生物化学名词解释和问答重点

生物化学名词解释和问答重点
生物化学名词解释和问答重点

名词解释

1)蛋白质变性:在某些物理或化学因素作用下,蛋白质得空间结构受到破坏,从而导致其

理化性质得改变与生物活性得丧失,称蛋白质变性。

2)蛋白质得一级结构:在蛋白质分子中,从N-端至C-端得氨基酸排列顺序及其连接方式

称为蛋白质得一级结构。

3)核苷酸:核苷或脱氧核苷中得戊糖得羟基与磷酸脱水后形成磷脂键,构成核苷酸或脱氧

核苷酸。

4)DNA得一级结构:指DNA分子中脱氧核苷酸从5’-末端到3’-末端得排列顺序。

5)维生素:一类维持人体正常生理功能所需得必需营养素,就是人体内不能合成或合成量

甚少,必须有食物供给得一类低分子有机化合物。

6)全酶:结合酶由蛋白质部分组成,前者称为酶蛋白,后者称为辅助因子,酶蛋白与辅助

因子结合后形成得复合物称为全酶。

7)酶得活性中心:酶分子中得必需基团在其一级结构上可能相差甚远,但肽链经过盘绕、

折叠形成空间结构,这些基团可彼此靠近,形成具有特定空间结构得区域,能与底物分子特异结合并催化底物转换为产物,这一区域称为酶得活性中心。

8)竞争性抑制作用:竞争性抑制剂(Ι)与酶得底物结构相似,可与底物分子竞争酶得活

性中心,从而阻碍酶与底物结合形成中间产物,这种抑制作用称为竞争性抑制作用。9)生物氧化:有机化合物在体内进行一系列氧化分解,最终生成CO2与H2O并释放能量得

过程称为生物氧化。

10)氧化磷酸化:代谢物脱下氢,经线粒体氧化呼吸链电子传递释放能量,偶联驱动ADT磷

酸化生成ATP得过程,称为氧化磷酸化。

11)底物水平磷酸化:在底物被氧化得过程中,底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键

(或高能硫酯键),由此高能键提供能量使ADP(或GDP)磷酸化生成ATP(或GTP)得过程称为底物水平磷酸化。此过程与呼吸链得作用无关,以底物水平磷酸化方式只产生少量ATP。

12)呼吸链:物质代谢过程中脱下成对氢原子(2H)通过多种酶与辅酶所催化得连锁反应逐

步传递,最终与氢结合生成水,同时释放能量,这个过程在细胞线粒体进行,与细胞呼吸有关,故将此传递链称为呼吸链。

13)无氧氧化:葡萄糖或糖原在无氧条件下分解成乳酸得过程,又称糖酵解。

14)有氧氧化:葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化分解成CO2与H2O释放大量能量得过程

15)糖异生:由非糖物质转变为葡萄糖或糖原得过程叫糖异生作用。

16)三羧酸循环:线在粒体中,乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸,然后经过一系列

得代谢反应,乙酰基被氧化分解,而草酰乙酸再生得循环反应过程。这一循环反应过程又称为柠檬酸循环或Krebs循环。

17)酮体:脂肪酸在肝细胞中β-氧化生成得乙酰CoA大部分缩合生成乙酰乙酸,β-羟丁酸,

与酮体,这三种物质统称为酮体。

18)必需脂肪酸:为人体生长所必需但有不能自身合成,必须从事物中摄取得脂肪酸。在脂

肪中有三种脂肪酸就是人体所必需得,即亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸。

19)脂肪酸得β-氧化:脂肪酸得β-氧化作用就是脂肪酸在一系列酶得作用下,在α碳原子

与β碳原子之间断裂,β碳原子氧化成羧基生成含2个碳原子得乙酰CoA 与比原来少2 个碳原子得脂肪酸。

20) 血桨脂蛋白:指哺乳动物血浆(尤其就是人)中得脂-蛋白质复合物。血浆脂蛋白可以把脂

类(三酰甘油、磷脂、胆固醇)从一个器官运输到另一个器官。

21)必需氨基酸:人体内有8种氨基酸不能合成,这些体内需要而又不能自身合成,必须有

食物供应。

22)互补作用:营养价值较低得蛋白质混合使用,则必需氨基酸可以互相补充而提高营养价

值,称为食物蛋白质得互补作用。

23)联合脱氨基作用:转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶联合催化使氨基酸得α-氨基脱下并产生游

