氨基酸的代谢
氨基酸的一般代谢
COOH CH2 C=O
COOH
COOH
谷氨酸
草酰乙酸
AST
COOH COOH
(CH2)2 C=O
+
Байду номын сангаас
CH2 CHNH2
COOH
COOH
α -酮戊二酸 天冬氨酸
2. 各种转氨酶都具有相同的辅基和作用机制
• 转氨酶的辅基：维生素B6的磷酸酯，即磷酸吡哆醛 • 作用机制
（二）L-谷氨酸脱氢酶催化L-谷氨酸氧化脱氨基
内源性氨基酸与外源性氨基酸共同分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库
（二）氨基酸代谢概况
食物蛋白质
尿素
氨
酮体
α -酮酸
氧化供能
组织蛋白质
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
分解 合成
氨基酸 代谢库
脱羧基作用
糖
胺类
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
三、氨基酸分解代谢首先脱氨基
（一）氨基酸通过转氨基作用脱去氨基
第二节
氨基酸的一般代谢
（General Metabolism of Amino Acids）
一、体内蛋白质分解生成氨基酸
• 成人体内的蛋白质每天约有1%～2%被降解 • 蛋白质降解产生的氨基酸，大约70%～80%被重新利用合成新的蛋白质
（一）蛋白质以不同的速率进行降解
蛋白质的半寿期（half-life)：蛋白质浓度减少到开始值50%所需要的时间
H2O2 FMN
O2 FMNH2
R
+H2O
R
NH4+
四、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解
（一）α-酮酸可彻底氧化分解并提供能量 （二）α-酮酸经氨基化生成营养非必需氨基酸 （三）α -酮酸可转变成糖和脂类化合物
氨基酸分解代谢
高氨血症常见于先天性氨基酸代谢障碍、肝硬化、重症 肝炎等疾病。
治疗高氨血症的方法包括使用降氨药物、限制蛋白质摄 入、促进氨排泄等，同时需积极治疗原发病。
肝性脑病
肝性脑病是指由于肝功能严重 受损，导致氨代谢异常，引起 中枢神经系统功能紊乱的综合
酶的共价修饰
一些酶在催化过程中会发生共价修饰，如磷酸化、乙酰化 等。这些修饰可以改变酶的活性或调节酶的功能。
激素的调控
01
激素的合成与释放
激素在特定的内分泌细胞中合成，并通过血液或其他途径传输到靶细胞。
激素的合成和释放受到上游激素和营养物质的调节。
02 03
激素与受体结合
激素与靶细胞表面的受体结合，触发一系列信号转导途径，最终影响基 因表达和代谢过程。不同的激素与不同的受体结合，产生不同的生物学 效应。
02 氨基酸分解代谢的过程
氨基酸的活化
总结词
氨基酸的活化是指将游离氨基酸转变为氨基酰-tRNA的过程，是氨基酸分解代谢的起始步骤。
详细描述
在氨基酸的活化过程中，游离氨基酸与特定的tRNA结合，通过氨基酰-tRNA合成酶催化，形成氨基酰tRNA复合物。这个过程需要消耗ATP，为氨基酸提供活化所需的能量。
03 氨基酸分解代谢的调控
酶的调控
酶的激活与抑制
酶的活性受到多种因素的调节，包括激活剂和抑制剂的影 响。某些物质可以促进酶的活性，称为激活剂，而另一些 物质则抑制酶的活性，称为抑制剂。
酶的合成与降解
酶的合成和降解是动态过程，受到基因表达和蛋白质降解 的影响。在某些情况下，增加酶的合成可以促进代谢反应， 而酶的降解则可能降低代谢速率。
征。
氨基酸的一般代谢
总反应式：
2NH3+CO2+3ATP+3H2O
