基础生物化学习题集

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第一章蛋白质化学

四、简答题

1、写出a-氨基酸的结构通式，并根据其结构通式说明其结构上的共同特点。答：

共同特点：羟基相邻的a碳原子（Ca）上都有一个氨基，因此称a-氨基酸。连接在a碳原子上的还有一个氢原子和一个可变的侧链，称R基，各种氨基酸的区别就在于R基不同。

2、在ph6.0时，对Gly、Ala、Glu、Lys、Leu、和His混合电泳，哪些氨基酸移向正极?哪些移向负极？哪些不移动或接近原点？

答：基本不动的： Gly、Ala、Leu

移向正极的： Glu

移向负极的： Lys、His

3、什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？答：蛋白质的空间结构包括二级、三级和四级结构，是蛋白质在空间的形象。关系：

①一级结构是蛋白质生物学功能的基础，空间结构与蛋白质的功能表现有关。

②蛋白质构象是其生物活性的基础，构象改变，其功能活性也随之改变。

③构象破坏功能丧失

4、以细胞色素c为例简述蛋白质一级结构与生物进化的关系。

答：研究细胞色素c和其它同源蛋白质的同源序列发现，两种同源蛋白质中不同氨基酸残基的数量与两个物种系统发生的差异性成正比。亲缘关系越近，其氨基酸组成的差异越小；亲缘关系越远，氨基酸组成的差异越大。

5、试述维系蛋白质空间结构的作用力。

答：一级结构主要是肽键连接的氨基酸序列，二级结构除了肽键还有以氢键为主的作用力，三、四级主要靠氢键、范德华力、疏水作用、盐键作用力。

6、血红蛋白有什么功能？它的四级结构是什么样的？肌红蛋白有四级结构吗？简述其三级结构要点。

答：血红蛋白的功能：红细胞中的血红蛋白和氧气亲和力强，可与氧气结合随血液运输到全身各处，供组织细胞进行有氧呼吸，同时，还能将组织细胞呼吸作用产生的二氧化碳送出体外。

四级结构的样子：由4个亚基组成，2个亚基为a，2个亚基为β。

肌红蛋白没有四级结构

肌红蛋白的三级结构：有段α-螺旋区，每个α-螺旋区含7～4个氨基酸残基，分别称为A、B、C…G及H肽段。有1～8个螺旋间区，肽链拐角处为非螺旋区，包括N端有2个氨基酸残基，C有5个氨基酸残基的非螺旋区。

五、问答题

1、为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？蛋白质元素组成有何特

点？

答：因为蛋白质是生命活动的主要承担者，其功能如下：①生物催化作用；②代谢调节作用；③免疫保护作用；④转运和贮存作用；⑤动力和支持作用；⑥控制生长和分化作用；⑦接受和传递信息作用；⑧生物膜的功能。

特点：结构特点由于组成蛋白质的氨基酸的种类、数目、排列次序不同,于是肽链的空间结构千差万别,因此蛋白质分子的结构是极其多样的.

2、试比较Gly、pro与其它氨基酸结构的异同，它们对多肽的二级结构的形成有何影响？

答：异同：Gly是脂肪族的AA 电中性,而且是唯一不显旋光异构性的AA

Pro则是在20种自然AA中唯一含有亚氨基的AA。

影响：,Gly由于分子较小所以常用于形成转角,Pro由于有独特的R基（杂环、亚氨基）,至使他也易于产生转角.

3、蛋白质水溶液为什么是一种稳定的亲水胶体？

答①蛋白质表面带有很多极性基因。

②蛋白质颗粒在非等电点状态时带有相同电荷，蛋白质颗粒之间相互排斥保持一定距离，不易沉淀。

4、为什么说蛋白质天然构象的信息存在于氨基酸顺序中。蛋白质的结构与功能之间有什么关系？

答：因为氨基酸分子的结构，大小，电荷不同，从而导致每种氨基酸分子能够带来的相互作用力不同；这种不同使得由不同氨基酸分子构成的蛋白质，在折叠过程中在各个节点上屈服于大小、方向不同的力，力作用的结果是形成了特殊的蛋白质构象。而如果氨基酸的顺序打乱了，在原来的节点上分子不一样了，带来的作用力大小和方向也变了，于是没有办法扭成原来的形状。

关系：蛋白质的结构决定了蛋白质的功能，不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能。

5、什么是蛋白质的变性？变性的机制是什么？举例说明蛋白质变性在实践中的应用。

答：蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。

变性的机制：强酸、强碱、剧烈搅拌、重金属盐类、有机溶剂、超声波等。

蛋白质的变性作用有许多实际应用：例如临床上用乙醇、煮沸、紫外线照射等消毒灭菌;日常生活中把蛋白质煮熟食用，便于消化等。

6、聚赖氨酸在ph7是呈无规则线团，在ph10时则呈a-螺旋；聚谷氨酸在ph7是呈无规则线团，在ph4时则呈a-螺旋，为什么？

答：多聚L–赖氨酸和L–谷氨酸的比旋随pH改变的原因是（构象改变）.

当多肽链形成α螺旋时,旋光度较正值方向改变（即右旋增加）.一条肽链能否形成α螺旋,与它的氨基酸组成和序列有极大的关系.R基小,并且不带电荷的多聚丙氨酸,在pH7的水溶液中能自发地卷曲成α螺旋.但是多聚赖氨酸在同样的pH 条件下却不能形成α螺旋,而是以无规卷曲形式存在.这是因为多聚赖氨酸在

pH7时R基具有正电荷,彼此间由于静电排斥,不能形成链内氢键.正是如此,在pH12时,多聚赖氨酸即自发地形成α螺旋.同样,多聚谷氨酸也与此类似.总结如下,随着pH升高,谷氨酸羧基离子化,多聚谷氨酸从α螺旋转变成无规线团,而赖氨酸氨基去质子化,多聚赖氨酸从无规线团转变成α螺旋.

