生物化学判断题资料

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第一章蛋白质化学

1、蛋白质的变性是其构象发生变化的结果。T

2、蛋白质构象的改变是由于分子共价键的断裂所致。F

3、组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。F *

4、蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。F

5、组成蛋白质的氨基酸都能与茚三酮生成紫色物质。F

6、Pro不能维持α-螺旋,凡有Pro的部位肽链都发生弯转。T

7、利用盐浓度的不同可提高或降低蛋白质的溶解度。T

8、蛋白质都有一、二、三、四级结构。F

9、在肽键平面中,只有与α-碳原子连接的单键能够自由旋转。T

10、处于等电点状态时,氨基酸的溶解度最小。T

11、蛋白质的四级结构可认为是亚基的聚合体。T

>

12、蛋白质中的肽键可以自由旋转。F

第二章核酸化学

1、脱氧核糖核苷中的糖环3’位没有羟基。F

2、若双链DNA中的一条链碱基顺序为CTGGAC,则另一条链的碱基顺序为GACCTG。F

3、在相同条件下测定种属A和种属B的T m值,若种属A的DNA T m 值低于种属B,则种属A的DNA比种属B含有更多的A-T碱基对。T

4、原核生物和真核生物的染色体均为DNA与组蛋白的复合体。F

5、核酸的紫外吸收与溶液的pH值无关。F

6、mRNA是细胞内种类最多,含量最丰富的RNA。F

/

7、基因表达的最终产物都是蛋白质。F

8、核酸变性或降解时,出现减色效应。F

9、酮式与烯醇式两种互变异构体碱基在细胞中同时存在。T

10、毫无例外,从结构基因中的DNA序列可以推出相应的蛋白质序列。F

11、目前为止发现的修饰核苷酸大多存在于tRNA中。T

12、核糖体不仅存在于细胞质中,也存在于线粒体和叶绿体中。T

13、核酸变性过程导致对580nm波长的光吸收增加。F

14、核酸分子中的含氮碱基都是嘌呤和嘧啶的衍生物。T

15、组成核酸的基本单位叫做核苷酸残基。T

16、RNA和DNA都易于被碱水解。F

17、核小体是DNA与组蛋白的复合物。T

第三章糖类化学

1、单糖是多羟基醛或多羟基酮类。T

2、蔗糖由葡萄糖和果糖组成,它们之间以α(1→6)键连接。F

3、单糖与醇或酚的羟基反应可形成糖苷。T

4、天然葡萄糖分子多数以呋喃型结构存在。F

5、同一种单糖的α-型和β-型是对映体。F

6、从热力学角度来看,葡萄糖的船式构象比椅式构象更为稳定。F

7、醛式葡萄糖变成环状后无还原性。F

8、脂多糖,糖脂,糖蛋白和蛋白聚糖都是糖复合物。T

第四章脂类化学

1、胆固醇分子中无双键,属于饱和固醇。F

]

