蛋白质凝胶机理之欧阳学文创作
最新蛋白质凝胶机理
蛋白质凝胶机理蛋白质，凝胶：1 蛋白质凝胶的定义、类型及其凝胶过程中分子构象的变化蛋白质凝胶的形成可以定义为蛋白质分子的聚集现象，在这种聚集过程中，吸引力和排斥力处于平衡，以至于形成能保持大量水分的高度有序的三维网络结构或基体(matrix)。
如果吸引力占主导，则形成凝结物，水分从凝胶基体排除出来。
如果排斥力占主导，便难以形成网络结构。
蛋白质凝胶的类型主要决定于蛋白质分子的形状。
由于凝胶过程是一个动态过程，也受外界环境的 pH、离子强度及加热的温度和时间的影响。
纤维状蛋白质分子，如明胶和肌浆球蛋白凝胶的网络结构由随机的或螺旋结构的多肽链组成。
Ledward报道，明胶的凝胶网络为线性分子通过形成连接区而形成凝胶网络。
Hermanssan和langton观测到肌浆球蛋白凝胶是由线性分子间形成连接点而构建成三维网络。
球蛋白的热凝胶是由仍保持球形结构的蛋白质分子首尾聚集而形成的。
Tombs认为球蛋白形成两种类型的凝胶：高度定向有序的“念珠串状”网络结构和随机聚集的网络结构。
“念珠串状”凝胶外观透明或半透明，Nakamura报道了大豆蛋白具有这种凝胶的网络结构。
这种凝胶是在低离子强度和远离蛋白质等电点pI的条件下形成的。
当环境的离子强度较高及pH接近等电点pI时，则形成随机聚集的凝胶。
然而大多数球蛋白凝胶都具有这两种类型的凝胶网络，这决定于蛋白质的浓度、环境的pH与离子强度及加热的温度和时间。
蛋白质分子构象的变化是蛋白质分子聚集的先决条件，球蛋白更是如此。
在串状网络结构中发现蛋白质分子仍保持球形构象。
经典的球形蛋白质分子展开的“两种状态”理论认为仅存住两种状态的蛋白质：未变性的蛋白质和高度变性的无序蛋白质一现在已经证明，存从无序状态向未变性状态展开的路径中明显存在一动态的中间体。
已经发现相似的中间体状态存在于低pH(或高pH)的平衡条件下、适当浓度变性剂的条件下和高温度的条件下。
这种中间体状态被称为“熔融球蛋白状态”，它被定义为含有与未变性状态相似的二级结构而三级结构展开的紧凑的球形分子。
蛋白质自凝聚的原理
蛋白质自凝聚的原理蛋白质自凝聚是指在一定条件下，蛋白质分子之间相互吸引并发生聚集现象。
这种自聚集现象在许多生物体内起着重要的功能和作用，如细胞结构的维持、信号传导的调节等。
为了深入理解蛋白质自凝聚的原理，我们需要从以下几个方面进行解析。
首先，蛋白质的自凝聚与其特殊的结构密切相关。
蛋白质是由一系列氨基酸残基组成的高分子聚合物，其结构包括四个层次：一级结构是氨基酸的线性序列，二级结构是氨基酸的局部折叠，三级结构是蛋白质的立体结构，四级结构是多个聚合物的组合。
在自凝聚的过程中，蛋白质中的某些区域具有亲水性，而其他区域则具有疏水性。
这种结构上的差异使得蛋白质分子之间发生吸引力，从而导致聚集的发生。
其次，蛋白质自凝聚还与其溶液中的环境条件密切相关。
环境因素包括温度、盐浓度、pH值等。
在适当的条件下，蛋白质在溶液中会形成一个临界浓度，当浓度超过这个临界值时，聚集现象会发生。
这种临界浓度是由蛋白质特定的序列和结构所决定的。
具体来说，当溶液中的蛋白质浓度超过临界浓度时，蛋白质分子之间的亲水性和疏水性区域会相互接触并形成团簇，而非聚集的蛋白质分子则会被排斥到团簇外部。
这种亲水性和疏水性的互相作用力使得蛋白质形成特定的空间结构，并最终导致聚集的发生。
第三，蛋白质自凝聚还受到其他因素的影响，例如蛋白质的电荷、分子量、溶剂的性质等。