7、多肽链片段是在疏水环境中还是在亲水环境中更有利于a-螺旋的形成，为什么？

答：疏水环境因为a螺旋需要形成链内氢键以维持其结构,若在亲水环境中则不利于链内氢键的形成,而与水分子形成氢键。

8、已知某蛋白质的多肽链的一些节段是a-螺旋，而另一些节段是β-折叠。该蛋白质的分子量为240000，其分子长5.06x10-5cm，求分子中α-螺旋和β-折叠的百分率（蛋白质中一个氨基酸平均分子量为120，每个氨基酸残基在a-螺旋中的长度0.15nm，在β-折叠中的长度为0.35nm）。

答：设x个螺旋y个折叠，120×（X+Y）=240000， 0.15×10-7 X +0.35×10-7 Y= 5.06×10-5，解方程就好，最后X=970，Y=1030

所以：a-螺旋的百分率为：970/2000x100%=48.5%

β-折叠的百分率为：1030/2000x100%=51.5%

9、计算ph7.0时，下列十肽所带的净电荷。

Ala-Met-Phe-Glu-Try-Val-Leu-Typ-Gly-Ile

答：在PH7.0时，只有Glu带一个负电荷，其他都是不带电的，所以这个十肽静电荷为-1.

第二章核酸化学

四、简答题

1、某DNA样品含腺嘌呤15.1%（按摩尔碱基计算），计算其余剪辑的百分含量。答：根据减基互补配对原则

A=T=15.1%

C=G=（1-15.1%）/2

结果是：

A(腺嘌呤)：15.1%

T(胸腺嘧啶): 15.1%

C（细胞嘧啶）: 34.9%

G（鸟嘌呤）: 34.9%

2、核酸为什么是两性电解质，且可纯化得到DNA的钠盐。

①核酸是由核苷酸组成的，核苷酸是两性解离物质。在多聚核苷酸链中，既含有呈酸性的磷酸基团，又有呈弱碱性的碱基，故为两性电解质，可发生两性解离。

②在pH为8左右的溶液中，DNA分子是带负电荷的，加一定浓度的NaCl，使Na+中和DNA分子上的负电荷，减少DNA分子之间的同性电荷相斥力，易于互相聚合而形成DNA钠盐沉淀。

六、问答题

1、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？

答：双螺旋结构特点：主链由两条反向平行的多核甘酸链组成,形成右手螺旋.主链在螺旋外侧,碱基在内侧.碱基对配对,A和T,C和G,满足Chargaff的当量的规律.DNA双螺旋结构的螺距为3.4nm,包含10个核苷酸,双螺旋的平均直径为

2nm.此外,DNA双螺旋中存在大沟和小沟

解释的生命现象：该模型揭示了DNA作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认了碱基配对原则，这是DNA复制、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息

传递和表达的分子基础。该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石

2、DNA和RNA的化学组成、分子结构和生理功能上的主要区别是什么？

答：DNA 双链双螺旋结构主要在细胞核内，少量存在于叶绿体，高尔基体中RNA 单链结构主要存在于细胞质中

DNA 组成成分腺嘌呤A（胸腺嘧啶T、鸟嘌呤G、胞嘧啶C）脱氧核糖核苷酸RNA 组成成分腺嘌呤A（尿嘧啶U、鸟嘌呤G、胞嘧啶C））核糖核苷酸

DNA 记录遗传信息、转录RNA的模板

RNA（mRNA）编码蛋白质

3、比较tRNA、rRNA和mRNA的结构和功能。

tRNA（转运RNA）：多数tRNA由70-90个左右的核糖核苷酸组成并折叠成三叶草形，作用是在蛋白质合成过程中运输氨基酸；

mRNA（信使RNA）：是由细胞核内的DNA转录来的，它携带遗传信息，在蛋白质合成时充当模板，决定肽链的氨基酸排列顺序；mRNA存在于原核生物和真核生物的细胞质及真核细胞的某些细胞器（如线粒体和叶绿体）中；

rRNA（核糖体RNA）：是核糖体的组成成分，它是3类RNA中相对分子质量最大的一类RNA，与蛋白质结合而形成核糖体，其功能是作为mRNA的支架，使mRNA 分子在其上展开，实现蛋白质的合成。

4、从两种不同细菌提取得DNA样品，其腺嘌呤核苷酸分别占其碱基总数的32%和17%，计算这两种不同来源DNA四种核苷酸的相对百分组成。两种细菌中哪一种是从温泉(64摄氏度）中分离出来的，为什么？

答：细菌Ⅰ：碱基组成A为32%，则T为32%，G为18%，C为18%

细菌Ⅱ：碱基组成A为17%，则T为17%，G为33%，C为33%

值高

细菌Ⅱ是从温泉(64℃)中分离出来的。原因是G+C=66%，DNA的T

m

5、计算（1）分子量为3x10*5的双股DNA分子的长度;(2)这种DNA一分子占有的体积；（3）这种DNA一分子占有的螺旋圈数。（一个互补的脱氧核苷酸碱基对的平均分子质量为618）

答：

概念：DNA 双螺旋直径2nm；螺旋一周包含10个碱基队；螺距为3.4nm；相邻碱基对平面的间距0.34nm.

