脱氨基作用

脱氨基作用
脱氨基作用

脱氨基作用

脱氨基作用,细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应,是机体内氨基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨,转氨,联合脱氨和非氧化脱氨等方式。其中以联合脱氨基最为重要。氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中,动物的脱氨基作用主要在肝脏进行;非氧化脱氨基作用见于微生物,但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的,反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中,L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨,催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。现在认为,至少在动物体内,大部分氨基酸是通过氨基转换和谷氨酸氧化脱氨的联合作用脱氨的,也可通过此联合作用的逆反应合成某些氨基酸。

氧化脱氨基作用是指氨基酸在脱氨基时伴有氧化(脱氢)过程。

催化氧化脱氨基的酶有氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶。L-谷氨酸脱氢酶是以NAD+(或NADP+)为辅酶的不需氧脱氢酶,其在体内分布广(除肌肉组织外)、活性强,能催化L-谷氨酸氧化脱氨,生成α-酮戊二酸。

L-谷氨酸脱氢酶的催化反应是可逆的。当谷氨酸浓度高时,则向分解方向进行。由于L-谷氨酸脱氢酶的底物仅限于L-谷氨酸,因此不是体内理想的脱氨基过程。

氨基转移作用在各组织细胞普遍存在。催化转氨基作用的酶,称为氨基转移酶或简称转氨酶。它的作用是使氨基酸的α-氨基转移至另一α-酮酸的羰基上。

氨基转移酶的辅酶是吡哆胺磷酸和吡哆醛磷酸,它们作为氨基传递体而起作用

氨基转移作用也是可逆反应,除个别几个氨基酸如赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸外,其他氨基酸都可参与氨基的转移作用。只要体内存在相应的酮酸,就可合成某种氨基酸,这是体内合成非必需氨基酸的主要途径。丙氨酸:α-酮戊二酸氨基转移酶(称谷丙转氨酶(GPT),又称丙氨酸转氨酶(ALT))和天冬氨酸:α-酮戊二酸氨基转移酶(称谷草转氨酶(GOT)、又称天冬氨酸转氨酶(AST))两种酶很重要。

健康成人各组织中GOT和GPT活性

━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━组织名称GOT GPT

单位/每克湿组织单位/每克湿组织

──────────────────────────────

心脏156000 7100

肝脏142000 44000

骨骼肌99000 4800

肾脏91000 19000

胰腺28000 2000

脾脏14000 1200

肺脏10000 700

血清20 16

━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━ 氨基转移作用只是将一个氨基酸的氨基转移到另一酮酸上生成氨基酸,并没有真正脱去氨基。各种氨基酸都可将氨基转移到α-酮戊二酸生成谷氨酸。谷氨酸脱氢酶活性强,分布广(除肌肉组织外),因此在体内脱氨基作用,主要是通过联合脱氨[基]作用来实现的。由于谷氨酸脱氢酶在肌肉组织中含量很低活性又弱,难于进行联合脱氨基作用。现已知在肌肉组织中,氨基酸与α-酮戊二酸经转氨基生成谷氨酸后,是通过嘌呤核苷酸循环过程脱去氨基,生成天冬氨酸,天冬氨酸与肌苷酸(又称次黄嘌呤核苷酸)反应生成腺苷酸基琥珀酸(又称腺苷酸代琥珀酸),后者经裂解为延胡索酸和腺嘌呤核苷酸,腺嘌呤核苷酸水解脱氨,又回到肌苷酸。延胡索酸则经苹果酸生成草酰乙酸。肌苷酸和草酰乙酸都可重新参与循环反应。