尿素 鸟氨酸 精氨酸酶 H2O 精氨酸
尿素+2ATP+AMP+2Pi+PPi
NH3 + CO2
H2O 瓜氨酸
H2O
NH 3
NH2 + CO2 + H2O 线粒体 2ATP 2ADP+Pi 氨基甲酰磷酸 Pi 瓜氨酸 N-乙酰谷氨酸
胞液
鸟氨酸
瓜氨酸 鸟氨酸循环 鸟氨酸 尿素 H2O 精氨酸 ATP AMP+PPi 精氨酸代琥珀酸
天冬氨酸
α- 酮戊二酸
氨基酸
草酰乙酸
谷氨酸
α- 酮酸
苹果酸 延胡索酸
⑷ 鸟氨酸循环的特点： ① 尿素分子中的２个氮原子，一个来自氨， 另一个来自天冬氨酸，而天冬氨酸又可 由其它氨基酸通过转氨基作用而生成。 ② 尿素合成是一个耗能的过程，合成１分子
尿素需要消耗4个高能磷酸键。
⑸ 氨的其它去路
① 在肾小管细胞中，谷氨酰胺在谷氨酰胺 酶的作用下脱氨基，氨基与尿液中的H+ 结合，然后以胺盐的形式由尿排除。 ② 参与合成非必需氨基酸。 ③ 参与核酸中碱基的合成。
4．高血氨症和氨中毒
正常生理情况下，血氯的来源与去路保持动 态平衡，血氨浓度处于较低的水平。氨在肝脏中 合成尿素是维持这种平衡的关键。 当肝功能严重损伤时，尿素合成发生障碍， 血氨浓度升高，称为高血氨症。 一般认为，氨进入脑组织．可与脑中的α酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨 酸进一步结合生成谷氨酰胺。因此，脑中氨的增 加可以使脑细胞中的α一酮戊二酸减少，导致三 羧酸循环减弱，从而使脑组织中ATP生成减少， 引起大脑功能障碍，严重时可发生昏迷，这就是 肝昏迷氨中毒学说的基础。
生物化学第十一章氨基酸的代谢
C O O H
L-谷氨酸脱氢酶
(C 2)2 H C H =N C O O H
C O O H
C N 2 H H C O O H
NAD+
NADH+H+
L-谷氨酸
+ H2O
） 李 先 磊
(C 2)2 H C =O C O αO H
+ NH3
酸
_H O 2
化学化工学院
转氨基作用
绝大多数的氨基酸脱氨基作用出自转氨基作用。 绝大多数的氨基酸脱氨基作用出自转氨基作用。 的氨基酸脱氨基作用出自转氨基作用 氨基酸和α 酮酸之间的氨基转移作用。 α-氨基酸和α-酮酸之间的氨基转移作用。催化这一反应 的酶叫做转氨酶或者氨基酸转移酶。 的酶叫做转氨酶或者氨基酸转移酶。 转氨酶或者氨基酸转移酶 目前至少发现有50多种转氨酶， 50多种转氨酶 目前至少发现有50多种转氨酶，命名方式是以催化活性最 大的氨基酸作为命名方式，一般的动、植物只催化L 大的氨基酸作为命名方式，一般的动、植物只催化L-氨基 酸转氨，细菌中存在D 氨基酸转氨作用。 酸转氨，细菌中存在D-氨基酸转氨作用。 反应， 转氨作用一 转氨酶催化的作用 是 反应， 物 转氨作用一 的， 般 氨基酸悦化 作用是 的， 反应是 一 方 。 氨酸， 恀多氨基酸 以 氨基转移 α-酮 酸 氨酸， 在酶的催化 ， 一 。 转氨基的作用 转氨酶的应用转氨酶的应用氨酸恞
生 物 学 （ 化
参与多种重要的生理活动(如酶、激素) 参与多种重要的生理活动(如酶、激素) 生理活动 悦化 能（ 蛋白质） 能（17.9KJ/g 蛋白质） 化 成的 源
） 李 先 磊
化
和
化学化工学院
氮
平
衡
食物摄入氮- 尿氮+粪氮) 食物摄入氮-(尿氮+粪氮) 可反映体内蛋白质合成与分解的动态关系
生物化学中的氨基酸代谢是什么
生物化学中的氨基酸代谢是什么在生物化学的广袤领域中，氨基酸代谢是一个至关重要的环节。
它就像是一座精巧复杂的工厂，各种化学反应有条不紊地进行着，将氨基酸这一基本的“原材料”转化为生命活动所需的能量、物质和信息。
