化学生物学
《化学生物学》课程教学大纲
备注说明：
1．带*内容为必填项。
2．课程简介字数为300-500字；课程大纲以表述清楚教学安排为宜，字数不限。
动物生物化学试题
动物生物化学试题 (A) 2006.1 一、解释名词（20分，每小题4分） 1. 氧化磷酸化 2. 限制性核酸内切酶 3. Km 4. 核糖体 5. 联合脱氨基作用 二、识别符号（每小题1分，共5分） 1.SAM 2.Tyr 3.cDNA 4.PRPP 5.VLDL 三、填空题（15分） 1. 蛋白质分子的高级结构指的是（1分）， 稳定其结构的主要作用力有（2分）。 2. 原核生物的操纵子是由 (1分)基因， (1分)基因及其下游的若干个功能上相关的（1分）基因所构成。 3. NADH呼吸链的组成与排列顺序为 （3分）。 4. 酮体是脂肪酸在肝脏中产生的不完全分解产物，包括（1分），
（1分）和（1分），在肝外组织中利用。 5. 脂肪酸的氧化分解首先要（1分）转变成脂酰辅酶A，从胞浆转入线粒体需要一个名为（1分）的小分子协助；而乙酰辅 酶A须经过 （1分）途径从线粒体转入胞浆合成脂肪酸。 四、写出下列酶所催化的反应，包括所需辅因子，并指出它所在的代谢途径 （10分） 1. 氨甲酰磷酸合成酶I 2. 谷丙转氨酶 五、问答题（50分） 1. 什么是蛋白质的变构作用（4分），请举例说明（4分）。（8分） 2. 以磺胺药物的抗菌作用为例（4分），说明酶的竞争抑制原理（4分）。（8分） 3. 一摩尔的乙酰辅酶A经过三羧酸循环完全氧化分解可以生成多少ATP？（3分）请说明理由（5分）。（8分） 4.比较在原核生物DNA复制过程中DNA聚合酶III和聚合酶I作用的异同。（8分） 5.真核基因有什么特点，简述真核生物mRNA转录后的加工方式。（8分） 6.简述由肾上腺素经PKA途径调控糖原分解代谢的级联放大机制。（10分）
化学生物学考研
化学生物学考研好考吗？ 发布时间：2013-05-24浏览次数：343字号：大中小 化学生物学考研好吗？ 北京大学化学生物学考研研究方向： （01）核酸生物化学、基因工程、（02）蛋白质化学、蛋白质结构功能与蛋白质组学、（03）基因表达调控、（04）基因工程疫苗、（05）结构生物学、（06）代谢组学、（07）细胞与分子机理。 北京大学化学生物学考研入学考试科目： （101）思想政治理论（201）英语一（609）生物化学与分子生物学（815）有机化学或（818）物理化学。 化学生物学考研院校有哪些呢？ （10001）北京大学（80001）中国科学院大学（10055）南开大学（10094）河北师范大学（10246）复旦大学（10351）温州大学（10384）厦门大学（10402）漳州师范学院（10418）赣南师范学院（11318）江西科技师范大学（10486）武汉大学（10487）华中科技大学（10513）湖北师范学院（10637）重庆师范大学（10610）四川大学（10691）云南民族大学（10697）西北大学（10712）西北农林科技大学（10718）陕西师范大学（10730）兰州大学。 化学生物学考研就业好不好？ 化学生物学硕士毕业生主要就业方向： 1、生物学是现在比较热门的专业，也是医学研究的前沿领域，可以从事像免疫学，病理学，遗传学等大部分基础医学方面的研究。
2、可从事化学、药学、医疗、生化制药、生物工程、无机新材料、化工、轻工、能源等行业，以及厂矿企业、事业、技术和行政部门从事应用研究、科技开发和管理工作。 3、毕业生能胜任理、工、农、医、环境等领域的研究、开发、管理以及教学研究工作。
动物生物化学试卷试题最新完整标准包括答案.docx
动物生物化学试题(A) 2006.1 一、解释名词（20分，每小题4分） 1. 氧化磷酸化 2.限制性核酸内切酶 3. Km 4.核糖体 5.联合脱氨基作用 二、识别符号（每小题 1 分，共 5 分） 1.SAM 2.Tyr 3.cDNA 4.PRPP 5.VLDL 三、填空题（15分） 1.蛋白质分子的高级结构指的是（ 1分）， 稳定其结构的主要作用力有（2分）。 2.原核生物的操纵子是由(1分 ) 基因，(1分 ) 基因及其下游 的若干个功能上相关的（ 1 分）基因所构成。 3.NADH呼吸链的组成与排列顺序为 （ 3 分）。 4.酮体是脂肪酸在肝脏中产生的不完全分解产物，包括（ 1分）， （ 1 分）和（ 1 分），在肝外组织中
利用。 5.脂肪酸的氧化分解首先要（ 1 分）转变成脂酰辅酶A，从胞浆转入线粒 体需要一个名为（ 1 分）的小分子协助；而乙酰辅酶 A 须经过 （ 1 分）途径从线粒体转入胞浆合成脂肪酸。
四、写出下列酶所催化的反应，包括所需辅因子，并指出它所在的代谢途径 （10分） 1. 氨甲酰磷酸合成酶I 2.谷丙转氨酶 五、问答题（50分） 1.什么是蛋白质的变构作用（4 分），请举例说明（ 4 分）。（8 分） 2. 以磺胺药物的抗菌作用为例（ 4 分），说明酶的竞争抑制原理（ 4 分）。（8 分） 3. 一摩尔的乙酰辅酶A经过三羧酸循环完全氧化分解可以生成多少ATP？（ 3 分）请说 明理由（ 5 分）。（8分） 4. 比较在原核生物DNA复制过程中DNA聚合酶III和聚合酶I 作用的异同。（8分） 5.真核基因有什么特点，简述真核生物mRNA转录后的加工方式。（8分） 6.简述由肾上腺素经PKA途径调控糖原分解代谢的级联放大机制。（10分）
化学生物学期末考试问答题
