生物化学提纲

生物化学提纲
生物化学提纲

第一章绪论(1学时)

1. 生物化学的含义、任务和主要内容

2. 生物化学的第一章绪论(1学时)

1. 生物化学的含义、任务和主要内容

2. 生物化学的发展及在各专业中的地位和作用

3. 生物化学在我国的发展及与各专业的关系

4. 生物化学的学习方法

本章重点:

1.熟悉生物化学的含义、主要内容和发展。

2.明确生物化学在各专业中的地位和作用。

建议教学方式:讲授

第二章蛋白质化学(7学时)

第一节蛋白质的化学概念

第二节蛋白质的分类

1. 根据分子形状分类

2. 根据组成和溶解度分类

3. 按功能分类

第三节蛋白质的化学组成

1. 蛋白质的元素组成

2. 氨基酸

第四节蛋白质的结构与功能

1. 蛋白质的一级结构

氨基酸基本连接方式;氨基酸排列顺序;蛋白质一级结构测定原理与方法

2. 蛋白质二级结构及二级结构单元、超二级结构、结构域

3. 蛋白质三级、四级结构

4. 蛋白质分子中的重要化学键

5. 纤维状蛋白与球状蛋白的结构与功能

第五节蛋白质的重要性质

胶体性质,两性解离与等电点,变性与复性,沉淀作用,紫外吸收,呈色反

第六节蛋白质结构与功能

本章重点:

1.蛋白质构成单位氨基酸的性质。

2.蛋白质的结构、结构与功能的关系。

3.蛋白质的重要性质。

本章难点:

1.蛋白质的元素组成及其特点,及蛋白质基本组成单位—氨基酸的结构特

点,分类和理化性质。

2.肽的组成及结构特点;肽,肽键,氨基酸残基,氨基末端,羧基末端等

概念。

3.蛋白质分子的基本结构(一级结构)和空间结构(二级结构,三级结构,

四级结构)的概念,各种结构的组成方式,特点。

4.蛋白质结构与功能的关系;蛋白质的重要性质。

建议教学方式:讲授和讨论

思考题:

1.如何计算氨基酸的pI?

2.什么是蛋白质的一、二、三、四级结构?

3.维持蛋白质空间结构的作用力有哪些?

4.简述蛋白质结构与功能的关系。

第三章核酸化学(4学时)

第一节核酸的种类、分布和组成

第二节核酸的结构

1. 核酸的一级结构

2. 核酸的二、三级结构;DNA的双螺旋结构

3. RNA的二、三级结构

第三节核酸性质

核酸的分子大小、溶解性、紫外吸收光谱、变性、降解以及分离提纯

第四节核酸的生物学功能

DNA和RNA与遗传信息的传递关系,核酸与蛋白质生物合成的关系,核酸结构改变与生物变异,核酸与病变,核酸及其水解产物在人类生活中的作用本章重点:

1.核酸的化学组成及结构。

2.核酸的理化性质。

本章难点:

1.核酸的化学组成,分类,命名以及核酸的一级结构。

2.DNA的空间结构,DNA双螺旋结构模型的要点及DNA的功能。

3.RNA的分类,结构及各类RNA的功能。

4.DNA的变性,复性的概念以及变性,复性DNA的特点;分子杂交的原理,方法及应用。

建议教学方式:讲授与讨论

思考题:

1.比较DNA和RNA在化学结构上,大分子结构上和生物学功能上的特

点。

2.DNA双螺旋结构模型有哪些基本要点?

3.RNA有哪些主要类型,比较其结构与功能特点。

第四章酶化学(8学时)

第一节酶的概念及作用特点

1. 酶的概念

2. 酶的作用特点

高效专一性、反应条件温和、易失活、酶活力可调节控制、某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关

3. 酶的底物专一性:结构专一性和立体化学专一性

4. 酶的分离与制备

第二节酶的命名及分类

1. 酶的命名

2. 酶的分类

第三节酶的作用机理

1. 酶的活性中心及结构特点

2. 作用专一性的机制

3. 酶作用高效率的机制

4. 酶作用机理举例

5. 酶原及酶原激活

第四节酶促反应的动力学

1. 酶活力与酶反应速度

酶活力定义、酶活力单位、酶活力测定方法

2. 影响酶促反应速度的因素

底物浓度对酶促反应速度的影响:米氏方程、米氏常数及其意义、米氏常数的求法;酶浓度的影响;pH的影响;温度的影响;激活剂的影响;抑制剂的影响

第五节同工酶、变构酶、诱导酶、抗体酶、核酶

第六节维生素的结构与功能

1. 维生素的概念、分类

2. 几种重要辅酶(辅基)的结构与功能

本章重点:

1.酶的作用机理。

2.影响酶促反应速度的因素。

本章难点:

1.酶的结构与功能。

2.酶促反应的特点,酶促反应的机制。

3.影响酶促反应速度的因素。

4.酶的别构调节,酶的共价修饰调节,酶原与酶原激活及其生理意义,同工酶。

建议教学方式:讲授

思考题:

1.Km的意义是什么?

2.影响酶促反应速度的因素有哪些?

3.抑制剂的类型及作用特点有哪些?

第五章糖类代谢(7学时)

第一节新陈代谢的概念

代谢概念及研究方法;生物体内的糖类物质

第二节双糖,多糖的酶促降解

1. 蔗糖、麦芽糖、乳糖的酶促降解

2. 淀粉(糖原)的酶促降解

3. 细胞壁多糖的酶促降解

第三节糖酵解

概念、化学历程、化学计量、生物意义、丙酮酸的去路第四节三羧酸循环

1. 丙酮酸氧化为乙酰CoA

2. 三羧酸循环

3. 三羧酸循环调控

4. 生物学意义

第五节磷酸戊糖途径

反应历程,化学计算与生物学意义,调控

第六节单糖的生物合成

糖异生途径,其它途径

第七节蔗糖和多糖的生物合成

1. 糖核苷酸的作用

2. 蔗糖的生物合成

3. 淀粉(糖原)的合成

4. 纤维素的生物合成

本章重点:

1.糖酵解、三羧酸循环的反应历程及生物学意义。

2.磷酸戊糖途径的特点及生物学意义。

3.蔗糖和淀粉的生物合成。

本章难点:

1.糖酵解的反应过程,限速酶(限速步骤),能量计算,生理意义。

2.三羧酸循环的反应过程,特点,限速酶(限速步骤),能量的计算,调

节。

3.磷酸戊糖途径的反应特点,关键酶,调节,生理意义。

4.蔗糖和淀粉的生物合成。

建议教学方式:讲授

思考题:

1.糖酵解,三羧酸循环和磷酸戊糖途径的反应过程,限速酶,能量计算。

2.三羧酸循环在生物体代谢中的作用和地位如何?

3.糖异生途径过程中的关键酶是什么?

第六章生物氧化与氧化磷酸化(5学时)

第一节生物氧化概述

概念,自由能及氧化还原电位,高能磷酸化合物,生物学意义

第二节电子传递链(呼吸链)

概念,电子传递链,传递链抑制剂

第三节氧化磷酸化

概念及类型,偶联部位,解偶联剂和抑制剂,氧化磷酸化的作用机理,线粒

体穿梭系统,能荷

本章重点:

1.电子传递链。

2.氧化磷酸化作用。

本章难点:

1.生物氧化的概念。

2.氧化磷酸化的概念,呼吸链的主要组成成分,功能作用以及NADH呼吸链和FADH2呼吸链中的电子传递顺序,氧化与磷酸化的偶联。

3.α-磷酸甘油穿梭作用和苹果酸穿梭作用。

4.能荷的概念。

建议教学方式:讲授和自学

思考题:

1.电子传递链和氧化磷酸化之间有何关系?

2.什么是磷/氧比(P/O比),测定P/O比有何意义?

