2014年生物化学考试大纲

2014年硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲

一、评价目标

生物化学是生命科学的重要基础学科和前沿学科，在现代生物学中具有十分重要的地位和作用。《生物化学》考试在重点考查生物化学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际和综合分析能力。正确地理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论、假说、规律和论断；运用掌握的基础理论知识和原理分析和解决生物学的基本问题。要求考生：①系统准确地掌握生物化学的基本概念、基础知识和基本理论；②比较全面了解生物化学与分子生物学的常用技术的原理和应用范围；③能运用生化技术和知识分析生物学基本问题。同时考生应了解生物化学及相关领域的重大研究进展。

本考试大纲适用华中师范大学生命科学学院各专业硕士研究生入学考试。

二、考试形式和试卷结构

答卷方式：闭卷，笔试，所列题目全部为必答题

答题时间：180分钟

题型比例：名词解释约15％；填空和选择题约30％；

简答和计算约35％；论述与综合分析(含实验设计)约20％

三、考查的知识范围

（一）氨基酸化学

1、蛋白质的化学组成

2、氨基酸的分类及简写符号

3、氨基酸的理化性质及化学反应

4、氨基酸的分析分离方法

（二）蛋白质化学

1、肽的结构、性质与生物活性肽

2、蛋白质的分类

3、蛋白质分子结构

一级、二级、高级结构的概念及形式，包括超二级结构、结构域等

4、蛋白质一级结构测定

多肽链N端和C端氨基酸残基测定的各种方法；蛋白酶、肽段的氨基酸序列测定方法；

二硫键的断裂和多肽的分离，二硫键位置的确定，多肽的人工合成等）

5、蛋白质的理化性质

包括蛋白质的两性解离和等电点、蛋白质分子的大小、紫外吸收和胶体性质、蛋白质的沉淀作用、蛋白质的变性作用、蛋白质的颜色反应等

6、蛋白质分离纯化和纯度鉴定方法与技术

包括蛋白质的分离纯化的一般原则、蛋白质的分离纯化的方法、蛋白质的分析测定等

7、蛋白质的高级结构

包括蛋白质构象的研究方法；蛋白质的二级结构和纤维状蛋白质（包括构型与构象、多肽链肽键的二面角、二级结构的基本类型、超二级结构、常见的纤维蛋白质等）；三级结构和四级结构（球状蛋白质三维结构的特征，亚基缔合和四级结构）等

8、蛋白质结构与功能的关系

包括一级结构和高级结构与功能的关系，如肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能，血红蛋白分子病的机理；免疫球蛋白、免疫系统的识别、免疫球蛋白的结构和类别等

