酶工程习题

酶工程习题
酶工程习题

第一章

习题:

1、根据分子中起催化作用的主要组分的不同,酶可以分为_______和_______两大类别。

2、核酸类酶分子中起催化作用的主要组分是________,蛋白类酶分子中起催化作用的主要组分是___________。

3、进行分子内催化的核酸类酶可以分为_______,_______。

4、酶活力是_____的量度指标;酶的比活力是__________的量度指标;酶转换数是________的量度指标。

5、某酶的分类编号是EC2.2.1.10,其中EC是指_______。此酶属于_______类型。

6、醇脱氢酶参与的反应表明无氧气参与()

7、酶工程是_____________的技术过程。

8、酶的转换数是指()

A、酶催化底物转化为产物的数量

B、每个酶分子催化底物转化为产物的分子数

C、每个酶分子每分钟催化底物转化为产物的分子数

D、每摩尔酶催化底物转化为产物的分子数

9、酶的改性是指____________________________.

第二章

1、名词解释

转录、组成型酶、酶的反馈阻遏、分解代谢物阻遏、生长偶联型

2、微生物产酶模式可以分为同步合成型________、中期合成型、________。

3、可以通过添加()使分解代谢物阻遏作用解除。

A、诱导物 B 激活剂C、cAMP D、ATP

4、在酶发酵过程中添加表面活性剂可以

A、诱导酶的生物合成

B、阻遏酶的生物合成

C、提高酶活力

D、提高细胞通透性

5、为什么滞后合成型的酶要在细胞生长一段时间甚至进入平衡期以后才开始合成?

6、操纵子是由_________、_______和启动基因组成的。

7______________和______是影响酶生物合成模式的主要因素。

8、RNA前体的加工是指____________

?6、从如下实验方法和结果分析酶生物合成的调节作用。

实验方法:将大肠杆菌细胞接种于营养肉汤培养基中,于37°C振荡培养,当OD550为0.3时,经培养液分装到4个小三角瓶中,每瓶17ml培养液。于4个三角瓶分别添加

(A)3ml无菌水

(B)1ml乳糖溶液(0.1mol/L)和2ml无菌水

(C)1ml乳糖溶液(0.1mol/L)、1ml葡萄糖溶液(0.1mol/L)和1ml无菌水(D)1ml乳糖溶液(0.1mol/L)、1ml葡萄糖溶液(0.1mol/L)和1mlcAMP钠盐溶液

?然后在相同的条件下于37°C振荡培养2h,分别取样测定β-半乳糖苷酶的活力。

?实验结果(A)和(C)瓶的β-半乳糖苷酶的活力为0,(B)瓶和(D)瓶

β-半乳糖苷酶的活力为1000U/ml左右

第三章

1、名词解释:抗体酶、端粒、端粒酶、半抗原

2、半抗原()

A、可以诱导抗体生成,但不能与抗体特异结合

B、可以与抗体特异结合,但不能诱导抗体生成

C、可以诱导抗体产生,也可以与抗体特异结合

D、不能与抗体特异结合,也不能诱导抗体产生

3、端粒酶是

A、催化端粒水解的酶

B、存在于端粒中的酶

C、催化端粒生成和延长的酶

D、催化抗体生成的酶

第四章

1、细胞破碎的主要方法有机械破碎法、物理破碎法___________、____________。

2、利用生物分子与配基之间所具有的____________,使生物分子分离纯化.

3、分配层析是利用各组分在两相中的__________不同,而使各组分分离

4、酶的提取是()的技术过程

A、从含酶物料中分离获得所需酶

B、从含酶溶液中分离获得所需酶

C、使胞内酶从含酶物料中充分溶解到溶剂或溶液中

D、使酶从含酶物料中充分溶解到溶剂或溶液中

5、下列细胞的机械破碎的方法种效果最好的是()

A、匀浆法

B、捣碎法

C、酶促破碎法

D、研磨法

第五章

1、通过______________修饰,往往可以显著提高酶的稳定性。

2、定点突变技术是在DNA序列的_________进行碱基的改变从而获得________________的操作技术

3、写出焦碳酸二乙酯修饰咪唑基的反应式

4、氨基修饰()的分子修饰

A 、只能用于核酸类酶

B、只能用于蛋白类酶

C、可以用于核酸类酶和蛋白类酶

D、不能用于核酸类酶和蛋白类酶

5、什么是大分子结合修饰?有何作用

6、通过___________和_________这两种修饰方法可以降低或消除药用酶的抗原性。

7、下列哪种修饰剂是通常所说的双功能试剂()

A、丙二醛

B、丁二酮

C、戊二醛

D、1,2-环己二酮

8、下列那类侧链基团是最难被修饰的()

A、氨基

B、巯基

C、吲哚基

D、咪唑基

()只有以金属离子为激活剂的酶,才可以进行金属离子置换修饰 ()通过改变酶分子的空间构象而改变酶的催化特性的修饰方法称为物理修饰法

()定点突变技术是氨基酸置换修饰和核苷酸置换修饰的主要方法

()某些RNA分子,经过核苷酸剪切修饰,可以成为核酸类酶

第六章

1、固定化酶是固定在载体上并在一定的空间范围内进行的酶。

2、固定化细胞是固定在载体上并在一定的空间范围内进行的细胞。

3、固定化原生质体是固定在载体上并在一定的空间范围内进行的原生质体。

4、酶催化反应的产物为酸性时,固定化酶最适pH比游离酶的最适pH,产物为碱性时,固定化酶的最适pH比游离酶的最适pH,产物为中性时,最适pH。

5、酶电极是由与密切结合的传感装置。

6、微载体和转瓶相比其最大的优点是_________.

7、动物细胞固定化方法中,应用最多的方法是_______________。

8、血纤维蛋白包埋法是进行______________固定化的一种方法。

9、人工种子的制备采用的固定化方法是___________.

1、用带负电荷的载体制备的固定化酶后,酶的最适pH()。

A、向碱性一侧移动

B、向酸性一侧移动

C、不改变

D、不确定

2、氨基酰化酶可以催化()。

A、D,L-氨基酸生成D-氨基酸和L-氨基酸

B、D,L-乙酰氨基酸水解生成D,L-氨基酸

C、L-乙酰氨基酸水解生成L-氨基酸

D、D-乙酰氨基酸水解生成D-氨基酸

3、酶催化反应的产物为碱性时,固定化酶的最适pH()

A、比游离酶的最适pH高一些

B、比游离酶的最适pH低一些

C、与游离酶的最适pH相同

D、随机变化

4、制备酵母原生质体时主要采用()

A、溶菌酶

B、果胶酶

C、B-1,4葡聚糖酶

D、B-1,3葡聚糖酶

5、下列哪种方法不是结合法中活化载体的

方法()

A、重氮法

B、溴化氰法

C、交联法

D、烷化法()

6、下列哪种物质不适用于原生质体固定化

A、海藻酸钙凝胶

B、光交联树脂

C、硅藻土

D、中空纤维

7、下列那种凝胶属于合成凝胶()

A、角叉菜胶

B、明胶

C、聚酰胺膜

D、光交联树脂

8、下列哪种方法不属于结合法中载体的活化方法()

A、重氮法

B、热处理法

C、烷基化法

D、溴化氰法

()1、包埋法可以用于酶、细胞和原生质体的固定化。

()2、固定化原生质体由于细胞内的结构完整,可以保持细胞原有的生命活动能力。

()3、延胡索酸酶是催化延胡索酸水合反应的酶。

()4、采用共价结合法制备得到的固定化细胞具有很好的稳定性。

( )5、聚丙烯酰胺凝胶在酶的固定化、微生物细胞的固定化和动物细胞固定化中所起的作用相同。

()6、合成凝胶往往比天然凝胶具有更高的强度

●1、试分析固定化酶与固定原生质体有哪些异同点?

