蛋白质的结构dl
亮氨酸同分异构体
亮氨酸同分异构体亮氨酸是一种存在于人体内的非必需氨基酸，也是一种生物活性较强的分子。
亮氨酸具有一个手性碳原子，因此存在多个同分异构体。
同分异构体指的是具有相同分子式但空间结构不同的分子。
以下将详细介绍亮氨酸的同分异构体。
首先，亮氨酸的同分异构体主要有两种：L-亮氨酸和D-亮氨酸。
它们分别是左旋和右旋的光学异构体，其化学性质和生物活性也有所不同。
L-亮氨酸是最常见的亮氨酸同分异构体，也是在自然界中存在的唯一形式。
它是蛋白质合成中必需的氨基酸之一，参与构建蛋白质链的过程。
L-亮氨酸的空间结构与D-亮氨酸完全不同，因此其化学性质和生物活性也有较大差异。
L-亮氨酸在人体内具有多种功能，如参与肌肉合成和修复，促进生长发育，提供能量等。
与L-亮氨酸相比，D-亮氨酸在生物体内含量较少，且其生物活性也相对较低。
D-亮氨酸在自然界中很少见，但在实验室中可以通过合成或改造微生物基因工程的方法制备得到。
D-亮氨酸在一些特定的生物过程中扮演重要角色，比如参与细菌细胞壁的合成和维持细胞结构的稳定性。
除了L-亮氨酸和D-亮氨酸，还存在其他亮氨酸的同分异构体。
例如，DL-亮氨酸是由等量的L-亮氨酸和D-亮氨酸混合而成的混合物。
DL-亮氨酸的性质介于L-亮氨酸和D-亮氨酸之间，具有部分的生物活性。
另外，还有一种叫做3-氢基-4-甲基亮氨酸的同分异构体，它与L-亮氨酸的结构非常相似，但在化学性质上有一定差异。
同分异构体在生物体内起着不同的作用，它们参与了许多重要的生物过程。
通过研究同分异构体的性质和功能，科学家可以更好地了解分子的构建和特性，进而为生物医学领域的研究和药物设计提供基础。
此外，对亮氨酸同分异构体的研究还有助于人们更好地了解蛋白质合成和代谢过程，为保健和营养学领域的研究提供重要参考。
总结一下，亮氨酸是一种存在于人体内的非必需氨基酸，具有多个同分异构体。
其中，L-亮氨酸是最常见的形式，具有重要的生物活性。
D-亮氨酸在生物体内含量较少，具有较低的生物活性。
dl氨基酸分类方法
dl氨基酸分类方法dl氨基酸是指由两种光学异构体混合而成的氨基酸。
它们的名称中含有“dl”前缀，代表了它们的光学异构体性质。
在化学中，分子的光学异构体是由于手性中心的存在而引起的。
光学异构体是指具有相同分子式和结构式，但在三维空间中呈镜像对称的两种分子形式。
在自然界中，大多数有机分子都存在手性，即它们的光学异构体。
在生物学中，氨基酸是生命体中非常重要的基本组成部分，它们的手性对生命体的正常生理功能有着重要的影响。
根据光学异构体的性质，可以将dl氨基酸分为两类：D型和L型。
D型氨基酸是指具有右旋性的光学异构体，而L型氨基酸是指具有左旋性的光学异构体。
这两种形式的氨基酸在自然界中的存在比例不同，L型氨基酸在生物体中普遍存在，而D型氨基酸的存在比例较少。
在自然界中，大多数氨基酸都是L型氨基酸。
例如，天然蛋白质中的氨基酸都是L型氨基酸。
这是因为生物体内的酶只能识别和催化特定手性的氨基酸，对于光学异构体的选择性很高。
因此，L型氨基酸是生物体内蛋白质合成的基础。
而D型氨基酸的存在比例较少，但在一些特定的生物体中可以被发现。
例如，细菌细胞壁中的一些氨基酸是D型氨基酸。
此外，一些药物中也含有D型氨基酸。
除了D型和L型氨基酸之外，还存在一些非天然的氨基酸。
这些氨基酸是人工合成的，不属于自然界中的氨基酸。
它们可以通过化学合成或生物工程技术得到。
非天然氨基酸在药物研发、蛋白质工程和材料科学等领域具有重要的应用价值。
总结起来，dl氨基酸是指由两种光学异构体混合而成的氨基酸。
根据它们的光学异构体性质，可以将dl氨基酸分为D型和L型氨基酸。
在自然界中，大多数氨基酸都是L型氨基酸，而D型氨基酸的存在比例较少。