在生物体内,除上述主要脱氨基方式外,个别氨基酸还可通过其它脱氨基方式。如丝氨酸的脱水脱氨基作用,天冬氨酸直接脱氨基作用和半胱氨酸的脱硫化氢脱氨基作用等。

第8章 氨基酸代谢

第8章氨基酸代谢 ──形成性评价 一. 选择题 1. 生物体内大多数氨基酸脱去氨基生成α-酮酸是通过下面哪种作用完成的?( C )P202 A. 氧化脱氨基 B. 还原脱氨基 C. 联合脱氨基 D. 转氨基 E. 嘌嘌呤核苷酸循环 2. 下列哪一种氨基酸可以通过转氨基作用生成α-酮戊二酸?(A )P202 A. Glu B. Ala C. Asp D. Ser E. His 3. 以下对L-谷氨酸脱氢酶的描述,哪一项是错误的?( D )P199 A. 它催化的是氧化脱氨反应 B. 它的辅酶是NAD+或NADP+ C. 它和相应的转氨酶共同催化联合脱氨基作用 D. 它的辅酶是FMN或FAD E. 其催化的反应是可逆的 4. 下列氨基酸代谢可以产生一碳单位的是( B )P214 A. Pro B. Ser C. Glu D. Thr E. Ala 5. 鸟氨酸循环中,尿素生成需要的2分子氨,其中一分子来源于( C )P209 A. 鸟氨酸 B. 精氨酸 C. 天冬氨酸 D. 瓜氨酸 E. 以上都不是 6. L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是(A )P199 A. NAD(P)+ B. FAD C. FMN D. CoA E. TPP 7. 血清中的AST活性异常升高,主要表示哪种器官的细胞损伤?(A )P201 A. 心肌细胞 B. 肝细胞 C. 肺细胞 D. 肾细胞 E. 脑细胞 8. 血清中的ALT活性异常升高,主要表示哪种器官的细胞损伤?( B )P201 A. 心肌细胞 B. 肝细胞 C. 肺细胞 D. 肾细胞 E. 脑细胞 9. 体内蛋白质分解代谢的最终产物是( C ) A. 氨基酸 B. 肽类 C. CO2、H2O和尿素 D. 氨基酸、胺类、尿酸 E. 肌酐、肌酸 10. 人体内氨基酸脱氨基的主要方式是(C )P202 A. 转氨基作用 B. 氧化脱氨基作用 C. 联合脱氨基作用 D. 还原脱氨 E. 嘌呤核苷酸循环脱氨基作用 11. 在下列氨基酸中,可通过转氨基作用生成草酰乙酸的是( C )P200 A. 丙氨酸 B. 谷氨酸 C. 天冬氨酸 D. 苏氨酸 E. 脯氨酸 12. 转氨酶的辅酶中含有的维生素是( E )P200 A. VitB12 B. VitB1 C. VitA D. VitD E. VitB6 13.人体内合成尿素的主要脏器是(D )P205 A. 脑 B. 肌组织 C. 肾 D. 肝 E. 心 14. 体内代谢过程中NH3的主要来源是( C )P205上 A. 肠道吸收 B. 肾脏产氨 C. 氨基酸脱氨基 D. 胺分解 E. 碱基分解 15. 体内氨的主要去路是(B )P205下图最大箭头指向 A. 合成谷氨酰胺 B. 合成尿素 C. 生成铵盐 D. 生成非必需氨基酸 E. 参与嘌呤、嘧啶合成 16. 脑中氨的主要去路是(C )P206中 A. 合成尿素 B. 扩散入血 C. 合成谷氨酰胺 D. 合成氨基酸 E. 合成嘌呤

生物化学知识点整理

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脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL) 3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体。 2)过程: ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质)

生物化学氨基酸代谢知识点汇总

生物化学氨基酸代谢知识点汇总

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第九章氨基酸代谢 第一节:蛋白质的生理功能和营养代谢 蛋白质重要作用 1.维持细胞、组织的生长、更新和修补 2.参与多种重要的生理活动(免疫,酶,运动,凝血,转运) 3.氧化供能 氮平衡 1.氮总平衡:摄入氮= 排出氮(正常成人) 氮正平衡:摄入氮> 排出氮(儿童、孕妇等) 氮负平衡:摄入氮< 排出氮(饥饿、消耗性疾病患者)2.意义:反映体内蛋白质代谢的慨况。 蛋白质营养价值 1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比 2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来 3.蛋白质的互补作用,指营养价值较低的蛋白质混合食用,其必需氨 基酸可以互相补充 而提高营养价值。 第二节:蛋白质的消化、吸收与腐败 外源性蛋白消化 1.胃:壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活,水解蛋白为多肽和氨基

酸,主要水解芳香族氨基酸 2.小肠:胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活,水解蛋白为小肽和氨基酸;生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸 氨基酸和寡肽的主动吸收 1.吸收部位:小肠,吸收作用在小肠近端较强 2.吸收机制:耗能的主动吸收过程 ○1通过转运蛋白(氨基酸+小肽):载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体,由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内,Na+再由钠泵排出细胞。○2通过r-谷氨酰基循环(氨基酸):关键酶----r--谷氨酰基转移酶, 具体过程参P199图

