兰州大学研究生生物化学-酶学考试题
生物化学酶的试题及答案
生物化学酶的试题及答案一、单项选择题（每题2分，共20分）1. 酶的活性中心是指：A. 酶分子上所有氨基酸残基的总和B. 酶分子上具有催化活性的特定区域C. 酶分子上所有肽键的总和D. 酶分子上所有二级结构的总和答案：B2. 下列哪种物质不是酶的辅助因子？A. 金属离子B. 辅酶C. 辅基D. 底物答案：D3. 酶促反应中，酶与底物结合的方式是：A. 共价键B. 离子键C. 氢键D. 范德华力答案：C4. 酶的Km值是指：A. 酶的最大反应速率B. 酶的最大反应速率的一半时的底物浓度C. 酶的米氏常数D. 酶的抑制常数答案：B5. 酶的抑制作用可以分为：A. 竞争性抑制和非竞争性抑制B. 可逆抑制和不可逆抑制C. 竞争性抑制和不可逆抑制D. 可逆抑制和非竞争性抑制答案：B6. 下列哪种酶属于氧化还原酶类？A. 脂肪酶B. 淀粉酶C. 蛋白酶D. 过氧化氢酶答案：D7. 酶的活性受温度影响，最适温度下酶的活性最高，温度过高或过低都会使酶活性下降，这是因为：A. 酶分子结构被破坏B. 底物浓度降低C. 酶与底物亲和力降低D. 酶的合成减少答案：A8. 酶的活性受pH影响，最适pH下酶的活性最高，pH过高或过低都会使酶活性下降，这是因为：A. 酶分子结构被破坏B. 底物浓度降低C. 酶与底物亲和力降低D. 酶的合成减少答案：A9. 酶的同工酶是指：A. 催化相同底物的酶B. 催化不同底物的酶C. 催化相同底物但分子结构不同的酶D. 催化不同底物但分子结构相同的酶答案：C10. 酶的诱导合成是指：A. 酶的合成受底物诱导B. 酶的合成受抑制剂诱导C. 酶的合成受激活剂诱导D. 酶的合成受诱导剂诱导答案：A二、多项选择题（每题3分，共15分）11. 酶的分类依据包括：A. 酶的来源B. 酶的催化反应类型C. 酶的分子结构D. 酶的活性中心答案：B、C12. 酶促反应的动力学参数包括：A. VmaxB. KmC. pHD. 温度答案：A、B13. 酶的活性调节方式包括：A. 共价修饰B. 非共价修饰C. 酶原激活D. 酶的合成与降解答案：A、B、C、D14. 酶的抑制作用可以分为：A. 竞争性抑制B. 非竞争性抑制C. 反竞争性抑制D. 非竞争性抑制答案：A、B、C15. 酶的同工酶的产生原因包括：A. 基因突变B. 基因表达调控C. 翻译后修饰D. 酶的降解答案：A、B、C三、填空题（每题2分，共20分）16. 酶的活性中心由____和____组成。
兰州大学研究生生物化学-酶学考试题
兰州⼤学研究⽣⽣物化学-酶学考试题兰州⼤学硕⼠⽣⾼级⽣化Ⅱ酶学部分考试题⼀、名词解释（每词4分共20分）1. 协同系数即Hill系数。
国际上常使⽤此系数来判断酶所属效应的类型。
以log(v/(Vm-v))对log[S]作图，曲线的最⼤斜率h称为Hill系数，⽶⽒酶等于1，正协同酶⼤于1，负协同酶⼩于1。
2. 共价催化⼀个底物或底物的⼀部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第⼆个底物。
许多酶催化的基团转移反应都是通过共价催化⽅式进⾏的。
3. K型效应剂影响⽶⽒常数Km值的效应剂，它与V型抑制剂相对应。
4. 别构酶当某些化合物与酶分⼦中的别构部位可逆地结合后，酶分⼦的构象发⽣改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作⽤受到影响，从⽽调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。
具有别构效应的酶称为别构酶。
