上海交大生物化学教学大纲

上海交大《生物化学》教学大纲

一、大纲说明

(一) 课程说明

课程总学时90，周学时3，学分6分，开课学期第三、四学期。

（二）课程的学科性质、研究对象和任务

生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是在分子水平上阐明生命现象的科学，是生物技术、生物工程专业及其他生命科学专业和医学专业的重要基础课（专业必修课）。现代的生化理论和技术有着广泛的实用价值。当今生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，它已成为生命科学领域的前沿学科。

（三）课程的教学目的和要求

这门课主要向学生传授生物大分子的化学组成、结构及功能(包括蛋白质、核酸、酶)；物质代谢及其调控（糖代谢、三羧酸循环、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化、物质代谢联系与调节）；遗传信息的贮存、传递与表达（DNA的生物合成、RNA的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控、基因重组与基因工程）。

为了学习和掌握生物化学的原理和方法，要求学生必须具有较好的生物学﹑物理学和化学方面的基础，能够将这些基础知识运用到生物化学的学习中，要求学生能从生物大分子的组成﹑结构和性质去认识结构与功能的关系；物质代谢和能量代谢的关系以及代谢调节的意义；基因信息传递的分子基础；重组DNA和基因工程技术等。

（四）课程选用的教材、教学的基本内容和重点

教材：王镜岩等主编，《生物化学》上、下册，高等教育出版社，第三版。

参考教材：郑集等主编，《生物化学》，高等教育出版社，第三版。

罗盛纪等主编，《生物化学简明教程》，高等教育出版社，第三版。

张楚富主编，《生物化学原理》，高等教育出版社。

Garrtt，《生物化学》（影印版），高等教育出版社，第二版。

从生物化学和分子生物学不断发展与其应用范围日益扩大的实际考虑，根据国家教委对生物化学教学要求的精神，为密切结合教学需要，本课程参考现行学时数主要介绍以下几方面内容：

（1）生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系；（2）物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化，重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律；

（3）阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向，包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达调控；

（4）概要地介绍重组DNA和基因工程技术

（五）课程的教学方法、教学手段和特点

⒈讲课根据具体教学内容，采用大班讲授与小班讨论相结合的方法。教师在充分备课、写好教案、集体备课的基础上，利用制作好的多媒体教学课件，加强直观教学，以加深学生对有关内容的理解和记忆。讲课要采用启发诱导，实例分析，习题作业，课堂讨论等多种形式，生动活泼，突出重点和难点，以调动学生的思维活动，培养分析问题和解决问题的能力。对学有余力的学生，积极开展第二课堂，因材施教。

⒉实验实验分小班进行，尽量让学生多动手操作。通过实验，使学生加深对基本理论的理解，掌握必要的基本技术及培养独立工作的能力。实验中，教师要以身作则，严格要求，耐心指导，狠抓科学性、准确性、严密性。教师注意多巡堂，多启发，让学生多动手，多思考，并通过多媒体手段下载有关生化实验的最新方法和技术播放给学生观看，尽可能让学生了解本学科的前沿知识。

⒊自学和第二课堂活动学生在听课和实验的基础上，积极主动地自学。对学有余力的学生，通过指定课外阅读资料，翻译专业文献，专题讲座，组织业余兴趣小组等形式适当提高。对学习有困难的学生，应帮助其分析原因，指导学习方法。

⒋复习过程中，及时了解学生学习情况，针对存在的问题进行答疑。

（六）课程教学重点与难点

本课程的教学重点与难点为以下三个方面：

（1）生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系；（2）物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化，重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律；

（3）阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向，包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达调控。

5．课程教学方法与手段

本课程采用课堂教授、讨论、多媒体教学和《生物化学实验》课程相结合的多种手段开展教学。

6．课程考核方法与要求

本课程采用平时考查与期末考试相结合的考核方法，平时成绩占30%，要求通过课堂讨论，小论文等形式了解学生对课程的学习状况。期末考试成绩占70%，命题要求覆盖大纲，题型灵活，难易适中，着重考查学生对基本理论的掌握，分析问题的能力。