●2、举例说明酶电极的作用原理

●3、试通过举例分析固定化动物、植物、微生物细胞的特点。

●4、固定化氨基酰化酶生产L-氨基酸的工艺流程图

第七章

1、与在水介质中相比,酶在有机介质中的稳定性,催化活性。

2、非水介质主要包括有机介质,气相介质,超临界流体介质,。

3、有机溶剂的极性系数lgP越小,表明其极性,对酶活性的影响。

4、化学组成相同,立体结构互为对映体的两种异构体化合物称为。

5、脂肪酶可以催化油脂与甲醇进行反应,生成生物柴油。

6、如某旋光性样品是由一个对映体R 和S -异构体组成,R -异构体含量为45%,S -异构体的含量为55%,其ee%值为则为___________

7、一般来说,在极性较强的有机溶剂中,亲水性较________的底物容易进行反应。

8、一般选用极性系数范围在__________的有机溶剂作为有机介质

1、必需水是指()

A、维持酶催化反应速度所必需的水量

B、酶催化反应速度达到最大时所需的水量

C、与酶分子紧密结合的水量

D、维持酶分子完整的空间构象所必需的最低水量

2、有机介质中酶催化的最适水含量是()

A、酶溶解度达到最大时的含水量

B、底物溶解度最大时的含水量

C、酶催化反应速度达到最大时的含水量

D、酶活力到最大时的含水量

3、天苯肽是由()缩合而成。

A、L-天冬氨酸的a-羧基与L-苯丙氨酸甲酯的氨基

B、L-天冬氨酸的B-羧基与L-苯丙氨酸甲酯的氨基

C、L-天冬氨酸的氨基与L-苯丙氨酸的a-羧基

D、L-天冬氨酸的a-羧基与L-苯丙氨酸的氨基

()1、有机溶剂的极性系数是指某种溶剂在正辛烷与水两相中的分配系数()2、在有机介质反应体系中,水活度越大,酶催化反应速度也越大。

()3、酶在水溶液中催化的立体选择性通常比在有机介质中催化的立体选择

性强。

()4、酶在有机介质中催化的最适pH与在水溶液中催化的最适pH有较大差别。

()5、有机溶剂中酶的热稳定性比水溶液中高

1、举例并简述手性药物两种对映体的药效差异.

2、生物法生产生物柴油原理和反应式

第八章

1、酶定向进化是在体外进行酶基因的人工随机突变,然后在人工控制条件的特殊环境下进行定向选择,而得到具有优良催化特性的酶的突变体。

2、PCR反应体系是由__引物_____、___DNA聚合酶____、模版______dNTP__________、和Mg2+构成的。

3、易错PCR技术是从酶的单一基因出发,在改变反应条件的情况下进行的聚合酶链反应,使扩增得到的基因出现剪辑配对错误,而引起基因突变的技术过程。

4、DNA重排技术将2种以上同源基因中的正突变结合在一起,通过DNA的碱基序列的重新排布,形成新的突变基因,属于有性进化。

5、要从突变基因文库中筛选得到人们所需的正突变基因,筛选工作量很大,必需采用各种高通量筛选技术。

6、插入B-半乳糖苷酶基因片段的噬菌体DNA,转染大肠杆菌细胞后,在含有诱导酶IPTG和底物X-gal的平板培养基上可以形成蓝色细菌斑。

?1、在获得酶的单一基因以后,可以采用(A )技术获得两种以上同源正突变基因。

A、易错PCR

B、交错延伸PCR

C、DNA重排

D、基因组重排

?2、在进行易错PCR时,提高镁离子浓度的作用是(B )。

A、稳定互补的碱基对

B、稳定非互补的碱基对

C、增强酶的稳定性

D、减弱酶的稳定性

?3、在进行易错PCR时,添加一定浓度的锰离子,其作用是(A )。

A、降低DNA聚合酶对模板的特异性

B、提高DNA聚合酶对模板的特异性

C、增强DNA聚合酶的稳定性

D、提高DNA聚合酶的活力

?( V )1、外源蛋白基因可以与噬菌体的外膜结构蛋白基因形成融合蛋白基因,在噬菌体表面展示

?(V )2、重组质粒载体可以通过细胞转化方法将重组DNA转入受体细胞

?(V )3、通过DNA重排技术进行酶基因的体外随机突变,可以获得大

量的正突变基因。

?(V )4、基因家族重排技术需要经过不加引物的多次PCR循环,使DNA 的碱基序列重新排布而引起基因突变。

?1简述透明圈法进行高通量筛选的原理

2构建突变基因文库的主要过程

第九章

一、名词解释

搅拌罐式反应器鼓泡式反应器膜反应器

二、填空题

1、搅拌罐式反应器主要由反应罐,和温度调节装置组成。

2、填充床式反应器是通过的流动,实现物质的传递和混合。

3、鼓泡式反应器是的酶催化反应中常用的一种反应器。

4、膜反应器是将酶的与半透膜的组合在一起而成的反应器。

5、喷射式反应器是利用的喷射作用,实现酶与底物的混合,进行催化反应的一种反应器。

6、较高的温度可以提高酶的催化反应速度,从而增加产物的产率;但温度过高会加速___________、缩短__________。

7、在反应过程中有时必须加入EDTA等金属螯合剂,其目的是____________。

三、选择题

1、流化床反应器()。

?A、适用于游离酶进行间歇催化反应

?B、适用于固定化酶进行间歇催化反应

?C、适用于游离酶进行连续催化反应

?D、适用于固定化酶进行连续催化反应

2、膜反应器是()的酶反应器

?A、将酶催化反应与膜分离组合在一起

?B、利用酶膜进行反应

?C、利用半透膜进行底物与产物分离

?D、利用半透膜进行酶与产物分离

3、对于有产物抑制作用的酶,最好选用()反应器

?A、搅拌罐式

?B、喷射式

?C、膜反应器

?D、鼓泡式

4、对于有气体参与反应的酶,通常采用()反应器

?A、填充床式

?B、流化床

?C、鼓泡式

?D、搅拌罐式

四、判断题

?(v )1、填充床式反应器在任何一个横截面上的流体流动速度都相同,在同一个横截面上底物浓度与产物浓度也一致,又称为活塞流反应器。

?(x )2、需要小分子物质作为辅酶的酶催化反应,通常采用膜反应器。

?(v )3、鼓泡式固定化酶反应器又称为三相流化床式反应器。

?(v )4、采用膜反应器进行酶催化反应,可以明显降低小分子产物对酶的反馈抑制作用。

?(x )5、反应液的pH对酶催化反应有明显影响,故所有的反应都必须进行pH的调节

?年产5万吨葡萄糖车间糖化酶反应器的设计

?淀粉葡萄糖转化率95%;葡萄糖收得率:98%;糖化周期:48h;分批反应器;年生产300d。反应器的有效体积为80%;糖化酶与淀粉比例为

0.02%;淀粉浓度为35%单个反应器体积为50m3

?(1)计算Pd

?(2)计算反应液有效体积

?(3)计算糖化酶数量

?(4)计算反应器理论数目

?(5)糖化酶属于六大类酶的哪种类型

第十章

1、酶的应用是通过获得或除去不良物质、得到所需信息的技术过程。

2、纤溶酶原激活剂是一种丝氨酸蛋白酶,可以催化水解生成。

3、青霉素酰化酶可以催化青霉素水解生成和。

4、溶菌酶是一种催化细菌细胞壁中的水解的水解酶。

5、利用丙烯氰为原料,在催化下,可以水合生成。

1、葡萄糖氧化酶可以用于食品保鲜,主要原因是通过该酶的作用可以()。

?A、生成过氧化氢

?B、生成葡萄糖酸

?C、杀灭细菌

?D、除去氧气

2、亚硝酸还原酶是以催化亚硝酸还原生成()的氧化还原酶。

?A、NO

?B、NO2

?C、N2

?D、HNO3

3、乳糖酶可以催化乳糖水解生成()。

?A、二个半乳糖

?B、葡萄糖和果糖

?C、半乳糖和葡萄糖

?D、半乳糖和果糖

4、胆碱酯酶可以用于检测有机磷农药污染,是由于()。

?A、有机磷农药是胆碱酯酶的一种激活剂

?B、有机磷农药是胆碱酯酶的一种抑制剂

?C、胆碱酯酶可以催化有机磷分解

?D、胆碱酯酶可以催化胆碱酯分解

?()1、葡萄糖异构酶可以催化D-木糖可逆地转化为D-木酮糖。

?()2、果胶酶是催化果胶水解生成聚半乳糖醛酸酶的一类酶的总称。

?()3、DNA聚合酶可以催化DNA小片段聚合生成大分子DNA。?()4、青霉素酰化酶可以催化头孢霉素水解生成7-氨基头孢霉烷酸(7-ACA)

