9.第九章 氨基酸代谢(13级临床医学)
临床执业医师生物化学复习笔记：氨基酸代谢
临床执业医师生物化学复习笔记：氨基酸代谢单元细目内容（1）氨基酸和蛋白质的生理功能1. 蛋白质的生理功能及营（2）营养必需氨基酸的概念养作用和种类（3）氮平衡（1）蛋白酶在消化中的作用2. 蛋白质在肠道的消化、吸（2）氨基酸的吸收收及腐败作用（3）蛋白质的腐败作用氨基酸代（1）转氨酶作用谢 3. 氨基酸的一般代谢（2）脱氨基作用（3）α- 酮酸的代谢（1）氨的来源4. 氨的代谢（2）氨的转运（3）氨的去路（1）氨基酸的脱羧基作用5. 个别氨基酸的代谢（2）一碳单位的概念、来源、载体和意义（3）甲硫氨酸循环、 SAM、PAPS（4）苯丙氨酸和酪氨酸代谢一、蛋白质的生理功能及营养作用( 一) 氧化供能不是氨基酸的主要功能。
( 二) 必需氨基酸：体内需要但自身不能合成, 必须由食物供应的氨基酸。
8种必需氨基酸：缬异亮亮苯蛋色苏赖“借一两本淡色书来”( 三) 蛋白质的互补作用指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
二、氨基酸的一般代谢1.转氨基作用重要的转氨酶 :GPT、GOT转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛(VB6 的辅酶形式 )2.氧化脱氨基作用3.联合脱氨基作用小结：氧化脱氨基L- 谷氨酸脱氢酶重要的转氨酶 :GPT、GOT转氨基作用转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛（VB6的辅酶形式）联合脱氨基转氨酶和谷氨酸脱氢酶的联合，体内主要的脱氨基作用方式。
嘌呤核苷酸主要发生在肌肉中循环三、氨的代谢( 一) 体内氨的来源体内代谢作用产生氨的主要途径是氨基酸脱去氨基生成氨。
( 二) 氨在体内的转运形式1.谷氨酰胺的运氨作用2.丙氨酸 - 葡萄糖循环( 三) 尿素的生成 ( 鸟氨酸循环 )组织肝定位细胞胞液、线粒体定位氮原一个来自于氨基酸脱氨基产生的氨，子来另一个由天冬氨酸提供。
源①氨基甲酰磷酸的生成，在线粒体内进行。
②氨基甲酰磷酸与鸟氨酸缩合形成瓜氨酸，在线粒反应体内进行。
过程③精氨酸的生成，在胞液中进行。
临床执业医师生物化学知识点：氨基酸代谢
临床执业医师生物化学知识点：氨基酸代谢白质的生理功能及营养作用(一)氨基酸和蛋白质的生理功能1.氨基酸：①组成蛋白质的基本组成单位;②生物合成的原料;③转变为糖和脂肪供能。
2.蛋白质：①生命的物质基础;②维持细胞、组织的生长、更新、修补;③参与多种重要的生理活动;④氧化供能。
(二)营养必需氨基酸概念和种类1.概念：人体不能合成，必须由食物供应的氨基酸，称为营养必需氨基酸。
2.种类：苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸(甲硫氨酸)、缬氨酸、色氨酸和赖氨酸。
记忆方法：苏亮亮笨蛋且色赖。
(三)氮平衡蛋白质在肠道的消化、吸收及腐败作用(非重点)氨基酸的一般代谢(一)转氨基作用(二)脱氨基作用(三)α-酮酸的代谢(一)转氨基作用1.概念氨基酸脱去氨基生成相应的α-酮酸的过程。
2.反应过程3.转氨酶转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛(VitB6)。
血清转氨酶的活性，可作为临床上疾病的诊断或预后的指标(肝细胞破裂)通过此方式并未产生游离的氨。
(二)脱氨基作用1.氧化脱氨基2.联合脱氨基(1)定义：两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。
是体内最主要的脱氨基方式。
(2)类型：1)转氨基偶联氧化脱氨基作用(体内合成非必需氨基酸的主要方式)2)转氨基偶联嘌呤核苷酸循环(主要在肌肉组织进行)(三)α-酮酸的代谢氨基酸脱氨基过程中生成的α-酮酸可以合成非必需氨基酸、糖类或脂类。
依据氨基酸转变的情况，可将氨基酸分为以下三类。