先求脱氧核苷酸对数：3×105/618=485.44对

DNA长度：脱氧核苷酸对数×间距 485.44×0.34=165.05nm

体积：底面积乘高

底面积：3.14×[(2/2)的平方]=3.14平方纳米高:165.05nm

体积: 3.14×165.05=518.25立方纳米

圈数：核苷酸对数/螺距 485.44/10=48.54圈

6、用稀酸或高盐溶液处理染色质,可以使组蛋白质 与DNA解离,请解释。

答：这是因为染色质中的DNA和蛋白质在稀酸或高盐溶液中的溶解度不同，通过离心的方法可以分离DNA和蛋白质。

原理是利用了DNA和蛋白质在稀酸或高盐溶液中的溶解度不同。

7、真核mRNA和原核mRNA各有什么特点?

答：真核mRNA的特点：

(1)在mRNA5'-末端有“帽子结构”m7g(5')pppnm。

(2)在mRNA链的3'末端，有一段多聚腺苷酸(polya)尾巴。

(3)mRNA一般为单顺反子，即一条mRNA只含有一条肽链的信息，指导一条肽链的形成。

(4)mRNA的代谢半衰期较长(几天)。

原核mRNA的特点：

(1)5'-末端无帽子结构存在，3'-末端不含polya结构。

(2)一般为多顺反子结构，即一个mRNA中常含有几个蛋白质的信息。能指导几个蛋白质的合成。

(3)mRNA代谢半衰期较短 (小于10分钟) 。

第三章酶化学、维生素及辅酶

四、简答题

1、酶的抑制有哪些类型？

答：酶的抑制类型有不可逆抑制和可逆抑制。可逆抑制有竞争抑制、非竞争抑制和反竞争抑制。

2、测定酶活力时为什么要测量初速度?

答：在一般的酶促反应体系中,底物往往是过量的,测定初速度时,底物减少量占总量的极少部分,不易准确检测,而产物则是从无到有,只要测定方法灵敏,就可准确测定.因此一般以测定产物的增量来表示酶促反应速度较为合适.测初速度

的原因也是这个,因为只有在初速度下,才能保证底物过量,酶被完全饱和,如果你用反应中某一阶段的速度的话,很难保证底物还是过量的,因为你根本就不知道这种酶的反应速度到底有多快。

3、和非酶催化剂相比,酶在其结构上和催化机理上有什么特点?

答：酶催化剂具有高效和专一的特点。酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。但显然酶的催化能力远远大于非酶催化剂.一种酶催化一种反应，酶的3维空间结构决定它只能与特定的底物结合催化底物转化成产物。

五、简答题

1、简述酶作为生物催化剂与一般催化剂的共性及个性。

答：个性

①条件温和,多数在中性,温度为生物体温

②效率高,为无机催化剂的上万乃至上亿倍……

③专一性更强强

共性

①只改变反应速度,不改变反应限度和反应方向

一般为加快反应,减慢的叫负催化剂。

②反应前后催化剂总量不变。

2、影响酶促反应的因素有哪些?用曲线表示并说明它们各有什么影响?

答：①温度：酶促反应在一定温度范围内反应速度随温度的升高而加快；但当温度升高到一定限度时，酶促反应速度不仅不再加快反而随着温度的升高而下降。在一定条件下，每一种酶在某一定温度时活力最大，这个温度称为这种酶的最适温度。

②酸碱度：每一种酶只能在一定限度的pH范围内才表现活性，超过这个范围酶就会失去活性。

③酶浓度：在底物足够，其它条件固定的条件下，反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其它不利于酶发挥作用的因素时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。④底物浓度：在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度增加而加快，反应速度与底物浓度近乎：成正比，在底物浓度较高时，底物浓度增加，反应速度也随之加快，但不显著；当底物浓度很大且达到一定限度时，反应速度就达到一个最大值，此时即使再增加底物浓度，反应也几乎不再改变。

⑤抑制剂：能特异性的抑制酶活性,从而抑制酶促反应的物质称为抑制剂。

⑥激活剂：能使酶从无活性到有活性或使酶活性提高的物质称为酶的激活剂。

3、称取25mg蛋白酶配成25ml溶液,取2ml溶液测得含蛋白氮0.2mg,另取0.1ml 溶液测酶活力,结果每小时可以水解酪蛋白产生1500ug酪氨酸,假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1ug酪氨酸的酶量,请计算:(1)枚溶液的蛋白质浓度及比活。(2)每克酶制剂的总蛋白含量及总活力。

答：解：（1）蛋白浓度=0.2×6.25mg/2mL=0.625mg/mL；

（2）比活力=(1500/60×1ml/0.1mL)÷0.625mg/mL=400U/mg;

（3）总蛋白=0.625mg/mL×1000mL=625mg;

（4）总活力=625mg×400U/mg=2.5×105U。

4、试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。

答：共同点：抑制剂与酶通过非共价方式结合.

不同点：

（1）竞争性抑制抑制剂结构与底物类似,与酶形成可逆的EI复合物但不能分解成产物P.抑制剂与底物竞争活性中心,从而阻止底物与酶的结合.可通过提高底物浓度减弱这种抑制.竞争性抑制剂使Km增大,Km'=Km×（1+I/Ki）,Vm不变. （2）非竞争性抑制酶可以同时与底物和抑制剂结合,两者没有竞争.但形成的中间物ESI不能分解成产物,因此酶活降低.非竞争抑制剂与酶活性中心以外的基团结合,大部分与巯基结合,破坏酶的构象,如一些含金属离子（铜、汞、银等）的化合物.非竞争性抑制使Km不变,Vm变小.