?()1、葡萄糖异构酶可以催化D-木糖可逆地转化为D-木酮糖。?()2、果胶酶是催化果胶水解生成聚半乳糖醛酸酶的一类酶的总称。?()3、DNA聚合酶可以催化DNA小片段聚合生成大分子DNA。?()4、青霉素酰化酶可以催化头孢霉素水解生成7-氨基头孢霉烷酸(7-ACA)

?第一章

?掌握酶的基本概念、酶工程的主要内容及重要的历史事件。

?掌握酶的分类和命名的主要原则

?掌握影响酶作用的主要因素

?熟悉酶的活力测定中的相关概念

?了解酶的生产方法

?了解酶工程的历史进程

?第二章

?掌握微生物细胞中酶生物合成的调节

?掌握酶生物合成的模式

?熟悉提高酶产量的措施

?第三章

?掌握动植物细胞中酶生物合成的调节

?掌握端粒酶及相关概念

?第四章

?掌握细胞破碎的主要方法

?掌握酶的提取的概念和方法

?掌握常用的酶沉淀分离的方法

?掌握层析方法的分离依据

?了解酶的提取和分离纯化的技术路线

?第五章

?掌握酶分子修饰的概念

?掌握酶分子修饰的意义与作用

?掌握酶分子修饰的方法及重点的反应式

?了解酶分子修饰的应用

?第六章

?了解酶固定化技术的作用和意义

?掌握酶的固定化方法

?掌握固定化酶的特性

?熟悉固定化酶的应用

?熟悉固定化细胞的特点和应用

?第七章

?掌握酶非水相催化的概念与意义

?掌握酶非水相催化的主要内容与特点

?熟悉水和有机溶剂对有机介质中酶催化的影响

?掌握酶在有机介质中的催化特性

?熟悉有机介质中酶催化的条件及其控制

?掌握酶非水相催化合成天苯肽、生物柴油的生产过程;了解有机介质中酶催化的其它应用

?第八章

?掌握酶定向进化的概念和内容

?了解酶定向进化的特点

?掌握酶基因随机突变的方法

?熟悉突变基因文库的构建

?掌握酶突变基因定向选择的方法

?了解酶定向进化的应用

?第九章

?掌握酶反应器的类型和适用的酶类型、操作方式

?掌握酶反应器的设计计算

?熟悉酶反应器的操作

工程制图试题

《工程制图》课程考试试卷(A卷) 专业工程造价命题教师 年级层次学号姓名 注意:1、本试卷共1 页;2、考试时间: 120 分钟; 3、姓名、学号必须写在指定地方。 一、填空:(一空一分)30分 1、建筑剖面一般应标出剖切到部分的__________尺寸和____________。在建筑剖面图中应补充标注出房屋内部的一些标高,如__________________________ ___________________________________________________________等。 2、结构平面图是表示建筑物__________________________________________的图样。楼层结构平面图是采用楼面上方的一个_____________________来表示。 3、基础的形式一般取决于上部承重构件的形式,如墙下的基础做成________基础;柱下的基础做成________基础。 4、钢筋混凝土是由_______________________________复合材料。钢筋的特点是__________________________________,而混凝土的抗拉强度低、抗压强度高,在钢筋混凝土结构中,钢筋主要承受______________,混凝土主要承受____________。 5、尺寸一般标注在图样轮廓线之外,不可与________、_______及符号相交。当需要标注若干互相平行的尺寸时,应使短尺寸离轮廓线最_____,尺寸线离最外轮廓线的距离一般不小于______。 6、有些物体内部形状复杂或层次较多,可用____________________________ 剖切。对建筑物多层构造的部分可采用______剖切。 7、_________的水封将隔绝和防止有害、易燃气体及虫类通过卫生器具泄水口侵入室内。 8、在系统图中标注标高,对于建筑物,应标注____________________________ 等部位的标高;对于给水管道,要标注___________标高,通常还要标注横管、___________和_________等部位的标高。7、楼层结构平面图中各承重构件的表达方法:习惯上把楼板下的不可见墙身线和门窗洞位置线画成____________线;用________线表示各种梁的中心线位置;预制楼板的布置不必按实际投影分块画出,而简化为一条________线来表示楼板的布置范围,并沿对角线方向注出预制楼板的__________。 9、基础的形式一般取决于上部承重构件的形式,如墙下的基础做成________基础;柱下的基础做成________基础。 10、标注坡度应加坡度符号,该符号为________,也可用___________的形式标注。

酶工程 试题及答案

共三套 《酶工程》试题一: 一、是非题(每题1分,共10分) 1、酶是具有生物催化特性的特殊蛋白质。() 2、酶的分类与命名的基础是酶的专一性。() 3、酶活力是指在一定条件下酶所催化的反应速度,反应速度越大,意味着酶活力越高。() 4、液体深层发酵是目前酶发酵生产的主要方式。() 5、培养基中的碳源,其唯一作用是能够向细胞提供碳素化合物的营养物质。() 6、膜分离过程中,膜的作用是选择性地让小于其孔径的物质颗粒成分或分子通过,而把大于其孔径的颗粒截留。() 7、在酶与底物、酶与竞争性抑制剂、酶与辅酶之间都是互配的分子对,在酶的亲和层析分离中,可把分子对中的任何一方作为固定相。() 8、角叉菜胶也是一种凝胶,在酶工程中常用于凝胶层析分离纯化酶。() 9、α-淀粉酶在一定条件下可使淀粉液化,但不称为糊精化酶。() 10、酶法产生饴糖使用α-淀粉酶和葡萄糖异构酶协同作用。() 二、填空题(每空1分,共28分) 1、日本称为“酵素”的东西,中文称为__________,英文则为__________,是库尼(Kuhne)于1878年首先使用的。其实它存在于生物体的__________与__________。 2、1926年,萨姆纳(Sumner)首先制得__________酶结晶,并指出__________是蛋白质。他因这一杰出贡献,获1947年度诺贝尔化学奖。

3、目前我国广泛使用的高产糖比酶优良菌株菌号为__________,高产液化酶优良菌株菌号为___________。在微生物分类上,前者属于__________菌,后者属于__________菌。 4、1960年,查柯柏(Jacob)和莫洛德(Monod)提出了操纵子学说,认为DNA分子中,与酶生物合成有关的基因有四种,即操纵基因、调节基因、__________基因和__________基因。 5、1961年,国际酶委会规定的酶活力单位为:在特定的条件下(25oC,PH及底物浓度为最适宜)__________,催化__________的底物转化为产物的__________为一个国际单位,即1IU。 6、酶分子修饰的主要目的是改进酶的性能,即提高酶的__________、减少__________,增加__________。 7、酶的生产方法有___________,___________和____________。 8、借助__________使__________发生交联作用,制成网状结构的固定化酶的方法称为交联法。 9、酶的分离纯化方法中,根据目的酶与杂质分子大小差别有__________法,__________法和__________法三种。 10、由于各种分子形成结晶条件的不同,也由于变性的蛋白质和酶不能形成结晶,因此酶结晶既是__________,也是__________。 三、名词术语的解释与区别(每组6分,共30分) 1、酶生物合成中的转录与翻译 2、诱导与阻遏 3、酶回收率与酶纯化比(纯度提高比) 4、酶的变性与酶的失活

哈工大酶工程试题答案

年级2001 专业生物技术 一名词解释(每题3分,共计30分) 1.酶工程 2.自杀性底物 3.别构酶 4.诱导酶 5.Mol催化活性 6.离子交换层析 7.固定化酶 8.修饰酶 9.非水酶学 10.模拟酶 二填空题(每空1分,共计30分) 1.决定酶催化活性的因素有两个方面,一是,二是 。 2.求Km最常用的方法是。 3.多底物酶促反应的动力学机制可分为两大类,一类是,另一类是 。 4.可逆抑制作用可分为,,, 。 5.对生产酶的菌种来说,我们必须要考虑的条件有,一是看它是不是,二是能够利用廉价原料,发酵周期,产酶量,三是菌种不易,四是最好选用能产生酶的菌种,有利于酶的分离纯化,回收率高。 6.酶活力的测定方法可用反应法和反应法。 7.酶制剂有四种类型即酶制剂,酶制剂,酶制剂和 酶制剂。 8.通常酶的固定化方法有法,法,法, 法。 9.酶分子的体外改造包括酶的修饰和修饰。 10.模拟酶的两种类型是酶和酶。 11.抗体酶的制备方法有法和法。 三问答题(每题10分,共计40分) 1.固定化酶和游离酶相比,有何优缺点 2.写出三种分离纯化酶蛋白的方法,并简述其原理。 3.为什么酶制剂的生产主要以微生物为材料 4.下面是某人对酶测定的一些数据,据此求出该酶的最大反应速度和米氏常数。

