生物化学之酶篇
生物化学学习心得体会（精选9篇）
生物化学学习心得体会（精选9篇）生物化学学习篇1关于生物化学这门学科，其实我觉得并不会很简单，作为一个理科生接触自己的第一门专业课，我感到又兴奋又纠结。
就像在学文科知识，这是我的感受。
本身理科生就对文科性质的东西有点障碍，对文字不够敏感，更注重理解而不是记忆，再加上课上讲述的知识听起来比较乏味，所以一开始对它有点抵触，上课老走神。
但其实生物这类学科可以自己总结归纳的，所谓的把厚书读薄，应该就是指归纳总结吧。
生物化学，顾名思义，就是生物学科里面的化学知识，当然就离不开化学。
蛋白质、酶类、核酸、脂质等等一些东西，与我们的生命活动息息相关。
而我们要学的`东西，无非就是这些物质的的化学本质、结构、功能等等一些基本概念。
其实说难也不会很难，但是里面囊括的东西实在很多。
明显这么多东西并非是一朝一夕间就能够全部吸收，所以说无论是对哪门学科的学习，都是循序渐进，厚积而薄发的的过程。
对于复习这门课程有两套计划：首先，把打印的PPT看完，当然，要配合着书看，那本比《辞海》还厚的的书实在是难以让人抓住重点。
生化复习要有系统的复习概念，把每一个章节总结成一个框架的结构，把重点都涵盖在里面，各个章节内容的联系也要从中体现。
其实这就是一个建立主线的过程，那些重点就是主线里的各个分支。
再就是做题了，知识的掌握与否只能看实践了。
针对每个章节都做些题目，看看哪些没有掌握，又回头去看，解决盲点和难点。
这样，基本上对考试也不会那么没底了吧。
最近看到网上说什么学习生化要三看遍书。
第一遍，快速浏览，基本掌握书上的内容。
第二遍，结合资料、笔记、习题仔细理解，各个击破。
第三遍，总结回顾。
突然觉得很彷徨，我直接就跳到了第三阶段了，相信效果会大打折扣吧。
哎，逝者如斯，不舍昼夜，追悔都没用了，只有把握现在，好好复习总结了。
生物化学学习心得体会篇2大二上学期，我们动医专业开设了动物生物化学这门课，巧的是，我们生化老师主编的新书也出版了，而且还成了我们这一届学生们的教材（我们都是很自豪的）。
生物化学心得体会
生物化学心得体会生物化学是研究生物体内化学反应和分子结构的学科，是生物学和化学的交叉学科。
在学习生物化学的过程中，我深刻体会到了生物化学的重要性和应用价值，同时也感受到了学习生物化学的难度和挑战。
在这里，我想分享一下我对生物化学的心得体会。
生物化学的重要性和应用价值生物化学是研究生命现象的基础学科，它涉及到生物体内的各种化学反应和分子结构，是生物学和化学的交叉学科。
生物化学的研究对于理解生命现象、揭示生物体内化学反应的机理、发现新的药物和治疗方法等方面都具有重要的意义和应用价值。
首先，生物化学对于理解生命现象具有重要的意义。
生命是由无数个细胞组成的，而细胞内的各种化学反应和分子结构是维持生命活动的基础。
生物化学的研究可以帮助我们深入了解细胞内的化学反应和分子结构，从而更好地理解生命现象。
其次，生物化学对于揭示生物体内化学反应的机理具有重要的意义。
生物体内的化学反应是非常复杂的，而生物化学的研究可以帮助我们揭示这些化学反应的机理，从而更好地理解生物体内的化学反应。
最后，生物化学对于发现新的药物和治疗方法等方面也具有重要的应用价值。
生物化学的研究可以帮助我们发现新的药物和治疗方法，从而更好地治疗各种疾病。
学习生物化学的难度和挑战学习生物化学是一项非常具有挑战性的任务，需要具备一定的化学和生物学基础。
在学习生物化学的过程中，我遇到了许多困难和挑战。
首先，生物化学的知识点非常多，需要掌握的内容非常广泛。
生物化学的知识点包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂质等方面，需要掌握的内容非常广泛。
其次，生物化学的知识点非常抽象，需要具备一定的化学和生物学基础才能理解。
例如，蛋白质的结构和功能、核酸的结构和功能等方面都需要具备一定的化学和生物学基础才能理解。
最后，生物化学的实验操作也非常复杂，需要具备一定的实验技能和实验经验。
例如，蛋白质的纯化、核酸的提取等方面都需要具备一定的实验技能和实验经验才能完成。