生糖氨基酸甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、半胱氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸生亮氨酸、赖氨酸酮氨基酸生酮兼生糖氨基酸异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、苏氨酸常考氨基酸小结酸性氨基酸天冬氨酸、谷氨酸冬天的谷子是酸的碱性氨基酸赖氨酸、精氨酸、组氨酸捡来精读必需氨基酸苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、色氨酸和赖氨酸。
生物化学《氨基酸代谢》课件
Section 3 General Catabolism of Amino Acids
催化氧化脱氨基的酶
1. L-氨基酸氧化酶（L-amino acid oxidase)：
➢ 是一种需氧脱氢酶，以FAD或FMN为辅基， 脱下的氢原子交给O2，生成H2O2。
➢ 该酶活性不高，在组织器官中分布局限（见于 肝、肾），因此作用不大。
2. L-谷氨酸脱氢酶（L-glutamate dehydrogenase）： ➢ 是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶， 线粒体内生成的NADH或NADPH可进入呼吸链经 氧化磷酸化产生ATP。 ➢ 该酶活性高，分布广泛，因而作用较大；该酶属 于变构酶，其活性受ATP，GTP的抑制，受ADP， GDP的激活。
转氨酶的辅酶及其作用机制
-H2O +H2O
+H2O -H2O
分子重排
重要的转氨酶
⑴ 丙 氨 酸 氨 基 转 移 酶 （ alanine transaminase, ALT），又称为谷丙转氨酶（GPT）： ➢ ALT催化丙氨酸与-酮戊二酸之间的氨基移换 反应，为可逆反应。 ➢ ALT在肝中活性较高，在肝的疾病时，可引起 血清中ALT活性明显升高。
（三）氨基酸经联合脱氨基作用脱氨基 转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而 使氨基酸脱去氨基并氧化为-酮酸(-ketoacid) 的过程，称为联合脱氨基作用。 联合脱氨基作用可在肝、肾等大多数组织细胞 中进行，是体内主要的脱氨基的方式。
基础医学知识之生物化学——氨基酸代谢
基础医学知识之生物化学——氨基酸代谢>>氨基酸转氨基及脱氨基过程>>尿素的生成>>一碳单位的来源，生理功能一、氨基酸代谢概况二、氨基酸（一）氨基酸的生理功能①氨基酸是组成蛋白质的基本组成单位；②生物合成的原料；③转变为糖和脂肪供能。
（二）营养必需氨基酸概念和种类1.概念：人体不能合成，必须由食物供应的氨基酸，称为营养必需氨基酸。
2.种类：苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）、组氨酸；缬氨酸、色氨酸和赖氨酸。
记忆要诀：苏亮亮笨蛋猪；且色赖。
三、氨的代谢（一）体内氨的来源①外源性氨自消化道吸收；②肠道细菌腐败产氨；③氨基酸脱氨基生成氨；④肾小管上皮细胞分泌氨；⑤嘌呤或嘧啶类代谢产物。
（二）氨的去路：氨有两个去路分别是合成非必需氨基酸及合成尿素。
（三）尿素的生成1.生成过程：尿素生成的过程称为鸟氨酸循环又称尿素循环。
2.生成部位：主要在肝细胞的线粒体及胞质中。
3.关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（CPS-Ⅰ）。
4.耗能：合成1分子的尿素消耗3个ATP。
5.中间产物：鸟氨酸、瓜氨酸和精氨酸。
（小鸟呱呱叫，很精灵。
）四、一碳单位的代谢1.概念：某些氨基酸分解代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
2.载体：四氢叶酸（FH4）3.来源：甘氨酸、组氨酸、色氨酸及丝氨酸4.生理功能：1）合成嘌呤及嘧啶的原料2）将氨基酸与核酸代谢密切联系起来5.记忆：施（丝）舍（色）一根竹（组）竿（甘），让他去参加四清（四氢）运动。
一碳单位代谢的辅酶是A.叶酸B.二氢叶酸C.四氢叶酸D.NADPH『正确答案』C『答案解析』某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
四氢叶酸是一碳单位的运载体，也就是辅酶。
五、苯丙氨酸和酪氨酸的代谢小结：◆人体缺乏酪氨酸酶，黑色素合成障碍称为白化病。
◆苯丙氨酸羟化酶缺陷，苯丙氨酸不能正常转变为酪氨酸，苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等，并从尿中排出的一种遗传代谢病叫苯酮酸尿症。
