜D.扩散速度快E.有分子运动提示：高分子化合物的性质与它的形态有密切关系。
高分子链具有柔顺性容易弯曲成无规则的线团状，导致形态不断改变。
又具有一定弹性。
高分子链的柔顺性越大，它的弹性就越强(如橡胶)。
高分子溶液比溶胶稳定，在无菌、溶剂不蒸发的情况下，可以长期放置不沉淀。
由于高分子化合物具有线状或分枝状结构，加上高分子化合物高度溶剂化，故粘度较大。
10.蛋白质分子中主要的化学键是(A)A.肽键B.二硫键C.酯键D.盐键E.氢键提示：维持蛋白质空间结构的作用力主要是氢键、离子键、疏水作用力和范德华力等非共价键，又称次级键。
此外，在某些蛋白质中还有二硫键，二硫键在维持蛋白质构象方面也起着重要作用。
11.蛋白质的等电点是指(E)A.蛋白质溶液的pH值等于7时溶液的pH值B.蛋白质溶液的pH值等于7.4时溶液的pH 值C.蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH值D.蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH值E.蛋白质分子的正电荷与负电荷相等时溶液的pH值提示：蛋白质是由氨基酸组成的，蛋白质颗粒在溶液中所带的电荷，既取决于其分子组成中碱性和酸性氨基酸的含量，又受所处溶液的pH影响……。
具体参见教材16页蛋白质的两性电离。
12.关于蛋白质的二级结构正确的是(B)A.一种蛋白质分子只存在一种二级结构类型B.是多肽链本身折叠盘曲而形成C.主要为α-双螺旋和β-片层结构D.维持二级结构稳定的键是肽键E.二级结构类型及含量多少是由多肽链长短决定的提示：蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构。
最基本的二级结构类型有α-螺旋结构和β-折叠结构，……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。
13.关于组成蛋白质的氨基酸结构，正确的说法是(A)A.在α-碳原子上都结合有氨基或亚氨基B.所有的α-碳原子都是不对称碳原子C.组成人体的氨基酸都是L型D.赖氨酸是唯一的一种亚氨基酸E.不同氨基酸的R基团大部分相同提示：蛋白质彻底水解后，用化学分析方法证明其基本组成单位是α-氨基酸。
存在于自然界的氨基酸有300余种，……。
具体参见教材4页蛋白质氨基酸的结构特点。
第二章核酸化学1.DNA水解后可得下列哪组产物（）A磷酸核苷B核糖C腺嘌呤、尿嘧啶D胞嘧啶、尿嘧啶E胞嘧啶、胸腺嘧啶提示：核酸经水解可得到很多核苷酸，因此核苷酸是核酸的基本单位……。
具体参见教材22页核酸的化学组成。
2.DNA分子杂交的基础是（）ADNA变性后在一定条件下可复性BDNA 的黏度大C不同来源的DNA链中某些区域不能建立碱基配对DDNA变性双链解开后，不能重新缔合EDNA的刚性和柔性提示：核酸热变性后，温度再缓慢下降……。
具体参见教材34页核酸分子杂交。
3.有关cAMP的叙述是（）AcAMP是环化的二核苷酸BcAMP是由ADP在酶催化下生成的CcAMP是激素作用的第二信使DcAMP是2'，5'环化腺苷酸EcAMP是体内的一种供能物质提示：cAMP(环化腺苷酸)和cGMP(环化鸟苷酸)是多种激素作用的第二信使，调节细胞内多种物质代谢。
4．维持DNA双螺旋结构稳定的因素有（）。
A分子中的3'，5'-磷酸二酯键B碱基对之间的氢键C肽键D盐键E主链骨架上磷酸之间的吸引力提示：DNA的二级结构特点是双链双螺旋、两条链反向平行、碱基向内互补(A-T，G-C)……。
具体参见教材27页DNA的空间结构。
5．DNA分子中的碱基组成是（）。
AA＋C＝G＋TBT＝GCA＝CDC＋G＝A＋TEA＝G提示：DNA的二级结构特点是双链双螺旋、两条链反向平行、碱基向内互补(A-T，G-C)。
详见教材28页DNA的空间结构。