5. 记忆酶⼆、简答题(每题５分，共40分)：1. 发现酶活性受可逆抑制剂的抑制后，如何消除这种抑制作⽤?如果这个抑制剂是⼩分⼦物质,可⽤酶制剂透析⼀下,或通过⼀个交联葡聚糖G50的分⼦筛J,也可通过超滤膜等⽅法来去除,但如抑制剂和酶⼀样,⼀也是⼤分⼦,则必需了解其性质,如为蛋⽩质可⽤各种层析法使其和被抑制的酶分开,如为核酸则可⽤相应的DNA酶或RNA酶将其分解。
2. 在纯化酶时，为什么亲和层析纯化效率⾼?这是由亲和层析的性质决定的。
因为亲和层析柱的原理是将对⽣物分⼦专⼀识别性或特异相互作⽤的物质即亲和配基固定在不同的介质上，然后利⽤⽣物分⼦之间的专⼀性识别性或特定的相互作⽤⽽将⽣物分⼦如（酶）分离。
如酶与底物的识别结合。
⽽这种结合在⼀定的条件下⼜是可逆的。
3. 当⼀个酶可以作⽤于多种底物时，如何判断哪⼀种底物是其天然底物?可通过Km值判断。
它表⽰酶促反应速度达到最⼤反应速度⼀半时所对应的底物浓度。
在在固定的底物，⼀定的温度和pH条件下，⼀定的缓冲体系中测定的，不同的酶具有不同Km值，它是酶的⼀个重要的特征物理常数。
生物化学酶试题答案
生物化学酶试题答案一、选择题1. 酶的催化机制中，以下哪项是Michaelis-Menten机理的核心？A. 酶与底物形成共价键B. 酶的活性中心与底物特异性结合C. 酶催化反应的速率与底物浓度无关D. 酶在反应中不被消耗答案：B2. 关于同工酶，以下描述正确的是：A. 同工酶是在同一生物体内由不同基因编码的酶B. 同工酶具有相同的催化活性和底物特异性C. 同工酶在电泳中迁移速率相同D. 同工酶的基因突变会导致酶活性丧失答案：A3. 以下哪种酶在糖酵解过程中催化生成NADH？A. 己糖激酶B. 磷酸果糖激酶C. 丙酮酸激酶D. 乳酸脱氢酶答案：A4. 在蛋白质合成过程中，肽键形成是由哪种酶催化的？A. 核糖体B. 转氨酶C. 肽酰转移酶D. 肽链释放酶答案：C5. 以下关于酶动力学的描述，哪项是错误的？A. 最大速率（Vmax）与酶浓度成正比B. 米氏常数（Km）反映了底物与酶的亲和力C. 在饱和底物浓度下，Vmax可以达到酶的最大催化能力D. 酶的抑制剂可以改变Km值答案：A二、填空题1. 酶是__________的生物催化剂，大部分酶是__________。
答案：具有高度特异性；蛋白质2. 酶的活性可以受到多种因素的调节，其中包括__________、__________和__________。
答案：底物浓度；温度；pH值3. 在细胞代谢中，__________和__________是两种主要的能量储存分子。
答案：三磷酸腺苷（ATP）；磷酸肌酸4. 脂肪酸的β-氧化过程中，每次循环会释放一个__________分子，并缩短脂肪酸链两个碳原子。
答案：乙酰辅酶A5. 在DNA复制过程中，__________酶负责解开双链DNA，而__________酶则负责合成新的DNA链。
答案：解旋酶；DNA聚合酶三、简答题1. 请简述酶的命名规则及其作用。
答案：酶的命名通常基于其催化的反应类型，例如氧化还原酶、转移酶、水解酶等。
生物化学试题酶及答案
生物化学试题酶及答案一、单项选择题（每题2分，共20分）1. 下列哪种物质不是酶的组成成分？A. 蛋白质B. 核酸C. 碳水化合物D. 脂质答案：C2. 酶促反应中，酶的作用是：A. 提供能量B. 降低反应的活化能C. 作为反应物D. 改变反应的平衡状态答案：B3. 酶的活性中心是指：A. 酶分子上与底物结合的部位B. 酶分子上最稳定的部分C. 酶分子上最大的部分D. 酶分子上最活跃的部分答案：A4. 下列哪种因素不会影响酶的活性？A. 温度C. 底物浓度D. 酶的浓度答案：D5. 