第七章脂类代谢(3学时)

第一节脂肪的降解

1. 脂肪的酶促水解

2. 甘油的降解与转化

3. 脂肪酸的氧化分解

第二节脂肪的生物合成

1. 脂肪酸的生物合成

2. 脂肪的生物合成

第三节类脂代谢

1. 磷脂的代谢

2. 糖脂的代谢

3. 胆固醇的合成与转化

本章重点:

1.脂肪酸的β-氧化与从头合成。

2.明确糖代谢与脂代谢的关系。

本章难点:

1.脂肪的合成部位,原料及基本过程。

2.脂肪酸的β-氧化反应过程,限速酶,能量的生成。

3.软脂酸的合成部位,合成原料,合成酶系及反应过程。

建议教学方式:讲授与自学

思考题:

1.说明脂酰CoA穿过线粒体内膜进入线粒体基质的机制。

2.脂肪酸合成酶系的组成及作用机理是什么?

3.试比较脂肪酸的β-氧化循环与TCA循环中哪些反应顺序相类似。4.试比较脂肪酸全程合成过程与脂肪酸β-氧化过程有哪些不同?

第八章蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢(4学时)

第一节蛋白质的酶促降解

蛋白酶,肽酶

第二节氨基酸的分解与转化

1. 脱氨基作用

2. 脱羧基作用

3. 氨基酸分解产物的去向

第三节氨及氨基酸的生物合成

1. 氮素循环

2. 生物固氮

3. 硝酸的还原作用

4. 氨的同化

5. 氨基酸的生物合成

本章重点:

1.氨基酸的酶促降解、氨同化、氨基酸的生物合成。

本章难点:

1.氨基酸的脱氨基作用方式及作用机制。

2.体内氨的来源和氨的转运。

3.一碳单位的概念。

建议教学方式:讲授与自学

思考题:

1.生物体内氨基酸脱氨基作用的主要方式是什么,有何意义?2.蛋白质分解代谢的最终产物是什么?

3.什么是鸟氨酸循环?

4.氨基酸脱氨基以后产生的α-酮酸有哪些代谢途径?

第九章核酸的酶促降解及核苷酸代谢(3学时)

第一节核酸的酶促降解

1. 核酸外切酶

2. 核酸内切酶

3. 限制性内切酶

第二节核苷酸的降解

1. 核苷酸的降解

2. 嘌呤的降解

3. 嘧啶的降解

第三节核糖核苷酸的合成代谢

1. 核糖核苷酸的生物合成

2. 脱氧核糖核苷酸的生物合成

3. 核苷酸转变为核苷二磷酸和核苷三磷酸

本章重点:

1.核酸的酶促降解。

2.核苷酸的合成。

本章难点:

1.核酸的酶促降解。

2.嘌呤核苷酸,嘧啶核苷酸从头合成途径,特点,补救合成途径及其生理

意义。

3.脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成以及核苷酸的相互转变。

建议教学方式:讲授和自学

思考题:

1.合成嘌呤核苷酸的起始物是什么,首先合成出具有嘌呤环结构的中间物

是什么?

2.合成嘧啶碱基的起始物是什么,首先合成出具有嘧啶环结构的中间物是

什么?

3.脱氧核苷酸是如何生成的,说明催化该过程酶的作用机理。

4.何为核苷酸合成的补救途径,有哪些补救酶?

第十章核酸的生物合成(5学时)

第一节中心法则

第二节 DNA的生物合成

1. DNA复制

2. 逆转录

3. DNA突变

4. DNA损伤与修复

第三节 RNA的生物合成

1. 转录

2. RNA转录后加工

3. RNA的复制

4. 核酸合成抑制剂

第四节基因工程简介

基因工程概念,操作步骤,应用前景

本章重点:

1.DNA复制及其特点。

2.RNA转录及其特点。

本章难点:

1.半保留复制的特点,意义。

2.逆转录的概念,过程,逆转录酶的功能。

3.转录模板的特点,转录特性,转录过程;真核生物转录后的加工修饰。

建议教学方式:讲授与讨论

思考题:

1.何谓DNA的半保留复制,DNA的复制过程可分为哪几个阶段,其主

要特点是什么?

2.mRNA前体转录后的加工包括哪些内容?

3.生物体内对DNA损伤的修复存在哪几种修复系统?

第十一章蛋白质的生物合成(4学时)

第一节蛋白质合成体系的组成

1. 信使RNA与遗传密码

2. 转运RNA

3. 核糖体RNA

4. 蛋白质合成辅助因子

第二节蛋白质合成过程

1. 氨基酸的活化

2. 肽链合成的起始

3. 肽链合成的延伸

4. 肽链合成的终止与释放

5. 真核细胞的蛋白质生物合成

6. 蛋白质合成后的加工

7. 蛋白质构象的形成

本章重点:蛋白质生物合成过程及其特点。

本章难点:

1.参与蛋白质生物合成的物质及其作用。

2.蛋白质生物合成过程。

建议教学方式:讲授与自学

思考题:

1.蛋白质生物合成体系由哪些物质组成,它们各有何作用?2.试述原核生物蛋白质合成后多肽链的加工修饰主要有哪些内容?3.密码子的简并性与变偶性各指什么,这些性质有何生物学意义?

第十二章代谢调节(3学时)

第一节物质代谢的相互联系

1. 糖代谢与脂代谢的相互联系

2. 糖代谢与蛋白质的相互联系

3. 脂类代谢与蛋白质代谢的相互联系

4. 核酸代谢与糖、脂、蛋白质代谢的相互联系

第二节代谢调节

1. 细胞的区域化调节

2. 酶水平的调节

3. 激素的调节

4. 神经系统对代谢的调节

5. 辅因子调节

6. 金属离子浓度的调节

第三节基因表达调控

1. 原核和真核生物基因组

2. 原核生物的基因表达调控

3. 真核生物的基因表达调控

本章重点:

1.酶活性及酶合成的调节。

本章难点:

1.代谢调节的原理及酶水平的调节。

2.原核基因转录调节特点及乳糖操纵子调节机制。建议教学方式:讲授与自学

思考题:

1.酶对代谢的调节是通过几种方式实现?

2.分支代谢途径的反馈调节模式有几种,分别用图示说明。3.何谓操纵子,根据操纵子模型说明酶合成的诱导和阻遏过程。4.什么是级联放大系统?

发展及在各专业中的地位和作用

3. 生物化学在我国的发展及与各专业的关系

4. 生物化学的学习方法

本章重点:

1.熟悉生物化学的含义、主要内容和发展。

2.明确生物化学在各专业中的地位和作用。

建议教学方式:讲授

第二章蛋白质化学(7学时)

第一节蛋白质的化学概念

第二节蛋白质的分类

1. 根据分子形状分类

2. 根据组成和溶解度分类

3. 按功能分类

第三节蛋白质的化学组成

1. 蛋白质的元素组成

2. 氨基酸

第四节蛋白质的结构与功能

1. 蛋白质的一级结构

氨基酸基本连接方式;氨基酸排列顺序;蛋白质一级结构测定原理与方法

2. 蛋白质二级结构及二级结构单元、超二级结构、结构域

3. 蛋白质三级、四级结构

4. 蛋白质分子中的重要化学键

5. 纤维状蛋白与球状蛋白的结构与功能

第五节蛋白质的重要性质

胶体性质,两性解离与等电点,变性与复性,沉淀作用,紫外吸收,呈色反

第六节蛋白质结构与功能

本章重点:

1.蛋白质构成单位氨基酸的性质。

2.蛋白质的结构、结构与功能的关系。

3.蛋白质的重要性质。

本章难点:

1.蛋白质的元素组成及其特点,及蛋白质基本组成单位—氨基酸的结构特

点,分类和理化性质。

2.肽的组成及结构特点;肽,肽键,氨基酸残基,氨基末端,羧基末端等

概念。

3.蛋白质分子的基本结构(一级结构)和空间结构(二级结构,三级结构,

四级结构)的概念,各种结构的组成方式,特点。

4.蛋白质结构与功能的关系;蛋白质的重要性质。

建议教学方式:讲授和讨论

思考题:

1.如何计算氨基酸的pI?