7．实践性教学内容安排

本课程的实践性教学由《生物化学实验》课程开课，共36课时，详见《生物化学实验大纲》。

二、教学内容

本大纲共二十三章，内容要求划分为掌握、熟悉和了解三个层次。

第一章绪论

教学目的与要求

【掌握】

生物化学的概念。

生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。

【了解】

生物化学的发展史。

教学内容

第一章绪论

第一节生物化学发展简史

第二节当代生物化学研究的主要内容

第四节本书纲要

第一篇生物大分子的结构与功能

第二章蛋白质的结构与功能

教学目的与要求

【掌握】

1．蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式。氨基酸的分类、三字英文缩写符号。

2．蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键。

3．蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式：α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲。掌握α-螺旋，β-折叠的结构特点。

4．蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键：疏水作用、离子键、氢键和范德华引力。

5．蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键。

6．蛋白质的结构与功能的关系：一级结构决定空间结构，空间结构决定生物学功能。

7．蛋白质的理化性质：两性电离，胶体性质，蛋白质变性的概念和意义，紫外吸收和呈色反应。

【熟悉】

1. 肽、肽键与肽链的概念，多肽链的写法。生物活性肽的概念。

2. 肽单元概念。

3. 模序（motif）、锌指结构、分子伴侣的概念。

4. 结构域(domain)的特点。

5. 蛋白质的分类。

6. 蛋白质的沉淀，等电点沉淀，凝胶过滤，超过滤和超速离心。

7. 蛋白质分离和纯化技术：盐析、电泳和分子筛的原理。

【了解】

1．几种重要的生物活性肽。

2．胰岛素一级结构的特点。

3．分析血红蛋白的四级结构特点。

4．多肽链中氨基酸序列分析的原理。

5．蛋白质空间结构预测的原理和意义。

教学内容

第二章蛋白质的结构与功能

第一节蛋白质的分子组成

一、氨基酸

二、肽

三、蛋白质的分类

第二节蛋白质的分子结构

一、蛋白质的一级结构

二、蛋白质的二级结构

三、蛋白质的三级结构

四、蛋白质的四级结构

第三节蛋白质结构与功能的关系

一、蛋白质一级结构与功能的关系

二、蛋白质二级结构与功能的关系

第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化

一、蛋白质的理化性质

二、蛋白质的分离和纯化

三、多肽链中氨基酸序列分析

四、蛋白质空间结构测定

教学方法

首先从蛋白质是生物体含量最多的固体成分，种类繁多，功能复杂，在生命活动中发挥着不可替代的作用，引出蛋白质是生命活动的物质基础，没有蛋白质就没有生命，激发学生的学习兴趣。

本章的难点是蛋白质的结构及蛋白质结构与功能的关系，讲授过程中充分利用多媒体课件，用动画等三维空间结构图形象、生动地讲授蛋白质分子上各基团的相互作用形成蛋白质特定的空间结构，进而表现出不同的理化性质和功能，利用蛋白质的理化性质又可进行蛋白质的分离、纯化，进一步进行蛋白质的研究。