5、试述敌百虫等有机磷农药杀死害虫的生化机理.

答：喷撒后被昆虫吸收，进入消化道，破坏其内脏，达到杀虫效果

6、什么是米氏方程,米氏常数的意义是什么?试求酶促反应速度达到最大反应速度的99%时,所需求的底物浓度(用Km表示)

答：米氏方程表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度（S）关系的速度方程，v＝VmaxS/（Km+S）。

米氏常数Km是酶促反应速度n为最大酶促反应速度值一半时的底物浓度。

所需浓度底物为：根据公式：V=VmaxS/(Km+S),V=99%Vm,得S=99Km

7、什么是同工酶?为什么可以用电泳法对同工酶进行分离?同工酶在科学研究和实践中有何应用？

答：同工酶是来源不同种属或同一种属,甚至同一个体的不同组织或同一组织,同一细胞中分离出具有不同分子形式,但却催化相同反应的酶。电泳的原理是在同一PH的缓冲液中,由于蛋白质分子量和表面所带电荷不同,其等电点也不同,故在电场中移动的速率不同而使蛋白质分离。由于同工酶理化性质、免疫学活性都不同,因此可以用电泳法分离。可以作为遗传标记用于分析。

8、酶降低反应活化能实现高效率的重要因素是什么?

答：酶加快反应速度主要靠降低反应的活化能,即底物分子达到活化态所需的能量。酶的催化机理主要有以下几点：（1）.邻近定向 (2).底物形变 (3).酸碱催化和共价催化 (4)微环境的作用

9、试述维生素与辅酶,辅基的关系。维生素缺乏症的机理是什么?

答：.维生素既不是构成组织细胞的原料，也不是体内能源物质。很多维生素是在体内转变成辅酶或辅基，参与物质的代谢调节。所有 B 族维生素都是以辅酶或辅基的形式发生作用的，但是辅酶或辅基则不一定都是由维生素组成的，如细胞色素氧化酶的辅基为铁卟啉，辅酶 Q 不是维生素等。

患维生素缺乏症的主要原因有：

①摄入量不足。可因维生素供给量不足，食物储存不当，膳食烹调不合理，偏食等而造成；

②吸收障碍。长期慢性腹泻或肝胆疾病患者，常伴有维生素吸收不良；

③需要量增加。儿童、孕妇、乳母、重体力劳动者及慢性消耗性疾病患者，未予足够补充；

④长期服用抗菌素，一些肠道细菌合成的维生素，如维生素 K 、维生素 PP 、维生素 B 6 、

生物素、叶酸等发生缺乏。

第四章糖代谢

四、简答题

1何谓三羧酸循环?它有何特点和生物学意义?

答:三羧酸循环定位于线粒体内膜上,从丙酮酸降解产生的乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始，经过一个环式反应讲乙酰基彻底氧化为二氧化碳并释放生命活动的主要能量。

特点：①.中间产物在循环中起到催化剂作用，即本身无量变。

②在三羧酸循环中,共有4次脱氢反应,脱下的氢原子以NADH+H+和FADH2的形式进入呼吸链,最后传递给氧生成水,在此过程中释放的能量可以合成ATP。

③乙酰辅酶A不仅来自糖的分解,也可由脂肪酸和氨基酸的分解代谢中产生。

④.三羧酸循环既是分解代谢途径,但又为一些物质的生物合成提供了前体分子。

生物学意义：三羧酸循环是机体获取能量的主要方式，是糖、脂肪和蛋白质三种主要有机物在体内彻底氧化的共同代谢途径，是体内三种主要有机物互变的联结机构。、

2、磷酸戊糖途径有何特点?其生物学意义何在?

答：特点:无ATP生成,不是机体产能的方式。

意义：①为核酸的生物合成提供5-磷酸核糖

②提供NADPH。

意义:1 补充糖酵解2 氧化阶段产生NADPH,促进脂肪酸和固醇合成。3 非氧化阶段产生大量中间产物为其它代谢提供原料。

3、为什么糖酵解途径中产生的NADH必须氧化成NAD+才被循环利用?

答：因为当3-磷酸甘油醛氧化为1,3-三磷酸甘油酸的时候反应中脱下的H必须为NAD+所接受才能生成NADPH和氢离子。

五、简答题、

1、糖酵解和发酵有何异同?糖酵解过程需要哪些维生素或维生素衍生物参与?

答：相同点：①都要进行以下三个阶段：葡萄糖——>1,6-二磷酸果糖；1,6-二磷酸果糖——>3-磷酸甘油醛；3-磷酸甘油醛——>丙酮酸.

②都在细胞质中进行.

不同点：通常所说的糖酵解就是葡萄糖——>丙酮酸阶段.

根据氢受体的不同可以把发酵分为两类：

①丙酮酸接受来自3-磷酸甘油醛脱下的一对氢生成乳酸的过程称为乳酸发酵. （有时也将动物体内的这一过程称为酵解.）

②丙酮酸脱羧后的产物乙醛接受来自3-磷酸甘油醛脱下的一对氢生成乙醇的过程称为酒精发酵.

糖酵解过程需要的维生素或维生素衍生物有：NAD+.

2、试述糖异生与糖酵解代谢途径的关系和差异。生物体通过什么样的方式来实现分解和合成代谢途径的单向性?

答：糖酵解途径是指细胞在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程。

糖异生：由简单的非糖前体（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为糖(葡萄糖或糖原)的过程.

所以糖异生是与糖酵解相反的过程.

在分解代谢途径中只要有一个（也可以2个或2个以上）单向反应即不可逆反应,就可实现分解代谢途径的单向性；同样,在合成代谢途径中只要有一个（也可以2个或2个以上）单向反应即不可逆反应,就可实现合成代谢途径的单向性.

