生物化学知识点整理
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注:
1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理
而成,个人主观性较强,仅供参考。(如有错误,请以课本为主)
2.颜色注明:红色:多为名解、简答(或较重要的内容)
蓝色:多为选择、填空
第八章脂类代谢
第一节脂类化学
脂类:包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为机体利用的有机化合物。
脂肪:三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。
类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所:小肠上段
脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段
第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢
一、三酰甘油的分解代谢
1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为
脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
2)关键酶:三酰甘油脂肪酶
(又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL)3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。
4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、
雌二醇等。
2.甘油的氧化
甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。
3.脂肪酸的分解代谢
饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。
1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃;
亚细胞:细胞质、线粒体。
2)过程:
①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质)
脂肪酸+ HSCoA + ATP
脂酰
消耗了2
②脂酰CoA进入线粒体
酶:a.肉碱酰基转移酶I(脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶)
b.肉碱酰基转移酶Ⅱ
c.脂酰肉碱——肉碱转位酶(转运体)
③脂酸的β氧化
a.脱氢:脂酰CoA + FAD
α,β-烯脂酰CoA + FADH2
b.加水
c.再脱氢:β-羟脂酰CoA + NAD+
β-酮脂酰CoA + NADH +H+
④硫解
3)脂酸氧化的能量生成
活化:消耗2个高能磷酸键
以软脂酸(16C)β氧化为例:
7 次β氧化,生成8分子乙酰CoA、7分子NADH+H+、7分子FADH2。
能量计算:生成ATP 8×10 + 7×2.5 + 7×1.5 = 108
净生成ATP 108 –2 = 106
4.酮体的生成与利用
1)酮体:是指脂酸在肝氧化分解时特有的中间代谢物,是乙酰乙
酸、β-羟丁酸及丙酮的总称。
2)酮体生成的部位:肝细胞线粒体
原料:乙酰CoA
关键酶:HMGCoA合成酶
3)酮体的利用:心、肾、脑、骨骼肌等肝外组织细胞内的线粒体。
4)酮体生成利用的特点:酮体肝内生成,肝外利用
5)酮体生成利用的生理意义:
①正常情况下是肝输出能源的一种形式;
②在饥饿状态或糖供应不足时可代替葡萄糖成为脑组织的重
要能源;
③酮体利用的增加可减少糖的利用,有利于维持血糖水平恒
定,节省蛋白质的消化。
6)酮症酸中毒机制:
在饥饿、高脂低糖膳食,特别糖尿病时,一方面,胰高血糖素等脂解激素分泌增多,脂肪动员增强,脂肪酸β氧化加快,酮体生成增加;另一方面,糖来源不足或糖代谢障碍,草酰乙酸生成减少,乙酰CoA进入三羧酸循环受阻,乙酰CoA大量堆积,使酮体生成进一步增加,当超过肝外组织利用时,血中酮体会异常升高,产生酮症酸中毒。
二、三酰甘油的合成代谢
1.部位:肝和脂肪组织(最主要)、小肠黏膜
2.脂肪酸的合成
1)合成部位:组织:肝、脂肪等组织
亚细胞:细胞质(16碳的软脂酸)
主要原料:乙酰CoA、NADPH(主要来自磷酸戊糖途径
2)乙酰CoA的活化
乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶(脂肪酸合成的关键酶)的作用下羧化成丙二酸单酰CoA。
3)软脂酸的合成
①缩合;②加氢;③脱水;④再加氢。
4)脂肪酸碳链的加工场所:内质网、线粒体。
第四节类脂代谢
脂类:包括磷脂、糖脂、类固醇。
一、甘油磷脂代谢
1.甘油磷脂是人体内含量最多的磷脂,最主要的甘油磷脂有卵磷脂
(磷脂酰胆碱)和脑磷脂(磷脂酰乙醇胺)
2.甘油磷脂水解的磷脂酶类:磷脂酶(PL)A1、A2、C、D等。
3.甘油磷脂的合成代谢
1)部位:全身各组织内质网,肝、肾、肠等组织最活跃。
2)原料:甘油、脂肪酸、磷酸、含氮碱、ATP、CTP等。
3)合成的两条途径:甘油二酯途经和CDP-甘油二酯途径。
4)磷脂酶作用的
二、胆固醇代谢
1.合成部位:肝、小肠(细胞质及内质网)
2.合成原料:乙酰CoA、ATP、NADPH + H+
3.合成的基本过程:①甲羟戊酸的合成;
②鲨烯的生成(30C);
③胆固醇的生成(27C)。
关键酶:HMG—CoA还原酶
4.胆固醇酯在细胞、血浆中合成。
5.胆固醇的转化:胆汁酸、类固醇激素、7-脱氢胆固醇
第五节血脂与血浆脂蛋白代谢
1.血浆脂蛋白:是脂类在血液中的存在和运输形式。
组成:脂类、载脂蛋白
2.血脂:主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂肪酸
等。
3.电泳法与超速离心法的分类及对应关系:
α-脂蛋白前β-脂蛋白β-脂蛋白乳糜微粒(电泳法)
高密度脂蛋白(HDL)、极低密度脂蛋白(VLDL)、低密度脂蛋白(LDL)、乳糜微粒(CM)(超速离心法)
4.血脂蛋白的组成及功能
注:TG:甘油三酯
第九章氨基酸代谢
第一节蛋白质的消化与吸收
1.氨基酸的吸收和转运
1)氨基酸的吸收是需要载体蛋白帮助的、耗能、需钠的主动吸收过程。
2)常见载体类型如下:①中性氨基酸载体;②碱性氨基酸载体;
③酸性氨基酸载体;④亚氨基酸和甘氨酸载体。
2.蛋白质的功能:①作为能源物质氧化供能;
②参与构成各种细胞组织;
③参与体内多种重要的生理活动。(催化(酶)、免
疫(抗原和抗体)、运动(肌肉)、物质转运(载
体)、凝血(凝血因子))
3.氮平衡:是指摄入氮和排出氮之间的平衡关系。
(蛋白质含氮特点:平均为16%,1g N相当于6.25g蛋白质)氮平衡的三种情况及人群分布:
1)氮总平衡:摄入氮=排出氮;常见于健康成年人。
2)氮正平衡:摄入氮>排出氮;常见于儿童、孕妇和康复期患
者。
3)氮负平衡:摄入氮<排出氮;常见于饥饿、消耗性疾病、大
面积烧伤、大量失血的患者。
4.蛋白质的生理需要量
①成人每天最低分解约20g蛋白质;
②成人每日最低生理需要量:30~50g;
③我国营养学会推荐成人每日80g。
5.蛋白质的营养价值与互补作用
1)必需氨基酸:指人体不能合成、而必须由食物提供的氨基酸。