除了这两种形式的氨基酸之外，还存在一些非天然的氨基酸，它们具有重要的应用价值。
对于了解氨基酸的分类和性质，对于生命科学和化学科学的研究具有重要的意义。
蛋白质的结构层级
蛋白质的结构层级蛋白质是生物体中最基本的大分子之一，它在维持生命活动中发挥着重要作用。
蛋白质的结构层级描述了蛋白质分子从原子级别到整体结构的组织和排列方式。
本文将从最基本的一级结构开始，逐层介绍蛋白质的结构层级。
一级结构：氨基酸序列蛋白质的一级结构是指由氨基酸组成的线性序列。
氨基酸是蛋白质的构建单元，共有20种不同的氨基酸。
它们以特定的顺序连接在一起，形成多肽链，通过脱水缩合反应形成肽键。
不同的氨基酸序列决定了蛋白质的功能和特性。
二级结构：α-螺旋和β-折叠蛋白质的二级结构是指多肽链中氨基酸的局部排列方式。
其中最常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种螺旋状的结构，多肽链围绕中心轴形成螺旋，每转一圈约有 3.6个氨基酸残基。
β-折叠是由多个β-折叠片段相互连接而成，形成一种折叠的结构。
α-螺旋和β-折叠是由氢键和内部相互作用力稳定的。
三级结构：立体构型蛋白质的三级结构是指整个多肽链的立体构型。
它是由一级结构中相邻氨基酸残基之间的相互作用力和二级结构之间的相互作用力所决定的。
蛋白质的三级结构可以是球状、螺旋状或片状等不同的立体构型。
这种立体构型的形成主要依赖于静电相互作用、氢键、疏水效应和范德华力等力的作用。
四级结构：多个多肽链的组装一些蛋白质由多个多肽链组装而成，这种组装形成了蛋白质的四级结构。
四级结构的形成是通过多个多肽链之间的非共价相互作用力，如离子键、氢键和范德华力等稳定的。
四级结构可以使蛋白质形成复杂的功能结构，例如酶和抗体等。
蛋白质的结构层级是相互关联、相互作用的。
一级结构决定了二级结构的形成，而二级结构决定了三级结构的形成，最终四级结构决定了蛋白质的整体功能和特性。
蛋白质的结构层级对于理解蛋白质的功能和性质具有重要意义。
总结：蛋白质的结构层级包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性序列，二级结构是指氨基酸的局部排列方式，三级结构是指整个多肽链的立体构型，四级结构是指多个多肽链的组装。
关于蛋白质分子三级结构的描述
关于蛋白质分子三级结构的描述蛋白质是生命体中的主要生物分子，其功能与其特定的三维结构密切相关。
蛋白质的三级结构是指其链上各个氨基酸残基之间的空间排列方式，包括了蛋白质的局部结构、次级结构、超级结构等层次。
蛋白质的三级结构对其功能的发挥起着重要作用，并对蛋白质的稳定性和可折叠性产生影响。
本文将对蛋白质的三级结构进行详细描述。
蛋白质的三级结构由其氨基酸序列及其氨基酸残基之间的非共价相互作用所决定。
这些相互作用包括了氢键、范德华力、离子键和疏水相互作用等。
通过这些非共价相互作用，蛋白质可以在细胞中形成稳定的结构。
蛋白质的局部结构是指相互作用在局部产生的结构模式。
其中最常见的局部结构是α螺旋和β折叠，它们是蛋白质中常见的结构单元。
α螺旋是一种右旋稳定结构，其中氢键将多个氨基酸残基链接在一起。
β折叠是由两个或多个β片段通过氢键相互连接而成的结构，常形成蛋白质的折叠面。
除此之外，还有一些其他的局部结构，如β转角、β螺旋和短片段等。
蛋白质的次级结构是指具有相对独立的局部结构模式在蛋白质链上的排列方式。
其中最常见的次级结构是α螺旋和β折叠。
蛋白质的次级结构对蛋白质的稳定性起着重要作用。
一些氨基酸序列中具有多个α螺旋和β折叠可以形成更复杂的次级结构，如α+β结构，这些次级结构可以进一步形成蛋白质的域。