（三）核酸化学

1、核酸的基本化学组成、种类、分布和生物学功能

2、核苷酸的结构——组成、碱基分子式、稀有碱基等

3、RNA的分子结构

包括RNA的降解、RNA一级结构、高级结构，如tRNA的二、三级结构，真核生物mRNA 结构特点，rRNA的结构等

4、RNA 的分类及各类RNA的生物学功能，包括各种新发现的小RNA的功能。

5、DNA的分子结构

DNA的一、二、三级结构的概念和结构特点；核酸的早期研究和双螺旋结构模型等

6、DNA测序方法及其过程

7、核酸及核苷酸的性质

包括溶解性、紫外吸收、核酸及其组分的两性性质

8、核酸的变性、复性与杂交

9、核酸及其组分的分离纯化

包括分离核酸的一般原则、DNA的分离纯化、RNA的分离纯化、核酸组分的分离纯化、核酸及其组分含量的测定、核酸纯度的测定、核苷酸的分离分析鉴定等

10、核酸研究的常用技术和方法

包括核酸凝胶电泳技术、核酸分子印迹与杂交技术、PCR技术等

（四）酶学

1、酶和生物催化剂的概念及其发展

2、酶的作用特点

3、酶的命名及分类

4、酶的化学本质及组成

5、酶的分子结构与其生物活性的关系

包括酶分子的必需基团、活性中心、酶高级结构与活性的关系、酶原的激活与调节等6、酶促反应动力学

包括米氏方程及其推导、米氏常数、双倒数作图法、多种底物反应的不同机理、抑制剂对酶反应的影响等；酶的抑制作用；酶反应的影响因素等

7、酶的作用机制和酶的调节

包括酶的活性中心及其作用原理（酶的专一性、酶的活性中心、影响酶催化效率的因素）；酶活性的调节控制和调节酶（别构效应、序变模型、齐变模型、胰蛋白酶）等；

8、一些特殊酶如溶菌酶、羧肽酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制

9、酶的活力测定和酶分离纯化技术

10、核酶、抗体酶、寡聚酶、同工酶及诱导酶和固定化酶的基本概念和应用

（五）维生素与辅酶

1、维生素的分类及性质

包括维生素的概念、与辅酶的关系、脂溶性维生素和水溶性维生素（维生素B2与FMN、FAD、泛酸、叶酸、生物素、维生素B6、维生素B族与辅酶等）

2、各种维生素的活性形式、生理功能

包括水溶性维和脂溶性生素的结构特点、生理功能和缺乏病（维生素A在视觉中的作用、维生素D与固醇、维生素C与坏血病等）

3、辅酶的金属离子

（六）激素

1、激素的概念与分类

2、激素作用机理，包括肾上腺素、cAMP与G蛋白相互作用的机理和级联放大作用

（七）生物氧化和生物能学

1、生物氧化的特点、方式和酶类

2、线粒体氧化体系

包括呼吸链的概念、呼吸链的组成成份、呼吸链中各组分的排列顺序等

3、非线粒体氧化体系

包括微粒体氧化体系、过氧化体氧化体系、植物细胞中的生物氧化体系等

4、生物氧化中能量的转移和利用

包括ATP 与高能磷酸化合物的概念、电子传递过程与ATP的生成方式、高能磷酸键的生成机制、氧化磷酸化偶联机制及其影响因素

5、ATP 的生物学功能

（八）糖的分解代谢和合成代谢

1、糖的代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和有关的酶

2、糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程

3、磷酸戊糖途径、限速酶调控部位及其生理意义

4、糖异生作用的概念、场所、原料、主要途径及生理意义

5、糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶

6、糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶

7、光合作用的概况——光反应、暗反应

8、蔗糖和淀粉的合成过程

9、乙醛酸循环

10、能量计算与14C标记

（九）脂类代谢与合成

1、脂肪的消化吸收、脂肪动员的概念、限速酶；

2、甘油代谢

3、脂肪酸的β-氧化过程及其能量计算

4、酮体的生成和利用

5、脂肪和脂肪酸的生物合成

6、磷脂的合成与分解

7、胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄

8、血脂及血浆脂蛋白

（十）蛋白质和氨基酸代谢

1、蛋白质的消化、吸收与腐败

2、氨基酸的脱氨基、脱羧基作用

3、尿素循环及α-酮酸的代谢

4、谷氨酸、天冬氨酸和丙氨酸的合成与分解代谢

5、氨基酸的生物合成（分族合成）及其调节

6、糖、脂类、蛋白质三大物质代谢的联系

（十一）核酸的降解和核苷酸代谢

1、核酸的酶促降解及外源核酸的消化吸收

2、嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径

3、碱基的分解

4、核苷酸的生物合成

包括嘌呤、嘧啶核苷酸的从头合成途径，脱氧核苷酸的合成及dTMP的合成

5、常见辅酶核苷酸的结构和作用

（十二）DNA 的生物合成

1、DNA复制的一般规律——半保留复制

2、参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类和作用（重点是原核生物的DNA聚合酶）

3、DNA复制的基本过程（原核、真核细胞DNA复制特点）

4、真核生物与原核生物DNA复制的比较

5、DNA 的损伤与修复的机理

6、染色体与DNA组装

（十三）RNA的生物合成

1、转录的基本概念；参与转录的酶及有关因子（包括转录因子、终止因子等）

2、启动子与转录起始包括启动子的基本结构、启动子的识别、酶与启动子的结合、－10

区和－35区的最佳间距、增强子及其功能、真核生物启动子对转录的影响等

3、RNA聚合酶的作用机理

4、原核、真核生物的转录过程及异同点

5、转录的终止和抗终止，包括不依赖于ρ因子的终止、依赖于ρ因子的终止、抗终止等

6、原核与真核生物RNA后加工如内含子的剪接、编辑及化学修饰等

包括mRNA、tRNA、rRNA前体和非编码RNA的后加工

7、RNA转录后加工的意义

8、逆转录作用及其生物学意义

9、逆转录病毒的复制机理和逆转录病毒载体的应用

10、RNA的复制如单链RNA病毒的RNA 复制、双链RNA病毒的RNA复制

11、RNA转录与DNA复制的比较

12、核酸生物合成的抑制剂

（十四）蛋白质的生物合成和转运

1、蛋白质合成体系

2、mRNA在蛋白质生物合成中的作用、原理和密码子的概念、特点

3、tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用和原理

包括tRNA的结构、功能及种类，氨酰－tRNA合成酶；核糖体的结构和功能等

4、参与蛋白质生物合成的主要分子的种类和功能

5、蛋白质生物合成过程，包括氨基酸的活化，肽链的起始、延伸和终止等

6、RNA分子在生物进化中的地位

7、翻译后的加工过程如蛋白质前体的加工

8、真核生物与原核生物蛋白质合成的区别

9、蛋白质合成的抑制剂及其作用机理

10、蛋白质运转机制

包括翻译-运转同步机制，翻译后的运转机制，核定位蛋白的运转机制，蛋白质的降解等

（十五）细胞代谢调节和基因表达调控

1、代谢调控的类型

2、激素对物质代谢调节的作用机制

3、细胞水平的反馈调节机制

4、基因表达的调节控制（操纵子学说）

5、酶的诱导与阻遏调节机制

6、真核生物基因表达的调控

包括真核生物DNA水平上的基因表达调控，DNA甲基化与基因活性的调控；真核基因的顺式调控元件（如启动子、增强子等）和反式作用因子（如DNA识别或结合域以及转录活化结构域的作用因子）；真核基因转录调控的主要模式包括蛋白质磷酸化、信号转导及基因表达，激素及其影响等

（十六）基因工程和蛋白质工程

1、基因工程与DNA克隆的基本原理

2、基因的分离、合成和测序

3、克隆基因的表达

4、人类基因组计划及核酸顺序分析

5、基因的功能研究（基因功能的相关研究技术如基因敲除和RNA干扰）

6、蛋白质工程及其研究进展

四、参考书

1、《生物化学教程》王镜岩高等教育出版社 2008年

2、《生物化学原理》张楚富高等教育出版社 2011年

2018年自学考试《生物化学及生化技术》试题及答案

2018年自学考试《生物化学及生化技术》试题及答案一、名词解释 1.生物固氮 2.氨的同化 3.转氨基作用 4.必需氨基酸 5.尿素循环 6.生酮氨基酸 7.生糖氨基酸 8.脱氨基作用 9.联合脱氨基作用10.非必需氨基酸11.半必需氨基酸12.一碳单位13.蛋白的腐败作用二、填空题 1.生物固氮是将空气中的( )转化为的( )作用，生物固氮的特点是( )和( )。 2.固氮酶是由( )和( )两种蛋白质组成;固氮酶要求的反应条件是( )和( )。氢代谢是伴随着( )发生的，固氮酶是一种多功能氧化还原酶，除了还原N2外，还能与许多( )作用，还原( )而放个H2。 3.植物吸收硝酸盐后经( )酶和( )酶作用生成( ) 后，植物才能利用 4.氨的同化途径有( )和( )。 5.真核生物细胞的谷氨酸脱氢酶大都存在于( )中，它的辅酶有两种，即( )和( )。 6.生物体内的氨甲酰磷酸是( ) 、( )和( )合成的。 7.由无机态的氨转变为氨基酸，主要是先形成( )氨酸，然后再由它通过( )作用形成其它氨基酸。 8.联合脱氨基作用有两个内容：氨基酸的α-氨基先借助( ) 作用转移到( )分子上，生成相应的α-酮酸和( );后者在( )酶的催化下，脱氨基生( )，同时释放出氨。 9.硫酸盐还原大致可分为( )和( )两大阶段，第一阶段需要( )形成