(包括缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、亮
氨酸、色氨酸、苏氨酸,即:“携(缬)一(异)本(苯)赖
甲亮色书()”)
2)蛋白质营养价值的高低主要取决于必需氨基酸的种类、含量和比例是否与人体蛋白质的氨基酸组成接近。
3)食物蛋白质的互补作用:将不同种类营养价值较低是蛋白质混合使用,则可以互相补充所缺少的必需氨基酸,从而提高蛋白
质的营养价值。
6.蛋白质的腐败作用:在肠内未被消化的蛋白质和未被消化的氨基
酸,在肠道下端细菌的作用下,产生一系列对人体有害物质的过程。
7.肝昏迷的假神经递质学说:
苯丙氨酸与酪氨酸经肠道细菌的作用下分别生成苯乙胺和酪胺,两者进入脑组织,经β-羟化酶作用,转化为苯乙醇胺或β-羟酪胺,其结构类似与儿茶酚胺,故称为假神经递质。假神经递
质增多时,可以竞争性抑制儿茶酚胺受体,使神经冲动受阻,导致大脑功能障碍,发生深度抑制而昏迷,即肝昏迷。
第二节氨基酸的一般代谢
1.氨基酸的来源与去路
1)来源:①食物蛋白的消化吸收;②组织蛋白的分解;
③利用α-酮酸和氨合成一些非必需氨基酸。
2)去路:①合成组织蛋白;②脱氨基生成α-酮酸和氨;③脱羧基生成氨类和CO2;④经特殊代谢生成其它含氮化合
物。
2.氨基酸脱氨基作用主要的4种方式:
1)转氨基作用
①基本模式:将氨基酸的α-氨基转移到一个α-酮酸的酮基位置上,生成相应的α-酮酸和一个相应的α-氨基。
②体内重要的转氨酶:
谷丙转氨酶(GPT)(或称丙氨酸氨基转移酶ALT)
谷草转氨酶(GOT)(或称天冬氨酸氨基转移酶AST )
临床意义:急性肝炎患者血清ALT活性显著增高;
心肌梗死患者血清中AST活性明显升高。
③各种转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛
2)氧化脱氨基作用
①分布广、活性高(肌肉中例外,肌肉通过嘌呤核苷酸循环脱氨);
②L-谷氨酸脱氢酶(主要酶)以NAD+/NADP+作为氢受体;
③L-谷氨酸脱氢酶只能催化谷氨酸发生脱氨基作用。
3)联合脱氨基作用
主要在肝、肾组织中进行,是体内氨基酸脱氨基的主要方式。
4)嘌呤核苷酸循环(肌肉组织中)
3.α-酮酸的代谢
1)还原氨基化合成非必需氨基酸;
2)合成转变为糖或酮体;
生糖和生酮氨基酸种类
3)氧化供能。
4.氨基酸的脱羧基产生的重要活性物质
1)γ-氨基丁酸(谷氨酸脱羧基生成)
2)5-羟色胺(色氨酸脱羧基生成)
3)牛磺酸(半胱氨酸脱羧基生成)
第三节 氨的代谢
1. 氨的来源:1)氨基酸的脱氨基和氨类分解产氨;
2) 肠道吸收的氨;
3)肾小管上皮细胞分泌氨。
2. 氨的去路:1)合成尿素;
2)转变为非必需氨基酸及其他含氮物;
3)生成谷氨酰胺
3. 谷氨酰胺的运氨作用
1)过程:
谷氨酸 + NH 3 + ATP + ADP +Pi
谷氨酰胺 + H 2 谷氨酸 + NH 3
● 该形式主要从脑和肌肉等组织向肝和肾运氨。
● 谷氨酰胺的合成与分解是由不同酶催化的不可逆反应。
2)意义:谷氨酰胺是氨的解毒产物,也是氨的储存及运输形式。
3)临床上治疗氨中毒常口服或静脉注射谷氨酸钠盐。
4. 尿素合成
1)尿素合成是由五个不可逆反应组成的循环反应过程;
2)每合成1分子尿素,共消耗4个高能磷酸键;
3)尿素分子中的两个N ,一个来自NH 3,一个来自天冬氨酸;
4)尿素合成过程中的变构酶是氨甲酰磷酸合成酶-Ⅰ,活性最低的酶(限速酶)是精氨酸代琥珀酸合成酶;
5)尿素合成的部位是在肝脏细胞的线粒体和细胞质,意义是解除氨毒。
5.肝昏迷的氨中毒学说
严重肝功能障碍时,尿素合成功能不足,导致血氨升高。大量的氨进入脑组织,与脑细胞中的α-酮戊二酸结合生成谷氨酸,并进一步生成谷氨酰胺。此过程中,需消耗NADH和ATP等能源物质;同时也消耗大量的α-酮戊二酸,使三羧酸循环速率降低,影响ATP的生成,使脑组织供能不足。此外,谷氨酸属于兴奋性神经递质,能量及兴奋性神经递质严重缺乏时将影响脑正常功能甚至昏迷,临床称为氨中毒或肝昏迷。此即为肝昏迷的氨中毒学说。
第四节个别氨基酸的代谢
1.一碳单位的代谢
1)一碳单位:含有一个碳原子的活性单位。
一碳单位不能游离存在体内,常与四氢叶酸结合
2)类型与来源(格式:“类型(来源)”)
甲酰基(甘氨酸)、甲炔基(组氨酸)、亚胺甲基(丝氨酸)、
甲烯基(色氨酸)、甲基(甲硫氨酸)
甲基无法参加核苷酸代谢
3)生理意义:
①一碳单位经FH4携带,参与嘌呤碱和嘧啶碱的合成;
②N5-甲基四氢叶酸经甲硫氨酸循环过程提供甲基,参与重要
甲基化合物的合成。
2.甲硫氨酸循环的生理意义:
①提供活性甲基:用于合成肌酸、肾上腺素、磷脂酰胆碱等重要
的生理活性物质。
②再生四氢叶酸
3.缺乏维生素B12导致巨幼红细胞性贫血的原因:
当缺乏维生素B12时,N5-甲基四氢叶酸的甲基不能转移出去,,既影响甲硫氨酸的再生,又影响四氢叶酸的再生,进而影响一碳单位的代谢,导致核酸的合成减少,细胞分裂速度下降,从而出现巨幼红细胞性贫血。
4.半胱氨酸与胱氨酸的代谢
1)半胱氨酸与胱氨酸的互变
意义:影响蛋白质的结构和功能。
2)半胱氨酸氧化分解产生活性硫酸根
意义:①提供活性硫酸根:合成硫酸软骨素、硫酸角质素和
肝素等粘多糖;
②参与解毒:促使固醇类、酚类酯化,增大水溶性,
随尿液排出体外。
3)半胱氨酸参与合成谷胱甘肽
意义:谷胱甘肽是体内重要的抗氧化剂
5.芳香族氨基酸的代谢
1)芳香族氨基酸:苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸
2)转变的活性物质——缺乏对应酶所导致的疾病
①苯丙氨酸羟化为酪氨酸——苯丙酮酸尿症
②酪氨酸转变为甲状腺激素——呆小症
③酪氨酸转变为儿茶酚胺类——帕金森病(震颤麻痹)
④酪氨酸转变为黑色素——白化病
⑤酪氨酸的氧化分解转变为尿黑酸——尿黑酸症
第十章核苷酸代谢
1.体内能量的利用形式:ATP、GTP(蛋白质合成)、UTP(糖原合
成)、
CTP(磷脂合成)
2.核苷酸的合成途径:
1)从头合成途径:利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位和CO2等
简单物质为原料,经过一系列酶促反应,合
成核苷酸的途径。(主要合成途径) 主要在肝脏进行,其次是小肠和胸腺,而脑、骨髓则无法进行此合成途径。
2)补救合成途径:利用游离的碱基或核苷,经过简单的反应过程,
合成核苷酸的途径。
脑、骨髓等只能进行此途径。
第一节嘌呤核苷酸的代谢
1.嘌呤核苷酸的从头合成:利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位和CO2
等简单物质为原料,经过一系列酶促反应,合成核苷酸的过程。
2.嘌呤核苷酸的从头合成
1)嘌呤环合成原料的元素来源
N1——天冬氨酸
C2和C8——N10-甲酰基四氢叶
酸
N3和N9——谷氨酰胺的酰胺基
C4、C5和N7——甘氨酸
C6——CO2
2)PRPP生成的关键酶:磷酸核糖焦磷酸激酶
(PRPP合成酶或PRPPK)
IMP(一磷酸次黄苷)合成的关键酶:磷酸核糖酰胺转移酶
(PRPP酰胺转移酶或GPAT)
3)生成AMP和GMP的氨基及能量来源
AMP:天冬氨酸、GTP
GMP:谷氨酰胺、ATP
4)IMP的合成要点:
①在磷酸核糖分子上逐步合成嘌呤环;
②PRPP是重要的中间代谢物,它不仅参与嘌呤核苷酸的从
头合成,而且参与嘧啶核苷酸的从头合成及两类核苷酸的
补救合成。是5-磷酸核糖的活性供体。
3.嘌呤核苷酸的补救合成的生理意义
①补救合成节省从头合成时的能量和一些氨基酸的消耗;
②体内某些组织器官,如脑、骨髓等只能进行补救合成。