2、磷脂是中性脂。F

3、植物油和动物脂都是脂肪。T

4、生物膜上的脂质只要是磷脂。T

5、生物膜中的糖都与脂或蛋白共价连接。T

第五章酶

1、酶是生物催化剂,只在体内起催化作用。F

2、一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合而构成特异的酶。F

3、已知生物催化剂都是蛋白质性质的酶。F

-

4、同工酶可催化相同的化学反应,所以结构相同。F

5、根据酶所催化的底物不同,酶可分为六大类。F

6、对于可逆反应而言,酶既可以改变正反应速度,也可以改变逆反应速度。T

7、酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。F

8、酶反应速度一般用单位时间内底物的减少量来表示。F

9、从鼠脑分离的己糖激酶可以作用于葡萄糖(K m=6×10-6mol/L)或果

糖(K m=2×10-3 mol/L),则己糖激酶对果糖的亲和力更高。F

10、K m是酶的特征常数,只与酶的性质有关,与酶的浓度无关。T

11、K m是酶的特征常数,在任何条件下,K m都是常数。F

{

12、K m是酶的特征常数,只与酶的性质有关,与酶的底物无关。F

13、酶的最适pH值是一个常数,每一种酶只有一个确定的最适pH 值。F

14、酶的最适温度与酶的作用时间有关,作用时间长,最适温度高,作用时间短,最适温度低。F

15、核酶是指细胞核中酶的简称。F

第六章维生素和辅酶

1、维生素E不容易被氧化,因此可做抗氧化剂。F

~

2、维生素B12缺乏症可以通过口服维生素B12加以治疗。F

3、维生素是维持生命的要素,所以摄入愈多愈好。F

4、缺乏维生素A将导致夜盲症。T

5、“癞皮病”的发生与维生素B1缺乏有关。F

6、在体内维生素B1与硫酸结合构成TPP辅酶。F

7、在体内维生素B2参与NADP辅酶的形成。F

8、维生素K是与溶血过程有关的维生素。F

9、维生素B12结构中含有钴离子。T

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10、烟酸是烟酰胺的简称。F

11、维生素K与凝血酶原的合成有关,因此是一种抗凝血维生素。F

12、叶酸是酰基转移酶系统的辅酶,起转移酰基的作。F

13、FMN中有维生素B2的结构。T

第七章生物氧化和新陈代谢总论

1、所有磷酸化合物都属于高能化合物。F

|

2、生物体内,所有高能化合物都含磷酸基团。F

3、ATP是生物体内能量的贮存形式。F

4、生物化学中的高能磷酸键是指P-O键断裂时需提供大量的能量。F

5、底物水平磷酸化与氧的存在与否有关。F

6、底物水平磷酸化是指ATP的形成与底物高能键的断裂有关。T

7、ATP分子中含有3个高能磷酸键。F

8、氧化磷酸化是体内产生ATP的主要途径。T

-

第八章糖代谢

1、醛缩酶是糖酵解关键酶,催化单向反应。F

2、糖的有氧氧化形成ATP的方式有底物水平磷酸化和氧化磷酸化两种形式,而糖的无氧氧化形成ATP的方式只有底物水平磷酸化一种

方式。T

3、丙酮酸脱氢酶系催化底物脱下的氢,最终交给FAD生成FADH2。F

4、沿糖酵解途径简单逆行,可从丙酮酸等小分子前体物质合成葡萄糖。F

5、三羧酸循环可以产生NADH和FADH2,但不能直接产生ATP。T

6、血糖主要是指血中葡萄糖的含量。T

7、糖酵解途径中所有反应都是可逆的。F

[

8、酵解的全部反应都是在胞液中进行的。T

9、磷酸戊糖途径是人体内产生NADPH的主要途径。T

10、磷酸戊糖途径是以6-磷酸葡萄糖脱氢开始。T

11、磷酸戊糖途径是体内获得磷酸核糖的重要途径。T

12、磷酸戊糖途径是在线粒体中进行的。F

13、糖异生途径是在胞浆中进行的。F

14、三羧酸循环是在胞浆中进行的。F

15、三羧酸循环是二碳单位的分解途径。T

]