蛋白质分子中的氨基酸残基的电荷状态会影响其在溶液中的溶解性和自凝聚性。
在某些情况下，蛋白质分子表面带有电荷，这些带电残基之间会发生静电相互作用，从而促使蛋白质自聚集。
此外，蛋白质的分子量越大，其自凝聚的倾向也越强。
这是因为大分子蛋白质分子间的吸引力更大，从而更容易形成聚集体。
另外，溶剂的性质也会影响蛋白质的自凝聚能力。
例如，高离子强度的溶液可以减弱蛋白质之间的静电相互作用，从而降低其自凝聚倾向。
总之，蛋白质自凝聚是一种复杂的现象，其形成与蛋白质分子的结构、环境条件以及其他因素的综合作用密切相关。
试述蛋白质形成凝胶的机理。
试述蛋白质形成凝胶的机理。
蛋白质形成凝胶是一种重要的生物现象，凝胶是指蛋白质在水溶液中形成三维网状结构的凝胶态物质。
蛋白质凝胶的形成机理可以归结为以下几个关键因素：
1. 蛋白质结构：蛋白质分子具有复杂的空间结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α螺旋、β折叠等）和三级结构（立体构型）。
这些结构决定了蛋白质的相互作用和折叠状态，从而影响凝胶的形成。
2. 蛋白质间相互作用：蛋白质分子间的相互作用是凝胶形成的关键。
常见的相互作用包括静电相互作用、氢键、疏水相互作用和范德华力等。
这些相互作用使得蛋白质分子在水溶液中发生聚集，形成互相连接的三维网络结构。
3. 溶剂条件：溶剂条件对蛋白质凝胶形成起着重要作用。
例如，pH值、离子强度和温度等溶液参数可以影响蛋白质的电荷状态和溶解度，进而影响凝胶的形成和稳定性。
适当的溶剂条件有利于蛋白质分子间的相互作用和凝胶结构的稳定。
4. 蛋白质浓度：蛋白质的浓度对凝胶形成也具有重要影响。
当蛋白质浓度超过某个临界值时，蛋白质分子间的相互作用会引发聚集和交联，从而形成凝胶。
这种凝胶形成的浓度临界值被称为凝胶转变浓度。
综上所述，蛋白质形成凝胶的机理是通过蛋白质分子间的相互作用和结构特性，在适当的溶剂条件下，以一定的浓度超过凝胶转变浓度，形成三维网络结构的聚集体。
凝胶的形成使得蛋白质在溶液中呈现出固体的特性，具有高度的稳定性和机械强度。
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蛋白质胶凝作用
蛋白质胶凝作用蛋白质胶凝作用是生物体内的一种重要的化学反应，它在细胞内起着至关重要的作用。
蛋白质胶凝作用可以使不同的蛋白质分子之间相互结合，形成复杂的结构，从而形成各种不同的生物体组织和器官。
本文将详细介绍蛋白质胶凝作用的定义、机制、分类、应用等方面。
一、定义蛋白质胶凝作用是指两个或多个蛋白质分子之间通过非共价键相互结合形成复杂结构的过程。
这些非共价键可以是氢键、离子键、范德华力等。
二、机制1. 氢键：氢键是指一个带有电荷正极性氢原子与另一个带有电荷负极性原子（如氧、氮等）之间的相互作用力。
在蛋白质中，氢键主要由氨基酸侧链上带有羟基或羧基的残基与其他残基之间相互作用而形成。
2. 离子键：离子键是指带有正电荷或负电荷的两个离子之间的相互作用力。
在蛋白质中，离子键主要由氨基酸侧链上带有正电荷或负电荷的残基与其他残基之间相互作用而形成。
3. 范德华力：范德华力是指分子之间由于电子云的运动而产生的短暂吸引力或排斥力。
在蛋白质中，范德华力主要由氨基酸侧链上非极性残基与其他非极性残基之间相互作用而形成。
三、分类1. 共价键胶凝：共价键胶凝是指两个或多个蛋白质分子之间通过共价键相互结合形成复杂结构的过程。