生化简答题与名词解释

生物化学(仅供参考) 简答题: 一、蛋白质的二级结构,主要有哪几种? 答:二级结构既肽链主链的局部构象,尤其是那些有规律的周期性的结构,其中有一些非常的稳定,而且在蛋白质中广泛存在,常见的二级结构包括α-螺旋、β–折叠、β–转折,另外把那些没有规律性的局部构象称为无规则卷曲。 二:何为蛋白质的两性电离? 答:蛋白质是两性电解质,在蛋白质分子中可解离的基团除再每条肽链上的氨基末端和羧基的末端外,还有肽链侧链上那些可电离的基团。蛋白质分子在溶液中是解离成正离子还是解离成负离子,既取决于其分子上酸性基团还是碱性基团的多少以及俩者的相对比例,同时还受该溶液PH值影响。在酸性较强的溶液中,碱性基团被抑制,则蛋白质分子解离成正离子,带正电荷,在碱性较强的溶液中,碱性基团解离被抑制,则蛋白质分子解离成负电荷,带负电。这种现象被称为蛋白质的俩性电离。 三、简述DNA双螺旋结构的特点? 答:1、两个链平行,核苷酸绕同轴但方向相反。2、磷酸脱氧核糖主链位于螺旋的外侧,碱基位于螺旋内侧。3、每10个核苷酸螺旋上升一圈,螺距3.4nm直径2nm。4、两条链之间形成氢键有碱基互补配对规律5、双螺旋稳定性氢键与碱基堆积力。 四、蛋白质的α-螺旋结构? 答:是单股右手螺旋,主链由-C-Cα、-N-重复构成,在螺旋的内侧,侧链在氨基酸侧链,在螺旋外侧,每个螺距5.4nm ,含3.6个氨基酸残基。 五、生物体内RNA种类以及功能? 答:RNA有rRNA、tRNA 和mRNA三种。rRNA与蛋白质构成核蛋白体,是蛋白质合成的场所;tRNA携带、运输活化的氨基酸;mRNA是蛋白质合成的模板,三种RNA均参与蛋白质的生物合成。 六、比较DNA与RNA在分子组成和结构的异同点? 答:相同点:分子组成都含有碱基、戊糖和磷酸,碱基A、G、C。分子结构上单核苷酸是基本结构单位,并以3′5′-磷酸二脂键相连成一级结构。不同点: 比较项目DNA RNA 化学组成 戊糖脱氧核糖核糖 碱基AGCT AGCU 分子结构二级结构的双 螺旋, 真核生物三级 结构为核小体 RNA为单链发夹形结 构 tRNA的二级结构 为三叶草型结构, 三级结构为倒L型

生物化学 名词解释

名词解释 1.联合脱氨基作用:由两种(或以上)酶的联合催化作用使氨基酸的α-氨基脱 下,并产生游离氨的过程。 2.酶活力单位:根据某种酶在最适条件下,单位时间内酶作用的底物的减少量 或产物的生成量。 3.酶的活性中心:酶分子上必需基团比较集中并构成一定空间构象、与酶的活 性直接相关的结构区域。 4.底物水平磷酸化:代谢物因脱氢后,分子内能量重新分布,使无机磷酸酯化 先形成一个高能中间代谢物,促使ADP变成ATP的反应。 5.竞争性抑制作用:抑制剂与活性中心结合后,底物就不能再与酶活性中心结 合;反之,如果酶的结合部位已被底物占据,则抑制剂也不能和酶结合。 6.非竞争性抑制作用:酶可以同时与底物及抑制剂结合,两者没有竞争作用。 7.反竞争性抑制作用:酶只有与底物结合后,才能与抑制剂结合。 8.变构作用:蛋白质与效应物的结合引起整个蛋白质分子构象发生改变的现象。 9.转氨作用:一个α-氨基酸的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到一个α-酮 酸的过程。 10.氨基酸的等电点:当氨基酸处于某一pH值时,氨基酸所带正电荷和负电荷 相等,即净电荷为零,此时的pH值称为氨基酸的等电点,用pI表示。 11.蛋白质的等离子点:在不含任何盐的纯水中进行蛋白质等电点测定时,所得 的等电点。 12.氧化磷酸化:代谢物脱氢经呼吸链传给氧化合成水的过程中,释放的能量使 ADP磷酸化为ATP的反应过程。 13.三羧酸循环(TCA):在有氧条件下,丙酮酸氧化脱羧产生的乙酰辅酶A彻 底氧化成CO2和H2O。 14.脂肪酸的β-氧化:脂肪酸通过酶催化α-碳原子间的断裂、β-碳原子上的氧 化,相继切下二碳单位而降解的方式。 15.必需氨基酸:指人自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸 16.Tm值(融解温度):当A260达到最大值一半时,所对应的温度称为溶解温度。 17.激活剂:使酶原激活的物质。 18.米氏常数:酶促反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度。 19.酶的酸碱催化:通过瞬时地向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过 渡态、加速反应的一类催化机制。 20.酶的共价催化:一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键,然后被转移 给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价催化方式进行的。 21.同工酶:指催化的化学反应相同,而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学 性质不同的一组酶。 22.蛋白质的变性作用:天然蛋白质受到各种不同理化因素的影响,氢键、盐键 等次级键维系的高级结构被破坏,分子内部结构发生改变,致使蛋白质的理化性质和生物活性改变或丧失。 23.皂化值:完全皂化1g油脂所需要氢氧化钾的质量(mg)皂化值=V*N*56.1/m 24.碘值:100g油脂与碘卤化时所需要碘的质量(g)碘值=N*V*127/10m 25.酮体:酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮,是脂肪酸在肝脏氧化分解的特 有产物