16、在无氧条件下,酵解产生的NADH使丙酮酸还原为乳酸。T

17、糖酵解产生的NADH可直接穿过线粒体膜进入电子传递链。F

18、磷酸戊糖途径的主要作用是氧化供能。F

第九章脂代谢

1、脂肪酸的氧化降解是从分子的羧基端开始的。T

2、仅仅偶数碳原子的脂肪酸在氧化降解时产生乙酰CoA。F

3、在糖供应不足的情况下,脑可利用酮体作为燃料。T

4、酮体是一种不正常代谢物,对人体有害。F

5、乙酰CoA是合成酮体的原料。T

6、酮体是肝内合成,肝外利用。T

7、乙酰CoA通过柠檬酸-丙酮酸循环,从线粒体运至胞浆合成脂肪酸。T

8、奇数碳原子脂肪酸经β-氧化后除生成乙酰CoA外还有乙酰乙酰CoA。F

9、脂肪酸活化为脂酰CoA时,需要消耗2个高能磷酸键。T

10、脂肪酸合成是脂肪酸分解的逆反应。F

11、酮体主要是由肝脏产生并加以利用的。F

第十章氨基酸代谢

1、必需氨基酸是指蛋白质代谢中不可缺少的氨基酸。F

2、氨基酸脱羧酶通常也需要磷酸吡哆醛作为其辅酶。T

3、动物产生尿素的主要器官是肾脏。F

4、参与尿素循环的酶都位于线粒体内。F

5、L-氨基酸氧化酶是参与氨基酸脱氨基作用的主要酶。F

6、氨基酸分解代谢的第一步是脱氨基作用。T

7、氨是有毒物质,必须在肾脏中合成尿素后排出体外。F

8、转氨酶催化的反应不可逆。F

9、体内氨基酸氧化酶的活力都很高,各种氨基酸在专一氨基酸氧化酶的作用下进行脱氨基反应。F

10、磷酸吡哆醛既是转氨酶的辅酶,也是羧化酶的辅酶。F

11、哺乳动物的氨是以尿酸的形式排出体外。F

12、尿素合成途径存在于肝细胞的胞质中。F

13、尿素是由精氨琥珀酸裂解产生的。F

14、合成1分子尿素需要3个ATP(3个高能磷酸键)。F

第十一章核苷酸代谢

-

1、核糖-5-磷酸是嘧啶核苷酸生物合成的起始物。F

2、不同种类的生物分解嘌呤的能力不同。T

3、生物体也可以利用游离的碱基或核苷合成核苷酸。T

4、嘌呤环中的各原子主要来自于某些氨基酸和一碳单位。T

5、核苷酸从头合成途径的起始物都是5’-磷酸核糖。F

6、IMP是嘌呤核苷酸从头合成途径中的中间产物。T

7、嘧啶合成所需要的氨甲酰磷酸合成酶与尿素循环所需要的氨甲酰磷酸合成酶是同一个酶。F

8、能抑制二氢叶酸还原酶的化合物可抑制dTMP的合成。T

>

第十二章核酸的生物合成

1、单链DNA结合蛋白与DNA结合使其解链。F

2、DNA聚合酶催化的DNA合成一般不需要引物。F

3、DNA损伤的光复活修复是由DNA聚合酶催化的。F

4、原核DNA聚合酶都有5’→3’的核酸外切酶活力。F

5、DNA单链结合蛋白的作用是保持DNA于单链状态,以便转录和复制。T

6、DNA聚合酶Ⅲ只能催化前导链的合成。F

7、逆转录酶催化的产物是DNA。T

8、原核RNA聚合酶可以四种NTP为底物催化RNA的合成。T

9、核酶是由RNA组成的酶。T

10、RNA聚合酶全酶含有“α2ββ’ω”五个亚基。F

11、真核生物mRNA的成熟过程都发生在细胞质内。F

12、由于RNA聚合酶缺乏校对能力,因此RNA生物合成的忠实性低于DNA的生物合成。T

~

第十三章蛋白质的生物合成

1、从DNA分子的序列可以毫无疑问地推定蛋白质的氨基酸序列。F

2、肽链合成时,核糖体以3’→5’方向沿mRNA移动。F

3、mRNA和蛋白质合成都涉及多核苷酸模板。T

4、在原核细胞的蛋白质合成中,70S起始复合物的形成需要ATP直接功能。F

5、在蛋白质生物合成中,所有的氨酰-tRNA都是首先进入核糖体的A 部位。F

6、在翻译起始阶段,由完整的核糖体与mRNA的5’端结合,从而开始蛋白质的合成。F

7、多肽链的折叠发生在蛋白质合成结束以后才开始。F

]

<1>由下列信息求八肽的序列:

1)酸水解得Ala,Arg,Leu,Met,Phe,Thr,Val2。

2)Sanger试剂处理得DNP-Ala。

3)胰蛋白酶处理得Ala,Arg,Thr和Leu,Met,Phe,Val2。当以Sanger试剂处理时分别得到DNP-Ala和DNP-Val。

4)溴化氢处理得Ala,Arg,高丝氨酸内酯,Thr,Val2和Leu,Phe,当用Sanger试剂处理时分别得到DNP-Ala和DNP-Leu。

<2>一种四肽与FDNB反应后,用L HCL 水解得到DNP-Val及其他3种氨基酸;当这四肽用胰蛋白酶水解时发现两种碎片段;其中一个用LiBH4还原后再进行酸水解,水解液内有氨基乙醇和一种在浓硫酸条件下能与乙醛酸反应产生紫红色产物的氨基酸。试问这四肽的一级结构是由哪几种氨基酸组成的

2、根据下列资料推出某肽的氨基酸排列顺序

1)完全酸水解得到Phe、Pro、Glu、(Lys)2、Met

2)用FDNB试剂处理得到DNP-Phe

3)用溴化氰水解此肽得到一个以高丝氨酸内酯为结尾的二肽和一个四肽

4)用胰蛋白酶水解可产生两个三肽

5)用羧肽酶A或羧肽酶B处理均不能得到阳性结果

3、某五肽完全水解后得到等摩尔的Ala、Cys、Lys、Phe和Ser。用PITC 分析得到PTH-Ser;用胰蛋白酶水解得到一个N-端为Cys的三肽和一个N-端为丝氨酸的二肽;用胰凝乳蛋白酶水解上述三肽生成丙氨酸和另一个二肽,该五肽的结构如何(已知胰凝乳蛋白酶水解Phe、Trp、Tyr等疏水氨基酸残基的羧基端肽键)

生物化学期末考试试题及答案范文

《生物化学》期末考试题 A 一、判断题(15个小题,每题1分,共15分)( ) 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体,是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时,抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收,预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNA的碱基有A、U、G、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 二、单选题(每小题1分,共20分) 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1,4糖苷键相连:( ) A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个:( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是:( ) A、tRNA B、mRNA C、rRNA D、多肽链E、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时,每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) A、1B、2C、3 D、4.E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP?( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是( )

生物化学复习重点

第二章 蛋白质 1、凯氏定氮法:蛋白质含量=总含氮量-无机含氮量)×6.25 例如:100%的蛋白质中含N 量为16%,则含N 量8%的蛋白质含量为50% 100% /xg=16% /1g x=6.25g 2、根据R 基的化学结构,可将氨基酸分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸和杂环亚氨基酸。 按照R 基的极性,可分为非极性R 基氨基酸、不带电荷的极性R 基氨基酸、极性带负电荷(1)一般物理性质 无色晶体,熔点极高(200℃以上),不同味道;水中溶解度差别较大(极性和非极性),不溶于有机溶剂。氨基酸是两性电解质。 氨基酸等电点的确定: 酸碱确定,根据pK 值(该基团在此pH 一半解离)计算: 等电点等于两性离子两侧pK 值的算术平均数。

(2)化学性质 ①与水合茚三酮的反应:Pro产生黄色物质,其它为蓝紫色。在570nm(蓝紫色)或440nm (黄色)定量测定(几μg)。 ②与甲醛的反应:氨基酸的甲醛滴定法 ③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应:形成黄色的DNP-氨基酸,用来鉴定多肽或蛋白质的N 端氨基酸,又称Sanger法。或使用5-二甲氨基萘磺酰氯(DNS-Cl,又称丹磺酰氯)也可测定蛋白质N端氨基酸。 ④与异硫氰酸苯酯(PITC)的反应:多肽链N端氨基酸的α-氨基也可与PITC反应,生成PTC-蛋白质,用来测定N端的氨基酸。 4、肽的结构 线性肽链,书写时规定N端放在左边,C端放在右边,用连字符将氨基酸的三字符号从N 端到C端连接起来,如Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。命名时从N端开始,连续读出氨基酸残基的名称,除C端氨基酸外,其他氨基酸残基的名称均将“酸”改为“酰”,如丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。若只知道氨基酸的组成而不清楚氨基酸序列时,可将氨基酸组成写在括号中,并以逗号隔开,如(Ala,Cys2,Gly),表明此肽有一个Ala、两个Cys和一个Gly 组成,但氨基酸序列不清楚。 由于C-N键有部分双键的性质,不能旋转,使相关的6个原子处于同一个平面,称作肽平面或酰胺平面。 5、、蛋白质的结构 (一)蛋白质的一级结构(化学结构) 一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。 (二)蛋白质的二级结构 (1)α-螺旋(如毛发) 结构要点:螺旋的每圈有3.6个氨基酸,螺旋间距离为0.54nm,每个残基沿轴旋转100°。(2)β-折叠结构(如蚕丝) (3)β-转角 (4)β-凸起 (5)无规卷曲 (三)蛋白质的三级结构(如肌红蛋白) (四)蛋白质的司机结构(如血红蛋白) 6、蛋白质分子中氨基酸序列的测定 氨基酸组成的分析: ?酸水解:破坏Trp,使Gln变成Glu, Asn变成Asp ?碱水解:Trp保持完整,其余氨基酸均受到破坏。 N-末端残基的鉴定:

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第二章糖类化学 1.糖的概念:糖类物质是多羟基的醇类或醛累化合物及其他们的衍生物或聚合 物。 2.糖的种类可以分为:单糖寡糖多糖结合唐糖的衍生物。 3.根据旋光性分类,可以将自然界中的糖分为D型和L型。规定,已距醛基或 酮基最远的的不对称性碳原子为准,羟基在右的为D型,羟基在左的为L型. 4.还原性二糖:由一分子糖的的半缩醛羟基与另一分子的糖的醇羟基缩合而 成。 5.非还原性二糖:由二分子糖的半缩醛羟基脱水而成。 6.淀粉、糖原、和纤维素的基本结构单元是葡萄糖。 7.凡是能被费林试剂还原的糖都称为还原糖。 8.糖类的生物学功能:提供能量,细胞间的碳骨架,细胞间的的骨架,细胞间 识别和生物分子识别。 第三章蛋白质 1.蛋白质的基本结构单元是氨基酸。 2.大多数蛋白质的含氮量接近16% 3.蛋白质的一级结构是多肽链中氨基酸的排列顺序。 4.氨基酸:分子中含有氨基的羧酸称为氨基酸。 5.氨基酸为两性电解质,当PH等于PI时,氨基酸为兼性离子。 6.肽键是蛋白质中的主要共价键,也称为主键。 7.必需氨基酸:人体中不能合成的,必须从食物中摄取的氨基酸称为必须氨基 酸。 8.必需氨基酸包括:赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、 色氨酸、苯丙氨酸。 9.极中性氨基酸包括:丝氨酸、酪氨酸、苏氨酸、谷氨酰胺、半胱氨酸、天冬 酰胺。 10.酸性氨基酸包括:天冬氨酸、谷氨酸 11.碱性氨基酸包括:组氨酸、赖氨酸、精氨酸 12.氨基酸的等电点(PI):在一定PH值得溶液中,氨基酸所带的正负电荷相等, 净电荷为零,此时溶液的PH值称为氨基酸的等电点。(当PH>PI,氨基酸带净负电荷,在电场中向正极移动;当PH<PI,氨基酸带净正电荷,在电场中

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什么是蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?有何临床意义?在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏,引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有:物理因素,如紫外线照射、加热煮沸等;化学因素,如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性,从而达到消毒的目的,在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时,应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是:变性强调构象破坏,活性丧失,但不一定沉淀;沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏,构象不一定改变,活性也不一定丧失,所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP,TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一,该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少,必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降,有关代谢反应受抑制,导致ATP 产生减少,同时α-酮酸如丙酮酸堆积,使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍,出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状,被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。

区别:体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O,并以光和热的形式瞬间放能;而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物,供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成:体内CO2 的生成,都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同,将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成:生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H),经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递,最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序,并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链:顺序:NADH→FMN/(Fe-S)→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢,生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化,生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链:FAD·2H/(Fe-S)→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢,生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化,生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种:底物水平磷酸化和氧化磷酸化。

