生物化学简答题整理

生物化学简答题

一、糖类化合物

1、糖类物质在生物体内起什么作用？

（1）糖类物质是异氧生物的主要能源之一，糖在生物体内经一系列的降解而释放大量的能量，供生命活动的需要。

（2）糖类物质及其降解的中间产物，可以作为合成蛋白质脂肪的碳架及机体其它碳素的来源。（3）在细胞中糖类物质与蛋白质核酸脂肪等常以结合态存在，这些复合物分子具有许多特异而重要的生物功能。

（4）糖类物质还是生物体的重要组成成分。

2、血糖正常值是 3.89～6.11mmol/L ，机体是如何进行调节的？

⑴肝脏调节：用餐后血糖浓度增高是，肝糖原合成增加，是血糖水平不致因饮食而过度升高；空腹时肝糖原分解，提供葡萄糖；饥饿或禁食，肝脏的糖异生作用加强，提供葡萄糖。

⑵肾脏调节：肾小管重吸收葡萄糖，但是不要超过肾糖阈。

⑶神经调节：用电刺激交感神经系的视丘下部腹内侧核或内脏神经，能促使肝糖原分解，血糖升高；用电刺激副交感神经系的视丘下部外侧或迷走神经时，肝糖原合成增加，血糖浓度升高。

⑷激素调节：若是血糖浓度过高，则胰岛素起作用，若血糖浓度过低，有肾上腺素、胰高血糖素、糖皮质激素、生长素、甲状腺激素等起作用。

3、简述血糖的来源和去路。

⑴血糖的来源：①食物经消化吸收的葡萄糖；②肝糖原分解；③糖异生

⑵血糖的去路：①糖酵解或有氧氧化产生能量；②合成糖原；③转变为脂肪及某些非必需氨基酸；④进入磷酸戊糖途径等转变为其它非糖类物质。

4、试述成熟红细胞糖代谢特点及其生理意义。

⑴成熟红细胞不仅无细胞核，而且也无线粒体、核蛋白体等细胞器，不能进行核酸和蛋白质的生物合成，也不能进行有氧氧化，不能利用脂肪酸。血糖是其唯一的能源。红细胞摄取葡萄糖属于易化扩散，不依赖胰岛素。成熟红细胞保留的代谢通路主要是葡萄糖的酵解和磷酸戊糖通路以及2.3一二磷酸甘油酸支路。

⑵通过这些代谢提供能量和还原力(NADH，NADPH)以及一些重要的代谢物，对维持成熟红细胞在循环中约120的生命过程及正常生理功能均有重要作用。

5、简述糖酵解的生理意义

⑴在无氧和缺氧条件下，作为糖分解功能的补充途径

⑵在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径：①成熟红细胞(没有线粒体，不能进行有氧氧化②神经、白细胞、骨髓、视网膜、皮肤等在氧供应充足时仍主要靠糖酵解供能。

6、简述糖异生的生理意义

⑴在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定。

⑵补充和恢复肝糖原。

⑶维持酸碱平衡：肾的糖异生有利于酸性物质的排泄。

⑷回收乳酸分子中的能量（乳酸循环）。

7、糖酵解与有氧氧化的比较

⑴糖酵解：反应条件：供氧不足或不需氧；进行部位：胞液；关键酶：己糖激酶（或葡萄糖激酶）、磷酸果糖-1、丙酮酸激酶；产物：乳酸、ATP；能量：1mol葡萄糖净得2molATP；生理意义：迅速供能，某些组织依赖糖酵解供能。

⑵有氧氧化：反应条件：有氧情况；进行部位：胞液和线粒体；关键酶：己糖激酶等三个酶及丙酮酸脱氢酶系、异柠檬酸脱氢酶、柠檬酸合酶、α-酮戊二酸脱氢酶系；产物：H2O、CO2 、ATP;能量：1mol葡萄糖净得36mol或38molATP；生理意义：是机体获取能量主要方式。

8、丙酮酸脱氢酶复合体催化的反应过程：

⑴丙酮酸脱羧形成羟乙基-TPP，由丙酮酸脱氢酶催化(E1)。

⑵由二氢硫辛酰胺转乙酰酶(E2)催化形成乙酰硫辛酰胺-E2。

⑶二氢硫辛酰胺转乙酰酶(E2)催化生成乙酰CoA, 同时使硫辛酰胺上的二硫键还原为2个巯基。

⑷二氢硫辛酰胺脱氢酶(E3)使还原的二氢硫辛酰胺脱氢，同时将氢传递给FAD。

⑸在二氢硫辛酰胺脱氢酶(E3)催化下，将FADH2上的H转移给NAD+，形成NADH+H+。

9、乳酸循环是如何形成，其生理意义是什么？

⑴乳酸循环的形成是因肝脏和肌肉组织中酶的特点所致。肝内糖异生活跃，又有葡萄糖6-磷酸酶水解6-磷酸葡萄糖生成葡萄糖；而肌肉中除糖异生活性很低外还缺乏葡萄糖6-磷酸酶，肌肉中生成的乳酸即不能异生为糖，更不能释放出葡萄糖。但肌肉内酵解生成的乳酸通过细胞膜弥散进入血液运输入肝，在肝内异生为葡萄糖再释放入血又可被肌肉摄取利用，这样就构成乳酸循环。

⑵生理意义在于避免损失乳酸以及防止因乳酸堆积而引起酸中毒。

10、三羧酸循环：在线粒体基质中进行，反应过程的酶，除了琥珀酸脱氢酶是定位于线粒体内膜外，其余均位于线粒体基质中。主要事件顺序为：

①乙酰CoA与草酰乙酸结合，生成柠檬酸，放出CoA。柠檬酸合成酶。

②柠檬酸先失去一个H2O而成顺乌头酸，再结合一个H2O转化为异柠檬酸。顺乌头酸酶

③异柠檬酸发生脱氢、脱羧反应，生成a-酮戊二酸，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。异柠檬酸脱氢酶