10-6 10-6 10-5 10-5 10-5 10-4 10-4 10-2 酶工程试题(B) 一名词解释 1.抗体酶 2.酶反应器 3.模拟酶 4.产物抑制 5.稳定pH 6.产酶动力学 7.凝胶过滤 8.固定化酶 9.非水酶学 10.液体发酵法 二填空题(每空1分,共计30分) 值增加,其抑制剂属于抑制剂,Km不变,其抑制剂属于抑制剂,Km 减小,其抑制剂属于抑制剂。 2.菌种培养一般采用的方法有培养法和培养法。 3.菌种的优劣是影响产酶发酵的主要因素,除此之外发酵条件对菌种产酶也有很大的影响,发酵条件一般包括,,,, 和等。 4.打破酶合成调节机制限制的方有,,。 5.酶生物合成的模式分是,,, 。 6.根据酶和蛋白质在稳定性上的差异而建立的纯化方法有法,法和 法 7. 通常酶的固定化方法有法,法,法, 法。 8. 酶分子的体外改造包括酶的修饰和修饰。 9.酶与抗体的重要区别在于酶能够结合并稳定化学反应的,从而降低了底物分子的,而抗体结合的抗原只是一个态分子,所以没有催化能力 三问答题(每题10分,共计40分) 1.在生产实践中,对产酶菌有何要求 2.对酶进行化学修饰时,应考虑哪些因素 3.列出用共价结合法对酶进行固定化时酶蛋白上可和载体结合的功能团 4.某酶的初提取液经过一次纯化后,经测定得到下列数据,试计算比活力,回收率及纯化 倍数。

酶工程考试复习题及答案定稿版

酶工程考试复习题及答案精编W O R D版 IBM system office room 【A0816H-A0912AAAHH-GX8Q8-GNTHHJ8】

酶工程考试复习题及答案 一、名词解释题 1.酶活力: 是指酶催化一定化学反应的能力。酶活力的大小可用在一定条件下,酶催化 某一化学反应的速度来表示,酶催化反应速度愈大,酶活力愈高,反之活力愈低。2.酶的专一性:是指一种酶只能对一种底物或一类底物起催化作用,对其他底物无催化 作用的性质,一般又可分为绝对专一性和相对专一性。 3.酶的转换数:是指每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数,即是每摩尔酶每分钟催化 底物转变为产物的摩尔数,是酶的一个指标。 4.酶的发酵生产:是指通过对某些特定微生物进行发酵培养后,利用微生物生长发酵过程 中特定的代谢反应生成生产所需要的酶,最后通过提取纯化过程得到酶制剂的过程称为酶的发酵生产。 5.酶的反馈阻遏: 6.细胞破碎:是指利用机械、物理、化学、酶解等方法,使目标细胞的细胞膜或细胞壁得 以破坏,细胞中的目标产物得以选择性或全部释放便于后续收集和分离的过程称为细胞破碎。 7.酶的提取: 是指在一定的条件下,用适当的溶剂处理含酶原料,使酶充分溶解到溶剂 中的过程,也称作酶的抽提,是酶分离纯化过程常用的手段之一。 8.沉淀分离:是通过改变某些条件,使溶液中某种溶质的溶解度降低,从溶液中沉淀析 出,而与其他溶质分离的方法,常用语酶的初步提取与分离。

9.层析分离: 亦称色谱分离,是一种利用混合物中各组分的物理化学性质的差别,使各 组分以不同程度分布在两个相中,其中一个相为固定的(称为固定相),另一个相则流过此固定相(称为流动相)并使各组分由于与固定相和流动相作用力的不同以不同速度移动,从而达到分离的物理分离方法。 10.凝胶层析: 又称为凝胶过滤,分子排阻层析,分子筛层析等。是指以各种多孔凝胶为 固定相,在流动相冲洗过程中混合物中所含各种组分的相对分子质量和分子大小不同,在固定相凝胶微孔中移动的距离不同,从而依次从层析柱中分离出来,达到物质分离的一种层析技术。 11.亲和层析: 是利用生物分子与配基之间所具有的专一而又可逆的亲和力,将混合物装 入层析柱中利用流动相的冲洗作用和目标分子与固定相配基亲和作用力不同而使生物分子分离纯化的技术。 12.离心分离: 借助于离心机旋转所产生的离心力,使不同大小、不同密度的物质分离的 技术过程。 13.电泳:带电粒子在电场中向着与其本身所带电荷相反的电极移动的过程称为电泳。利 用不同的物质其带电性质及其颗粒大小和形状不同,在一定的电场中它们的移动方向和移动速度也不同,故此可使它们分离,电泳技术是常用的分离技术之一。 14.萃取:是利用物质在两相中的溶解度不同而使其分离的技术。 15.双水相萃取:双水相是指某些高聚物之间或者高聚物与无机盐之间在水中以一定的浓度 混合而形各种不相溶的两水溶液相。由于溶质在这两相的分配系数的差异进行萃取的方法称为双水相萃取。

工程制图习题及答案

1.工整、清楚、均匀、整齐。 2.图形、实物。 3.尺寸数字、尺寸界线、尺寸线、尺寸线终端。 4.定形尺寸。 5.定位尺寸。 6.数值、无关。 7.豪米。 1.完工。2一次、清晰。3定形、定位。 4上方、中断、向上。5平行。6圆心。7顶、水平。8A0、A1、A2、A3、A4。9徒手。 10计算机。11圆规、分规、三角板、丁字尺。12相切。 1.x. 2.z. 3.x、z. 4.一般位置直线、投影面平行线、投影面垂直线。 5.投影。 6.中心投影、平行投影。 二(2)1中心投影。2平行投影。3斜投影法、正投影法。4唯一、位置、形状。5实长、实行。6点。7直线。 二(3)1.直线、类似形。2.水平、正立、侧立。3.第一分角。4.主、俯、左。5.粗实线、虚线。6.长、高、长、宽、高、宽。 二(4)1铅垂、正垂、侧垂。2一般位置直线。 3投影面平行线、水平、正平、侧平。4平面。5该平面。6同面。7不变。 二(5)1平行、相交、交叉。2平行、平行。3交叉。4实长、倾角、平行、实长。5点、实长、垂直。 二(6)1一般位置平面、投影面平行面、投影面垂直面。2一般位置平面。3垂直面。4直线、倾角。5平行面。6实形、直线、平行。 1. 中心投影法和平行投影法。 2. 正投影法和斜投影法。 3.多面正投影图。 4.①正面投影与点的水平投影。 ②正面投影与点的侧面投影。 ③水平投影到OX轴的距离等于点的侧面投影。 5. 一般位置直线、投影面平行线和_ 投影面垂直线。 1 平行、相交、交叉三种。 2. 同面投影也一定平行。 3. 同面投影也一定相交,同面投影。 4.也反映直角。 5.一般位置平面、投影面垂直面和投影面平行面。 1. 取点,取线,取线,取点。 2. _平行__、相交_和_垂直___。 3. 积聚性法和辅助线法。 4. _平行__、相交_和_垂直。 5. 积聚性法线面交点法和辅助平面法。 1.(1) 将已知的各投影联系起来阅读 (2) 运用形体分析读图 (3) 运用线面分析读图 第九章 3、装配图中所有零、部件均须编写序号,相同规格尺寸的零、部件应另编一个序号.编号时,在零、部件可见轮廓内画一小实心圆,用细实线引出到该视图最外端轮廓线的外面,终端画一横线或圆圈(采用细实线),序号填写在指引线的横线上或圆圈内,序号数字要比尺寸数字大一号,在较大幅面的图样中,编号的字高可比其尺寸数字高度大两号.若零件很薄(或已涂黑)不便画圆点时,可用箭头代替,另外也可以不画水平线和圆,在指引线另一端附近注写序号,序号字高比尺寸数字大两号;指引线尽量分布均匀,不要彼此相交,也不要过长.当通过有剖面线的区域时,指引

