真核细胞内蛋白质的降解途径

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生物化学课后习题汇总

生物化学课后习题汇总

生物化学习题汇总1、水分子是通过的作用可与另4个水分子配位结合形成结构。

2、食品中的水可以分为和两大类。

3、下列食品中,()的等温吸湿线曲线是S型的?A.糖制品B.水果C.咖啡提取物D.肉类课后作业1、水在食品中的作用?2、简述食品中水分的存在状态?3、简述食品中结合水和自由水主要的区别?4、简要说明水分活度比水分含量能更好反应(或预测)食品稳定性的原因?填空题1.糖可以分为()、()和()三大类。

2.常见的二糖有()、()和蔗糖。

3.戊糖与强酸共热,因脱水而生成(),己糖与强酸共热分解成甲酸、CO2、乙酰丙酸以及少量(),他们与()作用生成紫色物质。

4. 糖与()试剂共热时,蓝色消失,同时生成Cu2O的砖红色沉淀,用于糖的定性和定量检测。

5. 果胶质存在的三种状态是()、()和()。

6. 淀粉糊化(gelatination):淀粉粒在受热(60-80℃)时会在水中溶胀,淀粉链之间的()断裂,形成均匀的糊状溶液,分散在水中,此过程称为淀粉糊化。

7. 淀粉遇碘呈()色。

8.单胃动物不能消化纤维素是因缺乏水解()糖苷键的纤维素酶。

9. ()和()是与糖有关的非酶褐变反应。

10.淀粉分子具有()和()两种结构。

11. 蔗糖水解生成()和()。

12.淀粉的基本结构单位是()。

选择题14. 下列()不属于单糖。

A葡萄糖 B麦芽糖 C果糖 D核糖15.乳糖不耐受症16.淀粉的糊化17.淀粉的老化18.美拉德反应问答题19.简述糖、单糖、低聚糖和多糖之间的相互关系。

20.论述影响淀粉老化的因素和控制淀粉老化的方法。

一、填空题1.脂质是指()与()脱水反应形成的酯及其衍生物。

2.生物体不能自身合成,必须由食物供给的脂肪酸称为(),如()、()和EPA。

3.甘油三酯的通式是:()。

4.()、()和硫酯,除了含有脂肪酸和醇外,还含有非脂分子的成分,属于复合脂质。

5.油脂可能形成三种晶体形态:α型、β型和β’型,其中()型最稳定。

生物化学与分子生物学各章要求要点重点难点和问答题

生物化学与分子生物学各章要求要点重点难点和问答题

生物化学与分子生物学各章要求要点重点难点和问答题第一章蛋白质的结构与功能一、本章要求和要点1. 掌握蛋白质的元素组成特点、基本组成单位;氨基酸的数量及构型;熟悉芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、含硫氨基酸和亚氨基酸。

2. 掌握氨基酸的理化性质(两性解离及等电点、紫外吸收性质、茚三酮反应);掌握肽键、肽单元的概念及多肽链的方向性。

3. 掌握蛋白质各级结构的含义及其稳定因素,区分模体(motif)和结构域(domain)的概念。

4. 理解蛋白质结构与功能的关系(一级结构是高级结构和功能的基础;蛋白质的功能依赖正确的空间结构)。

熟悉分子伴侣、分子病、蛋白构象疾病,肌红蛋白和血红蛋白的异同。

5. 掌握蛋白质的理化性质(两性解离、胶体性质、紫外吸收、呈色反应、蛋白质的变性与复性)。

6. 理解蛋白质分离、纯化基本方法的原理。

二、本章重点和难点1.氨基酸的分类和理化性质。

2.蛋白质的结构层次及各层次之间的关系。

3.蛋白质结构与功能的关系。

4.蛋白质的理化性质及蛋白质的变性。

5.常用蛋白质分离、纯化技术的基本原理。

三、问答题1. 蛋白质结构层次分为几级?各级结构的稳定因素分别有哪些?各级结构间有什么不同和联系?2. 组成人体蛋白质的20种氨基酸,可根据侧链的结构和理化性质分为哪几类?每类列举两种。