④a-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。酮戊二酸脱氢酶

⑤琥珀酰辅酶A合成酶催化底物水平磷酸化反应

⑥琥珀酸脱氢生成延胡索酸，生成1分子FADH2，琥珀酸脱氢酶

⑦延胡索酸和水化合而成苹果酸。延胡索酸酶

⑧苹果酸氧化脱氢，生成草酸乙酸，生成1分子NADH+H+。苹果酸脱氢酶

11、三羧酸循环的要点

经过一次三羧酸循环，

①消耗一分子乙酰CoA；

②经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化；

③生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2， 1分子GTP；

④关键酶有：柠檬酸合酶，α-酮戊二酸脱氢酶复合体，异柠檬酸脱氢酶。

⑤整个循环反应为不可逆反应。

12、为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路？

①三羧酸循环是乙酰CoA最终进入CO2和H2O的途径。

②糖代谢产生的碳骨架最终进入到三羧酸循环氧化。

③脂肪分解代谢产生的甘油可通过糖有氧氧化进入三羧酸循环氧化，脂肪酸经β-氧化产生的乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化。

④蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可经糖有氧氧化进入三羧酸循环氧化，同时三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受NH3后合成非必需氨基酸。

因此，三羧酸循环是三大物质的共同通路。

13、三羧酸循环的生物学意义

⑴三羧酸循环是机体获取能量的主要方式。1个分子葡萄糖经无氧酵解仅净生成2个分子ATP，而有氧氧化可净生成32个ATP，其中三羧酸循环生成20个ATP，在一般生理条件下，许多组织细胞皆从糖的有氧氧化获得能量。糖的有氧氧化不但释能效率高，而且逐步释能，并逐步储存于ATP分子中，因此能的利用率也很高。

⑵三羧酸循环是糖，脂肪和蛋白质三种主要有机物在体内彻底氧化的共同代谢途径，三羧酸循环的起始物乙酰CoA，不但是糖氧化分解产物，它也可来自脂肪的甘油、脂肪酸和来自蛋白质的某些氨基酸代谢，因此三羧酸循环实际上是三种主要有机物在体内氧化供能的共同通路，估计人体内2/3的有机物是通过三羧酸循环而被分解的。

⑶三羧酸循环是体内三种主要有机物互变的联结机构，因糖和甘油在体内代谢可生成α-酮戊二酸及草酰乙酸等三羧酸循环的中间产物，这些中间产物可以转变成为某些氨基酸；而有些氨基酸又可通过不同途径变成α-酮戊二酸和草酰乙酸，再经糖异生的途径生成糖或转变成甘油，因此三羧酸循环不仅是三种主要的有机物分解代谢的最终共同途径，而且也是它们互变联络机构。

14、磷酸戊糖途径分哪两个阶段，此代谢途径的生理意义是什么?

磷酸戊糖途径分为氧化反应和非氧化反应两个阶段

(1)是机体生成NADPH的主要代谢途径：NADPH在体内可用于：，参与体内代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇等。②参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。③维持谷胱甘肽的还原状态，还原型谷胱甘肽可保护含-SH的蛋白质或酶免遭氧化，维持红细胞膜的完整性，由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。

(2)是体内生成5-磷酸核糖的主要途径：体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸葡萄糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P经基团转移的逆反应生成。

15、磷酸戊糖途径的特点:

脱氢反应以NADP+为受氢体，生成NADPH+H+。

反应过程中进行了一系列酮基和醛基转移反应，经过了3、4、5、6、7碳糖的演变过程。

反应中生成了重要的中间代谢物——5-磷酸核糖。

一分子G-6-P经过反应，只能发生一次脱羧和二次脱氢反应，生成一分子CO2和2分子NADPH+H+。

16、巴斯德效应机制

⑴有氧时，NADH+H+进入线粒体内氧化，丙酮酸进入线粒体进一步氧化而不生成乳酸;

⑵缺氧时，酵解途径加强，NADH+H+在胞浆浓度升高，丙酮酸作为氢接受体生成乳酸。

17、胰岛素的作用机制

⑴促进肌、脂肪组织等的细胞膜葡萄糖载体将葡萄糖转运入细胞。

⑵通过增强磷酸二酯酶活性，降低cAMP水平，从而使糖原合酶活性增强、磷酸化酶活性降低，加速糖原合成、抑制糖原分解。

⑶通过激活丙酮酸脱氢酶磷酸酶而使丙酮酸脱氢酶激活，加速丙酮酸氧化为乙酰CoA，从而加快糖的有氧氧化。

⑷抑制肝内糖异生。这是通过抑制磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的合成以及促进氨基酸进入肌组织并合成蛋白质，减少肝糖异生的原料。

⑸通过抑制脂肪组织内的激素敏感性脂肪酶，可减缓脂肪动员的速率。

18、胰高血糖素的作用机制：

⑴经肝细胞膜受体激活依赖cAMP的蛋白激酶，从而抑制糖原合酶和激活磷酸化酶，迅速使肝糖原分解，血糖升高。

⑵通过抑制6-磷酸果糖激酶-2，激活果糖双磷酸酶-2，从而减少2,6-双磷酸果糖的合成，后者是6-磷酸果糖激酶-1的最强的变构激活剂以及果糖双磷酸酶-1的抑制剂。于是糖酵解被抑制，糖异生则加速。

⑶促进磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的合成；抑制肝L型丙酮酸激酶；加速肝摄取血中的氨基酸，从而增强糖异生。

⑷通过激活脂肪组织内激素敏感性脂肪酶，加速脂肪动员，从而间接升高血糖水平。

19、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径？

①在供氧不足时，丙酮酸在乳酸脱氢酶的催化下，有还原型的辅酶Ⅰ供氢，还原成乳酸。

②在供氧充足时，丙酮酸进入线粒体在丙酮酸脱氢酶系的作用下，氧化脱羧生成乙酰辅酶A, 乙酰辅酶A进入三羧酸循环被氧化为二氧化碳和水及ATP。

③丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的作用下生成草酰乙酸，后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化下生成磷酸烯醇式丙酮酸，在异生成糖。

④丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的作用下生成草酰乙酸，后者与乙酰辅酶A缩合成柠檬酸，柠檬酸出线粒体在细胞浆中经柠檬酸裂解酶催化生成CoA，后者可作脂肪、胆固醇的合成原料。

⑤丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。决定丙酮酸的代谢方向是各条代谢途径中关键酶的活性。这些酶受到别构效应剂与激素的调节。

20、肝在糖代谢中的作用:

合成、储存糖原；分解糖原生成葡萄糖，释放入血；是糖异生的主要器官

21、糖代谢和脂代谢是通过那些反应联系起来的？

（1）糖酵解过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，可作为脂肪合成中甘油的原料。（2）有氧氧化过程中产生的乙酰CoA 是脂肪酸和酮体的合成原料。

（3）脂肪酸分解产生的乙酰CoA 最终进入三羧酸循环氧化。

（4）酮体氧化产生的乙酰CoA 最终进入三羧酸循环氧化。

（5）甘油经磷酸甘油激酶作用后，转变为磷酸二羟丙酮进入糖代谢。、

22、食糖多为什么发胖（仅要求写出物质的转变过程，不要求酶）

答：人吃过多的糖造成体内能量物质过剩，进而合成脂肪储存故可以发胖，其基本过程如下：葡萄糖——→丙酮酸——→乙酰CoA——→合成脂肪酸——→酯酰CoA

葡萄糖——→磷酸二羟丙酮——→3—磷酸甘油

酯酰CoA + 3—磷酸甘油——→脂肪（储存）

二、脂类化合物

1、脂质的生物功能

生物膜的组分

是碳及能量的主要储存形式

作为缓冲屏障以防止热、电及机械冲击

保护机体表面以防止感染及水分的过度丢失

溶解一些维生素及激素

是其他重要生理活性物质的前体

参与细胞识别，是与免疫有关的细胞表面物质

2、脂肪酸的共性

①一般为偶数碳原子

②绝大多数不饱和脂肪酸中的双键为顺式

③不饱和脂肪酸双键位置有一定的规律性

④动物的脂肪酸是直链的，所含双键可多达6个；细菌中还含有支链的、羟基的和环丙基的脂肪酸；植物脂肪酸中有含炔基、环氧基、酮基等

⑤脂肪酸分子的碳链越长，熔点越高；不饱和脂肪酸的熔点比同等链长的饱和脂肪酸的熔点低

3、甘油三酯的性质

①甘油三酯性质与其中的脂肪酸性质有关（如熔点：组分中的脂肪酸碳链越长、饱和度越高则熔点越高）

②皂化与皂化值：可用来推算油脂的平均分子量

③酸败与酸值：测游离脂肪酸含量，表示油脂品质好坏

④卤化与碘值：可用来测定油脂中脂肪酸的不饱和度

4、类固醇化合物在生物体中的作用

转化为维生素D3；转化为胆酸和胆汁酸盐；转化为激素（如性激素）

5、胆酸和胆汁酸盐

体内天然的乳化剂；促进肠道内脂肪、胆固醇以及脂溶性维生素的乳化；活化脂肪酶

6、生物膜结构模型特点

生物膜的结构是流动镶嵌模型

①膜结构的连续主体是极性的脂质双分子层，脂双层中的脂类既是内在蛋白的溶剂，也是物质通透屏障；

②膜脂与特定的膜蛋白专一的相互作用，膜蛋白穿入膜的任一边或跨膜完全伸展；

③脂双分子层具有流动性，膜是不对称的，膜蛋白可以做侧向扩散，但一般不能从膜的一侧翻转到另一侧；

④双分子层中的脂质分子之间或蛋白质组分与脂质之间无共价结合。

7、按脂类化学结构分

单纯脂类：由脂肪酸和醇形成的脂

复合脂类：除上述物质之外还有其他物质如磷脂、糖苷脂等。

异戊二烯系脂类：萜类，类固醇类

衍生脂类：如脂肪酸的衍生物前列腺素

结合脂类：如糖脂、脂蛋白

8、生物膜的功能: 能量转换；物质转运；信息传递；免疫功能

9、脂类的消化条件、部位

条件：①乳化剂（胆汁酸盐、甘油一酯、甘油二酯等）的乳化作用；

②酶的催化作用

部位：主要在小肠上段

10、PG、TX及LT的生理功能

⑴PG

PGE2诱发炎症，促局部血管扩张。

PGE2、PGA2 使动脉平滑肌舒张而降血压。

PGE2、PGI2抑制胃酸分泌，促胃肠平滑肌蠕动。

PGF2α使卵巢平滑肌收缩引起排卵，使子宫体收缩加强促分娩。

⑵ TX

PGF2、TXA2 强烈促血小板聚集，并使血管收缩促血栓形成，PGI2 、PGI3对抗它们的作用。TXA3促血小板聚集，较TXA2弱得多。

⑶ LT

LTC4、LTD4及LTE4被证实是过敏反应的慢反应物质。

LTD4还使毛细血管通透性增加。

LTB4还可调节白细胞的游走及趋化等功能，促进炎症及过敏反应的发展。

11、胆固醇

分布：广泛分布于全身各组织中, 大约 ? 分布在脑、神经组织；肝、肾、肠等内脏、皮肤、脂

肪组织中也较多；肌肉组织含量较低；肾上腺、卵巢等合成类固醇激素的腺体含量较高。

存在形式：游离胆固醇、胆固醇酯

胆固醇的生理功能：是生物膜的重要成分，对控制生物膜的流动性有重要作用；是合成胆汁酸、类固醇激素及维生素D等生理活性物质的前体。

12.载脂蛋白功能：

结合和转运脂质，稳定脂蛋白的结构；参与脂蛋白受体的识别；调节脂蛋白代谢关键酶活性：

13、血浆脂蛋白的分类、来源、主要生理功能？

①CM由小肠黏膜细胞合成,功能是转运外源性甘油三酯和胆固醇；

②VLDL由肝细胞合成、分泌，功能是转运内源性甘油三酯和胆固醇;

③LDL由VLDL在血浆中转化而来,功能是转运内源性胆固醇,即将胆固醇由肝转运至肝外组织;

④HDL主要由肝细胞合成、分泌，功能是逆向转运胆固醇,即将胆固醇由肝外组织转运到肝。

14、软脂酸的合成

软脂酸是十六碳饱和脂肪酸，在细胞液中合成，合成软脂酸需要两个酶系统参加。

⑴一个是乙酰CoA羧化酶，包括三种成分，生物素羧化酶、生物素羧基载体蛋白、转羧基酶。

由它们共同作用，催化乙酰CoA转变为丙二酸单酰CoA。

⑵另一个是脂肪酸合成酶，该酶是一个多酶复合体，包括6种酶和一个酰基载体蛋白，在它们

的共同作用下，催化乙酰CoA和丙二酸单酰CoA，合成软脂酸其反应包括4步，即缩合、还原、脱水、再缩合，每经过4步循环，可延长2个碳。如此进行，经过7次循环即可合成软脂酰—ACP。软脂酰—ACP在硫激酶作用下分解，形成游离的软脂酸。软脂酸的合成是从原始材料乙酰CoA开始的所以称之为从头合成途径。