生物化学期末考试试卷与答案

安溪卫校药学专业生物化学期末考试卷选择题 班级 _____________姓名 _____________座号 _________ 一、单项选择题(每小题 1 分,共30 分) 1、蛋白质中氮的含量约占 A 、 6.25% B 、10.5%C、 16% D 、19%E、 25% 2、变性蛋白质分子结构未改变的是 A 、一级结构B、二级结构C、三级结构 D 、四级结构E、空间结构 3、中年男性病人,酗酒呕吐,急腹症,检查左上腹压痛,疑为急性胰腺炎,应测血中的酶是 A 、碱性磷酸酶 B 、乳酸脱氢酶C、谷丙转氨酶D、胆碱酯酶E、淀粉酶 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 A 、能加速化学反应速度 C、具有高度的专一性 E、对正、逆反应都有催化作用B、能缩短反应达到平衡所需的时间D、反应前后质和量无改 5、酶原之所以没有活性是因为 A 、酶蛋白肽链合成不完全C、酶原是普通的蛋白质E、是已 经变性的蛋白质B、活性中心未形成或未暴露D、缺乏辅酶或辅基 6、影响酶促反应速度的因素 A 、酶浓度B、底物浓度C、温度D、溶液pH E、以上都是 7、肝糖原能直接分解葡萄糖,是因为肝中含有 A 、磷酸化酶 B 、葡萄糖 -6-磷酸酶C、糖原合成酶D、葡萄糖激酶E、己糖激酶 8、下列不是生命活动所需的能量形式是 A 、机械能B、热能C、 ATP D、电能E、化学能 9、防止动脉硬化的脂蛋白是 A、CM B 、VLDL C、 LDL D、 HDL E、 IDL 10、以下不是血脂的是 A 、必需脂肪酸 B 、磷脂C、脂肪D、游离脂肪酸E、胆固醇 11、一分子软脂酸在体内彻底氧化净生成多少分子ATP A、38 B、 131 C、 129 D、146 E、 36 12、没有真正脱掉氨基的脱氨基方式是 A 、氧化脱氨基B、转氨基C、联合脱氨基D、嘌呤核苷酸循环E、以上都是 13、构成 DNA 分子的戊糖是 A 、葡萄糖B、果糖C、乳糖 D 、脱氧核糖E、核糖 14、糖的有氧氧化的主要生理意义是: A 、机体在缺氧情况下获得能量以供急需的有效方式 B 、是糖在体内的贮存形式 C、糖氧化供能的主要途径 D 、为合成磷酸提供磷酸核糖 E、与药物、毒物和某些激素的生物转化有关 15、体内氨的主要运输、贮存形式是 A 、尿素B、谷氨酰胺C、谷氨酸 D 、胺E、嘌呤、嘧啶 16、DNA作为遗传物质基础,下列叙述正确的是 A 、 DNA 分子含有体现遗传特征的密码 B 、子代 DNA 不经遗传密码即可复制而成

浙江工业大学生物化学期末复习知识重点

1.糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制,在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。 2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。 定义:指多肽主链有一定周期性的,由氢键维持的局部空间结构。 主要类别:α-螺旋,β-折叠,β-转角,β-凸起,无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下,消耗1分子GTP,以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。 4.何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸?哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些? 必需脂肪酸:自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸:自身能够合成机单不饱和脂肪酸 5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性? 共性:能显著的提高化学反应速率,是化学反应很快达到平衡 个性:酶对反应的平衡常数没有影响,而且酶具有高效性和专一性 6.简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量,而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物,对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架,以供细胞合成之用。 7.何为必需氨基酸和非必需氨基酸?哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些? 必需氨基酸:自身不能合成,必须由膳食提供的氨基酸。(苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸) 8.简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。 一级:指多肽链中的氨基酸序列,氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 二级:指多肽主链有一定周期性的,由氢键维持的局部空间结构。 三级:球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上,组装而成的完整的结构单元。 四级:指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别? β-氧化:细胞内定位(发生在线粒体)、脂酰基载体(辅酶A)、电子受体/供体(FAD、NAD+)、羟脂酰辅酶A构型(L型)、生成和提供C2单位的形式(乙酰辅酶A)、酰基转运的形式(脂酰肉碱) 脂肪酸的合成:细胞内定位(发生在细胞溶胶中)、脂酰基载体(酰基载体蛋白(ACP))、电子受体/供体(NADPH)、羟脂酰辅酶A构型(D型)、生成和提供C2单位的形式(丙二酸单酰辅酶A)、酰基转运的形式(柠檬酸) 10.酮体是如何产生和氧化的?为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用? 生成:脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全,二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A:乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A(HMG-CoA),后者分裂成乙酰乙酸;乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸,乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。 氧化:乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织,β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸,然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下,生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶,所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被

生物化学复习资料(人卫7版)汇总讲解

生化复习资料 第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一,约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛,几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础,是各种生命功能的直接执行者,在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 蛋白质的基本组成单位是氨基酸 ?编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种,构成人体蛋白质的氨基酸只有20种,且具有自己的遗传密码。各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。 ?每100mg样品中蛋白质含量(mg%):每克样品含氮质量(mg)×6.25×100。 氨基酸的分类 ?所有的氨基酸均为L型氨基酸(甘氨酸)除外。 ?根据侧链基团的结构和理化性质,20种氨基酸分为四类。 1.非极性疏水性氨基酸:甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、脯氨酸(Pro)。 2.极性中性氨基酸:色氨酸(Trp)、丝氨酸(Ser)、酪氨酸(Tyr)、半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met)、天冬酰胺(Asn)、谷胺酰胺(gln)、苏氨酸(Thr)。 3.酸性氨基酸:天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu)。 4.碱性氨基酸:赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)。 ?含有硫原子的氨基酸:蛋氨酸(又称为甲硫氨酸)、半胱氨酸(含有由硫原子构成的巯基-SH)、胱氨酸(由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成)。 ?芳香族氨基酸:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸:脯氨酸,其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸:八种,即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”,与之谐音。 氨基酸的理化性质 ?氨基酸的两性解离性质:所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4+的氨基;含有能与羟基结合成为COO-的羧基,因此,在水溶液中,它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中,氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同,成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点(pI), 氨基酸带有的净电荷为零,在电场中不泳动。pI值的计算如下:pI=1/2(pK 1 + pK 2 ),(pK 1 和pK 2 分 别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 ?氨基酸的紫外吸收性质 ?吸收波长:280nm ?结构特点:分子中含有共轭双键 ?光谱吸收能力:色氨酸>酪氨酸>苯丙氨酸 ?呈色反应:氨基酸与茚三酮水合物共加热,生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰;蓝紫色化合物=(氨基酸加热分解的氨)+(茚三酮的还原产物)+(一分子茚三酮)。 肽的相关概念 ?寡肽:小于10分子氨基酸组成的肽链。 ?多肽:大于10分子氨基酸组成的肽链。 ?氨基酸残基:肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 ?肽键:连接两个氨基酸分子的酰胺键。 ?肽单元:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,组成肽单元。