3、为什么说三羧酸荀是糖,脂和蛋白质三大物质代谢的共通路?

答：三羧酸循环的底物是乙酰辅酶A,而糖和脂类在进行分解时的最终底物正是这个乙酰辅酶A.同时,三羧酸循环中间还有10步反应,每一步都可以接受外来的正确分子进入循环,这就为脱去氨基的氨基酸（即蛋白质分解后的产物）的进一步氧化提供了途径.需要进一步理解的是,这三类物质的代谢终产物都是二氧化碳和水（蛋白质要加上尿素）,而这正是三羧酸循环的作用：将含碳骨架氧化成二氧化碳和水.使用共同的途径,就可以减少参加不同反应所需要的酶,不仅可以减少细胞内蛋白质成分的混乱程度（实际上已经非常混乱了）,还可以减少表达这些蛋白质的压力（即需要的原料和酶）,更可以减小基因组的大小.所以,可以说,三羧酸循环是糖、脂、蛋白质的代谢共同通路.

4、试说明丙氨酸的成糖过程。

答：（1）丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸；

（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体,在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸,后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸;

（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1,6-双磷酸果糖;

（4）1,6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶-1催化生成6-磷酸果糖,在异构为6-磷酸葡萄糖;

（5）6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖

2、试述无氧酵解,有氧氧化及磷酸戊糖旁路三条糖代谢途径之间的关系。

答：（1）在缺氧情况下进行的糖酵解

（2）在氧供应充足时进行的有氧氧化

（3）生成磷酸戊糖中间代谢物的磷酸戊糖途径。

5、酿酒业是我国传统轻工业的重要产业之一,其生化机制是在酿酒酵母等微生物的作用下从葡萄糖代谢为乙醇的过程。请写出在细胞内葡萄糖转化为乙醇的代谢途径.

答：在某些酵母和某些微生物中，丙酮酸可以由丙酮酸脱羧酶催化脱羧变成乙醛，该酶需要硫胺素焦磷酸为辅酶。乙醛继而在乙醇脱氢酶的催化下被 NADH 还原形成乙醇。葡萄糖+2Pi+2ADP+2H+ 生成 2 乙醇+2CO2+2ATP+2H2O脱氢反应的酶： 3-磷酸甘油醛脱氢酶，醇脱氢酶底物水平磷酸化反应的酶：磷酸甘油酸激酶，丙酮酸激酶。

第五章能量代谢

四、简答题

1、简述化学渗透学说的主要内容，其最显著的特点是什么？

答：主要内容：

①催化定向：呼吸链的电子载体不对称地排列在线粒体内膜上，递氢体和电子载体是间隔交替排列的，催化反应是定向的。

②递氢体作用：递氢体有质子泵的作用，复合物Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ中的递氢体将H+从线粒体基质跨过内膜泵至内膜外侧空间，同时将电子（2e-）传给其后的电子传递体。

③质子驱动力：内膜对H+是不透性的，泵出内膜外侧的H+不能自由返回，从而在内膜的两侧形成跨膜的电化学势梯度，包括H+化学势梯度和电势梯度。这种质子浓度梯度，形成膜电位，好像电池两极的离子浓度差造成电位差而含有电能一样。因这种跨膜的质子电化学梯度即为推动ATP合成的原动力。

④ATP的合成：由于线粒体内膜对H+的不通透性，强大的质子流只能通过内膜上ATP合成酶专一的质子通道返回至基质。这样，驱使H+返回基质的质子驱动力为

ATP的合成提供了能量。

（2）特点：①由磷脂和蛋白多肽构成的膜对离子和质子具有选择性

②具有氧化还原电位的电子传递体不匀称地嵌合在膜内

③膜上有偶联电子传递的质子转移系统

④膜上有转移质子的ATP酶。

2、在体内ATP有哪些生理作用？

答：一、ATP是生物体的“能量通货”（最主要）

二、间接为信息传递提供原料

3.、何为能荷？能荷与代谢调节有什么关系？

答：能荷（energy charge)的定义为在总的腺苷酸系统中（即ATP,ADP和AMP

浓度之和）所负荷的高能磷酸基数量。

即能量负荷。

细胞所处的能量状态用ATP、ADP和AMP之间的关系式来表示，称为能荷。

当柠檬酸浓度高时说明体内物质代谢前体如丙酮酸充分，从而抑制糖酵解

同时体内ATP含量高说明能荷高体内能量充足也会抑制糖酵解进行。

4、何为高能化合物？举例说明生物体内有哪些重要的高能化合物。

答：高能化合物指体内氧化分解中，一些化合物通过能量转移得到了部分能量，把这类储存了较高能量的化合物，如三磷酸腺苷（ATP),称为高能化合物·它们是生物释放,储存和利用能量的媒介，是生物界直接的供能物质。