离氨得过程,

24)复制:以亲代DNA为模版合成子代DNA得过程称为DNA得复制,通过复制将亲代得遗传

信息准确得传递给子代。

转录:以DNA为模版合成RNA得过程,

翻译:以mRNA为模板合成蛋白质得过程。

反转录:以RNA为模板,以四种dNTP为原料,在反转录酶得催化下,合成与RNA互补得DNA得过程。

25)核糖体循环:原核生物翻译过程包括起始、延长与终止,这三个阶段都在核糖体上完成,

即广义得核糖体循环,改循环指活化得氨基酸由tRNA携带至核糖体上,以mRNA为模板合成多肽链得过程,为蛋白质合成得中心环节。

26)挥发性酸:即碳酸,由蛋白质、糖类、脂类分解代谢产生得CO2 在红细胞内碳酸酐酶得

催化下与水结合生成得,随血液循环至肺部分解成CO2 呼出体外,故称挥发性酸,就是体内酸得主要来源。

27)非挥发性酸:即固定酸,体内蛋白质、糖类、脂类即核酸分解过程中产生得有机酸及无

机酸,如磷酸、乳酸、酮体、硫酸等,不能肺呼出,必需由肾随尿排出体外。

28)生物转化作用:非营养物质经过氧化、还原、水解与结合等反应,使其毒性降低、水溶

性与极性增强或活性改变,易于排出体外得过程。

29)胆色素:就是血红素在体内分解代谢得主要产物,包括胆绿素、胆红素、胆素原与胆素,

除胆素原外,其余均具有颜色,正常时随胆汁排出。

30)未结合胆红素(间接淡红素):此种胆红素在加入乙醇或尿素等破坏氢键后,才能与重

氮试剂生成偶氮化合物。

31)结合胆红素:胆红素Y蛋白复合物被转运至内质网,在内质网得胆红素-尿苷二磷酸葡

萄糖醛酸转移酶(UGT)得催化下,胆红素接受尿苷二磷酸葡萄糖提供得葡萄糖醛基,生成葡萄糖酸胆红素,又称结合胆红素。

32)黄疸:血浆中胆红素浓度超过34、2μmol/L(2mg/dl)时,可扩散进入组织引起皮肤、

粘膜、巩膜黄染得现象,称为黄疸。分为溶血性黄疸,由于红细胞破坏过多,造成血清未结合胆红素浓度过高所致;肝细胞性黄疸,由于肝细胞受损,其摄取转化与排泄胆红素能力降低所致;阻塞性黄疸,由于胆汁排泄通道受阻,致使结合胆红素逆流入血,造成血清结合胆红素升高所致。

问答:

1)蛋白质变性得特点及应用?

特点:变性后,溶解度降低,粘度增强,结晶能力消失,生物活性丧失,易被蛋白酶水解。应用:医学上消毒灭菌,防止蛋白质变性可以有效保存蛋白质制品(疫苗等)。

2)DNA与RNA得区别?

DNA RNA

相同点嘌呤碱 A、G A、G

嘧啶碱 C C

磷酸磷酸磷酸

不同嘧啶碱 T U

戊糖脱氧核糖核糖

双链单链

3)B族维生素与辅酶或辅基得关系及缺乏症?

4)CO与氰化物中毒得生化机理?

●CO进入机体后与HB结合,使氧不能结合血红蛋白,同时CO易与Cytaa3-Fe3+结合,阻

止电子传递,细胞不能摄取与利用氧,导致细胞窒息死亡而中毒,严重可危及生命。●氰化物易与Cytaa3-Fe3+结合,阻止电子传递,细胞不能摄取与利用氧,导致细胞窒息

死亡而中毒,严重可危及生命。

5)无氧氧化特点及生理意义?

特点:1、胞浆中进行,无氧参与,生成乳酸 2、只能发生不完全氧化分解,放能少

3、三步反应不可逆,催化这三步反应得酶(己糖激酶,磷酸果糖激酶-1,丙酮酸激酶)

4、红细胞糖酵解存在2,3-二磷酸甘油酸支路

意义:1、就是缺氧情况下得重要供能方式 2、成熟红细胞得主要功能方式 3、2,3-BPG 对红细胞带氧功能有重要意义 4、为机体其她物质得合成提供原料 5、某些组织细胞,如视网膜,睾丸,白细胞,肿瘤细胞等,即使在有氧条件下仍以糖酵解供能为主。

6)有氧氧化/三羧酸循环特点及生理意义?

