氨基酸蛋白质的构件分子
第3章-氨基酸
三字符
Gly A1a Val Leu 11e
单字符
G A V L I
中文名称
甘氨酸 L-丙氨酸 L-缬氨酸 L-亮氨酸 L-异亮氨酸
第3章 氨基酸
英文名称
L-phenylalanine L-tyrosine L-tryptophan L-serine L-theonine L-cysteine L-methionine L-asparagines L-glutamine L-aspartic acid L-Glutamic acid L-1ysine L-arginine L-histidine L-proline
第3章 氨基酸
（二）氨基酸的解离
HA
酸
A- +
碱
H+
质子
Ｂronsted-Lowry的酸碱质子理论： 酸是质子(H+)的供体(donor)； 碱是质子的受体或接纳体(acceptor)； 原始的酸(HA)和生成的碱(Ａ-)被称为共轭酸-碱对。
第3章 氨基酸
二元酸
Ka1
Ka2
阳离子 A+
兼性离子 A0
第3章 氨基酸
鸟氨酸
瓜氨酸
第3章 氨基酸
扩展内容
UGA
UAG: 吡咯赖氨酸
back
第3章 氨基酸
三、氨基酸的酸碱化学
（一）氨基酸的兼性离子（zwitterrion）形式
氨基酸分子是一种两性电解质。 氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的 羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两 性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基 是以离解状态(-COO-)存在。 在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变 化。
第2章 蛋白质的构件-氨基酸
二、氨基酸 ——蛋白质的构件分子
Protein Architecture
§１ 蛋白质的元素组成
碳50-55% 蛋白质的元 氢6-8% 素组成特点 氧20-23% 氮15-18% *平均含氮16% 硫0%-4%
有些蛋白质还含 有微量的磷、铁、 锌、铜、钼、碘等 元素。 蛋白质系数:6.25
氮 1 5 % -1 8 %
参照甘油醛
COO| H — C — NH 3+
氨基位置
L-Aa
D-Aa
什么是α-氨基酸？
• ----C-C-C-C-COOH
γ β α
• ----C-C-C-C(NH2)-COOH α-氨基酸
• ----C-C-C(NH2)-C-COOH
β-氨基酸
• ----C-C(NH2)-C-C-COOH
γ-氨基酸
当溶液的pH值低于某氨基酸的等电点时， 则该氨基酸带正电荷，在电场中向负极移动。
当溶液的pH值高于等电点时，则该氨基酸 带负电荷，在电场中向正极移动。 当液的pH等于等电点时，氨基酸所带净 电荷为零，在电场中不移动。
等电点的特点和意义： • 溶解度最低，易沉淀， 用于分离纯化等。
等电点时不电泳， 电泳液的pH值要 偏离等电点。
• 谷氨酸钠－味精；
• 天冬氨酸钠：可用于清凉饮料，能增加清凉感并
使香味浓厚爽口；
• 天冬氨酰苯丙氨酸甲酯：－甜味素APM
（4）农业
• 杀虫剂：刀豆氨酸、5-羟色氨酸可使南方毛虫拒 食而死；半胱氨酸可杀死黄瓜蝇；甘氨酸乙酯衍 生的二硫代磷酸盐具有较强的杀蚜虫和杀螨效果； • 杀菌剂：N-月桂酰缬氨酸可作为治疗稻瘟病；-1， 4环己二烯丙氨酸能抑制黑穗病毒、稻瘟病等； • 除草剂：如N-3,4二氮丙氨酸，硫代氨基酸酯等；
生物化学(第三版)课后习题详细解答
生物化学(第三版)课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或者蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型与L型的消旋混合物。
参与蛋白质构成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质构成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各类组织与细胞中，有的是β-、γ-或者δ-氨基酸，有些是D 型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不一致氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称之该氨基酸的等电点，用pI 表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或者还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各类氨基酸的一种根据。
参与蛋白质构成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸与苯丙氨酸在紫外区有光汲取，这是紫外汲取法定量蛋白质的根据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸与蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法要紧是基于氨基酸的酸碱性质与极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母与三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸与酪氨酸。
《生物化学》名词解释总结(付参考答案)
酶活力的度量单位。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。
比活(specific activity)：
每分钟每毫克酶蛋白在25℃下转化的底物的微摩尔数（μm）。比活是酶纯度的测量。
在蛋白质分子中的局部区域内氨基酸残基的有规则的排列，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
蛋白质三级结构（protein tertiary structure）:
蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键范德华力和盐键（静电作用力）维持的。
蛋白质一级结构(primary structure)：
指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
层析(chromatography)：
按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
离子交换层析(ion-exchange column chromatography)：
蛋白质四级结构（quaternary structure）:
多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构的多肽链（亚基）以适当方式聚合所呈现出的三维结构。
α-螺旋(α-helix)：
蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n＋4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。
生物化学第3章 氨基酸分析
180多种天然氨基酸； 20种蛋白质氨基酸
二、氨基酸的分类、性质
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同 20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、不带电荷极性氨基酸、 带正电R基氨基酸和带负电R基氨基酸
按R基的结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大类
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有硫
Cysteine Methionine (Cys，C) (Met，M)
(1) 两个半胱氨酸的巯基氧化生成二硫键，生成胱氨酸，Cys-S-SCys
(2) 蛋氨酸的甲硫基的硫原子有亲核性，容易发生极化，在生物合成
中是重要的甲基供体
脂肪族氨基酸：一氨基二羧基（酸性氨基酸）
水中心）
极性氨基酸侧链能与水形成氢键，易溶于水 带电荷和极性氨基酸一般位于蛋白表面 蛋白的活性中心：His，Ser，Cys
2.3氨基酸的分类——不常见蛋白质氨基酸
2.4氨基酸的分类——非蛋白质氨基酸
150 多种，不是蛋白质组成，但是有特定生理功能
（1）大多是L型α氨基酸衍生物
（2）有D型氨基酸 （3）还有β-、γ-、δ-氨基酸
四、氨基酸的化学反应
ɑ-氨基参与的反应: 亚硝酸、酰化试剂、烃基、 醛基氧化酶 氨基酸的 化学反应
茚三酮、肽键形成!
ɑ-羧基参与的反应： 成盐、成酯、成酰氯、脱 羧、叠氮
侧链R基参与的反应： 取决于R侧链的官能团
ɑ-氨基参与的反应:
与亚硝酸反应：
通过测定N2的量而计算氨基酸的量，可衡量蛋白质的水解程度 与酰化试剂反应： X=Cl, OH, -OCOR; 可多肽合成中保护氨基；丹磺酰氯可以与肽的N-端氨基 酸反应，生成丹磺酰-肽，水解得到有强烈荧光的丹磺酰-氨基酸，用电泳法 或层析法分析即可得知N-端是何种氨基酸，被广泛用于蛋白质N端测定。 烃基化反应：
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OH
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
中性脂肪族氨基酸
O H 2N CH CH CH CH
C CH
2 3 3
OH
异亮氨酸 Ileucine
8
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
亚氨基酸
H N C OH
学习 教程 教材 多媒体课件【友情分 享】GOOD GOOD STUDAY, DAY DAY UP↗↗ 9
异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸
Proline
甲硫氨酸 Methionine
3
10
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
含硫氨基酸
O H 2N CH C CH 2 SH
11
ห้องสมุดไป่ตู้OH
异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸
Proline
甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
15
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
H 2N CH CH CH CH CH NH
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氨基酸有D-及L-型 ，除甘氨酸无不对称碳原子因而无D-及 L-型之分外，一切α -氨基酸的α -碳原子皆为不对称，故都有 D-及L-两种异构体。 在脂肪族氨基酸中，根据所含氨基、羧基的多寡及是否含 硫或羟基，又可分为一氨基一羧基、一氨基二羧基、二氨基一 羧基、含羟基及含硫氨基酸等几小类。 一氨基一羧基氨基酸又称中性氨基酸，一氨基二羧基氨基 酸又称酸性氨基酸，二氨基一羧基氨基酸又称碱性氨基酸。脯 氨酸和羟脯氨酸是亚氨酸，因存在于天然蛋白，习惯上也列入 氨基酸。
生物化学名词解释1
1.氨基酸：蛋白质的构件分子，有20种标准氨基酸。
丙氨酸、精氨酸、天门冬酰胺、天门冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、组氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、丝氨酸、苏氨酸、色氨酸、酪氨酸、缬氨酸2.脂肪族基团氨基酸：侧链为脂肪烃侧链的氨基酸，包括甘氨酸侧链基团为氢原子、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸。