2.什么是蛋白质的一、二、三、四级结构?

3.维持蛋白质空间结构的作用力有哪些?

4.简述蛋白质结构与功能的关系。

第三章核酸化学(4学时)

第一节核酸的种类、分布和组成

第二节核酸的结构

1. 核酸的一级结构

2. 核酸的二、三级结构;DNA的双螺旋结构

3. RNA的二、三级结构

第三节核酸性质

核酸的分子大小、溶解性、紫外吸收光谱、变性、降解以及分离提纯

第四节核酸的生物学功能

DNA和RNA与遗传信息的传递关系,核酸与蛋白质生物合成的关系,核酸结构改变与生物变异,核酸与病变,核酸及其水解产物在人类生活中的作用本章重点:

1.核酸的化学组成及结构。

2.核酸的理化性质。

本章难点:

1.核酸的化学组成,分类,命名以及核酸的一级结构。

2.DNA的空间结构,DNA双螺旋结构模型的要点及DNA的功能。

3.RNA的分类,结构及各类RNA的功能。

4.DNA的变性,复性的概念以及变性,复性DNA的特点;分子杂交的原理,方法及应用。

建议教学方式:讲授与讨论

思考题:

1.比较DNA和RNA在化学结构上,大分子结构上和生物学功能上的特

点。

2.DNA双螺旋结构模型有哪些基本要点?

3.RNA有哪些主要类型,比较其结构与功能特点。

第四章酶化学(8学时)

第一节酶的概念及作用特点

1. 酶的概念

2. 酶的作用特点

高效专一性、反应条件温和、易失活、酶活力可调节控制、某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关

3. 酶的底物专一性:结构专一性和立体化学专一性

4. 酶的分离与制备

第二节酶的命名及分类

1. 酶的命名

2. 酶的分类

第三节酶的作用机理

1. 酶的活性中心及结构特点

2. 作用专一性的机制

3. 酶作用高效率的机制

4. 酶作用机理举例

5. 酶原及酶原激活

第四节酶促反应的动力学

1. 酶活力与酶反应速度

酶活力定义、酶活力单位、酶活力测定方法

2. 影响酶促反应速度的因素

底物浓度对酶促反应速度的影响:米氏方程、米氏常数及其意义、米氏常数的求法;酶浓度的影响;pH的影响;温度的影响;激活剂的影响;抑制剂的影响

第五节同工酶、变构酶、诱导酶、抗体酶、核酶

第六节维生素的结构与功能

1. 维生素的概念、分类

2. 几种重要辅酶(辅基)的结构与功能

本章重点:

1.酶的作用机理。

2.影响酶促反应速度的因素。

本章难点:

1.酶的结构与功能。

2.酶促反应的特点,酶促反应的机制。

3.影响酶促反应速度的因素。

4.酶的别构调节,酶的共价修饰调节,酶原与酶原激活及其生理意义,同工酶。

建议教学方式:讲授

思考题:

1.Km的意义是什么?

2.影响酶促反应速度的因素有哪些?

3.抑制剂的类型及作用特点有哪些?

第五章糖类代谢(7学时)

第一节新陈代谢的概念

代谢概念及研究方法;生物体内的糖类物质

第二节双糖,多糖的酶促降解

1. 蔗糖、麦芽糖、乳糖的酶促降解

2. 淀粉(糖原)的酶促降解

3. 细胞壁多糖的酶促降解

第三节糖酵解

概念、化学历程、化学计量、生物意义、丙酮酸的去路第四节三羧酸循环

1. 丙酮酸氧化为乙酰CoA

2. 三羧酸循环

3. 三羧酸循环调控

4. 生物学意义

第五节磷酸戊糖途径

反应历程,化学计算与生物学意义,调控

第六节单糖的生物合成

糖异生途径,其它途径

第七节蔗糖和多糖的生物合成

1. 糖核苷酸的作用

2. 蔗糖的生物合成

3. 淀粉(糖原)的合成

4. 纤维素的生物合成

本章重点:

《生物化学》考试大纲

《生物化学》考试大纲 一、考试内容 第一章蛋白质化学 1.蛋白质在生命活动中的重要性 2.蛋白质的元素组成 3.氨基酸的结构、分类及其理化性质 4.蛋白质的结构:一级结构:概念及维持键 蛋白质的构象---构象的结构单元α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲,二级结构,三级结构,四级结构,维持构象的一些次级键 超二级结构和结构域的概念 5.蛋白质的功能与性质的关系:一级结构与功能;构象与功能--变性作用,变构作用 6.蛋白质的性质:等电点,胶体性质,蛋白质沉淀反应,紫外吸收性质 重点掌握:必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写 蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点 蛋白质的基本结构层次及其维持力 蛋白质的结构与功能之间的关系,变性、变构作用概念 蛋白质沉淀的方法及其特点 第二章核酸的化学 1.核酸的组成与类别 2.DNA的结构与功能 3.RNA的结构与功能 4.核酸的性质 重点掌握:核酸的组成与类别 DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义 tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能 核酸热变性特点,DNA的熔解温度(Tm)概念及其影响因素 第三章糖类的结构与功能 1.糖类的概念、作用与分类 2.单糖:链式结构;立体结构;环式结构;糖的构象;糖的分类;重要的单糖;单糖的重要衍生物;单糖的理化性质; 3.寡糖:麦芽糖;乳糖;蔗糖;纤维二糖;棉籽糖; 4.多糖:淀粉;糖原;纤维素;其它常见多糖化合物; 重点掌握:单糖、寡糖和多糖的结构 第四章脂类和生物膜

1.脂类的分类 2.构成生物膜的重要的磷脂 第五章酶学 1.酶的基本概念:生物催化剂,酶的作用特点,酶的组成分类等 2.酶的命名和分类 3.酶的活性部位和酶原激活 4.酶的作用机制:降低反应活化能,中间产物学说,诱导锲合学说,使酶具高效催化活性的因素 5.酶的分离提纯与活力测定 6.酶促反应动力学 重点掌握:酶的分类 酶的化学本质、作用特点 酶活性部位概念,酶原激活实质 中间产物学说,诱导锲合学说,米氏常数与米氏方程 酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响 第六章维生素和辅酶 1.脂溶性维生素:A、D、E、K 2.水溶性维生素:维生素C,B1,B2,PP,泛酸,叶酸,生物素,硫辛酸,B12 重点掌握:水溶性维生素与辅酶(辅基)之间的关系,在酶促反应中的作用; 常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。 第七章新陈代谢总论与生物氧化 1.基本概念 2.呼吸链 3.ATP的生成及其生理功能 重点掌握:生物氧化的特点;呼吸链的概念以及ATP的生成方式-----底物水平磷酸化和氧化磷酸化,搞清体内物质氧化过程中水是如何生成的、CO2是如何产生的,ATP又是如何生成的。 第八章糖代谢 1.糖代谢概况 2.糖的无氧分解 3.糖的有氧氧化 4.糖的异生作用 5.糖原的合成与分解