2014生物化学期末考试试题

《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体,是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时,抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收,预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNA的碱基有A、U、G、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1,4糖苷键相连: ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油

3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个: ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是: ( ) A、tRNA B、mRNA C、rRNA D、多肽链E、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时,每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) A、1B、2 C、3 D、4. E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP? ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中,合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点: 在某一PH值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的 α羧基,称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键和二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键, 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基 酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2).螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0.54纳米,螺旋的直径为0.5纳米;(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧;(4).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12.结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13.变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀?变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素?举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。

生物化学深刻复习资料(全)

生物化学复习资料 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸 凯氏定氮法:每克样品蛋白质含量(g)=每克样品中含氮量x 6.25 氨基酸结构通式: 蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。 氨基酸分类:(1)脂肪族基团:丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸(2)芳香族基团:苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸(3)含硫基团:蛋氨酸(甲硫氨酸)、半胱氨酸(4)含醇基基团:丝氨酸、苏氨酸(5)碱性基团:赖氨酸、精氨酸、组氨酸(6)酸性基团:天冬氨酸、谷氨酸(7)含酰胺基团:天冬酰胺、谷氨酰胺 必需氨基酸(8种):人体必不可少,而机体内又不能合成,必需从食物中补充的氨基酸。蛋氨酸(甲硫氨酸)、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸 氨基酸的两性性质:氨基酸可接受质子而形成NH3+,具有碱性;羧基可释放质子而解离成COO-,具有酸性。这就是氨基酸的两性性质。 氨基酸等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。 蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性,在波长280nm处有最大吸收值。镰刀形细胞贫血:血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。 第二节肽 肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式,它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。 少于10个氨基酸的肽称为寡肽,由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。 谷胱甘肽(GSH)是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽,含有一个活泼的巯基。参与细胞内的氧化还原作用,是一种抗氧化剂,对许多酶具有保护作用。 化学性质:(1)茚三酮反应:生产蓝紫色物质(2)桑格反应 第三节蛋白质的分子结构 蛋白质的一级结构:是指氨基酸在肽链中的排列顺序。 蛋白质的二级结构:是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。 蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 蛋白质的四级结构:指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。 维持蛋白质一级结构的化学键有肽键和二硫键,维持二级结构靠氢键,维持三级结构和四级结构靠次级键,其中包括氢键、疏水键、离子键和范德华力。 第四节蛋白质的重要性质书P16 蛋白质的等电点:当蛋白质解离的阴阳离子浓度相等即净电荷为零,此时介质的pH即为蛋白质的等电点。

生物化学期末考试试题及答案

《生物化学》期末考试题 A 一、判断题(15个小题,每题1分,共15分) ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体,是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时,抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收,预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( )

9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNA的碱基有A、U、G、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将 二、单选题(每小题1分,共20分)

1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1,4糖苷键相连:() A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、 香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、 脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个: ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是: ( ) A、tRNA B、mRNA C、rRNA D、多肽链E、DNA

生物化学期末重点总结

第二章 1、蛋白质构成:碳、氢、氧、氮,氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位:氨基酸 3、氨基酸分类:中性非极性~(甘氨酸Gly,G)、中性极性~、酸性~(天门冬氨酸Asp,D、谷氨 酸Glu,E)、碱性~(赖氨酸Lys,K、精氨酸Arg,R、组氨酸His,H) 4、色氨酸、酪氨酸(280nm波长)、苯丙氨酸(260nm波长)三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸,故测定280nm波长的光吸收强度,课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物,反应直接生成黄色产物 7、肽键:通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型:α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构:每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素:氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构:亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基:有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成,每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能,只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点:调节溶液pH值,使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等,此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用:某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键,使其构像发生变化,引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变(可逆性变性、不可逆性变性) 17、变性蛋白质是生物学活性丧失,在水中溶解度降低,粘度增加,更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素:加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素:强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀:用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素,即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀:盐析:破坏蛋白质分子的水化膜,中和其所带电荷,仍保持其原有生物活性,不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀:不会变性 重金属盐类沉淀:破坏蛋白质分子的盐键,与巯基结合,发生变性 生物碱试剂沉淀: 21、双缩脲反应:在碱性溶液中,含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色(氨基 酸、二肽不可以) 第三章 22、核苷:一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸:AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用:合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸(F AD)、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷(Camp)和环一磷酸鸟苷(cGMP)在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性,碱基序列按照规定从5’向3’书写(3’,5’-磷酸二酯键) 31、三维双螺旋结构内容:⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧,疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力,维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构,Z-NDA左手螺旋结构

