812生物化学考试大纲

812生物化学考试大纲
812生物化学考试大纲

812生物化学考试大纲

一、考试的基本要求

生物化学研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论;掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法;理解基因表达、调控和基因工程的基本理论;能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。

二、考试方式和考试时间

闭卷考试,总分150,考试时间为3小时。

三、参考书目(仅供参考)

《生物化学原理》第二版,杨荣武主编,高等教育出版社

《生物化学原理》第二版,张楚富主编,高等教育出版社

《生物化学实验多媒体教程》第二版,谢宁昌主编,华东理工大学出版社四、试题类型

主要包括填空题、选择题、名词解释、计算与简答题、论述题等类型,并根据每年的考试要求做相应的调整。

五、考试内容及要求

第一部分生物分子

掌握包括糖类、脂类、蛋白质、酶、核酸、维生素与辅酶以及激素等的分子组成、结构、主要理化性质,能在分子水平上阐述其结构与功能的关系。

糖类化学:掌握糖的概念、分类和物理性质及其用途,重要单糖的构型、分子互变和化学性质,寡糖的单体单位、糖苷键类型、主要功能及性质。熟悉杂多糖、结合糖的基本概、结构特点及生理功能。

脂类化学:掌握脂类的定义、分类、特点及功能,重要脂肪酸、油脂、磷脂的结构(通式)以及脂肪酸的特性、油脂的理化性质。熟悉脂的前体及衍生物的结构特点,固醇类脂的基本结构及生物学功能。掌握生物膜结构特点,熟悉生物膜与物质运输的关系。

蛋白质化学:掌握蛋白质的组成、分类及生物学功能,22种氨基酸的结构特点,氨基酸的重要物理、化学性质,等电点的计算,小肽结构特点及重要理化性

质,蛋白质性质及各级结构特点。掌握氨基酸、蛋白质的分离纯化方法及相应原理。熟悉蛋白质一级测定的一般步骤、相应方法,蛋白质结构与功能的关系。

酶与辅酶:掌握酶的基本概念(分类、命名),酶活性的调节及酶活力测定、计算方法,酶分离纯化一般步骤、相应方法及判断标准,特殊的酶种类及功能。熟悉酶的作用机制,各种因素对酶促反应速度的影响,维生素与辅酶功能。

核酸化学:掌握核酸的分子组成、各级结构特点(DNA、主要类型RNA二级结构),核酸的重要性质。熟悉核酸一级结构测序方法、分子杂交技术。

激素:掌握激素的概念、化学本质、特点,激素的作用机制、第二信使学说。熟悉常见激素的结构和功能。

第二部分物质代谢

掌握包括糖类、脂类、蛋白质、核酸的代谢变化,并能阐述主要物质代谢与能量代谢、代谢途径间的联系,代谢调节原理、规律及其在生物工程领域的应用。

新陈代谢总论:掌握高能化合物的概念和种类,呼吸链的组成和传递顺序,氧化磷酸化的机制。熟悉代谢种类、生物氧化的概念。

糖代谢:掌握糖的无氧氧化和有氧氧化代谢途径,包括物质代谢流、能量代谢流和酶的调节作用;掌握糖异生、糖原的代谢过程。熟悉糖的有氧氧化、磷酸己糖旁路的生理意义。

脂代谢:掌握脂肪的分解代谢、合成代谢及相关酶催化特点。熟悉脂类的消化、吸收、储存和动员,磷脂和胆固醇的代谢。

蛋白质代谢:掌握氨基酸在细胞中的分解过程,共同代谢途径以及共同代谢产物的去路。熟悉外源蛋白质的消化和吸收,氨基酸的生物合成类型。

核酸代谢:掌握核苷酸、碱基的分解代谢,核苷酸的生物合成过程。熟悉外源核酸的消化和吸收,癌症的化疗原理。

代谢调控:掌握糖、脂、蛋白代谢的相互关系。熟悉细胞代谢的调节网络、细胞结构对代谢途径的分隔控制及细胞信号传递系统。

第三部分分子生物学基础

掌握遗传学中心法则所揭示的生物分子的信息流向,包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达调控等内容。

DNA的复制与修复:掌握原核生物DNA复制的一般过程及参与作用的酶和蛋

白,常见DNA损伤类型及修复机制。熟悉θ复制模型、滚环复制模型,熟悉真核生物与原核生物DNA复制的主要区别。

RNA的生物合成:掌握原核生物RNA转录的一般规律及机制,RNA的后加工及其意义,逆转录概念及特点。了解真核生物的转录机制。

蛋白质的生物合成:掌握蛋白质合成的一般特征,原核生物蛋白质合成的过程及参与合成的主要分子的种类和功能。熟悉真核生物与原核生物蛋白质合成的区别,蛋白质合成的抑制因子。

基因表达调控:掌握原核生物DNA水平、转录水平(操纵子学说)及翻译水平上的基因表达调控。熟悉基因工程概况,典型的遗传工程技术(基因来源、载体改造等)。

《生物化学》实验

考试内容:

实验一微量滴定法测定血糖含量

实验二索氏提取法测定粗脂肪

实验三氨基酸的分离鉴定-纸层析法

实验四血清蛋白醋酸纤维薄膜电泳

实验五蛋白质的浓度测定——Bradford法

实验六核酸的紫外扫描及含量测定

考试要求:

掌握实验操作、仪器的使用方法;

熟悉实验原理、计算方法。

小草急急忙忙的返青依旧;细雨迷迷濛濛的飘洒依旧。

盈盈月下来,照亮你的山歌依旧;灿灿星升起,白杨树绿影婆娑依旧。

好风似水,不惊你安眠依旧;鸟儿呢哝,爱的春天依旧。

可我,望尽了我的花季,望尽了长长的一路落英缤纷呵!岑凯伦的绵绵春雨依旧,戴望舒的深深雨巷依旧!

漂泊的船,寻找一个温馨港口;孤寂的心,渴望一声温暖问候。

是你在我最落寞的时候,把亲切放在我左右;是你在我最失意的时候,把慰藉放在我心头。

红酥手,黄藤酒;春如旧,人空瘦。蝴蝶双飞影孤单,泪痕红浥鲛绡透!

那一叶小舟,那一双眼眸,望穿了几层山水几层楼?那一缕相思,那一缕离愁,孤独了多少暮风晨雨后?