APS(或PAPS)，第二阶段需要( )载体，最终产物是( )。此产物被认为是从( )转变成( )的重要通路。 10.尿素合成过程中产生的两种氨基酸( )和( )不参与人体蛋白质的合成。 11.在尿素循环途径中，氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ存在于( )中，精氨酸酶存在于( )中。 12.根据碳架来源不同，氨基酸可分为： ①谷氨酸族，包括( )、( )、( )、( ) ，共同碳架是( ) ; ②天冬氨酸族，包括( )、( )、( )、( ) 、( )、( )，共同碳架是( ); ③丙氨酸族，包括( )、( ) 、( )，碳架来源是( ); ④丝氨酸族，包括( )、( )、( )，碳架来源主要是( ); ⑤芳香族氨基酸，包括( )、( )、( ) ，合成途径叫( )。其碳架物质来自于EMP途径的( )和PPP途径的( )。 ⑥组氨酸的生物合成途径比较复杂，主要碳架来自于( ) 。 13.氨基酸降解的主要方式有( )作用、( )作用和( ) 作用。 14.由L--Phe生成反式肉桂酸( CH--CH--C~，…)属氨基酸( )降解方式，它由( )酶催化。 15.氨的去路有( )、( ) 、( );酰胺形成的生理作用是( )和( )。 16.氨基酸的生物合成起始于( )、( )和( )途径的中间代谢物。 17.体内氨基酸主要来源于( )和( )。 18.谷氨酸脱羧后生成( ) ，它是脑组织中具有( )作用的神经递质。 19.组氨酸脱羧后生成( )，色氨酸经羟化，脱羧后生成( ) ，它们

生化考试大纲

《生物化学》考试大纲课程名称：生物化学( biochemistry ) 课程性质：必修课学时分配：计划学时：144；其中理论课：90；实验课：54 适用专业和层次：临床医学麻醉学医学影像学等本科层次第一章蛋白质的结构与功能学习目的和要求：掌握氨基酸的分类、蛋白质的4 级结构及理化性质，熟悉肽键与肽链，医学上重要的多肽，了解血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能、蛋白质的分离、纯化及结构分析。考核知识要点 1.蛋白质的重要生理功能。 2.蛋白质的基本组成单位氨基酸，。肽键与肽链，医学上重要的多肽 3.蛋白质的一、二、三、四级结构的概念，蛋白质理化性质。 4.胶原蛋白的结构及组成特点。 5.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。 6.蛋白质的分离、纯化及结构分析。考核要求 1、识记：蛋白质一、二、三、四级结构的概念；结构域的概念；蛋白质的变性；等电点；二级结构类型及结构的要点。 2、理解：胶原蛋白的结构及组成特点。.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。 3、应用：分离纯化蛋白质的方法的基本原理。 4、超纲：蛋白质的序列分析第二章核酸的结构与功能学习目的和要求：掌握核苷酸的基本概念及其结构、DNA 的双螺旋结构,熟悉RNA 的结构与功能，了解DNA 的理化性质及其应用。

考核知识要点 1.核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。常见核苷酸的缩写符号。两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同。核苷酸的连接，核酸的一级结构的概念。 3.DNA 的双螺旋结构。了解DNA 的三级结构。 4.DNA 的理化性质及其应用。 5.RNA 的结构与功能考核要求 1、识记：碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。DNA 的双螺旋结构、RNA 的结构与功能、核苷酸的连接，核酸的一级结构的概念 2、理解：常见核苷酸的缩写符号、两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同 3、应用：DNA 的理化性质及其应用。 4：超纲：核酸的杂交第三章酶学习目的和要求：掌握酶的基本概念；化学本质；酶促反应的特点酶的化学组成；酶的活性中心和必需基团；酶原和酶原的激活；同工酶。酶促反应动力学基本内容：温度、PH 、酶浓度、底物浓度( 米氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响，熟悉酶的抑制作用：不可逆抑制；可逆性抑制——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。了解酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念，酶的命名与分类。考核知识要点 1、酶的基本概念；化学本质；酶促反应的特点。 2、酶的结构与活性：酶的化学组成；酶的活性中心和必需基团；酶原和酶原的激活；同工酶。 3、酶促反应的机制：活化能；诱导契合。 4、酶促反应动力学基本内容：温度、PH、酶浓度、底物浓度(米氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响。 5、酶的抑制作用：不可逆抑制；可逆性抑制——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。 6、维生素的概念和分类：维生素B 族化合物主要生理功能及其与辅酶的关系 7、酶的调节：多酶体系、限速酶、别构酶的概念、共价修饰。 8、酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念。

全国2014年4月自考生物化学(三)真题

绝密★考试结束前全国2014年4月高等教育自学考试生物化学(三)试题课程代码：03179 请考生按规定用笔将所有试题的答案涂、写在答题纸上。选择题部分注意事项： 1.答题前，考生务必将自己的考试课程名称、姓名、准考证号用黑色字迹的签字笔或钢笔填写在答题纸规定的位置上。 2.每小题选出答案后，用2B铅笔把答题纸上对应题目的答案标号涂黑。如需改动，用橡皮擦干净后，再选涂其他答案标号。不能答在试题卷上。一、单项选择题(本大题共46小题，每小题1分，共46分) 在每小题列出的四个备选项中只有一个选项是符合题目要求的，请将其选出并将“答题纸”的相应代码涂黑。未涂、错涂或多涂均无分。 1.下列氨基酸中，属于酸性氨基酸的是 A.谷氨酸 B.谷氨酰胺 C.蛋氨酸 D.苯丙氨酸 2.维持核酸一级结构稳定的化学键是 A.1′，3′-磷酸二酯键 B.2′，3′-磷酸二酯键 C.2′，5′-磷酸二酯键 D.3′，5′-磷酸二酯键 3.下列含氮有机碱中，不出现．．．在DNA分子中的是 A.胸腺嘧啶 B.尿嘧啶 C.腺嘌呤 D.鸟嘌呤 4.嘌呤的分解产物过多可引起痛风，该物质是 A.肌酐 B.肌酸 C.尿酸 D.尿素 5.核酸分子的最大紫外吸收峰波长约为 A.160nm B.180nm 四川自考网03179#生物化学（三）试题第1页（共6页）