那么，究竟什么是氨基酸代谢呢？让我们一起揭开它神秘的面纱。
首先，我们要明白氨基酸在生命中的重要地位。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，而蛋白质是生命活动的执行者。
从肌肉的收缩到酶的催化作用，从抗体的免疫防御到激素的信号传递，几乎所有的生命过程都离不开蛋白质的参与。
因此，氨基酸的代谢对于维持生命的正常运转具有不可替代的作用。
氨基酸代谢主要包括两个方面：氨基酸的合成与分解。
氨基酸的合成是一个复杂而精妙的过程。
在生物体内，有一些氨基酸可以通过从头合成途径产生。
比如说，人体可以利用简单的前体物质，如二氧化碳、氨、丙酮酸等，经过一系列的酶促反应，合成非必需氨基酸。
这些非必需氨基酸是指人体自身能够合成，不一定需要从食物中摄取的氨基酸。
然而，还有一些氨基酸，被称为必需氨基酸，人体无法自行合成，必须从食物中获取。
这些必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸和缬氨酸。
与合成相对应的是氨基酸的分解。
当蛋白质被分解或者细胞需要能量时，氨基酸就会被分解代谢。
这个过程通常始于脱氨基作用。
简单来说，就是将氨基酸分子中的氨基脱去，生成相应的α酮酸和氨。
脱氨基的方式有多种，其中转氨基作用是比较常见的一种。
在转氨基作用中，一个氨基酸的氨基转移到一个α酮酸上，生成新的氨基酸和新的α酮酸。
另一种重要的脱氨基方式是联合脱氨基作用，它是转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，能够更有效地脱去氨基。
脱氨基产生的氨是一种有毒物质，需要及时处理。
在肝脏中，氨可以通过鸟氨酸循环转化为尿素，然后通过尿液排出体外。
这个过程对于维持体内氨的平衡和防止氨中毒至关重要。
氨基酸分解产生的α酮酸则有多种去向。
一方面，它们可以通过三羧酸循环彻底氧化分解，产生能量。
氨基酸代谢的三种方式
氨基酸代谢的三种方式
氨基酸的代谢主要有三种方式，分别是脱氨反应、反应价和酶促反应。
这几种氨基酸的代谢方式在生物体内起着至关重要的作用。
首先是脱氨反应。
氨基酸在体内以脱氨的方式释放能量，生成酮体。
这一过程会产生大量的氨气，从而导致酸碱失衡。
因此，生物体需要通过尿素循环将多余
的氨排出体外，维持体内的酸碱平衡。
其次是反应价。
反应价主要是通过氨基酸的羟基反应，来调节氨基酸的浓度。
当氨基酸的浓度过高时，生物体可以通过增加羟基反应的速度，来降低氨基酸的浓度。
反之，当氨基酸的浓度过低时，生物体可以通过减少羟基反应的速度，来提高氨基酸的浓度。
最后是酶促反应。
氨基酸在体内的代谢过程中，绝大部分是通过酶的催化来进行的。
氨基酸可以通过酶的催化，进行氧化脱羧、脱氨、转氨和分子重排等反应，从而实现其在体内的代谢。
综上所述，氨基酸的代谢主要有脱氨反应、反应价和酶促反应三种方式。
这三种方式在生物体内协同作用，维持着氨基酸的正常代谢，并使其发挥出应有的生
理功能。
氨基酸代谢途径
氨基酸代谢途径是指生物体细胞中氨基酸的合成、分解及转换的系统过程，是生物体细胞代谢的一个重要组成部分。
氨基酸是构成蛋白质的重要成分，也是许多糖类、核酸及其他物质的重要原料。
氨基酸代谢途径可以分为三大类：合成途径，分解途径和转换途径。
合成途径是指生物体合成氨基酸的过程，它又可以分为两类：细胞内合成和细胞外合成。
细胞内合成途径由多种酶及细胞内调节因子参与，它们可以将非氨基酸类物质转化为