蛋白质的超级结构是由多个次级结构组合形成的更大的结构单元。
蛋白质的超级结构决定了蛋白质的整体形状和功能。
超级结构的组合方式是通过一些特定的连接模式实现的，如两个蛋白质链之间的非共价连接、蛋白质链的环状连接以及链内的交链连接等。
超级结构的形成更多是通过蛋白质的序列信息以及非共价相互作用的共同作用完成的。
总之，蛋白质的三级结构涉及了蛋白质的局部结构、次级结构和超级结构。
蛋白质的三级结构对其功能的发挥起着重要作用，决定了蛋白质的形状和稳定性。
蛋白质的三级结构的形成依赖于其氨基酸序列以及其残基之间的非共价相互作用。
对蛋白质的三级结构的研究有助于我们更好地理解蛋白质的功能和机制，也为药物设计和生物工程提供了重要的基础。
蛋白质分类和结构
对生物体起支持和保护作用，主要指硬蛋白包括胶原蛋白、角
二、蛋白质的结构
（三）根据功能
1.活性蛋白质（active protein）
包括生命活动过程中一切有活性的蛋白质以及它们的前体分子，
绝大多数蛋白质属于活性蛋白质，包括酶、激素蛋白、运输蛋白 控制生长和分化蛋白、毒蛋白、膜蛋白等。
（转运蛋白）、贮存蛋白、运动蛋白、保护或防御蛋白、受体蛋白、
2.非活性蛋白质（passive protein）
蛋白质
一、蛋白球状蛋白质
2．纤维状蛋白质
（二）根据组成和溶解度
1．单纯蛋白质: 也称简单蛋白质，完全由氨基酸组 成的蛋白质。
2．缀合蛋白质：也称结合蛋白质， 由蛋白质和非蛋白质两部分组成。
“传闻了吗？小帕克给我们球队签了个新球员？” “是从哪队挖来的强壮援兵？以球队的状况，也的确需求添加实力了。” “狗屎的强壮援兵，是个我国人。” “我国人？恶作剧吧？尽管他们人许多，可传闻他们没几个会踢球的。” “球队自身就投入不大，这下要糟蹋掉一个名额了。多给一个人薪酬，还不如多给我们点钱。哎，若是薪水能抵达英乙水平，我就不用去开卡车了。” “我明日也得送货去伦敦那儿。哎，自从老帕克把球队交给小帕克后，我们球队是越来越不可了。” “``````” 斯劳队签了个新球员并且仍是个我国人的音讯，第二天就现已传得球队里许多人都知道了。在下午练习前，先参与的人就聚在一起谈论起还在公交上往斯劳镇赶来的杨大业。 杨大业还没有驾照，哪怕是李鸿情愿把车给他开去练习，也没办法用。而李安娜有自己的事不可能天天都专门回唐人街送他来斯劳队练习。因而，他就挑选了坐公交赶去球队参与练习。 由于是业余联赛的球队，练习时刻一般都安排在下午，并且一般也只需两个小时。一般也是到了周未才会有竞赛。除非参与英足总杯，不然一周也只需一场竞赛，就是赛季比较长。这些都是杨 大业从帕克昨日的介绍里了解到的。 这些状况，除了有自己的球场、有教练还有那些低得不幸的薪水外，其实并不比英华队强多少。 在公交上闲逛了一个来小时，杨大业才总算抵达了斯劳队。 等杨大业来练习场时，斯劳队的球员现已到齐了。他看到，一个应该是教练容貌的人正在对着球员训着话。 在对球员说话的正是劳森。看他的表情，心境好像有些不怎样好。 “前天的竞赛，我们又输了。本周的竞赛，我们若是再输就成最终一名了。我绝不允许~”劳森正预备来段鼓励球员的讲演，俄然死后传来打断的声响。 “对不住，教练。” “嗯？”劳森眉头拧成一团，脸色十分不善地盾声回头看向死后。 “那个，您是教练吧。我是新签约的球员杨大业，前来报导！”见到劳森不善的神色，杨大业仍是堆起友善笑脸地提到。 “你就是小帕克那混蛋弄来的我国人？”一见是我国面孔，原本就心境欠好的劳森整个脸都冷了下来。 “那个~应该就是我了。”杨大业立刻就感觉状况有些不妙啊。连是老板的帕克都被骂成混蛋了，他的到来现在看起来好像并不受欢迎。 尽管杨大业心底是有些不喜欢帕克这个的混蛋，但是他怎样也是球队老板。杨大业觉得连老板都这待遇了，他这个初来咋到的，估量日子不会好过。 “很好。”劳森嘴上说着好，但表情都一点都不让杨大业觉得好。只见劳森垂头看了下手表，然后慢慢说道：“扣除你跟我说话的这二十秒，你抵达这儿的时刻，刚好迟到了0.5分钟。你第一天 签到就迟到了。” “那个，对不住。教练。我是第一次从伦敦坐公交赶过来的，由于不熟悉状况，错过了前一班车。我绝不是有意迟到的。”杨大业急速解说道。 “嗯，好。”劳森允许，这让杨大业暗自松了口气。可劳森很快又接着说：“看来，你也意识到自己迟到了。很好。现在给我绕着球场跑十圈。” “对不住。教练。我仅仅由于第一天~”杨大业没想到自己第一天签到就享用这样的待遇。想要持续解说，但被劳森给打断了。 “限时15分钟。” “额！”看着劳森不容质疑的姿态，杨大业有些呆若木鸡。他但是记住一般球场一圈都快350米了，这十圈就是3500米，并且还限时。我的天啊！我这是出门没看黄历了！ “快去。这是对你迟到的赏罚。”劳森冷着脸喝道。 第一天签到，杨大业只需还想成为球队的一员，他就不能抵挡教练。他无法地把自己身上的跨包放到一旁后就开端围着球场跑起来。 “哈哈，这个不幸的我国佬。刚一来就享用这种待遇。” “谁叫他迟到了不是吗？哈哈~我国佬公然本质不可。难怪十几亿人都出不了会踢球的人。” “你看他瘦得跟个山公好像的，这样的家伙，底子没什么战斗力。” 天地良心，杨大业尽管不可壮，但肯定不衰弱。仅仅假如跟斯劳队这些大部分看着像健美先生的英国佬的确无法比。 “来了个没用的废物，看着就糟心。我们需求的是实在有战斗力的队友。哎，小帕克公然就是没有老帕克靠谱。” “``````” 杨大业一跑起来，斯劳队的那些连招待都没打过的准队友们就嘲笑了起来。不少人对杨大业品头论足，未了还要感叹一番球队远景昏暗。 杨大业才刚跑不远，天然也听到了其它人的戏弄与嘲笑。可杨大业也无法停下来辩驳，他大部分注意力只能放在十圈跑上面。十圈要15分钟完结，底子不能慢慢跑，一般人连热身都没就来跑， 底子不可能完结。 关于那些谈话中透露出的隐约排挤，杨大业只能在心中决议要靠自己的实在水平来获得我们的认同。 “看到了吗？尽管我们不是工作球队，可根本的球员操行仍是要有的。不仔细对待练习的，就是这结果。”劳森这是借着杨大业来击打球员了。 说实话，这种需求靠副业来保持日子的球员，并欠好办理。许多工作是无法强制的，搞欠好，人家但是一拍屁股不踢了。 “我们可不是那个没用的我国佬。”有球员嘻笑着回道。劳森想要击打一翻的意图看来是达不成了。 接下来，还有球员自顾自地说着话。 “那个我国人能坚持下来吗？” “15分钟跑十圈？我国佬怎样可能做得到？” “我觉得，估量得20分钟。乃至更多。” “教练，你让他15分钟跑完。会不会要求太高了？究竟他仅仅一个我国人。”未了，居然有人向劳森这么说道。 劳森闻言也回头看向正在围着球场跑步的杨大业，见杨大业跑的速度比他预想得更快，有些惊奇。不过，很快，又皱着眉摇了摇头。 “这个我国佬，跑得速度还能够。不过，我看他这样跑，跑一半，估量就跑不动了。”前面问话的那人持续说道。 “闭嘴吧。现在开端去热身，然后再进行分组练习。本周我们的压力很大，练习都给我仔细一点。”劳森喝骂了一声。 “走了，热身去了。你们觉得那个我国佬，能在我们热身好时跑完十圈吗？” “我觉得他不可。顶多跑个七八圈，那家伙就跑不动了。”斯劳队的其它人一边进行热身，还一边讨论着杨大业。
dl-缬氨酸和缬氨酸的区别-概述说明以及解释
dl-缬氨酸和缬氨酸的区别-概述说明以及解释1.引言概述部分的内容可以包括对dl-缬氨酸和缬氨酸的基本介绍和背景说明。
以下是一个示例：引言1.1 概述缬氨酸和dl-缬氨酸是两种相关的有机化合物，它们在生物体内起着重要的作用。
缬氨酸是一种天然存在于机体内的氨基酸，而dl-缬氨酸则是其对映异构体。