学习生物化学的方法和技巧在学习生物化学的过程中，我总结了一些学习方法和技巧，希望对大家有所帮助。
大一上学期末生物化学课程笔记分享
大一上学期末生物化学课程笔记分享在大一上学期末生物化学课程学习的过程中，我整理了一些生物化学课程的重点知识和笔记，希望能够与大家分享，相互学习，共同进步。
首先，我们来回顾一下生物化学课程的基本内容。
生物化学是关于生物体内发生的化学反应和物质代谢的研究，它是化学和生物学的交叉学科。
在这门课程中，我们学习了生物分子、酶学、代谢途径、生物膜和细胞通讯等内容。
下面，我将从这些方面进行知识点整理和分享。
首先是生物分子部分。
生物分子是构成生物体的基本单位，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质等。
在学习生物分子的过程中，我们重点学习了它们的结构、功能和相互关系。
比如，蛋白质是生命活动的基础，它们由氨基酸组成，具有结构和功能的多样性。
另外，我们还学习了核酸的碱基对、碳水化合物的分类和代谢途径等方面的知识。
接下来是关于酶学的知识。
酶是生物体内催化化学反应的关键因子，它们在调节生物体代谢过程中起着重要作用。
在学习酶学的过程中，我们重点了解了酶的结构与功能、酶促作用的动力学和热力学等内容。
了解了这些知识后，我们可以更好地理解酶在生物体内的作用机制，以及在生物技术和医学领域的应用。
此外，我们还学习了代谢途径的知识。
代谢是生物体内维持生命活动所必需的营养物质的吸收、分解和利用过程。
在代谢途径的学习中，我们重点了解了糖类、脂肪和蛋白质的代谢途径，以及它们在生物体内相互作用的调控机制。
这些知识对于我们理解生物体内能量平衡、物质代谢和健康状况具有重要意义。
最后，我们还学习了生物膜和细胞通讯的知识。
生物膜是细胞的重要组成部分，它在调控细胞内外物质交换和信号传导中起着关键作用。
在学习生物膜和细胞通讯的过程中，我们了解了生物膜的结构与功能、细胞信号传导的机制和调控途径等内容。
这些知识有助于我们更全面地了解细胞在生物体内的作用和调控机制。
以上就是我大一上学期末生物化学课程的笔记分享，希望对大家的学习有所帮助。
生物化学是一门重要的基础课程，它涉及到生命的起源、生命的发展和生命的进化，对于我们理解生命的奥秘和探索生物科学具有重要意义。
2024年生物化学学习心得总结范文
2024年生物化学学习心得总结范文____年对于我来说是人生的一个重要转折点，因为这一年我开始系统地学习生物化学，这是我作为一个生物科学专业的学生不可或缺的一门课程。
在这一年的学习过程中，我深刻体会到了生物化学在生物学领域的重要性，它无疑是研究生物现象和生命机制的基础。
在学习生物化学的过程中，我积累了很多知识，培养了科学思维和实验技能，并对未来的学习和研究产生了浓厚的兴趣。
首先，生物化学让我明白了生命是如何运作的。
生物化学研究生物体内各种生物分子的结构、功能和相互作用，揭示了生命活动的分子基础。
通过学习生物大分子如蛋白质、核酸、多糖的结构和功能，以及它们在代谢、信号转导和遗传等方面的作用机制，我对生物体内的生化反应和生命过程有了更深入的理解。
例如，在学习蛋白质结构与功能方面，我了解到蛋白质是由氨基酸组成的，不同的氨基酸序列决定了蛋白质的三维结构和功能，而蛋白质的结构和功能则直接影响细胞的生理功能和生命过程。
这种对生物体内分子之间相互作用关系的理解，让我能够更好地理解生物的本质和生命的奥秘。
其次，生物化学学习强调实验技能的培养，让我在实践中掌握了很多基本的操作技术。
生物化学实验是学习生物化学的重要组成部分，通过实验我能够亲自接触和操作生物大分子，学习实验过程和数据分析方法。
在实验中，我学会了如何提取和纯化生物分子样品，如何使用色谱和电泳技术进行分离和检测，以及如何进行酶活性测定和蛋白质相互作用实验等。
这些实验技能的培养不仅让我对生物分子有了更直观的认识，还锻炼了我的动手能力和实验思维。
在今后的学习和研究中，这些实验技能无疑会给我带来巨大的帮助。
另外，生物化学学习促进了我的科学思维的培养。