《氨基酸代谢临床》PPT课件
H2S Fatty acid
Vitamine
…
第三节 氨基酸的一般代谢
General Metabolism of Amino Acids
(exogenous)
Gastrointestinal Tract
(endogenous)
Protein degradation
(endogenous)
Non-essential AA
Na+,ATP
•
- glutamyl cycle: - glutamyl
transferase
蛋白质的腐败作用（putrefaction）
食物中未被消化的蛋白质及未被吸收的 蛋白质消化产物在肠道细菌的作用下，进行 分解代谢的过程。
胺类(amines)的生成
蛋白质 蛋白酶 氨基酸 脱羧基作用 胺类
毒性反应。
胃中的消化
Autocatalysis
Pepsinogen H+
(pH1.5~2.5)
Proteins
Pepsin polypeptides Amino Acids
凝乳作用:
Pepsin
Casein
Curds
Ca2+
小肠中的消化
Endopeptidase
Exopeptidase
Trypsin
☻用共性与个性的辩证关系说明20种编码氨基酸 分解代谢中共性和个性的关系。
☻用一分为二的观点看待“氨”。 ☻用矛盾转化的观点分析机体对高血氨和氨中毒
的转化处理。
第一节 蛋白质的营养作用 第二节 蛋白质的消化吸收与腐败 第三节 AA的一般代谢 第四节 氨的代谢 第五节 个别AA的代谢
第一节 蛋白质的营养功能
分子生物学氨基酸代谢.ppt
H2N CH2 P
第九章 氨基酸代谢
COOH H2N CH
CH2 COOH 天冬氨酸?
COOH OC
CH2 COOH
草酰乙酸?
谷丙转氨酶
COOH H2N CH
CH2 CH2 COOH 谷氨酸?
COOH OC
CH2 CH2 COOH a-酮戊二酸
O CH P
谷丙转 氨酶
H2N CH2 P
COOH
精癜彼?
COOH
鸟氨酸
氨
酸 循 环
COOH H2N C N CH
HN
CH2
H2N C O
[CH2 ]3 COOH
HN
鸟氨酸
O H2N C
P2iADP+Pi P
瓜氨酸
CHNH2
[CH2 ]3
COOH
CHNH2
精氨琥珀酸
COOH
瓜氨酸
线粒体
天冬氨酸
AMP+PPi
ATP
第九章 氨基酸代谢
2. 酮酸的去路 （1）合成氨基酸（2）氧化分解（3）生成糖或脂
钼铁蛋白 直接还原氮
供电子体：NADPH 能量供体：ATP
固氮机理：
3 NADPH+ H+
3 NADP+
氧化 铁氧还蛋白
还原
固氮酶
铁蛋 白
6 e－
钼铁蛋白
N2 2 NH3
12 ATP 12 ADP+ Pi
（2）硝酸还原 硝酸还原分为两步，第一步在硝酸还原酶催化下， NO3－还原为NO2－，第二步在亚硝酸还原酶催化下， NO2－还原为NH3
1. 氨的去路 （1）重新合成氨基酸 （2）生成NH4+ （3）生成酰胺 （4）合成其他含氮化合物 （5）形成尿素（鸟氨酸循环）
氨基酸代谢
Chapter 9 Metabolism of Amino Acids
氨基酸（amino acids)是蛋白质(protein)的基本 组成单位。 氨基酸代谢包括合成代谢和分解代谢。 本章主要讨论氨基酸的分解代谢。
第一节 蛋白质在体内的降解 第一节 蛋白质在体内的降解
COOH
H2N - CH CH2 COOH
天冬氨酸
N - CH CH2 NH (CH ) COOH C
2 3
H2N- CH COOH
精氨酸代琥珀酸
4．精氨酸代琥珀酸的裂解：
在胞液中由精氨酸代琥珀酸裂解酶催化，将精氨酸代琥珀酸裂解生成 精氨酸和延胡索酸。
NH2 C
COOH
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
NH2 C NH (CH2)3 H2N- CH COOH
谷氨酰胺的运氨作用
肝外组织细胞 ATP + NH3 ADP + Pi
谷氨酰胺合成酶
glutamic acid
谷氨酰胺酶
glutamine
血液
NH3
肝细胞
H2O
第四节 氨基酸转变为生物活性物质 第四节 氨基酸转变为生物活性物质
一. 形成生物胺类
（一）5-羟色胺的生成：