这种胶凝方式通常需要外源性能量，如光、热等才能完成。
2. 非共价键胶凝：非共价键胶凝是指两个或多个蛋白质分子之间通过非共价键相互结合形成复杂结构的过程。
这种胶凝方式通常不需要外源性能量，如光、热等即可完成。
四、应用1. 生物学研究：蛋白质胶凝作用在生物学研究中有着广泛的应用。
例如，可以利用蛋白质胶凝作用来研究蛋白质的结构、功能和相互作用等。
2. 医学应用：蛋白质胶凝作用在医学上也有着重要的应用。
例如，可以利用蛋白质胶凝作用来制备人工心瓣膜、人工血管等医疗器械。
3. 食品加工：蛋白质胶凝作用在食品加工中也有着广泛的应用。
例如，可以利用蛋白质胶凝作用来制备各种食品，如肉制品、豆制品等。
五、总结综上所述，蛋白质胶凝作用是一种非常重要的化学反应，在生物体内起着至关重要的作用。
双蛋白凝胶的形成机理及其在食品加工中的应用
Food Science And Technology And Economy粮食科技与经济2023 年2月第48卷 第1期Feb.2023Vol.48, No.1近年来，我国重视食物营养健康产业，提出加大双蛋白食物及强化双蛋白工程等重大项目实施力度[1]。
国务院办公厅印发的国民营养计划(2017—2030年)中指出，针对不同人群的健康需求，着力发展保健食品、营养强化食品、双蛋白食物等新型营养健康食品，并且强化双蛋白工程等重大项目实施力度[2]。
以优质动物、植物蛋白为主要营养基料，加大力度创新基础研究与加工技术工艺，开展双蛋白工程重点产品的转化推广[3]。
在食品工业中，许多食品以凝胶的形式存在，或者本质上就是一种凝胶[4]。
近年来，凝胶类相关食品因其高含水量、低热量、诱人的口味和增强饱腹感的特性而在市场上越来越受欢迎[5]。
与单一的蛋白质凝胶相比，双蛋白凝胶在调节凝胶质地方面通常更有效[6]。
大多数食品是含有不同种类蛋白的混合物体系，不同蛋白间的相互作用对食品品质有重要影响，通过不同种蛋白的复配，调控体系的凝胶性，对赋予食品独特的营养价值、形态、风味以及质地等特征更具有重要意义[7-8]。
所以本收稿日期：2022-03-09基金项目：国家青年科学基金项目（32101995）；国家粮食领域青年人才支持计划（LQ2018301）；江苏省高等学校重点学科建设项目（PAPD）；江苏省研究生科研与实践创新计划项目（KYCX21_1530）。
作者简介：徐潼，女，硕士研究生，研究方向为食品加工。
通信作者：方勇，男，博士，教授，研究方向为食品加工。
双蛋白凝胶的形成机理及其在食品加工中的应用徐 潼，丁 俭，李 彭，严 曲，方 勇（南京财经大学 食品科学与工程学院/江苏省现代粮食流通与安全协同创新中心，江苏 南京 210023）摘要：双蛋白作为理想的食品成分，在高蛋白食品配方中变得越来越具有吸引力。
与单一的蛋白凝胶相比，双蛋白凝胶具有更好的质地特性、持水性和热稳定性，其凝胶特性的增强机制主要归因于蛋白质之间增加的链缠结、非共价相互作用以及亲水基团和水之间的相互作用。
乳清蛋白凝胶及其影响因素的机理研究
乳清蛋白凝胶及其影响因素的机理研究
南海函;郑建仙
【期刊名称】《广西轻工业》
【年(卷),期】2001(000)004
【摘要】本文概述了乳清蛋白凝胶的一般机理,说明了凝胶形成的大概过程,即乳清蛋白分子变性展开、发生分子凝聚、形成凝胶胶束最后形成乳清蛋白凝胶;并论述了一些因素如金属盐、pH值和温度等影响乳清蛋白胶特性的可能机理,这些因素对乳清蛋白凝胶的形成有较大影响,在凝胶过程中需要进行良好的控制以获得所须的产品.