3. 什么是蛋白质的两性解离?利用此性质分离纯化蛋白质的方法有哪些?4. 请阐述蛋白质二级结构α-螺旋的结构特征。

5. 凝胶过滤层析和SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳两种方法都是根据蛋白质分子大小而对蛋白质进行分离的,并且都使用交联聚合物作为支持介质,为什么在前者是小分子比大分子更容易滞留在凝胶中,而后者恰恰相反?6. 从结构和功能两方面比较血红蛋白(Hb)和肌红蛋白(Mb)的异同。

第二章核酸的结构与功能一、本章要求和要点1. 掌握核酸的分类、基本组成单位、元素组成;掌握核苷酸的水解成分及单核苷酸的化学结构式;掌握DNA和RNA的组成及核苷酸之间的连接。

细胞生物学试题库

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一、填空题1目前发现的最小最简单的细胞是2聚丙烯酰胺凝胶电泳主要用于的分离3Feulgen反应所用的化学试剂为4分辨率是指显微镜能够分辩5DAPI为染料6对于细胞器分离的方法一般选用离心和离心的方法7膜蛋白可以分为和8物质跨膜运输的主要途径是和9被动运输可以分为和两种方式。

10生物膜上的磷脂主要包括和11哺乳动物的红细胞,经低渗处理,溶血后,剩下的空壳称为12在钠钾泵中,每消耗1分子的A TP可以转运个钠离子和个钾离子13钠钾泵、钙泵都是多次跨膜蛋白,它们都具有酶活性14最简单的糖脂是,变化最多、最复杂的糖脂是15在真核细胞中,是合成脂类分子的细胞器。