4.HGPRT缺陷引起Lesch –Nyhan 综合征(自毁容貌症)
嘌呤核苷酸补救合成途径障碍,脑合成嘌呤次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶(HGPRT)基因缺陷引起核苷酸能力低下,造成中枢神经系统发育不良。此综合征以高尿酸血症及神经系统症状为特征。
5.别嘌呤醇治疗痛风症的生化机理:
通风是由于大量的尿酸盐在关节腔中累积引起的。尿酸是嘌呤分解代谢的最终产物,黄嘌呤氧化酶是该代谢途径的关键酶,催化次黄嘌呤生成黄嘌呤,并继续催化黄嘌呤最终生成尿酸。别嘌呤醇的化学结构与次嘌呤醇高度相似,可互相竞争与黄嘌呤氧化酶的活性中心部位相结合,影响正常底物的结合,使得嘌呤分解生成的尿酸减少,从而降低血中尿酸的含量。其抑制作用取决于抑制剂别嘌呤醇与酶的亲和力、别嘌呤醇与正常底物的相对浓
度。
第二节嘧啶核苷酸的代谢
1.嘧啶核苷酸的补救合成:利用游离的碱基或核苷,经过简单的反
应过程,合成嘧啶核苷酸的过程。
2.嘧啶环合成原料的元素来源
N1、C4、C5、C6——天冬氨酸
C2——CO2
N3——谷氨酰胺的酰胺基
3.嘧啶环合成的关键酶:PRPP合成酶、
CPS-Ⅱ(氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ)
4.嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物(嘧啶——终产物)
胞嘧啶——β-丙氨酸
胸腺嘧啶——β-氨基异丁酸
第三节核苷酸抗代谢物
1.抗代谢物:是指与机体正常代谢物的化学结构相似,能竞争性抑
制机体正常代谢的物质。
2.嘌呤核苷酸的抗代谢物
嘌呤类似物:6-巯基嘌呤(与次黄嘌呤结构相似)
氨基酸类似物:重氮丝氨酸(干扰谷氨酰胺参与的反应)
叶酸类似物:氨基蝶呤(竞争性抑制二氢叶酸还原酶)
3.嘧啶核苷酸的抗代谢物
嘧啶类似物:5-氟尿嘧啶(与尿嘧啶结构相似)
氨基酸类似物:Azas(干扰谷氨酰胺参与的反应)
叶酸类似物:MTX(竞争性抑制二氢叶酸还原酶)
嘧啶核苷类似物:阿糖胞苷(与胞苷结构相似)
第十一章物质代谢的联系与调节
第二节细胞水平的代谢调节
1.高等动物体内,有三个层次的代谢调节机制:
①细胞水平的调节;②激素水平的调节;③整体水平的调节。
●细胞水平调节是整个代谢调节的基础
2.细胞内酶的区隔分布:将各代谢途径限制在特定区域。
3.酶活性的调节
通过改变关键酶的结构(快调)或数量(慢调),从而改变酶活。
1)变构调节:又称别构调节,是指某些小分子化合物与酶分子
活性中心以外的特定部位特异结合,改变酶蛋白分
子构象,从而改变酶的活性。
●变构酶结构一般包括:催化亚基和调节亚基
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各种组织细胞 门静脉 肠粘膜上皮细胞 体循环 小肠肠腔 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位:主要在小肠,少量在口腔。 消化过程:口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位:小肠上段 吸收形式:单糖 吸收机制:依赖Na+依赖型葡萄糖转运体(SGLT )转运。 2.吸收 吸收途径: SGLT 肝脏
过程 四、糖的无氧分解 第一阶段:糖酵解 第二阶段:乳酸生成 反应部位:胞液 产能方式:底物水平磷酸化 净生成ATP 数量:2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节:糖无氧酵解代途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变构 调节。 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H +
第二阶段:丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段:三羧酸循环 生理意义: 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 ○1糖酵解途径(同糖酵解,略) ②丙酮酸进入线粒体,氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: 关键酶 调节方式 ? 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量,这对肌收缩更为重要。 ? 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞,如:红细胞 ② 代谢活跃的细胞,如:白细胞、骨髓细胞 第一阶段:糖酵解途径 G (Gn ) 丙酮酸 乙酰CoA ATP ADP 胞液 线粒体 丙酮酸 乙酰CoA NAD + , HSCoA CO 2 , NADH + H + 丙酮酸脱氢酶复合体
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一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点: 在某一PH值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的 α羧基,称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键和二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键, 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基 酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2).螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0.54纳米,螺旋的直径为0.5纳米;(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧;(4).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12.结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13.变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀?变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素?举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。
医学生物化学重点总结