【总页数】4页(P22-25)
【作者】南海函;郑建仙
【作者单位】华南理工大学食品与生物工程学院,;华南理工大学食品与生物工程学院,
【正文语种】中文
【中图分类】TS201.7
【相关文献】
1.肌肉盐溶蛋白质凝胶机理及影响因素研究进展 [J], 白艳红;张小燕;赵电波
2.肌原纤维蛋白凝胶形成机理及影响因素的研究进展 [J], 夏秀芳;孔保华;张宏伟
3.乳清蛋白冷凝胶形成机理的研究进展 [J], 张久龙;孟祥晨;桂仕林
4.热诱导牛奶中乳清蛋白与酪蛋白胶束反应的机理研究 [J], 刘海燕
5.盐诱导乳清蛋白冷凝胶形成机理及应用 [J], 张久龙;高琳
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未折叠蛋白反应之欧阳歌谷创作
未折叠蛋白反应：从应激通路到稳定调节欧阳歌谷（2021.02.01）Peter Walter and David Ron细胞分泌或展示在起表面的大多蛋白质进入它们折叠组装的场所内质网，只有合适的组装蛋白质才能从内质网进入细胞表面。
细胞会根据需要来调节内质网内部蛋白质组装能力，从而确保蛋白质折叠的精确性。
分泌蛋白或膜蛋白在它们被分派到内膜系统其他细胞器、分泌到细胞表面、或释放到胞外之前都在内质网腔内折叠、成熟。
内质网通过激活包内信号转导来反应腔内未折叠蛋白的压力，这统称为未折叠蛋白反应（UPR）。
而且，至少三种明显不同的UPR通路来调节各种不同基因的表达使内质网保持稳态或当内质网应激得不到消除时诱导细胞凋亡。
最近研究进展给UPR的复杂机制及其在各种疾病中扮演的角色带来了一线光明。
泌蛋白或膜蛋白在它们被分派到内膜系统其他细胞器、分泌到细胞表面、或释放到胞外之前都在内质网腔内折叠、成熟。
分UPR，一种保守系统发生信号路径，是内质网的检测器，检测折叠能力的不足并，感知错误折叠的胁迫，从而根据内质网状态来交流信息来调控振和基因表达。
UPR的激活是通过对内质网膜表达的调节，用新合成的蛋白质折叠基质填充来满足需要。
这种长期大范围转录调控伴随着进入内质网的蛋白质流量瞬间减少。
这样UPR建立并维持的稳态的无数其他循环的一个范例。
复杂的细胞器安排发生元件的分子水平上得到阐明时，细胞生物学进展才能完美体现。
UPR就是其中一个例子，他详细表述的分子机制说明了一个真核细胞调控器内质网的能力。
令人感到意外的是，由于这些机制的激增，关于UPR是如何与细胞生理杂乱的各方面协调并维持稳态的，这方面的发现的大门被打开了。
事实上，真核细胞所有用来与环境惊醒信息交流的蛋白都在内质网组装。
它们传出传入的信息决定了器官的健康，比如传递细胞分裂、成熟、分化或死亡的信号。
一个阈值来保证各部分组装的精确性，离开了这些质量控制集体就会陷入混乱局面。
论蛋白粉增凝的研究进展.doc
论蛋白粉增凝的研究进展论蛋白粉增凝的研究进展摘要本文阐述了国内外改善蛋白粉凝胶性能的一些研究进展，其中蛋清蛋白质的糖基化修饰和酶法交联是两种主要的增进蛋白粉凝胶性能的方法。
文章还对高凝胶蛋白粉研究生产的前景和意义做了展望。
关键词蛋白粉；凝胶性；糖基化；酶；交联干燥蛋制品是指蛋液除去水分而制得的蛋制品，常见的种类有全蛋粉、蛋黄粉、蛋白片、蛋白粉等。
