医学生化知识点
一、知识框架
第一部分 生物基础化学
第二部分 物质代谢
第三部分 遗传信息的传递
第四部分 重要器官代谢
二、课程的核心要求：
1.知道及理解生物分子的结构与生理功能，以及两者之间的关系。
2.理解生物体重要物质代谢的基本途径，主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系。
3.理解基因信息传递的基本过程，基因表达调控的概念。
4.理解各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。
三、知识点提示：
第一章蛋白质化学
着重从蛋白质的基本化学组成、分子结构以及结构与功能的关系、理化性质和分类等方面进行讲述。
蛋白质的元素组成：氮的含量比较恒定，平均为16％左右。这是蛋白质元素组成的重要特点，也是蛋白质定量测定的依据。
蛋白质分子的基本结构单位—氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成单位。组成蛋白质的氨基酸有20种都为L型α-氨基酸。
1.蛋白质的结构
什么是肽键？
由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水形成的键称为肽键。
肽键是蛋白质结构中的基本键。两个氨基酸形成的肽为二肽；三个氨基酸形成的为三肽。多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。
2.蛋白质的理化特性
a．两性游离：
b．高分子化合物的性质：如胶体性质，易沉淀，不易透过半透膜。根据蛋白质这些性质可用透析法分离蛋白质，利用超速离心法既能分离、纯化蛋白质，又能测定蛋白质分子量。
c．蛋白质的沉淀：蛋白质的沉淀和变性反应是不同的两个概念。蛋白质在某些理化条件下，空间结构发生变化而丧失其生物活性称为变性。分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚，并从溶液中沉淀、析出的现象，成为蛋白质的沉淀。
3.电泳技术
电荷性质和数量不同，在同一电场中移动速率不同
蛋白质的沉淀
破坏蛋白质高分子溶液的两个特性---水化膜和电荷
透析技术
蛋白质胶体颗粒很大，不能透过半透膜
超速离心
离心力场的作用下，沉降速率不同
第二章核酸化学
1.含磷量为9％～10％，可通过测定磷含量来估计样品中核酸含量。
核酸的基本组成单位是核苷酸。核苷酸由碱基、戊糖和磷酸组成。碱基又分为嘌呤碱和嘧啶碱两类。戊糖可分为核糖和脱氧核糖。A(腺嘌呤)、T(胸腺嘧啶)、G(鸟嘌呤)和C(胞嘧啶)四种碱基。
cAMP(环化腺苷酸)和cGMP(环化鸟苷酸)是多种激素作用的第二信使，调节细胞内多种物质代谢。一些游离核苷酸的衍生物是体内一些重要酶的辅酶，参与生物氧化和各种
物质代谢过程。
DNA 双螺旋结构形式如何，DNA分子中两条多核苷酸联的碱基排列顺序总遵循碱基互补规律的。RNA为单链结构，局部可因碱基互补配对(A-U，C-G)以氢键相连形成双螺旋结构。
RNA功能
信使RNA(mRNA)：携带了DNA的遗传信息，在蛋白质合成中作为合成蛋白质的模板，起传递遗传信息的作用。
转运RNA(tRNA)：tRNA具有携带转运氨基酸的作用
核蛋白体RNA(rRNA)：rRNA不单独存在，它与蛋白质结合为核蛋白体，核蛋白体是蛋白质生物合成的场所
2.核酸的理化性质和应用
酸碱性：由于DNA和RNA的多核苷酸链上既有酸性的磷酸基团，又有碱基上的碱性基团，因此它也是两性电解质
高分子特性
核酸变性：核酸在某些条件下会发生氢键断裂，双螺旋结构松散分开即为核酸的变性。
核酸的复性：核酸热变性后，温度再缓慢下降，解开的两条链又可重新缔合而形成双螺旋，此即为核酸的复性。
第三章酶
酶的理解：酶是由活细胞产生，能在体内外对其底物(作用物)起催化作用的一类蛋白质。单纯蛋白酶；结合蛋白酶(酶蛋白+辅助因子=全酶)，
只有全酶才有催化作用。
1、酶的活性中心：这些必需集团比较集中，并构成一定的空间构象，直接参与酶促反应的区域称为酶活性中心。
2、酶的必需集团：酶的本质是蛋白质，在某一区域，集中了与酶活性密切相关的集团，称为酶的必需集团，