第三章核酸的结构与功能

教学目的与要求

【掌握】

1．常见核苷酸的结构、符号和性质。DNA和RNA的分子组成。核酸分子中核苷酸的连接方式、键的方向性，核酸的一级结构及其表示法。

2．DNA的二级结构的特点，掌握原核生物DNA的超螺旋结构，真核生物染色体的基本单位-核小体的结构。DNA的生物学功能

3．RNA的种类与功能。信使RNA和转运RNA的结构特点。tRNA二级结构的特点与功能。

4．DNA的变性和复性概念和特点，解链曲线与Tm。

【熟悉】

1．核蛋白体RNA的结构与功能。

2．核酸分子杂交原理。

【了解】

了解核酸酶的分类与功能。

教学内容

第一节核酸的化学组成

一、核苷酸中的碱基成分

二、戊糖与核苷

三、核苷酸的结构与命名

第二节核酸的一级结构

第三节DNA的空间结构与功能

一、DNA的二级结构----双螺旋结构模型

二、DNA的超螺旋结构

三、DNA的功能

第四节RNA的空间结构与功能

一、信使RNA的结构与功能

二、转运RNA的结构与功能

三、核蛋白体RNA的结构与功能

四、其他小分子RNA

五、核酶

第五节核酸的理化性质及其应用

一、核酸的一般理化性质

二、DNA的变性

三、DNA的复性与分子杂交

第六节核酸酶

教学方法

首先从核酸在生命活动中发挥着不可替代的作用，引出核酸是生命活动的基本物质，没有核酸就没有生命，激发学生的学习兴趣。

讲授过程中分析与综合相结合、常规讲授与多媒体教学相结合、启发式教学与课堂讨论教学相结合等教授方法

第四章酶

教学目的与要求

【掌握】

1．酶的概念，酶的化学本质。

2．酶的分子组成，单纯酶和全酶。

3．酶的活性中心的概念。必需基团的分类及其作用。

4．酶促反应的特点：高效性、高特异性和可调节性。

5．底物浓度对酶促反应的影响：米一曼氏方程，Km与Vmax值的意义

6．抑制剂对酶促反应的影响：不可逆抑制的作用，可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征及其生理学意义。

7．酶原与酶原激活的过程与生理意义。

8．变构酶和变构调节的概念、机理和动力学特征。掌握酶的共价修饰的概念和作用特点。

9．同工酶的概念和生理意义。

【熟悉】

1．酶促反应的机理，酶与底物复合物的形成即中间产物学说。

2．酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响。

3．酶活性的测定与酶活性单位概念。

4．酶含量的调节特点和调控

【了解】

1．酶的作用原理：诱导契合学说、邻近反应及定向排列、多元催化、表面效应。

2．酶的分类与命名的原则。

3．酶在疾病发生、疾病诊断、疾病治疗中的应用。

教学内容

第一节酶的分子结构与功能

一、酶的分子组成

二、酶的活性中心

第二节酶促反应的特点与机制

一、酶促反应的特点

二、酶促反应的机制

第三节酶促反应动力学

一、底物浓度对反应速度的影响

二、酶浓度

三、温度

四、pH

五、抑制剂

六、激活剂

七、酶活性测定与酶活性单位

第四节酶的调节

一、酶活性的调节

二、酶含量的调节

三、同工酶

第五节酶的命名与分类

一、酶的命名

二、酶的分类

第六节酶与医学的关系

一、酶与疾病的关系

二、酶在医学上的应用

教学方法

生命活动最基本的特征是新陈代谢（即生物体进行物质的谢与分解代谢），新陈代谢的停止就生命的终止，生命活动离不开酶的催化作用。在酶的催化下，机体内的物质代谢有条不紊地进行，酶的异常会导致代谢的异常，严重的会引起疾病，甚至危及生命，激发学生学习本章的兴趣，接着引入正题。

酶是蛋白质，具有蛋白质的一般结构特点和理化性质，讲授过程中联系前面已讲授的蛋白质知识，做到知识的连贯，酶结构的改变会引起酶催化活性的改变，进一步说明了本质为蛋白质的酶其催化功能是与其结构密切相关的。