甘氨酸侧链基团为氢原子，丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸带有饱和脂肪烃链。
脯氨酸有一个环状饱和烃侧链。
3.芳香族基团氨基酸：含有芳香环侧链的氨基酸。
苯丙氨酸有苯基的氨基酸，酪氨酸带有酚基的氨基酸，色氨酸带有双环的吲哚基。
4.含硫基团的氨基酸：侧链含有硫的氨基酸，蛋氨酸侧链上带有一个非极性甲硫醚基，是疏水氨基酸，半胱氨酸侧链上含有一个巯基。
5.含醇基基团氨基酸：侧链含不带电荷的β-羟基的氨基酸。
丝氨酸和苏氨酸具有一级和二级醇的弱的离子化特性。
6.碱性基团的氨基酸：侧链带有含氮碱基基团的氨基酸，在生理pH下带净正电荷。
包括组氨酸、赖氨酸、精氨酸。
组氨酸侧链有一个咪唑环，赖氨酸是一个双氨基酸，精氨酸侧链含有胍基基团。
7.酸性基团的氨基酸：侧链带有羧基的氨基酸，生理pH下带净负电荷。
都含有α-羧基，天冬氨酸还有β-羧基，谷氨酸还有γ-羧基。
8.含酰胺基团的氨基酸：天冬酰胺(α-氨基- β-羧基丙酰胺)和谷氨酰胺(α-氨基- γ-羧基丁酰胺)分别是天冬氨酸和谷氨酸的酰胺化产物，侧链不带电荷，但极性很强，可与水相互作用，因而经常出现在蛋白质表面，可以与其他的极性氨基酸的侧链上的原子形成氢键9.谷胱甘肽：动植物细胞中都含有的一种三肽，即-谷氨酸-半胱氨酸-甘氨酸，谷胱甘肽有还原型和氧化型两种类型，还原型谷胱甘肽在体内主要作用是保护含巯基的蛋白质脑肽：Met-及Leu-脑啡呔，都是五肽，它们在中枢神经系统中形成，是体内自己产生的一类鸦片剂。
Met-脑啡呔的氨基酸序列是：酪氨酸-甘氨酸-甘氨酸-苯丙氨酸-蛋氨酸Leu-脑啡呔的氨基酸序列是：酪氨酸-甘氨酸-甘氨酸-苯丙氨酸-亮氨酸10.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱去一分子水形成酰胺键，将两个氨基酸连接在一起，这个酰胺键称为肽键11.肽单位：肽键是一种酰胺键，通常用羧基碳和酰胺氮之间的单键表示，肽键中的酰胺基(-CO-NH-)称为肽基或肽单位12.肽平面：羰基氧原子，酰胺氢原子以及两个相邻的Cα原子构成了一个肽平面。
第三章氨基酸
第三章氨基酸第3章氨基酸四大类生物分子中蛋白质是生物功能的主要载体，而氨基酸（amino acid）是蛋白质的构件分子。
自然界中存成千上万在的种蛋白质，在结构和功能上的惊人的多样性归根结底是由20种常见氨基酸的内在性质造成的。
这些性质包括①聚合能力，②特有的酸碱性质，③侧链的结构及其化学功能的多样性，④手性。
本章主要讲述这些性质，它们是讨论蛋白质和酶的结构、功能以及许多其他有关问题的基础。
一、氨基酸—蛋白质的构件分子（一）蛋白质的水解一百多年前就开始了关于蛋白质的化学研究。
在早期的研究中，水解作用提供了关于蛋白质组成和结构的极其价值的资料。
蛋白质可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。
在水解过程中，逐渐降解成相对分子质量越来越小的肽段（peptide fragment），直到最后成为氨基酸的混合物。
根据蛋白质的水解程度，可分为完全水解和部分水解两种情况。
完全水解或称彻底水解，得到的水解产物是各种氨基酸的混合物。
部分水解即不完全水解，得到的产物是各种大小不等的肽段和氨基酸。
下面简略地介绍酸、碱和酶3种水解方法及其优缺点：⑴酸水解常用H2SO4或HCl进行水解。
一般6mol/L HCl，4mol/L H2SO4；回流煮沸20h左右可使蛋白质完全水解。
酸水解的优点是不引起消旋作用（racemization），得到的是L-氨基酸。
缺点是色氨酸完全被沸酸所破坏，羟基氨基酸（丝氨酸及苏氨酸）有一小部分被分解，同时天冬氨酸和谷氨酰胺的酰胺基被水解下来。
⑵碱水解一般与5mol/L NaOH共煮10~20h，即可使蛋白质完全水解。
水解过程中多数氨基酸遭到不同程度的破坏，并且产生消旋现象，所得产物是D-和L-氨基酸的混合物，称消旋物（见本章氨基酸的光学活性部分）。
此外，碱水解所需时间较长。
因此酶法主要用于部分水解。
常用的蛋白酶有胰蛋白酶（trypsin）、胰凝乳蛋白酶或称糜蛋白酶（chymotrypsin）以及胃蛋白酶（pepsin）等，它们主要用于蛋白质一级结构分析以获得蛋白质的部分水解产物。
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H2N
CH C OH CH CH3 CH2 CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline
亚氨基酸
H N
CO OH
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine
碱性氨基酸
O H2N CH C OH
CH2
N NH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
酸性氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CO OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸 Glutamate
酸性氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 CO OH
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine
含羟基氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 OH
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine
含羟基氨基酸
O H2N CH C OH
CH OH CH3
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine
Chapter 3
一、氨基酸——蛋白质的构件分子
氨基酸(amino acid) ：α-氨基酸是一切蛋白质的 组成单位。氨基酸是羧酸分子中α-碳原子上的一个氢 原子被氨基替代而成的化合物，故称α-氨基酸。