春风依旧,桃花依旧;春水依旧,明月依旧;渡口依旧,时光依旧。前世的情缘,今生的守候,多少次梦里相逢,追忆难收,点点相思堆成无言的愁。红尘多少爱,化作春水流。时光悠悠,岁月悠悠;韶华易逝真情难留。

忘情川上谁因离恨泪流?三生石前谁为痴情消廋?

纵然我望断天涯孤独依旧,在桃花飘落的渡口,我依然会为你采撷相思的红豆;在海鸥飞翔的码头,我依然会为你升起祝福的星斗。

你若微笑,我青山妩媚;你若安好,我绿水无忧!

你若想我,我春风盈袖;你若念我,我春住心头!

【高考生物】运动生物化学考题(A卷)

(生物科技行业)运动生物化学考题(A卷)

运动生物化学考题(A卷) 一.名词解释:(每题4分,共24分) 1.电子传递链(呼吸链) 2.底物水平磷酸化(胞液) 3.糖酵解作用 4.酮体 5.氨基酸代谢库 6.运动性疲劳 二.填空题:(每空1分,共25分) 1.运动生物化学是生物化学的分支,是研究时体内的化学变化即及其调节的特点与规律,研究运动引起体内变化及其的一门学科。是从生物化学和生理学的基础上发展起来的,是体育科学和生物化学及生理学的结合。 2.据化学组成,酶可以分为:类和类,在结合蛋白酶类中的蛋白质部分称之为,非蛋白质部分称为(或辅助因子)。 3.人体各种运动中所需要的能量分别由三种不同的能源系统供给。即、、。 4.生物氧化中水的生成是通过电子呼吸链进行的,在呼吸链上有两条呼吸链,一条为:NADH 氧化呼吸链,一分子NADH进入呼吸链后可产生分子的ATP;另一条为FADH2氧化呼吸

链,一分子FADH2进入呼吸链后可产生分子ATP。 在肝脏,每分子甘油氧化生成乳酸时,释放能量可合成ATP;如果完全氧化生成CO2和H2O时,则释放出的能量可合成ATP。 5.正常人血氨浓度一般不超过μmol/L。 评价运动时体内蛋白质分解代谢的常用指标是尿素氮;尿中。 血尿素在安静正常值为毫摩尔/升 6.运动强度的生化指标有、、;运动负荷量的生化评定指标主要有:、、、。 三、辨析题:(判断正误,如果表述错误,请将正确的表述论述出来。每题判断正误2分,论述2分,共16分) 1.安静时,运动员血清酶活性处于正常范围水平或正常水平的高限;运动后或次日晨血清酶活性升高;血清中酶浓度升高多少与运动持续时间、强度和训练水平有关。运动员安静时血清升高是细胞机能下降的一种表现,属于病理性变化。 2.底物水平磷酸化与氧化磷酸化都是在线粒体中进行的。 3.所有的氨基酸都可以参与转氨基作用。 4.脂肪分子中则仅甘油部分可经糖异生作用转换为糖。脂肪酸不能转化为糖。

2018年自学考试《生物化学及生化技术》试题及答案

2018年自学考试《生物化学及生化技术》试题及答案 一、名词解释 1.生物固氮 2.氨的同化 3.转氨基作用 4.必需氨基酸 5.尿素循环 6.生酮氨基酸 7.生糖氨基酸 8.脱氨基作用 9.联合脱氨基作用10.非必需氨基酸11.半必需氨基酸12.一碳单位13.蛋白的腐败作用 二、填空题 1.生物固氮是将空气中的( )转化为的( )作用,生物固氮的特点是( )和( )。 2.固氮酶是由( )和( )两种蛋白质组成;固氮酶要求的反应条件是( )和( )。氢代谢是伴随着( )发生的,固氮酶是一种多功能氧化还原酶,除了还原N2外,还能与许多( )作用,还原( )而放个H2。 3.植物吸收硝酸盐后经( )酶和( )酶作用生成( ) 后,植物才能利用 4.氨的同化途径有( )和( )。 5.真核生物细胞的谷氨酸脱氢酶大都存在于( )中,它的辅酶有两种,即( )和( )。 6.生物体内的氨甲酰磷酸是( ) 、( )和( )合成的。 7.由无机态的氨转变为氨基酸,主要是先形成( )氨酸,然后再由它通过( )作用形成其它氨基酸。 8.联合脱氨基作用有两个内容:氨基酸的α-氨基先借助( ) 作用转移到( )分子上,生成相应的α-酮酸和( );后者在( )酶的催化下,脱氨基生( ),同时释放出氨。 9.硫酸盐还原大致可分为( )和( )两大阶段,第一阶段需要( )形成

APS(或PAPS),第二阶段需要( )载体,最终产物是( )。此产物被认为是从( )转变成( )的重要通路。 10.尿素合成过程中产生的两种氨基酸( )和( )不参与人体蛋白质的合成。 11.在尿素循环途径中,氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ存在于( )中,精氨酸酶存在于( )中。 12.根据碳架来源不同,氨基酸可分为: ①谷氨酸族,包括( )、( )、( )、( ) ,共同碳架是( ) ; ②天冬氨酸族,包括( )、( )、( )、( ) 、( )、( ),共同碳架是( ); ③丙氨酸族,包括( )、( ) 、( ),碳架来源是( ); ④丝氨酸族,包括( )、( )、( ),碳架来源主要是( ); ⑤芳香族氨基酸,包括( )、( )、( ) ,合成途径叫( )。其碳架物质来自于EMP途径的( )和PPP途径的( )。 ⑥组氨酸的生物合成途径比较复杂,主要碳架来自于( ) 。 13.氨基酸降解的主要方式有( )作用、( )作用和( ) 作用。 14.由L--Phe生成反式肉桂酸( CH--CH--C~,…)属氨基酸( )降解方式,它由( )酶催化。 15.氨的去路有( )、( ) 、( );酰胺形成的生理作用是( )和( )。 16.氨基酸的生物合成起始于( )、( )和( )途径的中间代谢物。 17.体内氨基酸主要来源于( )和( )。 18.谷氨酸脱羧后生成( ) ,它是脑组织中具有( )作用的神经递质。 19.组氨酸脱羧后生成( ),色氨酸经羟化,脱羧后生成( ) ,它们