生物化学是一门应用化学和生物学知识研究生命现象和生物机制的学科，它要求我们具备观察、实验和推理的能力。
在学习中，我经常要分析和解决各种生物化学问题，例如确定蛋白质结构、分析酶催化机制等。
这些问题既需要我们理解生物化学的基本概念和原理，又需要我们善于借鉴和运用已有的知识和方法。
生物化学概述范文
生物化学概述范文生物化学是研究生命现象和生物体内各种化学变化的一门学科。
它将生物学与化学结合起来，通过对生物体内分子、元素和反应的研究，探索生命的本质和规律。
生物化学为我们深入了解生命的起源、发展、功能和调控提供了重要的理论依据和实验手段。
生物化学主要研究生物体内的化学元素、化学物质以及它们之间的变化和相互作用。
生物体内的化学元素主要包括碳、氢、氧、氮、磷、硫等，这些元素是构成生物体内分子的基本组成部分。
生物体内的化学物质包括蛋白质、核酸、脂类和碳水化合物等，它们是生物体内的基本分子，参与了调节生命活动的各个方面。
生物化学的研究内容包括分子结构与功能、各种代谢过程、生物体内的信号传导等。
其中，分子结构与功能是生物化学的基础研究内容。
通过研究生物体内分子的结构、组成和空间结构，可以揭示它们的功能和相互作用。
例如，通过研究酶的分子结构，可以了解其催化作用的机制和特点；通过研究激素的分子结构，可以了解其在机体内的信号传导过程。
生物体内的信号传导是生物化学的另一个重要研究方向。
生物体内的各项生命活动需要适应环境的变化，而信号传导则使细胞能够感知外界的信号，并做出相应的反应。
信号传导涉及到多种分子和反应，如受体、信号转导分子和效应分子等。
生物化学家通过研究这些分子的结构和作用机制，可以了解细胞内外信号传导的基本原理，揭示生物体内各项生命活动的调控机制。
生物化学在许多领域都有重要的应用价值。
在医学领域，生物化学研究有助于揭示疾病的发生机制和治疗靶点，为新药的研发提供理论基础；在农业领域，生物化学研究可以提高农作物的产量和品质，开发新的农药和肥料；在环境科学领域，生物化学研究可以分析环境中的污染物，评估对生态系统的影响。
总之，生物化学是一门综合性的学科，它的研究对象是生物体内各种分子、元素和反应。
通过研究这些分子的结构和功能，可以揭示生命的本质和规律。
生物化学在生命科学和其他学科的交叉研究中起着重要的作用，并在医学、农业和环境科学等领域有着广泛的应用前景。
生物化学学习心得总结范文（2篇）
生物化学学习心得总结范文生物化学是研究生物的化学组成和生命过程中各种化学变化的科学，是研究生命的化学本质的科学。
也是研究生命现象的重要手段。
生物化学不但可以在生物体内研究各种生命现象，还可以在体外研究生命现象的某个过程。
首先来说说生物化学的静态部分。
基础生物化学从第一章开始到第六章完，我们学习了细胞中各种组分的结构和功能，了解了小分子如何形成生物大分子，或进一步形成大分子聚集体。
从了解蛋白质的元素组成开始，我们学习了核酸、酶、维生素、辅酶、生物膜。
核酸作为生命的遗传物质，有DNA和RNA两种类型，对生命的延续以及新物种的诞生都提供了理论依据。
新陈代谢是生物体进行一切生命活动的基础，而新陈代谢的进行又离不开酶的催化作用，因此，了解酶的作用和本质，为理解细胞中复杂的生命活动的顺利进行奠定了基础。
然而我们都知道单成分的催化活性依赖于酶活性中心三维结构上靠得很近的少数氨基酸残基，而双成分酶必须与辅基或辅酶等蛋白质的辅助因子成分结合才能表现出酶的全部活性，于是维生素就成了不可少的一种物质，比如当体内缺乏维生素B2时人体就会引起口角炎、皮肤炎等病症，可见学习基础生物化学对我们的身体健康都是有益的。
从第七章开始。
我们就学习了基础生物化学的动态部分，当然这个部分与静态部分是离不开的，且是建立在静态部分上进行的。
这部分讲得最多的就是代谢，代谢包括物质代谢与相传伴的能量代谢。
在分解代谢过程中，营养物质蕴藏的化学能便释放出来，比如糖类代谢生成水和二氧化碳，在这个过程中释放出大量的能量，供机体进行一切生命活动。