15、硬脂酸的合成

⑴在动物中，合成地点有两处，即线粒体和粗糙内质网。在线粒体中，合成硬脂酸的碳原子受

体是软脂酰CoA，碳原子的给体是乙酰CoA。在内质网中，碳原子的受体也是软脂酰CoA，但碳

原子的给体是丙二酸单酰CoA。

⑵在植物中，合成地点是细胞溶质。碳原子的受体不同于动物，是软脂酰ACP；碳原子的给体

也不同与动物，是丙二酸单酰ACP。在两种生物中，合成硬脂酸的还原剂都是一样的。

16、比较脂肪酸氧化和合成的差异：

氧化在线粒体，合成在胞液；

氧化的酰基载体是辅酶A，合成的酰基载体是酰基载体蛋白；

氧化是FAD和NAD+，合成是NADPH；氧化是L型，合成是D型。

氧化不需要CO2，合成需要CO2；氧化为高ADP水平，合成为高ATP水平。

氧化是羧基端向甲基端，合成是甲基端向羧基端；脂肪酸合成酶系为多酶复合体，而不是氧化酶。

17、磷脂的生成

磷脂酸是最简单的磷脂，也是其他甘油磷脂的前体。磷脂酸与CTP反应生成CDP-二酰甘油，在分别与肌醇、丝氨酸、磷酸甘油反应，生成相应的磷脂。磷脂酸水解成二酰甘油，再与CDP-胆碱或CDP-乙醇胺反应，分别生成磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺。

18、脂肪的生物功能

⑴脂类是指一类在化学组成和结构上有很大差异,但都有一个共同特性,即不溶于水而易溶于乙醚、氯仿等非极性溶剂中的物质。通常脂类可按不同组成分为五类，即单纯脂、复合脂、萜类和类固醇及其衍生物、衍生脂类及结合脂类。

⑵①脂肪是生物体的能量提供者。

②脂肪也是组成生物体的重要成分，如磷脂是构成生物膜的重要组分，油脂是机体代谢所需

燃料的贮存和运输形式。

③脂类物质也可为动物机体提供溶解于其中的必需脂肪酸和脂溶性维生素。

④某些萜类及类固醇类物质如VA、VD、VK、胆酸及固醇类激素具有营养、代谢及调节功能。

⑤有机体表面的脂类物质有防止机械损伤与防止热量散发等保护作用。

⑥脂类作为细胞的表面物质，与细胞识别，种特异性和组织免疫等有密切关系。

19、试述乙酰CoA在脂质代谢中的作用.

在机体脂质代谢中，乙酰CoA主要来自脂肪酸的β氧化,也可来自甘油的氧化分解；乙酰CoA在肝中可被转化为酮体向肝外运送，也可作为脂肪酸生物合成及细胞胆固醇合成的基本原料。

20、在脂肪酸合成中，乙酰CoA羧化酶起什么作用？

在饱和脂肪酸的生物合成中，脂肪酸碳链的延长需要丙二酸单酰CoA。乙酰CoA羧化酶的作用就是催化乙酰CoA和HCO3-合成丙二酸单酰CoA，为脂肪酸合成提供三碳化合物。乙酰CoA羧化酶催化反应。乙酰CoA羧化酶是脂肪酸合成反应中的一种限速调节酶，它受柠檬酸的激活，但受棕榈酸的反馈抑制。

21、试述人体胆固醇的来源与去路?

⑴来源:①从食物中摄取②机体细胞自身合成

⑵去路:①在肝脏可转换成胆汁酸

②在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素

③在皮肤可以转化为维生素D3

④用于构成细胞膜

⑤酯化成胆固醇酯，储存在细胞液中

⑥经胆汁直接排除肠腔，随粪便排除体外。

22、酮体的生成和利用的生理意义。

⑴酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是甘输出能源的一种形式；

⑵酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。酮体分子小，易溶于水，容易透过血脑屏障。体内糖供应不足（血糖降低）时，大脑不能氧化脂肪酸，这时酮体是脑的主要能源物质。

23、脂酰CoA的β氧化

脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸β氧化酶系催化下，使脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA 和一分子比原来少了两个碳原子的脂酰CoA.因反应均在脂酰CoA烃链的α，β碳原子间进行，最后β碳被氧化成酰基，故称为β氧化。

过程:脱氢加水再脱氢硫解

24、什么是乙醛酸循环？

乙醛酸循环是一个有机酸代谢环，它存在于植物和微生物中，在动物组织中尚未发现。乙醛酸循环反应分为五步（略）。总反应说明，循环每转1 圈需要消耗2分子乙酰CoA，同时产生1 分子琥珀酸。琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或者变为葡萄糖。

25、乙醛酸循环的意义？

（1）乙酰CoA 经乙醛酸循环可琥珀酸等有机酸，这些有机酸可作为三羧酸循环中的基质。（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源建造自身机体的途径之一。（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪酸转变为糖的途径。

26、琥珀酰CoA 的代谢来源与去路有哪些？

（1）琥珀酰CoA 主要来自糖代谢，也来自长链脂肪酸的ω-氧化。奇数碳原子脂肪酸，通过氧化除生成乙酰CoA，后者进一步转变成琥珀酰CoA。此外，蛋氨酸，苏氨酸以及缬氨酸和异亮氨酸在降解代谢中也生成琥珀酰CoA。

（2）琥珀酰CoA 的主要代谢去路是通过柠檬酸循环彻底氧化成CO2 和H2O。琥珀酰CoA 在肝外组织，在琥珀酸乙酰乙酰CoA 转移酶催化下，可将辅酶A 转移给乙酰乙酸，本身成为琥珀酸。此外，琥珀酰CoA 与甘氨酸一起生成δ-氨基-γ-酮戊酸（ALA），参与血红素的合成。