2018年自学考试《生物化学及生化技术》试题及答案

2018年自学考试《生物化学及生化技术》试题及答案 一、名词解释 1.生物固氮 2.氨的同化 3.转氨基作用 4.必需氨基酸 5.尿素循环 6.生酮氨基酸 7.生糖氨基酸 8.脱氨基作用 9.联合脱氨基作用10.非必需氨基酸11.半必需氨基酸12.一碳单位13.蛋白的腐败作用 二、填空题 1.生物固氮是将空气中的( )转化为的( )作用,生物固氮的特点是( )和( )。 2.固氮酶是由( )和( )两种蛋白质组成;固氮酶要求的反应条件是( )和( )。氢代谢是伴随着( )发生的,固氮酶是一种多功能氧化还原酶,除了还原N2外,还能与许多( )作用,还原( )而放个H2。 3.植物吸收硝酸盐后经( )酶和( )酶作用生成( ) 后,植物才能利用 4.氨的同化途径有( )和( )。 5.真核生物细胞的谷氨酸脱氢酶大都存在于( )中,它的辅酶有两种,即( )和( )。 6.生物体内的氨甲酰磷酸是( ) 、( )和( )合成的。 7.由无机态的氨转变为氨基酸,主要是先形成( )氨酸,然后再由它通过( )作用形成其它氨基酸。 8.联合脱氨基作用有两个内容:氨基酸的α-氨基先借助( ) 作用转移到( )分子上,生成相应的α-酮酸和( );后者在( )酶的催化下,脱氨基生( ),同时释放出氨。 9.硫酸盐还原大致可分为( )和( )两大阶段,第一阶段需要( )形成

APS(或PAPS),第二阶段需要( )载体,最终产物是( )。此产物被认为是从( )转变成( )的重要通路。 10.尿素合成过程中产生的两种氨基酸( )和( )不参与人体蛋白质的合成。 11.在尿素循环途径中,氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ存在于( )中,精氨酸酶存在于( )中。 12.根据碳架来源不同,氨基酸可分为: ①谷氨酸族,包括( )、( )、( )、( ) ,共同碳架是( ) ; ②天冬氨酸族,包括( )、( )、( )、( ) 、( )、( ),共同碳架是( ); ③丙氨酸族,包括( )、( ) 、( ),碳架来源是( ); ④丝氨酸族,包括( )、( )、( ),碳架来源主要是( ); ⑤芳香族氨基酸,包括( )、( )、( ) ,合成途径叫( )。其碳架物质来自于EMP途径的( )和PPP途径的( )。 ⑥组氨酸的生物合成途径比较复杂,主要碳架来自于( ) 。 13.氨基酸降解的主要方式有( )作用、( )作用和( ) 作用。 14.由L--Phe生成反式肉桂酸( CH--CH--C~,…)属氨基酸( )降解方式,它由( )酶催化。 15.氨的去路有( )、( ) 、( );酰胺形成的生理作用是( )和( )。 16.氨基酸的生物合成起始于( )、( )和( )途径的中间代谢物。 17.体内氨基酸主要来源于( )和( )。 18.谷氨酸脱羧后生成( ) ,它是脑组织中具有( )作用的神经递质。 19.组氨酸脱羧后生成( ),色氨酸经羟化,脱羧后生成( ) ,它们

生化考试大纲

《生物化学》考试大纲 课程名称:生物化学( biochemistry ) 课程性质:必修课 学时分配:计划学时:144;其中理论课:90;实验课:54 适用专业和层次:临床医学麻醉学医学影像学等本科层次 第一章蛋白质的结构与功能 学习目的和要求: 掌握氨基酸的分类、蛋白质的4 级结构及理化性质,熟悉肽键与肽链,医学上重要的多肽,了解血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能、蛋白质的分离、纯化及结构分析。 考核知识要点 1.蛋白质的重要生理功能。 2.蛋白质的基本组成单位氨基酸,。肽键与肽链,医学上重要的多肽 3.蛋白质的一、二、三、四级结构的概念,蛋白质理化性质。 4.胶原蛋白的结构及组成特点。 5.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。 6.蛋白质的分离、纯化及结构分析。 考核要求 1、识记:蛋白质一、二、三、四级结构的概念;结构域的概念;蛋白质的变性;等电点;二级结构类型及结构的要点。 2、理解:胶原蛋白的结构及组成特点。.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。 3、应用:分离纯化蛋白质的方法的基本原理。 4、超纲:蛋白质的序列分析 第二章核酸的结构与功能 学习目的和要求: 掌握核苷酸的基本概念及其结构、DNA 的双螺旋结构,熟悉RNA 的结构与功能,了解DNA 的理化性质及其应用。

考核知识要点 1.核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。常见核苷酸的缩写符号。两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同。核苷酸的连接,核酸的一级结构的概念。 3.DNA 的双螺旋结构。了解DNA 的三级结构。 4.DNA 的理化性质及其应用。 5.RNA 的结构与功能 考核要求 1、识记:碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。DNA 的双螺旋结构、RNA 的结 构与功能、核苷酸的连接,核酸的一级结构的概念 2、理解:常见核苷酸的缩写符号、两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同 3、应用:DNA 的理化性质及其应用。 4:超纲:核酸的杂交 第三章酶 学习目的和要求:掌握酶的基本概念;化学本质;酶促反应的特点酶的化学组成;酶的活性中心和必需基团;酶原和酶原的激活;同工酶。酶促反应动力学基本内容:温度、PH 、酶浓度、底物浓度( 米 氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响,熟悉酶的抑制作用:不可逆抑制;可逆性抑制——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。了解酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念,酶的命名与分类。 考核知识要点 1、酶的基本概念;化学本质;酶促反应的特点。 2、酶的结构与活性:酶的化学组成;酶的活性中心和必需基团;酶原和酶原的激活;同工酶。 3、酶促反应的机制:活化能;诱导契合。 4、酶促反应动力学基本内容:温度、PH、酶浓度、底物浓度(米氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响。 5、酶的抑制作用:不可逆抑制;可逆性抑制——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。 6、维生素的概念和分类:维生素B 族化合物主要生理功能及其与辅酶的关系 7、酶的调节:多酶体系、限速酶、别构酶的概念、共价修饰。 8、酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念。

江苏省高等教育自学考试大纲

江苏省高等教育自学考试大纲 06289工程招标与合同管理 南京工业大学编 江苏省高等教育自学考试委员会办公室 一、课程性质及其设置目的与要求 (一)课程性质和特点

《工程招标与合同管理》课程是我省高等教育自学考试工程管理专业(独立本科段)的一门重要的专业课程,其任务是培养应考者系统地学习建筑工程招投标与合同管理领域的基本知识,了解建筑工程招投标与合同管理的现状和发展趋势,掌握建筑工程招投标与合同管理各研究领域的基本理论和方法,深刻认识建筑工程招投标与合同管理在工程管理中的地位和作用,为建筑工程招投标与合同管理在我国的发展与利用培养专门的管理人才。 (二)本课程的基本要求 本课程共分为八章。在对建筑工程招投标与合同管理的学科基础、研究和应用领域进行简要介绍的基础上,重点阐述了建设项目招标、施工项目招标、合同法原理、建设工程施工合同示范文本、FIDIC土木工程施工合同条件、施工合同的签订与管理、施工索赔。通过对本书的学习,要求应考者对建筑工程招投标与合同管理有一个全面和正确的了解。具体应达到以下要求: 1、了解建设项目招标、施工项目招标、FIDIC土木工程施工合同条件、施工合同的签订与管理; 2、理解并掌握合同法原理、施工合同文本的具体条款; 3、掌握施工合同的索赔的基本要求、索赔方法和技巧、索赔的计算方法。 (三)本课程与相关课程的联系 建筑工程招投标是建筑工程与管理工程的交叉学科,覆盖的学科领域非常广泛,它是以土木工程和管理工程为主,结合施工和合同法原理等工程学科的综合性应用学科。因此本课程的前修课程包括建筑施工技术、建筑施工组织、土木工程造价、合同法等,这些课程可以帮助我们更好地掌握建筑工程招投标与合同管理。 二、课程内容与考核目标 第一章绪论 (一)课程内容 本章简要而全面地介绍项目管理与项目经营管理,对项目管理的特点和方法做了说明,阐述了项目经营管理的内容。 (二)学习要求 掌握项目管理与施工项目的市场环境和法律环境的相关背景,对其特点做了详细说明。 (三)考核知识点和考核要求 1、领会:项目管理的内容; 2、掌握:施工项目的市场环境和法律环境。 第二章建设项目招标 (一)课程内容 本章介绍了建设项目的招标方式和招标程序,对招标的具体事务做了详细说明,给出了招标文件的格式。 (二)学习要求 通过本章的学习,要求深刻理解并掌握建设项目招标的理论基础、招标的基本的内容和相关定义,掌握建设施工项目招标的程序,招标文件的编制。 (三)考核知识点和考核要求 1、领会:建设项目招标概述; 2、掌握:招标方式; 3、熟练掌握:施工招标的程序;施工招标文件。