医学生物化学的简答题

1、简述糖的有氧氧化及三羧酸循环的生理意义。 答:(1)糖的有氧氧化的生理意义:基本意义是为机体的生理活动提供能量,1mol葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2时可净生成38或36molATP,它是机体获得能量的主要方式;代谢过程中许多中间产物是体内合成其它物质的原料,所以与其它物质代谢密切联系;它与糖的其它代谢途径亦有密切联系。 (2)三羧酸循环的生理意义:三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质三大营养素分解代谢的共同途径,也是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。 2、什么是酮体?如何产生,又如何被利用? 答:(1)酮体是脂肪酸在肝内分解代谢产生的一类中间产物,包括乙酰乙酸、β—羟丁酸和丙酮。 (2)酮体的产生: 合成部位:肝细胞线粒体。 合成原料:乙酰CoA。 反应过程及限速酶:关键步骤是2分子乙酰CoA缩合成1分子乙酰乙酰CoA,后者再与1分子乙酰CoA缩合成HMG—CoA;关键酶是HMG—CoA合成酶。 (3)酮体的利用:肝内生酮肝外用。 乙酰乙酸硫激酶 Β—羟丁酸→乙酰乙酸—————————→2×乙酰CoA→进入三羧酸循环氧化供能 琥珀酰CoA转硫酶 3、简述体内氨基酸是如何保持动态平衡的。 答:氨基酸(Amino acid)是构成蛋白质(protein)的基本单位,赋予蛋白质特定的分子结构形态,使它的分子具有生化活性。蛋白质是生物体内重要的活性分子,包括催化新陈代谢的酶。 (一)氧化脱氨基:第一步,脱氢,生成亚胺;第二步,水解。生成的H2O2有毒,在过氧化氢酶催化下,生成H2O O2,解除对细胞的毒害。(二)非氧化脱氨基作用:①还原脱氨基(严格无氧条件下);②水解脱氨基;③脱水脱氨基;④脱巯基脱氨基;⑤氧化-还原脱氨基,两个氨基酸互相发生氧化还原反应,生成有机酸、酮酸、氨;⑥脱酰胺基作用。(三)转氨基作用。转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式,除Gly、Lys、Thr、Pro外,大部分氨基酸都能参与转氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用,结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸,而原来的酮酸生成相应的氨基酸。(四)联合脱氨基:单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基,单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要。机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基:1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用。氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上,生成相应的α-酮酸和Glu,然后在L-Glu 脱氨酶催化下,脱氨基生成α-酮戊二酸,并释放出氨。2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用。骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的方式为主。

氨基酸的代谢

一、氨基酸代谢的概况 ?重点、难点 ?第一节蛋白质的营养作用 ?第二节蛋白质的消化,吸取 ?第三节氨基酸的一般代谢 ?第四节个别氨基酸代谢 食物蛋白质经过消化吸收后进人体内的氨基酸称为外源性氨基酸。机体各组织的蛋白质分解生成的及机体合成的氨基酸称为内源性氨基酸。在血液和组织中分布的氨基酸称为氨基酸代谢库(aminoacidmetabolic pool)。各组织中氨基酸的分布不均匀。氨基酸的主要功能是合成蛋白质,也参与合成多肽及其它含氮的生理活性物质。除维生素外,体内的各种含氮物质几乎都可由氨基酸转变而来。氨基酸在体内代谢的基本情况概括如图。大部分氨基酸的分解代谢在肝脏进行,氨的解毒过程也主要在肝脏进行。 图8-2 氨基酸代谢库 二、氨基酸的脱氨基作用 脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α—酮酸的过程,是体内氨基酸分解代谢的主要途径。脱氨基作用主要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环和非氧化脱氨基作用。 (一)氧化脱氨基作用

氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化的同时脱去氨基的过程。组织中有几种催化氨基酸氧化脱氨的酶,其中以L-谷氨酸脱氢酶最重要。L-氨基酸氧化酶与D-氨基酸氧化酶虽能催化氨基酸氧化脱氨,但对人体内氨基酸脱氨的意义不大。 1.L-谷氨酸氧化脱氨基作用由 L谷氨酸脱氢酶(L-glutamatedehydrogenase)催化谷氨酸氧化脱氨。谷氨酸脱氢使辅酶NAD+还原为NADH+H+并生成α-酮戊二酸和氨。谷氨酸脱氢酶的辅酶为NAD+。 谷氨酸脱氢酶广泛分布于肝、肾、脑等多种细胞中。此酶活性高、特异性强,是一种不需氧的脱氢酶。谷氨酸脱氢酶催化的反应是可逆的。其逆反应为α-酮戊二酸的还原氨基化,在体内营养非必需氨基酸合成过程中起着十分重要的作用。 (二)转氨基作用 转氨基作用:在转氨酶(transaminase ansaminase)的催化下,某一氨基酸的a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸;原来的氨基酸则转变成a-酮酸。转氨酶催化的反应是可逆的。因此,转氨基作用既属于氨基酸的分解过程,也可用于合成体内某些营养非必需氨基酸。 图8-4 转氨基作用 除赖氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸外,体内大多数氨基酸可以参与转氨基作用。人体内有多种转氨酶分别催化特异氨基酸的转氨基反应,它们的活性高低不一。其中以谷丙转氨酶(glutamicpyruvic transaminase,GPT,又称ALT)和谷草转氨酶(glutamic oxaloacetictransaminase,GOT,又称AST)最为重要。它们催化下述反应。 转氨酶的分布很广,不同的组织器官中转氨酶活性高低不同,如心肌GOT最丰富,肝中则GPT最丰富。转氨酶为细胞内酶,血清中转氨酶活性极低。当病理改变引起细胞膜通透性增高、组织坏死或细胞破裂时,转氨酶大量释放,血清转氨酶活性明显增高。如急性肝炎病人血清GPT活性明显升高,心肌梗死病人血清GOT活性明显升高。这可用于相关疾病的临床诊断,也可作为观察疗效和预后的指标。 各种转氨酶的辅酶均为含维生素B6的磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。它们在转氨基反应中起着氨基载体的作用。在转氨酶的催化下,α—氨基酸的氨基转移到磷酸吡哆醛分子上,生成磷酸吡哆胺和相应的α—酮酸;而磷酸吡哆胺又可将其氨基转移到另一α—酮酸分子上,生成磷酸吡哆醛和相应的α—氨基酸(图8—6),可使转氨基反应可逆进行。