16具有将蛋白进行修饰、分选并分泌到细胞外的细胞器是17从结构上高尔基体主要由组成18溶酶体的标志酶是19帮助蛋白质分子正确折叠或解折叠的是20根据溶酶体所处的完成其生理功能的不同阶段,大致可将溶酶体分为21在信号肽假说中,蛋白质从细胞质中向内质网的转移需要细胞质中的和内质网膜上的参与协助22线粒体在超微结构上可分为23在动物细胞中除细胞核外,含有DNA的细胞器还有24线粒体内膜电子呼吸链上的唯一非蛋白质成分为25线粒体内膜电子呼吸链的复合物IV为26叶绿体的形态结构包括:27根据内共生学说的内容,叶绿体的前身为28线粒体和叶绿体的遗传系统的特点为29叶绿体类囊体膜上唯一的质子泵为30体外实验表明,MF正极与负极都能生长,生长快的一端为,慢的一端为31中等纤维按组织来源和免疫原性可分为32肌肉收缩的基本单位是肌原纤维,构成肌原纤维的粗肌丝的蛋白主要包括,构成细肌丝的蛋白主要包括33有些细胞表面具有一些特化结构,其中微绒毛主要由细胞骨架成分中的构成,纤毛主要由细胞骨架成分中的构成34微管特异性药物中,破坏微管结构的是,稳定微管结构的是35微管由两种类型的微管蛋白亚基,即和组成36细胞骨架是指存在于真核细胞中的蛋白纤维网架体系,狭义的骨架系统主要指细胞质骨架包括37真核细胞中由蛋白纤维组成的网络结构称38在肌肉细胞中,中等纤维蛋白的类型是39围绕中心体装配形成的纺锤体微管是有极性的,朝向中心体的一端为,远离中心体的一端为40 是染色质包装的基本单位41染色质的二级结构是,直径为42染色质核小体中DNA分子在八聚体组蛋白上缠绕圈,长碱基43核心组蛋白包括44具有将蛋白质定位到细胞核中去的特异氨基酸序列被称为45核仁在超微结构上主要分为46四类细胞粘合分子分别为47组成氨基聚糖的重复二糖单位是和48粘连蛋白分为和49磷脂酰肌醇信使系统产生的两个第二信使是和50真核细胞中蛋白质的降解一般通过一种依赖于一类称为的小分子的降解途径51cAMP信号途径中cAMP的产生是ATP在酶的催化下产生52一个典型的细胞周期可分为53细胞周期的调控主要依赖两类蛋白,其分别为和54MPF主要调控细胞周期中期向期的转换55MPF是由和组成的复合体,其在细胞周期的调控中具有重要作用56减数分裂的特点是,细胞仅进行一次复制,随后进行两次三、名词解释细胞学说;细胞生物学;显微操作技术;分子杂交;细胞融合技术;红细胞血影;钠钾泵;主动运输;内吞作用;电位门通道;被动运输;胞饮作用;自由扩散;通道蛋白;配体门通道;钙泵;信号肽;伴侣分子;自溶作用;自体吞噬;外排作用;载体蛋白;离子载体;M6P受体;SRP;SRP受体;内信号肽;初级溶酶体;次级溶酶体;残余体;氧化磷酸化;电子呼吸链;生物氧化;化学渗透学说;解偶联剂;导肽;光合磷酸化;光合膜;光合作用;分化学说;内共生学说;微管组织中心;肌动蛋白;微管;微丝;收缩环;肌球蛋白;中心体;驱动蛋白;胞质动力蛋白;肌钙蛋白;踏车运动;核仁组织者;兼性异染色质;结构异染色质;核层蛋白;核基质;核孔复合体;核小体;端粒;动粒;核定位信号;着丝粒;蛋白聚糖;整合素;桥粒;紧密连接;缝隙连接;细胞粘合分子;细胞连接;钙粘素;整合素;选择素;免疫球蛋白超家族;胶原蛋白;纤粘连蛋白;层粘连蛋白;蛋白聚糖;细胞外基质;半桥粒;腺苷酸环化酶;DAG;IP3;G蛋白;cAMP;自分泌;旁分泌;细胞通讯;第一信使;第二信使;配体;受体;细胞周期;极微管;早熟染色体凝集;MPF;二价体;星体微管;动粒微管;后期A;后期B;细胞周期蛋白;细胞周期蛋白依赖激酶;人工同步化;Hayflick界限;细胞凋亡;衰老;细胞衰老;细胞坏死;原癌基因;肿瘤;抑癌基因;多阶段假说五、论述题1什么是细胞生物学?试论述细胞生物学研究的主要内容。