C.260nm D.280nm 6.酶促反应的高催化效率的主要原因是 A.酶能增加底物的反应活性 B.酶能增加产物的反应活性 C.酶能极大地降低反应活化能 D.酶能极大地降低活化分子数 7.酶具有不稳定性的主要原因是 A.酶的化学本质是蛋白质 B.酶结合了金属离子为辅助因子 C.酶结合了维生素为辅酶 D.酶主要以无活性的酶原形式存在 8.若酶的活性中心有半胱氨酸残基组成必需基团，则这类酶称为 A.变构酶 B.结合酶 C.羟基酶 D.巯基酶 9.下列例子中，属于酶的不可逆．．．抑制的是 A.重金属铅对羟基酶的抑制 B.磺胺类药物的抑菌作用 C.氨甲蝶呤抑制肿瘤细胞生长 D.5-氟尿嘧啶抑制细胞核酸合成 10.发生肝炎或肝硬化后，血清内何种乳酸脱氢酶(LDH)同工酶显著升高? A.LDH l和LDH2 B.LDH2和LDH3 C.LDH3和LDH4 D.LDH4和LDH5 11.常见的脱氢酶辅酶NAD+的全称是 A.黄素单核苷酸 B.黄素腺嘌呤二核苷酸 C.烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 D.烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸 12.抗生素磺胺和化疗药氨甲蝶呤的作用机制均与一种维生素合成有关，这种维生素是 A.泛酸 B.叶酸 C.生物素 D.维生素B12 13.糙皮病的发生主要与何种水溶性维生素缺乏有关? A.维生素B1 B.维生素PP C.叶酸 D.泛酸 14.由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的代谢过程称为 A.磷酸戊糖途径 B.糖酵解 C.糖异生 D.有氧氧化 15.脂质的生理功能不包括．．． A.储能、供能 B.免疫功能四川自考网03179#生物化学（三）试题第2页（共6页）

2018年自考医学类生物化学试题及答案

2018年自考医学类生物化学试题及答案一、A型题(每小题1分) 1.有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI分别为4.6、5.0、5.3、 6.7、 7.3。电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是(D) A.5.0 B.4.0 C.6.0 D.7.0 E.8.0 2.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是(B) A.血清清蛋白(分子量68 500) B.马肝过氧化物酶(分子量247 500) C.肌红蛋白(分子量16 900) D.牛胰岛素(分子量5 700) E.牛β乳球蛋白(分子量35000) 3.蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是(D) A.肽键 B.半胱氨酸的-SH基 C.苯丙氨酸的苯环 D.色氨酸的吲哚环 E.组氨酸的咪唑环 4.含芳香环的氨基酸是(B) A.Lys B.Tyr C.Val D.Ile E.Asp 5.下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是(A) A.酸性氨基酸 B.含硫氨基酸 C.支链氨基酸 D.芳香族氨基酸 E.碱性氨基 6.变性蛋白质的特点是(B)

A.黏度下降 B.丧失原有的生物活性 C.颜色反应减弱 D.溶解度增加 E.不易被胃蛋白酶水解 7.蛋白质变性是由于(B) A.蛋白质一级结构改变 B.蛋白质空间构象的改变 C.辅基的脱落 D.蛋白质水解 E.以上都不是 8.以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子(A) A.甘氨酸 B.丝氨酸 C.半胱氨酸 D.苏氨酸 E.丙氨酸 9.下列有关蛋白质β折叠结构的叙述正确的是(E) A.β折叠结构为二级结构 B.肽单元折叠成锯齿状 C.β折叠结构的肽链较伸展 D.若干肽链骨架平行或反平行排列，链间靠氢键维系 E.以上都正确 10.可用于蛋白质定量的测定方法有(B) A.盐析法 B.紫外吸收法 C.层析法 D.透析法 E.以上都可以 11.镰状红细胞贫血病患者未发生改变的是(E) A.Hb的一级结构 B.Hb的基因 C.Hb的空间结构

《生物化学》考试大纲

《生物化学》考试大纲一、考试内容第一章蛋白质化学 1.蛋白质在生命活动中的重要性 2.蛋白质的元素组成 3.氨基酸的结构、分类及其理化性质 4.蛋白质的结构：一级结构：概念及维持键蛋白质的构象---构象的结构单元α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲，二级结构，三级结构，四级结构，维持构象的一些次级键超二级结构和结构域的概念 5.蛋白质的功能与性质的关系：一级结构与功能；构象与功能--变性作用，变构作用 6.蛋白质的性质：等电点，胶体性质，蛋白质沉淀反应，紫外吸收性质重点掌握：必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点蛋白质的基本结构层次及其维持力蛋白质的结构与功能之间的关系，变性、变构作用概念蛋白质沉淀的方法及其特点第二章核酸的化学 1.核酸的组成与类别 2.DNA的结构与功能 3.RNA的结构与功能 4.核酸的性质重点掌握：核酸的组成与类别 DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义 tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能核酸热变性特点，DNA的熔解温度（Tm）概念及其影响因素第三章糖类的结构与功能 1.糖类的概念、作用与分类 2.单糖：链式结构；立体结构；环式结构；糖的构象；糖的分类；重要的单糖；单糖的重要衍生物；单糖的理化性质； 3.寡糖：麦芽糖；乳糖；蔗糖；纤维二糖；棉籽糖； 4.多糖：淀粉；糖原；纤维素；其它常见多糖化合物；重点掌握：单糖、寡糖和多糖的结构第四章脂类和生物膜

1.脂类的分类 2.构成生物膜的重要的磷脂第五章酶学 1.酶的基本概念：生物催化剂，酶的作用特点，酶的组成分类等 2.酶的命名和分类 3.酶的活性部位和酶原激活 4.酶的作用机制：降低反应活化能，中间产物学说，诱导锲合学说，使酶具高效催化活性的因素 5.酶的分离提纯与活力测定 6.酶促反应动力学重点掌握：酶的分类酶的化学本质、作用特点酶活性部位概念，酶原激活实质中间产物学说，诱导锲合学说，米氏常数与米氏方程酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响第六章维生素和辅酶 1.脂溶性维生素：A、D、E、K 2.水溶性维生素：维生素C，B1，B2，PP，泛酸，叶酸，生物素，硫辛酸，B12 重点掌握：水溶性维生素与辅酶（辅基）之间的关系，在酶促反应中的作用；常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。第七章新陈代谢总论与生物氧化 1．基本概念 2．呼吸链 3．ATP的生成及其生理功能重点掌握：生物氧化的特点；呼吸链的概念以及ATP的生成方式-----底物水平磷酸化和氧化磷酸化，搞清体内物质氧化过程中水是如何生成的、CO2是如何产生的，ATP又是如何生成的。第八章糖代谢 1．糖代谢概况 2．糖的无氧分解 3．糖的有氧氧化 4．糖的异生作用 5．糖原的合成与分解