生物化学复习资料

第一章绪论 生物化学:简单来讲,研究生物体内物质组成(化学本质)和化学变化规律的学科。生物化学的研究内容:生物分子的结构与功能(静态生化); 物质代谢及其调节(动态生化); 生命物质的结构与功能的关系及环境对机体代谢的影响(功能生化)。 第二章糖类化学 一、糖的定义及分类 糖类是一类多羟基醛(或酮),或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。糖类分类:(大体分为简单糖和复合糖) 单糖:基本单位,自身不能被水解成更简单的糖类物质。最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。Eg:半乳糖 寡糖:2~10个单糖分子缩合而成,水解后可得到几分子单糖。Eg:乳糖 多糖:由许多单糖分子缩合而成。如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖;由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。 复合糖:是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物,分布广泛,功能多样,具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖,糖脂或脂多糖。 二单糖 1、单糖的构型:在糖的化学中,采用D/L法标记单糖的构型。单糖构型的确定以甘油醛为标准。距羰基最远的手性碳与D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时,为D型;与L-(-)-甘油醛构型相同时,为L型。 2、对映异构体:互为镜像的旋光异构体。如:D-Glu与L-Glu 3、旋光异构现象:不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。 4、差向异构体:具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。如:葡萄糖与甘露糖;葡萄糖与半乳糖。 5、环状结构异构体的规定:根据半缩醛羟基与决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α,异侧为β。(只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体) 6、还原糖:能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。分子结构中含有还原性基团(如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基)的糖,还原糖是指具有还原性的糖类,叫还原糖。 1)单糖和寡糖的游离羰基,有还原性。 2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。 3)环式结构可通过与开链结构之间的平衡转化为后者,有半缩醛羟基的为还原糖。 4)非还原性双糖相当于由两个单糖的半缩醛羟基失水而成的,两个单糖都成为苷, 这样的双糖没有变旋现象和还原性。如:蔗糖) 7、糖含量的测定:蒽酮测糖。 三寡糖 麦芽糖:两分子葡萄糖通过α-1,4-糖苷键连接而成 纤维二糖:两分子葡糖糖通过β-1,4-糖苷键连接 乳糖:一分子葡萄糖和一分子β半乳糖通过β-1,4-糖苷键连接而成 蔗糖:一分子葡糖糖和一分子果糖通过脱水缩合而成

生物化学试题及答案期末用

生物化学试题及答案 维生素 一、名词解释 1、维生素 二、填空题 1、维生素的重要性在于它可作为酶的组成成分,参与体内代谢过程。 2、维生素按溶解性可分为和。 3、水溶性维生素主要包括和VC。 4、脂脂性维生素包括为、、和。 三、简答题 1、简述B族维生素与辅助因子的关系。 【参考答案】 一、名词解释 1、维生素:维持生物正常生命过程所必需,但机体不能合成,或合成量很少,必须食物供给一类小分子 有机物。 二、填空题 1、辅因子; 2、水溶性维生素、脂性维生素; 3、B族维生素; 4、VA、VD、VE、VK; 三、简答题 1、

生物氧化 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 二、填空题 1.生物氧化是____ 在细胞中____,同时产生____ 的过程。 3.高能磷酸化合物通常是指水解时____的化合物,其中重要的是____,被称为能量代谢的____。 4.真核细胞生物氧化的主要场所是____ ,呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于____。 5.以NADH为辅酶的脱氢酶类主要是参与____ 作用,即参与从____到____的电子传递作用;以NADPH 为辅酶的脱氢酶类主要是将分解代谢中间产物上的____转移到____反应中需电子的中间物上。 6.由NADH→O2的电子传递中,释放的能量足以偶联ATP合成的3个部位是____、____ 和____ 。 9.琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。

10.在NADH 氧化呼吸链中,氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____,此三处释放的能量均超过____KJ。 12.ATP生成的主要方式有____和____。 14.胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____,线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 16.呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 26.NADH经电子传递和氧化磷酸化可产生____个ATP,琥珀酸可产生____个ATP。 三、问答题 1.试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。 2.描述NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成、排列顺序及氧化磷酸化的偶联部位。 7.简述化学渗透学说。 【参考答案】 一、名词解释 1.物质在生物体内进行的氧化反应称生物氧化。 2.代谢物脱下的氢通过多种酶与辅酶所催化的连锁反应逐步传递,最终与氧结合为水,此过程与细胞呼吸有关故称呼吸链。 3.代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水,同时伴有ADP磷酸化为ATP,此过程称氧化磷酸化。 4.物质氧化时每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数,即生成ATP的摩尔数,此称P/O比值。 二、填空题 1.有机分子氧化分解可利用的能量 3.释放的自由能大于20.92kJ/mol ATP 通货 4.线粒体线粒体内膜 5.生物氧化底物氧H++e- 生物合成 6.NADH-CoQ Cytb-Cytc Cyta-a3-O2 9.复合体Ⅱ泛醌复合体Ⅲ细胞色素c 复合体Ⅳ 10.NADH→泛醌泛醌→细胞色素c 细胞色素aa3→O2 30.5 12.氧化磷酸化底物水平磷酸化 14.NAD+ FAD

生物化学复习重点

绪论 掌握:生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学? 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握:蛋白质元素组成及其特点;蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点;蛋白质的分子结构;蛋白质结构与功能的关系;蛋白质的主要理化性质及其应用;蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释:蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用? 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么? 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握:核酸的分类、细胞分布,各类核酸的功能及生物学意义;核酸的化学组成;两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同;核酸的一级结构及其主要化学键;DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律;mRNA一级结构特点;tRNA二级结构特点;核酸的主要理化性质(紫外吸收、变性、复性),核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握:酶的概念、化学本质及生物学功能;酶的活性中心和必需基团、同工酶;酶促反应特点;各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用;酶调节的方式;酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握:糖的主要生理功能;糖的无氧分解(酵解)、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶(限速酶)、生理意义;磷酸戊糖途径的生理意义;血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释:.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2.说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3.试述饥饿状态时,蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。