本章的难点是酶促反应动力学与酶的调节，其实质基本上都是通过改变酶的结构来影响酶的催化活性，从而调节酶促反应速度，掌握了这个要点，学习起来就有规律可循了。

第二篇物质代谢及其调节

第五章糖代谢

教学目的与要求

【掌握】

1．糖酵解的概念，糖酵解途径的基本反应过程、限速酶、ATP生成、作用部位及生理意义。

2．糖的有氧氧化概念，糖的有氧氧化途径中丙酮酸氧化脱羧及三羧酸循环的基本反应过程、限速酶、ATP生成、作用部位及生理意义。

3. 磷酸戊糖途径的生理意义，NADPH的功能。

4．肝糖原合成与分解的限速酶及其催化的反应。

5．糖异生的概念、限速酶及其催化的反应和生理意义。

6．正常人血糖的来源与去路。激素对血糖水平的调节作用。

【熟悉】

2．糖的有氧氧化的调节。

3．巴斯德效应的概念。

4．磷酸戊糖途径的主要反应过程和调节。

5．肝糖原合成与分解的调节。

6．糖异生途径的调节。

7．乳酸循环及其生理意义。

【了解】

1．糖的重要功能及其在体内的消化、吸收。了解糖代谢的概况。2．肌糖原合成与分解的调节及糖原累积症。

3．高血糖与低血糖等糖代谢失常疾病。

教学内容

第一节概述

一、糖的生理功能

二、糖的消化吸收

三、糖代谢的概总

第二节糖的无氧分解

一、糖酵解的反应过程

二、糖酵解的调节

三、糖酵解的生理意义

第三节糖的有氧氧化

一、有氧氧化的反应过程

二、有氧氧化生成的ATP

三、有氧氧化的调节

四、巴斯德效应

第四节磷酸戊糖途径

一、磷酸戊糖途径的反应过程

二、磷酸戊糖途径的调节

三、磷酸戊糖途径的生理意义

第五节糖原的合成与分解

一、糖原的合成代谢

二、糖原的分解代谢

三、糖原合成与分解的调节

四、糖原累积症

第六节糖异生

一、糖异生途径

二、糖异生的调节

三、糖异生的生理意义

四、乳酸循环

第七节血糖及其调节

一、血糖的来源和去路

二、血糖水平的调节

三、血糖水平异常

第六章脂类代谢

教学目的与要求

【掌握】

1．脂肪动员的概念和限速酶。

2．脂肪酸的β—氧化概念。掌握脂酸的活化、脂酰CoA进入线粒体、脂酸β—氧化的脱氢、加水、再脱氢和硫解等步骤，掌握脂肪酸氧化过程中能量的计算。

3．酮体的概念，酮体的生成和利用的部位、酮体生成的生理意义。

4．磷脂的分类。甘油磷脂的组成、分类和结构。

5．胆固醇的合成：部位、合成原料和限速酶。掌握胆固醇的转化产物。

6．血脂的概念。血浆脂蛋白用电泳法和超速离心法分类的种类、主要组成成分和功能。

【熟悉】

1．甘油三酯的合成代谢：部位、合成原料和合成过程。

2．酮体生成的调节。

3．脂肪酸的合成：原料、部位和限速酶，熟悉脂肪酸合成酶的特点，激素对脂酸合成的调节。

4．甘油磷脂的合成途径：甘油二酯合成途径和CTP-甘油二酯合成途径。甘油磷脂的降解：磷脂酶类对甘油磷酯的水解及产物的作用。

5．胆固醇合成的主要步骤和调节。

6．血浆脂蛋白的结构。载脂蛋白的功能，某些载脂蛋白对脂肪酶活性的激活作用。

7．血浆脂蛋白的代谢。熟悉血浆脂蛋白代谢异常：高脂血症。

【了解】

1．脂类的概念、分类和生理功能。了解脂肪酸的命名、来源和分类。

2．脂类的消化和吸收。

3．脂肪酸的其它氧化方式。

4．脂酸碳链的加长和不饱和脂酸的合成过程。

5．前列腺素等多不饱和脂酸的结构、命名、合成过程和生理功能。

6．鞘磷脂的化学组成和结构，神经鞘磷脂的合成部位和原料。

教学内容

第一节脂类的消化和吸收

第二节甘油三酯代谢

一、甘油三酯的合成代谢

二、甘油三酯的分解代谢

三、脂酸的合成代谢

四、多不饱和脂酸的重要衍生物----前列腺素、血栓噁烷及白三烯

第三节磷脂的代谢

一、甘油磷脂的代谢

二、鞘磷脂的代谢

第四节胆固醇代谢

一、胆固醇的合成

二、胆固醇的转化

第五节血浆脂蛋白代谢

一、血脂

二、血浆脂蛋白的分类、组成及结构

三、载脂蛋白

四、血浆脂蛋白代谢

五、血浆脂蛋白代谢异常

第七章生物氧化

教学目的与要求

【掌握】

1．生物氧化的概念及生理意义。

2．呼吸链的概念。掌握线粒体的两条呼吸链——NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成成分和排列顺序。3．氧化磷酸化的概念及氧化磷酸化的偶联部位。

【熟悉】

1．影响氧化磷酸化的因素。

2．高能磷酸化合物的类型。ATP的利用。

3．胞液中NADH氧化的两种转运机制：α—磷酸甘油穿梭及苹果酸天冬氨酸穿梭。

【了解】

1．化学渗透假说。

2．ATP合酶的结构及ATP合成的机制。

3．机体其他氧化体系：需氧脱氢酶和氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧物岐化酶和线粒体中的氧化酶——加单氧酶和加双氧酶。