2014生物化学期末考试试题

《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连： ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油

3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )

02634生物化学大纲

02634生物化学大纲 02634生物化学（二）江南大学编江苏省高等教育自学考试委员会办公室

一、课程性质及其设置目的与要求（一）课程性质和特点生物化学（二）是江苏省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。（二）本课程的基本要求生物化学涉及的范围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与范围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握：第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点）第十五章核酸的研究方法第十六章抗生素

03生物化学考试大纲

生物化学考试大纲(硕士) 一、要求把握的差不多内容把握生物大分子(糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素)的结构、性质和功能。把握生物体内要紧的物质代谢和能量转化(糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、核酸代谢、生物氧化)。把握遗传信息传递的化学基础，要紧包括DNA的复制、RNA的合成、蛋白质的合成及细胞代谢调控等。二、试题模式及所占比例生物化学考试总分150分，分概念题和叙述题两个方面，其中概念题占60－70％，叙述题占30－40％，概念题包括：选择题（单选，约占20%）、填空题（约占7%）、正误判定题（约占10%）、说明符号（约占7%）、名词概念（约占20%）；叙述题包括：叙述题、运算

题和问答题（以叙述题和问答题为主，少量运算题）。三、复习重点糖、脂、蛋白质和核酸的结构、性质、功能及代谢；遗传信息传递的化学基础。四、课程复习大纲第1章糖和结合糖本章重点和难点：多糖、结合糖的结构和功能 1．1 单糖 1．1．1单糖的结构 1．1．2单糖的性质 1. 1．3单糖的重要衍生物 1．2 结合糖 1．2．1肽聚糖 1．2．2糖蛋白 1．2．3蛋白聚糖第2章脂本章重点和难点：磷脂、糖脂的结构和功能 2．1三脂酰甘油 2．1．1脂肪酸 2．1．2三脂酰甘油的理化性质第3章蛋白质本章重点和难点：氨基酸的性质，肽键的结构，蛋白质一级结构和测定，二级结构和高级结构及与功能的关系

3．1 蛋白质概论 3．1．1蛋白质的化学组成及分类 3．1．2蛋白质分子的构象 3．2 氨基酸 3．2．1氨基酸的结构 3．2．2氨基酸的构型、旋光性、光吸取性和侧链极性3．2．3氨基酸的酸碱性质 3．2．4氨基酸的化学性质 3．2．5氨基酸的分离和分析 3．3 肽 3．3．1肽和肽键的结构 3．3．2肽的重要性质 3．4 蛋白质一级结构 3．4．1蛋白质的结构层次 3．4．2蛋白质一级结构 3．4．3蛋白质一级结构测定 3．4．4蛋白质一级结构与生物功能 3．5 蛋白质二级结构和纤维状蛋白质 3．5．1肽链的构象 3．5．2蛋白质二级结构的差不多类型 3．5．3超二级结构 3．5．4纤维状蛋白质

生物化学考试试卷及答案

生物化学考试试卷及答案 Company number：【WTUT-WT88Y-W8BBGB-BWYTT-19998】

河南科技学院 2014-2015学年第二学期期终考试生物化学试题（A ）适用班级：园林131-134 注意事项：1.该考试为闭卷考试； 2.考试时间为考试周； 3.满分为100分，具体见评分标准。） 1、蛋白质的变性作用：氨基酸的等点： 3、氧化磷酸化： 4、乙醛酸循环： 5、逆转录：二、选择题（每题1分，共15分） 1、蛋白质多肽链形成α-螺旋时，主要靠哪种次级键维持（） A ：疏水键； B ：肽键： C ：氢键； D ：二硫键。 2、在蛋白质三级结构中基团分布为（）。 A ：疏水基团趋于外部，亲水基团趋于内部； B ：疏水基团趋于内部，亲水基团趋于外部； C ：疏水基团与亲水基团随机分布； D ：疏水基团与亲水基团相间分布。 3、双链DNA 的Tm 较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致（） A ：A+G ； B ：C+T ： C ：A+T ； D ：G+C 。 4、DNA 复性的重要标志是（）。 A ：溶解度降低； B ：溶液粘度降低； C ：紫外吸收增大； D ：紫外吸收降低。 5、酶加快反应速度的原因是（）。 A ：升高反应活化能； B ：降低反应活化能； C ：降低反应物的能量水平； D ：升高反应物的能量水平。 6、鉴别酪氨酸常用的反应为( )。 A 坂口反应 B 米伦氏反应 C 与甲醛的反应 D 双缩脲反应 7、所有α-氨基酸都有的显色反应是( )。 A 双缩脲反应 B 茚三酮反应 C 坂口反应 D 米伦氏反应 8、蛋白质变性是由于( )。 A 蛋白质一级结构的改变 B 蛋白质空间构象的破环 C 辅基脱落 D 蛋白质发生水解 9、蛋白质分子中α-螺旋构象的特征之一是( )。

02634生物化学(二)大纲

XX省高等教育自学考试大纲 02634生物化学（二）江南大学编XX省高等教育自学考试委员会办公室

一、课程性质及其设置目的与要求（一）课程性质和特点生物化学（二）是XX省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。（二）本课程的基本要求生物化学涉及的X围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与X围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握：第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点）第十五章核酸的研究方法第十六章抗生素

811生物化学考试大纲.doc

811《生物化学》考试大纲一、考试内容 1.蛋白质化学了解氨基酸、肽的分类掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质掌握蛋白质一级结构的测定方法理解氨基酸的通式与结构理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基掌握肽键的特点掌握蛋白质的变性作用掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 3.糖类结构与功能掌握糖的概念及其分类掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功能理解旋光异构掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质掌握糖的鉴定原理 4.脂质与生物膜了解脂质的类别、功能熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质 5.酶学了解酶的概念掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制了解酶的分离提纯基本方法熟悉酶的国际分类（第一、二级分类）了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法了解抗体酶、核酶的基本概念掌握固定化酶的方法和应用了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病了解脂溶性维生素的结构特点和功能 7.激素了解激素的类型、特点理解激素的化学本质和作用机制了解常见激素的结构和功能理解第二信使学说