特点:1、必须在有氧条件下进行 2、就是机体主要产能方式 3、反应不可逆(限速酶:柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系 4、必须不断补充中间产物

意义:1、机体获能得主要方式(三羧酸循环无此条) 2、三羧酸循环就是体内营养物质彻底氧化分解得共同通路 3、三羧酸循环就是体内物质代谢相互联系得枢纽

7)肌糖原补充血糖得过程?

肌糖原经酵解成乳酸,乳酸经血液运输到肝脏,经糖异生作用转化为肝糖原或葡糖糖。

8)长期饥饿或糖尿病时出现酮症酸中毒得生化机理?

长期饥饿或糖供应不足,血糖浓度下降/严重糖尿病时,血糖浓度上升,脂肪动员加强,脂肪酸氧化加强,生成得乙酰CoA增多,酮体生成得也增多,超过了肝外组织氧化利用酮体得能力形成酮血症,超过肾回收能力,形成酮尿症,造成酮症酸中毒。

9) 血浆脂蛋白组成,功能?

乳糜微粒(CM)CM :主要转运外源性TG 。

前β-脂蛋白、VLDL :主要转运内源性TG 。 β-脂蛋白、LDL :主要转运内源性胆固醇。 α-脂蛋白、HDL :主要转运肝外胆固醇入肝。 10) 血氨来源去路? 来源:1、氨基酸脱氢 2、肠道吸收(腐败作用产生氨,血中尿素渗入) 3、肾小管上皮细胞分泌氨 去路:1、在肝中合成尿素,由肾排出 2、重新合成氨基酸 3、合成其她含氮化合物 11) 肝昏迷生化机制? 肝功能损伤时,尿素合成障碍,血氨浓度增高,氨进入脑组织,与脑中α-酮戊二酸还原基化成谷氨酸,或与谷氨酸结合成谷氨酰胺,消耗能量,同时α-酮戊二酸减少,导致三羧酸循环与氧化磷酸化减弱,从而脑组织中ATP 生成减少,引起大脑功能障碍,严重引起昏迷。 12) 联合脱氨基特点,生理意义? 特点:1、能将氨基真正脱下 2、就是大多数组织脱氨基得主要形式(主要在肝、肾进行)

3、由两种酶催化(L-谷氨酸脱氢酶、转氨酶)

生理意义:过程可逆,能合成新得氨基酸。

13) 降血氨措施?

1、输入大量精氨酸

2、口服肠道抗生素,抑制肠菌,减少氨得来源

3、减少蛋白质摄入

4、口服酸性物质,减少酸得生成

14) 未结合胆红素 结合胆红素 常见其她名称 间接胆红素 直接胆红素 血胆红素 肝胆红素

游离胆红素

对细胞膜得通透性及毒性 大 小

与葡糖醛酸结合 未结合 结合

与重氮试剂反应 慢或间接反应 迅速、直接反应 水中溶解度 小 大

能否通过肾小球 不能 能 葡萄糖有氧氧化得ATP 生成

反 应 辅 酶 ATP 第 一 阶 段 葡萄糖 → 6 - 磷酸葡萄糖 - 1 6 - 磷酸果糖 → 1,6 - 双磷酸果糖 - 1 2 × 3 - 磷酸甘油醛 → 2 × 1,3 - 二磷酸甘油酸 NAD + 2 × 2、5 或 2 × 2 × 1 ,3 - 二磷酸甘油酸 → 2 × 3 - 磷酸甘油酸 2 × 1 2 × 磷酸烯醇式丙酮酸 → 2 × 丙酮酸 2 × 1 第二阶段 2 × 丙酮酸 → 2 × 乙酰 CoA 2 × 2、5 第 三

段 2 × 异柠檬酸 → 2 × α - 酮戊二酸 2 × 2、5 2 ×α - 酮戊二酸 → 2 × 琥珀酰 CoA 2 × 2、5 2 × 琥珀酰 CoA → 2 × 琥珀酸 2 × 1 2 × 琥珀酸 → 2 × 延胡索酸 FAD