教学内容

第一节生成ATP的氧化体系

一、呼吸链

二、氧化磷酸化

三、影响氧化磷酸化的因素

四、ATP

五、通过线粒体内膜的物质转运

第二节其他氧化体系

一、需氧脱氢酶和氧化酶

二、过氧化物酶体中的氧化酶类

三、超氧物歧化酶

四、微粒体中的氧酶类

第八章氨基酸代谢

教学目的与要求

【掌握】

1．氮平衡的概念和类型。必需氨基酸的种类。

2．氨基酸的脱氨基作用：联合脱氨基作用、转氨基作用、谷氨酸氧化脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环。掌握转氨基作用的概念、转氨基作用的机制。

3．氨的来源与去路。氨的转运形式：谷氨酰胺和丙氨酸。

4．尿素合成的部位、鸟氨酸循环的主要途径和生理意义。

5．一碳单位的概念。一碳单位的代谢：来源、载体、种类和生理意义。

6．含硫氨基酸的代谢：甲基的直接供体（S-腺苷甲硫氨酸）、甲硫氨酸循环、硫酸的活性形式（PAPS）、肌酸的合成。【熟悉】

1．蛋白质的需要量和营养价值。蛋白质在小肠的腐败作用。

2．蛋白质的一般代谢。

3．α—酮酸的代谢去路。熟悉生糖氨基酸、生酮氨基酸的概念。

4．氨基酸的脱羧基作用。谷氨酸、组氨酸和半胱氨酸等氨基酸的脱羧基后产生的胺类物质。

5．芳香族氨基酸的代谢：苯丙氨酸和酪氨酸的代谢产物。

【了解】

1．蛋白质的消化作用，胰蛋白酶等蛋白酶对蛋白质的水解作用。

2．小肠中氨基酸和肽的吸收机制。

3．尿素合成的调节。了解高血氨症和氨中毒。

教学内容

第一节蛋白质的营养作用

一、蛋白质营养的重要性

二、蛋白质的需要量和营养价值

第二节蛋白质的消化、吸收与腐败

一、蛋白质的消化

二、氨基酸的吸收

三、蛋白质的腐败作用

第三节氨基酸的一般代谢

一、氨基酸的脱氨基作用

二、α-酮酸的代谢

第四节氨的代谢

一、体内氨的来源

二、氨的转运

三、尿素的生成

第五节个别氨基酸的代谢

一、氨基酸的脱羧基作用

二、一碳单位的代谢

三、含硫氨基酸的代谢

四、芳香族氨基酸的代谢

五、支链氨基酸的代谢

第九章核苷酸代谢

教学目的与要求

【掌握】

1．嘌呤核苷酸合成的两种途径—从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步骤及特点。2．嘌呤核苷酸的分解代谢的终产物。

3．嘧啶核苷酸合成的两种途径—从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步骤及特点。4．嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物。

5．脱氧核苷酸的生成。

【熟悉】

1．核苷酸的多种生物功能。

2．嘌呤核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机理。3．嘧啶核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机理。【了解】

1．食物中核酸的消化吸收。

2．尿酸以及痛风症与血中尿酸含量的关系。

教学内容

第一节嘌呤核苷酸代谢

一、嘌呤核苷酸的合成代谢

二、嘌呤核苷酸的分解代谢

第二节嘧啶核苷酸代谢

一、嘧啶核苷酸的合成代谢

二、嘧啶核苷酸的分解代谢

第十章物质代谢的联系与调节

教学目的与要求

【掌握】

1．酶的别构调节、化学修饰调节的概念及其生理意义。2．酶促化学修饰的特点

3．激素水平的代谢调节

【熟悉】

1．物质代谢的特点。

2．物质代谢的相互联系

3．酶量的调节

【了解】

1．整体调节

2．组织、器官的代谢特点及联系。

教学内容

第一节物质代谢的特点

第二节物质代谢的相互联系

一、在能量代谢上的相互联系

二、糖、脂和蛋白质之间的相互联系

第三节组织、器官的代谢特点及联系

第四节代谢的调节

一、细胞水平的代谢调节

二、激素水平的代谢调节

三、整体调节

第二篇（物质代谢及其调节）教学方法

在学习《物质代谢及其调节》这一篇时，因为有一定的规律可循，故其学习方法放在一起介绍。本篇主要从各种物质代谢的基本反应途径、部位（包括亚细胞定位）、关键酶、主要调节环节、重要生理意义、各种物质代谢的相互联系，以及代谢异常与疾病的关系等方面去理解和学习，根据各章节的具体要求各有侧重。又由于各种物质代谢的联系密切，除课堂讲授外，还安排了以启发式教学为主的课堂讨论，让学生参与到教学中来，化被动接受知识为主动学习，这样充分调动了学生的学习积极性和创造性思维，从而极大地提高了教学效果。