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素: N为特征性元素,蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量:样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位,除脯氨酸外属L-α-氨基酸,除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类:(1)非极性疏水性氨基酸:甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯,甲硫。(2)极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。(3)酸性氨基酸:天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4)(重)碱性氨基酸:赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离:两性电解质,兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点:PI=1/2(pK1+pK2) 2.紫外吸收性质:多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸(芳香族),最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应:茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应,成紫蓝色的化合物,此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类:单纯蛋白、缀合蛋白(脂、糖、核、金属pr) 五、蛋白质分子结构 1.肽:氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键:两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键(—CO—NH—) 2.二肽:两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基:肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺,故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽: (1)谷胱甘肽GSH:谷,半胱,甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性,保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化,使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下,GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水,同时,GSH被氧化成氧化性GSSG,在谷胱甘肽还原酶作用下,被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性,能与外源性的噬电子毒物(如致癌物,药物等)结合,从而阻断,这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合,以保护机体(解毒) (2)多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽:P物质(10肽)脑啡肽(5肽)强啡肽(17肽)
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一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S 元素组成,N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R 基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点:在某一P H值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的α羧基,称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键和二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键,其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 10.α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2).螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0.54纳米,螺旋的直径为0.5纳米;(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧;(4).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12.结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13.变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀?变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素?举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。 蛋白质沉淀:蛋白质分子从溶液中析出的现象。
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生物化学知识点486 时间:2011-8-10 18:04:44 点击: 、大多数的蛋白质都是由(碳)、(氢)、(氧)、(氮)等主要1生物化学一、填空题核心提示:折、蛋白质二级结构的主形式是(a-螺旋)、(B-元素组成的,组成蛋白质的基本单位是(氨基酸)。2(疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有(氢键)、(盐键)、叠)(B-转角)(无规则卷曲)。... 水键)、(范德华力)等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由(碳)、(氢)、(氧)、(氮)等主要元素组成的,组成蛋白1 质的基本单位是(氨基酸)。 转角)(无规则卷曲)。、蛋白质二级结构的主形式是(a-螺旋)、(B-折叠)(B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有(氢键)、(盐键)、(疏水键)、(范德华3 力)等非共价键和(二硫键)。 、使蛋白质沉淀常用的方法有(盐析法)、(有机溶剂沉淀法)、、4 (重金 属盐沉淀法)。、核酸分(核糖核酸)和(脱氧核糖核酸)两大类。构成核酸的基本单位是(氨基酸),5 核酸彻底水解的最终产物是(碳酸)、(戊糖)、(含氮碱),此即组成核酸的基本成分。)、CA)和(鸟嘌呤B)两种,嘧啶碱主要有(胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有(腺嘌呤)和(胸腺嘧啶T)三种。(尿嘧啶U、酶是指(由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂),酶所催化的反应称7 为(酶促反应),酶的活性是指(酶的催化能力)。 8、酶促反应的特点有(催化效率高)、(高度专一性)(酶活性的不稳定性)。 、酶促反应速度受许多因素影响,这些因素主要有(酶浓度)、(底物浓度)、(温度)、9 )、(激活剂)、(抑制剂)(PH),糖的来源有(食物中糖的消化吸收)、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为((肝糖原的分解)、(糖异生作用),糖的正常去路有(氧化供能)、(合成糖原)、(转化成脂肪等),异常去路有(尿糖)。