3、同工酶：体内还存在一种催化的化学反应相同，而其分子结构、理化性质和免疫学性质不同的酶，称为同工酶
4、酶原的激活：有些酶在细胞中生成时是以无活性的酶原形式存在，只有在一定条件下才可被激活成有活性的酶，此过程称为酶原的激活。
5、竞争性抑制：抑制剂与酶作用底物结构相似，与底物共同竞争酶的活性中心，它抑制酶与底物结合形成中间产物，影响酶的催化能力，这种抑制作用的大小取决于抑制剂与底物的相对浓度。
第五章糖代谢
生命活动最重要特征之一是生物体内各种物质按一定规律不断进行新陈代谢，以实现生物体与外界环境的物质交换及自我更新与机体内环境的相对稳定。物质代谢中绝大多数化学反应实在细胞内优美催化而进行的。各种物质代谢之间有着广泛的联系，而且集体具有严密的调节控制能力，构成一个统一的整体。物质代谢的正常进行是生命过程所必需的，这一部分主要介绍糖代谢、脂类代谢、生物氧化、氨基酸代谢、核苷酸代谢、及各种物质代谢的联系与调节规律。
一、糖的分解代谢的几种方式：
1.供氧充足时，葡萄糖进行有氧氧化彻底氧化生成CO2、pO。
2.缺氧时，则进行糖酵解生成
乳酸。
3.葡萄糖也可以进入磷酸戊糖途径等进行代谢，以发挥不同的生理作用。
4.葡萄糖也可经合成代谢聚合成糖原，贮存在肝和肌肉组织。
5.有些非糖物质如乳酸、丙氨酸可经糖异生途径转变成葡萄糖或糖原。
二、糖酵解的生理意义：
是指葡萄糖或糖原经过一系列反应生成丙酮酸的过程。
迅速提供能量，对肌收缩更为重要。
成熟红细胞没有线粒体，完全以来糖酵解供能。
神经、白细胞、骨髓代谢活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。
糖酵解可产生少量能量：1分子葡萄糖经糖酵解净生成2分子ATP，糖原中的每1分子葡萄糖残基经糖酵解净生成3分子ATP，糖酵解的主要生理功用是在无氧条件下提供机体能量。
如成熟红细胞仅依靠糖酵解供应能量；机体在进行剧烈和长时间运动时，骨骼肌处于相对缺氧状态，糖酵解过程加强，以补充运动所需的能量。
三、糖有氧氧化的反应过程
葡萄糖→→丙酮酸在胞液中进行。
丙酮酸→→乙酰辅酶A，反应由丙酮酸脱氢酶系催化。
乙酰辅酶A →→三羧酸循环
每分子葡萄糖经有氧氧化彻底分解成C02和H20，同时可生成36或38分子ATP。
1.蛋白质：二级结构概念 类型 维持二级结构的化学键
常见的理化性质 含氮公式
2.酶：特点 反应机制 核酶.酶及同工酶的概念 酶系及酶系激活生理意义
3.糖代谢：糖酵解概念 英文 关键酶及其生理意义
代谢途径：TAC特点，生理意义 磷酸戊糖的概念，产物，特点及意义 糖异生 糖原合成等 糖来源及去路 激素对糖代谢的影响 饥饿与糖代谢的关系
4.生物氧化：呼吸链组成与概念 氧化磷酸化概念 影响电子传递因素 胞浆中NADPH的转移过程 常见的高能磷酸化合物（表）
5.脂代谢： 表格血浆脂蛋白分类及功能 必须脂肪酸 脂肪动员 脂肪酸-B-氧化的概念，产生ATP 酮体的生成及关键酶（肝脏内合成 肝外利用） 胆固醇生成的关键酶及产物
6.氨基酸代谢：脱氨基合成（4种） 转氨基（2种）分布特点 转氨基作用概念 血氨生成的来源和去路（大题) 尿素生成 一碳单位的概念，意义 芳香氨基酸的代谢
7.核酸的结构功能：DNA双螺旋结构的特点（大题） DNA染色体的结构 3种RNA结构特点（tRNA mRNA rRNA) DNA 变性概念 真核生物基因组 常见核酸的类型（抗....） 痛风症病因
8.复制：复制的特点 可以促进磷酸二酯键生成的酶 冈崎片段 逆转录 DNA聚合酶特点 线粒体DNA复制的方式 DNA突变及修理过程
9.转录：转录概念 RNA聚合酶（原核，真核） 转录的产物（表格） 启动子结构（两部分） mRNA的加工过程
10.翻译：遗传密码
的特点 几种特殊密码子（起始，终止） 翻译起始复合物的形成过程
过程：循环（定位-成态-转位） 核糖体的结构（原核） 信号肽及SD序列的概念 多聚核糖体翻译过程 常见蛋白质翻译的阻断剂
11.肝的转化：生物转化概念 第一相反应及第二相反应 胆红素的生成原料及转化 胆红素的生成过程 3种常见黄疸
12.血浆：血浆蛋白功能 红细胞代谢特点 血红素生成的原料；关键酶