生化考试大纲

《生物化学》考试大纲 课程名称:生物化学( biochemistry ) 课程性质:必修课 学时分配:计划学时:144;其中理论课:90;实验课:54 适用专业和层次:临床医学麻醉学医学影像学等本科层次 第一章蛋白质的结构与功能 学习目的和要求: 掌握氨基酸的分类、蛋白质的4 级结构及理化性质,熟悉肽键与肽链,医学上重要的多肽,了解血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能、蛋白质的分离、纯化及结构分析。 考核知识要点 1.蛋白质的重要生理功能。 2.蛋白质的基本组成单位氨基酸,。肽键与肽链,医学上重要的多肽 3.蛋白质的一、二、三、四级结构的概念,蛋白质理化性质。 4.胶原蛋白的结构及组成特点。 5.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。 6.蛋白质的分离、纯化及结构分析。 考核要求 1、识记:蛋白质一、二、三、四级结构的概念;结构域的概念;蛋白质的变性;等电点;二级结构类型及结构的要点。 2、理解:胶原蛋白的结构及组成特点。.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。 3、应用:分离纯化蛋白质的方法的基本原理。 4、超纲:蛋白质的序列分析 第二章核酸的结构与功能 学习目的和要求: 掌握核苷酸的基本概念及其结构、DNA 的双螺旋结构,熟悉RNA 的结构与功能,了解DNA 的理化性质及其应用。

考核知识要点 1.核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。常见核苷酸的缩写符号。两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同。核苷酸的连接,核酸的一级结构的概念。 3.DNA 的双螺旋结构。了解DNA 的三级结构。 4.DNA 的理化性质及其应用。 5.RNA 的结构与功能 考核要求 1、识记:碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。DNA 的双螺旋结构、RNA 的结 构与功能、核苷酸的连接,核酸的一级结构的概念 2、理解:常见核苷酸的缩写符号、两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同 3、应用:DNA 的理化性质及其应用。 4:超纲:核酸的杂交 第三章酶 学习目的和要求:掌握酶的基本概念;化学本质;酶促反应的特点酶的化学组成;酶的活性中心和必需基团;酶原和酶原的激活;同工酶。酶促反应动力学基本内容:温度、PH 、酶浓度、底物浓度( 米 氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响,熟悉酶的抑制作用:不可逆抑制;可逆性抑制——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。了解酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念,酶的命名与分类。 考核知识要点 1、酶的基本概念;化学本质;酶促反应的特点。 2、酶的结构与活性:酶的化学组成;酶的活性中心和必需基团;酶原和酶原的激活;同工酶。 3、酶促反应的机制:活化能;诱导契合。 4、酶促反应动力学基本内容:温度、PH、酶浓度、底物浓度(米氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响。 5、酶的抑制作用:不可逆抑制;可逆性抑制——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。 6、维生素的概念和分类:维生素B 族化合物主要生理功能及其与辅酶的关系 7、酶的调节:多酶体系、限速酶、别构酶的概念、共价修饰。 8、酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念。

运动生物化学学习重点大全

绪论生物化学:是研究生命化学的科学,它从分子水平探讨生命的本质,即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。运动生物化学:是研究人体运动时体内的化学变化即物质代谢及其调节的特点与规律,研究运动引起体内分子水平适应性变化及其机理的一门学科。 运动生物化学的任务主要体现在:1、解释人体运动变化的本质;2、评定和监控运动人体的机能;3、科学的知道体育锻炼和运动训练。 第一章 1.酶催化反应的特点是什么?影响酶促反应速度的因素有哪些? 一、高效性;二、高度专一性;三、可调控性 一、底物浓度与酶浓度对反应速度的影响;二、PH对反应速度的影响;三、温度对反应速度的影响;四、激活剂和抑制剂对反应速度的影响; 2.水在运动中有何作用?水代谢与运动能力有何关系? 人体内的水是进行生物化学反应的场所,水还具有参与体温调节、起到润滑等作用,并与体内的电解质平衡有关。 运动时,人体出汗量迅速增多,水的丢失加剧。一次大运动负荷的训练可以导致人体失水2000~7000ml,水丢失严重时即形成脱水,会不同程度的降低运动能力。 3.无机盐体内有何作用?无机盐代谢与运动能力有何关系? 无机盐在体内中解离为离子,称为电解质,具有调节渗透压和维持酸碱平衡等重要作用。

4.生物氧化合成ATP有几种形式,他们有何异同? 生物氧化共有两种形式:1、底物水平磷酸化;2、氧化磷酸化 相同点:1、反应场所都是在线粒体;2、都要有ADP和磷酸根离子存在 不同点:1、在无氧代谢供能中以底物水平磷酸化合成ATP为主,而人体所利用的ATP约有90%来自于氧化磷酸化的合成即在有氧代谢中主要提供能量;2、底物水平低磷酸化不需要氧的参与,氧化磷酸化必须要有氧;3、反应的方式不同。 5.酶对运动的适应表现在哪些方面?运动对血清酶有何影响? 一、酶催化能力的适应;二、酶含量的适应。 ①、运动强度:运动强度大,血清酶活性增高 ②、运动时间:相同的运动强度,运动时间越长,血清酶活性增加越明显 ③、训练水平:由于运动员训练水平较高,因此完成相同的运动负荷后,一般人血清酶活性增高比运动员明显 ④、环境:低氧、寒冷、低压环境下运动时,血清酶活性升高比正常环境下明显。 6.试述ATP的结构与功能。 ATP分子是由腺嘌呤、核糖和三个磷酸基团组成的核苷酸,其分子结构 功能:生命活动的直接能源;合成磷酸肌酸和其他高能磷酸化合物 7.酶:酶是生物体的活性细胞产生的具有生物催化功能的蛋白质。 生物氧化:指物质在体内氧化生成二氧化碳和水,并释放出能量的过程。生物氧化实际上是需氧细胞呼吸作用中一系列氧化---还原反应,故又称为细胞呼吸。 同工酶:人体内有一类酶,他们可以催化同一化学反应,但催化特性、理

食品生物化学教学大纲

食品生物化学教学大纲集团标准化办公室:[VV986T-J682P28-JP266L8-68PNN]