酶工程问答题

酶工程习题集 第一章绪论 1、发展史: 1903年Henri中间络合物学说;1913年Leonor Michaelis和Maud Menten 米氏方程;Daniel E. Koshland提出了诱导契合学说。1926年,萨母纳(Sumner)提出酶的本质是蛋白质的观点。1960年.雅各(Jacob)和莫若德(Monod)提出操纵子学说,1982年,切克(Cech)等人发现四膜虫(Tetrahynena)细胞的26s rRNA前体具有自我剪接功能(self-splicing)。核酶(Ribozyme,也称核糖核酸酶,以区别于蛋白质酶);1983年阿尔彻曼(Sidney. Altman)发现核糖核酸酶P (RNAase P) 2、核酸类酶(ribozyme):具有生物催化剂所有特性,是一类由RNA组成的酶。 底物有哪些? 3、酶的新概念?分类? 4、人工酶、模拟酶、化学修饰酶、克隆酶、突变酶、新酶、抗体酶 第二章酶学基础 1、酶促反应的特点?优缺点? 2、按酶促反应性质将生物体所有的酶分为哪六大类?如何编号? 3、终止一个酶促反应的方法有哪些? 4、全酶的组成?按酶蛋白结构不同分类? 5、别构酶、别构效应、配体 6、活性部位(结合部位与催化部位),必需基团,活性中心的亲核性基团:酸碱 性基团: 7、参与蛋白类酶活性中心频率最高的氨基酸7 种? 8、酶活力单位(U);比活力;同族酶;丝氨酸蛋白酶与巯基蛋白酶各有哪些? 9、酶活性中心基团的检测方法有哪三种? 10、酶的pH稳定性与温度稳定性如何测定? 第三章酶的催化机制 1、酶高效率催化的五种机制 2、何谓邻近与定向效应?何谓构象变化效应?何谓共价催化?何谓酸碱催化? 何谓微环境效应?如何理解? 第四章酶的催化动力学 1、绘制底物浓度对酶促反应速度影响的双曲线(标明各参数),并简述其影响。 2、米-曼氏方程(Michaelis-Menten equation);中间产物学说 3、稳态的含义,中心内容。

哈工大酶工程试题(A)答案

酶工程试题(A) 年级2001 专业生物技术 一名词解释(每题3分,共计30分) 1.酶工程 2.自杀性底物 3.别构酶 4.诱导酶 5.Mol催化活性 6.离子交换层析 7.固定化酶 8.修饰酶 9.非水酶学 10.模拟酶 二填空题(每空1分,共计30分) 1.决定酶催化活性的因素有两个方面,一是,二是 。 2.求Km最常用的方法是。 3.多底物酶促反应的动力学机制可分为两大类,一类是,另一类是 。 4.可逆抑制作用可分为,,, 。 5.对生产酶的菌种来说,我们必须要考虑的条件有,一是看它是不是,二是能够利用廉价原料,发酵周期,产酶量,三是菌种不易,四是最好选用能产生酶的菌种,有利于酶的分离纯化,回收率高。 6.酶活力的测定方法可用反应法和反应法。 7.酶制剂有四种类型即酶制剂,酶制剂,酶制剂和 酶制剂。 8.通常酶的固定化方法有法,法,法, 法。 9.酶分子的体外改造包括酶的修饰和修饰。 10.模拟酶的两种类型是酶和酶。 11.抗体酶的制备方法有法和法。 三问答题(每题10分,共计40分) 1.固定化酶和游离酶相比,有何优缺点? 2.写出三种分离纯化酶蛋白的方法,并简述其原理。 3.为什么酶制剂的生产主要以微生物为材料? 4.

酶工程试题(B) 一名词解释 1.抗体酶 2.酶反应器 3.模拟酶 4.产物抑制 5.稳定pH 6.产酶动力学 7.凝胶过滤 8.固定化酶 9.非水酶学 10.液体发酵法 二填空题(每空1分,共计30分) 1.Km值增加,其抑制剂属于抑制剂,Km不变,其抑制剂属于抑制剂,Km减小,其抑制剂属于抑制剂。 2.菌种培养一般采用的方法有培养法和培养法。 3.菌种的优劣是影响产酶发酵的主要因素,除此之外发酵条件对菌种产酶也有很大的影响,发酵条件一般包括,,,, 和等。 4.打破酶合成调节机制限制的方有,,。 5.酶生物合成的模式分是,,, 。 6.根据酶和蛋白质在稳定性上的差异而建立的纯化方法有法,法和 法 7. 通常酶的固定化方法有法,法,法, 法。 8. 酶分子的体外改造包括酶的修饰和修饰。 9.酶与抗体的重要区别在于酶能够结合并稳定化学反应的,从而降低了底物分子的,而抗体结合的抗原只是一个态分子,所以没有催化能力 三问答题(每题10分,共计40分) 1.在生产实践中,对产酶菌有何要求? 2.对酶进行化学修饰时,应考虑哪些因素? 3.列出用共价结合法对酶进行固定化时酶蛋白上可和载体结合的功能团 4.某酶的初提取液经过一次纯化后,经测定得到下列数据,试计算比活力,回收率及纯化 倍数。 (A)答案及评分细则 一 1. 酶工程:又叫酶技术,是酶制剂的大规模生产和应用的技术。