氨基酸，产生特定的氨基酸。
细胞外合成途径则是指使用外源的氨基酸来进行合成，如摄
入的食物中的氨基酸等。
分解途径是指氨基酸的分解过程，它可以将氨基酸分解为多种产物，如氨基酸的分解
可以产生二氧化碳、水等产物，而氨基酸的分解可以产生细胞内其他物质，如氨基酸的分
解可以产生糖、脂肪、核酸等物质。
转换途径是指氨基酸之间的相互转换过程，它可以将一种氨基酸转换为另一种氨基酸，它可以改变氨基酸的结构，使它们可以参与其他的生物反应，从而促进各种生物体的生理
活动。
总的来说，氨基酸代谢途径是一个复杂的系统，它可以帮助我们了解氨基酸的合成、
分解及转换过程，从而更加深入地了解生物体的代谢过程。
7第七章 氨基酸代谢
转变为蛋白质。这就是为什么食物中蛋白质不能为糖、脂肪替代，
而蛋白质却能替代糖和脂肪供能的重要原因。
三、脂类与氨基酸代谢的联系 20种氨基酸分解后均能生成乙酰CoA，经还原缩合反应可合成脂肪 酸进而合成脂肪，即蛋白质可转变为脂肪。乙酰CoA还能合成胆固 醇以满足机体的需要。氨基酸也可作为合成磷脂的原料。脂类不
三、含硫氨基酸的代谢 体内含硫氨基酸包括三种：蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
（一）蛋氨酸（甲硫氨酸）代谢
1．蛋氨酸是体内重要的甲基供体
三、含硫氨基酸的代谢 体内含硫氨基酸包括三种：蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
（一）蛋氨酸（甲硫氨酸）代谢
2．蛋氨酸是必需氨基酸
3．蛋氨酸循环
三、含硫氨基酸的代谢
体内含硫氨基酸包括三种：蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
一、氨基酸的脱氨基作用 （一）氧化脱氨基作用
一、氨基酸的脱氨基作用 (二) 转氨基作用
知识卡片
ALT是反应肝细胞损伤非常灵敏的指标
这是由于ALT主要存在于细胞质中，AST主要存在于线粒体中。病变较 轻的肝病如急性肝炎时，释放入血的转氨酶主要是ALT，血中ALT升高 程度高于 AST 。但在慢性肝炎或中毒性肝炎，特别是肝硬化时，病变
累及线粒体，此时AST升高程度就会超过ALT。故在国外，对怀疑是肝
炎患者，常同时测 AST 和 ALT ，并计算 AST/ALT 的比值，以此判断肝炎
的变化与转归。
一、氨基酸的脱氨基作用
（三）联合脱氨基作用
联合脱氨基作用有以下特点： 1．联合脱氨基作用的顺序一般先转氨 基，再氧化脱氨基。 2．转氨基作用的氨基受体是α-酮戊
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一、氨基酸代谢的概况∙重点、难点∙第一节蛋白质的营养作用∙第二节蛋白质的消化,吸取∙第三节氨基酸的一般代谢∙第四节个别氨基酸代谢食物蛋白质经过消化吸收后进人体内的氨基酸称为外源性氨基酸。
机体各组织的蛋白质分解生成的及机体合成的氨基酸称为内源性氨基酸。
在血液和组织中分布的氨基酸称为氨基酸代谢库(aminoacidmetabolic pool)。
各组织中氨基酸的分布不均匀。
氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也参与合成多肽及其它含氮的生理活性物质。
除维生素外，体内的各种含氮物质几乎都可由氨基酸转变而来。
氨基酸在体内代谢的基本情况概括如图。
大部分氨基酸的分解代谢在肝脏进行，氨的解毒过程也主要在肝脏进行。