课程编号09054206: 《食品生物化学》课程教学大纲 Biochemistry 适用于本科食品科学与工程等专业 总学时:48学分3 开课单位:生命科学系课程负责人:呼凤兰 执笔人:呼凤兰审核人:高平 一、课程性质.目的和任务: 《食品生物化学》课程是食品科学与工程、生物科学等专业的一门专业基础课。本课程的任务是研究食品的化学组成、性质、生理功能和它们在贮藏和加工过程中的变化的一门科学。通过本课程的教学,使学生掌握食品生物化学的基本原理、基础知识和基本技能,掌握食品在加工和贮藏过程中其营养质量的变化,理解食品各营养成分在生物体内的代谢过程和规律,培养学生分析和解决一些简单的生化实际问题的能力,为今后学习其它职业基础课和职业核心课奠定基础。 二、教学基本要求 要求学生掌握糖类、脂类、蛋白质和核酸等几大类生命物质的基本结构、性质和功能;掌握酶的组成、分类、酶作用机理、酶活力测定和酶促反应动力学;掌握糖类分解代谢,脂肪酸费解和合成代谢,DNA和RNA合成蛋白质合成等生物体内的重要生化反应过程;掌握生物氧化中氧化磷酸化过程和ATP产生机理;掌握层析、电泳、酶动力学实验、核酸等生物物质分离、蛋白质性质实验等生物化学基本实验技巧。 三、教学内容、目标要求与学时分配 第一章绪论 教学内容: 食品生物化学的研究对象;学习食品生物化学的意义;如何学习食品生物化学;新陈代谢概论 目标及要求: 1、了解本课程的特点和学习方法及我国食品营养工作的发展历程及未来任务; 2、掌握食品的概念,了解食品生物化学的研究内容和与其它学科的关系。 教学重点及难点:生物化学的概念及食品生物化学研究对象和内容 课时分配:2课时 第二章食品物料重要成分化学

2018年自考医学类生物化学试题及答案

2018年自考医学类生物化学试题及答案 一、A型题(每小题1分) 1.有一混合蛋白质溶液,各种蛋白质的pI分别为4.6、5.0、5.3、 6.7、 7.3。电泳时欲使其中4种泳向正极,缓冲液的pH应该是(D) A.5.0 B.4.0 C.6.0 D.7.0 E.8.0 2.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是(B) A.血清清蛋白(分子量68 500) B.马肝过氧化物酶(分子量247 500) C.肌红蛋白(分子量16 900) D.牛胰岛素(分子量5 700) E.牛β乳球蛋白(分子量35000) 3.蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是(D) A.肽键 B.半胱氨酸的-SH基 C.苯丙氨酸的苯环 D.色氨酸的吲哚环 E.组氨酸的咪唑环 4.含芳香环的氨基酸是(B) A.Lys B.Tyr C.Val D.Ile E.Asp 5.下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是(A) A.酸性氨基酸 B.含硫氨基酸 C.支链氨基酸 D.芳香族氨基酸 E.碱性氨基 6.变性蛋白质的特点是(B)

A.黏度下降 B.丧失原有的生物活性 C.颜色反应减弱 D.溶解度增加 E.不易被胃蛋白酶水解 7.蛋白质变性是由于(B) A.蛋白质一级结构改变 B.蛋白质空间构象的改变 C.辅基的脱落 D.蛋白质水解 E.以上都不是 8.以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子(A) A.甘氨酸 B.丝氨酸 C.半胱氨酸 D.苏氨酸 E.丙氨酸 9.下列有关蛋白质β折叠结构的叙述正确的是(E) A.β折叠结构为二级结构 B.肽单元折叠成锯齿状 C.β折叠结构的肽链较伸展 D.若干肽链骨架平行或反平行排列,链间靠氢键维系 E.以上都正确 10.可用于蛋白质定量的测定方法有(B) A.盐析法 B.紫外吸收法 C.层析法 D.透析法 E.以上都可以 11.镰状红细胞贫血病患者未发生改变的是(E) A.Hb的一级结构 B.Hb的基因 C.Hb的空间结构

《生物化学》考试大纲

《生物化学》考试大纲 一、考试内容 第一章蛋白质化学 1.蛋白质在生命活动中的重要性 2.蛋白质的元素组成 3.氨基酸的结构、分类及其理化性质 4.蛋白质的结构:一级结构:概念及维持键 蛋白质的构象---构象的结构单元α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲,二级结构,三级结构,四级结构,维持构象的一些次级键 超二级结构和结构域的概念 5.蛋白质的功能与性质的关系:一级结构与功能;构象与功能--变性作用,变构作用 6.蛋白质的性质:等电点,胶体性质,蛋白质沉淀反应,紫外吸收性质 重点掌握:必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写 蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点 蛋白质的基本结构层次及其维持力 蛋白质的结构与功能之间的关系,变性、变构作用概念 蛋白质沉淀的方法及其特点 第二章核酸的化学 1.核酸的组成与类别 2.DNA的结构与功能 3.RNA的结构与功能 4.核酸的性质 重点掌握:核酸的组成与类别 DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义 tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能 核酸热变性特点,DNA的熔解温度(Tm)概念及其影响因素 第三章糖类的结构与功能 1.糖类的概念、作用与分类 2.单糖:链式结构;立体结构;环式结构;糖的构象;糖的分类;重要的单糖;单糖的重要衍生物;单糖的理化性质; 3.寡糖:麦芽糖;乳糖;蔗糖;纤维二糖;棉籽糖; 4.多糖:淀粉;糖原;纤维素;其它常见多糖化合物; 重点掌握:单糖、寡糖和多糖的结构 第四章脂类和生物膜

1.脂类的分类 2.构成生物膜的重要的磷脂 第五章酶学 1.酶的基本概念:生物催化剂,酶的作用特点,酶的组成分类等 2.酶的命名和分类 3.酶的活性部位和酶原激活 4.酶的作用机制:降低反应活化能,中间产物学说,诱导锲合学说,使酶具高效催化活性的因素 5.酶的分离提纯与活力测定 6.酶促反应动力学 重点掌握:酶的分类 酶的化学本质、作用特点 酶活性部位概念,酶原激活实质 中间产物学说,诱导锲合学说,米氏常数与米氏方程 酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响 第六章维生素和辅酶 1.脂溶性维生素:A、D、E、K 2.水溶性维生素:维生素C,B1,B2,PP,泛酸,叶酸,生物素,硫辛酸,B12 重点掌握:水溶性维生素与辅酶(辅基)之间的关系,在酶促反应中的作用; 常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。 第七章新陈代谢总论与生物氧化 1.基本概念 2.呼吸链 3.ATP的生成及其生理功能 重点掌握:生物氧化的特点;呼吸链的概念以及ATP的生成方式-----底物水平磷酸化和氧化磷酸化,搞清体内物质氧化过程中水是如何生成的、CO2是如何产生的,ATP又是如何生成的。 第八章糖代谢 1.糖代谢概况 2.糖的无氧分解 3.糖的有氧氧化 4.糖的异生作用 5.糖原的合成与分解