酶工程习题及答案

酶工程试题(A) 一名词解释(每题3分,共计30分) 1. 酶工程:又叫酶技术,是酶制剂的大规模生产和应用的技术。 2.自杀性底物:底物经过酶的催化后其潜在的反应基团暴露,再作用于酶而成为酶的不可逆抑制剂,这种底物叫自杀性底物。 3.别构酶;调节物与酶分子的调节中心结合后,引起酶分子的构象发生变化,从而改变催化中心对底物的亲和力,这种影响被称为别构效应,具有别构效应的酶叫别构酶 4.诱导酶:有些酶在通常的情况下不合成或很少合成,当加入诱导物后就会大量合成,这样的酶叫诱导酶 5.Mol催化活性:表示在单位时间内,酶分子中每个活性中心转换的分子数目 6.离子交换层析:利用离子交换剂作为载体这些载体在一定条件下带有一定的电荷,当带相反电荷的分子通过时,由于静电引力就会被载体吸附,这种分离方法叫离子交换层析。 7.固定化酶:通过物理的或化学的方法,将酶束缚于水不溶的载体上,或将酶束缚于一定的空间内,限制酶分子的自由流动,但能使酶发挥催化作用的酶 8.修饰酶:在体外用一定的化学方法将酶和一些试剂进行共价连接后而形成的酶 9.非水酶学:通常酶发挥催化作用都是在水相中进行的,研究酶在有机相中的催化机理的学科即为非水酶学 10模拟酶:利用有机化学合成的方法合成的比酶结构简单的具有催化作用的非蛋白质分子叫模拟酶。 二填空题(每空1分,共计30分) 1.决定酶催化活性的因素有两个方面,一是酶分子结构,二是反应条件。 2.求Km最常用的方法是双倒数作图法。 3.多底物酶促反应的动力学机制可分为两大类,一类是序列机制,另一类是乒乓机制。 4.可逆抑制作用可分为竞争性,反竞争性,非竞争性,混合性; 5.对生产酶的菌种来说,我们必须要考虑的条件有,一是看它是不是致病菌,二是能够利用廉价原料,发酵周期短,产酶量高,三是菌种不易退化,四是最好选用能产生胞外酶的菌种,有利于酶的分离纯化,回收率高。 6.酶活力的测定方法可用终止反应法和连续反应法。 7.酶制剂有四种类型即液体酶制剂,固体酶制剂,纯酶制剂和固定化酶制剂。 8.通常酶的固定化方法有吸附法,包埋法,交联法, 共价键结合法。 9.酶分子的体外改造包括酶的表面修饰和内部修饰。 10.模拟酶的两种类型是半合成酶和全合成酶。 11.抗体酶的制备方法有拷贝法和引入法。 三问答题(每题10分,共计40分) 1.固定化酶和游离酶相比,有何优缺点? 解:优点(1)易将固定化酶和底物,产物分开产物溶液中没有酶的残留简化了提纯工艺 (2)可以在较长的时间内连续使用(3)反应过程可以严格控制,有利于工艺自动化(4)提高了酶的稳定性 (5)较能适于多酶反应 (6)酶的使用效率高产率高成本低 缺点 (1)固定化时酶的活力有损失 (2)比较适应于水溶性底物 (3)与完整的细胞相比,不适于多酶反应。 2.写出三种分离纯化酶蛋白的方法,并简述其原理。 解:.方法:透析与超虑离心分离凝胶过滤盐析等电点沉淀共沉淀吸附层析电泳亲和层析热变性酸碱变性表面变性等(原理略) 3.为什么酶制剂的生产主要以微生物为材料? 解:(1)微生物种类多,酶种丰富,且菌株易诱变,菌种多样 (2)微生物生长繁殖快,酶易提取,特别是胞外酶 (3)来源广泛,价格便宜 (4)微生物易得,生长周期短 (5)可以利用微电脑技术控制酶的发酵生产,可进行连续化,自动化,经济效益高 (6)可以利用以基因工程为主的分子生物学技术,选育和改造菌种,增加产酶率和开发新酶种 4 下面是某人对酶测定的一些数据,据此求出该酶的最大反应速度和米氏常数 [S](mol/L) V0(umol/min) 0.5?10-628 4.0?10-640 1.0?10-570 2.0?10-595 4.0?10-5112 1.0?10-4128 2.0?10-4139 1.0?10-2140 解:最大反应速度140 ,Km: 1.0?10-5 酶工程试题(B) 一名词解释 1抗体酶:是一种具有催化作用的免疫球蛋白,属于化学人工酶 2酶反应器:是利用生物化学原理使酶完成催化作用的装置,他为酶促反应提供合适的场所和最佳的反应条件,使底物最大限度的转化为物。 3模拟酶:利用有机化学合成的方法合成的比酶结构简单的具有催化作用的非蛋白质分子叫模拟酶。 4底物抑制:在酶促反应中,高底物浓度使反应速度降低的现象。 5稳定pH:酶在一定的pH范围之内是稳定的,超过这个限度易变性失活,这样的pH范围为此酶的稳定pH 6产酶动力学:主要研究细胞产酶速率及各种因素对产酶速率的影响,包括宏观产酶动力学和微观产酶动力学。 7凝胶过滤:又叫分子排阻层析,分子筛层析,在层析柱中填充分子筛,加入待纯化样品再用适当缓冲液淋洗,样品中的分子经过一定距离的层析柱后,按分子大小先后顺序流出的,彼此分开的层析方法。 8固定化酶:通过物理的或化学的方法,将酶束缚于水不溶的载体上,或将酶束缚于一定的空间内,限制酶分子的自由流动,但能使酶发挥催化作用的酶 9非水酶学:通常酶发挥催化作用都是在水相中进行的,研究酶在有机相中的催化机理的学科即为非水酶学 10液体发酵法:以液体培养基为原料进行微生物的繁殖和产酶的方法,根据通风方法不同又分为液体表层发酵法和液体深层发酵法。 二填空题(每空1分,共计30分) 1.Km值增加,其抑制剂属于竞争性抑制剂,Km不变,其抑制剂属于非竞争性抑制剂,Km减小,其抑制剂属于反竞争性抑制剂。 2.菌种培养一般采用的方法有固体培养法和液体培养法。 3.菌种的优劣是影响产酶发酵的主要因素,除此之外发酵条件对菌种产酶也有很大的影响,发酵条件一般包括温度,PH ,氧气,搅拌,湿度和泡沫等。 4.打破酶合成调节机制限制的方有控制条件,遗传控制,其它方法。 5.酶生物合成的模式分是同步合成型,延续合成型,中期合成型,滞后合成型。 6.根据酶和蛋白质在稳定性上的差异而建立的纯化方法有热变性法,酸碱变性法和表面变性法 7. 通常酶的固定化方法有交联法、包埋法,吸附法、共价结合法 8. 酶分子的体外改造包括酶的表面修饰和内部修饰。 9.酶与抗体的重要区别在于酶能够结合并稳定化学反应的过滤态,从而降低了底物分子的能障,而抗体结合的抗原只是一个基态分子,所以没有催化能力 三问答题(每题10分,共计40分) 1.在生产实践中,对产酶菌有何要求? 一般必须符合下列条件: a)不应当是致病菌,在系统发育上最好是与病原菌无关 b)能够利用廉价原料,发酵周期短,产酶量高 c)菌种不易变异退化,不易感染噬菌体 d)最好选用产胞外酶的菌种,有利于酶的分离纯化,回收率高 在食品和医药工业上应用,安全问题更显得重要 2.对酶进行化学修饰时,应考虑哪些因素? 解:(1)被修饰酶的性质,包括酶的稳定性,酶活性中心的状况,侧链基团的性质及反应性 (2)修饰反应的条件,包括PH与离子强度,修饰反应时间和温度,反应体系中酶与修饰剂的比例等 3.列出用共价结合法对酶进行固定化时酶蛋白上可和载体结合的功能团 解:(1)酶蛋白N端的α氨基或赖氨酸的∑氨基 (2)酶蛋白C端的羧基及天冬氨酸的β羧基或谷氨酸的γ羧基 (3)半胱氨酸的巯基1分 (7)丝氨酸骆氨酸苏氨酸上的羟基 (8)苯丙氨酸和骆氨酸上的苯环 (9)组氨酸上的咪唑基 色氨酸上的吲哚基 4.某酶的初提取液经过一次纯化后,经测定得到下列数据,试计算比活力,回收率及纯化倍数。 体积(ml)活力单位(u/ml)蛋白氮(mg/ml) 初提取液120 200 2.5 硫酸铵沉淀 5 810 1.5 解:(1)起始总活力:200?120=24000(单位) (2)起始比活力:200÷2.5=80(单位/毫克蛋白氮) (3)纯化后总活力810?5=4050(单位)2 (4)纯化后比活力810÷1.5=540(单位/毫克蛋白氮) (5)产率(百分产量):4050÷24000=17% (6)纯化倍数:540÷80=6.75

酶工程期中思考题参考答案

1. 举例说明酶催化的绝对专一性和相对专一性。 绝对专一性:具有绝对专一性的酶仅作用于一种底物,催化一种反应。 例如脲酶只能催化脲(又称尿素)水解成氨和二氧化碳,而对尿素的氯或甲基取代物都无作用。 相对专一性:有些酶的专一性较低,它们能作用于一类化合物或一类化学键。这种专一性称为相对专一性。其又可分为族类专一性(或称基团专一性)和键专一性,前者对底物化学键两端的基团有要求。 例如α-D-葡糖苷酶作用于α-糖苷键,并要求α-糖苷键的一端必须有葡糖基团。因此,它可催化蔗糖和麦芽糖水解。键专一性只作用于一定的化学键,而对键两端的基团无严格要求,如酯酶可使任何酯键水解。 例子不唯一,尽量不要相同 第二版:P3-P5 第三版:P3-P4 2. 酶的生产方法有哪些?用于酶生产的微生物应具有什么特点? 酶的生产方法主要有提取分离法,生物合成法和化学合成法等。 产酶微生物应具有的特点有: 1.酶的产量高:通过筛选获得高产菌株,妥善保存并定期复壮 2.容易培养和管理:对培养基成分和工艺条件没有苛刻的要求,适应能力强 3.产酶稳定性好:能稳定生长并表达所需的酶,菌种不易退化 4.有利于酶的分离纯化:酶的分离提纯要比较容易,能获得较高纯度 5.安全可靠:菌种对环境及对操作人员安全,不产生不良影响 第二版:P22-P25 第三版:P20-P22 3. 固定化细胞发酵产酶具有哪些特点? 固定化细胞发酵产酶的特点有: 1.提高酶的产率:细胞固定化滞后,单位空间内细胞密度增大,因此加速了生化反应; 2.可以反复使用,可以在高稀释率下连续发酵; 3.提高基因工程菌质粒的稳定性; 4.固定化细胞对pH值、温度等外界条件的适应范围增宽,对抑制剂的耐受能力增强,因此发酵稳定性好; 5.可先经预培养再转入发酵生产,缩短发酵周期,提高设备利用率 6.固定化发酵是非均相体系,产品容易分离纯化 7.一般只适用于胞外酶的生产 第二版:P68-P70