酶的Km值是指：A. 酶的最大反应速率B. 酶与底物的亲和力C. 酶促反应的半饱和常数D. 酶的催化效率答案：C6. 竞争性抑制剂对酶活性的影响是：A. 降低Km值，不影响VmaxB. 提高Km值，不影响VmaxC. 降低Vmax，不影响Km值D. 同时降低Km值和Vmax答案：B7. 非竞争性抑制剂对酶活性的影响是：A. 降低Km值，不影响VmaxB. 提高Km值，不影响VmaxC. 降低Vmax，不影响Km值D. 同时降低Km值和Vmax答案：C8. 下列哪种酶属于氧化还原酶类？B. 脂肪酶C. 转移酶D. 脱氢酶答案：D9. 酶的辅酶通常含有：A. 金属离子B. 维生素衍生物C. 核苷酸D. 氨基酸答案：B10. 酶的同工酶是指：A. 催化相同底物的一组酶B. 催化不同底物的一组酶C. 具有相同功能的一组酶D. 具有不同功能的一组酶答案：A二、填空题（每空1分，共10分）1. 酶的催化作用是通过_________来降低反应的活化能。
答案：酶的活性中心2. 酶的催化效率通常比非生物催化剂高_________倍。
答案：10^7至10^133. 酶的活性受_________、_________、_________等因素的影响。
答案：温度、pH值、底物浓度4. 酶促反应的速率可以用_________来表示。
答案：Vmax5. 酶的抑制作用可以分为_________抑制和_________抑制。
生物化学试题及答案酶
生物化学试题及答案酶生物化学试题及答案：酶一、选择题（每题2分，共20分）1. 酶的活性中心通常由下列哪些氨基酸残基组成？A. 酸性氨基酸B. 碱性氨基酸C. 极性氨基酸D. 疏水性氨基酸答案：B2. 酶促反应中，底物结合到酶的哪个部位？A. 活性中心B. 结合位点C. 调节位点D. 抑制位点答案：A3. 以下哪种因素可以影响酶的活性？A. 温度B. pH值C. 底物浓度D. 所有以上选项答案：D4. 酶的Km值代表什么？A. 酶的最适底物浓度B. 酶的最大反应速率C. 酶与底物的亲和力D. 酶的催化效率答案：C5. 酶抑制剂的作用机制是什么？A. 降低酶的活性B. 增加酶的活性C. 改变酶的结构D. 增加底物的浓度答案：A6. 竞争性抑制剂与酶的底物之间的关系是什么？A. 它们可以同时结合到酶的活性中心B. 它们不能结合到酶的活性中心C. 它们可以结合到不同的位点D. 它们可以互相转化答案：A7. 非竞争性抑制剂与酶的底物之间的关系是什么？A. 它们可以同时结合到酶的活性中心B. 它们不能结合到酶的活性中心C. 它们可以结合到不同的位点D. 它们可以互相转化答案：C8. 酶的同工酶是指什么？A. 催化相同反应的不同酶B. 催化不同反应的相同酶C. 具有相同底物特异性的酶D. 具有不同底物特异性的酶答案：A9. 酶的共价修饰调节是指什么？A. 通过改变酶的氨基酸序列来调节酶的活性B. 通过改变酶的三维结构来调节酶的活性C. 通过添加或移除小分子来调节酶的活性D. 通过改变酶的底物浓度来调节酶的活性答案：C10. 酶的别构调节是指什么？A. 通过改变酶的氨基酸序列来调节酶的活性B. 通过改变酶的三维结构来调节酶的活性C. 通过添加或移除小分子来调节酶的活性D. 通过改变酶的底物浓度来调节酶的活性答案：B二、填空题（每题2分，共20分）1. 酶是一种能够__________反应速率的生物催化剂。
答案：催化2. 酶的催化机制通常涉及到__________和__________的相互作用。
2024年研究生考试考研动物生理学与生物化学(415)复习试卷及解答