6．下列影响细胞内cAMP含量的酶是（）。
A腺苷酸环化酶BATP酶C磷酸酯酶D磷脂酶E蛋白激酶提示：cAMP(环化腺苷酸)和cGMP(环化鸟苷酸)是多种激素作用的第二信使。
7.tRNA分子二级结构的特征是（）A.3'端有多聚AB.5'端有C-C-AC.有反密码子环D.有氨基酸残基E.尿嘧啶环提示：tRNA分子内的核苷酸通过碱基互补配对形成多处局部双螺旋结构，……。
具体参见教材31页转运RNA。
8.关于碱基配对，下列错误的是（）A嘌呤与嘧啶相配对，比值相等BA与T （U）、G与C相配对CA与T之间有两个氢键DG与C之间有三个氢键EA-G，C-T相配对提示：碱基互补配对原则：……。
具体参见教材28页DNA分子结构的双螺旋模型。
第三章酶1.关于酶的叙述正确的一项是（）A所有的酶都含有辅酶或辅基B都只能在体内起催化作用C所有酶的本质都是蛋白质D都能增大化学反应的平衡常数加速反应的进行E都具有立体异构专一性提示：酶是由活细胞产生，能在体内外对其底物(作用物)起催化作用的一类蛋白质。
2.有机磷能使乙酰胆碱脂酶失活，是因为（）A与酶分子中的苏氨酸残基上的羟基结合，解磷啶可消除它对酶的抑制作用B这种抑制属反竞争性抑制作用C与酶活性中心的丝氨酸残基上的羟基结合，解磷啶可消除对酶的抑制作用D属可逆抑制作用E与酶活性中心的谷氨酸或天冬氨酸的侧链羧基结合，解磷啶可消除对酶的抑制作用提示：有机磷与酶活性中心的丝氨酸残基上的羟基结合，而解磷啶可消除对酶的抑制作用，使酶复活。
3.酶化学修饰调节的主要方式是（）A甲基化与去甲基化B乙酰化与去乙酰化C磷酸化与去磷酸化D聚合与解聚E酶蛋白与cAMP结合和解离提示：酶蛋白在另一种酶催化下，通过共价键结合或脱去某个特定基团，导致酶活性变化，这种调节方式称为化学修饰（共价修饰）。
如：磷酸化与脱磷酸。
4.酶原所以没有活性是因为（）A酶蛋白肽链合成不完全B活性中心未形成或未暴露C酶原是一般蛋白质D缺乏辅酶或辅基E 是已经变性的蛋白质提示：有些酶在细胞中生成时是以无活性的酶原形式存在，只有在一定条件下才可被激活成有活性的酶，此过程称为酶原的激活。
实际上酶原是无活性状态酶的前身物。
在此区域中，集中了与酶活性密切有关的基团，称酶活性必需基团。
常见的必需基团有丝氨酸的羟基、半胱氨酸的巯基、组氨酸的咪唑基以及谷氨酸和天冬氨酸的侧链羧基等。
因此将这些必需基团比较集中，并构成一定空间构象，直接参与酶促反应的区域称为酶活性中心。
5.酶的活性中心是指（）A由必需基团组成的具有一定空间构象的区域B是指结合底物但不参与反应的区域C是变构剂直接作用的区域D是重金属盐沉淀酶的结合区域E是非竞争性抑制剂结合的区域提示：这些必需基团比较集中，并构成一定空间构象，直接参与酶促反应的区域称为酶活性中心6.非竞争性抑制作用与竞争性抑制作用的不同点在于前者的（）AKm值增加B抑制剂与底物结构相似CKm值下降D抑制剂与酶活性中心内的基因结合E提高底物浓度Vm，仍然降低提示：竞争性抑制作用特点是抑制剂与底物结构相似,共同竞争酶的活性中心，作用的强弱(大小)取决两者的相对浓度。
Vm不变，Km 值增加。
酶的非竞争性抑制作用特点是抑制剂与酶底物在结构上无相似之处。
抑制剂不妨碍底物与酶分子结合，而是与酶分子其它部位结合。
Vm降低，Km值不变。
7.对酶来说，下列不正确的有（）A酶可加速化学反应速度，因而改变反应的平衡常数B酶对底物和反应类型有一定的专一性（特异性）C酶加快化学反应的原因是提高作用物（底物）的分子运动能力D酶对反应环境很敏感E多数酶在pH值近中性时活性最强提示：生物体内所有的反应均在常温、常压和近中性温和的内环境条件下进行。
这是因为生物体内存在着一种生物催化剂一—酶。
酶是由活细胞产生，能在体内外对其底物(作用物)起催化作用的一类蛋白质。
酶与一般催化剂的不同点在于酶具有极高的催化效率、高度专一性(特异性)、高度不稳定性和酶活性的可调控性。