1a螺旋的特点：1)以碳原子为转折点，氨基酸侧链伸向外侧。2)右手螺旋，酶3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54NM。3)第一个肽链的氨基氢和第四个肽链的羧基氧形成氢键以稳定a螺旋结构。
2 DNA双螺旋结构模型特点：1)DNA及反向平行的互补双链结构，两条链的碱基之间以氢键结合。2)DNA双链及右手螺旋结构，螺距为3.4NM每个碱基平面之间的距离为0.34NM。3)疏水力和氢键维系DNA双螺旋结构的稳定。
3. 酶促反应的特点：1)具有极高的效率。2)具有高度的特异性。3)具有可调节性。
4. 糖异生的生理意义：1)维持血糖浓度恒定。2)补充肝糖原。3)调节酸碱平衡。
5. 说明脂肪在体内的分解过程：(一)脂肪的动员：1)储存在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其它组织氧化利用的过程。2)脂肪动员的关键酶是：激素敏感性甘油三酯脂肪酶。3)脂解激素能促进脂肪动员。(二)脂酸的B氧化：1)脂酸的活化.2)脂酰COA进入线粒体。3)脂酸的B氧化。
6. 简述蛋白质生物合成的过程：1)氨基酸的活化。2)翻译的起始。3)翻译的延长。4)翻译的终止。5)蛋白质合成后加工和修饰翻译后加工过程。
7.糖酵解的生理意义：1）是机体在缺氧的情况下，获取能量的有效方式2）是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
8.尿素的生成：1）氨基甲酰磷酸的合成2）瓜氨酸的合成3）精氨酸的合成4）精氨酸水解生成尿素。
9.简述胆固醇在体内转化成哪些重要物质？1）胆汁酸2）类固醇激素3）7—脱氢胆固醇。
10.说明血浆脂蛋白的生理意义：1）乳糜微粒：转运外源性甘油三酯及胆固醇2）极低密度脂蛋白：转运内源性甘油三酯及胆固醇3）低密度脂蛋白：转运内源性胆固醇4）高密度脂蛋白：逆向转运胆固醇。
11.半保留复制的意义：对了解DNA的功能和物种的延续性有重大意义。（DNA双链两股单链有碱基互补关系，双链中的一股可以确定其对应股的碱基序列）按半保留复制的方式，子代保留了亲代DNA的全部遗传信息，体现在代与代之间DNA碱基序列的一致性上。
12.DNA复制保真性的依据：1）遵守严格的碱基配对规律。2）聚合酶在复制延长中对碱基
的选择功能。3，复制出错时DNA－POI的及时校读功能。
13.复制保真性的酶学依据：1）复制保真性的酶学机制：DNA－POI的核酶外切酶活性的及时校读。2）复制的保真性和碱基选择。3）复制按照碱基配对规律进行：是遗传信息能准确传代的基本原理。
14.真核生物启动子保守序列：1）TATABOX 2）GO box 3)GAAT box
15.转录起始需解决两个问题：1）RNA-POI必需准确地结合转录模板的起始区域。2）DNA双链解开使其中的一条链作为转录的模板。
16.真核生物的转录起始有何特点？真核生物的转录起始上游区段比原核生物多样转录起始时RNA－POI不直接结合模板，其起始过程比原核生物复杂。
17.说明真核生物转录后修饰的主要方式？1）首尾的修饰2）MRNA的剪接，在5'端形成GPPPmG-3'端加上polyAtail。3)剪切4)添加。
18.说明核酶的研究意义？核酶的发现，对中心法则作了重要补充是继逆转录现象之后对RNA重要功能的另一阐明，核酶结构的阐明可以用人工合成的小片段，RNA配合在欲破坏其结构的RNA或DNA分子上，仅成为锤头结构，这就是人工设计的核酶。
19.列举核苷酸的生理作用？1）作为核酸合成的原料（DNA,RNA）2）体内能量的利用形成。3）参与代谢和生理调节。4）组成辅酶。5）活化中间代谢物。
20.参与嘌呤核苷酸补救合成途径的酶？1）腺嘌呤磷酸核糖转移酶2）次黄嘌呤－鸟嘌呤磷酸核糖转移酶 3）腺苷激酶。
21.补救合成的生理意义？一方面在于可以节省从头合成的能量和一些氨基酸的消耗。另一方面，体内某些组织器官如：脑骨髓等进行补救合成。
22.嘌呤醇治疗痛风症机制？临床上常用嘌呤醇治疗痛风，痛风症是由于患者血尿酸含量增高超过8MG%引起关节炎，尿路结石，别嘌呤醇与次黄嘌呤结构类似，只是分子中N7与C8互换位置，故可抑制黄嘌呤氧化酶从而抑制尿酸生成。从而达到治疗痛风的目的。