蛋白粉由于继承了蛋白的一些优良功能性质，如高凝胶性、乳化性、保水性、高搅打性等，又因为脱去了水分，比带壳蛋或是液蛋贮藏的空间小、运输成本低、在贮藏过程中细菌不容易繁殖、成分均一，在工业配方中数量能准确控制。
因而被广泛应用于食品、纺织、皮革、造纸、医药等工业中。
如在食品工业中作胶凝剂或粘结剂，纺织工业中作为固着剂，造纸工业可用作施胶剂等，另外蛋白粉还可以用于制人造象牙、化妆品及发光漆等[1]。
高凝胶性是蛋白粉最具价值，应用范围最广的一种功能特性，但在实际应用中发现，普通蛋白粉的凝胶性虽然相对较高，但在某些情况下仍不能满足一些特定行业的需要或是达不到理想的应用效果，有必要进一步改善其凝胶特性，生产具有高凝胶性能的专用蛋白粉。
长期以来，我国生产的蛋白粉一直是普通蛋白粉，多是采用简单的加工稀释和添加某些被覆剂，经喷雾干燥制得，高凝胶性蛋白粉的生产目前尚处于空白阶段，而国外已展开了研究和生产，市场前景很好。
目前改善蛋白粉的凝胶性主要包括2种方法化学法和酶处理法。
这两种方法的作用机理不同，也存在着自身的优缺点。
1 化学方法国内外大量的实验研究表明，蛋白质用还原糖进行糖基化修饰能提高食品蛋白质的功能特性，尤其是凝胶特性。
糖基化修饰的主要方法有水溶性碳化二亚胺法和美拉德反应法[2]。
其中美拉德反应法在食品中应用较多，美拉德反应是一种在食品工业中常见的蛋白质糖基化反应，是醛糖对蛋白质氨基主要为Lys的ε-氨基的改性反应。
反应产物除了提供给食品特殊的气味、具有抗氧化、抗诱变等特性外，初期糖基化产物schiff碱经环化形成N-取代醛糖基胺,再重排形成一种稳定的酮胺化合物,该化合物能在邻近的蛋白质之间形成交联键,并最终形成糖基化蛋白。
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蛋白质凝胶欧阳学文摘要：凝胶特性是食品蛋白质的重要功能特性，蛋白质的凝胶行为及其流变性质是形成某些食品独特的质构、感官和风味的决定性因素长期以来，人们对蛋白质的凝胶行为进行了广泛深入的研究，但对蛋白质凝胶的机理和凝胶动力学还没有完全了解：本文对当前有关蛋白质凝胶的类型、凝胶过程中蛋白质分子构象的变化、形成蛋白质凝胶的主要作用力和凝胶动力学过程的研究进展作了综述：随着现代分析研究技术的进步，对蛋白质凝胶行为的认识也逐渐深入关键词：蛋白质，凝胶机理1 蛋白质凝胶的定义、类型及其凝胶过程中分子构象的变化蛋白质凝胶的形成可以定义为蛋白质分子的聚集现象，在这种聚集过程中，吸引力和排斥力处于平衡，以至于形成能保持大量水分的高度有序的三维网络结构或基体(matrix)。
如果吸引力占主导，则形成凝结物，水分从凝胶基体排除出来。
如果排斥力占主导，便难以形成网络结构。
蛋白质凝胶的类型主要决定于蛋白质分子的形状。
由于凝胶过程是一个动态过程，也受外界环境的pH、离子强度及加热的温度和时间的影响。
纤维状蛋白质分子，如明胶和肌浆球蛋白凝胶的网络结构由随机的或螺旋结构的多肽链组成。
Ledward报道，明胶的凝胶网络为线性分子通过形成连接区而形成凝胶网络。