第三篇基因信息的传递

第十一章DNA的生物合成(复制)

教学目的与要求

【掌握】

1．半保留复制的意义。

2．复制的保真性。

3．复制的起始、延长、终止过程

4．突变的意义、类型

【熟悉】

1．DNA聚合酶、拓扑异构酶、引物酶、DNA连接酶的作用

2．引发体、冈崎片段的生成、连接酶的作用

3．切除修复过程。

4．逆转录

【了解】

1．半保留复制实验

2．真核生物复制的特点。

3．DNA修复的方式

教学内容

第一节半保留复制

一、半保留复制的实验依据

二、半保复制的意义

第二节DNA复制的酶学

一、复制的化学反应

二、DNA聚合酶

三、复制中解链和DNA分子的拓扑学变化

四、引物酶和引发体

第三节DNA生物合成过程

一、复制的起始

二、复制的延长

三、复制的终止

第四节DNA损伤（突变）与修复

一、突变的意义

二、引发突变的因素

三、突变分子改变的类型

四、DNA损伤的修复

第五节逆转录现象和逆转录酶

教学方法

以DNA复制所需的条件为主线，讲授过程中联系前面已讲授的DNA双螺旋结构知识，做到知识的连贯，充分利用多媒体课件，用动画等三维空间结构图形象、生动地讲授DNA生物合成过程。

第十二章RNA的生物合成(转录)

教学目的与要求

【掌握】

1．不对称转录、模板链和编码链。

2．原核生物的RNA聚合酶及其亚基组成

3．转录的起始、延长、终止过程。

4．真核生物mRNA的转录后加工过程

【熟悉】

1．真核生物与原核生物转录过程的异同

2．tRNA和rRNA的转录后加工过程

【了解】

真核生物的RNA聚合酶

教学内容

第一节模板和酶

一、转录模板

二、RNA聚合酶

三、模板与酶的辨认结合

第二节转录过程

一、转录起始

二、转录延长

三、转录终止

第三节真核生物的转录后修饰

一、真核生物mRNA的转录后加工

二、tRNA的转录后加工

三、rRNA的转录后加工

教学方法

以转录和复制所需的条件作比较为主线，讲授过程中联系前面已讲授的DNA复制过程的知识，充分利用多媒体课件，使抽象的内容形象化。

第十三章蛋白质的生物合成(翻译)