05细胞生物学复习题

05细胞生物学复习题

细胞生物学复习题填空题1.目前发现的最小最简单的细胞是。

2.按照所含的核酸类型,病毒可以分为。

3.分辨率是指显微镜能够分辩4.膜蛋白可以分为。

5.物质跨膜运输的主要途径是。

6.被动运输可以分为和两种方式。

7.在钠钾泵中,每消耗1分子的A TP可以转运个钠离子和个钾离子。

8.钠钾泵、钙泵都是多次跨膜蛋白,它们都具有酶活性。

9.在内质网上合成的蛋白主要包括等。

10.蛋白质的糖基化修饰主要分为,指的是蛋白质上的直接连接,和,指的是蛋白质上的直接连接。

11.具有将蛋白进行修饰、分选并分泌到细胞外的细胞器是12.从结构上高尔基体主要由组成。

13.溶酶体的标志酶是。

14.信号假说中,要完成含信号肽的蛋白质从细胞质中向内质网的转移需要细胞质中的和内质网膜上的的参与协助。

15.线粒体在超微结构上可分为。

16.细胞内膜上的呼吸链主要可以分为两类,既。

17.叶绿体在显微结构上主要分为。

18.光合作用根据是否需要光可分为。

19.含有核外DNA的细胞器有。

20.核仁在超微结构上主要分为。

21.核糖体的大、小亚单位是在细胞中的部位合成的。

22.真核细胞中由蛋白纤维组成的网络结构称。

23.肌肉收缩的基本单位是肌原纤维,构成肌原纤维的粗肌丝主要由组成,构成细肌丝的主要由。

24.有些细胞表面形成一些特化结构,其中微绒毛主要由构成,纤毛主要由构成。

25.一个典型的细胞周期可分为。

26.有丝分裂过程可以划分为。

27.标志着前中期的开始。

28.,标志着细胞分裂进入中期。

29.是染色质包装的基本单位。

30.减数分裂的特点是,细胞仅进行一次复制,随后进行两次。

31.A TP合成酶合成A TP的直接能量来自于。

32.体外实验表明,MF正极与负极都能生长,生长快的一端为,慢的一端为。

33.微管由两种类型的微管蛋白亚基,即和组成。

34.细胞周期的调控主要依赖两类蛋白分别为和。

35.细胞骨架是指存在于真核细胞中的蛋白纤维网架体系,狭义的骨架系统主要指细胞质骨架包括。

细胞生物学试题库

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细胞生物学试题库第一部分填空题1.发现活细胞的第一个人是。