2024年研究生考试考研动物生理学与生物化学(415)复习试卷及解答一、选择题（动物生理学部分，10题，每题2分，总分20分）1、下列关于酶的叙述，正确的是（B）A. 酶在细胞内产生，只能在细胞内发挥作用B. 酶在催化反应完成后，其化学性质和数量均不发生改变C. 酶提供使反应开始所需要的活化能D. 酶能降低化学反应的活化能，因此酶具有高效性解析：A. 酶在细胞内产生，但并非只能在细胞内发挥作用。
例如，在消化道中，唾液淀粉酶、胃蛋白酶等酶在细胞外也能发挥催化作用。
因此，A选项错误。
B. 酶作为生物催化剂，其特点之一就是催化反应前后，酶的化学性质和数量均不发生改变。
这是酶能够持续催化反应的基础。
因此，B选项正确。
C. 酶并不提供使反应开始所需要的活化能，而是降低化学反应所需的活化能。
活化能是反应物分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃状态所需要的能量。
酶通过降低这个能量门槛，使得反应更容易进行。
因此，C选项错误。
D. 酶能降低化学反应的活化能，这是酶具有催化作用的原因。
但高效性是指酶能够显著地加速反应速率，这不仅仅是因为降低了活化能，还因为酶与底物之间的特异性结合、酶的结构等因素。
因此，D选项的表述不准确，错误。
2、在生物体内，DNA分子的复制是（A）A. 半保留复制B. 分散复制C. 弥散复制D. 全保留复制解析：DNA分子的复制是指DNA双链在细胞分裂间期解开，分成两条单链，然后以每条单链为模板，在有关酶的作用下，各自合成与母链互补的子链。
在子代双链中，一条链来自亲代，另一条链是新合成的，这种方式称为半保留复制。
因此，A选项正确。
B选项的分散复制和C选项的弥散复制并不是DNA复制的专业术语，也不是DNA复制的方式，因此可以排除。
D选项的全保留复制是指子代DNA分子的两条链全部来自亲代DNA分子的一条链，而另一条链则全部是新合成的。
但实际上，DNA复制是半保留复制，而不是全保留复制，因此D选项错误。
酶学考研题库及答案解析
酶学考研题库及答案解析酶学考研题库及答案解析酶学是生物化学中的一个重要分支，研究酶的结构、功能和调控机制。
对于考研生物学专业的学生来说，酶学是一个重要的考点，掌握酶学的知识对于提高考试成绩至关重要。
下面，我们将介绍一些常见的酶学考研题目，并给出答案解析。
一、选择题1. 下列哪个不是酶的特点？A. 酶是生物催化剂B. 酶能够降低反应的活化能C. 酶在反应中被消耗D. 酶对反应的速率具有高度专一性答案：C解析：酶是生物催化剂，能够降低反应的活化能，但在反应中并不被消耗，因此C选项不是酶的特点。
2. 酶的活性受到哪些因素的影响？A. 温度B. pH值C. 底物浓度D. 以上都是答案：D解析：酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等因素的影响，因此D选项是正确的。
3. 下列哪个不属于酶的命名规则？A. 以底物命名B. 以反应类型命名C. 以酶的来源命名D. 以酶的结构命名答案：D解析：酶的命名通常以底物命名、反应类型命名和酶的来源命名，但不是以酶的结构命名。
二、填空题1. 酶的活性通常在pH值为（）和温度为（）时最高。
答案：7，37℃解析：酶的活性通常在中性pH值（约为7）和适宜的温度（37℃为人体温度）时最高。
2. 酶的底物结合位点称为（），而催化位点称为（）。
答案：亲和位点，催化位点解析：酶的底物结合位点称为亲和位点，而催化位点则是酶催化反应的关键位点。
三、解答题1. 请简要描述酶的催化机制。
答案：酶的催化机制涉及底物与酶的结合、底物转化为产物以及产物与酶的解离三个步骤。
首先，底物与酶的亲和位点结合形成酶底物复合物。