图8-2 氨基酸代谢库二、氨基酸的脱氨基作用脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α—酮酸的过程，是体内氨基酸分解代谢的主要途径。
脱氨基作用主要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环和非氧化脱氨基作用。
(一)氧化脱氨基作用氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化的同时脱去氨基的过程。
组织中有几种催化氨基酸氧化脱氨的酶，其中以L-谷氨酸脱氢酶最重要。
L-氨基酸氧化酶与D-氨基酸氧化酶虽能催化氨基酸氧化脱氨，但对人体内氨基酸脱氨的意义不大。
1.L-谷氨酸氧化脱氨基作用由 L谷氨酸脱氢酶(L-glutamatedehydrogenase)催化谷氨酸氧化脱氨。
谷氨酸脱氢使辅酶NAD+还原为NADH+H+并生成α-酮戊二酸和氨。
谷氨酸脱氢酶的辅酶为NAD+。
谷氨酸脱氢酶广泛分布于肝、肾、脑等多种细胞中。
此酶活性高、特异性强，是一种不需氧的脱氢酶。
谷氨酸脱氢酶催化的反应是可逆的。
其逆反应为α-酮戊二酸的还原氨基化，在体内营养非必需氨基酸合成过程中起着十分重要的作用。
(二)转氨基作用转氨基作用：在转氨酶(transaminase ansaminase)的催化下，某一氨基酸的a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成a-酮酸。
转氨酶催化的反应是可逆的。
因此，转氨基作用既属于氨基酸的分解过程，也可用于合成体内某些营养非必需氨基酸。
图8-4 转氨基作用除赖氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸外，体内大多数氨基酸可以参与转氨基作用。
人体内有多种转氨酶分别催化特异氨基酸的转氨基反应，它们的活性高低不一。
其中以谷丙转氨酶(glutamicpyruvic transaminase，GPT，又称ALT)和谷草转氨酶(glutamic oxaloacetictransaminase，GOT，又称AST)最为重要。
它们催化下述反应。
转氨酶的分布很广，不同的组织器官中转氨酶活性高低不同，如心肌GOT最丰富，肝中则GPT最丰富。
转氨酶为细胞内酶，血清中转氨酶活性极低。
当病理改变引起细胞膜通透性增高、组织坏死或细胞破裂时，转氨酶大量释放，血清转氨酶活性明显增高。
如急性肝炎病人血清GPT活性明显升高，心肌梗死病人血清GOT活性明显升高。
这可用于相关疾病的临床诊断，也可作为观察疗效和预后的指标。
各种转氨酶的辅酶均为含维生素B6的磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。
它们在转氨基反应中起着氨基载体的作用。
在转氨酶的催化下，α—氨基酸的氨基转移到磷酸吡哆醛分子上，生成磷酸吡哆胺和相应的α—酮酸；而磷酸吡哆胺又可将其氨基转移到另一α—酮酸分子上，生成磷酸吡哆醛和相应的α—氨基酸(图8—6)，可使转氨基反应可逆进行。
图8-5 谷丙转氨酶和谷草转氨酶转氨基作用图8-6 磷酸吡哆醛传递氨基的作用(三)联合脱氨基作用转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸(α-ketoacid)的过程，称为联合脱氨基作用。
联合脱氨基作用可在大多数组织细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。