实验十六 转氨基作用

实验十六转氨基作用 【目的】 氨基酸的转氨作用在体内所有器官组织几乎都能进行,但不同的组织器官ALT(GPT)的活性大小不同。 【原理】 丙氨基酸与α-酮戊二酸在Ph7.4时,经ALT催化进行转氨基作用生成丙酮酸和谷氨酸。丙酮酸与2,4-二硝基苯肼作用,生成棕红色丙酮酸2,4-二硝基苯腙,用颜色深浅表示酶活性大小。本实验以肝和肌进行比较。 ALT 丙氨酸 + α–酮戊二酸谷氨酸 + 丙酮酸 37℃ 丙酮酸 + 2,4 –二硝基苯肼丙酮酸二硝基苯腙(棕红色) 【试剂】 1.0.1mol/L磷酸盐缓冲液(pH7.4) 称取磷酸氢二钠(Na2HPO4)11.928g,磷酸二氢钾(KH2PO4)2.176g加蒸馏水溶解并稀释至1000ml。 2.ALT基质液 称取DT-丙氨酸1.79g, α-酮戊二酸29.2mg于烧瓶中,加0.1 mol/L pH7.4磷酸盐缓冲液80ml,煮沸溶解后待冷,用1mol/L NaOH调节pH至7.4(约加0.5ml),再用0.1mol/L磷酸盐缓冲液稀释到100ml,混匀加氯仿数滴置冰箱可保存数周。 3.2,4-二硝基苯肼溶液 2,4-二硝基苯肼19.8mg用10mol/L HCl 10ml溶解后,加蒸馏水100ml,置于棕色瓶内,冰箱保存。 4.0.4 mol/L氢氧化钠溶液 将16g氢氧化钠溶解于水中,并加水至1000ml。 【器材】 乳钵和细砂、滴管、试管、试管架、恒温水浴箱。 【操作】

1.将家兔处死后,立即取出肝和肌,分别以冰生理盐水洗去血液。取10g新鲜肝和肌组织,分别剪碎,加pH7.4缓冲液10ml加细砂研碎,研成匀浆后再加pH7.4缓冲液20ml混匀,用棉花过滤,此即为肝和肌的浸提液. 2.取试管2支按下表操作: 表3-18 转氨基作用操作步骤 【结果及分析】 【思考题】 比较两管颜色,说明哪种组织ALT活性高,为什么?