三、生物氧化

1、生物氧化的特点

①生物体内的生物氧化过程是在37℃，近于中性的含水环境中，由酶催化进行。

②CO2的产生方式为有机酸脱羧，H2O的产生是底物脱氢，再经电子传递过程最后与氧结合生成。

③反应逐步释放出能量，相当一部分能量以化学能的方式储存在高能磷酸化合物中。

④生物氧化的速率受体内多种因素的调节。

2、氧化呼吸链组分按氧化还原电位由低到高的顺序排列

标准氧化还原电位

拆开和重组

特异抑制剂阻断

还原状态呼吸链缓慢给氧

NADH氧化呼吸链：NADH →复合体Ⅰ→Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2

琥珀酸氧化呼吸链:琥珀酸→复合体Ⅱ→Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2

3、生物氧化与体外氧化之相同点和不同点:

⑴同：生物氧化中物质的氧化方式有加氧、脱氢、失电子，遵循氧化还原反应的一般规律。

质在体内外氧化时所消耗的氧量、最终产物(CO2，H2O)和释放能量均相同。

⑵不同：

4.ROS主要来源

线粒体：超氧阴离子O·-2，是体内O·-2的主要来源； O·-2在线粒体中再生成H2O2和·OH。过氧化酶体：FAD将从脂肪酸等底物获得的电子交给O2生成H2O2和羟自由基·OH。

胞浆需氧脱氢酶（如黄嘌呤氧化酶等）也可催化生成O·-2。

细菌感染、组织缺氧等病理过程，环境、药物等外源因素也可导致细胞产生活性氧类。

5、1mol葡萄糖彻底氧化分解生成多少个ATP

酵解阶段产生2molATP，三羧酸循环阶段产生2molATP，氧化磷酸化阶段产生26—28molATP，总共产生30—32molATP。

6、在体内ATP 有哪些生理作用？

（1）是机体能量的暂时贮存形式：在生物氧化中，ADP 能将呼吸链上电子传递过程中所释放的电化学能以磷酸化生成ATP 的方式贮存起来，因此ATP 是生物氧化中能量的暂时贮存形式。（2）是机体其它能量形式的来源：ATP 分子内所含有的高能键可转化成其它能量形式，以维持机体的正常生理机能，例如可转化成机械能、生物电能、热能、渗透能、化学合成能等。体内某些合成反应不一定都直接利用ATP 供能，而以其他三磷酸核苷作为能量的直接来源。如糖原合成需UTP 供能；磷脂合成需CTP 供能；蛋白质合成需GTP 供能。这些三磷酸核苷分子中的高能磷酸键并不是在生物氧化过程中直接生成的，而是来源于ATP。

（3）可生成cAMP 参与激素作用：ATP 在细胞膜上的腺苷酸环化酶催化下，可生成cAMP，作为许多肽类激素在细胞内体现生理效应的第二信使。

7、常见的呼吸链抑制剂有哪些？它们的作用机制是什么？

呼吸链抑制剂(电子传递抑制剂)：使氧化受阻则偶联的磷酸化也无法进行。电子传递抑制剂按其作用部位不同可分为下列三种类型：

鱼藤酮、安密妥、杀蝶素A：阻断电子由NADH脱氢酶的Fe-S中心向CoQ传递。

抗霉素A：阻断电子由细胞色素b向细胞色素c1传递。

CO、H2S、氰化物、叠氮化物：阻断电子由细胞色素aa3向分子氧传递

8、氧化作用和磷酸化作用是怎样偶联的？

目前解释氧化作用和磷酸化作用如何偶联的假说有三个，即化学偶联假说、结构偶联假说与化学渗透假说。其中化学渗透假说得到较普遍的公认。该假说的主要内容是：

（1）线粒体内膜是封闭的对质子不通透的完整内膜系统。

（2）电子传递链中的氢传递体和电子传递体是交叉排列，氢传递体有质子（H＋）泵的作用，在电子传递过程中不断地将质子（H＋）从内膜内侧基质中泵到内膜外侧。

（3）质子泵出后，不能自由通过内膜回到内膜内侧，这就形成内膜外侧质子（H＋）浓度高于内侧，使膜内带负电荷，膜外带正电荷，因而也就形成了两侧质子浓度梯度和跨膜电位梯度。这两种跨膜梯度是电子传递所产生的电化学电势，是质子回到膜内的动力，称质子移动力或质子动力势。

（4）一对电子（2eˉ）从NADH 传递到O2 的过程中共有3 对H 十从膜内转移到膜外。复合物Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ着质子泵的作用，这与氧化磷酸化的三个偶联部位一致，每次泵出2 个H 十。（5）质子移动力是质子返回膜内的动力，是ADP 磷酸化成ATP 的能量所在，在质子移动力驱使下，质子（H＋）通过F1F0-ATP 合酶回到膜内，同时ADP 磷酸化合戚ATP。

酶化学

掌握理解活性中心、酶活性、反应初速度、比活性、Km 最适PH、最适温度、酶原、竞争性抑制；掌握酶促作用的动力学和结构基础；对比酶的几种不同类型的抑制作用；酶的作用机制与药物分子的设计

1、酶的六大类

氧化还原酶类（oxido-reductases)

转移酶类（transferases)

水解酶类（hydrolases)

裂合酶类（lyases)

异构酶类（isomerases)

合成酶类（ligases)

2、酶与一般催化剂的共同点

在反应前后没有质和量的变化；

只能催化热力学允许的化学反应；

只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。

3.酶促反应/酶的催化作用有何特点

①具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高10 8~1020 倍；

②具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；

③酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。

4、酶的催化作用特性

①酶是自然界中催化活性最高的一类催化剂：比普通催化剂效能高10∧7～10∧13倍

②酶是具有高度选择性的催化剂

反应专一性(reaction specificity) 只催化一种或一类反应，几乎不产生副反应

底物专一性(substrate specificity)

a结构专一性(structure specificity) 如：脲酶：只催化水解尿素

b立体专一性(stereo specificity) 手性底物，如：淀粉酶只水解D－葡萄糖形成的1,4-糖苷键 c几何专一性(geometric specificity) 只催化某种几何异构体底物的反应