8.新陈代谢和生物能学理解新陈代谢的概念、类型及其特点了解高能磷酸化合物的概念和种类理解ATP的生物学功能掌握呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序掌握氧化磷酸化偶联机制 9.糖的分解代谢和合成代谢全面了解糖的各种代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和酶的作用理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程了解糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点了解光合作用的总过程理解光反应过程和暗反应过程了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程 10.脂类的代谢与合成全面了解甘油代谢：甘油的来源合去路，甘油的激活了解脂类的消化、吸收及血浆脂蛋白理解脂肪动员的概念、各级脂肪酶的作用、限速酶掌握脂肪酸β－氧化过程及能量生成的计算掌握脂肪的合成代谢理解脂肪酸的生物合成途径了解磷脂和胆固醇的代谢 11.核酸的代谢了解外源核酸的消化和吸收理解碱基的分解代谢理解核苷酸的分解和合成途径掌握核苷酸的从头合成途径了解常见辅酶核苷酸的结构和作用 12. DNA，RNA和遗传密码理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类掌握DNA复制的特点掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点掌握DNA的损伤与修复全面了解RNA转录与复制的机制掌握转录的一般规律掌握RNA聚合酶的作用机理理解原核生物的转录过程掌握启动子的作用机理了解真核生物的转录过程理解RNA转录后加工过程及其意义掌握逆转录的过程理解RNA的复制

生物化学历年真题2003

一、名词解释（每题 2 分，共32 分）糖异生酮体氧化磷酸化中间代谢联合脱氨补救合成途径无定向途径 Calvin循环核酶顺式作用元件增强子受体分子筛作用PCR第二信使蛋白聚糖二、判断题（每题1分，共10 分）（） 1.转氨基作用是体内合成非必需氨基酸的重要途径。（）2?在TCA循环中的各中间物，只有草酰乙酸才能被循环中的酶完全降解。（） 3.糖酵解过程没有氧的消耗，仍可以进行氧化还原反应，但若没有无机磷的参加，则糖酵解反应将中止。（）4?乙酰CoA是饱和脂肪酸碳链延长途径中的二碳单位的活性供体。（） 5.乙醛酸循环是生物体中普遍存在的一条代谢途径，该循环可作为TCA 循环的辅助途径之一。（） 6.磷脂酸是合成三酰基甘油和磷脂的共同中间物。（）7.肉（毒）碱是一种对还原性辅酶进出线粒体起重要作用的载体。（）8.电子能从一个高电位的氧化还原对中的还原型，自发地转移到与它相偶联的一个具有较低电位的氧化还原对中的氧化型分子中。（）9.生物化学中所提到的“高能化合物”都含有“高能磷酸健”。（）10.嘌呤核苷酸从头合成的第一个嘌呤核苷酸是IMP。三、单项选择题（每题 1 分，共10分） 1. 霍乱毒素能持续激活G-蛋白，这是由于霍乱毒素能使Gs蛋白的a亚基（）A.磷酸化B.甲基化C. ADP核糖基化D.乙酰化 2. 痛风是由于血中（）含量增高的结果

A. 尿素 B.尿酸 C.乳酸 D.尿囊素 3. 胰蛋白酶特异性水解肽链中（）形成的肽键。 A. Lys羧基 B.Met羧基 C.Tyr羧基 D.GIu羧基 4. 胆固醇分子中含有（）个碳原子。 A.20 B. 27 C. 25 D. 30 5. 磷酸戊糖途径的重要意义在于其产生（）。 A.NADH B. NADPH C. FADH 2 D. F-6-P 6. tRNA反密码子的第一个碱基如果是I,则不能与之配对的密码子第三个碱基是（）。 A.U B. A C. G D. C 7. DNA在水溶液中的变性温度又称为（）。 A.溶解温度 B.融解温度 C.熔解温度 D.降解温度 8. 限制性内切酶是（）。 A.磷酸单酯酶 B.碱性磷酸酶 C.RNase D磷酸二酯酶 9. 下列那种叙述是错误的？ A. xxDNA是真核生物中的高重复顺序 B. xxDNA是同向重复顺序 C. xxDNA具有特殊的密度 D. xxDNA不具有生物学活性 10 .双脱氧末端终止法DNA测序不需要（）。 A.引物酶 B.DNA聚合酶 C.dNTP D.ddNTP

2017年1月份江苏生物化学自学考试真题(含答案)

D027·02634 2017年1月江苏省高等教育自学考试 02634 生物化学(二) 一、单项选择题（每小题1分，共20分）在下列每小题的四个备选答案中选出一个正确答案，并将其字母标号填入题干的括号内。 1.维生素A的缺乏症为（） A.软骨病 B.夜盲症 C.口角炎 D.坏血病 2.维持蛋白质α-螺旋结构的稳定主要靠哪种化学键？（） A.离子键 B.氢键 C.疏水键 D.二硫键 3.透析法在蛋白质的分离和纯化中使（） A.不同分子蛋白分开 B.有毒蛋白去除 C.小分子去除 D.大蛋白截留 4.蛋白质的紫外吸收波长为( ) A.260nm B.280nm C.540nm D.600nm 5.已知RNA中一段序列为5'-AGCUGACU-3'，基因中相应片段模板链的序列是（） A.5'-AGCTGACT-3' B.5'-TCAGTCGA-3' C.5'-AGTCAGCT-3' D.5-TCGACTGA-3' 6.tRNA的二级结构是( ) A.三叶草形结构 B.倒工.形结构 C.双螺旋结构 D.发夹结构 7.类胡萝卜素可在小肠壁和肝脏氧化转变成( ) A.维生素A B.维生素B. C.维生素D D.维生素K 8.诱导契合学说是解释酶的（） A.高效性 B.专一性 C.易失活 D.可调节 9.在三浚酸循环中，直接生成草酰乙酸的酶是（） A.柠檬酸脱氢酶 B.琥珀酸脱氢酶 C.苹果酸脱氢酶 D.顺乌头酸酶 10.糖原合成的关键酶是（） A.磷酸葡萄糖变位酶 B.UDPG 焦磷酸化酶 C.糖原合成酶 D.磷酸化酶 11.脂肪酸从头合成的酰基载体是( A.ACP B.CoA C.生物素 D.TPP 12.下列物质属于解偶联剂的是( A.一氧化碳 B.氯化物 C.鱼藤丽 D.2.4一二硝基苯酚 13.冈崎片段是指( A.DNA 模板上的DNA片段 B.随从链上合成的DNA片段 C.前导链上合成的DNA片段 D.引物酶催化合成的RNA 片段 14.逆转录过程中需要的酶是( A.DNA 指导的DNA聚合奇 B.RNA指导DNA聚合酶 C.RNA指导的RNA聚合酶 D.DNA指导的RNA聚合酵 15.遗传密码的简并性是指（） A.一个密码适用于一个以上的氨基酸 B.一个氨基酸可被多个密码编码 C.密码与反密码可以发生不稳定配对 D.密码的阅读不能重复和停顿 16.酶合成的调节不包括（） A.转录过程 B.RNA加工过程 C.mRNA 翻译过程 D.酶的激活作用 17.从核糖核酸生成脱氧核糖核酸的反应发生在( )