氨基酸的代谢

一、选择题 1.转氨酶的辅酶是()。E A、NAD+ B、NADP+ C、FAD D、FMN E、磷酸吡哆醛 2. 氨的主要去路是()。A A、合成尿素 B、合成谷氨酰胺 C、合成丙氨酸 D、合成核苷酸 E、合成非必需氨基酸 3. 1mol尿素的合成需消耗ATP摩尔数是()。C A、2 B、3 C、4 D、5 E、6 4.有关鸟氨酸循环,下列说法哪一个是错的。()A A 循环作用部位是肝脏线粒体 B、氨基甲酰磷酸合成所需的酶存在于肝脏线粒体 C、尿素由精氨酸水解而得 D、每合成1mol尿素需消耗4molATP E、循环中产生的瓜氨酸不参与天然蛋白质合成 5.参与尿素循环的氨基酸是()。B A、蛋氨酸 B、鸟氨酸 C、脯氨酸 D、丝氨酸 E、丙氨酸 6. 一碳单位的载体是()。B A、二氢叶酸 B、四氢叶酸 C、生物素 D、焦磷酸硫胺素 E、硫辛酸 7 . 在鸟氨酸循环中,尿素有下列哪种物质水解而得。()C A、鸟氨酸 B、半胱氨酸 C、精氨酸 D、瓜氨酸 E、谷氨酸 8 . 参与转变作用的氨基酸是()。D A、Tyr B、Trp C、Glu D、Cys E、Ser 9. 人类营养必需氨基酸指()。A A、Val,Leu B、Trp,Pro C、Phe,Tyr D、Met,Cys E、Ser,Trp 10 .尿素循环与三羧酸循环是通过哪些中间产物的代谢连接起来的。()C A、Asp B 、草酰乙酸C、Asp和延胡索酸D、瓜氨酸E、Asp和瓜氨酸 11 .尿素循环中,能自由通过线粒体膜的物质是()。B A、氨基甲酰磷酸 B、鸟氨酸和瓜氨酸 C、精氨酸和延胡索酸 D、精氨酸和代琥珀酸 E、尿素和鸟氨酸 12 .联合脱氨作用所需的酶有()。B A、转氨酶和D-氨基酸氧化酶 B、转氨酶和L-谷氨酸脱氢酶 C、转氨酶和腺苷酸脱氢酶 D、腺苷酸脱氢酶和L-谷氨酸脱氢酶 E、以上都是 13. 不能脱下游离氨的氨基酸脱氨方式是()。B A、氧化脱氨基 B、转氨基 C、联合脱氨基 D、嘌呤核苷酸循环 E、以上都是 14. 能增加尿中酮体排出量的氨基酸是()。A A、Leu B、Gly C、His D、Ser E、Ala 15. 即增加尿中葡萄糖也增加尿中酮体的排出量的氨基酸是()。E A、Ile B、Trp C、Tyr D、Thr E、以上都是 16. 动物体内转氨酶的种类虽然很多,但就其辅酶来说仅有一种,即()。E A、磷酸 B、辅酶A C、辅酶Ⅰ D、辅酶Ⅱ E、磷酸吡哆醛

实验十二转氨作用(精)

实验十二 转氨作用 【实验目的】 1.通过实验掌握水平方向滤纸层析原理和技术 2.了解转氨作用过程。 【实验原理】 转氨基作用是由转氨酶(氨基转移酶)催化的,在这个反应中,α-氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基之间交换,α-氨基酸转变成相应的α-酮酸,α-酮酸变成新的一种α-氨基酸。转氨基作用是一种可逆反应。每个转氨基反应均由专一的转氨酶所催化,在不同的生物有机体中均有转氨酶分布。 本实验是将丙氨酸和α-酮戊二酸与肝匀浆一起水浴反应,肝中的丙氨酸氨基转移酶(ALT ,又称谷丙转氨酶GPT )含量丰富,该酶可将丙氨酸的氨基转移给α-酮戊二酸,产生丙酮酸和谷氨酸。利用圆盘纸层析鉴定谷氨酸的存在,并且验证组织中的转氨作用。在肝脏谷丙转氨酶(GPT)催化的转氨基作用,反应方程式如下: CH COOH CH 2NH 2CH 2COOH + + C O COOH CH 3CH CH 3COOH NH 2 C COOH CH 2O CH 2COOH 谷氨酸 丙氨酸 丙酮酸α‐酮戊二酸 【实验材料】 1. 实验器材 培养皿;表面皿;滤纸;匀浆器;试管;试管架;恒温水浴锅;毛细管;移液管;喷雾器;剪刀;铅笔;格尺。 2. 实验试剂 ⑴ 0.01M pH7.4磷酸缓冲液:0.2MNa 2HPO 4溶液81ml , 0.2MNaH 2P04溶液19ml 混匀,蒸馏水稀释20倍。 ⑵ 0.1M 丙氨酸溶液:称取丙氨酸0.891克先溶于少量0.01MpH7.4磷酸缓冲液中,以1MNa0H 仔细调节至pH7.4后,用磷酸盐缓冲液加至100ml 。 ⑶ 0.01M a-酮戊二酸溶液:称取a-酮戊二酸1.461克先溶于少量0.01M pH7.4磷酸缓冲液中,用1M Na0H 仔细调节至pH7.4后,用磷酸盐缓冲液加至100ml 。 ⑷ 0.1M 谷氨酸溶液:称取谷氨酸0.735克先溶于少量0.01M pH7.4磷酸缓冲液中, 以1MNa0H 仔细调节至pH7.4后,用磷酸缓冲液加至100ml 。 ⑸ 0.2%茚三酮溶液:称取茚三酮0.2克溶于100ml 95%乙醇中。 (6)层析溶剂:水饱和的苯酚。 【实验操作】 1. 肝匀浆的制备: 取新鲜的猪肝5g,加入20m1预冷0.01M pH7.4磷酸缓冲液,用捣碎机迅速成匀浆(1万转大约30秒)。两人一组进行如下的实验。 2. 转氨反应: 取干燥大试管二支,分别标明测定管与对照管,按下表进行操作: 试剂(ml) 测定管 对照管 肝匀浆 0.5 0.5