酶工程试题及答案

一、名词解释(本题共8个小题,每小题2分,共16分)。 1、固定化酶: 2、原生质体: 3、超滤: 4、酶的催化特性: 5、生物酶工程: 6、酶的必需基团和活性中心: 7、诱导与阻遏: 8、酶反应器: 二、填空题(本题共5个小题,每空2分,共24分). 1、酶的分类()()()。(三种即可) 2、酶活力是()的量度指标,酶的比活力是()的量度指标,酶转换数是()的量度指标。 3、微生物产酶模式可以分为同步合成型,()中期合成型,()四种。 4、酶的生产方法有(),生物合成法和化学合成法。 5、优良的产酶微生物所具备的条件:(1)()(2)()(3)()(写出三种即可)。 三、判断题(本题共10个小题,每空1.5分,共15分)。 1、酶是具有生物催化特性的特殊蛋白质。 2、酶活力是指在一定条件下酶所催化的反应速度,反应速度越大,意味着酶活力越高。 3、液体深层发酵是目前酶发酵生产的主要方式。 4、培养基中的碳源,其唯一作用是能够向细胞提供碳素化合物的营养物质。 5、在酶与底物、酶与竞争性抑制剂、酶与辅酶之间都是互配的分子对,在酶的亲和层析分离中,可把分子对中的任何一方作为固定相。 6、补料是指在发酵过程中补充添加一定量的营养物质,补料的时间一般以发酵前期为好。 7、酶固定化过程中,固定化的载体应是疏水的。 8、在酶的抽提过程,抽提液的 pH 应接近酶蛋白的等电点。 9、青霉素酰化酶不但能催化青霉素侧链的水解作用,而且也能催化逆反应。 10、亲和试剂又称活性部位指示试剂,这类修饰剂的结构类似于底物结构。 四、问答题(本题共5个小题,共45分)。 1、试述提高酶发酵产量的措施。(8 分,答出四点即可) 2、酶失活的因素?(8分) 3、酶的提取方法有哪些?(8分) 4、酶分子修饰的意义有哪些?(6分) 5、试简述酶分子的定向进化。(5分) 6、固定化酶和游离酶相比,有何优缺点?(10分,优缺点答五点即可) 答案 一、1、固定化酶:通过物理的或化学的方法,将酶固定在载体上,能使酶发挥催化作用的酶;2、原生质体:脱去细胞壁的植物、真菌或细菌细胞;3、超滤:超滤是采用中空纤维过滤新技术,配合三级预处理过滤清除自来水中杂质;4、酶的催化特性:①极高的催化效率②高度的专一性③酶活性的可调节性④酶的不稳定性5、生物酶工程:是指在基因水平上,对酶蛋白分子进行修饰、改造,改进酶蛋白的催化特性或酶蛋白的蛋白质特性等;6、酶的必需基团:指酶分子中与酶的活性密切相关的基团;活性中心:是与底物结合并催化反应的场所;7、酶合成的诱导是指加入某种物质使酶的合成开始或加速进行的过程;酶合成

酶工程习题96567

第一章 习题: 1、根据分子中起催化作用的主要组分的不同,酶可以分为_______和_______两大类别。 2、核酸类酶分子中起催化作用的主要组分是________,蛋白类酶分子中起催化作用的主要组分是___________。 3、进行分子内催化的核酸类酶可以分为_______,_______。 4、酶活力是_____的量度指标;酶的比活力是__________的量度指标;酶转换数是________的量度指标。 5、某酶的分类编号是EC2.2.1.10,其中EC是指_______。此酶属于_______类型。 6、醇脱氢酶参与的反应表明无氧气参与() 7、酶工程是_____________的技术过程。 8、酶的转换数是指() A、酶催化底物转化为产物的数量 B、每个酶分子催化底物转化为产物的分子数 C、每个酶分子每分钟催化底物转化为产物的分子数 D、每摩尔酶催化底物转化为产物的分子数 9、酶的改性是指____________________________. 第二章 1、名词解释 转录、组成型酶、酶的反馈阻遏、分解代谢物阻遏、生长偶联型

2、微生物产酶模式可以分为同步合成型________、中期合成型、________。 3、可以通过添加()使分解代谢物阻遏作用解除。 A、诱导物 B 激活剂 C、cAMP D、ATP 4、在酶发酵过程中添加表面活性剂可以 A、诱导酶的生物合成 B、阻遏酶的生物合成 C、提高酶活力 D、提高细胞通透性 5、为什么滞后合成型的酶要在细胞生长一段时间甚至进入平衡期以后才开始合成? 6、操纵子是由_________、_______和启动基因组成的。 7______________和______是影响酶生物合成模式的主要因素。 8、RNA前体的加工是指____________ 6、从如下实验方法和结果分析酶生物合成的调节作用。 实验方法:将大肠杆菌细胞接种于营养肉汤培养基中,于37°C振荡培养,当OD550为0.3时,经培养液分装到4个小三角瓶中,每瓶17ml培养液。于4个三角瓶分别添加 (A)3ml无菌水 (B)1ml乳糖溶液(0.1mol/L)和2ml无菌水 (C)1ml乳糖溶液(0.1mol/L)、1ml葡萄糖溶液(0.1mol/L)和1ml无菌水 (D) 1ml乳糖溶液(0.1mol/L)、1ml葡萄糖溶液(0.1mol/L)和1mlcAMP 钠盐溶液 然后在相同的条件下于37°C振荡培养2h,分别取样测定β-

酶工程思考题(附答案)

酶工程思考题汇总 第一章P25 1.何谓酶工程?试述其主要内容和任务. 酶的生产,改性与应用的技术过程称为酶工程。 主要内容:微生物细胞发酵产酶,动植物细胞培养产酶,酶的提取与分离纯化,酶分子修饰,酶、细胞、原生质体固定化,酶非水相催化,酶定向进化,酶反应器和酶的应用等。 主要任务:经过预先设计,通过人工操作获得人们所需的酶,并通过各种方法使酶的催化特性得以改进,充分发挥其催化功能。 2.酶有哪些显著的催化特性? 专一性强(绝对专一性——钥匙学说、相对专一性——诱导契合学说)、催化效率高、作用条件温和 3.简述影响酶催化作用的主要因素. 底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂浓度、抑制剂浓度等诸多因素 第二章P63 5.酶的生物合成有哪几种模式? 生长偶联型(同步合成型、中期合成型)、 部分生长偶联型(延续合成型) 非生长偶联型(滞后合成型) 7.提高酶产量的措施主要有哪些? a.添加诱导物(酶的作用底物、酶的催化反应物、作用底物的类似物) b.控制阻遏物的浓度 c.添加表面活性剂 d.添加产酶促进剂 11.固定化微生物原生质体发酵产酶有何特点? 1.提高产酶率 2.可以反复使用或连续使用较长时间 3.基因工程菌的质粒稳定,不易丢失 4.发酵稳定性好 5.缩短发酵周期,提高设备利用率 6.产品容易分离纯化 7.适用于胞外酶等细胞产物的生产 第三章P84 3.植物细胞培养产酶有何特点? 1.提高产率 2.缩短周期 3.易于管理,减轻劳动强度 4.提高产品质量 5.其他 4.简述植物细胞培养产酶的工艺过程。 外植体细胞的获取细胞培养分离纯化产物 6.动物细胞培养过程中要注意控制哪些工艺条件? 1.培养基的组成成分 2.培养基的配制 3.温度的控制 4.ph的控制 5.渗透压的控制 6.溶解氧的控制