2.细胞生物学是在、、水平上研究细胞结构及其活动规律的科学。

3.细胞学说使千变万化的生物界通过这一共同的特征而统一起来,这就有力地证明了生物彼此之间存在着亲缘关系,从而为达尔文的奠定了唯物主义的理论基础。

4.细胞是构成有机体的基本单位,是代谢与功能的基本单位,是生长与发育的基本单位,是遗传的基本单位。

5.实验生物学时期,细胞学与其它生物科学结合形成的细胞分支学科主要有细胞遗传学、细胞生理学和细胞化学。

6.组成细胞的最基础的生物小分子是核苷酸、氨基酸、脂肪酸核、单糖,它们构成了核酸、蛋白质、脂类和多糖等重要的生物大分子。

7.普通光学显微镜的组成部分为,,。

8.光学显微镜的分辨率主要受限制。

9.超薄切片技术中最常用的固定剂为,。

10.细胞分级分离可分为,,。

11.体外培养的动物细胞可分为,。

12.溶液中DNA分子处于高温或者高PH值下可出现,反之则出现。

13.冷冻蚀刻技术的步骤为,,,,。

14.免疫细胞化学技术常用的标记方法有,,,,免疫细胞化学方法分,。

15.流式细胞仪的构成部分可分,,,。

16.透射电镜的四个电子透镜分别是,,,,其成像系统的总放大倍数为。

17.进行细胞器的分离,一般用,为得到纯的细胞器与组分需再进行。

18.电镜主要分为透射电镜和扫描电镜两类。

19.普通光学显微镜的分辨极限为。

20.相差显微镜和普通显微镜不同之处在于物镜里装有。

21.分辨率是指显微镜能够分辩两个质点之间的最小距离。

22.生物学上常用的电镜技术包括超薄切片技术、负染技术、冰冻蚀刻技术等。

23.目前植物细胞培养主要有两种类型,即。

24.目前发现的最小最简单的细胞是支原体,它所具有的细胞膜、遗传物质(DNA与RNA)、核糖体、酶是一个细胞生存与增殖所必备的结构装置。

25.目前所知,自然界中最小、最简单且可以独立生活的细胞是,它属于核生物。

26.细菌细胞壁的共同成分是,植物细胞壁的主要成分是。

蛋白质的降解与氨基酸代谢

蛋白质的降解与氨基酸代谢
4.1 尿素循环的发现
根据动物实验,人们很早就确定了肝脏是尿素合成的主要 器官,肾脏是尿素排泄的主要器官。1932年Krebs等人利用大 鼠肝切片作体外实验,发现在供能的条件下,可由CO2和氨合 成尿素。若在反应体系中加入少量的精氨酸、鸟尿酸或瓜氨酸 可加速尿素的合成,而这几种氨基酸的含量并不减少。为此, Krebs等人提出了尿素循环学说(urea cycle) ,又称鸟氨酸循 环(orinithine cycle)。
L-谷氨酰胺 谷氨酰胺酶 (肝线粒体)
尿素
L-谷氨酸
2.丙氨酸的转运:
肌肉蛋白
肌肉中有一组氨基转移酶, 可把丙酮酸作为它的-酮酸 的载体。在它们的作用下, 产物为丙氨酸,丙氨酸被释 放到血液,经血液循环进入 肝脏,在肝脏中经转氨作用 又产生丙酮酸,通过葡萄糖 异生途径形成葡萄糖,葡萄 糖通过血液循环回到肌肉中, 通过糖酵解作用降解为丙酮 酸,该循环称为葡萄糖-丙氨 酸循环。 其既可以将肌肉中的氨以 无毒的丙氨酸形式运输到肝, 同时通过肝为肌肉提供葡萄 糖。
蛋白质的降解与氨基酸代谢 Chapter 30 Metabolism of Amino Acids & Proteins.1
一.蛋白质的降解:
细胞不断地把氨基酸合成为蛋白质,又不断地把蛋白 质降解为氨基酸(aa),这个过程有二重意义:
(1). 排除不正常蛋白质,它们若一旦聚集,将对细胞有害。 (2). 通过排除积累过多的酶和“调节蛋白”,使细胞代谢得 以秩序井然地进行。
(1). 转氨基(氨基转移)作用
(2). 氧化脱氨基作用 (3). 联合脱氨基作用
2.1 转氨基作用(transamination):
1) 定义:在转氨酶的作用下,某一氨基酸去掉α-氨基生成 相应的α- 酮酸,而另一种α- 酮酸得到此氨基生成相应的氨 基酸的过程。

生物化学8 氨基酸代谢与合成

生物化学8 氨基酸代谢与合成

蛋白质降解和氨基酸的分解代谢蛋白质的降解细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质,又把蛋白质降解为氨基酸。

从表面上看,这样的变化过程看似是一种浪费,实际上它有二重功能,其一是排除那些不正常的蛋白质,它们一旦积聚,将对细胞有害;其二是通过排除积累过多的酶和调节蛋白使细胞代谢的井然有序得以进行。

蛋白质降解的特性蛋白质有选择地降解非正常蛋白质,例如血红蛋白与缬氨酸类似物结合,得到的产物在网织红细胞中的半存活期约10min,而正常血红蛋白可延续红细胞的存活期最终可达120天。