蛋白质水解产物即为氨基酸的混合物，不同水解方法各有 其优缺点（123页）。
1、酸水解：不引起消旋作用，得到 L-氨基酸，但 Trp 完全被破坏。 2、碱水解：引起消旋现象，得到 D-和L-氨基酸的混合物，Trp 稳定 。 3、酶水解：不引起消旋作用，也不破坏氨基酸，但水解不彻底。
二、氨基酸的结构和分类
除甘氨酸和脯氨酸外，其他均具有如下结构通式。
-氨基酸的通式
1、氨基酸的分类
H2N
COOH CH R
不变部分 可变部分
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。20种蛋白质氨基酸 按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、酸性氨基酸 和碱性氨基酸；按R基的结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨 基酸及杂环氨基酸3大类。
三、氨基酸的离解性质
氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨 基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是 以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存 在。
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。
氨基酸的三字母简写符号必背熟，单字母符号要求认识。
氨基酸有D-及L-型 ，除甘氨酸无不对称碳原子因而无D-及 L-型之分外，一切α-氨基酸的α-碳原子皆为不对称，故都有 D-及L-两种异构体。
在脂肪族氨基酸中，根据所含氨基、羧基的多寡及是否含 硫或羟基，又可分为一氨基一羧基、一氨基二羧基、二氨基一 羧基、含羟基及含硫氨基酸等几小类。
CH2 SH
氨基酸的结构
苯丙氨酸 Phenylalanine
芳香族氨基酸
H2N
O CH C CH2
OH
氨基酸的结构
苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine
芳香族氨基酸
H2N
O CH C CH2
OH
OH
氨基酸的结构
苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine 色氨酸 Trytophan
中性脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
H
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸
Glycine Alanine
中性脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸
Glycine Alanine Valine
中性脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
CH CH3 CH3
氨基酸的结构
4、氨基酸的光吸收
构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸 收，但在远紫外区(<220nm)均有光吸收。
在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸 和色氨酸有吸收光的能力。
酪氨酸的max＝275nm，275=1.4x103; 苯丙氨酸的max＝257nm，257=2.0x102; 色氨酸的max＝280nm，280=5.6x103;
含硫氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 S CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
含硫氨基酸
O H2N CH C OH
一氨基一羧基氨基酸又称中性氨基酸，一氨基二羧基氨基 酸又称酸性氨基酸，二氨基一羧基氨基酸又称碱性氨基酸。脯 氨酸和羟脯氨酸是亚氨酸，因存在于天然蛋白，习惯上也列入 氨基酸。
蛋白质中存在的氨基酸皆为L-型，但在微生物体内及抗菌 素中亦有D-型氨基酸存在(自由或肽结合形式)。
2、氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine Alanine Valine Leucine
中性脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
Ce 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine
中性脂肪族氨基酸
含酰胺氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CO NH2
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine 谷酰胺 Glutamine
含酰胺氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 CO NH2
3、氨基酸的旋光性
除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性-碳 原子，因此都具有旋光性。比旋光度是氨基 酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸 的重要依据
芳香族氨基酸
H2N
O CH C CH2
OH
HN
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
H2N
O CH C OH CH2 CH2 CH2 NH C NH NH2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine
碱性氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 CH2 CH2 NH2