化学生物学导论期终复习题1 1.化学物质与生物大分子相互作用的化学本质是什么？即主要作用力是什么？ 本质，化学物质与生物大分子（蛋白质、酶和核酸）之间作用力。 分子间相互作用力分为两类，即强相互作用(主要指共价键)和弱相互作用(又称分子间力，包括范德华力、氢键等)。前者通常维持分子的基本结构，它是使分子中或分子间的原子之间结合的主要相互作用，这些作用决定着生物大分子的一级结构。也有部分药物是通过强相互作用起作用的，其结合能远远超过分子的平均热动能。弱相互作用在数值上虽比强相互作用小得多，但它在维持生物大分子的二级、三级、四级结构中以及在维持其功能活性中起着相当重要的作用，也是药物与生物大分子相互作用的重要识别方式 非共价键的相互作用：离子键，离子-偶极作用和偶极-偶极作用，氢键，电荷转移，疏水性相互作用，范德华力，螯合作用。 2.如何通过诱导契合理论解释不同蛋白质与同一种化合物的相互作用。 构象的改变和生物活性的呈现密切相关。诱导契合学说就是指，酶在与底物相互作用下，具有柔性和可塑性的酶活性中心被诱导发生构象变化，因而产生互补性结合。这种构象的诱导变化是可逆的，可以复原。 不同蛋白质，对于同一种化合物，各自产生不同的诱导契合变化从而发生各自的相互作用。构象因素，同一种化合物与不同蛋白质相互作用，有可能发生离子配位或（受体学说）化合物不同的构象可以与不同的蛋白质结合产生不同的效果（当然结合部位不同），蛋白质有诱导契合作用，令化合物的构象发生改变，两个构象都发生改变。 3.化学物质的立体化学因素如何影响与生物大分子的相互作用？ 药物与底物契合程度的好坏，直接影响药物的生物活性。 几何异构：由于化合物分子中存在刚性或半刚性结构部分，如双键或脂环，使分子内部分共价键的自由旋转受到限制而产生的顺(Z)反(E)异构现象称为几何异构。几何异构体中的官能团或与受体互补的药效基团的排列相差极大，理化性质和生物活性也都有较大差别。 光学异构：由于分子中原子或基团的排列方式不同，使两个分子无法叠合的一种立体异构现象，二者具有实物和镜像的关系。异构体生物活性的差异归因于受体的特异性，如果受体的立体特异性不高或结合部位不包括手性碳或双键上的所有基团，则异构体的生物活性就没有差异；反之，受体的立体特异性越大，则异构体活性的差别也越大。手性药物光学异构体之间的生物活性差异较为复杂。如果两种异构体在体内转运过程中受到手性生物大分子(酶、受体、载体)立体选择性的影响,则可使两种异构体表现出不同的药理作用及毒副作用。 构象异构：分子内各原子和基团的空间排列因单键旋转而发生动态立体异构现象，为构象异构。只有能为受体识别并笼受体结构互补的构象，才产生特定的药理效应，称为药效构象。作为药物不同异构体可能导致一种有效一种无效或显示不同生理作用或强度不同。 4.化学物质引起蛋白质沉淀的原理是什么？哪些物质可以引起蛋白质沉淀？ 盐析：当向蛋白质溶液中逐渐加入无机盐时，开始，蛋白质的溶解增大，这是由于蛋白质的活度系数降低的缘故，这种现象称为盐溶。但当继续加入电解质时，另一种因素起作用，使蛋白质的溶解度减小，称为盐析。这是由于电解质的离子在水中发生水化，当电解质的浓度增加时，水分子就离开蛋白质的周围，暴露出疏水区域，疏水区域间的相互作用，使蛋白
化学生物学专业(理学类)(精)
化学生物学专业(理学类) 一、学科门类：理学 专业名称：化学生物学 专业代码：070303W 授予学位：理学学士 标准学制：4年 在校修业年限：3—8年 二、培养目标 本专业培养适应21世纪社会主义现代化建设需要，德、智、体全面发展，具有坚实的和系统化学与生物学基础理论和较广泛的化学与生物学基本知识，具备熟练的化学与生物学实验技能和良好的科学实验素质，能在化学与生物学交叉领域及相关技术领域从事教学、科研和科技开发等工作的复合型新型人才。 三、培养要求与特色 （1）培养要求、特色 本专业学生应具有优良的政治思想素质、道德修养和较强的敬业、创业精神。具有理论联系实际的良好作风、严谨求实的科学态度、勇于开拓创新的精神，综合素质好，就业面宽，适合在化学与生物学相关领域从事化学、生物、医药（原料药和药物制剂）及相关产品生产、研究开发、经营和管理工作，也可在高等院校和科研单位从事教学科研工作。 （2）毕业生应获具备以下几方面的知识、能力和素质： ①系统地掌握化学生物学基本理论、基本知识和基本技能，受过比较全面的科学思维和基础理论的训练及比较系统的科学研究训练。 ②了解本学科的发展趋势和学术动态，具有从事科学研究、教学和进入研究生层次继续深造的业务素质和实际能力。 ③掌握一门外国语，具备较强的读、写、听、说（“四会”）能力；能熟练操作运用计算机进行信息数据的输入和处理；熟悉文献检索和其它获取科研信息的方法。 四、主干学科： 化学、生物。 五、主要课程：
大学化学、有机化学、基础生物学、仪器分析、生物化学、物理化学、化学基础实验、生物基础实验。 模块一（化学方向）：化工基础、化工基础实验、高分子化学、谱学基础、合成化学。 模块二（生物方向）：遗传学、遗传学实验、分子生物学、分子生物学实验、微生物学。 模块三(药物化学方向): 药物化学、药剂学、药理学、现代生物制药技术。 六、学位课程： 邓小平理论、大学化学、有机化学、基础生物学、仪器分析、生物化学、物理化学、化学基础实验、生物基础实验。 七、理论课程设置及实践教学环节安排(见附表)。 八、最低毕业学分： 本专业最低毕业学分：179.5学分（含课外学分）。 1、最低教学总学分：169.5学分。 （1）理论教学136.5学分。其中：公共必修课37.5学分，公共选修课10学分；学科专业基础平台必修课59学分；学科专业基础平台选修课13学分；专业模块选修课10学分，专业选修课7学分。 （2）实践教学环节33学分，其中必修28学分，选修5学分。 2、课外学分：10学分。 九、各类课程学分学时构成表 学分学时构成表