2 × 1、5 2 × 苹果酸 → 2 × 草酰乙酸 NAD +

2 × 2、5 净生成 32( 或 30)ATP

NAD + NAD + NAD +

生物化学名词解释集锦

生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢

生物化学名词解释

生物化学:在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能:自发过程中能用于作功的能量。 两性离子:在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸:机体内不能合成,必需从外界摄取的氨基酸. 等电点:氨基酸氨基和羧基的解离度相等,氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构:多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域:蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构:在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构:由两条或两条以上的多肽链组成,多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,维持蛋白质空间结构的次级键被破坏,空间结构发生改变而一级结构不变,使生物学活性丧失。 蛋白质的复性:变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象,恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用:蛋白质分子表面水膜被破坏,电荷被中和,蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳:蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数:一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值,被称为沉降系数。 核酸的一级结构:四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性:高温、酸、碱等破坏核酸的氢键,使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性:变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应:变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应:复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值:核酸热变性的温度,即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。

(完整版)生物化学名词解释大全

第一章蛋白质 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 3.氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示。 4.稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。 5.非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12.氢键:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14.离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键。15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16.疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。 18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。 21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其

生化名词解释

生化名词解释 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid)3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis)24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds)3.不对称比率(dissymmetry ratio)4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect)10.减色效应(hypo chromic effect)11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure)13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization)15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity)3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy)14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1.生物氧化(biological oxidation) 2.呼吸链(respiratory chain) 3.氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)4.磷氧比P/O(P/O) 5.底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6.能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢

(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案

四、名词解释 1.两性离子(dipolarion) 2.米氏常数(Km值) 3.生物氧化(biological oxidation) 4.糖异生(glycogenolysis) 5.必需脂肪酸(essential fatty acid) 五、问答 1.简述蛋白质变性作用的机制。 2.DNA分子二级结构有哪些特点? 5.简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的? 四、名词解释 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.米氏常数(Km值):用Km值表示,是酶的一个重要参数。Km值是酶反应速度(V)达到最大反应速度(Vmax)一半时底物的浓度(单位M或mM)。米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响。 3.生物氧化:生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行,氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水,所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括:有机碳氧化变成CO2;底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水;在有机物被氧化成CO2和H2O的同时,释放的能量使ADP转变成ATP。 4.糖异生:非糖物质(如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等)转变为葡萄糖的过程。 5.必需脂肪酸:为人体生长所必需但有不能自身合成,必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的,即亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸。 五、问答 1. 答: 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键,此外,二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时,蛋白质的空间构象即遭到破坏,引起变性。 2.答: 按Watson-Crick模型,DNA的结构特点有:两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕;碱基位于结构的内侧,而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧,通过磷酸二酯键相连,形成核酸的骨架;碱基平面与轴垂直,糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋;双螺旋的直径为2nm,碱基堆积距离为0.34nm,两核酸之间的夹角是36°,每对螺旋由10对碱基组成;碱基按A=T,G≡C配对互补,彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力;双螺旋结构表面有两条螺形凹沟,一大一小。

生物化学名词解释

生物化学名解解释 1、肽单元(peptide unit):参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成了肽单元,它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点,两个肽平面可经Cα的单键进行旋转,N—Cα、Cα—C是单键,可自由旋转。 2、结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,具有独立的生物学功能,大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基,若用限制性蛋白酶水解,含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域,但各结构域的构象基本不变。 3、模体(motif):在许多蛋白质分子中,二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊功能,如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏,不涉及一级结构中氨基酸序列的改变,变性的蛋白质易沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI):当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,蛋白质所带的正负电荷相等,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶(enzyme):酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸,通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶,寡聚酶,多酶体系和多功能酶,酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡,只是通过降低活化能加快反应的速度。(不考) 7、酶的活性中心 (active center of enzymes):酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物,使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性,催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes):一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合,使酶构象改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶,使酶发生变构效应的物质,称为变构效应剂,包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes):在其他酶的催化作用下,某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,此过程称为共价修饰。主要包括:磷酸化—去磷酸化;乙酰化—脱乙酰化;甲基化—去甲基化;腺苷化—脱腺苷化;—SH与—S—S—互变等;磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation):有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键,使构象发生改变,表现出酶的活性,此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活,实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶(isoenzyme isozyme):催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构,理化性质,以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列,底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码,同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中,它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis):在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(糖的无氧氧化)。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段,1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化,净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式;某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis):是指从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖

生物化学 名词解释问答题整理

名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点(pI)】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH, 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等,呈电中性,在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度(Tm)】又称解链温度, DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的,在这一范围内,紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。(最大值是完全变性,最大值的50%则是双螺旋结构失去一半)融解温度依DNA种类而定,核苷酸链越长,GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后,DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。(教材) 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”,是指必需基团(上述)在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的,能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数(Km)】 在酶促反应中,某一给定底物的动力学常数(由反应中每一步反应的速度常数所合成的)。根据米氏方程,其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质(如氨基酸、丙酮酸、甘油)转变成糖(如葡萄糖,糖原)的过程,对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中,肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下,葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程(生成少量ATP) 【酮体】

生化名词解释

核酸的增色效应:核酸变性后,在260nm处的吸收值上升的现象。 核酸的减色效应:当变性的DNA经复性以重新形成双螺旋结构时,其溶液的A260值则减小,这一现象称为减色效应。 核酸的TM值:加热变性使DNA双螺旋结构丧失一半时的温度。 DNA的双螺旋:DNA的两条链围着同一中心轴旋绕而成的一种空间结构。 核酸分子杂交:两条来源不同但有核苷酸互补关系的DNA单链分子之间,或DNA 单链分子与RNA分子之间,在去掉变性条件后,互补的区段能够复性形成双链DNA分子或DNA/RNA异质双链分子。 核小体:真核生物染色质的基本结构单位,是DNA绕组蛋白核心盘旋所形成的串珠结构。 退火:热变性的DNA在缓慢冷却得条件下,两条单链再重新结合恢复双螺旋结构,这种复性叫退火。 核酸变性:天然核酸双螺旋区的氢键断裂,变成单链,但并不涉及共价键断裂的现象。 核酸复性:变性的DNA在适当的条件下,可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构,使其物理.化学性质及生活活性得到恢复的过程。 必需氨基酸:人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要,必须从食物中摄取的氨基酸。 氨基酸的等电点:使氨基酸静电荷为零时溶液的PH值。 蛋白质的变性:蛋白质受到某些理化因素的影响,其空间结构发生改变,蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失,但未导致蛋白质一级结构改变的现象。 蛋白质的复性:高级结构松散了的变性蛋白质通常在除去变性因素后,可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象,恢复原有的理化性质和生物活性的现象。 盐析:加入大量的中性盐使蛋白质沉淀析出的现象。 盐溶: 球蛋白溶于稀得中性盐溶液,其溶解度随稀盐溶液浓度增加而增大的现象。 同源蛋白质:不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 蛋白质的一级结构:多肽链内氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序,是蛋白质最基本的结构。 蛋白质的二级结构:多肽链主链的折叠产生由氢键维系的有规律的构象。 蛋白质的三级结构:由二级结构元件构建成的总三维结构。 蛋白质的四级结构:由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成,有特定三维结构的蛋白质构象。 蛋白质的超二级结构:蛋白质中相邻的二级结构单位组合在一起,形成有规律的在空间上能辨认的二级结构的组合体。 结构域:多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构局部折叠区,是相对独立的紧密球状实体。 辅酶:与酶蛋白结合较松弛。用透析法能够除去的小分子有机物。 辅基:与酶蛋白结合较紧密,常以共价键结合,透析不能除去的小分子有机物及金属离子。 酶活力:在一定条件下所催化的某一化学反应速度的快慢,即酶促反应的能力。酶的活性中心:指必需基团在一级结构上可能相距遥远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。米氏常数:酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 激活剂:能提高酶活性的物质 抑制剂:引起抑制作用的物质。 不可逆抑制:抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力丧失,不能用透析,超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。 可逆抑制剂:酶与抑制剂非共价地可逆结合,当用透析,超滤等方法除去抑制剂剂后酶的活性可以恢复。 别构酶:具有别构效应的酶 同工酶:催化相同的化学反应,但其蛋白质分子结构,理化性质和免疫能力等方面都存在明显差异的一组酶。 