最新医学生物化学复习大纲

医学生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 【考核内容】 第一节蛋白质的分子组成 第二节蛋白质的分子结构 第三节蛋白质分子结构与功能的关系 第四节蛋白质的理化性质 【考核要求】 1.掌握蛋白质的重要生理功能。 2.掌握蛋白质的含氮量及其与蛋白质定量关系;基本结构单位——是20种L、α-氨 基酸,熟悉酸性、碱性、含硫、含羟基及含芳香族氨基酸的名称。 3.掌握蛋白质一、二、三、四、级结构的概念;一级结构及空间结构与功能的关系。 4.熟悉蛋白质的重要理化性质――两性解离及等电点;高分子性质(蛋白质的稳定因 素――表面电荷和水化膜);沉淀的概念及其方式;变性的概念及其方式;这些理化性质在医学中的应用。 第二章核酸化学 【考核内容】 第一节核酸的一般概述 第二节核酸的化学组成 第三节 DNA的分子结构 第四节RNA的分子结构 第五节核酸的理化性质 【考核要求】 1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.核酸的分子组成:熟悉核酸的、平均磷含量及其与核酸定量之间的关系。核苷酸、核 苷和碱基的基本概念。熟记常见核苷酸的缩写符号。掌握两类核酸(DNA与RNA)分子组成的异同。熟悉体内重要的环核苷酸——cAMP和cGMP。 3.核酸的分子结构:掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键及多核 苷酸链的方向性。掌握DNA二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律;了解DNA的三级结构——核小体。熟悉rRNA、mRNA和tRNA的结构特点及功能。熟悉tRNA二级结构特点——三叶草形结构及其与功能的关系。 4.核酸的理化性质:掌握核酸的紫外吸收特性,DNA变性、Tm、高色效应、复性及杂 交等概念。 第三章酶 【考核内容】 第一节、酶的一般概念 第二节、酶的结构与功能

2018年自考医学类生物化学试题及答案

2018年自考医学类生物化学试题及答案 一、A型题(每小题1分) 1.有一混合蛋白质溶液,各种蛋白质的pI分别为4.6、5.0、5.3、 6.7、 7.3。电泳时欲使其中4种泳向正极,缓冲液的pH应该是(D) A.5.0 B.4.0 C.6.0 D.7.0 E.8.0 2.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是(B) A.血清清蛋白(分子量68 500) B.马肝过氧化物酶(分子量247 500) C.肌红蛋白(分子量16 900) D.牛胰岛素(分子量5 700) E.牛β乳球蛋白(分子量35000) 3.蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是(D) A.肽键 B.半胱氨酸的-SH基 C.苯丙氨酸的苯环 D.色氨酸的吲哚环 E.组氨酸的咪唑环 4.含芳香环的氨基酸是(B) A.Lys B.Tyr C.Val D.Ile E.Asp 5.下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是(A) A.酸性氨基酸 B.含硫氨基酸 C.支链氨基酸 D.芳香族氨基酸 E.碱性氨基 6.变性蛋白质的特点是(B)

A.黏度下降 B.丧失原有的生物活性 C.颜色反应减弱 D.溶解度增加 E.不易被胃蛋白酶水解 7.蛋白质变性是由于(B) A.蛋白质一级结构改变 B.蛋白质空间构象的改变 C.辅基的脱落 D.蛋白质水解 E.以上都不是 8.以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子(A) A.甘氨酸 B.丝氨酸 C.半胱氨酸 D.苏氨酸 E.丙氨酸 9.下列有关蛋白质β折叠结构的叙述正确的是(E) A.β折叠结构为二级结构 B.肽单元折叠成锯齿状 C.β折叠结构的肽链较伸展 D.若干肽链骨架平行或反平行排列,链间靠氢键维系 E.以上都正确 10.可用于蛋白质定量的测定方法有(B) A.盐析法 B.紫外吸收法 C.层析法 D.透析法 E.以上都可以 11.镰状红细胞贫血病患者未发生改变的是(E) A.Hb的一级结构 B.Hb的基因 C.Hb的空间结构

湖北省高等教育自学考试大纲

省高等教育自学考试大纲 课程名称:工程光学课程代码:7082 第一部分课程性质与目标 一、课程性质与特点 本课程是一门专业基础课,系统地介绍了几何光学的基本定律与成像理论、理想光学系统、平面光学系统、光学系统中光束限制、光度学与色度学基础、光线的光路计算与像差理论、典型光学系统、现代光学系统、光学系统的像质评价与与像差公差、光的电磁性质光波的叠加与分析、光的干涉、光的衍射与傅立叶光学、光的偏振和晶体光学基础、光的量子性与激光、光纤与波导光学以及近几年最新发展的半导体激光和光子学等。课程特点在于几何光学和物理光学、现代光学方面的基础理论、基本方法和典型光学系统的实例和应用。 本课程适合于自学考试光机电一体化专业、光信息科学与技术专业的专业基础课程。 二、课程目标与要求 通过本课程的学习,学生能对光学的基本概念、基本原理和典型系统有较为深刻的认识,学生应掌握几何光学的基本定律与成像理论、理想光学系统、平面光学系统、光束限制、像差理论等几何光学的基本容以及光的电磁性质、光波的叠加与分析、光的干涉、衍射、偏振等物理光学的基本容以及现代光学中的部分容。为学习光学设计、光信息理论和从事光学研究打下坚实的基础。

三、与本专业其他课程的关系 本专业前期课程“高等数学”、“大学物理”等是《工程光学》课程的数学基础和物理基础;通过《工程光学》课程的学习为本专业的后期课程激光原理与技术、实用光电技术、信息光学等课程打下良好的基础。 第二部分考核容与考核目标 第1章几何光学的基本定律和成像概念 一、学习的目的与要求 通过本章的学习,应该掌握的知识层次和所要达到的能力要求: 掌握几何光学基本定律:1)光的直线传播定律2)光的独立传播定律3)反射定律和折射定律(全反射及其应用)4)光路的可逆性5)费马原理(最短光程原理)6)马吕斯定律。 完善成像条件的概念和相关表述 能够应用光学中的符号规则,单个折射球面的光线光路计算公式(近轴、远轴) 能够利用单个折射面的成像公式,包括垂轴放大率、轴向放大率、角放大率γ、拉赫不变量等公式。 记忆球面反射镜成像公式 了解共轴球面系统公式(包括过渡公式、成像放大率公式) 二、考核知识点与考核目标 (一)重点 识记:几何光学基本定律。 理解:完善成像条件的概念和相关表述。 应用:应用光学中的符号规则。 (二)次重点 识记:单个折射面的成像公式,包括垂轴放大率、轴向放大率、角放大率γ、拉赫不变量等公式。 理解:单个折射球面的光线光路计算公式(近轴、远轴)。 应用:球面反射镜成像公式。 (三)、一般 识记:光波与光线 理解:费马原理、马吕斯定律。 应用:共轴球面系统公式(包括过渡公式、成像放大率公式)。 第2章理想光学系统 一、学习的目的与要求