5-羟色胺（5-hydroxytryptamine,5-HT）是一种重要的神 经递质，且具有强烈的缩血管作用。 5-羟色胺的合成原料是色氨酸(tryptophan)。
二、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸主要通过三种方式脱氨基，即氧化脱氨基，联 合脱氨基和非氧化脱氨基。 在这三种脱氨基作用中，以联合脱氨基作用最为重 要；而非氧化脱氨基作用则主要见于微生物中。
（一）氧化脱氨基作用：
生物化学9-氨基酸代谢ppt课件
第9章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
Degradation of protein and Catabolism of amino acids
体内氨基酸的分解代谢
氨基氮的排泄
氨基酸的生物合成
蛋白质的消化与吸收
蛋白质代谢概况
蛋白质
氨基酸
α-酮酸
NH4+ 合成 氨基酸 核苷
葡萄糖 （糖异生）
谷草转氨酶
谷氨酸 + 草酰乙酸
α-酮戊二酸
+ 天冬氨酸
氨基酸的脱氨基作用----联合脱氨基作用
氨基酸脱氨基的最佳方式----联合脱氨基作用 转氨基和氧化脱氨基联合作用方式
NH3 NADH + H+ （脱氨过程） NADPH + H+ （氨基化过程）
α-氨基酸
转氨酶 α-酮酸
α-酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶 谷氨酸 H2 O NAD+ + H+ （脱氨过程的辅酶） NADP+ + H+ （脱氨过程的辅酶）
Ala + α -酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶
Glu + 丙酮酸 α -酮戊二酸 + NH4+
Glu
氨的转运----葡萄糖—丙氨酸循环途径
肌 肉 葡萄糖
血液
葡萄糖 肝
脏 ATP
糖 酵 解
ATP
丙酮酸 血液
丙酮酸
糖 异 生
丙氨酸
意义： 1、实现了氨的无毒转运 2、为肌肉活动提供能量
丙氨酸
葡萄糖—丙氨酸循环和Cori循环的 主要区别是肌肉向肝脏转运的三碳 化合物不同（丙氨酸和乳酸）
亚氨基酸
H2O
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肠道细菌 脱氨基作用 氨 (ammonia)
渗入肠道的尿素
尿素酶
• 降低肠道pH，NH3转变为NH4+以胺盐形式排出， 可减少氨的吸收，这是酸性灌肠的依据。
（三）腐败作用产生其它有害物质
酪氨酸 半胱氨酸 色氨酸
苯酚 硫化氢 吲哚
第三节
氨基酸的一般代谢
General Metabolism of Amino Acids
蛋白质的含量(每100克食物)
大米7克、 黄豆36克、 白菜2克、 苹果0.4克、 猪肉9.5克、 鸡蛋15克、
面粉9克、 豆腐7.4克、 茄子2.3克、 花生17克、 牛肉20克、 鲤鱼17克。
三、营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值
蛋白质的营养价值: 食物蛋白质在体内的利用率
三聚氰胺事件？
1/16%
第一节 蛋白质的生理功能和营养价值
一、体内蛋白质具有多方面的重要功能
(一)蛋白质维持细胞、组织的生长、更新和修补 (二)蛋白质参与多种重要的生理活动
催化（酶）、免疫（抗原及抗体）、运动（肌 肉）、物质转运（载体）、凝血（凝血系统）等。
(三)蛋白质可作为能源物质氧化供能
一般情况下，蛋白质不是体内主要供能物质（人体每日 仅18%左右的能量由蛋白质提供）。 非常情况下，蛋白质也可大量氧化 分解供能。
1、蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径被降解
• 不依赖ATP • 利用组织蛋白酶(cathepsin) • 降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细 胞内蛋白。
2、蛋白质在蛋白酶体通过ATP-依赖途径被降解
依赖ATP 依赖泛素 主要降解异常蛋白和短寿命蛋白。
生物体内存在着两类蛋白质降解过程， 第一种，不需要能量的，比如发生在消 化道中的降解，这一过程只需要蛋白质 降解酶参与； 另一种则需要能量，它是一种高效率、 指向性很强的降解过程。这如同拆楼一 样，如果大楼自然倒塌，并不需要能量， 但如果要定时、定点、定向地拆除，则 需要做工、需要能量甚至是炸药的。