动物生物化学习题集
动物生物化学习题集 习题 第一章蛋白质的化学 A型题 一、名词解释 1．肽键2．肽平面3．多肽链 4．肽单位5．蛋白质的一级结构6氨基末端 7．多肽8．氨基酸残基9．蛋白质二级结构 10．超二级结构11亚基．12．蛋白质三级结构 13．蛋白质四级结构14．二硫键15．二面角 16．α–螺旋17．β–折叠或β–折叠片18．β–转角 19．蛋白质的高级结构20．寡聚蛋白21．．蛋白质激活 22．．氨基酸的等电点 23．蛋白质沉淀24．分子病 25．变构效应26．蛋白质变性27．蛋白质复性 28．蛋白质的等电点29．电泳30．蛋白质的颜色反应 31．盐析32．简单蛋白质33．结合蛋白质 二、填空题 1．天然氨基酸的结构通式为______________。 2．氨基酸在等电点时主要以________离子形式存在，在pH>pI时的溶液中，大部分以______离子形式存在，在pH 动物生物化学试题（中国农业周顺伍） 一、填空题（每空１分，共３０分） １．核酸的基本组成单位是_____，它由____、____和____三部分组成。２．单纯蛋白质的基本组成单位是_______。 ３．多肽链的序列测定常采用___________法。 ４．聚糖一级结构铁测定可选择_______、___________和_____等多种仪器分析方法。 ５．蛋白聚糖是由______和_______通过共价键连接所形成的糖复合物。６．维生素ＰＰ即搞癞皮病因子，它包括_______和_______。 ７．_____是唯一含金属的，而且是相对分子质量最大，结构最复杂的维生素。８．糖原是人体内糖的贮存形式，主要存在于______和______中。 ９．食物中脂质物质主要包括______、_____、____及____，以_____最多。 １０．人体含有的不饱和脂肪酸主要有_______、______、_____、____以及_____。 １１．胆固醇是环戊烷多氢菲的衍生物，在体内主要以_______和______两种形式存在。 １２．氨基酸分解代谢最首要的反应是____________。 １３．ＤＮＡ指导的_______________是ＲＮＡ合成中最主要的酶类。 二、列举题（每题５分，共２５分） １．列举ＤＮＡ分子的一级结构？ ２．列举蛋白质的一级结构？ ３．列举常见的酶的必需基团？ ４．列举生物氧化的特点？ ５．列举DNA分子的碱基组成？ 三、名词解释（每题５分，共２０分） １．蛋白质的氨基酸组成： ２．维生素； ３．核酸的一级结构： ４．免疫球蛋白： 四、问答题（每题５分，共２５分） １．变性蛋白质有哪些表现？ ２．温度对酶反应速度有哪些影响？ ３．柠檬酸循环的特点？ ４．胆固醇的生物合成途径可分为哪三个阶段？５．肝脏在脂类代谢中的作用有哪些？ 动物生物化学习题库 班级 姓名 教师 汇编人：李雪莲 新疆农业职业技术学院动物科技分院 2016.2 教学单元一核酸与蛋白质化学核酸化学 一、单选题 1、维持DNA分子中双螺旋结构的主要作用力是: A．范德华力 B．磷酸二酯键 C．疏水键 D．氢键 D 2、DNA的戊糖在哪个位置脱氧: A.l B.2 C.3 D.4 C 3、连接核苷与磷酸之间的键为: A.磷酸二酯键 B.糖苷键 C.氢键 D.磷酸酯键 D 4、核苷酸去掉磷酸后称为: A.单核苷酸 B.核苷 C.戊糖 D.碱基 B 5、核酸的基本组成成分是: A.组蛋白、磷酸 B.核糖、磷酸 C.果糖、磷酸 D.碱基、戊糖、磷酸 D 6、RNA分子中的碱基是: A.TCGU B.TAGU C.AGCU D.ATGC C 7、不参与DNA组成的是: A.dUMP B.dAMP C.dTMP D.dGMP A 8、稀有碱基主要存在于： A.mRNA B.tRNA C.rRNA D.DNA B 9、在DNA和RNA中都含有的是： A.腺苷二磷酸 B.环磷酸腺苷 C.磷酸 D.脱氧核糖 C 10、RNA代表： A.脱氧核糖核酸 B.核糖核酸 C.单核苷酸 D.核苷 B 11、属于戊糖的是： A.蔗糖 B.乳糖 C.核糖 D.葡萄糖 B 12、核酸中不存在的碱基是： A.腺嘌呤 B.黄嘌呤 C.胞嘧啶 D.尿嘧啶 B 13、核酸一级结构的主要连接键是： A.肽键 B.氢键 C.磷酸二酯键 D.盐键 C 14、在DNA中，A与T间存在有： A.3个氢键 B.2个肽键 C.2个氢键 D.l个磷酸二酯键 C 15、连接碱基与戊糖的键为： A.磷酸二酯键 B.氢键 C.糖苷键 D.磷酸酯键 C 15、DNA两股多核苷酸链之间的键为： A.磷酸二酯键 B.氢键 C.糖苷键 D.磷酸酯键 B 16、DNA的空间结构有几条多核苷酸链： A.l条 B.2条 C.3条 D.4条 B 17、有互补链的是： A.RNA 第二章核酸 一、比较mRNA 、tRNA、rRNA的分布，结构特点及功能 mRNA主要分布在是以游离状态的存在于细胞质中，tRNA主要分布在细胞核中，rRNA是核糖体的组成部分。 1.mRNA的结构与功能：mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5?-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7G）帽子结构和3?