运动生物化学 名词解释

运动生物化学:运动生物化学是生物化学的一个分支学科。是用生物化学的理论及方法,研究人体运动时体内的化学变化即物质代谢及其调节的特点与规律,研究运动引起体内分子水平适应性变化及其机理的一门学科。 1、新陈代谢:新陈代谢是生物体生命活动的基本特征之一,是生物体内物质不断地进行着的化学变化,同时伴有能量的释放和利用。包括合成代谢和分解代谢或分为物质代谢和能量代谢。 2、酶:酶是由生物细胞产生的、具有催化功能和高度专一性的蛋白质。酶具有蛋白质的所有属性,但蛋白质不都具有催化功能。 3、限速酶:限速酶是指在物质代谢过程中,某一代谢体系常需要一系列酶共同催化完成,其中某一个或几个酶活性较低,又易受某些特殊因素如激素、底物、代谢产物等调控,造成整个代谢系统受影响,因此把这些酶称为限速酶。 4、同工酶:同工酶是指催化相同反应,而催化特性、理化性质及生物学性质不同的一类酶。 5、维生素:维生素是维持人体生长发育和代谢所必需的一类小分子有机物,人体不能自身合成,必须由食物供给。 6、生物氧化:生物氧化是指物质在体内氧化生成二氧化碳和水,并释放出能量的过程。实际上是需氧细胞呼吸作用中的一系列氧化-还原反应,又称为细胞呼吸。 7、氧化磷酸化:将代谢物脱下的氢,经呼吸链传递最终生成水,同时伴有ADP磷酸化合成ATP的过程。 8、底物水平磷酸化:将代谢物分子高能磷酸基团直接转移给ADP生成ATP的方式。 9、呼吸链:线粒体内膜上的一系列递氢、递电子体按一定顺序排列,形成一个连续反应的生物氧化体系结构,称为呼吸链 。1、糖酵解:糖在氧气供应不足的情况下,经细胞液中一系列酶催化作用,最后生成乳酸的过程称为糖酵解。 2、糖的有氧氧化:葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化分解,生成二氧化碳和水,同时释放出大量的能量,该过程称为糖的有氧氧化。 3、三羧酸循环:在线粒体中,乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成柠檬酸,再经过一系列酶促反应,最后生成草酰乙酸;接着再重复上述过程,形成一个连续、不可逆的循环反应,消耗的是乙酰辅酶A,最终生成二氧化碳和水。因此循环首先生成的是具3个羧基的柠檬酸,故称为三羧酸循环。 4、糖异生作用:人体中丙酮酸、乳酸、甘油和生糖氨基酸等非糖物质在肝脏中能生成葡萄糖或糖原,这种由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。 1、脂肪:脂肪是由3分子脂肪酸和1分子甘油缩合形成的化合物。 2、必需脂肪酸:人体不能自身合成,必须从外界摄取以完成营养需要的脂肪酸。如亚麻酸、亚油酸等。 3、脂肪动员:脂肪细胞内储存的脂肪经脂肪酶的催化水解释放出脂肪酸,并进入血液循环供给全身各组织摄取利用的过程,称为脂肪动员。 4、β-氧化:脂肪酸在一系列酶的催化作用下,β-碳原子被氧化成羧基,生成含2个碳原子的乙酰辅酶A和比原来少2个碳原子的脂肪酸的过程。 5、酮体:在肝脏中,脂肪酸氧化不完全,生成的乙酰辅酶A有一部分生成乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮,这三种产物统称酮体。 1、氧化脱氨基作用:通过氧化脱氨酶的作用,氨基酸转变为亚氨基酸,再水解为α-酮酸和氨的过程。

仲恺农业工程学院2018年专插本食品生物化学考试大纲

仲恺农业工程学院2018年本科插班生招生考试 食品生物化学课程考试大纲 第一章糖类物质 第一节单糖 开链结构[差向异构体、镜像对映体(D、L型)]、环状结构(α和β型、吡喃糖、呋喃糖、Haworth式)、单糖的物理性质(溶解度、甜度、旋光性和变旋性)、单糖的化学性质(单糖的氧化、单糖的还原、糖苷键的生成、脱水作用、与氨基反应) 第二节寡糖 双糖的构成、还原性和非还原性、还原糖、非还原糖、蔗糖理化性质、转化糖、麦芽糖的分子结构、麦芽糖的空间构型、麦芽糖的理化性质、乳糖的分子结构和理化特性、乳糖不耐症 第三节多糖 多糖、同多糖、杂多糖的概念、淀粉分子的结构(直链淀粉、支链淀粉)、糊化和老化、糊精的呈色反应、糖原和纤维素的结构 第三章脂类物质 第一节脂类 简单脂、甘油脂类[结构、脂肪酸常用简写法、脂肪酸共同特点、甘油的理化特性和应用、甘油三酰酯的物理性质、化学性质(水解和皂化、氢化和卤化、氧化、酸败、乙酰化)] 第二节生物膜 生物膜的化学组成(脂质、膜蛋白、糖类)、膜脂和膜蛋白在脂双层两侧分布的不对称性、生物膜的流动性、生物膜的结构模型、物质的穿膜运送(被动运送、主动运送、基团运送)、物质的膜泡运送(外排作用、内吞作用)。