不管是糖类、蛋白质、脂肪，还是核酸代谢对我们生命活动来说都是非常重要的，他们之间也存在着联系，而且这些联系有着不可忽视的作用。
这些都是要通过必要的生物化学手段才能够去认识清楚，进而对解释、揭示生命起着很大的作用。
第十三章到第十五章，就介绍了DNA、RNA和蛋白质的合成。
对这些物质合成所需要的原料、模板、酶以及生物合成的基本过程进行讲解。
谈谈对生物化学的感想范文三篇
谈谈对生物化学的感想范文三篇谈谈对生物化学的感想范文一:生物化学是生物学和化学的交叉学科，研究生物体内发生的化学反应和分子作用。
在我学习生物化学的过程中，我深深地体会到了生物化学的重要性和影响。
首先，生物化学对于理解生命现象是至关重要的。
通过研究细胞的组成和代谢过程，我们可以揭示细胞如何进行能量转化和物质合成。
这对于我们理解生物体内各种重要过程，如呼吸、光合作用和发育等，有着重要的指导意义。
在研究生物医学等相关领域时，生物化学的基本知识也是不可或缺的。
其次，生物化学对于开展基因工程和生物技术研究非常重要。
通过对DNA、RNA和蛋白质等生物分子的研究，我们可以理解基因的结构和功能，进一步可以进行基因的编辑和修饰，以开展基因工程研究。
同时，生物化学也为研发生物药物和诊断方法提供了基础。
最后，我认为生物化学的研究方法和技术的发展也是非常值得关注的。
生物化学的研究方法包括分子生物学、生物物理学和生物工程学等，这些方法的快速发展为生物化学的研究提供了更加精细和高效的手段。
例如，高通量测序技术的出现为基因组学研究带来了极大的突破，使我们可以大规模地分析基因组中的基因和非编码RNA等。
总而言之，生物化学是一门非常重要和有意义的学科，它的研究对于揭示生命的奥秘和应用于生物技术领域都有着重要的意义。
在今后的学习和工作中，我将进一步深化对生物化学的理解和应用，为科学研究和社会发展做出贡献。
谈谈对生物化学的感想范文二:生物化学作为生物学和化学的交叉学科，让我感受到了科学的奇妙和无限可能。
在学习生物化学的过程中，我深入了解了生物体内的化学反应和分子作用，领略到了它在解决人类健康问题和推动科学进步方面的巨大潜力。
首先，生物化学帮助我们更好地理解了人体的机制。
通过对生物大分子如蛋白质、核酸和多糖等的研究，我们可以揭示生命的基本单位——细胞内的能量转换、信号传递和物质代谢等重要过程。
这对于人类健康和疾病的研究非常关键。
例如，通过深入研究病毒的遗传物质和复制过程，我们能够寻找到新药物研发的靶点，为治疗诸如艾滋病和流感等疾病提供新的途径。
生物化学心得体会（精选4篇）
生物化学心得体会（精选4篇）生物化学篇1实验心得体会在真正投入到创新实验计划当中之前，我以为不会很难。
因为课内实验我们也做了很多，只要做好预习工作，好好听老师的讲解，再加上自己多动脑筋，几乎没遇上什么比较大的困难，实验完成起来也比较快。
各种各样的实验加起来，涉及的知识面很广，学到了很多，让自己对于这样的研究与实验工作也更加感兴趣。
但是真正开始创新实验计划时，发现我仿佛进入了一个新的空间。
一切要从头学起，从最简单的做起。
与高年级的学长比起来，自己的基本实验技能与专业知识少的可怜，面对那些精密的仪器与无数的文献资料，信心一下子被浇熄了大半。
每天跟在学长后面做着清洗瓶子，到扫卫生，摘桑叶，诸如此类的体力活。
貌似什么也学不到，看着学长学姐一言不发的熟练操作，却一点也摸不到头脑。
有时真的懊恼的有些想泄气，但幸亏老师常常与我们开会讨论，开导鼓励我们，他还时常有意无意地启发我们的安全防范意识。
古语说的没错:耳濡目染。
一天天下来，不知不觉当中，我们的实验技巧越来越熟练，对于一些仪器的基本操作也能单独上手，学长学姐很有耐心地一次次纠正我们犯下的或大或小的错误，并不厌其烦的叮嘱我们注意安全。
渐渐地我们可以单独完成一些比较系统全面的实验工作。
但错误当然也是不可避免的，而且人往往要犯错之后才能明白如何不犯错和为什么不要犯下这样的错误。
比如因为我们某一步的实验操作不规范，导致最后的实验结果不尽入人意，无法纳入最后的总结分析中，也就是说我们白忙活一场。
其实这样的失败也未尝不是一件好事，通过它我们更加清晰地认识到这个实验步骤的原理、影响及具体细节。