-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。原核生物的mRNA一般是多顺反子。真核生物的mRNA一般是单顺反子。 2. tRNA的结构与功能：tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。tRNA 的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，可分为：①氨基酸臂：3?-端都带有-CCA-顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。 ②DHU臂/环：含有二氢尿嘧啶核苷。③反密码臂/环：其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNA上相应的密码，故称为反密码（anticoden）。④TψC臂/环：含保守的TψC顺序。⑤可变环。3. rRNA的结构与功能：rRNA是细胞中含量最多的RNA，可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。原核生物中的rRNA有三种：5S，16S，23S。真核生物中的rRNA有四种：5S，5.8S，18S，28S。 二．简述DNA双螺旋结构模型要点 1两条平行的多核苷酸链，以相反的方向(即一条由5…—3?，另一条由3…—5?)围绕同一个(想像的)中心轴，以右手旋转方式构成一个双螺旋。 2疏水的嘌呤和嘧啶碱基平面层叠于螺旋的内侧，亲水的磷酸基和脱氧核糖以磷酸二酯键相连形成的骨架位于螺旋的外侧。 3内侧碱基成平面状，碱基平面与中心轴相垂直，脱氧核糖的平面与碱基平面几乎成直角。每个平面上有两个碱基(每条链各一个)形成碱基对。相邻碱基平面在螺旋轴之间的距离为0.34nm,旋转夹角为36度。每十对核苷酸绕中心旋转一圈，故螺旋的螺距为3.4nm. 4双螺旋的直径为2nm.沿螺旋的中心轴形成的大沟和小沟交替出现。DNA双螺旋之间形成的沟为大沟，两条DNA链之间的沟为小沟。 5两条链被碱基对之间形成的氢键稳定地维系在一起。双螺旋中，碱基总是腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，鸟嘌呤与胞嘧啶配对。 第三章蛋白质 化学生物学—复习题 1蛋白质的翻译后修饰：蛋白质翻译后修饰在生命体中具有十分重要的作用. 它使蛋白质的结构更为复杂, 功能更为完善, 调节更为精细, 作用更为专一。常见的蛋白质翻译后修饰过程有泛素化、磷酸化、糖基化、脂基化、甲基化和乙酰化等。 2 化学遗传学：运用遗传学的原理，以化学小分子为工具解决生物学的问题或通过干扰/调节正常生理过程来了解蛋白质的功能，可用于寻找酶抑制剂和作用底物，研究细胞信号转导，基因转录以及解释疾病产生的机理等，为新药的研发提供充足的理论依据。 3 双嵌插：双嵌插剂是两个嵌插环被不同长度的链共价连接起来。这些化合物相对于一元嵌插剂来说，作为药物的生物活性往往由于与DNA的强结合而加强，分解速率也低。（4分）合成的双嵌插剂的代表是一些丫啶类的双嵌插剂。 4肽模拟物：肽模拟物根据与受体结合的多肽而设计，将多肽分子中的结构信息转化为非肽结构，具有很强的药物发现和开发价值。（2分）主要分为3种类型：1）以酰胺类似物或二级结构类似物来代替多肽的模拟物；2）功能模拟物；3）非肽类模拟物。（3分） （1）基因突变有哪几种类型？为什么会引起基因突变？ 碱基置换：碱基置换是某一碱基配对性能改变或脱落而引起的突变。此时首先在DNA复制时会使互补链的相应位点配上一个错误的碱基，即发生错误配对。这一错误配上的碱基在下一次DNA复制时却能按正常规律配对，于是一对错误的碱基置换了原来的碱基对，最终产生碱基对置换或简称碱基置换（3分）。 碱基置换造成一个三联体密码子的改变；此时可能出现同义密码、错义密码或终止密码（1分）。 移码：是DNA中增加或减少了一对或几对不等于3的倍数的碱基对所造成的突变，从原始损伤的密码子开始一直到信息末端的氨基酸序列完全改变（2分）；由于碱基序列所形成的一系列三联体密码子相互间并无标点符号，于是从受损位点开始密码子的阅读框架完全改变，故称移码（2分）。 大段损伤：DNA链大段缺失或插入。这种损伤有时可跨越两个或数个基因，涉及数以千计的核苷酸。它往往是DNA断裂的结果，有时在减数分裂过程中发生错误联合和不等交换也可造成小缺失。小缺失通常可引起突变（2分）。 （2）简述多肽固相合成的基本原理、步骤，并画出固相多肽合成的合成路线。 基本原理与步骤：氯甲基聚苯乙烯树脂作为不溶性的固相载体，首先将一个氨基被封闭基团保护的氨基酸共价连接在固相载体上。在三氟乙酸的作用下，脱掉氨基的保护基，这样第一个氨基酸就接到了固相载体上了。然后氨基被封闭的第二个氨基酸的羧基通过N,Nˊ-二环己基碳二亚胺（DCC， 动物生物化学习题一 11级 生物化学习题一 第一章核酸化学 一、名词解释 1、核苷酸； 2、核酸；☆ 3、核酸的一级结构； 4、DNA二级结构； 5、碱基互补规律； 6、Tm值。☆ 7、增色效应 8、分子杂交 二、单项选择题 （）1 组成核酸的基本单位是 A 核苷； B 碱基； C 单核苷酸； D 戊糖。 （）2 mRNA中存在，而DNA中没有的碱基是 A 腺嘌呤 B 胞嘧啶 C 鸟嘌呤 D 尿嘧啶 （）3 对Watson---CrickDNA模型的叙述正确的是 A DNA为双股螺旋结构 B DNA两条链的方向相反 C 在A与G之间形成氢键 D 碱基间形成共价键 E 磷酸戊糖骨架位于DNA螺旋内部 （）4 在一个DNA分子中，若腺嘌呤所占摩尔比为32.8%，则鸟嘌呤的摩尔比为： A 67.2% B 32.8% C 17.2% D 65.6% E 16.4% （）5 根据Watson---Crick模型，求得每一微米DNA双螺旋含核苷酸对的平均数为： A 25400 B 2540 C 2941 D 3505 （）6 稳定DNA双螺旋的主要因素是： A 氢键 B 与Na+结合 C 碱基堆积力 D 与Mn2+Mg2+的结合 （）7 tRNA在发挥其功能时的两个重要部位是 A 反密码子臂和反密码子环 B 氨基酸臂和D环 C TψC环和可变环 D 氨基酸臂和反密码子环 （）8 （G+C）含量越高Tm值越高的原因是 A G—C间形成了一个共价键 B G—C间形成了两个共价键 C G—C间形成了三个氢键 D G—C间形成了离子键 （）9 核酸中核苷酸之间的连接方式是 A 2 ′—5′—磷酸二酯键 B 离子键 C 3 ′—5′—磷酸二酯键 D 氢键 （）10 关于DNA的二级结构，叙述错误的是 A A和T之间形成三个氢键，G和C之间形成两个氢键 B 碱基位于双螺旋结构内侧 C 碱基对之间存在范德华力 D 两条键的走向相反 E 双螺旋结构表面有一条大沟和小沟 （）11 下列对RNA一级结构的叙述，哪一项是正确的？ A 几千到几千万个核糖核苷酸组成的多核苷酸链； 1 2 3 4 5 6 7 动物生物化学习题库8 9 10 11 班级12 姓名13 教师 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 1 26 汇编人：李雪莲 27 新疆农业职业技术学院动物科技分院28 2016.2 29 30 31 32 教学单元一核酸与蛋白质化学 33 核酸化学 34 一、单选题 35 1、维持DNA分子中双螺旋结构的主要作用力是: 36 A．范德华力 37 B．磷酸二酯键 38 C．疏水键 39 D．氢键 40 D 41 2、DNA的戊糖在哪个位置脱氧: 42 43 A.l 44 B.2 C.3 45 2 46 D.4 47 C 48 49 3、连接核苷与磷酸之间的键为: 50 A.磷酸二酯键 51 B.糖苷键 52 C.氢键 53 D.磷酸酯键 54 D 55 4、核苷酸去掉磷酸后称为: 56 57 A.单核苷酸 58 B.核苷 C.戊糖 59 60 D.碱基 B 61 62 63 5、核酸的基本组成成分是: A.组蛋白、磷酸 64 3 65 B.核糖、磷酸 66 C.果糖、磷酸 67 D.碱基、戊糖、磷酸 68 D 69 6、RNA分子中的碱基是: 70 71 A.TCGU 72 B.TAGU C.AGCU 73 74 D.ATGC C 75 76 77 7、不参与DNA组成的是: 78 A.dUMP 79 B.dAMP 80 C.dTMP 81 D.dGMP 82 A 83 4 8、稀有碱基主要存在于： 84 85 A.mRNA 86 B.tRNA C.rRNA 87 88 D.DNA B 89 90 91 9、在DNA和RNA中都含有的是： 92 A.腺苷二磷酸 93 B.环磷酸腺苷 94 C.磷酸 95 D.脱氧核糖 C 96 97 98 10、RNA代表： 99 A.脱氧核糖核酸 100 B.核糖核酸 101 C.单核苷酸 102 D.核苷 5 化学生物学考试大纲 总要求 1．理解和掌握化学生物学的基本理论和基本知识。 2．掌握化学生物学研究中使用技术的基本原理、操作步骤和应用范围。对于这些理论和技术要求融会贯通，可将这些技术应用到科研、生产中的能力。 第 1 章多肽和蛋白质 【内容】 1. 蛋白质的定义。 2. 天然氨基酸的种类和构型。 3. 多肽合成原理 4. 化学合成多肽方法 5. 固相多肽合成步骤 6. 表达蛋白连接及其优点。 第2章核酸 【内容】 1.DNA复性和增色效应 2.核小体的组成和核苷酸的组成 3.真核和原核生物rRNA的种类 4.tRNA的二级结构和三级结构 5.核酸体外的合成方法 6.核酸适体及其应用 7.核酶和肽核酸 8.RNA干扰（RNAi）的原理 第3章糖的化学生物学 【内容】 1.天然寡糖的构型 2.蛋白聚糖与糖缀合物 3.寡糖合成方法 4.糖的保护基满足的条件 5.保护基的正交性 6.糖生物学主要研究内容 7.糖序列分析方法 第4章有机小分子 【内容】 1.初级代谢物 2.脂类化合物功能 3.非核糖体合成多肽 4.辅酶Q10生产方法 5.小分子的优势 第5章生命中的金属 【内容】 1.物质跨膜运输的方式及比较？ 2.趋磁细菌 3.金属化合物药物的缺点 4.仿生金属催化研究内容 5.金属化合物药物的缺点 第6章基因组学和蛋白质组学【内容】 1.单核苷酸多态性（SNP） 2.荧光原位杂交（FISH）的基本原理 3.转录组学 4.蛋白质组和蛋白质组学 5.双向电泳步骤 6.肽质量指纹图谱 7.蛋白质结构解析方法 8.噬菌体展示 第7章化学遗传学 【内容】 1.正向化学遗传学 2.反向化学遗传学 3.计算机辅助的药物设计的步骤 第8章组合化学与多样性导向合成 第一章绪论 一、名词解释 1、生物化学 2、生物大分子 二、填空题 1、生物化学的研究内容主要包括、和。 2、生物化学发展的三个阶段是、和。 3、新陈代谢包括、和三个阶段。 