图8-7 联合脱氨基的作用(四)嘌呤核苷酸循环由于骨骼肌和心肌L谷氨酸脱氢酶活性较低，氨基酸不易借上述联合脱氨基作用方式脱氨基，但可通过转氨基反应与嘌呤核苷酸循环(purine nucleotide cycle)的联合脱去氨基。
在肌肉等组织中，氨基酸通过转氨基作用将其氨基转移到草酰乙酸上形成天冬氨酸，天冬氨酸可与次黄嘌呤核苷酸(1MP)作用，生成腺苷酸代琥珀酸，后者经酶催化裂解生成腺嘌呤核苷酸(AMP)并生成延胡索酸。
肌组织中富含的腺苷酸脱氢酶可催化AMP脱下来自氨基酸的氨基，生成的IMP及延胡索酸可再参加循环。
由此可见，此过程实际上也是另一种形式的联合脱氨基作用。
图8-8 嘌呤核苷酸循环(五)非氧化脱氨基作用个别氨基酸还可以通过特异脱氨基作用脱去氨基。
如丝氨酸可在丝氨酸脱水酶的催化下脱水生成氨和丙酮酸，天冬氨酸酶催化天冬氨酸直接脱氨。
三、氨的代谢体内氨主要自氨基酸代谢产生，氨是毒性物质，血氨增多对脑神经组织损害最明显。
虽然氨在人体内不断产生，但肝脏有强大能力将氨转变为无毒的尿素，维持人血中氨在极低浓度((一)氨的来源和去路1.来源人体内氨的主要来源有：组织中氨基酸的脱氨基作用、肾脏来源的氨和肠道来源的氨。
图8-9 血氨的来源和去路（1）氨基酸可经脱氨基反应生成氨是体内氨的主要来源。
此外，体内一些胺类物质也可分解释放出氨。
（2）肾脏来源的氨主要来自谷氨酰胺分解。
血液中的谷氨酰胺流经肾脏时，在肾远曲小管上皮细胞中经谷氨酰胺酶催化分解为谷氨酸和氨，其它氨基酸在肾脏分解过程中也产生氨。
（3）肠道来源的氨一小部分来自蛋白质腐败作用，另一部分来自肠道菌脲酶对肠道尿素的分解。
肠道产氨量大，每天可产生4g 氨，并能被吸收入血。
因NH3比NH+’更容易透进细胞而吸收，当肠道内pH值低于6时，肠道内氨偏向于生成NH+，利于排出体外；肠道pH值较高时，肠道内的氨吸收增多。
临床护理中给高血氨患者作灌肠治疗时，应禁忌使用碱性溶液如肥皂水灌肠，以免加重氨的吸收。
为减少肾中NH3的吸收，也不能使用碱性利尿药。
2.去路（1）肝脏合成尿素。
（2）氨与谷氨酸合成谷氨酰胺。
（3）氨的再利用：参与合成非必需氨基酸或其它含氮化合物（如嘧啶碱）。
（4）肾排氨：中和酸以铵盐形式排出。
(二)氨的转运组织在代谢过程中产生的氨必需经过转运才能到达肝脏或肾脏。
机体将有毒的氨转变为无毒的化合物，在血中安全转运。
氨在体内的运输主要有丙氨酸和谷氨酰胺两种形式。
1．丙氨酸—葡萄糖循环肌肉蛋白质分解的氨基酸占机体氨基酸代谢库一半以上，肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成的丙酮酸经糖异生合成葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，通过这一循环反应过程即可将肌肉中氨基酸的氨基转移到肝脏进行处理。
这一循环反应过程就称为丙氨酸-葡萄糖循环。
肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝肝脏为肌肉提供了葡萄糖。
图8-10 丙氨酸-葡萄糖循环2．谷氨酰胺的合成与运氨作用谷氨酰胺的合成由谷氨酰胺合成酶(glutamine synthetase)催化，其合成需消耗ATP。
谷氨酰胺的合成与分解是由不同酶催化的不可逆反应。
图8-11 谷氨酰胺的合成与运氨作用主要从脑、肌肉等组织向肝、肾运氨，是脑中解氨毒的一种重要方式，是氨的运输形式，也是氨的贮存、利用形式。
临床上对氨中毒患者可服用或输入谷氨酸盐，以降低血氨的浓度。