重复这是整个实验过程中常做的一件事，面对规律性不强的实验结果，我们只有一次次反思，重新再来，如果一而再再而三的重复失败，我们就只得求助于学长学姐和老师们了，但是这样具体的操作细节中失误，非当事人又是无法完全了解的，还是需要我们自己一点一点的去摸索。
当然整个实验过程中最困难的还要数自行设计实验的具体步骤了，老师所能给的知识一个全面概括的指导意见，让我们不致发生方向性的失误。
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一、酶1、活化能：在一定温度下1mol底物全部进入活化态所需要的自由能，单位为kJ/mol.2、酶作为生物催化剂的特点：(1)酶易失活（酶所催化反应都是在比较温和的常温、常压和接近中性酸碱条件下进行）。
(2)酶具有很高的催化效率。
用酶的转换数（TN,等于催化常数k cat)来表示酶的催化效率，是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。
转换数变化范围为1到104。
(3)酶具有高度专一性所谓高度专一性是指酶对催化反应和反应物有严格的选择性。
酶往往只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质。
(4)酶活性受到调节和控制a、调节酶的浓度一种是诱导或抑制酶的合成；一种是调节酶的降解。
b、通过激素调节酶活性激素通过与细胞膜或细胞受体相结合一起一系列生物学效应，以此来调节酶活性。
c、反馈抑制调节酶活性许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化物质生产的第一步的酶，往往被它的终产物抑制——反馈抑制。
d、抑制剂和激活剂对酶活性的调节e、其他调节方式通过别构调控、酶原激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性。
3、酶的化学本质：除有催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质。
注：酶的催化活性依赖于它们天然蛋白质构象的完整性，假若一种酶被变性或解离成亚基就失活。
因此，蛋白质酶的空间结构对它们的催化活性是必需的。
4、酶的化学组成a、按化学组成分为单纯蛋白质和、缀合蛋白质两类。
单纯蛋白质酶类，除了蛋白质外，不含其他物质，如脲酶、蛋白酶、脂肪酶和核糖核酸酶等。
缀合蛋白质酶类，除了蛋白质外，还要结合一些对热稳定的非蛋白质小分子物质或金属离子。
前者称为脱辅酶，后者称为辅因子。
即全酶=脱辅酶+辅因子。
b、根据辅因子与脱辅酶结合的松紧程度可分为辅酶和辅基。
辅酶：指与脱辅酶结合比较松弛的小分子有机物，通过透析方法可以除去，如辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ等。
辅基：指以共价键和脱辅酶结合，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白质分开，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉等。
注：生物体内辅酶（辅基）数目有限，而酶种类繁多，故同一种辅酶（辅基）往往可以与多种不同的脱辅酶结合而表现出多种不同的催化作用，这说明脱辅酶部分决定酶催化的专一性，而辅酶（辅基）部门在酶催化中通常起着电子、原子或某些化学基团的传递作用。
5、六大类酶的特征和举例(1)氧化还原酶类是一类催化氧化还原反应的酶，可分为氧化酶和脱氢酶两类。
a、氧化酶类催化底物脱氢，并氧化生成H2O2和H2O。
b、脱氢酶类催化直接从底物上脱氢的反应，即：这类酶需要辅酶Ⅰ（NAD+)和辅酶Ⅱ(NADP+)作为氢供体或氢受体起传递氢的作用。
(2)转移酶类催化化合物某些基团的转移，即将一种分子上的某一基团转移到另一个分子上的反应。