大连海事大学《生物化学》课程教学大纲

大连海事大学 《生物化学》课程教学大纲 课程编号 适用专业生物信息学辅修专业学分数 4 学时数72 考核方式考试 执笔者杭晓明编写日期2005.12.1 教研室主任签字主管教学院长(主任)签字 一、本课程的性质和目的 生物化学 (Biochemistry) 是生命科学领域重要的基础学科,是生命科学专业学生必须要学习和了解的一门基础和前言课程,学习这门课程将为生命学科其他课程的学习打下坚实的基础。 通过生物化学课程学习,学生将能够: 1. 描述生物体内的主要物质的组成、生物学功能,物质代谢途径及其调控的规律。 2. 解释生物体内物质组成、物质代谢及调控与生命现象的关系,包括生物大分子结构与机能的关系。 3. 学会初步运用生物化学知识论述或解释一些基本的生命现象和问题。 4. 培养科学的思维方式、观察分析问题的能力,以及严谨求实的科学态度。 二、课程简介 生物化学是生命科学领域重要的基础学科,它是一门主要运用化学的原理、技术和方法,同时结合其它学科的原理与技术研究生命现象的一门学科,其任务是阐述构成生物体的基本物质--生物大分子(糖类、脂类、蛋白质、核酸)的结构、性质及其在生命活动(如生长、生殖、代谢、运动等)过程中的变化规律(物质代谢和能量代谢)。 作为生命学科必不可少核心,近年来,生物化学的发展突飞猛进,已经成为生命学科中最先进的领域之一,正向生物学、遗传学、分子生理学、药理学、病理学等学科领域渗透。生物化学是生命科学专业学生必须要学习和了解的一门基础和前言课程,学习这门课程将为生命学科其他课程的学习打下坚实的基础。 三、课程教学内容 绪论:生化的研究对象;产生和发展;课程体系;学习方法。 生物有机体:生物体的化学组成;分子间相互作用;细胞及细胞器;生物膜。 生物大分子:蛋白质;酶;核酸;维生素& 激素。 生物体代谢:糖代谢;氧化磷酸化;脂类代谢;氨基酸代谢&尿素循环;核苷酸代谢,物质代谢的相互联系(糖-脂;糖-蛋白;脂-蛋白;核酸与其他)。 遗传信息传递DNA—RNA—蛋白质:DNA复制;RNA生物合成;蛋白质生物合成。 生化过程的相互作用与调控:调节(酶水平;激素水平;神经系统)。

02634生物化学大纲

02634生物化学大纲 02634生物化学(二) 江南大学编 江苏省高等教育自学考试委员会办公室

一、课程性质及其设置目的与要求 (一)课程性质和特点 生物化学(二)是江苏省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法,使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质,以及它们之间的关系,掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式,同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时,又强调基本技能的训练,以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法,解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命,必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素(如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等)的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体,人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点,食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 (二)本课程的基本要求 生物化学涉及的范围很广,学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同,可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展,学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科,如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同,分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支,是应用生物化学之一。概括地说,食品生物化学研究的对象与范围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容,而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材(生物化学,王镜岩等主编,第三版),全书有40章,教材篇幅很大,为便于自学考生学习,首先说明考生不要求掌握的章节,但括号内的内容要求掌握: 第六章蛋白质结构与功能的关系(了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点) 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素

03生物化学考试大纲

生物化学考试大纲(硕士) 一、要求把握的差不多内容 把握生物大分子(糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素)的结构、性质和功能。把握生物体内要紧的物质代谢和能量转化(糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、核酸代谢、生物氧化)。把握遗传信息传递的化学基础,要紧包括DNA的复制、RNA的合成、蛋白质的合成及细胞代谢调控等。 二、试题模式及所占比例 生物化学考试总分150分,分概念题和叙述题两个方面,其中概念题占60-70%,叙述题占30-40%,概念题包括:选择题(单选,约占20%)、填空题(约占7%)、正误判定题(约占10%)、说明符号(约占7%)、名词概念(约占20%);叙述题包括:叙述题、运算

题和问答题(以叙述题和问答题为主,少量运算题)。 三、复习重点 糖、脂、蛋白质和核酸的结构、性质、功能及代谢;遗传信息传递的化学基础。 四、课程复习大纲 第1章糖和结合糖 本章重点和难点:多糖、结合糖的结构和功能 1.1 单糖 1.1.1单糖的结构 1.1.2单糖的性质 1. 1.3单糖的重要衍生物 1.2 结合糖 1.2.1肽聚糖 1.2.2糖蛋白 1.2.3蛋白聚糖 第2章脂 本章重点和难点:磷脂、糖脂的结构和功能 2.1三脂酰甘油 2.1.1脂肪酸 2.1.2三脂酰甘油的理化性质 第3章蛋白质 本章重点和难点:氨基酸的性质,肽键的结构,蛋白质一级结构和测定,二级结构和高级结构及与功能的关系

3.1 蛋白质概论 3.1.1蛋白质的化学组成及分类 3.1.2蛋白质分子的构象 3.2 氨基酸 3.2.1氨基酸的结构 3.2.2氨基酸的构型、旋光性、光吸取性和侧链极性3.2.3氨基酸的酸碱性质 3.2.4氨基酸的化学性质 3.2.5氨基酸的分离和分析 3.3 肽 3.3.1肽和肽键的结构 3.3.2肽的重要性质 3.4 蛋白质一级结构 3.4.1蛋白质的结构层次 3.4.2蛋白质一级结构 3.4.3蛋白质一级结构测定 3.4.4蛋白质一级结构与生物功能 3.5 蛋白质二级结构和纤维状蛋白质 3.5.1肽链的构象 3.5.2蛋白质二级结构的差不多类型 3.5.3超二级结构 3.5.4纤维状蛋白质

广东省高等教育自学考试考试大纲

广东省高等教育自学考试考试大纲生产作业管理课程(课程代码:)考试大纲 目录 一、课程性质与设置目的 二、课程内容与考核目标 第章现代生产管理概论 .生产与生产管理 .生产管理的内容 .生产过程 .生产类型 .现代生产管理的特征 第章生产系统的规划与组织 .生产系统的总体布置 .车间布置 .生产过程的时间组织 .流水生产组织 第章生产计划与生产作业计划编制 .生产综合计划 .工业企业的生产能力 .生产计划的安排 .生产作业计划的任务、分类与编制依据 .生产作业计划的编制 .生产作业控制 .生产作业统计及在制品管理 第章工作研究与工作设计 .工作研究 .劳动定额 .工作设计 .生产环境设计 第章企业资源计划() .企业资源计划概述 .物料需求计划()的基本原理 .制造资源计划() .企业资源计划() .的实施过程 .实施效果的评价 第章生产现场管理和作业排序

.生产现场管理概述 .现场管理的方法 .定置管理 .作业排序 第章项目管理 .项目管理概述 .项目管理的计划与控制 .项目管理组织 .网络计划技术 第章企业物流管理 .物料管理 .物料消耗定额和储备定额 .物料供应计划 .生产现场物料管理 .库存管理 第章设备管理 .设备管理概述 .设备的选择与评价 .设备的使用与维修 .设备更新与改造 .设备综合工程学与全员设备管理第章质量管理与质量管理体系认证 .族标准概论 .质量及质量管理的基本概念 .质量管理原则 .质量管理体系 .质量管理方法 .质量管理体系审核 第章生产管理技术发展与模式改变 .生产方式的演变过程 .生产方式的基本思想和主要方法 .精益生产方式() .计算机集成制造系统() .敏捷制造() 三、大纲的说明与考核实施要求 附录:题型举例

02634生物化学(二)大纲

XX省高等教育自学考试大纲 02634生物化学(二) 江南大学编XX省高等教育自学考试委员会办公室

一、课程性质及其设置目的与要求 (一)课程性质和特点 生物化学(二)是XX省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法,使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质,以及它们之间的关系,掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式,同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时,又强调基本技能的训练,以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法,解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命,必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素(如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等)的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体,人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点,食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 (二)本课程的基本要求 生物化学涉及的X围很广,学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同,可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展,学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科,如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同,分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支,是应用生物化学之一。概括地说,食品生物化学研究的对象与X围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容,而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材(生物化学,王镜岩等主编,第三版),全书有40章,教材篇幅很大,为便于自学考生学习,首先说明考生不要求掌握的章节,但括号内的内容要求掌握: 第六章蛋白质结构与功能的关系(了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点) 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素