在细胞的生物化学过程中，氨基酸是构成蛋白质的基本单元之一。
缬氨酸是一种非必需氨基酸，这意味着人体可以通过合成来满足其需求，而无需从外部摄入。
它在人体内具有多种功能和作用。
相比之下，dl-缬氨酸是一种合成产物，具有与缬氨酸相似的化学结构和性质。
它的存在形式包括两种对映异构体，即D-缬氨酸和L-缬氨酸。
在这两种对映异构体中，L-缬氨酸是生物体的主要形式。
缬氨酸和dl-缬氨酸在生物体内的作用机制和应用领域也存在一些差异。
缬氨酸在人体内参与了多个生理过程，包括蛋白质合成、免疫调节和抗氧化等。
它还被广泛应用于医学、食品和农业领域。
而dl-缬氨酸在化工和制药领域具有重要的应用价值。
它可以用作合成某些药物和化学物质的中间体，也可以用于生产具有抗氧化和保健功效的食品添加剂。
本文将重点探讨缬氨酸和dl-缬氨酸的区别，并分析它们在不同领域的重要性和潜在应用。
通过对缬氨酸和dl-缬氨酸的研究，我们可以更好地了解它们在生物体内的功能和作用，为进一步的研究和应用提供参考。
1.2 文章结构文章结构部分的内容可以包括以下内容：文章结构的目的是为了引导读者更好地理解和阅读整篇文章，同时也给作者提供一个清晰的框架来组织思路和内容。
本文主要包含三个部分，分别是引言、正文和结论。
在引言部分，首先要对缬氨酸和缬氨酸的区别进行一个简要的概述，引起读者的兴趣。
然后明确文章的目的，即通过对缬氨酸和缬氨酸的详细介绍和比较，让读者对它们有一个全面的了解。
正文部分是文章的核心部分，包括缬氨酸的定义和特点、缬氨酸的功能和作用以及缬氨酸的应用领域。
在这个部分，需要对每个主题进行详细的阐述，包括相关的定义、特点、机制、实验结果等，并且可以通过对比的方式，突出缬氨酸和缬氨酸之间的差异和联系。
什么是蛋白质
什么是蛋白质
蛋白质是生物体内一类重要的大分子有机化合物，由氨基酸构成。
它们在生命体内担任着多种关键的生物学功能，包括结构支持、酶催化、运输、信号传导等。
蛋白质是生命体内最复杂、最多样化的大分子之一，对维持细胞结构和功能至关重要。
蛋白质的基本结构单位是氨基酸。
氨基酸是由氨基基团（NH₂）、羧基基团（COOH）、一个氢原子和一个侧链组成的。
蛋白质是通过氨基酸之间的肽键形成的多肽链。
蛋白质的氨基酸序列编码了其结构和功能。
蛋白质的功能非常多样，包括：
1. 结构：一些蛋白质在细胞和组织中提供支持和结构。
例如，胶原蛋白是结缔组织中的主要蛋白质，赋予组织强度和弹性。
2. 酶：酶是催化生化反应的蛋白质，可以加速化学反应的进行，从而维持细胞代谢。
3. 运输：携带和传递物质，如血液中的血红蛋白负责输送氧气。
4. 免疫：免疫球蛋白参与免疫系统的功能，识别和抵御外部入侵的病原体。
5. 信号传导：通过激活或抑制细胞内信号通路来调节细胞功能的蛋白质。
6. 运动：肌肉中的肌动蛋白和微管蛋白等负责细胞和组织的运动。
蛋白质的功能和结构高度特异，它们的三维结构决定了它们的功能。
蛋白质的合成由基因编码的DNA信息进行，遵循中心法则，即DNA 转录成mRNA，再由mRNA翻译成蛋白质。
蛋白质的合成过程发生在细胞的核糖体中。
d型氨基酸、dl型氨基酸、l型氨基酸
d型氨基酸、dl型氨基酸、l型氨基酸D型氨基酸、DL型氨基酸、L型氨基酸在化学结构上，氨基酸是一类含有氨基和羧基的有机化合物，是构成蛋白质的基本组成部分。
根据它们的结构和性质的不同，氨基酸可以分为多种类型，其中包括D型氨基酸、DL型氨基酸和L型氨基酸。
D型氨基酸是指具有D-构型的氨基酸，其中D-构型表示化合物的手性（对映异构体）是右旋的。
在自然界中，D型氨基酸相对较少，大多数生物体内的氨基酸都是L型氨基酸。
然而，D型氨基酸在某些生物过程中仍然起着重要的作用。
例如，D-半胱氨酸是一种重要的抗氧化剂，具有保护细胞免受氧化损伤的作用。