鲁东大学生物化学期末复习资料试题大题答案

蛋白质结构与功能的关系解答一 (1)蛋白质一级结构与功能的关系 ①一级结构是空间构象的基础 蛋白质一级结构决定空间构象,即一级结构是高级结构形成的基础。只有具有高级结构的蛋白质才能表现生物学功能。实际上很多蛋白质的一级结构并不是决定蛋白质空间构象的惟一因素。除一级结构、溶液环境外,大多数蛋白质的正确折叠还需要其他分子的帮助。这些参与新生肽折叠的分子,一类是分子伴侣,另一类是折叠酶。 ②一级结构是功能的基础 一级结构相似的多肽或蛋白质,其空间构象和功能也相似。相似的一级结构具有相似的功能,不同的结构具有不同的功能,即一级结构决定生物学功能。 ③蛋白质一级结构的种属差异与分子进化 对于不同种属来源的同种蛋白质进行一级结构测定和比较,发现存在种属差异。蛋白质一定的结构执行一定的功能,功能不同的蛋白质总是有不同的序列。如果一级结构发生变化,其蛋白质的功能可能发生变化。 ④蛋白质的一级结构与分子病 蛋白质的氨基酸序列改变可以引起疾病,人类有很多种分子病已被查明是某种蛋白质缺乏或异常。这些缺损的蛋白质可能仅仅有一个氨基酸发生异常所造成的,即所为的分子病。如镰状红细胞贫血症(HbS)。 (2)蛋白质高级结构与功能的关系 ①高级结构是表现功能的形式蛋白质一级结构决定空间构象,只有具有高级结构的蛋白质才能表现出生物学功能。 ②血红蛋白的空间构象变化与结合氧

血红蛋白(Hb)是由α2β2组成的四聚体。每个亚基的三级结构与肌红蛋白(Mb)相似,中间有一个疏水“口袋”,亚铁血红素位于“口袋”中间,血红素上的Fe2+能够与氧进行可逆结合。当第一个O2与Hb结合成氧合血红蛋白(HbO2)后,发生构象改变犹如松开了整个Hb分子构象的“扳机”,导致第二、第三和第四个O2很快的结合。这种带O2的Hb亚基协助不带O2亚基结合氧的现象,称为协同效应。O2与Hb结合后引起Hb构象变化,进而引起蛋白质分子功能改变的现象,称为别构效应。小分子的O2称为别构剂或协同效应剂。Hb则称为别构蛋白。 ③构象病因蛋白质空间构象异常变化——相应蛋白质的有害折叠、折叠不能,或错误折叠导致错误定位引起的疾病,称为蛋白质构象病。其中朊病毒病就是蛋白质构象病中的一种。 蛋白质结构与功能的关系解答二 (一)蛋白质一级结构与功能的关系要明白三点: 1.一级结构是空间构象和功能的基础,空间构象遭破坏的多肽链只要其肽键未断,一级结构未被破坏,就能恢复到原来的三级结构,功能依然存在。 2.即使是不同物种之间的多肽和蛋白质,只要其一级结构相似,其空间构象及功能也越相似。 3.物种越接近,其同类蛋白质一级结构越相似,功能也相似。 但一级结构中有些氨基酸的作用却是非常重要的,若蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代,都会严重影响其空间构象或生理功能,产生某种疾病,这种由蛋白质分

大学生物化学复习资料

一、名词解释 1、血液:血液中的葡萄糖称为血糖。 2、糖原合成与分解:由单糖合成糖原的过程称为糖原合成。 糖原分解成葡萄糖的过程称为糖原的分解。 3、糖异生:由非糖物质合成葡萄糖的过程叫糖异生。 4、有氧氧化:指糖、脂肪、蛋白质在氧的参与下分解为二氧化碳和水,同时释放大量能量,供二磷酸腺苷(ADP)再合成三磷酸腺苷(ATP)。 5、三羧酸循环(TAC循环):由乙酰CoA和草酰乙酸缩合成有三个羧基的柠檬酸, 柠檬酸经一系列反应, 一再氧化脱羧, 经α酮戊二酸、琥珀酸, 再降解成草酰乙酸。而参与这一循环的丙酮酸的三个碳原子, 每循环一次, 仅用去一分子乙酰基中的二碳单位, 最后生成两 分子的CO2 , 并释放出大量的能量。反应部位在线粒体基质。 6、糖酵解:是指细胞在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程。(在供氧不足时,葡萄糖在胞液中分解成丙酮酸,丙酮酸再进一步还原乳酸。) 7、血脂:血中的脂类物质称为血脂。 8、血浆脂蛋白:指哺乳动物血浆(尤其是人)中的脂-蛋白质复合物。(脂类在血浆中的存在形式和转运形式) 9、脂肪动员:指在病理或饥饿条件下,储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为游离脂酸(FFA)及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用,该过程称为脂肪动员。 (补充知识:脂肪酶—催化甘油三酯水解的酶的统称。甘油三酯脂肪酶—脂肪分解的限速酶。)10、酮体:在肝脏中,脂肪酸的氧化很不完全,因而经常出现一些脂肪酸氧化分解的中间产物,这些中间产物是乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮,三者统称为酮体。(知识补充:酮体是脂肪分解的产物,而不是高血糖的产物。进食糖类物质也不会导致酮体增多。)

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