③酶促反应遵循米氏动力学方程

5、简述km与vm的意义。

⑴ Km：等于当V=Vm/2时的[S]。

⑵ Km的意义：

①是酶的特征性常数——代表酶对底物的催化效率。当[S]相同时,Km小——V大；

②可近似表示酶与底物的亲和力：1/Km大，亲和力大；1/Km小，亲和力小；

③可用以判断酶的天然底物：Km最小者为该酶的天然底物。

⑶ Vm的意义:Vm是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。

6、与催化特性相关的因素

酶分子的结构

酶与底物分子之间的相互作用

酶与底物分子之间的定向效应

酶与反应过渡态的结合作用：酶与反应过渡状态的亲和力远大于酶与底物或产物的亲和能力

酶与底物的手性选择性结合作用

7、酶的调节方式：

酶活性的调节（快速调节）；酶含量的调节（缓慢调节）

8、酶原激活的机理和生理意义

⑴酶原：有些酶（绝大多数蛋白酶）在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶的前

身物称为酶原。

⑵酶原激活是指酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程

酶原激活机理：酶原分子内肽链一处或多处断裂，水解掉一个或几个短肽分子构象发生

改变形成或暴露出酶的活性中心

⑶酶原激活的意义：

①消化道内蛋白酶以酶原形式分泌，保护消化器官自身不受酶的水解（如胰蛋白酶），保证酶在

特定部位或环境发挥催化作用；

②酶原可以视为酶的贮存形式（如凝血酶和纤维蛋白溶解酶），一旦需要转化为有活性的酶，发

挥其对机体的保护作用。

9、什么叫同工酶？有何临床意义？

（1）同工酶：是指催化的化学反应相同，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶下称为同工酶。

（2）其临床意义：①属同工酶的几种酶由于催化活性有差异及体内分布不同，有利于体内代谢的协调。②同工酶的检测有助于对某些疾病的诊断及鉴别诊断.当某组织病变时,可能有特殊的同工酶释放出来,使该同工酶活性升高。如：冠心病等引起的心肌受损患者血清中LDH1 和LDH2 增高，LDH1 大于LDH2 ；肝细胞受损患者血清中LDH5 含量增高。

10、固定化酶（不溶酶）优点

概念：是由物理化学的方法连接到水不溶支持物，如琼脂糖、聚丙烯酰胺上而不破坏活性的酶。

●保持着酶的高度专一性及高催化效率还有类似于离子交换树脂的优点：

•有一定的机械强度

•可以充分洗涤，不带进杂质

•分离方便，可反复使用

●稳定性大为提高，可较长期使用或贮藏

11、酶隔离分布的意义

提高同一代谢途径酶促反应速率。

使各种代谢途径互不干扰，彼此协调，有利于调节物对各途径的特异调节。

12、酶的不同形式

单体酶：仅具有三级结构的酶。

寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。

多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。

多功能酶或串联酶：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。

13、酶分子的结构

酶的活性中心

①结合部位：专一性

空间形状和氨基酸残基组成上，利于酶－底物复合物的形成。

②催化部位：高效性

与结合部位重叠或非常靠近；

含有多种具有活性侧链的氨基酸残基；

有的含有辅酶或金属离子；

激活底物或降低过渡态活化能。

③必需基团：与酶的催化活性有关

活性中心的必需基团：与底物结合

非活性中心的必需基团：具有空间支撑或结构维持作用

④非必需基团：与酶的其它活性有关，如识别、定位、免疫等

14、全酶分子中各部分在催化反应中的作用

⑴酶蛋白决定反应的特异性

⑵辅助因子决定反应的种类与性质

①金属离子是最多见的辅助因子

②金属离子的作用：

参与催化反应，传递电子；

在酶与底物间起桥梁作用；

稳定酶的构象；

中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。

15、酶－底物结合力

静电引力；氢键；疏水键相互作用：活性中心是相对的疏水环境

16、酶与底物的定向效应：底物分子结合到酶的活性中心

①底物在酶活性中心的有效浓度大大增加

②活性中心的立体构型和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接

近，并被严格定位

③是酶促反应具有高效率和专一性的原因

17、酶与底物的手性选择结合作用

①不对称催化作用

②大多数天然产物都具有旋光性

③酶分子的活性中心部位，含有多个具有催化活性的手性中心，对底物分子起诱导和定向作

用，使反应按单一的方向进行。

18、辅酶和辅基

①辅酶和辅基的区别：与酶蛋白结合的强弱——透析

②辅酶和辅基的功能

本质：小分子有机化合物

具有氧化还原性或转移基团的能力

③辅酶和辅基的作用特点：直接参与反应——“第二底物”

全酶中的辅酶决定酶反应专一性：同一辅酶或辅基可以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。全酶中的酶蛋白决定底物专一性。

④辅酶和维生素：大多数辅酶或辅基的前体是维生素，主要是水溶性B族维生素。

19、酶分子中的金属离子

⑴金属酶（mentalloenzymes)，如SOD

①酶蛋白与金属离子结合紧密

②过渡金属离子：如Fe2+/Fe3+,Cu2+/Cu+，Zn2+，Mn2+等

③通过配位健与氨基酸残基侧链基团相连或作为酶的辅助因子

⑵金属激活酶（metal-actived enzymes)

①结合较松散

②碱金属离子或碱土金属离子，如K+,Na+,Mg2+,Ca2+等

20.影响酶作用的因素

(1)温度对酶作用的影响

酶的最适温度（optimum temperature, Tm）在一定范围内，反应速度达到最大时的温度称为酶的最适温度。最适温度不是酶的特征物理常数。

①温度升高对V的双重影响：

a.与一般化学反应一样，温度升高可增加反应分子的碰撞机会，使V增大；

b.温度升高可加速酶变性失活，使酶促反应V变小

②温度对V影响的表现:

a.温度较低时，V随温度升高而增大(低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但

温度升高时，酶活性又可恢复)

b.达到某一温度时，V最大。使酶促反应V达到最大时的反应温度称为酶的最适反应温度

(酶的最适温度不是酶的特征性常数)