脱氨基作用

脱氨基作用 脱氨基作用,细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应,是机体内氨基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨,转氨,联合脱氨和非氧化脱氨等方式。其中以联合脱氨基最为重要。氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中,动物的脱氨基作用主要在肝脏进行;非氧化脱氨基作用见于微生物,但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的,反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中,L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨,催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。现在认为,至少在动物体内,大部分氨基酸是通过氨基转换和谷氨酸氧化脱氨的联合作用脱氨的,也可通过此联合作用的逆反应合成某些氨基酸。 氧化脱氨基作用是指氨基酸在脱氨基时伴有氧化(脱氢)过程。 催化氧化脱氨基的酶有氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶。L-谷氨酸脱氢酶是以NAD+(或NADP+)为辅酶的不需氧脱氢酶,其在体内分布广(除肌肉组织外)、活性强,能催化L-谷氨酸氧化脱氨,生成α-酮戊二酸。 L-谷氨酸脱氢酶的催化反应是可逆的。当谷氨酸浓度高时,则向分解方向进行。由于L-谷氨酸脱氢酶的底物仅限于L-谷氨酸,因此不是体内理想的脱氨基过程。 氨基转移作用在各组织细胞普遍存在。催化转氨基作用的酶,称为氨基转移酶或简称转氨酶。它的作用是使氨基酸的α-氨基转移至另一α-酮酸的羰基上。 氨基转移酶的辅酶是吡哆胺磷酸和吡哆醛磷酸,它们作为氨基传递体而起作用 氨基转移作用也是可逆反应,除个别几个氨基酸如赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸外,其他氨基酸都可参与氨基的转移作用。只要体内存在相应的酮酸,就可合成某种氨基酸,这是体内合成非必需氨基酸的主要途径。丙氨酸:α-酮戊二酸氨基转移酶(称谷丙转氨酶(GPT),又称丙氨酸转氨酶(ALT))和天冬氨酸:α-酮戊二酸氨基转移酶(称谷草转氨酶(GOT)、又称天冬氨酸转氨酶(AST))两种酶很重要。 健康成人各组织中GOT和GPT活性 ━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━组织名称GOT GPT 单位/每克湿组织单位/每克湿组织 ──────────────────────────────

氨基酸的讲解

氨基酸的讲解 一、判断题 ()1.蛋白质的营养价值主要决定于氨基酸酸的组成和比例。 ()2.谷氨酸在转氨作用和使游离氨再利用方面都是重要分子。 ()3.氨甲酰磷酸可以合成尿素和嘌呤。 ()4.半胱氨酸和甲硫氨酸都是体内硫酸根的主要供体。 ()5.限制性蛋白水解酶的催化活性比非限制性的催化活性低。 ()6.磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。 ()7.在动物体内,酪氨酸可以经羟化作用产生去甲肾上腺素和肾上腺素。 ()8.尿素的N原子分别来自谷氨酰胺和天冬氨酸。

()9.芳香族氨基酸都是通过莽草酸途径合成的。 ()10.丝氨酸能用乙醛酸为原料来合成。 二、选择题(单选题) 1.生物体内氨基酸脱氨基的主要方式为: A.氧化脱氨基B.还原脱氨基C.直接脱氨基D.转氨基E.联合脱氨基 2.成人体内氨的最主要代谢去路为: A.合成非必需氨基酸B.合成必需氨基酸C.合成NH4+随尿排出D.合成尿素E.合成嘌呤、嘧啶、核苷酸等 3.转氨酶的辅酶组分含有: A.泛酸B.吡哆醛(或吡哆胺)C.尼克酸D.核黄素E.硫胺素

4.GPT(ALT)活性最高的组织是: A.心肌B.脑C.骨骼肌D.肝E.肾 5.嘌呤核苷酸循环脱氨基作用主要在哪些组织中进行? A.肝B.肾C.脑D.肌肉E.肺 6.嘌呤核苷酸循环中由IMP生成AMP时,氨基来自: A.天冬氨酸的α-氨基B.氨基甲酰磷酸C.谷氨酸的α-氨基D.谷氨酰胺的酰胺基E.赖氨酸上的氨基 7.在尿素合成过程中,下列哪步反应需要ATP? A.鸟氨酸+氨基甲酰磷酸→瓜氨酸+磷酸B.瓜氨酸+天冬氨酸→精氨酸代琥珀酸 C.精氨酸代琥珀酸→精氨酸+延胡素酸D.精氨酸→鸟氨酸+尿素E.草酰乙酸+谷氨酸→天冬氨酸+α-酮戊二酸