然后，在酶的催化作用下，底物发生化学反应，转化为产物。
最后，产物与酶的催化位点解离，形成酶产物复合物。
整个过程中，酶通过降低反应的活化能来加速反应速率。
2. 请简要介绍酶的抑制机制。
答案：酶的抑制机制包括竞争性抑制、非竞争性抑制和混合性抑制。
竞争性抑制是指抑制剂与底物竞争结合在酶的亲和位点上，从而阻止底物结合。
酶学考研题库及答案
酶学考研题库及答案酶学考研题库及答案酶学是生物化学领域中的一个重要分支，研究酶的结构、功能和调控机制。
对于酶学专业的考研学生来说，熟悉酶学的基本概念和常见问题是非常重要的。
下面将为大家提供一些常见的酶学考研题目及答案，希望对大家的备考有所帮助。
题目一：什么是酶的底物特异性？答案：酶的底物特异性是指酶对于底物的选择性。
不同的酶对于不同的底物具有不同的亲和力，只有与其特定的底物结合才能发挥催化作用。
这种底物特异性是由酶的活性中心决定的，活性中心中的氨基酸残基与底物之间的相互作用决定了酶与底物的结合能力。
题目二：酶的催化作用机制有哪些？答案：酶的催化作用机制主要包括底物结合、过渡态形成和产物释放三个步骤。
首先，底物与酶的活性中心结合形成酶底物复合物。
然后，在酶底物复合物的作用下，底物发生结构变化，形成过渡态。
最后，酶催化反应完成后，产物与酶的活性中心解离，释放出来。
题目三：酶的活性如何调控？答案：酶的活性可以通过多种方式进行调控。
一种常见的调控方式是通过底物浓度的变化来调节酶的活性。
当底物浓度较高时，酶的活性会增强；而当底物浓度较低时，酶的活性会减弱。
此外，酶的活性还可以受到温度、pH值、离子浓度等环境因素的影响。
酶的活性还可以通过磷酸化、乙酰化等修饰作用进行调控。
题目四：酶的分类有哪些？答案：酶可以根据其催化反应类型进行分类。
常见的分类包括氧化还原酶、转移酶、水解酶、异构酶等。
氧化还原酶主要催化氧化还原反应，如过氧化氢酶、还原酶等；转移酶主要催化底物之间的基团转移，如转氨酶、激酶等；水解酶主要催化底物的水解反应，如蛋白酶、脂肪酶等；异构酶主要催化底物的异构反应，如异构酶、脱氢酶等。
题目五：酶的抑制剂有哪些？答案：酶的抑制剂是指能够抑制酶活性的化合物。
常见的抑制剂包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和混合型抑制剂。
竞争性抑制剂与酶的底物竞争结合活性中心，从而阻止底物与酶结合，如甲状腺素对碘化酶的抑制作用；非竞争性抑制剂则与酶的其他部位结合，改变酶的构象，如抗生素对细菌酶的抑制作用；混合型抑制剂则同时影响酶的底物结合和催化反应，如苯酚对过氧化氢酶的抑制作用。
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兰州大学硕士生高级生化Ⅱ酶学部分考试题
一、名词解释（每词4分共20分）
1. 协同系数
即Hill系数。
国际上常使用此系数来判断酶所属效应的类型。
以log(v/(Vm-v))对log[S]作图，曲线的最大斜率h称为Hill系数，米氏酶等于1，正协同酶大于1，负协同酶小于1。
2. 共价催化
一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。
许多酶催化的基团转移反应都是通过共价催化方式进行的。
3. K型效应剂
影响米氏常数Km值的效应剂，它与V型抑制剂相对应。
4. 别构酶
当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。
具有别构效应的酶称为别构酶。
5. 记忆酶
二、简答题(每题５分，共40分)：
1. 发现酶活性受可逆抑制剂的抑制后，如何消除这种抑制作用?