DL型氨基酸是指同时包含D-构型和L-构型的氨基酸。
DL型氨基酸通常是合成氨基酸的产物，也可以通过化学合成得到。
在实验室中，DL型氨基酸常用于研究氨基酸的性质和反应机制。
然而，由于DL 型氨基酸不具有生物活性，因此在生物体内很少发现DL型氨基酸的存在。
L型氨基酸是指具有L-构型的氨基酸，其中L-构型表示化合物的手性是左旋的。
在自然界中，绝大多数生物体内的氨基酸都是L型氨基酸。
L型氨基酸是蛋白质的构建单位，它们通过肽键连接在一起形成多肽链，进而组成蛋白质分子。
L型氨基酸在生物体内具有重要的功能，包括参与代谢过程、调节生理功能、构建细胞结构等。
虽然D型氨基酸和L型氨基酸在结构上只有手性上的差异，但它们对于生物体的影响却是不同的。
由于生物体内的酶对于氨基酸的手性具有选择性，因此D型氨基酸很少能够被生物体利用。
而L型氨基酸则是生物体正常生理功能所必需的。
总的来说，D型氨基酸、DL型氨基酸和L型氨基酸在结构和性质上存在差异。
D型氨基酸在自然界中较少出现，但在某些生物过程中仍然具有重要作用；DL型氨基酸主要用于实验室研究；而L型氨基酸是构成蛋白质的基本组成部分，对于生物体的正常功能至关重要。
深入了解和研究这些氨基酸的特性，有助于我们更好地理解生物体的生理过程和开展相关的生物医学研究。
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Hexokinase 具有两个结能域
domain domain
Alberts et al (1994) Molecular Biology of the Cell (3e) p.196
细胞色素C的空间结构
4、肌红蛋白的结构
肌红蛋白是哺乳动物肌肉中运输氧的 蛋白质。
是1957年由John Kendrew 用X射线晶 体分析法测定的有三维结构的第一个 蛋白质。
由153个氨基酸残基组成的一条多肽链。 分子内含有一个血红素辅基。 相对分子量 17800 d
血红素分子
2+
His
（六）蛋白质的四级结构
1、寡聚蛋白和蛋白质亚基
分子量较大的蛋白质往往由两条或两条 以上的多肽链组成，这些肽链相互之间以非 共价键结合，每条多肽链各自具有一定的三 级结构，但肽链单独存在时不具有生物活性， 这种肽链就称为——蛋白质的亚基
3、球蛋白分子结构的一般特征
一条肽链往往是通过一部分а-螺旋，一 部分ß-折叠，拐角处形成ß-转角或无轨 卷曲盘绕折叠成致密的—球形分子
具有极性侧链的氨基酸残基几乎分布在 分子的表面—亲水的表面
而非极性氨基酸侧链的残基包埋在分子 的内部形成—疏水的核
分子表面往往有一个裂隙（口袋；凹 槽），常常是疏水的环境。这一部位常 常是球蛋白的—活性部位
镰刀型红细胞贫血病是1904年首先被发 现的一种分子病。病人的血红蛋白（HbS）与正常人血红蛋白（Hb-A）相比， 链第6位氨基酸不同。
HbA Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys-
HbS Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys-
仅仅这一点差别，就使患者的红细胞在 氧缺乏时呈镰刀状，易胀破发生溶血， 运氧机能降低，引起头昏、胸闷等贫血 症状。
超二级结构类型：
2、结构域
多肽链在超二级结构的基础上进一步的 盘绕折叠成紧密的近似球状的结构，在 空中彼此分隔，相互独立，结构域之间 通过共价的、松散的肽链相连（铰链 区）。
对于有些较小的蛋白质分子，结构域和三级结构是一个意思，即这些蛋白质分 子是单结构域的。
（五）蛋白质三级结构：
1、概念
三级结构中的离子键
可与金属离子形成离子键： Cys, His, Glu, Asp
