生物化学名词解释

蛋白质

1.等电点（pI）:当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电

荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI)。

2.肽键和肽链:肽是由一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基脱水缩合而形成的化合物，氨基酸之间脱水缩合后形成的共价键成为肽键。

3.肽平面及二面角：两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα为定点而旋转，绕Cα-N 键旋转的角度称φ角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。φ和ψ称作二面角，亦称构象角。

4.一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构

(primary structure)。这是蛋白质最基本的结构，它内寓着决定蛋白质高级结构和生物功能的信息。

5.二级结构：蛋白质的二级结构（secondary structure）指肽链主链不同区段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，是蛋白质结构的构象单元．主要有以下类型：(１) α－螺旋（α－helix）(２) β－折叠（β-pleated sheet）(３) β－转角（β-turn）(４) 无规则卷曲（nonregular coil）

6.三级结构：多肽键在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使α－螺旋、β－折叠片、β－转角等二级结构相互配置而形成特定的构象。

7.四级结构：四级结构是指由相同或不同的称作亚基（subunit）的亚单位按照一定排布方式聚合而成的蛋白质结构，维持四级结构稳定的作用力是疏水键、离子键、氢键、范得华力。亚基本身都具有球状三级结构，一般只包含一条多肽链，也有的由二条或二条以上由二硫键连接的肽链组成。

8.超二级结构：蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个α－螺旋或β－折叠或β－转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构

9.结构域：在二级结构的基础上，多肽进一步卷曲折叠成几个相对独立、近似球形的三维实体，再由两个或两个以上这样的三维实体缔合成三级结构，这种相对独立的三维实体称为结构域。

10.蛋白质变性与复性：蛋白质各自所特有的高级结构，是表现其物理性质和化学特性以及生物学功能的基础。当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化，这种现象称为变性作用（denaturation）

蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活

性，这种现象成为复性（renaturation）。

11.分子病：指由于遗传基因突变导致蛋白质分子中某些氨基酸序列的改变，从而造成蛋白质功能发生变化的一种遗传病。

12.肽：肽是由一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基脱水缩合而形成的化合物

螺旋：蛋白质的α螺旋，每圈螺旋包括个氨基酸残基，螺距为，相当于每个氨基酸残基绕螺旋轴旋转100°，沿轴上升，其中指每圈螺旋包括个氨基酸残基，的右下角13表示氢键密闭的环内含有13个原子。

1、试比较核酸、蛋白质一级结构的异同，写出各自基本结构单位的通式

相同:虽然二者在组成上差异很大,但在构成方式上却很相似,主要表现在①都是由基本结构单位通过特定的共价键连接而成的大分子，②各自的主链都是不变成分，可变成分在侧链上。

2、简述研究核酸、蛋白质一级结构的意义。

生物的遗传信息储存于DNA的核苷酸序列中，蛋白质的一级结构是由相应的DNA序列决定的，每一种蛋白质分子所具有的特定的一级结构又决定了其高级结构和生物学功能，也就表现出特定的生命现象。因此，研究核酸、蛋白质的一级结构可破译生命的密码，是在分子水平认识生命的突破口。

核酸

1.变性和复姓：变性：在物理、化学因素影响下，DNA碱基对间的氢键断裂，双螺旋解开，这是一个是跃变过程，伴有A260增加（增色效应）,DNA的功能丧失。

复性：在一定条件下，变性DNA 单链间碱基重新配对恢复双螺旋结构，伴有A260减小（减色效应）,DNA的功能恢复。

2.分子杂交：不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成局部双螺旋区，称核酸分子杂交（hybridization）

3.增色效应和减色效应：由于DNA在260nm处的最大吸收值与其碱基有关，当

DNA处于双螺旋结构时其碱基藏于内侧，但它变性时由于双螺旋解开，碱基外露，导致260nm紫外吸收值增加，这一现象成为增色效应。

减色效应：通常指变性的DNA在重新形成双螺旋结构时，其在

260nm处的吸收值不断降低的现象。

4.回文结构：双链DNA中含有的两个结构相同、方向相反的序列称为反向重复序列，也称为回文结构。

：DNA的变性发生在一个很窄的温度范围内，通常把热变性过程中A260达到最大值一半时的温度称为该DNA的熔解温度，用Tm表示。

:3',5'-环腺苷酸，其结构为：

定律：1.以摩尔含量表示，不同来源的

DNA 都存在着这种关系，即A=T 和C=G ；

2.不同生物的DNA 的碱基组成有很大的差

异，可用不对称比率：（A+T)/(C+G)表示。亲缘关系相近的生物，其DNA 的碱基组成相近，即不对称比率相近；3.嘌呤碱基的总和与嘧啶碱基的总和相等。

酶

1.活性中心：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心（active center ）或活性部位（active site ），参与构成酶的活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团为酶分子的必需基团。