正常的胞内蛋白被排除的速度是由它们的个性决定的,绝大多数快速降解的酶都居于重要的“代谢控制”位置,而较稳定的酶在所有生理条件下有较稳定的催化活性。

降解速度还因它的营养及激素状态而有所不同。

在营养条件被剥夺的情况下,细胞提高它的蛋白质降解速度,以维持它的必需营养源使不可或缺的代谢过程得以进行。

蛋白质降解的反应机制真核细胞对于蛋白质降解有两种体系,一个是溶酶体的降解体质和一种ATP-依赖性的以细胞溶胶为基础的机制。

溶酶体溶酶体是具有单层被膜的细胞器,其中个含有50多种水解酶,包括不同种的蛋白酶,称之为组织蛋白酶。

溶酶体保持其内部PH在5左右,而它含有的酶的最适PH就是酸性。

如此可以抵制偶然的溶酶体渗漏从而保护了细胞,因此在细胞溶胶PH下,溶酶体的大部分酶都是无活性的。

溶酶体对细胞各组分的再利用是通过它融合细胞质的膜被点块即自(体吞)噬泡,并随即分解其内容物实现的。

溶酶体的阻断剂有抗虐药物——氯代奎宁(是一种弱碱,在不带电形式随意穿透溶酶体,在溶酶体内积累形成特电荷型,因此增高了溶酶体内部的pH,并阻碍了溶酶体的功能。

溶酶体降解蛋白质是无选择性的,而rong'mei't'抑制剂对于非正常蛋白或短寿命酶无快速的降解效应,但是它们可以防止饥饿状态下蛋白质的加速度崩溃。

许多正常的和病理活动都伴随溶酶体活性的升高。

ATP-依赖真核细胞蛋白质的降解主要是溶酶体的作用,但是缺少溶酶体的网织红细胞却可选择性的降解非正常蛋白质,这里有ATP-依赖的蛋白质水解体系存在ATP依赖蛋白质需要有泛肽存在。

细胞生物学试题及答案全解

细胞生物学试题及答案全解

填空题1细胞是构成有机体的基本单位,是代谢与功能的基本单位,是生长与发育的基本单位,是遗传的基本单位。

2实验生物学时期,细胞学与其它生物科学结合形成的细胞分支学科主要有细胞遗传学、细胞生理学和细胞化学。

3组成细胞的最基础的生物小分子是核苷酸、氨基酸、脂肪酸核、单糖,它们构成了核酸、蛋白质、脂类和多糖等重要的生物大分子。

4按照所含的核酸类型,病毒可以分为口^A病毒和RNA.病毒。

1.目前发现的最小最简单的细胞是支原体,它所具有的细胞膜、遗传物质(D.NA.与RNA.)、核糖体、酶是一个细胞生存与增殖所必备的结构装置。

2.病毒侵入细胞后,在病毒D.NA.的指导下,利用宿主细胞的代谢系统首先译制出早期蛋白以关闭宿主细胞的基因装置。

3.与真核细胞相比,原核细胞切.NA.复制、转录与翻译上具有时空连续性的特点。

4.真核细胞的表达与原核细胞相比复杂得多,能在转录前水平、转录水平、转录后水平、翻译水平、和翻译后水平等多种层次上进行调控。

5.植物细胞的圆球体、糊粉粒、与中央液泡有类似溶酶体的功能。

6.分辨率是指显微镜能够分辩两个质点之间的最小距离。

7.电镜主要分为透射电镜和扫描电镜两类。

8.生物学上常用的电镜技术包括超薄切片技术、负染技术、冰冻蚀刻技术等。

9,生物膜上的磷脂主要包括磷脂酰胆碱(卵磷脂)、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇、磷脂酰乙醇胺和鞘磷脂。

10.膜蛋白可以分为膜内在蛋白(整合膜蛋白)和膜周边蛋白(膜外在蛋白)。

11.生物膜的基本特征是流动性和不对称性。

12.内在蛋白与膜结合的主要方式有疏水作用、离子键作用和共价键结合。

13.真核细胞的鞭毛由微管蛋白组成,而细菌鞭毛主要由细菌鞭毛蛋白组成。

14.细胞连接可分为封闭连接、锚定连接和通讯连接。

15.锚定连接的主要方式有桥粒与半桥粒和粘着带和粘着斑。

16.锚定连接中桥粒连接的是骨架系统中的中间纤维,而粘着带连接的是微丝(肌动蛋白纤维)。

17.组成氨基聚糖的重复二糖单位是氨基己糖和糖醛酸。

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真核细胞内蛋白质的降解途径
作者:valley 日期:2009-3-9 11:13:00
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真核细胞内蛋白质的降解途径主要有三种,溶酶体途径、泛素化途径和胱天蛋白酶(caspase)途径。