《酶工程》课后习题答案

第一章酶工程基础 1.名词解释:酶工程、比活力、酶活力、酶活国际单位、酶反应动力学 ①酶工程:由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新技术,是工业上有目的地设计一定的反应器和反应条件,利用酶的催化功能,在常温常压下催化化学反应,生产人类所需产品或服务于其它目的地一门应用技术。 ②比活力:指在特定条件下,单位质量的蛋白质或RNA所拥有的酶活力单位数。 ③酶活力:也称为酶活性,是指酶催化某一化学反应的能力。其大小可用在一定条件下,酶催化某一化学反应的速度来表示,酶催化反应速度愈大,酶活力愈高。 ④酶活国际单位: 1961年国际酶学会议规定:在特定条件(25℃,其它为最适条件)下,每分钟内能转化1μmol底物或催化1μmol产物形成所需要的酶量为1个酶活力单位,即为国际单位(IU)。 ⑤酶反应动力学:指主要研究酶反应速度规律及各种因素对酶反应速度影响的科学。 2.说说酶的研究简史 酶的研究简史如下: (1)不清楚的应用:酿酒、造酱、制饴、治病等。 (2)酶学的产生:1777年,意大利物理学家 Spallanzani 的山鹰实验;1822年,美国外科医生 Beaumont 研究食物在胃里的消化;19世纪30年代,德国科学家施旺获得胃蛋白酶。1684年,比利时医生Helment提出ferment—引起酿酒过程中物质变化的因素(酵素);1833年,法国化学家Payen和Person用酒精处理麦芽抽提液,得到淀粉酶;1878年,德国科学家K?hne提出enzyme—从活生物体中分离得到的酶,意思是“在酵母中”(希腊文)。 (3)酶学的迅速发展(理论研究):1926年,美国康乃尔大学的”独臂学者”萨姆纳博士从刀豆中提取出脲酶结晶,并证明具有蛋白质的性质;1930年,美国的生物化学家Northrop分离得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶结晶,确立了酶的化学本质。 3.说说酶工程的发展概况 I.酶工程发展如下: ①1894年,日本的高峰让吉用米曲霉制备淀粉酶,酶技术走向商业化: ②1908年,德国的Rohm用动物胰脏制得胰蛋白酶,皮革软化及洗涤; ③1911年,Wallerstein从木瓜中获得木瓜蛋白酶,用于啤酒的澄清; ④1949年,用微生物液体深层培养法进行 -淀粉酶的发酵生产,揭开了近代酶工业的序幕;⑤1960年,法国科学家Jacob和Monod提出的操纵子学说,阐明了酶生物合成的调节机制,通过酶的诱导和解除阻遏,可显著提高酶的产量; ⑥1971年各国科学家开始使用“酶工程”这一名词。 II.在酶的应用过程中,人们注意到酶的一些不足之处,如:稳定性差,对强酸碱敏感,只能使用一次,分离纯化困难等,解决的方法之一是固定化。 固定化技术的发展经历如下历程: ①1916年,Nelson和Griffin发现蔗糖酶吸附到骨炭上仍具催化活性; ②1969年,日本千佃一郎首次在工业规模上用固定化氨基酰化酶从DL-氨基酸生产L-氨基酸; ③1971年,第一届国际酶工程会议在美国召开,会议的主题是固定化酶。 4. 酶的催化特点 酶催化作用特性有:

工程制图题库

工程制图题库 1、图纸的基本幅面有哪几种?每种的长、宽各是什么? 图纸的基本幅面有五种,代号分别为:A0、A1、A2、A3、A4。幅面大小:A0(841×1189)、A1(594×841)、A2(420×594)、A3(297×420)、A4(210×297)。 2、1:2和2:1哪一个是放大比例?哪一个是缩小比例? 2:1是放大比例,1:2是缩小比例。 3、图样中,尺寸的默认单位是什么?尺寸数字注写时应注意什么? 图样中,尺寸的默认单位是毫米。 尺寸数字标注规则如下: (1)机件的真实大小应以图样上所注的尺寸数值为依据,与图形的大小及绘图的准确度无关。 (2)图样中的尺寸数字,以毫米(mm)为单位时,不需标注计量单位的代号或名称,即尺寸的默认单位是mm,如采用其他单位,则必须注明。本书文字和插图中的数字,如没有特别注明,也一律以mm为单位。 (3)图样中所注尺寸是该图样所示机件最后完工时的尺寸,否则应另加说明。(4)机件的每一尺寸,一般只标注一次,并应标注在反映该结构最清晰的图形上。 4、什么是斜度?什么是锥度? 斜度是指一直线或平面对另一直线或平面的倾斜程度。其大小用倾斜角的正切值来表示,并把比值写成1: n的形式,即:斜度=tanα=H:L=1:n。锥度是指圆锥的底圆直径D与高度H之比,通常,锥度也要写成1: n的形式,即锥度=2 tan α=D/L:l=1:n。

5、尺规绘图的一般步骤是什么? 一幅完整图样的绘制步骤具体如下: (1)将绘制各类图线的铅笔及圆规准备好;图板、丁字尺、三角板擦拭干净。(2)根据所画图形的大小、多少,选取比例,确定图纸幅面。 (3)用丁字尺找正后,用胶带纸把图纸固定在图板上。 (4)用细实线画出图框和标题栏。 (5)将所画图形均匀地布置在图框内,根据投影关系,画出各图形的基准线,再画出图形的主要轮廓线,最后绘制细节。 (6)检查、修改已画出的图形,并清理作图线。 (7)按先曲线后直线、从上到下、从左到右的顺序加深图线。使同一类图线的粗细、浓淡一致。 (8)绘制尺寸界线、尺寸线及箭头,注写尺寸数字,书写其他文字、符号,最后填写标题栏。 (9)全面检查,修改错误,清除污迹,完成全图。 6、什么是草图?一般在什么情况下使用? 徒手绘图是指徒手(不用尺规及绘图仪器)用铅笔绘制图形。徒手绘制的图形即为草图。 在技术交流、机器测绘及讨论设计方案时,常常需要先绘制出草图,然后再整理成正规图。徒手绘制草图能够快速捕捉设计灵感,帮助形成和拓展思路,且便于现场测绘,节约作图时间。 7、.三视图的投影规律是什么?试举例说明。 三视图的投影规律为:主、俯视图长对正,主、左视图高平齐,俯、左视图宽相等。在绘制三视图时要符合这一投影规律(简称“三等”规律)。如图所示:

酶工程-期末试题

酶工程期末考试试题(A) 一名词解释:( 每小题3分共30分) 1 酶催化的专一性:绝对专一性和相对专一性; 2 酶催化的邻近效应、定向效应:底物彼此靠近、活性中心浓度增大、底物与结合部位按有利于催化反应的方向定位; 3 Kcat:催化常数,即在最适条件下,没摩尔酶每分钟所转化的底物摩尔数; 4 酶活力:酶催化活力,用酶催化反应速度表示; 5 酶催化周期:每mole酶蛋白催化每mole底物所需要的时间; 6 Ks盐析和β盐析 Ks盐析:即蛋白质溶液的pH值和温度固定不变,改变溶液的盐浓度(离子强度),以达到沉淀蛋白的作用;此法常用的盐是硫酸铵。 β盐析法:是在一定的离子强度下,改变溶液的pH值和温度,以达到蛋白沉淀的目的。 7 离子交换剂:离子交换剂是借酯化、氧化或醚化等化学反应,在琼脂糖、纤维素或凝胶分子上某些极性基团,通过极性基团的静电吸附作用,对极性大分子进行分离。按离子交换剂上的活性基团的性质不同,可分为阳离子交换剂和阴离子交换剂两种。 8 生物酶工程:是指在基因水平上,对酶蛋白分子进行修饰、改造,改进酶蛋白的催化特性或酶蛋白的蛋白质特性等。 本章主要介绍核酶、进化酶、杂合酶和抗体酶的有关基本概念和基本知识。 9 酶分子的定向进化: 是指在分子水平上,人为地创造特殊的进化条件,模拟自然进化机制(随机突变、基因重组和自然选择),对酶基因进行改造,并进行定向选择,筛选出所需性质的酶蛋白。10 核酶:化学本质是核酸的酶,包括核酶和脱氧核酶 二填空题:(每空1分共 20分) ⑴按催化反应类型分,将酶分成6个大类,它们的名称及其代码分别是氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、连接酶; ⑵根据葡聚糖凝胶的交联度不同,软胶包括 G75 、 G100 、 G150 、 G200 ; ⑶酶固定化方法有吸附法、交联法、吸附交联法、共价结合法、微胶囊法; ⑷酶蛋白化学修饰的方法包括金属离子置换、大分子结合、肽链有限水解、 氨基酸置换、侧链基团修饰;

相关文档
最新文档