2.全酶：由蛋白质和非蛋白质分子组成，其中蛋白质部分称为脱辅基酶蛋白，简称酶蛋白；非蛋白质部分称为辅（助）因子，二者结合称为全酶。即全酶=脱辅基酶蛋白+辅助因子。

3.酶原：在体内处于无活性状态的酶前身物

4.活力单位：酶的活力是指酶催化一定化学反应的能力。通常用最适条件下酶所催化的某一化学反应的速率来衡量酶活力的大小。酶单位一umit （U ）或katal （Kat ）来表示。U 的定义是一定时间内将一定量的底物转化为产物的量（IU: 1μmoL 变化量 / 分钟）；Kat 表示在最适反应条件（25℃，最适离子强度和pH ，最适底物浓度等），每秒钟催化1mol 底物转化为产物的量。

5.比活力：酶的比活力为每毫克总蛋白质所含有的酶活力单位数。以酶的活力单位/mg 蛋白质表示。

6.米氏方程： ：Km 是米氏常数，Km 是当酶促反应达到最大反应速率 一半是所对应的底物浓度。单位一般用mol/L 或mmol/L 表示。Km 可以近似地反应酶

对底物的亲和力，Km 越小，则对底物的

亲和力越大；Km 值是酶的特征性常数之一。 8.诱导契合：1.酶的构象和底物的分子构象并不匹配。2.当底物分子和酶分子相靠近时，酶分子会诱导底物分子发生改变使其成为与酶分子相适应的构象，同时底物分子也会诱导酶分子改变为适合底物分子的构象。3.当产生产物后产物脱落，酶分子构象又恢复原样。

9.变构效应：有些酶分子表面除了具有活性中心外，还存在被称为调节位点（或变构位点）的调节物特异结合位点，调节物结合到调节位点上引起酶的构象发生变化，导致酶的活性提高或下降，这种现象称为别构效应（allosteric effect ）,具有上述特点的酶称别构酶[][]S K S V v m +=

m ax 121k k k K m +=-

（allosteric enzyme）。

：即核酶，酶是由生物体产生的、具有高度催化效率和高度特异性的生物催化剂，其中有核酸（RNA）组成的称为核酶。

11.辅酶和辅基：辅酶是辅助因子与酶蛋白以非共价键方式结合的复合酶。辅基是辅助因子与酶蛋白以共价键的方式结合的复合酶。

12.固定化酶：将水溶性酶用物理或化学方法处理，固定于高分子支持物(或载体)上而成为不溶于水，但仍有酶活性的一种酶制剂形式，称固定化酶(immobilized enzyme)。13.同工酶：存在于同一种属或不同种属，同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞，具有不同分子形式但却能催化相同的化学反应的一组酶，称之为同工酶（isoenzyme）

生物氧化

1.生物氧化：糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O 并释放出能量的过程称为生物氧化（biological oxidation），其实质是需氧细胞在呼吸代谢过程中所进行的一系列氧化还原反应过程。

2.氧化磷酸化：代谢物在生物氧化过程中释放出的自由能用于合成ATP（即ADP+Pi →ATP）,这种氧化放能和ATP生成（磷酸化）相偶联的过程称氧化磷酸化。

3.底物水平磷酸化：高能化合物直接传递和提供Pi使GDP或ADP生成GTP或ATP 的过程。

4.呼吸链：线粒体基质是呼吸底物氧化的场所，底物在这里氧化所产生的NADH和

FADH2将质子和电子转移到内膜的载体上，经过一系列氢载体和电子载体的传递，最后传递给O2生成H2O。这种由载体组成的电子传递系统称电子传递链（eclctron transfer chain),因为其功能和呼吸作用直接相关，亦称为呼吸链。

5.磷氧比（P\0）：呼吸过程中无机磷酸（Pi）消耗量和分子氧（O2）消耗量的比值称为磷氧比。由于在氧化磷酸化过程中，每传递一对电子消耗一个氧原子，而每生成一分子ATP消耗一分子Pi ，因此P/O的数值相当于一对电子经呼吸链传递至分子氧所产生的ATP 分子数。NADH呼吸链：P/O~ 3，FADH2呼吸链：P/O~ 2

6.能荷：是指在腺苷酸库（由ATP、ADP和AMP三种腺苷酸总浓度构成）中所所负荷的高能磷酸基的数量。

意义：能荷由ATP 、ADP和AMP的相对数量决定，数值在0~1之间，反映细胞能量水平。能荷对代谢的调节可通过ATP 、ADP和AMP作为代谢中某些酶分子的别构效应物进行变构调节来实现。

7. -磷酸甘油穿梭：由于NADH和NAD+都不能自由穿过线粒体内膜，因此胞液中由糖酵解途径产生的NADH必须通过特殊的穿梭系统才能进入线粒体内。这类穿梭系统是由一对α-磷酸甘油脱氢酶同工酶完成的。胞液中的α-磷酸甘油脱氢酶先将NADH中的氢原