酶原激活:酶原转变为有活性的酶的过程。 单体酶:一般仅有一条多肽链。 寡聚酶:酶蛋白是寡聚蛋白质,由几个至几十个亚基组成,以非共价键连接。多酶复合体:由几个酶靠非共价键嵌合而成 诱导契合:当酶分子与底物分子接近时,酶分子受底物分子诱导,其构象发生有利于与底物结合的变化,酶与底物在此基础上互补契合进行反应。 糖酵解:是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随ATP生成的一系列反应。 底物水平磷酸化:产生ATP等高能分子的方式。 回补反应:酶催化的,补充柠檬酸循环中代谢产物供给的反应。 激酶:从高能供体分子转移到特定靶分子的酶。 糖的异生作用:由非糖前体合成葡萄糖的过程。 呼吸链:一系列的氢和电子传递体称为呼吸链。 氧化磷酸化:氧化与磷酸化的偶联作用称为氧化磷酸化。 生物氧化:有机分子在生物细胞内氧化分解,最终生成二氧化碳和水,并释放能量的过程。 能荷:在总腺苷酸系统中所负荷的高能磷酸基的数量。 磷氧比:消耗的无机磷酸的磷原子数与消耗分子氧的氧原子数之比。 解偶联剂:抑制偶联磷酸化的化合物。 高能磷酸化合物:分子中含有磷酸基团,被水解下来时释放出大量的自由能,这类高能化合物加高能磷酸化合物。 电子传递抑制剂:能够阻断呼吸链中某部位电子传递的物质。 必需脂肪酸:机体生命活动必不可少,但机体自身又不能合成,必需由食物供给的多不饱和脂肪酸。β—氧化:脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β碳原子上进行氧化,碳链逐次断裂,每次断下一个二碳单位。 α—氧化:在α碳原子上发生氧化作用,分解出二氧化碳,生成缩短了一个碳原子的脂肪酸。 ω—氧化:脂肪酸的ω端甲基发生氧化,先转变为羟甲基,继而在氧化成羧基,从而形成α,ω—二羧酸的过程。 酮体:在肝脏中,脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸,β—羟基丁酸及丙酮三者统称为酮体。 生物固氮:是微生物,藻类和与高等生物共生的微生物通过自身的固氮酶复合物把分子氮变成氨的过程。 氨的同化:把生物固氮和硝酸盐还原形成的无机态NH3,进一步同化转变成含氮有机物的过程。 一碳单位:在代谢过程中,某些化合物可以分解产生具有一个碳原子的基团。生糖氨基酸:能通过代谢转变成葡萄糖的氨基酸。 生酮氨基酸:分解代谢过程中能转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸。 联合脱氨基作用:转氨基作用与氧化脱氨基作用配合进行的脱氨基作用。 复制:以亲代DNA分子的双链为模板,按照碱基互补配对原则,合成出与亲代DNA分子完全相同的两个双链DNA分子的过程。 转录:以DNA分子中一条链为模板,按碱基互补配对原则,合成出一条与模板DNA链互补的RNA分子的过程。 翻译:在mRNA指令下,按照三个核苷酸决定一个氨基酸的原则,把mRNA上的遗传信息转化成蛋白质中特定的氨基酸序列的过程。 半保留复制:每个子代DNA分子中有一条链来自亲代DNA,另一条链是新合成的。这样的复制方式叫半保留复制。 Klenow片段:保留5’→3’聚合酶和3’→5’外切酶活力的片段。 复制子:独立复制的单位叫复制子。 前导链:以3’→5’走向的亲代链为模板,子代链就能连续合成,这条链叫前导链。 后随链:以5’→3’走向的亲代链为模板,子代链按5’→3’的方向不连贯的合成许多小片段,然后由DNA聚合酶Ⅰ切除小片段上的RNA引物,填补片段之间的空缺,最后由连接酶把它们连接成一条完整的子代链,这条链叫后随链。半不连续复制:在复制叉上新生的DNA链一条按5’→3’的方向连续合成;另一条按5’→3’的方向不连续合成,因此叫半不连续复制。 冈崎片段:后随链合成的较小的DNA片段叫冈崎片段。 逆转录:以RNA为模板合成DNA的过程。 转化:一个嘌呤碱基被另一个嘌呤碱基置换或一个嘧啶碱基被另一个嘧啶碱基置换。 颠换:一个嘌呤碱基被嘧啶碱基置换或一个嘧啶碱基被嘌呤碱基置换。 启动子:转录起始的特殊序列。 终止子:控制转录终止的部位。 基因工程:在分子水平上利用人工方法对DNA进行重组的技术。 模板连(反义链,负链):在一个转录单位中,双链DNA分子中作为模板被转录的一条链。 编码链(有义链,正链):与模板链互补的DNA链。 遗传密码:DNA中或(mRNA)中的核苷酸序列与蛋白质中氨基酸序列之间的对应关系。 密码子:mRNA上每3个相邻的核苷酸编码蛋白质多肽链的一个氨基酸,这三个核苷酸就称为一个密码子。 简并性:同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象。 同义密码子:对应同一种氨基酸的不同密码子。 多核糖体:由一个mRNA分子与一定数目的单个核糖体结合而成的念珠状的结构。氨基酸的活化:氨基酸与tRNA相连,形成氨酰-tRNA的过程。 SD序列:原核生物mRNA起始的AUG序列上有10个左右的位置通常含有一段富含嘌呤碱基的序列,与原核生物16SrRNA的3’端的嘧啶碱基进行互补配对,以帮助从起始AUG处开始翻译。 关键酶(标兵酶):催化限速步骤的酶。 反馈抑制:在系列反应中对反应序列前头的标兵酶发生的抑制作用,从而调节整个系列反应速度。 前馈激活:在一系列,前面的代谢物可对后面的酶起激活作用。 单价反馈抑制;指一个单一代谢途径的末端产物对催化关键步骤的酶活性,通常是第一步反应酶活性的抑制作用。 二价反馈抑制:在分支代谢途径中,催化共同途径第一步反应的酶活性可以被两个或两个以上的末端产物抑制的现象。 顺序反馈抑制:分支代谢途径中的两个末端产物,不能直接抑制代谢途径中的第一个酶,而是分别抑制分支点后的反应步骤,造成分支点上中间产物的积累,这种高浓度的中间产物再反馈抑制第一个酶的活性。 协同反馈抑制:在分支代谢途径中,几种末端产物同时都过量,才对途径中的第一个酶具有抑制作用。若某一末端产物单独过量则对途径中的第一个酶无抑制作用。 累积反馈抑制:在分支代谢途径中,任何一种末端产物过量时都能对共同途径中的第一个酶起抑制作用,而且各种末端产物的抑制作用互不干扰。 同工酶反馈抑制:第一个限速步骤由一组同工酶催化,分支代谢的几个最终产物往往分别对其中一个同工酶发生抑制作用,从而起到与累积的反馈抑制相同的效应。 操纵子:在细菌基因组中,编码一组在功能上相关的蛋白质的几个结构基因,与共同的控制位点组成的一个基因表达的协同单位。 衰减子:位于结构基因上游前导区调节基因表达的功能单位,前导区转录的前导mRNA通过构象变化终止或减弱转录。