4、“Biochemistry”一词首先由德国的于1877年提出。 5、在前人工作的基础上，英国科学家Krebs曾提出两大著名学说和。 6、水的主要作用有以下四个方面、、和。 三、单项选择题 1. 现代生物化学从20世纪50年代开始，以下列哪一学说的提出为标志： A．DNA的右手双螺旋结构模型 B.三羧酸循环 C.断裂基因 D.基因表达调控 2. 我国生物化学的奠基人是： A.李比希 B.吴宪 C.谢利 D.拉瓦锡 3. 1965年我国首先合成的具有生物活性的蛋白质是： A.牛胰岛素 B.RNA聚合酶 C.DNA聚合酶 D.DNA连接酶 4. 生物化学的一项重要任务是： A.研究生物进化 B.研究激素生成 C.研究小分子化合物 D.研究新陈代谢规律及其与生命活动的关系 5. 1981年我国完成了哪种核酸的人工合成： A.清蛋白mRNA B.珠蛋白RNA C.血红蛋白DNA D.酵母丙氨酸tRNA 参考答案 一、名词解释 1、生物化学又称生命的化学，是研究生物机体(微生物、植物、动物)的化学组成和生命现象中化学变化规律的一门科学。 2、分子量比较大的有机物，主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂肪。 二、填空题 1、生物体的物质组成、新陈代谢、生物分子的结构与功能 2、静态生物化学阶段、动态生物化学阶段、现代生物化学阶段 3、消化吸收、中间代谢、排泄 4、霍佩赛勒 5、鸟氨酸循环、三羧酸循环 6、参与物质代谢反应、是体内诸多物质的良好溶剂、维持体温相对恒定、物质分解产生的水是体内水的一个来源 三、单项选择题 1. A 2. B 3. A 4. D 5. D 第二章核酸的化学 一、名词解释 1、核苷 2、核苷酸 3、核苷多磷酸 4、DNA的一级结构 5、DNA的二级结构 6、核酸的变性 7、增色效应 8、T m 9、核酸的复性 10、减色效应 11、退火 12、淬火 13、核酸探针 14、DNA双螺旋结构的多态性 二、填空题 1、研究核酸的鼻祖是_________，但严格地说，他分离得到的只是。 2、等人通过著名的肺炎双球菌转化试验，证明了导致肺炎球菌遗传性状改变的转化因子是，而不是。 3、真核细胞的DNA主要存在于中，并与结合形成染色体。原核生物DNA主要存在于。 4、在原核细胞中，染色体是一个形状为的双链DNA；在染色体外存在的，能够自主复制的遗传单位是。 5、DNA的中文全称是，RNA的中文全称是；DNA中的戊糖是，RNA 中的戊糖是。 6、细胞质中的RNA主要包括三种类型，即、及，其中文全称分别是、 及。 7、组成核酸的基本结构单位是，其由、和3种分子组成。 8、核苷分子中，嘧啶碱基与戊糖形成键；而嘌呤碱基与戊糖形成键。 9、构成RNA和DNA的核苷酸不完全相同，RNA含有，DNA中相应的核苷酸是。 10、DNA分子相邻的两个核苷酸分子通过键相连，此键是由一个核苷酸分子的与相邻的核苷酸分子的相连形成。 11、GATCAA这段序列的写法属于缩写，其互补序列为。 12、1953年，和提出了DNA右手双螺旋结构模型。 13、稳定DNA结构的因素主要有、和。 14、一般说，核酸及其降解物核苷酸对紫外光产生光吸收的最大吸光波长为。 15、根据真核细胞组蛋白的比值不同，可将组蛋白分为五种,其中H2A、H2B、H3和H4各 分子聚合形成组蛋白聚体，其形状为。 16、如果每个体细胞的DNA量为6.4×109个碱基对，那么细胞内DNA的总长度是米。 动物生物化学习题库带 答案 TPMK standardization office【 TPMK5AB- TPMK08- TPMK2C- TPMK18】 动物生物化学习题库 班级 姓名 教师 汇编人：李雪莲 新疆农业职业技术学院动物科技分院 2016.2 教学单元一核酸与蛋白质化学 核酸化学 一、单选题 1、维持DNA分子中双螺旋结构的主要作用力是: A．范德华力 B．磷酸二酯键 C．疏水键 D．氢键 D 2、DNA的戊糖在哪个位置脱氧: A.l B.2 C.3 D.4 C 3、连接核苷与磷酸之间的键为: A.磷酸二酯键 B.糖苷键 C.氢键 D.磷酸酯键 D 4、核苷酸去掉磷酸后称为: A.单核苷酸 B.核苷 C.戊糖 D.碱基 B 5、核酸的基本组成成分是: A.组蛋白、磷酸 B.核糖、磷酸 C.果糖、磷酸 D.碱基、戊糖、磷酸 D 6、RNA分子中的碱基是: A.TCGU B.TAGU C.AGCU D.ATGC C 7、不参与DNA组成的是: A.dUMP B.dAMP C.dTMP D.dGMP A 8、稀有碱基主要存在于： A.mRNA C.rRNA D.DNA B 9、在DNA和RNA中都含有的是： A.腺苷二磷酸 B.环磷酸腺苷 C.磷酸 D.脱氧核糖 C 10、RNA代表： A.脱氧核糖核酸 B.核糖核酸 C.单核苷酸 D.核苷 B 11、属于戊糖的是： A.蔗糖 C.核糖 D.葡萄糖 B 12、核酸中不存在的碱基是： A.腺嘌呤 B.黄嘌呤 C.胞嘧啶 D.尿嘧啶 B 13、核酸一级结构的主要连接键是： A.肽键 B.氢键 C.磷酸二酯键 D.盐键 C 14、在DNA中，A与T间存在有： A.3个氢键 动物生物化学高升专网上作业题参考答案 第二章蛋白质化学 一、名词解释 1. 蛋白质一级结构：是指蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序。蛋白质的一级结构也称为蛋白质共价结构。 2. 