811生物化学考试大纲.doc

811《生物化学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 了解氨基酸、肽的分类 掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 掌握蛋白质一级结构的测定方法 理解氨基酸的通式与结构 理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点,四级结构的概念及亚基掌握肽键的特点 掌握蛋白质的变性作用 掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 3.糖类结构与功能 掌握糖的概念及其分类 掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功能 理解旋光异构 掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 掌握糖的鉴定原理 4.脂质与生物膜 了解脂质的类别、功能 熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构 掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性 掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质 5.酶学 了解酶的概念 掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制 了解酶的分离提纯基本方法 熟悉酶的国际分类(第一、二级分类) 了解特殊酶,如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制 掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法 了解抗体酶、核酶的基本概念 掌握固定化酶的方法和应用 了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病 了解脂溶性维生素的结构特点和功能 7.激素 了解激素的类型、特点 理解激素的化学本质和作用机制 了解常见激素的结构和功能 理解第二信使学说

8.新陈代谢和生物能学 理解新陈代谢的概念、类型及其特点 了解高能磷酸化合物的概念和种类 理解ATP的生物学功能 掌握呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序 掌握氧化磷酸化偶联机制 9.糖的分解代谢和合成代谢 全面了解糖的各种代谢途径,包括物质代谢、能量代谢和酶的作用 理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程 了解糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶 掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点 了解光合作用的总过程 理解光反应过程和暗反应过程 了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程 10.脂类的代谢与合成 全面了解甘油代谢:甘油的来源合去路,甘油的激活 了解脂类的消化、吸收及血浆脂蛋白 理解脂肪动员的概念、各级脂肪酶的作用、限速酶 掌握脂肪酸β-氧化过程及能量生成的计算 掌握脂肪的合成代谢 理解脂肪酸的生物合成途径 了解磷脂和胆固醇的代谢 11.核酸的代谢 了解外源核酸的消化和吸收 理解碱基的分解代谢 理解核苷酸的分解和合成途径 掌握核苷酸的从头合成途径 了解常见辅酶核苷酸的结构和作用 12. DNA,RNA和遗传密码 理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程 掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类 掌握DNA复制的特点 掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点 掌握DNA的损伤与修复 全面了解RNA转录与复制的机制 掌握转录的一般规律 掌握RNA聚合酶的作用机理 理解原核生物的转录过程 掌握启动子的作用机理 了解真核生物的转录过程 理解RNA转录后加工过程及其意义 掌握逆转录的过程 理解RNA的复制

02124信息分析方法 江苏省高等教育自学考试大纲

江苏省高等教育自学考试大纲 02124 信息分析方法 第一章信息分析概论 (一)课程内容 本章介绍了国内外对信息分析的理解、信息分析与其他一些行业之间的联系与交叉、信息分析的类型以及信息分析的特点与作用,并阐述了信息分析的产生背景以及未来的发展趋势。 (二)考核知识点 1.信息分析的含义 以用户的特定需求为依托,以定性和定量方法为手段,通过对信息的收集、整理、鉴别、分析、评价、综合等系列化加工过程,形成新的、增值的信息产品,最终为不同层次的科学决策服务的一项具有科研性质的智能活动。 2.信息分析的类型 领域划分:政治信息分析要素、经济信息分析要素、社会信息分析要素、科学技术信息分析要素、交通通信信息分析要素、人物信息分析要素、军事信息分析要素 内容划分:跟踪型信息分析(技术和政策跟踪型)、比较型信息分析、预测型信息分析、评价型信息分析 方法划分:定性分析和定量分析及定性和定量相结合 定性分析法一般不涉及变量关系,主要依靠人类逻辑思维功能来分析问题。 定量分析肯定要涉及变量关系,主要是依靠数学函数形式来进行计算求解。 3.信息分析的特点与作用 特点:研究课题的针对性和灵活性。研究内容的综合性和系统性。研究成果的智能性和创造性。研究工作的预测性和近似性。研究方法的科学性和特殊性。研究过程的社会性 作用:在科学管理中发挥参谋和智囊作用。在研究开发中担负助手作用。在市场开拓中起保障和导航作用。在动态跟踪与监视中起耳目和预警作用 4.信息分析的产生与发展 产生背景: 发展方向:内容领域的综合化,服务方式的社会化。技术手段的现代化。业务经营的产业化。交流合作的国际化。 第二章信息分析的流程 (三)考核要求 1.课题选择 掌握:课题的来源,课题选择的原则,课题类型,选题程序 课题的来源:上级主管部门下达的课题、信息用户委托的课题、信息人员自己提出的课题原则:政策性原则、必要性原则、可行性原则、效益性原则 类型:为制定政策进行信息分析、配合科研项目的课题、配合大型工程项目的课题、配合技术

2017年1月份江苏生物化学自学考试真题(含答案)

D027·02634 2017年1月江苏省高等教育自学考试 02634 生物化学(二) 一、单项选择题(每小题1分,共20分)在下列每小题的四个备选答案中选出一个正确答案,并将其字母标号填入题干的括号内。 1.维生素A的缺乏症为() A.软骨病 B.夜盲症 C.口角炎 D.坏血病 2.维持蛋白质α-螺旋结构的稳定主要靠哪种化学键?() A.离子键 B.氢键 C.疏水键 D.二硫键 3.透析法在蛋白质的分离和纯化中使() A.不同分子蛋白分开 B.有毒蛋白去除 C.小分子去除 D.大蛋白截留 4.蛋白质的紫外吸收波长为( ) A.260nm B.280nm C.540nm D.600nm 5.已知RNA中一段序列为5'-AGCUGACU-3',基因中相应片段模板链的序列是() A.5'-AGCTGACT-3' B.5'-TCAGTCGA-3' C.5'-AGTCAGCT-3' D.5-TCGACTGA-3' 6.tRNA的二级结构是( ) A.三叶草形结构 B.倒工.形结构 C.双螺旋结构 D.发夹结构 7.类胡萝卜素可在小肠壁和肝脏氧化转变成( ) A.维生素A B.维生素B. C.维生素D D.维生素K 8.诱导契合学说是解释酶的() A.高效性 B.专一性 C.易失活 D.可调节 9.在三浚酸循环中,直接生成草酰乙酸的酶是() A.柠檬酸脱氢酶 B.琥珀酸脱氢酶 C.苹果酸脱氢酶 D.顺乌头酸酶 10.糖原合成的关键酶是() A.磷酸葡萄糖变位酶 B.UDPG 焦磷酸化酶 C.糖原合成酶 D.磷酸化酶 11.脂肪酸从头合成的酰基载体是( A.ACP B.CoA C.生物素 D.TPP 12.下列物质属于解偶联剂的是( A.一氧化碳 B.氯化物 C.鱼藤丽 D.2.4一二硝基苯酚 13.冈崎片段是指( A.DNA 模板上的DNA片段 B.随从链上合成的DNA片段 C.前导链上合成的DNA片段 D.引物酶催化合成的RNA 片段 14.逆转录过程中需要的酶是( A.DNA 指导的DNA聚合奇 B.RNA指导DNA聚合酶 C.RNA指导的RNA聚合酶 D.DNA指导的RNA聚合酵 15.遗传密码的简并性是指() A.一个密码适用于一个以上的氨基酸 B.一个氨基酸可被多个密码编码 C.密码与反密码可以发生不稳定配对 D.密码的阅读不能重复和停顿 16.酶合成的调节不包括() A.转录过程 B.RNA加工过程 C.mRNA 翻译过程 D.酶的激活作用 17.从核糖核酸生成脱氧核糖核酸的反应发生在( )