《生物化学》考研大纲

《生物化学》考研大纲一、考试科目简介《生物化学》是在分子水平上研究生物体的化学成分（结构、性质、功能）和这些成分在生命过程中变化规律的一门学科。它的发展不仅从理论上深刻揭示了生命活动的化学本质，而且已广泛渗透和应用在基因工程、蛋白质工程、发酵工程、酶工程等现代生物技术中，在生物科学等领域发挥着越来越重要的作用。《生物化学》研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论，掌握各类生化物质的结构、性质和功能，掌握各类生化物质代谢的基本途径、各途径之间关系及调控方法，理解基因工程的基本理论，关注生物化学研究热点，跟踪生物化学发展前沿，能综合运用所学的知识分析和解决相关问题。二、考试内容第一章绪论生物化学发展简史当代生物化学研究的主要内容生物化学研究热点、发展前沿第二章糖糖的概念和分类糖类的元素组成、化学本质及生物学功用单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质几种常见糖的结构和特性（葡萄糖、半乳糖、果糖、蔗糖、乳糖、麦芽糖、纤维二糖、淀粉、糖原）第三章脂类脂质的类别、功能重要脂肪酸、重要磷脂的结构甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性生物膜的化学组成和结构第四章蛋白质化学蛋白质的元素组成 20种氨基酸的分类、简写符号；必需氨基酸种类肽相关知识氨基酸的理化性质及主要化学反应蛋白质的结构（一级、二级、结构域、超二级结构、三级、四级结构的概念及形式、化学键）蛋白质一级结构序列的测定蛋白质的结构与功能之间的关系蛋白质的理化性质，蛋白质的变性作用蛋白质的分离与纯化的基本原理及其应用第五章核酸化学核酸的组成与类别核苷酸的结构 DNA双螺旋结构要点、功能 RNA的分类及各类RNA的结构特点、生物学功能核酸的主要理化性质，核酸变性、复性、杂交和序列测定等基本原理第六章酶学酶的概念和化学本质，酶的命名和分类酶的结构与酶的活性酶的作用特点和机制

806生化97-10年真题整理

根据前面发帖人的信息，整理真题97-10年的。希望对后来人有所帮助。 1997年生物化学一、名词解释（每题3分，共30分） 1 操纵子 2 反馈抑制 3 密码子的简并性 4 蛋白质四级结构 5 盐析 6 碱性氨基酸 7 Z-DNA 8 ATP 9 核苷磷酸化酶10 磷酸果糖激酶二、填空（每空1分，共28分） 1 DNA损伤后的修复主要有共修复、______________和_________________三种方式。 2 DNA，RNA和肽链的合成方向分别是______________、_________________和______________。 3真核生物mRNA前体的加工主要包括_______________________、___________________、___________________和___________________________。 4 在含有完整的线粒体系统中，加入解偶联剂后，能进行_____________，但不能发生____________________作用。 5 果糖1，6-二磷酸可在____________________的作用下，裂解生成2分子三碳糖。 6 ____________________氧化脱羧，形成______________________，这一过程是连接糖酵解和三羧酸循环的纽带。 7氨基酸降解的反应主要有三种方式，即________________________,___________________ 和_______________反应。 8 高等绿色植物体内，在___________________酶和___________________酶的共同作用下，可以将氨和α-酮戊二酸合成为谷氨酸。 9 蛋白质的平均含氮量为______________，它是___________法测定蛋白质含量的计算基础；蛋白质溶液在____________nm有特征吸收峰，该波长是固_______________法测定蛋白质含量所采用的波长。 10 米氏方程的表达式为__________________________，它表达了__________________关系，其中的________是酶的特征常数。 11 用凝胶过滤法分离蛋白质是基于蛋白质_________________不同进行的，而离子交换柱层析则是基于蛋白质________________不同进行的。三、问答题（共42分） 1 讨论呼吸链的组成及电子传递顺序。（7分） 2 生物体内脱氧核苷酸是怎样合成的？（7分） 3 什么是酶的专一性？指出两种酶作用专一性的假说，并说明其中一种的重要观点。（7 分） 4 在PH3左右，氨基酸混合液（酸性、碱性、中性三类），经强酸型阳离子交换树脂被洗脱分离，指出这三类氨基酸被洗脱的先后顺序，并说明为什么。（6分） 5 为什么DNA的复制能保持高度的忠实性？（7分） 6 简述原核生物蛋白质合成的主要过程。（8分） 1998年生物化学一、填空题。（每空1分，共30 分。） 1 测定多肽链N-末端的常用方法有__________________、__________________和__________ ________等。 2蛋白质二级结构的类型有________________、________________和___________________ 。 3 氨肽酶可以水解____________键，限制性内切酶可以水解_____________________键。 4 DNA双螺旋的直径为_____________，螺距为_______________。

02783 家畜病理学自考考试大纲

湖北省高等教育自学考试课程考试大纲课程名称：家畜病理学课程代码：02783 一、本课程的性质及设置目的（一）本课程的性质、地位与任务家畜病理学是研究动物患病机体的机能、代谢和形态结构变化，阐明疾病的原因、发生和发展规律的一门科学。家畜病理学是动物医学专业必修的专业基础课。它从形态和机能两个方面，研究患病动物生命活动、疾病的发生、发展和结局，从而使考生学会如何认识动物个体及群体所患疾病的本质并运用家畜病理学的理论知识和技能对动物疾病做出诊断。（二）本课程的基本要求在学习本课程以前，要求应考生系统掌握动物医学专业必修的各门基础课，如动物学、生物化学、动物生理学、解剖学、组织学等；应掌握疾病原因、发生和发展机理及其发生病变脏器组织的病理变化；对畜禽各系统器官常见病理变化，应掌握其病因、发生机理、病理变化等内容。（三）本课程与相关课程的联系家畜病理学是理论性与实践性很强的学科，它是介于家畜解剖及组织胚胎学、家畜生理学、动物学等专业基础课与动物性食品卫生检验、家畜中毒及毒物检验、家畜传染病学、家畜寄生虫学等专业课之间的桥梁课程。学习本课程应具备的基本知识是：1．动物生理学；2．组织胚胎学。重点是：1．炎症；2．临床上常见脏器病变的眼观和显微镜下的识别。难点是：眼观和显微镜下识别病变组织的一致性。疑点是：从病理学的变化能否对疾病做出诊断。二、课程内容及考核目标绪论 (一）自学目的与要求 1．了解： -1-