教学目的与要求

【掌握】

1．mRNA、tRNA，rRNA在翻译过程中的作用和相互配合关系。

2．遗传密码的特点

3．密码子和反密码子的关系

【熟悉】

1．遗传密码表的用法

2．翻译的起始、肽链的延长、肽链的终止过程

3．翻译后的加工

【了解】

1．原核、真核生物翻译起始的异同

2．蛋白质生物合成与医学的关系

教学内容

第一节参与蛋白质生物合成的物质

一、mRNA是翻译的直接模板

二、核蛋白体是肽链合成的场所

三、tRNA和氨基酰-tRNA

第二节蛋白质的生物合成过程

一、翻译的起始

二、肽链的延长

三、肽链合成的终止

第三节翻译后加工

一、高级结构的修饰

二、一级结构的修饰

三、蛋白质合成后的靶向输送

第四节蛋白质生物合成的干扰和抑制

一、抗生素

二、干扰蛋白质生物合成的生物活性物质

教学方法

以蛋白质生物合成所需的条件为主线，将真核生物和原核生物的蛋白质生物合成过程作比较，充分利用多媒体课件动画的形式使内容直观化。

第十四章基因表达调控

教学目的与要求

【掌握】

1．基因表达的概念

2．乳糖操纵子调节机制

3．顺式作用元件和反式作用因子

【熟悉】

1．基因表达调控的基本原理

2．原核基因转录调节特点

3．真核基因组结构特点

4．真核基因表达调节特点

【了解】

1．基因表达的方式

2．其他转录调节机制

教学内容

第一节基因表达调控基本概念与原理

一、基因表达的概念

二、基因表达的时间性及空间性

三、基因表达的方式

四、基因表达调控的生物学意义

五、基因表达调控的基本原理

第二节原核基因转录调节

一、原核基因转录调节特点

二、乳糖操纵子调节机制

三、其他转录调节机制

第三节真核基因转录调节

一、真核基因组结构特点

二、真核基因表达调控特点

三、真核基因转录激活调节

教学方法

以原核生物乳糖操纵子调节机制为主线，常规讲授与多媒体教学相结合、启发式教学与课堂讨论教学相结合等教授方法。

第十五章基因重组与基因工程

教学目的与要求

【掌握】

1．基因重组和重组DNA技术相关概念

2．目的基因的获取

【熟悉】

1．转化及转导作用

2．重组体的筛选

3．克隆基因的表达

4．基因载体的筛选

5．DNA诊断与基因治疗

【了解】

1．重组DNA技术重要的工具酶

2．制备目的基因的方法

3．重组DNA技术与医学的关系

教学内容

第一节自然界的基因转移和重组

一、接合作用

二、转化及转导作用

三、转座

四、基因重组

第二节重组DNA技术

一、重组DNA技术相关概念

二、重组DNA技术基本原理

三、重组DNA技术与医学的关系

教学方法

讲授时可先从人类基因组计划及克隆羊多莉开始介绍，说明学习本章的重要性，从而激发学生的学习兴趣。讲授时以重组D NA技术基本原理为重点，以分、切、接、转、筛、表为主线，使复杂的内容简练化。

第十六章维生素

教学目的与要求

【掌握】

1．维生素的概念、分类

2．B族维生素与辅酶的关系及功能

3．微量元素的概念

【熟悉】

1．脂溶性维生素的来源、化学本质及生理功能

2．B族维生素的化学结构特点、性质与生理功能

3．维生素C的化学结构特点、性质与生理功能

4．维生素的缺乏症

教学内容

第一节脂溶性维生素

一、维生素A

二、维生素D

三、维生素E

四、维生素K

第二节水溶性维生素

一、维生素B1

二、维生素B2

三、维生素PP

四、维生素B6

五、泛酸

六、生物素

七、叶酸

八、维生素B12

九、维生素C

十、硫辛酸

《生物化学实验》教学大纲

一、本课程实验教学的目的和基本要求

本课程是医学各专业本科生必修的专业技术基础实验课，通过实验教学要达到以下三方面的目的：

1.培养学生严谨的科学态度，开拓创新的思维能力，实验设计的思维方法，以及规范的书写实验报告论文等知识，提高分析问题和解决问题的能力。

2.掌握基本的生物化学实验方法和技术，通过本课程的严格训练，为学生进一步学习，掌握复杂的综合性的生物化学技术打下扎实的基础。

3.通过实验，进一步加深对生物化学理论知识的理解。

基本要求：

1.进入实验室的学生必需严格遵守实验室规则；

2.复习有关课堂讲授的理论知识；

3.根据实验教程，认真预习实验教程；

4.明确实验目的，掌握实验设计的原理；

5.认真对待每一次实验，真实记录实验结果并完成实验报告。

除此之外，鼓励学生自行设计实验或参与实验教学改革，思想活跃，积极与老师交流意见。

二、教学内容

生物化学实验部分

实验一实验须知和醋酸纤维素薄膜电泳分离血清蛋白质

【目的与要求】

1．掌握生化实验室中的各项注意事项。

2．掌握各种基本的生化技术、常用仪器的分类及使用。

3．掌握醋酸纤维素薄膜电泳的原理及操作方法。

4．熟悉生化实验与其它实验的区别。

5．了解醋酸纤维素薄膜电泳所分离的血清蛋白质的各带谱及其临床意义。

实验二温度、pH、激活剂和抑制剂对酶活性的影响

【目的与要求】

1. 掌握温度、pH、激活剂和抑制剂对酶活性影响的实验方法。

2. 了解不同酶其最适温度、最适pH不同。

实验三糖酵解中间产物的鉴定

【目的与要求】

1.掌握糖酵解中间产物的鉴定方法和原理。