(3)水解酶类催化水解反应，通式：(4)裂合酶类催化从底物移去一个基团而形成双键的反应或其逆反应，通式为：(5)异构酶类催化各种同分异构体之间的相互转变，即分子内部基团的重新排列，简式如下：(6)连接酶类催化有腺苷三磷酸(ATP)参加的合成反应，即由两种物质合成一种新物质的反应。
简式如下：6、酶的专一性(1)结构专一性绝对专一性：有些酶对底物的要求非常严格，之作用于一种底物，而不作用于任何其他物质。
相对专一性：有些酶对底物的要求比上述绝对专一性要低一些，可作用于一类结构相近的底物。
基团专一性：具有相对专一性的酶作用于底物时，对链两端的基团要求程度不同，对其中的一个基团要求严格，对另一个则要求不严格。
键专一性：具有相对专一性的酶作用于底物时，只要求作用于底物一定的键，而对键两端的基团无严格要求。
(2)立体异构专一性：旋光异构专一性和几何异构专一性。
7、诱导契合假说酶在发挥其催化作用之前，必须先与底物密切结合。
这种结合不是锁与钥匙的机械关系，而是在酶和底物相互接近时，其结构相互诱导、相互形变和相互适应，这一过程称为没底物结合的诱导契合假说。
酶的构象改变有利于底物的结合，底物也在酶的诱导下发生形变，处于不稳定状态，易受酶的催化攻击。
这种不稳定状态称为过渡态。
过渡态的底物与酶的活性中心在结构上最吻合，从而降低反应的活化能。
8、酶活力的几个概念(1)酶活力：指酶催化某一化学反应的能力，酶活力大小可以用在一定条件下的反应速率来表示，二者呈线性关系。
反应的初始速率与酶量呈线性关系，因此可以用初始速率测定制剂中的酶量。
注：通常以底物浓度的变化在起始浓度的5%以内的速率为初速率。
(2)酶的活力单位(U,activity unit)酶活力的大小即酶含量的多少，用酶活力单位表示，即酶单位(U)。
是指在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。
国际单位(IU)表示酶活力，在最适反应条件（温度25度）下，每分钟催化1微摩尔底物转化为产物所需的酶量定为一个酶活力单位，即：1 IU=1 μmol/min.(3)酶的比活力：代表酶的纯度，用每mg蛋白质所含的酶活力单位数表示，对同一种酶来说，比活力愈大，表示酶的纯度愈高。
比活力=活力U/mg蛋白=总活力U/总蛋白mg9、核酶：具有催化活性的RNA, 即化学本质是核糖核酸(RNA), 却具有酶的催化功能。
核酶的功能很多,有的能够切割RNA, 有的能够切割DNA, 有些还具有RNA 连接酶、磷酸酶等活性。
与蛋白质酶相比，核酶的催化效率较低，是一种较为原始的催化酶。
10、抗体酶：是一种具有催化能力的蛋白质，本质上是免疫球蛋白，但是在易变区赋予了酶的属性。
具有酶的一切性质。
二、酶促反应动力学1、酶促反应动力学：是研究酶促反应的速率以及影响此速率的各种因素的科学。
影响因素为：底物浓度、抑制剂、温度、pH和激活剂等。
2、底物浓度对酶反应速率的影响(1)中间络合物学说：当酶催化某一化学反应时，酶首先和底物结合生成中间复合物(ES)，然后生成产物(P),同时释放出酶。
(2)Km值的物理意义，即Km值是当酶反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L。
(3)Km值意义：①Km是酶的一个特性常数：Km的大小只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。
Km值随测定的底物、反应的温度、pH及离子强度而改变。
②Km值可以判断酶的专一性和天然底物。
1/Km可近似的表示酶对底物亲和力的大小，1/Km越大，表面亲和力越大，因为1/Km越大，Km值越小，达到最大反应速率一半所需要的底物浓度越小。
③Km=Ks，即ES的分解为反应的限制速率是，Km等于ES复合物的解离常数（底物常数），可以作为酶和底物结合紧密程度的一个度量，表示酶和底物结合的亲和力大小。
④若已知某个酶的Km值，就可以计算在某一底物浓度时，其反应速度相当于Vmax的百分率。
⑤Km值可以帮助推断某一代谢反应的方向和途径。