《生物化学》考研大纲

《生物化学》考研大纲 一、考试科目简介 《生物化学》是在分子水平上研究生物体的化学成分(结构、性质、功能)和这些成分在生命过程中变化规律的一门学科。它的发展不仅从理论上深刻揭示了生命活动的化学本质,而且已广泛渗透和应用在基因工程、蛋白质工程、发酵工程、酶工程等现代生物技术中,在生物科学等领域发挥着越来越重要的作用。 《生物化学》研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论,掌握各类生化物质的结构、性质和功能,掌握各类生化物质代谢的基本途径、各途径之间关系及调控方法,理解基因工程的基本理论,关注生物化学研究热点,跟踪生物化学发展前沿,能综合运用所学的知识分析和解决相关问题。 二、考试内容 第一章绪论 生物化学发展简史 当代生物化学研究的主要内容 生物化学研究热点、发展前沿 第二章糖 糖的概念和分类 糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 几种常见糖的结构和特性(葡萄糖、半乳糖、果糖、蔗糖、乳糖、麦芽糖、纤维二糖、淀粉、糖原) 第三章脂类 脂质的类别、功能 重要脂肪酸、重要磷脂的结构 甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性 生物膜的化学组成和结构 第四章蛋白质化学 蛋白质的元素组成 20种氨基酸的分类、简写符号;必需氨基酸种类 肽相关知识 氨基酸的理化性质及主要化学反应 蛋白质的结构(一级、二级、结构域、超二级结构、三级、四级结构的概念及形式、化学键) 蛋白质一级结构序列的测定 蛋白质的结构与功能之间的关系 蛋白质的理化性质,蛋白质的变性作用 蛋白质的分离与纯化的基本原理及其应用 第五章核酸化学 核酸的组成与类别 核苷酸的结构 DNA双螺旋结构要点、功能 RNA的分类及各类RNA的结构特点、生物学功能 核酸的主要理化性质,核酸变性、复性、杂交和序列测定等基本原理 第六章酶学 酶的概念和化学本质,酶的命名和分类 酶的结构与酶的活性 酶的作用特点和机制

高等教育自学考试课程考试大纲

湖北省高等教育自学考试课程考试大纲 课程名称:机械制造基础课程代码:04112 第一部分课程性质与目标 一、课程性质与特点 本课程是工科专业机械设计与制造课程中的一门学科基础必修课,是研究机械制造过程及其系统的专业学科。是一门综合性、实践性、灵活性强的专业技术课程。 二、课程目标与基本要求 学习完本课程要求学生: 1、掌握金属切削的基本知识,并能用于各种切削参数和刀具几何参数的合 理选择,对加工质量进行正确的分析与控制。 2、掌握常用机械加工方法的工作原理、工艺特点、保证措施、以及常用机 床和刀具的性能、加工范围、主要结构。并能合理选用机床和刀具。 3、掌握制定机械加工工艺规程、数控加工工艺规程及机器装配工艺规程和 设计专用夹具的基本知识。具有拟定中等复杂程度零件加工工艺规程、 设计中等复杂程度零件专用夹具的能力。 4、掌握机械加工精度和表面质量的基本理论和基本知识,初步具有分析现 场工艺问题的能力。 5、对机械制造技术的新发展有一定的了解。 三、与本专业其他课程的关系 学习本课程前,学生需先学习?机械制图?、?机械设计基础?等基础课程。学生有一定的识图能力,对各种机械零件和标准件常用件均能识别和熟悉。 第二部分考核内容与考核目标 第一章机械加工工艺系统的基本知识 一、学习目的与要求 掌握工艺系统各组成部分的基本特性,即零件的加工表面及成形方法和所需运动:用于切削加工零件表面的机床和刀具的基本知识;零件在夹具中的定位和夹紧问题。 二、考核知识点与考核目标 (一)、机械零件加工表面的形成;金属切削刀具;机床夹具

识记:工件表面的成形方法;表面成形运动;切削运动;辅助运动;刀具材料应具备的性能;常用刀具材料;机床夹具的分类及组成;对夹紧装置的基本要求;夹紧力的方向和作用点的选择; 理解:机床的传动联系与传动原理图;工件的定位原理;夹紧力的估算 (二)金属切削机床与数控机床的基本知识; 识记:机床的分类与型号编制;数控机床原理与结构; 理解:刀具的几何参数; 第二章金属切削过程及控制 一、学习目的与要求 要求学生掌握金属切削过程的基本规律,主动的加以有效的控制,从而达到保证加工质量,降低成本,提高生产率的目的。 二、考核知识点与考核目标 (一)金属切削的切削要素;金属切削过程的基本规律及应用;合理切削条件的选择 识记:切削用量三要素;切屑的种类;影响切削变形的主要因素;切削温度及其影响因素;积屑瘤对切屑过程的影响及防止措施;切屑的控制;影响刀具寿命的因素; (二)合理切削条件的选择 识记:切削力的来源及分解;切屑热的产生与传散;刀具的磨损及寿命;工件材料的性能对可加工性的影响及改善工件材料可加工性的途径、难加工材料的可加工性改善措施;刀具几何参数的选择;切削用量的选择;刀具材料的选择;切削液的选择 第三章车削加工 一、学习目的与要求 掌握普通车床及数控车床的工作原理;各自的结构组成;车削加工及车削用刀具;车床夹具。 二、考核知识点与考核目标 (一)车床;车削及车削刀具; 识记:,车床及数控车床的组成、结构、运动及工艺范围;车削用量及其确定 理解:CA6140运动传动系统、 (二)车床夹具 识记:车床夹具设计要点 理解:典型车床夹具的结构 (三)、车削刀具 识记:车刀的分类及常用车刀的结构及应用

生物化学大纲 (1)

第一章蛋白质的结构与功能 一、学习目的 通过本章的学习,掌握蛋白质的分子组成、分子结构及理化性质。熟悉蛋白质多肽链组成,蛋白质结构与功能的关系,氨基酸的理化性质,球状蛋白质的特点。 二、课程内容 第一节蛋白质的分子组成 (一)氨基酸的含义及相关概念 氨基酸: L-α-氨基酸结构通式和分类、20种氨基酸的英文名词及缩写符号、氨基酸的理化性质。 (二)肽的含义及相关概念 肽:肽键与肽链,肽与蛋白质的区别,生物活性肽。 第二节蛋白质的分子结构 (一)蛋白质的一级结构;蛋白质的二级结构:肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模序及氨基酸侧链对二级结构形成的影响;蛋白质的三级结构:次级键、结构域及分子伴侣;蛋白质的四级结构。 (二)蛋白质的分类: 第三节蛋白质的结构与功能 (一)蛋白质一级结构与功能的关系:Anfinsen实验、分子病。 (二)蛋白质空间结构与功能的关系:蛋白质构象改变和疾病。 第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化 (一)蛋白质的理化性质:两性解离、胶体性质、蛋白质变性与复性、沉淀、紫外吸收和呈色反应。 (二)蛋白质的分离和纯化:透析及超滤法,丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀,电泳,层析,超速离心。 (三)多肽链中氨基酸的序列分析:Edman降解法。

(四)蛋白质空间结构测定 三、重点、难点提示和教学手段 (一)重点:氨基酸、肽的含义及相关概念;蛋白质的分子结构;蛋白质的理化性质。 (二)难点:蛋白质的分子结构 (三)教学手段:多媒体,结合动画。 (注:重点、难点提示必须编写,教学手段和实践教学环节可根据实际编写,尽可能明确。) 四、思考与练习 一、名词解释: 肽单元蛋白质变性 二、问答 1.简述蛋白质α-螺旋的特征。 2.举例说明蛋白质空间结构与功能关系。 第二章核酸的结构与功能 一、学习目的 通过本章的学习,掌握DNA的二级结构特点,mRNA和tRNA的结构特征及主要功能。熟悉核小体的结构特点,DNA的理化性质及其与结构的关系。了解核苷酸的分子构成,连接键及书写方式。 二、课程内容 第一节核酸的化学组成及一级结构

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