,反应在(线12)分子ATP411、三羧酸循环中有(2)次脱羧()次脱氧反应,共生成(酮戊二酸脱氢酶粒)中进行,三种关键酶是(柠檬酸合成酶)、(异柠檬酸脱氢酶)、(a- 系)。、由于糖酵解的终产物是(乳酸),因此,机体在严重缺氧情况下,会发生(乳酸)中12 毒。 、糖的主要生理功能是(氧化供能),其次是(构成组织细胞的成分),人类食物中的13 糖主要是(淀粉)。、糖尿病患者,由于体内(胰岛素)相对或绝对不足,可引起(持续)性(高血糖),14 1 甚至出现(糖尿)),并释放能量的过程称(生H2O、营养物质在(生物体)内彻底氧化生成(CO2)和(15 物氧化),又称为(组织呼吸)或(细胞呼吸)。琥珀酸氧化呼吸链),两FADH2、体内重要的两条呼吸链是(NADH氧化呼吸链)和(16 2ATP)。条呼吸链ATP的生成数分别是(3ATP)和()H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的(氢)经(呼吸链)的传递交给(氧)生成(ATP)的过程相(偶联)的作用。的过程与(ADP)磷酸化生成(ATP的主 要方式为(氧化磷酸化),其次是(底物水平磷酸化)。18、体内生成脱a-CO2是通过(有机物)的脱羧反应生成的,根据脱羧的位置不同,可分为(19、体内脱羧)。羧)和(B-氧化过程包括(脱氢)、(加水)、(再脱氢)、(硫解)四个步每一次B-20、脂酰CoA )。)和比原来少2
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生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强,仅供参考。(如有错误,请以课本为主) 2.颜色注明:红色:多为名解、简答(或较重要的内容) 蓝色:多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类:包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为机体利用的有机化合物。 脂肪:三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL) 3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体。 2)过程: ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质) 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶:a.肉碱酰基转移酶 I(脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶) b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶(转运体) ③脂酸的β氧化 a.脱氢:脂酰
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一、蛋白质 1、蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2、氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3、氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸与酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4、氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子与阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点:在某一PH 值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5、氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6、半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7、肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8、N末端与C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的α羧基,称为羧基端或C端。 9、蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键与二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键,其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角与无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局与相互作用。 10、α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2)、螺旋上升一圈,大约需要3、6个氨基酸,螺距为0、54纳米,螺旋的直径为0、5纳米;(3)、氨基酸的R基分布在螺旋的外侧;(4)、在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11、模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12、结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13、变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14、蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15、什么就是蛋白质的变性、复性、沉淀?变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素?举例说明实际工作中应用与避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质就是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。 蛋白质沉淀:蛋白质分子从溶液中析出的现象。
生化知识点整理(特别全)