蛋白酶体存在于细胞核和胞浆内，主要降解 异常蛋白质和短寿蛋白质。
20S的核心 26S蛋白 质酶体 颗粒(CP)
2个α环：7个α亚基
2个β环：7个β亚基
19S的调节颗粒(RP) : 18个亚基, 6 个亚基具有ATP酶活性
补充材料：
蛋白酶体实际上是一种“垃圾处理厂”， 它根据绑在指定蛋白质上的泛素分子这 种标签决定接受并降解这种蛋白质。 蛋白酶体是一个桶状结构，通常一个人 体细胞中含有3万个蛋白酶体，经过它的 处理，蛋白质就被切成由7至9个氨基酸 组成的短链。这一过程如此复杂，自然 需要消耗能量。
掌 握：1. 必需氨基酸概念及种类。 2. 氨基酸联合脱氨基方式。 3. 氨代谢。 解：1. 蛋白质的营养价值。 2. 芳香族氨基酸代谢。 3. 支链氨基酸代谢。 解：蛋白质的消化、吸收及腐败作用。
理
了
氨基酸代谢是蛋白质分解代谢的中心内容
本章为aa代谢。 由于aa主要来自蛋白质分解，因此有关内 容也一并讲授。
食物蛋白质的互补作用
概念：指营养价值较低的蛋白质混合食用， 其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价 值-------蛋白质的互补作用。
在植物性食物中，米、面粉所含蛋白质缺少赖氨酸， 而蛋氨酸、胱氨酸相对较高，豆类蛋白质则反之，故食 混合性食物可互相取长补短，大大提高混合蛋白质的利 用率，若再适量补充动物性蛋白质，可大大提高膳食中 蛋白质的营养价值。
蛋白质（protein）是人体内含量最多（干 重的45%）、种类最多（30多万）、功能 最多的生物分子。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下
公式推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
(pepsin)
• 胃蛋白酶的最适pH为1.5～2.5，对蛋白质肽键作 用特异性差，产物主要为多肽及少量氨基酸。
2.小肠中的消化
——小肠是蛋白质消化的主要部位。
胰酶及其作用
胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH 为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。 •内肽酶(endopeptidase) 水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋 白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。 •外肽酶(exopeptidase) 自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残 基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。
必须氨基酸与非必须氨基酸
必须氨基酸：因为人体的肝脏内没有转换这一 类氨基（酸）的转氨酶，因此，是不能通过转 氨基作用来合成的，它必须从外部食物中获得， 我们称这一类氨基酸为必须氨基酸。 非必须氨基酸：因为人体的肝脏内转氨酶将其 它有机物的取代基换成氨基，生成某种氨基酸， 当机体缺少这种氨基酸时，就可以通过这种转 氨基作用来满足机体的需要，而不必要必须从 食物中获得，我们称这一类氨基酸为非必须氨 基酸。
二、体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述
氮平衡：
摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。 1.氮的总平衡：正常成人 2.氮的正平衡：儿童、孕妇、恢复期病人 3.氮的负平衡：饥饿、消耗性疾病
氮平衡的意义：可以反映体内蛋白质代谢的慨况。
生理需要量
一般情况（推荐）80g/日/正常成人 最低需要30-50g /日/正常成人
CH2NH2 CH2
CH2NH2 H C OH
CH2NH2 CH2
CH2NH2 H C OH
苯乙胺
苯乙醇胺
OH
酪胺
OH β-羟酪胺
• β-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺， 它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不