第四章蛋白质 第一节蛋白质的化学组成与分类 蛋白质的化学组成、蛋白质的含氮量、蛋白质的基本组成单位、根据蛋白质分子的化学组成分类(简单蛋白、结合蛋白)、根据蛋白质来源分类(动物蛋白、植物蛋白和单细胞蛋白)、分子形状(球蛋白、纤维蛋白) 第二节氨基酸与肽 氨基酸的结构、氨基酸的分类(非极性、极性不带电荷、酸性、碱性)、氨基酸的物理性质(色泽、溶解度、熔点、味道、紫外吸收特性)、氨基酸的化学性质(等电点、与甲醛反应、与亚硝酸反应、茚三酮反应、桑格反应、艾德曼反应)、肽的结构与命名、多肽的性质(水解、颜色反应) 第三节蛋白质的分子结构 蛋白质的一级结构、二级结构(α螺旋、β折叠、β转角、自由肽段)、三级结构、四级结构、蛋白质一级结构与功能的关系、蛋白质的变性、蛋白质的变构效应 第四节蛋白质的理化性质 蛋白质的分子量、渗透压、透析、胶体性质、两性解离和等电点、蛋白质的电泳、蛋白质的沉淀(盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀、酸类沉淀、热凝固沉淀) 第五节蛋白质的功能性质及其在食品加工中的应用 蛋白质的水化性、持水性,面团面筋、蛋白质的膨润、蛋白质的乳化性质、蛋白质的发泡性、蛋白质与风味物质结合 第五章核酸 第一节核苷酸 核苷酸的组成(戊糖、碱基和磷酸)、嘌呤碱、嘧啶碱、核苷酸的碱基构型与紫外吸收

02634生物化学大纲

02634生物化学大纲 02634生物化学(二) 江南大学编 江苏省高等教育自学考试委员会办公室

一、课程性质及其设置目的与要求 (一)课程性质和特点 生物化学(二)是江苏省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法,使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质,以及它们之间的关系,掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式,同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时,又强调基本技能的训练,以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法,解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命,必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素(如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等)的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体,人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点,食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 (二)本课程的基本要求 生物化学涉及的范围很广,学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同,可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展,学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科,如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同,分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支,是应用生物化学之一。概括地说,食品生物化学研究的对象与范围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容,而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材(生物化学,王镜岩等主编,第三版),全书有40章,教材篇幅很大,为便于自学考生学习,首先说明考生不要求掌握的章节,但括号内的内容要求掌握: 第六章蛋白质结构与功能的关系(了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点) 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素

03生物化学考试大纲

生物化学考试大纲(硕士) 一、要求把握的差不多内容 把握生物大分子(糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素)的结构、性质和功能。把握生物体内要紧的物质代谢和能量转化(糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、核酸代谢、生物氧化)。把握遗传信息传递的化学基础,要紧包括DNA的复制、RNA的合成、蛋白质的合成及细胞代谢调控等。 二、试题模式及所占比例 生物化学考试总分150分,分概念题和叙述题两个方面,其中概念题占60-70%,叙述题占30-40%,概念题包括:选择题(单选,约占20%)、填空题(约占7%)、正误判定题(约占10%)、说明符号(约占7%)、名词概念(约占20%);叙述题包括:叙述题、运算

题和问答题(以叙述题和问答题为主,少量运算题)。 三、复习重点 糖、脂、蛋白质和核酸的结构、性质、功能及代谢;遗传信息传递的化学基础。 四、课程复习大纲 第1章糖和结合糖 本章重点和难点:多糖、结合糖的结构和功能 1.1 单糖 1.1.1单糖的结构 1.1.2单糖的性质 1. 1.3单糖的重要衍生物 1.2 结合糖 1.2.1肽聚糖 1.2.2糖蛋白 1.2.3蛋白聚糖 第2章脂 本章重点和难点:磷脂、糖脂的结构和功能 2.1三脂酰甘油 2.1.1脂肪酸 2.1.2三脂酰甘油的理化性质 第3章蛋白质 本章重点和难点:氨基酸的性质,肽键的结构,蛋白质一级结构和测定,二级结构和高级结构及与功能的关系

3.1 蛋白质概论 3.1.1蛋白质的化学组成及分类 3.1.2蛋白质分子的构象 3.2 氨基酸 3.2.1氨基酸的结构 3.2.2氨基酸的构型、旋光性、光吸取性和侧链极性3.2.3氨基酸的酸碱性质 3.2.4氨基酸的化学性质 3.2.5氨基酸的分离和分析 3.3 肽 3.3.1肽和肽键的结构 3.3.2肽的重要性质 3.4 蛋白质一级结构 3.4.1蛋白质的结构层次 3.4.2蛋白质一级结构 3.4.3蛋白质一级结构测定 3.4.4蛋白质一级结构与生物功能 3.5 蛋白质二级结构和纤维状蛋白质 3.5.1肽链的构象 3.5.2蛋白质二级结构的差不多类型 3.5.3超二级结构 3.5.4纤维状蛋白质

关于运动生物化学知识总结

辨析体能、体适能、体质、身体素质。 体能,即运动员身体素质水平的总称。即运动员在专项比赛中体力发挥的最大程度、也标志着运动员无氧训练和有氧训练的水平,反映了运动员机体能量代谢水平。体能即人体适应环境的能力。包括与健康有关的健康体能和与运动有关的运动体能。 体适能是Physical Fitness的中文翻译,是指人体所具备的有充足的精力从事日常工作(学习)而不感疲劳,同时有余力享受康乐休闲活动的乐趣,能够适应突发状况的能力。 美国运动医学学会认为:体适能包括“健康体适能”和“技能体适能”。 健康体适能的主要内容如下: ①身体成分:即人体内各种组成成分的百分比,身体成分保持在一个正常百分比范围对预防某些慢性病如糖尿病、高血压、动脉硬化等有重要意义。 ②肌力和肌肉耐力:肌力是肌肉所能产生的最大力量,肌肉耐力是肌肉持续收缩的能力,是机体正常工作的基础。 ③心肺耐力:又称有氧耐力,是机体持久工作的基础,被认为是健康体适能中最重要的要素。 ④柔软素质:是指在无疼痛的情况下,关节所能活动的最大范围。它对于保持人体运动能力,防止运动损伤有重要意义。 技能体适能包括灵敏、平衡、协调、速度、爆发力和反应时间等,这些要素是从事各种运动的基础,但没有证据表明它们与健康和疾病有直接关系。[1] “体适能”可视为身体适应生活、运动与环境(例如;温度、气候变化或病毒等因素)的综合能力。体适能较好的人在日常生活或工作中,从事体力性活动或运动皆有较佳的活力及适应能力,而不会轻易产生疲劳或力不从心的感觉。在科技进步的文明社会中,人类身体活动的机会越来越少,营养摄取越来越高,工作与生活压力和休闲时间相对增加,每个人更加感受到良好体适能和规律运动的重要性。在测量上,体适能分为心肺适能、肌肉适能、与体重控制三个面向。 体质:由先天遗传和后天获得所形成的,人类个体在形态结构和功能活动方面所固有的、相对稳定的特性,与心理性格具有相关性。个体体质的不同,表现为在生理状态下对外界刺激的反应和适应上的某些差异性,以及发病过程中对某些致病因子的易感性和疾病发展的倾向性。所以,对体质的研究有助于分析疾病的发生和演变,为诊断和治疗疾病提供依据。 身体素质,通常指的是人体肌肉活动的基本能力,是人体各器官系统的机能在肌肉工作中的综合反映。身体素质一般包括力量、速度、耐力、灵敏、柔韧等。