例如磷酸烯醇式丙酮酸，胺甲酰磷酸，乙酰辅酶A，1,3-二磷酸甘油酸，磷酸肌酸，乙酰磷酸，焦磷酸（PPi——2Pi），磷酸精氨酸，ATP，ADP等。

五、问答题

1、什么是生物氧化？有何特点？试比较体内氧化和体外氧化的异同。

答：生物氧化的特点是条件温和,多向反应,反应释放能量大

以葡萄糖为例

体外氧化需要点燃的剧烈条件,不需要酶的催化,释放能量1mol葡萄糖完全氧化为2807kJ/mol

但是体内氧化时完全分解1mol葡萄糖释放2870kJ/mol能量,比体外反应放出热量大

且只需要体温和酶条件就可正常进行

葡萄糖在体内的多向氧化,还可生成乳酸,但体外就不行了,不过体外不完全氧

化可以生成CO

2、ATP 为什么是生物体内最重要的高能化合物？

答：①ATP是生物体内最直接的能量来源。

②ATP在细胞中易于再生，所以是源源不断的能源。

③细胞内ATP和ADP相互转化的能量机制，是生物界的共性。

3、线粒体内膜上有哪几种电子传递链？

答：NADH氧化呼吸链： NADH→FMN→CoQ→Cyt b→Cyt c1→Cyt c→Cyt aa3→O2

琥珀酸氧化呼吸链：琥珀酸→FAD→CoQ→Cyt b→Cyt c1→Cyt c→Cyt aa3→O2 4、线粒体外产生的 NADH 是如何进入线粒体氧化的？

答：细胞质内的NADH是通过苹果酸-天冬氨酸穿梭途径进入线粒体开始进一步的氧化的.

首先,在胞浆中苹果酸脱氢酶与NADH作用生成苹果酸以及NAD+.

然后,第一个反向转运体将苹果酸从胞浆引入线粒体基质与此同时并将α-酮戊二酸从线粒体基质中导出到胞浆中.当苹果酸到达线粒体基质后,它被线粒体苹果酸脱氢酶转换成草酰乙酸,与此同时NAD+被其中的两个电子还原成NADH且氢离子被释放出来.

最后,NADH和线粒体中生成的NADH一样,将电子传递给NADH脱氢酶复合体,进入氧化电子链.

第六章脂质代谢

四、简答题

1、为什么摄入过多的糖容易长胖？

答：人体首先供能的物质在三大营养物质里是糖，当摄糖过多时，多余的糖分会转化为脂肪储存起来，而在三大营养物质的转化中，糖类可以大量地转化为脂肪，而脂肪却不能大量地转化为糖类，所以说摄入过多的糖容易长胖

2、写出 1 摩尔软脂酸在体内氧化分解成 CO2 和 H2O 的反应历程。计算产生的 ATP 摩尔数。

答：软脂酸耗两个ATP（其实是一个ATP变成了一AMP）活化为软脂酰-CoA进入线粒体,然后进行7次β-氧化后生成8个乙酰辅酶A、7个FADH2、7个NADH和7个质子.

一、其中7个FADH2可以经氧化呼吸链（在这里O2作为最终电子受体得到由FADH2经电子传递链传来的电子后被还原为H2O）氧化,得到7*1.5=10.5个ATP. 二、其中7个NADH可以经氧化呼吸链（在这里O2作为最终电子受体得到由NADH 经电子传递链传来的电子后被还原为H2O）氧化,得到7*2.5=17.5个ATP. 三、其中8个乙酰辅酶A进行三羧酸循环完全氧化（在这里生成CO2）后放出的FADH2与NADH再经氧化呼吸链（在这里O2作为最终电子受体得到由FADH2、NADH 经电子传递链传来的电子后被还原为H2O）氧化,总共能得到8*10=80个ATP. 所以总共可得到10.5+17.5+80-2（活化软脂酸时用的）=106个ATP.

3、请列出乙酰 COA 可进入的代谢途径。

答：①进入三羧酸循环被彻底氧化

②在油料种子萌发时进入乙醛酸循环进一步转变成植物萌发所需要的单糖

③合成脂肪酸和胆固醇

④参与乙酰化反应

⑤在肝脏线粒体中经生酮作用转化成酮体（β羟丁酸、乙酰乙酸、丙酮）

⑥TCA循环中产生α酮戊二酸、琥珀酸等用于氨基酸的合成

五、问答题

1、试比较饱和脂肪酸的β -氧化与从头合成的异同。

答：区别点从头合成β—氧化细胞中发生部位细胞质线粒体酰基载体ACP-SHCoA-SH二碳片段的加入与裂解方式丙二酰单酰CoA乙酰CoA电子供体或受体NADPHFAD、NAD+酶系七种酶和一个蛋白质组成复合物四种酶原料转运方式柠檬酸转运系统肉碱穿梭系统羟脂酰化合物的中间构型D-型L-型对二氧化碳和柠檬酸的需求要求不要求能量变化消耗7个ATP和14NADPH产生106个ATP 2、试述油料作物种子萌发是脂肪转化成糖的生物化学机理。

答：油料植物种子发芽时把脂肪转化为碳水化合物是通过乙醛酸循环来实现的。这个过程依赖于线粒体、乙醛酸体及细胞质的协同作用。

3、在人的膳食严重缺乏糖时（如进行禁食减肥的人群）为什么易发生酸中毒？酸中毒对人体有哪些危害？怎样急救酸中毒病人？

答：当患者胰岛素严重缺乏时，糖代谢紊乱急剧加重，这时，机体不能利用葡萄糖，只好动用脂肪供能，而脂肪燃烧不完全，因而出现继发性脂肪代谢严重紊乱：当脂肪分解加速，酮体生成增多，超过了组织所能利用的程度时，酮体在体内积聚使血酮超过2毫克%，即出现酮血症。即使我们所说的酸中毒。

对人体的危害：中度酸中毒则出现呼吸深快、精神不好、烦躁不安、嗜睡、恶心呕吐，口唇呈楼挑红色等，有时呼出的气体有烂苹果气味。重度酸中毒可出现高热、抽搐、神志不清，呈昏迷状态。