能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。
（二）肠道细菌通过脱氨基(或尿素酶)的作用产生氨
未被吸收的氨基酸
第二节
蛋白质的消化、吸收与腐败
一、外源性蛋白质消化成氨基酸和寡肽后被吸收 （自学为主）
•蛋白质消化的生理意义
• 由大分子转变为小分子，便于吸收。 • 消除种属特异性和抗原性，防止过敏、 毒性反应。
•消化过程 1.胃中的消化作用
胃蛋白酶原
(pepsinogen) 胃酸、胃蛋白酶
胃蛋白酶 + 多肽碎片
第 九 章
氨基酸代谢
Metabolism of Amino Acids
【本章主要内容 】
重 点： 1. 2. 3. 4. 5. 氨基酸的一般代谢。 氨的来源、去路。 氨的转运形式、鸟氨酸循环。 一碳单位代谢。 蛋氨酸循环。
难 临
点： 床：
个别氨基酸代谢及一些生理活性物质。 高血氨症和氨中毒。
【教学目的与要求】
细胞中存在着E1、E2和E3三种酶，它们各有分工: E1(泛素活化酶)负责激活泛素分子。泛素分子被激活后 就被运送到E2上; E2 (泛素携带蛋白)负责把泛素分子绑在需要降解的蛋白 质上。但E2并不认识指定的蛋白质，这就需要E3帮助。 E3 (泛素蛋白连接酶)具有辨认指定蛋白质的功能。当E2 携带着泛素分子在E3的指引下接近指定蛋白质时，E2转 而就把携带的泛素分子绑在指定蛋白质上。 这一过程不断重复，指定蛋白质上就被绑了一批泛素分 子。 被绑的泛素分子达到一定数量后，指定蛋白质就被运送 到细胞内的一种称为蛋白酶体的结构中。
（一e) 蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，
用t1/2表示。
不同的蛋白质降解速率不同，降解速率随生
理需要而变化。
人血浆蛋白质的约为10天；肝中蛋白质的短的低于30 分钟，长的超过150小时。
（二）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径
一、体内蛋白质分解生成氨基酸
体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡， 即蛋白质的转换更新（protein turnover）。 每日体内约有1-2%蛋白质被降解。
蛋白质的半寿期t
表示。
1/2（half-life）
蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，用t1/2
氨基酸的主要功能
氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也合 成多肽及其他含氮的生理活性物质。 体内的各种含氮物质几乎都可由氨基酸 转变而成，包括蛋白质、肽类激素、氨 基酸衍生物、黑色素、嘌呤碱、嘧啶碱、 肌酸、胺类、辅酶或辅基等。 另外氨基酸也可分解产能，也可转变为 其它能量物质。
其消化产物所起的作用。其产物大多对人有害。
• 腐败作用的产物-----胺、氨、苯酚、吲哚等； • 可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的 物质。
（一）肠道细菌通过脱羧作用产生胺类
蛋白质 蛋白酶 组氨酸 色氨酸 酪氨酸 赖氨酸
脱羧基作用
氨基酸
胺类
组胺 色胺 酪胺 尸胺
• 假神经递质(false neurotransmitter) 某些物质结构与神经递质结构相似，可取代 正常神经递质从而影响脑功能，称假神经递质。
蛋白质合成代谢归于另外章节讲述。
复习
什么是蛋白质?
蛋白质 (protein) 是由许多氨基酸 (amino acids) 通
过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。
复习
含量与种类 一个大肠杆菌含有1000种以上。整个生物 界约有1010-1012(100亿-1万亿)种蛋白质。
食物蛋白质营养价值的评价
何为“营养价值”？
三 要 素
1.蛋白质含量 2.必需氨基酸含量 3.必需氨基酸种类、比例
动物性蛋白质比植物性蛋白质营养价值高 人体对蛋白质的需要不仅取决于蛋白质 的含量，而且还取决于蛋白质中所含必 需氨基酸的种类及比例。