金属离子对蛋白质的贡献： (1) 稳定蛋白质的结构 (2) 参与蛋白质的功能
三级结构中的疏水作用力
疏水性氨基酸基团 亲水性基团
以水溶性蛋白质而言 (脂溶性蛋白质恰相反)
Alberts et al (2002) e Cell (4e) p.135
亚基聚合在一起形成具有一定生物学功能 的蛋白质分子——寡聚蛋白
2、蛋白质的四级结构
寡聚蛋白质中亚基的空间排布、 相互关系和相互作用力，称之为蛋 白质的四级结构。
亚基的种类和数量 均一四级结构 不均一四级结构
亚基的空间排布 亚基间的相互作用力 次级键
3、血红蛋白的四级结构
Hb分子量为 65000 d Hb是由2条а链和2条ß链组成的四聚
Mathews et al (2000) Biochemistry (3e) p.239
2、种属差异与分子进化
同源蛋白质：不同种属中完成相同功能的蛋白 质。
五、蛋白质结构与功能的关系
蛋白质分子具有多种多样的生物功 能是以其极其复杂的结构为基础的。这 不仅需要一定的化学结构，更重要的是 需要特定的空间结构作基础。研究蛋白 质结构与功能之间的关系是分子生物学 的一个重要方面。
（一）一级结构与功能的关系
1、分子病
分子病（molecular disease)：是一种遗传性疾 病，由于DNA分子上基因突变，而合成了失去正 常生物活性的异常蛋白质，或者是缺失某种蛋白 质，从而影响了机体正常的生理功能而产生的疾 病。 研究表明几乎所有遗传病都与pr分子结构改变有 关。
（四）超二级结构和结构域
近年来在研究蛋白质构象、 功能和进化的变化时，发现在蛋 白质二级结构和三级结构之间存 在着两个过渡层次，即超二级结 构和结构域。
1、超二级结构
多肽链内若干顺序上相邻的二 级结构的构象单元在空间折叠中靠 近，彼此相互作用，形成有规则的， 在空间上能辨认的二级结构的组合 体。
超二级结构在结构层次上高于 二级结构，但不具有功能。超二级 结构的形式主要有：-螺旋组合 （ ）； -折叠组合（ ）； -螺旋-折叠组合（ ）；；希 腊钥匙结构
包括主侧链在内的所有原子 在三维空间的排列。
一条多肽链在二级结构的基础上， 由于顺序上相隔较远的氨基酸残基侧链 的相互作用，进行范围更广泛的盘绕、 折叠，形成很不规范但特定的空间构象。
back
具有三级结构的蛋白质分子，往 往具有球形、椭球形的物理外形，称 之为球蛋白。
球蛋白常常是生物体内具有一定 生理功能的活性蛋白质。 例如：肌红蛋白（Mb）;
三级结构中的二硫键
C CH2 SH
SH
CH2
C
C
CH2 SH
SH CH2 C
分子间
Oxidation Reduction
分子內
C
CH2 SS
CH2 C C
CH2 SS
CH2 C
Adapted from Alberts et al (2002) Molecular Biology of the Cell (4e) p.152
核糖核酸酶； 细胞色素C；
2、稳定三级结构的作用力
氢键 疏水力（疏水作用力） 范氏引力（分子间的作用力） 离子键（盐键） 酯键 二硫键
二级结构氢键 三级结构氢键
a helix 胰脏 trypsin inhibitor
三级结构中的氢键
b sheet
Garrett & Grisham (1999) Biochemistry (2e) p.181
体。 а链由141个氨基酸组成，ß链由146
个氨基酸组成，各自都有一定的氨 基酸排列顺序。 两种亚基的一级结构差别较大，但 它们的二、三级结构却大致相同， 而且与肌红蛋白极为相似。
血红蛋白的四级结构
Myoglobin
Hemoglobin
Mathews et al (2000) Biochemistry (3e) p.214