第一章 蛋白质的元素组成(克氏定氮法的基础) 碳、氢、氧、氮、硫(C、H、O、N、S ) 以及磷、铁、铜、锌、碘、硒 蛋白质平均含氮量(N%):16% ∴蛋白质含量=含氮克数×6.25(凯氏定氮法) 基本组成单位 氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点 ● 1. 20种AA中除Pro外,与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基,因而称α-氨 基酸。 ● 2. 不同的α-AA,其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。 ● 3. 除Gly的R侧链为H原子外,其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子,可形成 不同的构型,因而具有旋光性。 ● 氨基酸分类P9 按侧链的结构和理化性质可分为: 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 等电点概念 在某一溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,呈电中性,此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point,pI )。 紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸), Tyr(酪氨酸)的最大吸收峰在280nm波长附近。 氨基酸成肽的连接方式 两分子脱水缩合为二肽,肽键
由10个以氨基酸相连而成的肽称为寡肽。 而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽;多肽链有两端,其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端,游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。 谷胱甘肽GSH GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 (1) 体重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA 或蛋白质结合,保护机体免遭毒性损害。 蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键,有的还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元,各自沿一定的轴盘旋或折叠,并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象,如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 二级结构的主要结构单位——肽单元(peptide unit)[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基,称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上,且两个α-C原子呈反式排列。] 二级结构的主要化学键——氢键(hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键,包括氢键、盐键、疏水键以及德华力等。此外,某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象,称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit):由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。] 蛋白质二级结构的基本形式?重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β–turn or β-bend) 无规卷曲(random coil) α-helix ①多个肽平面通过Cα的旋转,相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ②主链螺旋上升,每3.6个氨基酸残基上升一圈,螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 ③相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C=O)和亚氨基氢(NH)形成许多链氢键,即每一
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成:C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定,平均16%,即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm,含3种芳香族氨基酸,可被紫外线吸收 等电点(pI):调节氨基酸溶液的pH值,使氨基酸所带净电荷为零,在电场中,不向任何一极移动,此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质,其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏,几微克氨基酸就能显色。 肽平面:肽键由于C-N键有部分双键的性质,不能旋转,使相关的6个原子处于同一平面,称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽:能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1)谷胱甘肽:存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽,由谷氨酸(Glu)、半胱氨酸(Cys)和甘氨酸(Gly)组成,简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基,可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽:10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽:10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别: 蛋白质:空间构象相对稳定,氨基酸残基数较多 多肽:空间构象不稳定,氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构:多肽链在一级结构的基础上,某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲,折叠,转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点: 1)以肽键平面为单位,以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋;肽键平面与中心轴平行。2)每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈,螺距为0.54nm,每个氨基酸上升0.15nm。
生物化学知识点梳理