Hermanssan和langton观测到肌浆球蛋白凝胶是由线性分子间形成连接点而构建成三维网络。
球蛋白的热凝胶是由仍保持球形结构的蛋白质分子首尾聚集而形成的。
Tombs认为球蛋白形成两种类型的凝胶：高度定向有序的“念珠串状”网络结构和随机聚集的网络结构。
“念珠串状”凝胶外观透明或半透明，Nakamura报道了大豆蛋白具有这种凝胶的网络结构。
这种凝胶是在低离子强度和远离蛋白质等电点pI的条件下形成的。
当环境的离子强度较高及pH接近等电点pI时，则形成随机聚集的凝胶。
然而大多数球蛋白凝胶都具有这两种类型的凝胶网络，这决定于蛋白质的浓度、环境的pH与离子强度及加热的温度和时间。
蛋白质分子构象的变化是蛋白质分子聚集的先决条件，球蛋白更是如此。
在串状网络结构中发现蛋白质分子仍保持球形构象。
经典的球形蛋白质分子展开的“两种状态”理论认为仅存住两种状态的蛋白质：未变性的蛋白质和高度变性的无序蛋白质一现在已经证明，存从无序状态向未变性状态展开的路径中明显存在一动态的中间体。
已经发现相似的中间体状态存在于低pH(或高pH)的平衡条件下、适当浓度变性剂的条件下和高温度的条件下。
这种中间体状态被称为“熔融球蛋白状态”，它被定义为含有与未变性状态相似的二级结构而三级结构展开的紧凑的球形分子。
从受热时的未变性状态到熔融球蛋白的转变及这种部分变性的形式主要与热凝胶的形成有关。
2形成蛋白质热凝胶的作用力蛋白质凝胶是变性的蛋白质分子间排斥和吸引相互作用力相平衡的结果。
一般认为，形成和维持蛋白质凝胶的作用力主要是疏水相互作用、氢键、静电相互作用等物理作用力，但含有巯基的蛋白质分子间SH-SS交换反应也可能对蛋白质的凝胶作用有贡献。
2．1 疏水相互作用蛋白质受热时包埋的非极性多肽暴露出来，从而增强了I临近多肽非极十牛片段的疏水相互作用：因而，平均疏水性(例如蛋白质中疏水氨基酸的比率)应该影响凝胶的形成过程I Shimada和Matsushita等报道，含有高于31．5％克分子分数的非极性氨基酸残基的蛋白质形成凝结型凝胶．而那些含有低于31．5％克分子百分数的非极性氨摹酸残基的蛋白质则形成半透明型凝胶。
这种分类方法清楚地表明疏水相互作用对凝胶形成的重要性和从蛋白质的氨基酸组成预测凝胶特性的可能性。
但是Maria Babajimopoulos等认为疏水相互作用和静电相互作用对于大豆分离蛋白凝胶的形成是可以忽略的.2．2 氢键有关氢键对蛋白质凝胶形成的作用，不同的研究者得到的结论相似。
Catsimpoolas和Meyer报道．用6mol／L 的尿素处理预凝胶，抑制r大豆分离蛋白冷却时形成凝胶，因此认为氢键和疏水相互作用是形成凝胶的主要作用力。
但是高浓度的尿素可能导致蛋白质严重变性，破坏了蛋白质的二级结构，而二级结构x,j-于球蛋白形成凝胶来说是必需的，因为氢键是形成与凝胶有关的B一折叠结构的主要作用力.Maria Babajimopoulos等认为与大豆分离蛋白凝胶过程有关的主要作用力是氢键和范德华力，而疏水相互作用和静电相互作用可以忽略：Shigeru Utsumi等也报道氢键是大豆11S 球蛋白、7S球蛋白和大豆分离蛋白凝胶的形成及维持凝胶网络结构的最重要的物理作用力。