811食品生物化学,哈工大大纲

2012年硕士研究生入学考试大纲 考试科目名称:食品生物化学考试科目代码:[811] 一、考试要求: 要求考生全面系统地掌握生物化学的基本概念、基本原理、典型方法和实用技术,并且能灵活运用所学知识解释实际应用中的具体问题。 二、考试内容 1)氨基酸、肽、蛋白质 a)氨基酸的结构特点及分类、酸碱特性、特征化学反应;天然存在的活性肽及应用:谷光苷肽、催产素、胰岛素 b)肽平面:结构形成及特点;蛋白质的二级结构、胶原蛋白、三级结构的结构特点、作用力;蛋白质的变性与复性:分子伴侣作用特点、疯牛病 c)肌红蛋白、血红蛋白、免疫球蛋白的结构特点及功能;BPG效应、波尔效应、镰刀形细胞贫血病 d)透析、盐析、沉淀、柱层析、电泳、氨基酸序列分析:末端分析、edman 降解 2)酶 a)酶的分类,比活、活化能、活性部位 b)酶的催化机制、米氏方程、可逆抑制与不可逆抑制作用、影响酶促反应的因素 c)别构酶判断方法、概念、生理功能 3)糖、脂和生物膜 a)寡糖、同多糖、杂多糖:实例结构及应用 b)生物膜组成成分特点及结构特点 c)膜的流动性、跨模转运 4)核酸、蛋白质合成及核酸研究技术 a)核酸:基本结构、变性、复性、杂交 b)DNA:结构、碱基组成、修复以及复制的模式、方式、过程 c)RNA:类型、转录的过程和调控、转录抑制剂的种类,初始转录RNA的加工 5)代谢 a)分解代谢、合成代谢、代谢调控、代谢途径的区室化、酰基转移反应、氧化还原反应 b)糖酵解:10步反应、调控;巴斯德效应、丙酮酸的代谢命运;柠檬酸循环:

8步反应,产生的能量、调控;糖原的降解与合成,糖异生、戊糖磷酸途径 c)电子传递、氧化磷酸化;脂肪酸氧化以及脂肪酸的生物合成,胆固醇的合成;氨基酸代谢:转氨、脱氨作用,尿素循环 三、试卷结构 a)考试时间:180分钟,满分150分 b) 题型结构:概念题(30分)、判断题(20分)、简答题(60分)、论述题(20 分)、计算题(20分) 四、参考书目 王希成编著. 生物化学. 第二版. 清华大学出版社. 2005年

02634生物化学(二)大纲

XX省高等教育自学考试大纲 02634生物化学(二) 江南大学编XX省高等教育自学考试委员会办公室

一、课程性质及其设置目的与要求 (一)课程性质和特点 生物化学(二)是XX省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法,使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质,以及它们之间的关系,掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式,同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时,又强调基本技能的训练,以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法,解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命,必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素(如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等)的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体,人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点,食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 (二)本课程的基本要求 生物化学涉及的X围很广,学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同,可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展,学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科,如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同,分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支,是应用生物化学之一。概括地说,食品生物化学研究的对象与X围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容,而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材(生物化学,王镜岩等主编,第三版),全书有40章,教材篇幅很大,为便于自学考生学习,首先说明考生不要求掌握的章节,但括号内的内容要求掌握: 第六章蛋白质结构与功能的关系(了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点) 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素

811生物化学考试大纲.doc

811《生物化学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 了解氨基酸、肽的分类 掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 掌握蛋白质一级结构的测定方法 理解氨基酸的通式与结构 理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点,四级结构的概念及亚基掌握肽键的特点 掌握蛋白质的变性作用 掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 3.糖类结构与功能 掌握糖的概念及其分类 掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功能 理解旋光异构 掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 掌握糖的鉴定原理 4.脂质与生物膜 了解脂质的类别、功能 熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构 掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性 掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质 5.酶学 了解酶的概念 掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制 了解酶的分离提纯基本方法 熟悉酶的国际分类(第一、二级分类) 了解特殊酶,如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制 掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法 了解抗体酶、核酶的基本概念 掌握固定化酶的方法和应用 了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病 了解脂溶性维生素的结构特点和功能 7.激素 了解激素的类型、特点 理解激素的化学本质和作用机制 了解常见激素的结构和功能 理解第二信使学说

8.新陈代谢和生物能学 理解新陈代谢的概念、类型及其特点 了解高能磷酸化合物的概念和种类 理解ATP的生物学功能 掌握呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序 掌握氧化磷酸化偶联机制 9.糖的分解代谢和合成代谢 全面了解糖的各种代谢途径,包括物质代谢、能量代谢和酶的作用 理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程 了解糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶 掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点 了解光合作用的总过程 理解光反应过程和暗反应过程 了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程 10.脂类的代谢与合成 全面了解甘油代谢:甘油的来源合去路,甘油的激活 了解脂类的消化、吸收及血浆脂蛋白 理解脂肪动员的概念、各级脂肪酶的作用、限速酶 掌握脂肪酸β-氧化过程及能量生成的计算 掌握脂肪的合成代谢 理解脂肪酸的生物合成途径 了解磷脂和胆固醇的代谢 11.核酸的代谢 了解外源核酸的消化和吸收 理解碱基的分解代谢 理解核苷酸的分解和合成途径 掌握核苷酸的从头合成途径 了解常见辅酶核苷酸的结构和作用 12. DNA,RNA和遗传密码 理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程 掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类 掌握DNA复制的特点 掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点 掌握DNA的损伤与修复 全面了解RNA转录与复制的机制 掌握转录的一般规律 掌握RNA聚合酶的作用机理 理解原核生物的转录过程 掌握启动子的作用机理 了解真核生物的转录过程 理解RNA转录后加工过程及其意义 掌握逆转录的过程 理解RNA的复制