23.核苷酸分解代谢产物？1）嘌呤核苷酸分解代谢最终分解生成尿酸2）嘧啶核苷酸最终生成NH3CO3,B-丙氨酸。
24.简述白化病发病原因？在黑色素细胞中酪氨酸酶的催化下，酪氨酸羟化生成多巴，后者经氧化脱羧等反应转变成吲哚－5.6醌，黑色素即是吲哚醌聚合物，人体缺乏酪氨酸酶黑色素合成障碍导致皮肤毛发等发白形成白化病。
25.胆固醇在体内转化成哪些重要的物质？1）转变为胆汁酸。2）转化为类固醇激素。3）转化为7－脱氢胆固醇。
26.说明血浆脂蛋白生理功能？乳糜微粒功能转运外源性甘油三酯及胆固醇及低密度脂蛋白功能，转运内源性甘油三酯及胆固醇，低密度脂蛋白转运内源性胆固醇，高密高脂蛋白逆向转运胆固醇。
27.基因
转录激活调节基本要素？特异DNA序列，调节蛋白，DNA蛋白质，蛋白质－蛋白质相互作用。
28.原核基因表达调控的特点？1）E因子决定RNA聚合酶识别特异性。2）操纵子模型的普遍性。3）阻遇蛋白与阻遇机制的普遍性。
29.遗传密码有那些特点？1）连续性2）间并性3）通用性4）摆动性。
30.参与pr生成物合成包括哪些物质？MRNA指导合成多肽链的模板tRNA结合并运载各种氨基酸RNA和多和pr构成核蛋白体，作为合成多肽链的场所，还包括参与氨基酸生化及起始，延长。终止阶段的多种蛋白质因子其它PR，酶等。
31.简述释放因子的功能？1）是识别终止密码，如RT-1特异识别UAA,UAC2）是诱导转肽酶改变为酯酶活性，相等于催化肽酰基转移到水分子－OH上，侧肽链从核蛋白体上释放。
32.列举几种有促进蛋白折叠功能的大分子？1）分子伴侣：促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。2）伴侣素：为非自发性折叠蛋白质提供能折叠形成天然空间构象的微环境。3）蛋白二硫键异构酶：最终使蛋白质形成热力学最稳定的天然构象。
33.说明干扰素的作用机制：1）在某些病毒等双链RNA存在时，能诱导特异蛋白激酶活化，活化的激酶使真核主要起始因子eff2磷酸化失活，从而抑制病毒蛋白质合成。2）能与双链RNA共同活化特殊的2'－5'A合成酶使ATP以2'－5'磷酸二酯链连接聚合为2'-5'寡聚腺苷酸，2'-5'A则可活化一种核酸内切酶RNASTL。后者使病毒MRNA发生降解阻断病毒蛋白质合成。
34.试述一碳单位代谢的重要意义？1）合成嘌呤及嘧啶的原料。2）提供胸苷酸（DTMP）合成甲基的来源。3）与乙酰辅酶A在联系糖脂肪氨基酸代谢中所起的枢纽作用相类似。4）一碳单位代谢障碍可造成某些病理情况。如：巨幼RBC贫血（碘胺药及某些抗恶性肿瘤药）也正是分别通过干扰细菌及恶性肿瘤细胞的叶酸四氢叶酸合成，进一步影响一碳单位代谢与核酸合成而发挥其药理作用。
35．简述肝性脑病的发病原因？：氨进入脑组织与脑中的a－酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨酸进一步结合生成谷氨酰氨；脑中氨的增加可以使脑细胞中a－酮戊二酸的减少导致三羧酸循环减弱，从而使脑组织中ATP生成减少，引起大脑功能障碍，严重时可发生昏迷
36PR的分离和纯化：1）透析和超滤法2）丙酮沉淀盐析及免疫沉淀3）电泳4）层析5）超速离心。
36.DNA聚合反应的特点：1）DNA新链生成需引物和模板2）新链的延长只可沿5‘—3’方向进行。3）3‘—5’外切酶活性：能辨认错配的碱基对4）5‘—3’外切酶活性：能切除突变的DNA片段。
37氨在体内的代谢过程：（一）体内氨的来源：1）
氨基酸脱氨作用产生的氨是血氨的主要来源2）肠道吸收的氨：（1）氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨（2）尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨3）肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰氨。(二)氨的转运：1）丙氨酸—葡萄糖循环2）谷氨酰氨的运氨作用。
38三羧酸循环的生理意义：1）是三大营养物质氧化分解的共同途径2））是三大营养物质代谢联系的枢纽3）为其他物质代谢提供小分子前体4）为呼吸链提供H＋e.