生化知识点梳理 蛋白质水解 (1)酸水解:破坏色胺酸,但不会引起消旋,得到的是L-氨基酸。(2)碱水解:容易引起消旋,得到无旋光性的氨基酸混合物。 (3)酶水解:不产生消旋,不破坏氨基酸,但水解不彻底,得到的是蛋白质片断。(P16) 酸性氨基酸:Asp(天冬氨酸)、Glu(谷氨酸) 碱性氨基酸:Lys(赖氨酸)、Arg(精氨酸)、His(组氨酸) 极性非解离氨基酸:Gly(甘氨酸)、Ser(丝氨酸)、Thr(苏氨酸)、Cys(半胱氨酸),Tyr(酪氨酸)、Asn(天冬酰胺)、Gln(谷氨酰胺) 非极性氨基酸:Ala(丙氨酸)、Val(缬氨酸)、Leu(亮氨酸)、Ile(异亮氨酸)、Pro(脯氨酸)、Phe(苯丙氨酸)、Trp(色氨酸)、Met(甲硫氨酸) 氨基酸的等电点调整环境的pH,可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等,这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动,这时的环境pH称为氨基酸的等电点(pI)。 酸性氨基酸:pI= 1/2×(pK1+pKR) 碱性氨基酸:pI=1/2×(pK2+pKR) 中性氨基酸:pI= 1/2×(pK1+pK2) 当环境的pH比氨基酸的等电点大,氨基酸处于碱性环境中,带负电荷,在电场中向正极移动;当环境的pH比氨基酸的等电点小,氨基酸处于酸性环境中,带正电荷,在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外,所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳,都有旋光异构体,但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸(色氨酸)在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点:当蛋白质在某一pH环境中,酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零,在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶:低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析:加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层,同时又中和了蛋白质分子电荷,从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析:不同蛋白质对盐浓度要求不同,因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质:破坏非共价键(次级键)和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构:多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸,沿着螺旋轴上升0.54nm,每一个氨基酸残基上升0.15nm,螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时,由于氨基上没有多余的氢形成氢键,所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构,由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中,是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键,使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构:指多肽链上若干个相邻的二级结构单元(α-螺旋、β-折叠、β-转角)彼此相互作用,进一步组成有规则的结构组合体(p63 )。主要有αα,
生物化学考试重点_总结
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素:C、H、O、N、S 特征元素:N(16%)特异元素:S 凯氏定氮法:每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含氮量(g%) 组成蛋白质的20种氨基酸 (名解)不对称碳原子或手性碳原子:与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸,其中脯氨酸(Pro)属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸,其R基侧链不同 除甘氨酸(Gly)外,都为L-α-氨基酸,有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸:甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、 亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、脯氨酸(Pro) 极性中性氨基酸:丝氨酸(Ser)、半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met) 天冬酰胺(Asn)、谷氨酰胺(Gln)、苏氨酸(Thr) 芳香族氨基酸:苯丙氨酸(Phe)、色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr) 酸性氨基酸:天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu) 碱性氨基酸:赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His) 其中:含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基,能与酸或碱类物质结合成盐,故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③(名解)等电点(pI点):在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为:单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶,清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数,结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成,辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合,辅基与酶蛋白结合牢固,一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合,所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白:决定酶反应特异性;辅酶:结合不牢固辅助因子辅基:结合牢固,由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀:1脚踢,2皇飞,辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学:1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度),亦称米氏常数,Km增大,Vmax不变。