2．3 静电相互作用静电相互作用通常在蛋白质聚集过程中表现为相互排斥力，特别是在体系仅含有一种蛋白质或含有相似等电点的不同种蛋白质的情况下。
pI时蛋白质的净电荷为零，当环境的pH接近pI时，蛋白质分子快速随机的聚集，因而很容易形成凝结块在pH条件远离pI时，由于存在较高的净负电荷，静电排斥力占主导，蛋白质分子的聚集不会发生。
当体系的pH处于pI和极端pH的中间区域时，静电排斥力和相互吸引作用力(主要是疏水相互作用)很好地平衡，从而形成凝胶网络…。
凝胶中静电排斥力的重要性已被在介质中添加盐类所证实．即在pH远离pI的条件下，加入盐类屏蔽了蛋白质分子表面过剩的电荷，并使蛋白质间连接形成纤细的“念珠串”状网络结构。
然而，在介于pI和极端pH中间的pH条件下，加入盐类打破了吸引力和排斥力间的平衡．导致形成聚集体或凝结块。
2．4 二硫键Koseki等证实，即使一些蛋白质的SH—SS间的交换反应被抑制，凝胶的形成也是可能的，因此他们认为分子间的共价二硫键(S—S)不充当起始的凝胶网络的骨架。
Shigeru Utsumi等也认为SH-SS间的交换反应对于大豆11S凝胶的形成是不必要的，但对于形成强的弹性凝胶很重要。
由凝胶的溶解性试验表明，通过形成分子间的二硫键可以获得凝胶网络的物理完整性。
二硫键是否在凝胶网络的连接区形成或它们仅仅有助于增加多肽的有效链长目前还不清楚。
但在后一种情况下，长的多肽链很容易缠绕在一起，因而在凝胶网络内加强了非共价键的形成。
3蛋白质凝胶的应用3．1 蛋白质凝胶在吸水凝胶方面的应用吸水凝胶是一种通过水合作用迅速吸收大量水分而成凝胶状的不溶性亲水高聚物。
它能吸收自身重量数十倍甚至数千倍的液体，同时具有较强的保液能力。
目前国内外研究和应用最多的主要是聚丙烯酸与聚丙烯腈类高吸水凝胶，这类凝胶有很好的持水能力，不足之处是它们不可生物降解，并且自身含有未反应的有毒单体，在应用上受到一定的限制。
近10年来，已有化学改性蛋白质凝胶被用于制备吸水材料，因为蛋白质无污染，是可生物降解的天然物。
Hwang 等通过乙二胺四乙酸二酐改性大豆蛋白，经戊二醛交联得到最大吸水量可达自重300多倍的吸水凝胶。
Rathna等进一步研究了用乙醇处理的EDTAD改性大豆蛋白和鱼蛋白凝胶。
所得凝胶的最大吸水量可达自重的400多倍，乙醇还可除去凝胶中的水分，萃取蛋白凝胶中低分子量臭味物质和凝胶中未反应的戊二醛。
刘琼等∞则在制备EDTAD改性明胶蛋白凝胶时重点探讨酰化前蛋白质预处理，通过紫外一可见分光光度法确定了酰化反应的工艺条件蛋白质浓度为l％，pH值为12，酰化反应时间为2～3m。
酰化改性明胶制得的水凝胶，其吸水量最大可达自重的100多倍。
研究还发现此水凝胶体系有pH敏感性，可用作药物控释的载体。
3．2蛋白质凝胶在智能凝胶方面的应用智能型水凝胶是一类对外界刺激能产生敏感响应的水凝胶，外界刺激可以是温度、pH值、溶剂、盐浓度、光、化学物质等。
根据对外界刺激的响应情况，智能型水凝胶分为：温度敏感型水凝胶、pH敏感型水凝胶、光敏感型水凝胶、压力响应型水凝胶、生物分子响应型水凝胶等。