注:生物体内的代谢作用往往是在多酶体系下进行的，同一种底物往往可以被几种酶作用，催化不同的反应，走不同的途径。
3、酶抑制作用失活作用：酶是蛋白质，凡可使酶蛋白变性而引起酶活力丧失的作用。
抑制作用：由于酶的必须基团化学性质的改变，但酶未变性，而引起酶活力的降低或丧失。
酶的抑制作用类型：(1)不可逆的抑制作用：抑制剂和酶的必须基团以共价键结合而引起酶活力丧失，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活，称为不可逆抑制。
(2)可逆的抑制作用：抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活力降低或丧失，能用物理方法除去抑制剂而使酶复活，这种抑制作用是可逆的，称为可逆抑制。
根据可逆抑制剂与底物的关系，可逆抑制作用分为3个类型：①竞争性抑制：抑制剂(I)和底物(S)竞争酶的结合部位，从而影响了底物与酶的正常结合。
因为酶的活性部位不能同时既与底物结合又与抑制剂结合，因而在底物和抑制剂之间产生竞争，形成一定的平衡关系。
大多数竞争性抑制剂的结构与底物结构类似，因此能与酶的活性部位结合，与酶形成可逆的EI复合物，但EI不能分解成产物P，酶反应速率下降。
其抑制程度取决于底物及抑制剂的相对浓度，这种抑制作用可以通过增加底物浓度而解除。
加入竞争性抑制剂后，Vmax不变，Km值变大。
②非竞争性抑制：底物和抑制剂同时和酶结合，两者之间没有竞争作用。
酶和抑制剂结合后，还可以与底物结合：EI+S——ESI；酶和底物结合后还可以与抑制剂结合：ES+I——ESI。
但是中间三元复合物不能进一步水解为产物，因此酶活力降低。
这种抑制剂与酶活性部位以外的基团结合，其结构与底物无共同之处，这种抑制作用不能用增加底物浓度来解除抑制。
故称非竞争性抑制。
加入非竞争性抑制剂后，Km值不变，Vmax变小。
③反竞争性抑制：酶只有和底物结合后，才能与抑制剂结合。
反竞争性抑制剂多见于多底物反应中，而在单底物反应中比较少见。
加入反竞争性抑制剂后，Vmax变小、Km值也变小。
4、温度对酶反应的影响从曲线图上可以看出，在较低的温度范围内，酶反应速率随温度升高而增大，但超过一定温度后，反应速率下降，因此只有在某一温度下，反应速率达到最大值，这个温度通常称为酶反应的最适温度。
每一种酶在一定条件下都有其最适温度。
不是酶的特征物理常数。
温度对酶促反应速率的影响表现在两方面：一方面是当温度升高时，与一般化学反应一样，反应速率加快。
另一方面由于酶是蛋白质，随着温度的升高，使酶蛋白逐渐变性而失活，引起酶反应速率下降。
Q10：反应温度升高10℃，其反应速率与原来反应速率之比的温度系数。
5、pH对酶反应的影响酶的活力受环境pH的影响，在一定pH下，酶表现最大活力，高于或低于此pH,酶活力降低，通常把表现出最大活力的pH称为酶的最适pH。
各种酶在一定条件下都有其特定的最适pH，因此pH是酶的特性之一。
pH影响酶活力的原因有以下几方面：(1)过酸或过碱可以使酶的空间结构破坏，引起酶构象的改变，酶活性丧失。
(2)当pH改变不很剧烈时，酶虽未变性，但活力受到影响。
(3)pH影响维持酶分子空间结构的有关基团解离，从而影响了酶活性部位的构象，进而影响酶的活性。
6、激活剂对酶反应的影响激活剂：凡是能提高酶活性的物质，其中大部分是无机离子或简单的有机化合物。
激活剂对酶的作用具有一定的选择性，即一种激活剂对某种酶起激活作用，而对另一种酶可能起抑制作用。
另外，激活离子对已同一种酶，可因浓度不同而起不同的作用。
此外，酶原被一些蛋白酶选择性水解肽键而被激活，这些蛋白酶也可看成激活剂。
三、酶的作用机制和酶的调节。
1、酶的活性中心：酶的特殊催化能力只局限在大分子的一定区域，只有少数特异的氨基酸残基参与底物结合及催化作用，这些特异氨基酸残基比较集中的区域，即与酶活力直接相关的区域称为酶活性中心。
分为结合部位和催化部位，前者决定酶的专一性，后者决定酶的催化能力。
2、酶活性中心的共同特点：(1)活性部位在酶分子的总体积中只占相当小的部分，通常只占整个酶分子体积的1%-2%。