2、酶促反应的条件:PH值:一般为最适为7.4,但胃蛋白酶的最适PH为1.5,胰蛋白酶的为7.8;温度:37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制:Km增大,Vmax不变;非抑制竞争性抑制:Km不变,Vmax减低 2、酶原激活:无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原:胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原:胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原:糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶:催化功能相同,但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种),心肌损伤老4(LDH1)有问题,其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸:亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的,脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源
生物化学知识点
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点(pI):使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等,总带电荷为零(呈电中性) 时的溶液pH值. A溶液pH
(完整版)生物化学知识点重点整理
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素(N),主要元素:C、H、O、N、S,根据含氮量换算蛋白质含量:样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 (各种蛋白质的含氮量接近,平均值为16%), 组成蛋白质的氨基酸的数量(20种),酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸:天冬氨酸(D)、谷氨酸(E); 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸:赖氨酸(K)、组氨酸(H)、精氨酸(R) 非极性脂肪族R基氨基酸:甘氨酸(G)、丙氨酸(A)、脯氨酸(P)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、异亮氨酸(I)、甲硫氨酸(M); 极性不带电荷R基氨基酸:丝氨酸(S)、苏氨酸(T)、半胱氨酸(C)、天冬酰胺(N)、谷氨酰胺(Q); 芳香族R基氨基酸:苯丙氨酸(F)、络氨酸(Y)、色氨酸(W) 肽的基本特点 一级结构的定义:通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序,简称氨基酸序列(由遗传信息决定)。维持稳定的化学键:肽键(主)、二硫键(可能存在), 二级结构的种类:α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构, 四级结构的特点:肽键数≧2,肽链之间无共价键相连,可独立形成三级结构,是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系:1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病,如镰状细胞贫血(溶血性贫血),疯牛病是二级结构改变 等电点(pI)的定义:在某一pH值条件下,蛋白质的净电荷为零,则该pH值为蛋白质的等电点(pI)。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况(取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态):若溶液pH
考研备考生物化学知识点总结
考研备考:生物化学知识点总结 21世纪被称为生物世纪,可见生物学技术对人类的影响是巨大的。生物学技术渗透于社会生活的众多领域,食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革,医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用,逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等,都包含生物学技术的应用。生物学的最新研究成果都会引起世人的注意,如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。为此,针对生物学专业课基础阶段的复习,专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结: 第一章糖类化学 学习指导:糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型:链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质,包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等,以及多糖的提取、纯化和鉴定。 第二章脂类化学 学习指导:一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂,糖脂和固醇彼此间的异同。 第三章蛋白质化学 学习指导:蛋白质的化学组成,20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)、蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基酸、肽的分类、掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨基酸的通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点,四级结构的概念及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌握蛋白质结构与功能的关系 第四章核酸化学 学习指导:核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点;DNA的三级结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质;掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。 第五章激素化学 学习指导:激素的分类;激素的化学本质;激素的合成与分泌;常见激素的结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理。了解激素的类型、特点;理解激素的化学本质和作用机制;理解第二信使学说。 第六章维生素化学 学习指导:维生素的分类及性质;各种维生素的活性形式、生理功能。了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素的结构特点和功能。 第七章酶化学 学习指导:酶的作用特点;酶的作用机理;影响酶促反应的因素(米氏方程的推导);酶的提纯与活力鉴定的基本方法;熟悉酶的国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。了解酶的概念;掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制;了解酶的分离提纯基本方法;了解特殊酶,如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