急救措施：口服中毒严禁催吐和洗胃，也不能用碳酸钠、碳酸氢钠中和，以免胃肠道胀气导致穿孔。应立即口服弱碱类溶液。急性吸入中毒迅速移离现场，给予5%碳酸氢钠溶液3 -5毫升，雾化吸入，每日2-3次。有条件的吸氧。

第七章氨基酸代谢

四、简答题

1、催化蛋白质降的酶有哪几类?它们的作用特点如何？

答：水解蛋白质的酶可分为两大类：肽酶和蛋白酶。

肽酶又叫肽链外切酶，只作用于多肽链的末端，依次将氨基酸一个一个地或两个两个地从肽链上分解下来。其中，作用于羧基末端肽键的肽酶，叫羧肽酶，作用于氨基末端肽键的肽酶，叫氨肽酶；

蛋白酶又叫肽链内切酶，作用于多肽链的内部，从而使多肽链变为许多小肽段。最后在肽酶的作用下进一步水解，最终变成各种游离氨基酸。

2、人类对氨基代谢的终产物是什么？鸟类对氨基代谢的终产物是什么？

答：人类对氨基代谢的终产物是尿素，鸟类对氨基代谢的终产物是尿酸水,二氧化碳

3、维生素 B 族中有哪些成员是与氨基代谢有关的？请简述之

答：FMN与FAD为L-氨基酸脱氢酶的辅基；转氨酶和脱羧酶的辅酶都是磷酸吡哆醛（B6）；四氢叶酸参与“一碳单位”的转移！

五、简答题

1、氨基酸脱氨后产生的氨和 a-酮酸有哪些主要的去路？

答：氨的去路：氨在体内虽不断产生,但又在不断地迅速地变成其他无毒性含氮物质.其主要去路有：

（1）合成尿素（2）合成谷氨酰胺3）可以氨基化其他的α-酮戊酸以变回另外一种α-氨基酸,这就是体内非必需氨基酸合成的途径.（4）合成其他含氮化合物如嘌呤碱和嘧啶碱等.

α-酮酸的去路：

（1）经还原加氨或转氨生成非必需氨基酸；

（2）经三羧酸循环转变成糖、脂肪或酮体.

2、在氨基代谢中。哪些氨基酸可形成草酰乙酸进入糖代谢途径？

答：在氨基酸代谢中，（天冬氨酸,天冬酰胺）可形成草酰乙酸进入糖代谢途径氨基酸：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，

3、述天冬氨酸彻底氧化分解成 CO2 和 H2O 的反应历程，并计算产生的 ATP 的摩尔数

答：天冬氨酸+α酮戊二酸--→（谷草转氨酶）草酰乙酸+谷氨酸谷氨酸

+NAD+H2O→(L 谷氨酸脱氢酶）α酮戊二酸+NH3+NADH 草酰乙酸+GTP→(Mg、PEP 羧激酶）PEP+GDP+CO2 PEP+ADP→(丙酮酸激酶）丙酮酸+ATP 丙酮酸+NAD+COASH → (丙酮酸脱氢酶系）乙酰 COA+NADH+H+CO2 乙酰 COA+3NAD+FAD+GDP+Pi+2H2O → (TCA 循环） 2CO2+COASH+3NADH+3H+FADH2+GTP ①耗 1ATP 生 2ATP

5NADH+1FADH2+1GTP=1ATP 净生成 1+2+2.5 × 5+1.5 × 1=15ATP ②耗

1ATP 生成 2ATP+3NADH+1FADH+1NADPH 净生成 1+2+2.5×4+1?5×1=12.5ATP 脱氢反应的酶：L谷氨酸脱氢酶（NAD+），丙酮酸脱氢酶系（CoA，TPP，硫辛酸，FAD，Mg2+），异柠檬酸脱氢酶（NAD+，Mg2+），a-酮戊二酸脱氢酶系（CoA，TPP，硫辛酸，NAD+，Mg2+），琥珀酸脱氢酶（FAD， Fe3+）苹果

酸脱氢酶，（NAD+）分）。（3 共消耗 1ATP，生成 2ATP、 5NADH和 1FADH，则净生成：-1+2+3×5+2×1＝18ATP

第八章核苷酸代谢

四、简答题

1、降解核酸的酶有哪几类？举例说明它们的作用方式和特异性。

答：解旋酶：有DNA解旋酶和RNA解旋酶,DNA解旋酶的作用是只作用于双链DNA 分子,使DNA双链打开,RNA解旋酶的作用是只作用于双链RNA分子,使RNA双链打开.聚合酶：有DNA聚合酶和RNA聚合酶,DNA聚合酶的作用是形成新的DNA分子,RNA聚合酶的作用是形成新的RNA分子。

2、核苷酸的合成包括哪两条途径？

答：从头合成途径和补救合成途径

3、脱氧核糖核苷酸合成途径？

答：脱氧核糖核苷酸是通过相应核糖核苷酸还原，以H取代其核糖分子中C2上的羟基而生成，而非从脱氧核糖从头合成。此还原作用是在二磷酸核苷酸(NDP)水平上进行的。

五、问答题

1、什么是限制性内切酶？有何特点？它的发现有何特殊意义？

答：限制性核酸内切酶是可以识别特定的核苷酸序列，并在每条链中特定部位的两个核苷酸之间的磷酸二酯键进行切割的一类酶，简称限制酶。根据限制酶的结构，辅因子的需求切位与作用方式，可将限制酶分为三种类型，分别是第一型（Type I）、第二型（Type II）及第三型（Type III）。Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA的甲基化，又催化非甲基化的DNA的水解；而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解。III型限制性内切酶同时具有修饰及认知切割的作用。