1、溶酶体途径:蛋白质在同酶体的酸性环境中被相应的酶降解,然后通过溶酶体膜的载体蛋白运送至细胞液,补充胞液代谢库。

胞内蛋白:胞液中有些蛋白质的N端含有KFERQ信号,可以被HSC70识别结合,HSC70帮助这些蛋白质进入溶酶体,被蛋白水解酶降解。

胞外蛋白:通过胞吞作用或胞饮作用进入细胞,在溶酶体中降解。

2、泛素-蛋白水解酶途径:一种特异性降解蛋白的重要途径,参与机体多种代谢活动,主要降解细胞周期蛋白Cyclin、纺锤体相关蛋白、细胞表面受体如表皮生长因子受体、转录因子如NF-KB、肿瘤抑制因子如P5
3、癌基因产物等;应激条件下胞内变性蛋白及异常蛋白也是通过该途径降解。

该通路依赖ATP,有两步构成,即靶蛋白的多聚泛素化?多聚泛素化的蛋白质被26S蛋白水解酶复合体水解。

(1)、物质基础:
泛素(ubiquitin):一种76个氨基酸组成的蛋白质,广泛存在于真核生物中,又称遍在蛋白。

在一系列酶的作用下被转移到靶蛋白上,介导靶蛋白的降解。

蛋白水解酶(proteasome):识别、降解泛素化的蛋白质的复合物,由30多种蛋白质及酶组成,其沉降系数为26S,又称26S蛋白酶体,由20S的圆柱状催化颗粒和19S的盖状调节颗粒组成,是一个具有胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶、胱天蛋白酶等活性的多功能酶。

所有蛋白酶体的活性中心都含有Thr残基。

经泛素化的底物蛋白可以被26S蛋白酶体的盖状调节颗粒识别,并被运送到20S的圆柱状核心内,在多种酶的作用下水解为寡肽,最后从蛋白酶体中释放出来。

泛素则在去泛素化酶的作用下与底物解离后回到胞质重新利用。

(2)、具体过程:
①靶蛋白的多聚泛素化:泛素激活酶E1利用A TP在泛素分子C端Gly残基与其自身的半胱氨酸的SH间形成高能硫脂键,活化的泛素再被转移到泛素结合酶E2上,在泛素连接酶E3的作用下,泛素分子从E2转移到靶蛋白,与靶蛋白的Lys的ε-NH2形成异肽键,接着下一个泛素分子的C-末端连接到前一个泛素的lys48上,完成多聚泛素化(一般多于4个)
②多聚泛素化的蛋白质被26S蛋白水解酶复合体水解:经泛素化的底物蛋白可以被26S蛋白酶体的盖状调节颗粒识别,并被运送到20S的圆柱状核心内,在多种酶的作用下水解为寡肽,最后从蛋白酶体中释放出来。

泛素则在去泛素化酶的作用下与底物解离后回到胞质重新利用。

3、胱天蛋白酶(caspase)途径:细胞凋亡的蛋白质降解途径。

Caspase的含义指该类蛋白酶的活性部位为极为保守的半胱氨酸(cysteine)及特异性切割底物的天冬氨酸(aspase),简称caspase。

根据其具体功能分为调控caspase(caspase1,2,4,5,8,9,10)和效应caspase(caspase3,6,7,11)。

Caspase以酶原形式存在于正常细胞中,细胞凋亡启动后被激活。

一条途径是由死亡信号分子和受体结合后的
死亡结构域介导,使caspase-8自身催化成为具水解酶活性的蛋白酶,水解下游的caspase-3,6,7等,caspase-3,6,7作用于底物使其降解,导致细胞凋亡;另一条途径由位于线粒体上的细胞色素C介导,激活caspase-9,活化的caspase-9进而激活caspase-3。

细胞凋亡中被降解的蛋白有:DNA损伤修复酶、U1小核核糖核蛋白组分、核纤层蛋白、肌动蛋白和胞衬蛋白等,这些酶及蛋白的降解导致细胞形成凋亡小体,最终被吞噬细胞吞噬消化。

4、其他:有些细胞器具有特有的蛋白水解酶,确保细胞内各项代谢活动有条不紊地进行。

如线粒体的La蛋白酶、高尔基体内Kex2水解酶、细胞膜表面的水解酶系统等。

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