生物化学名词解释完全版

第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2~16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构

生物化学名词解释完整版

生物化学名词解释完全版 第一章 1,氨基酸(amino acid ):是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在 a -碳上。 2, 必需氨基酸(esse ntial ami no acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需 要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(non esse ntial ami no acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point ):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH 值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction ):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。 6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。8,蛋白质一级结构(primary structure )指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相和固定相(可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分 开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column )使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11, 透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography ):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis ):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小,而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pl)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶 电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE (按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 19,Edman 降解(Edman degradation ):从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein ):来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。

生物化学名词解释

名词解释 1. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示。2.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 3.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 4.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 5.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 6.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 7.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 8.凝胶电泳:以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。9.层析:按照在移动相(可以是气体或液体)和固定相(可以是液体或固体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10. 碱基互补规律:在形成双螺旋结构的过程中,由于各种碱基的大小与结构的不同,使得碱基之间的互补配对只能在G.C(或C.G)和A.T(或T.A)之间进行,这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律。 11. 反密码子:在tRNA 链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 12. 顺反子:基因功能的单位;一段染色体,它是一种多肽链的密码;一种结构基因。 13. 核酸的变性、复性:当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时,其中的氢键便断开,双链DNA 便脱解为单链,这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下,分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。14. 退火:当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时,它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构,这现象称为“退火”。 15. 增色效应:当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm 处的吸收

相关文档
最新文档