“运动生物化学”课程教学大纲

“运动生物化学”课程教学大纲 教研室主任:田春兰执笔人:王凯 一、课程基本信息 开课单位:体育科学学院 课程名称:运动生物化学 课程编号:144213 英文名称:sports biochemistry 课程类型:专业方向任选课 总学时: 36理论学时:36 实验学时: 0 学分:2 开设专业:休闲体育 先修课程:运动解剖运动生理 二、课程任务目标 (一)课程任务 运动生物化学是从分子水平上研究运动与身体化学组成之间的相互适应,研究运动过程中机体内物质和能量代谢及调节的规律,从而为增强体质、提高竞技能力提供理论和方法的一门学科,是一门科学性和应用性很强的学科。重视最新科学成就的介绍和体现体育专业的特点及需要。在体育科学和体育教学中占有重要的地位,在体育专业各层次教学中被列为专业基础理论课,是体育院校学生的必修课。 (二)课程目标 在学完本课程之后,学生能够: 1.使学生初步了解运动与身体化学组成之间的相互适应,初步掌握运动过程中机体物质和能量 代谢及调节的基本规律。 2.为增强体质、提高竞技能力(如运动性疲劳的消除和恢复、反兴奋剂及其监测技术、机能监 控和评定、制定运动处方等)提供理论和方法。 3.增强学生的科学素养,培养科学思维的良好习惯。 三、教学内容和要求

第一章绪论 1.理解运动生物化学的概念,研究任务,发展、现状及展望; 2.了解运动生物化学在体育科学中的地位;激发学生学习本学科的兴趣; 3.使学生树立整体观、动态观,用辩证的思维去看待生命、看待运动人体。 重点与难点:运动生物化学的概念;运动生物化学的研究任务。 第二章糖代谢与运动 1.掌握糖的概念、人体内糖的存在形式与储量、糖代谢不同化学途径与ATP合成的关系; 2.了解糖酵解、糖的有氧氧化的基本代谢过程及其在运动中的意义; 3.掌握糖代谢及其产物对人体运动能力的影响; 4.熟悉糖原合成和糖异生作用的基本代谢过程及其在运动中的意义; 5.了解运动训练和体育锻炼中糖代谢产生的适应性变化。 重点与难点:糖代谢的不同化学途径及其与ATP合成的关系 第三章脂代谢与运动 1.掌握脂质的概念与功能、脂肪酸分解代谢的过程; 2.了解酮体的生成和利用及运动中酮体代谢的意义; 3.掌握运动时脂肪利用的特点与规律; 4.理解运动、脂代谢与健康的关系。 重点与难点:脂肪酸分解代谢的过程、酮体代谢的意义;运动时脂肪利用的特点与规律。第四章蛋白质代谢与运动 1.掌握蛋白质的概念、分子组成和基本代谢过程; 2.理解蛋白质结构与功能的辩证关系。 3.了解运动与蛋白质代谢和氨基酸代谢的适应。 重点与难点:运动时蛋白质和氨基酸代谢变化的规律;蛋白质的代谢过程; 第五章水无机盐维生素的生物化学与运动 1.了解掌握水的生物学功能与对运动能力影响 2.了解掌握无机盐的生物学功能及与运动能力的关系 3.了解掌握维生素的生物学功能与运动能力的关系 第六章酶与激素 1了解酶的特点,理解运动中酶的适应变化及运动对血清酶的影响和应用 2了解运动对

食品生物化学复习资料新整合

1.名词解释、选择及填空: 食品生物化学: 研究食品的组成、结构、性能和加工、贮运过程中的化学变化以及食品成分在人体内代谢的科学。糖类(carbohydrates)物质: 是含多羟醛或多羟酮类化合物及其缩聚物和某些衍生物的总称。 构象: 指一个分子中,不改变共价键结构,仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置,而产生不同的排列方式。 变旋现象: 在溶液中,糖的链状结构和环状结构(α、β)之间可以相互转变,最后达到一个动态平衡,称为变旋现象。 常见二糖及连接键: 蔗糖(α-葡萄糖—(1,2)-β果糖苷键);麦芽糖(葡萄糖-α—1,4-葡萄糖苷键);乳糖(葡萄糖-β—1,4半乳糖苷键);纤维二糖(β-葡萄糖-(1,4)-β—葡萄糖苷键) 脂类: 是生物细胞和组织中不溶于水,而易溶于乙醚、氯仿、苯等非极性溶剂中,主要由碳氢结构成分构成的一大类生物分子。脂类主要包括脂肪(甘油三酯,占95%左右)和一些类脂质(如磷脂、甾醇、固醇、糖脂等) 顺式脂肪酸与反式脂肪酸: 顺式脂肪酸:氢原子都位于同一侧,链的形状曲折,看起来象U型 反式脂肪酸:氢原子位于两侧,看起来象线形 皂化作用与皂化值: 皂化作用:当将酰基甘油与酸或碱共煮或脂酶作用时,都可发生水解,当用碱水解时称为皂化作用。 皂化值:完全皂化1g甘油三酯所需KOH的mg数为皂化值。 酸败及酸值: 油脂在空气中暴露过久即产生难闻的臭味,这种现象称为酸败。 中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数称为酸值,可表示酸败的程度。 卤化作用及碘值: 油脂中不饱和键可与卤素发生加成反应,生成卤代脂肪酸,这一作用称为卤化作用。100g油脂所能吸收的碘的克数称为碘值。 乙酰化与乙酰化值: 油脂中含羟基的脂肪酸可与醋酸酐或其它酰化剂作用形成相应的酯,称为乙酰化。 1g乙酰化的油脂分解出的乙酸用KOH中和时所需KOH的mg数即为乙酰化值。 核酸: 以核苷酸为基本组成单位的生物大分子,携带和传递遗传信息。DNA脱氧核糖核酸 RNA核糖核酸 核酸的组成单位是核苷酸。核苷酸有碱基,戊糖,磷酸组成。 核苷: 是一种糖苷,由戊糖和碱基缩合而成。糖与碱基之间以“C—N”糖苷键相连接。X-射线分析证明,核苷中碱基近似地垂直于糖的平面。 DNA与RNA组成异同:

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