(2)pH对酶作用的影响：影响酶和底物的解离；影响酶分子的构象

(3)酶浓度对酶作用的影响：底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系

(4)激活剂对酶作用的影响：加速酶促反应。

激活剂或活化剂(activator)凡能提高酶的活性，加速酶促反应进行的物质。

激活剂的作用主要有以下几个方面：

①解除抑制剂的抑制作用

②辅酶和辅基是构成某些有活性的全酶的必要组成成份

③无机离子激活许多酶类

(5)抑制剂对酶作用的影响: 使酶促反应减慢。

抑制剂：能够降低酶的活性，使酶促反应速度减慢的物质。

作用机理：

①底物类似物－－活性中心结合

②非底物类似物－－不与活性部位结合，但和酶活性部位以外的必需基团结合，从而影响

酶促反应过程。

21、不可逆抑制（irreversible inhibition)：

概念：抑制剂与酶活性中心必需基团以共价键结合，阻碍了底物的结合或破坏了酶的催化基团，不能用透析或超滤等方法去除抑制剂。

⑴结合部位：活性中心必需基团

⑵结合方式：共价键

⑶分类：根据抑制剂对酶选择性的方式：

①非专一性不可逆抑制：一种抑制剂可作用于酶分子上的不同基团或作用于几种不同的酶。

例如：烷化剂类：碘乙酸；酰化剂类：酸酐、磺酰氯

②专一性不可逆抑制：

Ks型：一种抑制剂只作用于酶分子中一种氨基酸侧链基团，该氨基酸残基属于酶的

必需基团。如：有机汞：专一作用于巯基；

有机磷农药：专一作用于丝氨酸羟基；如乐果、敌百虫等Kcat型：结构及作用特点：

抑制剂为底物的类似物，但其结构中潜藏着一种化学活性基团，在酶的作用下，潜在

的化学活性基团被激活，与酶的活性中心发生共价结合，不能再分解，酶因此失活。

③反应温度达到或超过最适温度后，随着反应温度的升高，酶蛋白变性，V下降。

22、可逆抑制（reversible inhibition)：

概念：抑制剂与酶蛋白以非共价键结合，具有可逆性，可用透析、过滤等方法将抑】制剂除去。

⑴结合部位：活性中心，非活性中心

⑵结合方式：非共价键

⑶分类：抑制剂与底物是否竞争与酶的结合

①竞争性抑制 (Competitive inhibition)：抑制剂的化学结构与底物相似，与底物竞争性

的与酶的活性中心结合。

②非竞争性抑制 (uncompetitive inhibition):酶可以同时与底物及抑制剂结合，两者

没有竞争作用

③反竞争性抑制 (anticompetitive inhibition):抑制剂能与酶与底物的复合物ES结合，

不再分解，从而降低形成产物的数量。

23、比较三种可逆性抑制作用的特点。

25、何为酶的竞争性抑制作用？有何特点？试举例说明之。

⑴有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。

⑵有两个特点，一是抑制剂以非共价键与酶呈可逆性结合，可用透析或超滤的方式除去，二是抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和底物浓度的比例，加大底物浓度可减轻抑制作用。

⑶动力学参数:Km值增大，Vm值不变。

⑷典型例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用。

26、简述磺胺类药物的作用机理及意义？

磺胺药物能抑制细菌生长，是因为这些细菌在生长繁殖时需利用对氨基苯甲酸作底物。在二氢叶酸合成酶的催化下合成二氢叶酸，二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前体。磺胺药物的结构与对氨基苯甲酸相似，可竞争性抑制菌体内的二氢叶酸的合成酶，从而阻碍了二氢叶酸的合成。菌体内二氢叶酸缺乏，导致核苷酸、核酸的合成受阻，因而影响细菌的生长繁殖，起到杀菌的目的。根据竞争性抑制的特点，服用磺胺药物是必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效的竞争性抑制作用。

27、有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释？

底物与别构酶的结合，可以促进随后的底物分子与酶的结合，同样竞争性抑制剂与酶的底物结合位点结合，也可以促进底物分子与酶的其它亚基的进一步结合，因此低浓度的抑制剂可以激活某些别构酶。

四、蛋白质

掌握氨基酸分解产物的代谢途径：氨基氮的排泄及尿素循环。

1、蛋白质的作用

（1）生物催化作用酶是蛋白质，具有催化能力，新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。

（2）结构蛋白有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。

（3）运输功能如血红蛋白具有运输氧的功能。

（4）收缩运动收缩蛋白（如肌动蛋白和肌球蛋白）与肌肉收缩和细胞运动密切相关。

（5）激素功能动物体内的激素许多是蛋白质或多肽，是调节新陈代谢的生理活性物质。（6）免疫保护功能抗体是蛋白质，能与特异抗原结合以清除抗原的作用，具有免疫功能。（7）贮藏蛋白有些蛋白质具有贮藏功能，如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。

（8）接受和传递信息生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。

（9）控制生长与分化有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。

（10）毒蛋白能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白，如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。

2、氮平衡：食物摄入氮-(尿氮+粪氮)，反映体内蛋白质合成与分解的动态关系

总氮平衡：摄入氮=排出氮，即蛋白质分解与合成处于平衡，如成人；

正氮平衡：摄入氮>排出氮，即蛋白质合成量多于分解量，如儿童、孕妇；

负氮平衡：摄入氮<排出氮，即蛋白质分解量多于合成量，如饥饿、消耗性疾病

3、蛋白质的需要量

成人每日最低需要量: 30～50g/d；我国营养学会推荐的：成人每日需要量: 80g/d

4、蛋白质的营养价值

蛋白质的营养价值取决于其含必需氨基酸种类及比例的多少

必需氨基酸：机体不能合成的氨基酸，必需从食物中摄取，有八种：赖、缬、异亮、苯丙、蛋、亮、色、苏氨酸（携本淡色靓书来）

非必需氨基酸：体内可合成的氨基酸

半必需氨基酸：婴幼儿时期合成量不能满足需要，有两种：组氨酸和精氨酸。

蛋白质的生理价值（BV）：指食物蛋白的利用率：氮的保留量

BV= −−−−−⨯100%

氮的吸收量

蛋白质的互补作用：指营养价值较低的蛋白质若其必需氨基酸互相补充混合食用时则可大大提高营养价值。

5、蛋白质的组成

根据蛋白质组成成分:单纯蛋白质结合蛋白质=蛋白质部分+非蛋白质部分

根据蛋白质形状:纤维状蛋白质球状蛋白质

6、氨基酸氧化脱氨主要酶

①L-氨基酸氧化酶（活性低，分布于肝及肾脏）

②D-氨基酸氧化酶（活性强，但体内D-氨基酸少）

③L-谷氨酸脱氢酶

∙活性强，分布于肝、肾及脑组织

∙辅酶为NAD+或NADP+

∙专一性强，只作用于谷氨酸，催化的反应

可逆

7、氨基酸的脱氨作用特点及意义

概念：在转氨酶的催化下，α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的酮基碳原子上，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。