蛋白质二级结构：是指多肽链主链本身通过氢键维系，盘绕、折叠而形成有规则或周期性空间排布。常见的二级结构元件有α–螺旋、β–折叠片、β–转角和无规卷曲。 3. 蛋白质三级结构：多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成特定的球状分子结构，称作三级结构。 4. 蛋白质四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的有特定三维结构的蛋白质构象称为蛋白质的四级结构。 5. 蛋白质变性：天然蛋白质，在变性因素作用下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生了异常的变化，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态），从而引起生物功能的丧失，以及物理、化学性质的改变。这种现象被称为蛋白质的变性。 6. 多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链。 7. 蛋白质的等电点：当溶液在某个pH时，蛋白质分子所带的正电荷和负电荷数正好相等，即净电数为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，此时的溶液的pH就是该蛋白质的等电点，用pI表示。二、判断题 1．×2．√3．√4．×5．×6．√7．√8．×9．×10．√ 11．√12．×13．×14．√15．√16．√17．√18．√19．×20．√21．√22．√ 三、选择题 1．D 2．B 3．A4．C 5．A6．D 7．D 8．C 9．B 10．D 11．D 12．D 13．C 14．C 15．D 16．A17．C 18．B 19．A20．B 21．A22．B 23．B 24．B 25．C 26．D 27．D 28．D 29．B 30．Ａ 31．D 32．D 33．D 34．B 四、问答题 1. 变性蛋白质有哪些表现？ 变性蛋白质主要有以下表现： （1）物理性质的改变：溶解度下降，有的甚至凝聚、沉淀；失去结晶的能力；特性粘度增加；旋光值改变；紫外吸收光谱和荧光光谱发生改变等。 （2）化学性质的改变：①变性以后被蛋白水解酶水解速度增加，水解部位亦大大增加，即消化率提高；②在变性之前，埋藏在蛋白质分子内部的某些基团，不能与某些试剂反应，但变性之后，由于暴露在蛋白质分子的表面上，从而变得可以与试剂反应；③生物功能的改变，抗原性的改变；生物功能丧失。2. 有哪些因素可使蛋白质变性？ 变性因素是很多，其中物理因素包括：热（60℃~100℃）、紫外线、X射线、超声波、高压、表面张力，以及剧烈的振荡、研磨、搅拌等；化学因素，又称为变性剂，包括：酸、碱、有机溶剂（如乙醇、丙 动物生物化学练习题(学生复习) 《动物生物化学》练习一 一、填空题（60×1分） 1、MHb、HbCO、HbCO2的中文名称分别是（1）高铁血红蛋白、（2）碳氧血红蛋白 和（3）碳酸血红蛋白。 2、哺乳动物成熟的红细胞没有（4）核、（5）线粒体和（6）内质网及高尔基体，不能进行（7）核酸、（8 ）蛋白质和（9 ）脂类的合成。它缺乏完整的（10）完整的三羧酸循环酶系，也没有（11）细胞色素电子传递系统，正常情况下，它所需的能量几乎完全依靠（12）糖酵解取得。 3、哺乳动物成熟的红细胞糖代谢绝大部分是通过（13）酵解，此外还有小部分通过（14）磷酸戊糖途径、（15）2，3-二磷酸甘油酸支路、及（16）糖醛酸循环。 4、正常红细胞把高铁血红蛋白还原为血红蛋白的方式有酶促反应和非酶促反应两种。在酶促反应中有两类高铁血红蛋白还原酶：一类需（17）NADH ，另一类需（18）NADPH ，（19）维生素C 及（20）GSH 还原高铁血红蛋白是非酶促反应。 5、肾脏是排出体内水分的重要器官，它的排尿量是受（21）垂体后叶分泌的（22）抗利尿激素控制的，该激素的分泌又被（23）血浆渗透压所控制。动物的排尿量有 10、许多重要的辅酶辅基，如（46）CoA 、（47）NAD＋和（48）FAD 都是腺嘌呤核苷酸衍生物，参与酶的催化作用。环核苷酸，如（49）cAMP 、（50）cGMP 作为第二信使参与细胞信号的传导。 11、嘌呤核苷酸从头合成是动物体合成嘌呤核苷酸的（51）主要途径。这它不是先合成（52）嘌呤环再与（53）戊糖、（54）磷酸结合，而是从（55） PRPP 开始。嘧啶核苷酸从头合成是首先形成（56）嘧啶环，然后再与（57）磷酸核糖相连。12、线粒体内产生的乙酰CoA可通过（58）柠檬酸-丙酮酸循环进入胞液参加脂肪酸合成，脂肪酸从头合成的酰基载体是（59）ACP ，在形成嘌呤核苷酸时，嘌呤碱基与戊糖之间通过（60 ）1’，9-CN键连接。 二、单项选择题（10×1分） 1、. TAC循环的第一步反应产物是（A）。 A. 柠檬酸 B. 草酰乙酸 C. 乙酰辅酶 A D. CO2 2. 肌肉中的能量的主要储存形式是下列哪一种（D）。 A．ADP B．磷酸烯醇式丙酮酸C．ATP 宁夏大学 2017年攻读博士学位研究生入学考试初试试题卷 考试科目：高级动物生物化学 适用专业：动物遗传育种与繁殖动物生产系统与工程 （不用抄题，答案写在答题纸上，写明题号，答案写在试题卷上无效） 一、Explain the Following Biochemical Terms in Chinese or in English(20分)， （每题4分) 1．Operon 2．