家畜病理学在兽医科学中的地位 2．掌握：（1）家畜病理学的基本内容（2）家畜病理学最基本研究方法（3）学习家畜病理学应树立的观点 3．熟练掌握：（1）家畜病理学的概念（2）家畜病理学的研究方法及其应用（二）本章课程内容第一节家畜病理学的基本内容、家畜病理学在兽医科学中的地位第二节家畜病理学的研究方法第三节学习家畜病理学的指导思想和方法（三）考核知识点 1．家畜病理学的研究方法特别是尸体剖检及临床病理学研究 2、学习家畜病理学的指导思想和方法，掌握学习家畜病理学主要树立的几个观点（四）考核要求 1．识记：家畜病理学的概念 2．领会：尸体剖检的常用方法 3．简单应用：学习家畜病理学主要树立的几个观点 4．综合应用：运用树立的观点，解决畜牧生产实际问题第一篇家畜病理学总论第1章疾病概述（一）自学的目的与要求 1．了解：疾病发生发展的一般规律 2．理解：疾病发生的一般经过、一般机制 3．掌握：疾病发生的原因（内因、外因、诱因） 4、熟练掌握：疾病、潜伏期、前驱期、症状明显期、疾病转归的概念（二）课程内容第一节疾病概念第二节疾病发生的原因 -2-

厦门大学2014年生物化学真题答案解析(权威)

厦门大学2014年832生物化学研究生入学考试试题（部分参考）一、填空题 1.糖原和支链淀粉结构上非常相似，构件分子均是，它们之间的连接键有和两种糖苷键。 2.蛋白质之所以存在及其丰富的构象，是因为键和键能有不同程度的转动。 3.用电泳方法分离蛋白质的原理，是在一定的pH缓冲液条件下，不同的蛋白质的、和不同，因而在电场中移动的和不同，从而使蛋白质得到分离。 4.ATP是转移的重要物质，UTP参与，CTP参与，GTP供给所需能量。二、选择题 1.下列关于葡萄糖的陈述，正确的是（） A.由于葡萄糖分子中有醛基，所以它能与Schiff试剂起加成反应 B.醛式葡萄糖转变成环状后就失去了还原性 C.葡萄糖形成葡萄糖甲基苷后，仍然具有还原性 D.葡萄糖和甘露糖是差向异构体 2.下列哪个糖是酮糖（） A.D-果糖 B.D-半乳糖 C.乳糖 D.蔗糖 3.生物膜上的何种组分可以用高浓度尿素或盐溶液分离（） A.跨膜蛋白 B.共价结合的糖类 C.外周蛋白 D.整合蛋白 4.下列哪种化合物不是磷脂（） A.脑磷脂 B.醛缩磷脂 C.神经+ D.卵磷脂 5.若用电泳分离Gly-Lys、Asp-Val和Ala-His三种二肽，在下列哪个pH条件下电泳最为合适？（） A.pH2以下 B.pH2-4 C.pH7-9 D.pH10-12 6.蛋白质中氨基酸在280nm处吸光值最大的是（） A.色氨酸 B.酪氨酸 C.苯丙氨酸 D.赖氨酸 14.从葡萄糖合成糖原时，每加上一个葡萄糖残基需要消耗几个高能磷酸键？

（） A.0 B.2 C.3 D.4 15.能调节三羧酸循环速率的别构酶是（） A.异柠檬酸脱氢酶 B.乌头酸酶 C.苹果酸脱氢酶 D.琥珀酸脱氢酶 17.NADPH能为合成代谢提供还原势能，NADPH的氢主要来自（） A.糖酵解 B.三羧酸循环 C.磷酸戊糖途径 D.糖异生 18.经长期进化后，高等真核细胞的生物化学反应被精确地局限在细胞特定部位，EMP途径在（）中进行 A.溶酶体 B.细胞质 C.线粒体基质 D.核基质 28.遗传密码的简并性是指（） A.密码子之间无标点间隔 B.一个氨基酸可以有一个以上的密码子编码 C.一个密码子只代表一个氨基酸 D.密码子的碱基可以变更 30.以下对别构酶的论述哪个是错误的（） A.别构酶一般都是寡聚酶 B.别构酶的活性中心和调节中心分别位于催化亚基和调节亚基上，或者位于同一亚基空间上相距较远的部位 C.别构酶通过构象变化来实现其功能的改变 D.在生理情况下效应剂和别构酶的结合时共价结合三、是非判断题（正确的请用“T”表示，错误的用“F”表示） 1.在溶解温度时，双链DNA分子会变为无序的单链分子 2.提高盐浓度可使DNA分子的熔点Tm升高 3.血红蛋白由四个亚基组成，而肌红蛋白只有一条肽链，因此，在一定氧分压条件下，血红蛋白与氧的亲和力较肌红蛋白更强 4.自然界中的单糖绝大多数为D型糖，由于果糖是左旋的，因此它属于L型糖 5.蛋白质的α-螺旋结构通过侧链之间形成氢键而稳定 6.温和碱性条件下，RNA容易水解，DNA则稳定 7.蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团 8.一般来说，真核生物的mRNA与它的DNA模板是等长的 9.黄嘌呤氧化酶的底物是黄嘌呤，也可以是次黄嘌呤 10.内含子是编码基因内部一些不能翻译成蛋白质的间隔序列，外显子是指能被翻译成蛋白质的序列。迄今为止还没有发现内含子有任何生物学功能 11.原核生物的每一个染色体只有一个复制起点，而真核生物的一个染色体就有许多复制起点 12.糖原、淀粉和纤维素分子中均有一个还原性末端，故均有还原性