谷氨酰胺在肾脏分解生成谷氨酸和氨，氨与原尿H’结合形成铵盐随尿排出有利于调节酸碱平衡。
体内存在L—天冬酰胺酶将天冬酰胺水解为天冬氨酸和氨，由于某些肿瘤生长需要大量获得谷氨酰胺及天冬酰胺，谷氨酰胺酶和天冬酰胺酶可作为抑肿瘤成分。
如临床上常用天冬酰胺酶以减少血中天冬酰胺浓度，达到治疗白血病的目的。
（三）鸟氨酸循环与尿素的合成体内氨的主要代谢去路是用于合成无毒的尿素。
合成尿素的主要器官是肝脏，但在肾及脑中也可少量合成。
尿素合成是经称为鸟氨酸循环的反应过程来完成的。
催化这些反应的酶存在于胞液和线粒体中。
尿素的生成分为三个阶段，首先是鸟氨酸与C02和氨结合生成瓜氨酸，然后瓜氨酸再与氨结合生成精氨酸，最后在精氨酸酶的作用下，精氨酸水解生成尿素和鸟氨酸。
鸟氨酸再重复上述循环过程。
每经过一次循环，一分子C02和两分子氨合成一分子尿素。
1.尿素生成的体合成过程如下：（1）氨基甲酰磷酸的合成氨基甲酰磷酸合成酶I(carbamoyl phosphate synthetaseI，CPS—1)催化氨和C02在肝脏线粒体中合成氨基甲酰磷酸。
此为一耗能反应，需2分子ATP和Mg2+参与，N—乙酰谷氨酸(N—acetyl glutamatic acid，AGA)为CPS—工必需的变构激活剂。
生成的含高能键的氨基甲酰磷酸有很强的反应活性。
肝细胞中存在两种氨基甲酰磷酸合成酶，上述的CPS—工存在于肝细胞线粒体中，以NH3为氮源，产物用于合成尿素。
而另一种CPS—Ⅱ存在于肝细胞胞液中，以谷氨酰胺为氮源，生成的氨基甲酰磷酸是嘧啶合成的前体。
（2）瓜氨酸的合成线粒体中的鸟氨酸氨基甲酰转移酶(ornithine carbamoyl transferase，OCT)催化氨基甲酰磷酸与鸟氨酸缩合生成瓜氨酸。
借助线粒体内膜上的特异载体，鸟氨酸不断由胞液转进线粒体，而生成的瓜氨酸由线粒体转入胞液。
（3）精氨酸的合成瓜氨酸进入细胞浆，由精氨酸代琥珀酸合成酶(argininosucclnatesynthetase)，催化瓜氨酸与天冬氨酸缩合，为尿素合成提供第二个氨基。
反应需要ATP和Mg2’，生成产物精氨酸代琥珀酸。
后者经过精氨酸代琥珀酸裂解酶(argininosucclnate， lyase)作用裂解生成精氨酸和延胡索酸。
反应中生成的延胡索酸在胞液中类似三羧酸循环相似反应，先生成苹果酸再脱氢生成草酰乙酸，后者再经转氨基作用接受多种其他氨基酸的氨基生成天冬氨酸，天冬氨酸作为氨基载体又可参与精氨酸生成反应。
（4）精氨酸水解及尿素的生成肝细胞中的精氨酸酶催化精氨酸水解生成尿素和鸟氨酸。
尿素合成的全过程可用图8—12表示。
图8-12 尿素合成的过程2.尿素合成的特点（1）合成主要在肝脏的线粒体和胞液中进行；（2）合成一分子尿素需消耗四分子ATP；（3）精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的关键酶；（4）尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3，一个来源于天冬氨酸。
解除氨毒的主要方式是在肝脏中经鸟氨酸循环合成尿素。
肝功能严重损害时，尿素合成障碍，氨在血中积聚导致水平增高。
增高的血氨进入脑将引起脑细胞损害和功能障碍，临床上称为肝性脑病或肝昏迷。
这可能由于脑主要利用谷氨酸合成谷氨酰胺来消除增高的氨，并消耗大量。
—酮戊二酸氨基化以补充谷氨酸，使三羧酸循环因中间产物α—酮戊二酸的减少而减弱，脑组织缺乏ATP供能而发生功能障碍。
肝中尿素合成途径的5个酶中任何一种有遗传性缺陷，也会导致先天性尿素合成障碍及高血氨。