hyperchromic effect 3．cis-acting element 4．salting out 5．citriate shuttle 二、简述题（40分）（每题10分） 1．举例说明核酸结构（构象）多态性及其生物学意义？ 2、胞浆中的NADH如何参加氧化磷酸化过程？试述其具体机制。 3．试述DNA复制的特点。 4．氨在血液中如何转运？ 三、论述题（40分） 1．论述糖的有氧氧化代谢途径、产能及生理意义。（20分） 2．如何利用蛋白质的性质进行蛋白质的分离纯化？（20分） 宁夏大学 2018年攻读博士学位研究生入学考试初试试题卷 考试科目：高级动物生物化学 适用专业：动物遗传育种与繁殖动物生产系统与工程 （不用抄题，答案写在答题纸上，写明题号，答案写在试题卷上无效） 一、简答题（共8小题，每小题8分，共64分） 1．比较蛋白质的变性与沉淀。（8分） 2．比较酶的别构调节与共价修饰。（8分） 3．肌肉内代谢产生的乳酸在肌肉内不能异生为糖，乳酸会产生积累，机体是如何处理的？简述代谢过程。（8分） 4．氨基酸一般分解代谢有哪些途径？产物是什么？哪条途径是氨基酸分解代谢的主要途径？为什么？（8分） 5.比较脂肪酸β氧化与生物合成的异同。（8分） 6.何谓基因文库？何谓cDNA文库？两者有何不同？（8分） 7.核酸有无营养价值？如果供给动物缺乏核酸的食物，动物能否生存？为什么？（8分） 8.分析DNA复制、修复和重组之间的关系。（8分） 二、论述题（共2小题，共36分） 1．以反刍动物为例，当机体处于低血糖生理状态时，三大营养物质的代谢关系如何？阐述代谢过程。（20分） 2．如何看待RNA功能的多样性？它的核心作用是什么？（16分） 第 1 章多肽和蛋白质 1. 蛋白质的定义:蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物 2. 天然氨基酸的种类和构型: 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外） 3. 多肽合成原理: 多肽的合成就是形成肽键的过程，即一个氨基酸（AA）氨基亲核进攻另一个氨基酸被活化的羧基部分，形成肽键。氨基酸的活性基团必须进行保护。 4. 化学合成多肽方法:肽键形成步骤: 制备部分保护的氨基酸，形成只有单一活性位点的氨基酸衍生物；将氨基保护的氨基酸羧基部分活化，形成活性中间体，再与自由氨基反应形成酰胺键；脱除氨基酸的保护基。 5.固相多肽合成步骤: 多肽的C端氨基酸通过linker键连到树脂上；脱除氨基上的临时保护基；与下一个氨基酸缩合；反复进行脱保护和缩合两个步骤；脱除半永久性保护基； 6. (EPL)表达蛋白连接及其优点: 利用蛋白质剪接技术是通过硫醇解离适当的突变蛋白质--内合太融合体生成重组蛋白硫脂，用于半合成形式的自然化学连接。由于蛋白硫脂通过重组表达得到，因此这种方法称为表白连接。优点：1.大范围蛋白翻译后修饰2.蛋白质中引入数量不限引入非天然氨基酸(应用) 2 核酸 1. DNA复性的定义:在适当条件下，变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。 增色效应：DNA变性时其溶液OD260增高的现象。核小体的组成:DNA：约200bp 组蛋白：H1 H2A H2B H3 H4 核苷酸的组成-------碱基、戊糖、磷酸原核生物细菌)--70S<50 S,30 S> rRNAs:23S,5S,16S. 真核哺乳生物:80S<60S,40S> 5S rRNA,28S rRNA,5.8S rRNA,18S rRNA tRNA的二级结构——三叶草形氨基酸臂DHU环反密码环额外环 TΨC环。 tRNA的三级结构——倒L形。 tRNA的功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。核酸体外的合成方法（1）核酸的PCR合成技术：一种在体外选择性的将DNA某个特定区域快速扩增的技术。2）核酸的固相合成技术。单体:核苷亚磷酰胺。原理：先将目标核酸链的3’端核苷固定在一个不溶性固相载体上，后沿3’-5’方向依次添加核苷酸至合成所需的长度，再将寡核苷酸链从固相载体上切下，并脱保护基。核酸适体: 一类有三维空间结构的单链核酸小分子，与特异靶分子相结合 ,对靶标分子识别有高度专一性和强亲和力，调节靶标分子的功能。适体的应用 : A.荧光修饰的适体用于药物分子的高通量筛选。B.本身可作为药物，适体可作肿瘤生长过程中重要功能蛋白质的直接抑制剂，做抑制癌症的相关靶蛋白。C.用于肿瘤分子成像及肿瘤相关蛋白检测。D用于发现小分子药物。核酶: 有催化功能的RNA分子，参与RNA及其前体的加工和成熟过程。肽核酸: 一类以中性酰胺键为骨架取代糖磷酸主链的DNA类似物。 RNA干扰（RNAi）原理 RNA（RNAi）干扰: 将与内源性mRNA编码区同源于的双链dsRNA导入细胞，该内源性mRNA发生降解，导致基因表达沉默的现象。作用机制: ①dsRNA被内切核酸酶Dicer切割成小片段（21-23bp）siRNA；②RNA聚合酶将siRNA解链③反义siRNA和酶形成RISC沉默复合物④RISC特异识别并切割mRNA⑤断裂mRNA降解糖的化学生物学天然寡糖的构型：寡糖:2-10个糖苷键聚合而成的化合物。糖动物生物化学试题
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