如果这个抑制剂是小分子物质,可用酶制剂透析一下,或通过一个交联葡聚糖G50的分子筛J,也可通过超滤膜等方法来去除,但如抑制剂和酶一样,一也是大分子,则必需了解其性质,如为蛋白质可用各种层析法使其和被抑制的酶分开,如为核酸则可用相应的DNA酶或RNA酶将其分解。
2. 在纯化酶时，为什么亲和层析纯化效率高?
这是由亲和层析的性质决定的。
因为亲和层析柱的原理是将对生物分子专一识别性或特异相互作用的物质即亲和配基固定在不同的介质上，然后利用生物分子之间的专一性识别性或特定的相互作用而将生物分子如（酶）分离。
如酶与底物的识别结合。
而这种结合在一定的条件下又是可逆的。
3. 当一个酶可以作用于多种底物时，如何判断哪一种底物是其天然底物?
可通过Km值判断。
它表示酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度。
在在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测
定的，不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。
其中Km
值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物。
4. 在抑制剂浓度一定时，•有一类可逆抑制剂的抑制作用随着底物浓度的增加而增加，这是哪类可逆抑制剂?
这是反竞争性抑制剂，此种抑制剂必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用。
5. 固定细胞作为催化剂常用哪一种固定方法?
固定化细胞（微生物细胞、植物或动物细胞）的固定化方法，常用的是包埋法：将细包埋在多孔载体而制成固定化细胞的方法，常用的是凝胶包埋法（如聚丙烯酰胺、海藻酸钙凝胶、角叉菜胶等）。
由于此法能较好的保持细胞内的多酶反应系统的活力，凝胶包埋法是应用最广泛的细胞固定化方法。
6. 为什么测酶活性时常要求测反应的初速度?
因为在酶促反应时间去限制，随着时间的延长，斜率降低，反应速度也就降低，此时测得的酶活力不能代表真实的酶活力。
引起酶促反应速率随时间延长而降低的原因很多，如底物浓度降低，产物浓度增加加速了逆反应进行，产物对酶的抑制等等。
因此，测定酶活力，应该测定酶促反应的出速率，从而避免上述种种复杂因素对反应速率的影响。
最后，酶量和反应初速率呈线性关系，所以可以用初速率来测定酶活力。
7. 为什么有些酶活性抑制剂对酶活性的抑制是可逆的，有些是不可逆的?
因为生物体中，有些酶在基因的调控下会在不同的时间或空间产生活性，故需要可逆性酶抑制剂，在不需要此酶发生作用时抑制酶活性，在需要此酶产生作用是与酶可逆性分离。
而有些酶则不需要。
8. 在别构酶的动力学研究中，Hill系数有什么意义?
Hill系数是了解释别构酶协同效应的机制的。
以log(v/(Vm-v))对log[S]作图，曲线的最大斜率h称为Hill系数，米氏酶等于1，正协同酶大于1，负协同小于1。
三、问答题(每题10分，共40分)：
1. 用迅速平衡法和稳态法推导的米氏方程中的Km有什么异同?
迅速平衡法是假设酶酶底物复合物释放出酶的速度很慢（即K3很小），是反应的限速步骤。
在底物浓度远大于酶浓度时且在反应初期，逆反应可忽略不计。
而则认为酶底物复合物释放出酶的反应不是限速步骤，即反应进行一段时间后系统的复合物浓度由零逐渐增加到一定数值，然后保持不变。
两者的区别是迅速平衡法推导的米氏常数是Ks=K2/K1,稳态法推导的米氏常
数是Km=(K2+K3)/K1。
2. 在一个符合米氏方程的酶反应中，已知使酶反应速度达到最大反应速度的20%时的底物浓度为2mmol/L，若要使酶反应速度达到最大反应速度的80%，需要多大的底物浓度?
4. 根据下表数据，分析表中使用的抑制剂是哪类抑制剂（竞争性、非竞争性、反竞争性）。
（本题 10 分）
随着抑制剂浓度的增加，在底物浓度不变时，反应速度依次降低，由此可知是竞争性抑制剂。
它与被抑制的酶的底物通常有结构上的相似性，能与底物竞相争夺酶分子上的结合位点，从而产生酶活性的可逆的抑制作用。