2、不同生物分解嘌呤碱的能力不同，写出三种嘌呤碱代谢排泄物的名称，分别指出它们是有哪些生物排出的。

答：嘌呤生物合成指核酸碱基成分的腺嘌呤和鸟嘌呤的生物合成。是鸟类和爬虫类排泄物尿酸的重要代谢过程,是通过许多细胞进行的。它是以与核糖磷酸相结

合的形态由氨(通过天冬氨酸,谷酰胺)、甘氨酸、甲酸和二氧化碳所合成。具有先合成肌苷酸,然后氧化成为尿酸的途径,并有AMP、GMP的合成支路。AMP可抑制PRPP向磷酸核糖胺的转化反应及肌苷酸和天冬氨酸的结合反应,而GMP前者反应和肌苷酸向黄嘌呤核苷酸的转化反应的抑制。

2、痛风病是由于什么形成过多导致？别嘌呤醇为什么可用来治疗痛风症？请

说明这种治疗方法的生化基础。

答：血液中尿酸长期增高是痛风发生的关键原因.人体尿酸主要来源于两个方面: (1)人体细胞内蛋白质分解代谢产生的核酸和其它嘌呤类化合物,经一些酶的作用而生成内源性尿酸.(2)食物中所含的嘌呤类化合物,核酸及核蛋白成分,经过消化与吸收后,经一些酶的作用生成外源性尿酸.

《痛风的治疗原则》假日欢聚饮食要节制,特别是不要过多进食水产品等含嘌呤高的食物.以往每每有人在饱食鱼,虾等美味后出现足踝,膝关节疼痛,到医院一检查,血液中尿酸含量明显增高,被诊断为患了痛风.

痛风是全身慢性代谢性疾病,因体内嘌呤代谢异常,血中的嘌呤代谢产物——尿酸含量增高所致.痛风一旦发生就无法治愈,所以要注意预防,最好的办法就是定期检查血尿酸浓度(每3个月一次),一旦发现血尿酸超过正常值,就要服用降尿酸药物,只要控制了高尿酸血症,痛风就不会发生.治疗痛风的总体原则是:

1)合理控制饮食;2)摄入充足的水分3)生活要有规律;4)适当参加体育活动;5)

采取有效的药物治疗;6)定期进行健康体检.

第九章核酸合成

四、简答题

1、为什么说 DNA 复制是半保留不连续复制？其重要的实验依据是什么？

答：半保留即母链DNA解开为两股单链,各自作为模板按碱基配对规律,合成与模板互补的子链。子代细胞的DNA,一股单链从亲代完整地接受过来,另一股单链则完全重新合成。半不连续复制是由于DNA双螺旋的两股单链是反向平行,一条链的走向为5'-3',另一条链为3'-5',DNA的两条链都能作为模板以边解链边复制方式,同时合成两条新的互补链。但是,所有已知DNA聚合酶的合成方向都是5’-3’,所以在复制是,一条链的合成方向和复制叉前进方向相同,可以连续复制,称为领头链;另一条链的合成方向与复制叉前进方向相反,不能顺着解链方向连续复制,必须待模板链解开至足够长度,然后从5‘-3’生成引物并复制子链。延长过程中,又要等待下一段有足够长度的模板,再次生成引物而延长,然后连接起来,这条链称随从链。因此就把领头链连续复制,随从链不连续复制的复制方式称为半不连续复制。

2、DNA 复制与 RNA 转录各有何特点？试比较之

答：相同点（1）都需要模板（2）都以三磷酸核苷酸为底物。（3）合成方向都是从5'——3'。

不同点：（1）转录不需引物。（2）只转录DNA分子中的一个片断。（3）双链DNA只有一条链具有转录活性。（4）哪个基因被转录与特定时间、空间、生理状态有关。（5）RNA聚合酶无校对功能。

3、DNA 复制的高度准确性是通过什么来实现的？

答：答：a.严格遵守碱基的配对规律。 B.在复制时对碱基的正确选择。 c.对复制过程中出现的错误及时校正

4、何谓反转录作用？它在医学上有何意义？

答：逆转录酶是一类存在于RNA病毒中具有RNA→DNA逆转录活性的特殊蛋白质.由它催化转录合成的DNA称为互补DNA(cDNA).

逆转录酶可用于RT-PCR,将RNA转变为DNA后扩增,以获得RNA的序列.

逆转录酶是多功能酶,具有RNA酶,连接酶,聚合酶活性.

5、简述真核生物 mRNA 的加工过程。、

答：信使RNA：真核生物编码蛋白质的基因以单个基因为转录单位,但有内含子,需切除.信使RNA的原初转录产物是分子量很大的前体,在核内加工时形成大小不等的中间物,称为核内不均一RNA(hnRNA).其加工过程包括：

1.5’端加帽子：在转录的早期或转录终止前已经形成.首先从5’端脱去一个磷酸,再与GTP生成5’,5’三磷酸相连的键,最后以S-腺苷甲硫氨酸进行甲基化,形成帽子结构.帽子结构有多种,起识别和稳定作用.

2.3’端加尾：在核内完成.先由RNA酶III在3’端切断,再由多聚腺苷酸聚合酶加尾.尾与通过核膜有关,还可防止核酸外切酶降解.

3.内部甲基化：主要是6-甲基腺嘌呤,在hnRNA中已经存在.可能对前体的加工起识别作用.

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五、简答题

1、试述记、基因工程的基本过程。

答：进行基因操作一般要经历四个基本步骤,也就是基因操作的“四步曲”. A、提取目的基因基因操作的第一步,是取得人们所需要的特定基因,也就是目的基因