由于敏感型水凝胶的这种智能性，其在药物缓释、蛋白质的分离提纯、人工肌肉等方面有着广阔的应用前景智能凝胶以合成材料为主，近年，以蛋白质或蛋白质经改性后制得对环境产生敏感响应的凝胶开始出现。
WaitercMstin水发现LEA—l蛋白加入水能生成水凝胶。
该水凝胶可作为吸收材料的有效组成、皮肤治疗剂、药物或化妆品赋形剂、改善食物吸湿和保湿作用的添加剂、保持生物分子完整性的防冻剂、增强有机体抗干渗透、耐热性和耐寒性的材料。
丝心蛋白和壳聚糖共混，与戊二醛交联制得半互穿网络结构的智能水凝胶，其可用作非诺洛芬钙缓释制剂的载体嗍。
周英辉等嗍明胶／海藻酸钠聚合物交联互穿网络作为基材，制备了一种pH敏感型微胶囊药物制剂。
该制剂在酸性环境中释放百分率较小，而在碱性环境中为突释型制剂，释放率升高，体现了蛋白质的特性，适用于在酸性环境中需要保护药效、在碱性环境中发挥药效的药物。
3．3蛋白质凝胶在组织工程材料等方面的应用蛋白质凝胶还可应用于组织工程基材、创伤敷料和合金膜等生物材料方面。
高学军等闭以戊二醛为交联剂，利用冻干工艺制得的胶原海绵可用于生物杂化人工皮肤组织工程的研究。
国外有文献报道，将转化生长因子引入到胶原海绵中，可以释放具有生物活性，这种海绵体材料是骨修复的理想材料吲。
马芳制备了一种丝素／明胶共混膜，随着明胶含量的增加，共混膜的溶胀率、透气性、热稳定性都有所提高，改善了原有丝素膜的性能。
邹勇等溯制备的明胶一壳聚糖合金膜是一种优质的皮外覆盖材料。
何兰珍等阿通过冷冻壳聚糖一明胶共混液诱导相分离的方法，制备了多孔性、亲水性、透气性良好的壳聚糖一明胶海绵状伤口敷料。
4结语蛋白质是天然亲水高分子化合物，蛋白质凝胶无毒、可生物降解且生物相容性好。
由于人们对环境问题的日益重视，寻求具环境友好特征的吸水材料和生物材料成为热点问题，而蛋白质凝胶的研究为人们提供了一种新的思路。
作者认为，以下几个问题值得重视。
国内外对于蛋白质凝胶在吸水材料、智能凝胶和人工材料方面研究与应用有一定的报道，但从蛋白分子结构深入研究，并考虑凝胶功能与蛋白质结构和凝胶结构的关系的报道仍不多。
系统的蛋白质凝胶结构与功能关系研究可为蛋白质凝胶应用提供良好的理论基础，对于天然基材料的应用也十分有意义．在这方面仍需要国内外学者的继续努力。
参考文献l 顾雪蓉，朱育平．凝胶化学．北京：化学工业出版社，20052 贾伟，高文远．药物控释新剂型．北京：化学工业出版社，20053顾雪蓉，朱育平．凝胶化学．北京：化学工业出版社，20054贾伟，高文远．药物控释新剂型．北京：化学工业欧阳学文创作出版社，20055 胡坤，赵谋明，林伟锋，等．物理作用力对大豆分离蛋白凝胶质构特性的影响．食品科学，20056李云，华欲飞，李向红．大豆蛋白预先热聚集对其凝胶性质的影响．食品科技，20077王飞镝，周智鹏，崔英德，等．DSC研究大豆蛋白凝胶中水的状态叨．功能材料，20068耿信笃，白泉，王超展．蛋白折叠液相色谱法．北京：科学出版社，20069彭湘红，张俐娜．壳聚糖一丝心蛋白包药微球的结构和释放性能研究扁分子学报，200010周英辉，黄明智．明胶／海藻酸钠复合体系用于pH敏感智能药物释放体系的研究．北京化工大学学报，2003欧阳学文创作。