39.血氨升高的原理：正常生理情况下，血氨的来源与去路保持动态平衡，血氨浓度处于较低的水平，氨在肝中合成尿素是维持这种平衡的关键，当肝功能严重损伤时，尿素合成发生障碍，血氨浓度升高。
40三羧酸循环的过程：1）柠檬酸的形成：已酰COA与草酰已酸缩合成柠檬酸，由柠檬酸合酶催化不可逆反应2）异柠檬酸形成：柠檬酸与异柠檬酸的异构化可逆互变反应由顺乌头酸催化。3）第一次氧化脱羧：异柠檬酸在异柠檬酸脱氢酸作用下氧化脱羧，a—酮戊二酸4）第二次氧化脱羧：a—酮戊二酸氧化脱羧生成琥玻酰COA酶a—酮戊二酰脱氢酶5）底物水平磷酸化反应：反应是可逆的，由琥玻酸COA合成酶催化，底物水平磷酸化也是三羧酸循环中唯一直接生成高能磷酸键的反应6）琥玻酸脱氢生成延胡索酸：反应由琥玻酸脱氢酸催化7）延胡索酸加水生成苹果酸：延胡索酸酶催化此可逆反应8）苹果酸脱氢生成草酰已酸：苹果酸脱氢酶催化生成NADH＋H＋。
41磷酸戊糖途径的生理意义：1）为核酸的生物合成提供核糖。2）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。
42糖有氧氧化的三个阶段：1）糖酵解途径分解成丙酮酸2）丙酮酸进入线粒体内，氧化脱羧生成已酰COA3）三羧酸循环及氧化磷酸化。
第一章 绪论
一、生物化学的的概念：
生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：
1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：
1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
第二章 蛋白质的结构与功能
一、氨基
酸：
1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸(8种)；② 极性中性氨基酸(7种)；③ 酸性氨基酸(Glu和Asp)；④ 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、 肽键与肽链：
肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。
三、肽键平面(肽单位)：
肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。
四、蛋白质的分子结构：
蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。
1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。
2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型：
⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④ 侧链基团位于螺旋的外侧。
影响α-螺旋形成的因素主要是：① 存在侧链基团较大的氨基酸残基；② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③ 存在脯氨酸残基。
⑵β-折叠：其结构特征为：① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；② 所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。
⑶β-转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。
⑷无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。
3．三级结构：指多肽链所有原子的空间排布。其维系键主要是非共价键（次级键）：氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。
4．四级结构：指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。
五、 蛋白质的理化性质：
1．两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液
的pH值称为蛋白质的等电点。
2．蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。
3．蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。
4．蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的因素有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。
六、蛋白质的分离与纯化：
1．盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好。凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。
2．电泳：蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。
3．透析：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。
4．层析：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。主要有离子交换层析，凝胶层析，吸附层析及亲和层析等，其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。
5．超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。超速离心也可用来测定蛋白质的分子量，蛋白质的分子量与其沉降系数S成正比。
七、氨基酸顺序分析：
蛋白质多肽链的氨基酸顺序分析，即蛋白质一级结构的测定，主要有以下几个步骤：
1. 分离纯化蛋白质，得到一定量的蛋白质纯品；
2. 取一定量的样品进行完全水解，再测定蛋白质的氨基酸组成；
3. 分析蛋白质的N-端和C-端氨基酸；
4. 采用特异性的酶（如胰凝乳蛋白酶）或化学试剂（如溴化氰）将蛋白质处理为若干条肽段；
5. 分离纯化单一肽段；
6. 测定各条肽段的氨基酸顺序。一般采用Edman降解法，用异硫氰酸苯酯进行反应，将氨基酸降解后，逐一进行测定；
7. 至少用两种不同的方法处理蛋白质，分别得到其肽段的氨基酸顺序；
8. 将两套不同肽段的氨基酸顺序进行比较，以获得完整的蛋白质分子的氨基酸顺序。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化
、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。