子转移至磷酸二羟丙酮上，形成α-磷酸甘油，后者扩散至线粒体外膜与内膜的间隙中，并且在内膜表面的α-磷酸甘油脱氢酶的作用下，将氢原子转移至内膜中的FAD上，并经FADH2呼吸链氧化。同时，脱氢产生的磷酸二羟丙酮又返回到胞液中，参与下一轮穿梭。通过此循环可以将胞液中2个ATP交给线粒体内的FAD。

8.苹果酸/天冬氨酸穿梭系统：当胞液中的NADH浓度升高时，由于胞液中的苹果酸脱氢酶对NADH有很强的亲和力，所以此酶将以NADH作为还原剂，迅速催化草酰乙酸还原成苹果酸。苹果酸通过线粒体内膜上的苹果酸/α-酮戊二酸载体进入到线粒体基质，然后在线粒体基质中的苹果酸脱氢酶的催化下，又重新生成草酰乙酸和NADH。所生成的NADH随即进入NADH呼吸链进行氧化磷酸化，而草酰乙酸则在线粒体基质中的谷草转氨酶催化下行成天冬氨酸，同时将谷氨酸变成α-酮戊二酸并穿过线粒体内膜进入胞液，再由胞液中的谷草转氨酶催化，将其转变成为草酰乙酸参与下一轮穿梭。通过此循环可以将胞液中3个ATP交给线粒体内的NAD+。

糖

1.糖酵解：糖酵解是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应，是生物体内普遍存在的葡萄糖降解的途径。该途径也称作Embden-Meyethof-Parnas途径，简称ＥＭＰ途径。生物学意义

★是葡萄糖在生物体内进行有氧或无氧分解的共同途径,通过糖酵解，生物体获得生命活动所需要的能量；

★形成多种重要的中间产物，为氨基酸、脂类合成提供碳骨架；

★为糖异生提供基本途径。

2.三羧酸循环：在线粒体中，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经过一系列的代谢反应，乙酰基被氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反应过程。由于该循环的第一个产物是柠檬酸，故称柠檬酸循环；再循环过程中产生了含3个羧基的中间产物（柠檬酸、顺乌头酸、异柠檬酸），因此又叫三羧酸循环，简称TCA循环；又由于提出该循环的主要贡献者是英国生化学家Krebs，所以又称Krebs循环，该循环可分为8大步反应。TCA 循环式糖、脂肪、蛋白质三大物质彻底氧化分解的共同通道，具有重要的生物学意义。?意义：1.是有机体获得生命活动所需能量的主要途径2.是糖、脂、蛋白质等物质代谢和转化的中心枢纽

3.形成多种重要的中间产物3.是发酵产物重新氧化的途径

3.磷酸戊糖途径：在细胞溶质中，该途径包括氧化和非氧化两个阶段，首先6-磷酸

葡萄糖（G-6-P）直接氧化脱氢，产生NADPH+H+,然后经过一些列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物，再重新进入糖氧化分解途径的一条葡萄糖旁路代谢途径。此途径从G-6-P开始，又称为磷酸己糖之路。其生物学意义：1.产生大量NADPH,主要用于还原（加氢）反应，为细胞提供还原力2.产生大量的磷酸核糖和其它重要中间产物3.与光合作用联系，实现某些单糖间的转变

4.糖异生作用：非糖物质转化成糖代谢的中间产物后，在相应的酶催化下,绕过糖酵解途径的三个不可逆反应,利用糖酵解途径其它酶生成葡萄糖的途径称为糖异生。

5.糖的有氧氧化

脂

1.α－氧化：脂肪酸氧化作用发生在α-碳原子上，分解出CO2，生成比原来少一个碳原子的脂肪酸，这种氧化作用称为α-氧化作用。

2.β－氧化：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，既乙酰CoA，该过程称作β-氧化。

3.ω－氧化：脂肪酸的ω-氧化指脂肪酸的末端甲基（ω-端）经氧化转变成羟基，继而再氧化成羧基，从而形成α，ω-二羧酸的过程。

:酰基载体蛋白。饱和脂肪酸合成过程中的重要辅基蛋白，不同生物体内的ACP结构相似，在大肠杆菌中是由77个氨基酸残基组成的热稳定蛋白质，在第36位丝氨酸残基侧链上连有4'-磷酸泛酰巯基乙胺，它的活性基团是-SH，该辅基犹如一个转动的手臂，以其末端SH 携带着脂酰基依次转到脂肪酸合酶系统中各个酶分子活性中心，然后正确发生其不同的反应。

5.乙醛酸循环：可以看成是三羧酸循环的一个支路，在某些植物和微生物体内存在。与三羧酸循环相比，该循环于柠檬酸处产生分支，在特有的异柠檬酸裂解酶和苹果酸合酶二个酶参与下，不发生三羧酸循环中的两步脱羧反应，循环1圈需要消耗2分子乙酰CoA，最后将2分子乙酰CoA转变成了1分子琥珀酸。