①特点：

只有氨基的转移，没有氨的生成

催化的反应可逆

其辅酶都是磷酸吡哆醛

②生理意义：是体内合成非必氨基酸的重要途径，是联系糖代谢与氨基酸代谢的桥梁。

③接受氨基的主要酮酸有：丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸

8、重要的转氨酶

谷丙转氨酶（GPT）：临床意义：急性肝炎患者血清GPT升高

谷草转氨酶(GOT)：临床意义：心肌梗患者血清GOT升高

9、联合脱氨作用

概念：转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行的脱氨基作用方式

⑴包括：转氨偶联氧化脱氨；转氨偶联AMP循环脱氨。

⑵几种生物胺的生成：

谷氨酸脱羧生成γ-氨基丁酸（GABA）

组氨酸的脱羧基生成组胺

色氨酸脱羧基生成5-羟色胺（5-HT）

酪氨酸脱羧生成儿茶酚胺

10、氨的代谢

(1)血氨来源：

①氨基酸脱氨基作用，是血氨的主要来源；

②肠道产氨，由腐败作用产生的氨或肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨；

③肾脏产氨，主要来自谷氨酰胺的水解；

④胺类、嘌呤、嘧啶等含氮物质的分解产生氨。

(2)血氨去路

①在肝脏经鸟氨酸循环合成尿素，随尿液排出体外；

②合成谷氨酰胺

③参与合成非必需氨基酸；

④合成其它含氮物质

⑶氨的毒性

●血液中1%的氨就可引起中枢神经系统中毒。其机理是：

●高浓度的氨使TCA中间产物α-酮戊二酸转变成L-Glu，使大脑内α-酮戊二酸大量减少，

甚至缺乏，而导致TCA无法运转，ATP生成受到严重的阻碍，引起脑功能受损。

●以上反应使NADPH大量消耗，严重影响需要还原力(NADPH+H+)反应的正常进行。

●因此动物体内游离氨形成后需立即进行代谢

⑷氨的转运

①丙氨酸—葡萄糖循环

实现了氨的无毒转运；肝组织为肌肉活动提供能量

②谷氨酰胺的运氨作用

谷氨酰胺是中性无毒物质，容易透过细胞膜，是氨的主要运输形式，也是体内氨的储存形式

⑸尿素的形成

尿素循环：在排尿动物体内由NH3合成尿素是在肝脏中通过一个循环机制完成的，这一个循环称为尿素循环，又称Krebs循环或鸟氨酸循环

①主要器官：肝脏（肝细胞线粒体和胞浆）

②原料：合成1分子尿素需：

♦ CO2

♦ 2NH3（其中1分子来自于天冬氨酸）

♦ 3个ATP的4个高能磷酸键

③总反应方程式：

2NH3 + CO2 + 3ATP + H2O →尿素 + 2ADP + AMP + 2Pi +PPi

④生理意义：是体内氨的主要去路，解氨毒的重要途径。

11、胺的代谢

氨基酸脱羧形成的胺可在胺氧化酶的催化下生成醛。醛在醛脱氢酶的催化下，加水脱氢生成有机酸。有机酸再经β－氧化生成乙酰CoA。乙酰CoA进入三羧酸循环，最后被氧化成CO2和H2O。

12、一碳单位与氨基酸代谢

一碳单位：氨基酸在分解过程中产生的含一个碳原子的基团（不包括CO2）。

⑴包括：甲基、亚甲基（甲烯基）、次甲革（甲炔基）、甲酰基（-CHO）、亚氨甲基（-CH=NH）

⑵特点：不能游离存在，一般以四氢叶酸为载体参与反应

⑶一碳单位的生理功用：

①参与嘌呤、嘧啶核苷酸及蛋氨酸等的合成。将氨基酸与核苷酸代谢密切相连。

②参与许多物质的甲基化过程。

③一碳单位代谢障碍会影响DNA、蛋白质的合成，引起巨幼红细胞性贫血。

④磺胺类药及氨甲喋呤等是通过影响一碳单位代谢及核苷酸合成发挥药理作用。

13、α－酮酸的代谢

氨基酸脱去氨基后生成α-酮酸即氨基酸的碳骨架，可以有三条代谢途径。

●再合成氨基酸－－非必需氨基酸

●进入三羧酸循环，氧化成CO2和水

●转化成糖及脂肪

转化条件：当体内不需要将α-酮酸再合成氨基酸，并且体内的能量供给充足时，α-酮酸可以转化成糖和脂肪而贮存起来。

14、CO2的代谢

①氨基酸脱羧后形成的CO2大部分直接排出细胞外

②小部分可通过丙酮酸羧化支路被固定，生成草酰乙酸或苹果酸。这些有机酸的生成对于三羧酸循环及通过三羧酸循环产生发酵产物有促进作用。

15、蛋白质的一级结构

定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。

主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。

一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。

16、蛋白质的α螺旋结构有何特点？螺旋结构有何特点？

多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构。

⑴多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有 3.6 个氨基酸残基， 0.54nm,氨基酸之间的轴心距为 0.15nm。螺距为 0.54nm,氨基酸之间的轴心距为 0.15nm.。螺旋结构的稳定主要靠链内氢键。

⑵α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的 NH 与前面第四个氨基形成氢键。酸的C＝O 形成氢键。螺旋结构大都为右手螺旋。

⑶天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。

17、何谓蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?蛋白质变性的本质是什么?变性后有何特性？

(1) 蛋白质的变性作用：是指蛋白质分子在某些理化因素作用下,其特定的空间结构被破坏而导致理化性质改变及生物学活性丧失的现象。

(2)引起蛋白质变性的因素:物理因素有加热、紫外线、X射线、高压、超声波等;化学因素有极端pH值(强酸、强碱)、重金属盐、丙酮等有机溶剂。

(3)蛋白质变性的本质是:次级键断链,空间结构破坏,一级结构不受影响。

(4)变性后的特性：

①活性丧失:空间结构破坏使Pr的活性部位解体

②易发生沉淀:疏水基团外露,亲水性下降;

③易被蛋白酶水解:肽键暴露出来

④扩散常数降低，溶液的粘度增加。