第七章 氨基酸代谢

氨基酸是构成蛋白质分子的基本单位。蛋白质是生命活动的基础。体内的大多数蛋白质均不断地进行分解与合成代谢。 一、蛋白质的营养作用 1.蛋白质的生理功能 维持细胞、组织的生长、更新、修补;运输;代谢调节、催化作用;能量供给2.氮平衡 蛋白质的含氮量平均约16%,食物中的含氮物质绝大多数是蛋白质,因此机体内蛋白质代谢的概况可根据氮平衡实验来确定。即测定尿与粪中的含氮量(排出氮)及摄入食物的含氮量(摄入氮)可以反映人体蛋白质的代谢概况。氮平衡有三种情况 (1)氮总平衡:摄入氮=排出氮,反映正常成人的蛋白质代谢情况,即氮的“收支”平衡。 (2)氮正平衡:摄入氮>排出氮,部分摄入的氮用于合成体内蛋白质。儿童、孕妇及恢复期病人属于此种情况。 (3)氮负平衡:摄入氮<排出氮。例如饥饿或消耗性疾病患者。 3.蛋白质的营养价值 蛋白质的互补作用 蛋白质的互补作用是指营养价值较低的食物蛋白同时食用时,必需氨基酸可以相互补充,从而提高营养价值。 必需氨基酸 机体需要而又不能自身合成,必须由食物供给的氨基酸称为营养必需氨基酸。人体内有8种必需氨基酸即:缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和蛋氨酸。 二、蛋白质的消化、吸收与腐败 1.蛋白质的消化与吸收 食物蛋白质的消化自胃中开始,主要在小肠进行。 胃蛋白酶、胰蛋白酶等是蛋白质消化的主要酶,通过各种蛋白酶的协同作用,生成氨基酸及二肽后方可被吸收。 氨基酸的吸收主要在小肠进行,可通过肠粘膜细胞膜上的氨基酸载体,也可通过γ-谷氨酰基循环吸收氨基酸。 人体内有四种氨基酸载体即中性氨基酸载体、碱性氨基酸 载体、酸性氨基酸载体和亚氨基酸与甘氨酸载体;γ-谷氨酰基循环是氨基酸吸收的一种方式,通过谷胱甘肽的代谢来完成,包括多种酶催化多种反应,其中γ-谷氨酰基转移酶位于细胞膜上,是该循环的关键酶。 2.蛋白质的腐败作用 在蛋白质消化过程中,有一部分蛋白质不被消化,也有一小部分消化产物不被吸收。肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物所起的作用,称为腐败作用。大多数腐败作用产物对人体有害,但也可以产生少量脂肪酸及维生素等有用物质。这些有害物质大部分随粪便排出。 三、氨基酸代谢库 1.氨基酸代谢库 食物蛋白经过消化吸收后,以氨基酸的形式通过血液循环运到全身的各组织。这种

生物化学课后习题答案-第九章xt9

第九、 十章 氨基酸代谢和核苷酸代谢 一、课后习题 1.名词解释:转氨基作用、嘌呤核苷酸的从头合成、嘧啶核苷酸的补救合成。 2.试列表比较两种氨基甲酰磷酸合成酶。 3.给动物喂食15N标记的天冬氨酸,很快就有许多带标记的氨基酸出现,试解释此现象。 4.简述鸟氨酸循环的功能和特点。 5.简述PRPP在核苷酸合成代谢中的作用。 6.试述1分子天冬氨酸在肝脏测定氧化分解成水、CO2 和尿素的代谢过程中并计算可净生 成多少分子的ATP? 参考答案: 1.(1)是指在转氨酶的催化下,α-氨基酸的α-氨基转移到α-酮酸的酮基上,,使酮酸生 产相应的α-氨基酸,而原来的氨基酸失去氨基变成相应的α-酮酸。(2)嘌呤核苷酸的合成是核糖与磷酸先合成磷酸核糖,然后逐步由谷氨酰胺、甘氨酸、一碳集团、CO2及天门冬氨酸掺入碳原子或氮原子形成嘧啶环,最后合成嘧啶核苷酸。(3)尿嘧啶在尿核苷磷酸化酶催化下,可与核糖-1-磷酸结合成尿嘧啶核苷。尿嘧啶核苷在ATP参与下,由尿核苷激酶催化,生产UMP。尿嘧啶也可与PRPP作用生成UMP,此反应由尿核苷-5-磷酸焦磷酸酶催化。 2. 两种氨基甲酰磷酸合成酶(CPS)性质和功能的比较如下: 酶名称 存在位置 参与反应类型 激活剂参与 供氮氮源生理意义 CPS-1 肝脏线粒 体 参与尿素合成 需N-乙酰谷氨 酸(AGA)和Mg2+ 参与 游离NH3活性作为肝细胞 分化程度指标 CPS-2 真核细胞 胞质 参与嘧啶核苷 酸的从头合成 不需AGA激活 谷氨酰胺活性作为细胞增 殖程度指标 3. 机体中存在谷草转氨酶和谷丙转氨酶,天冬氨酸通过联合脱氨基作用和转氨基到其他 α-酮酸,从而生成对应得氨基酸。 4. 特点:(1)肝脏中合成尿素;(2)能量消耗3个ATP;(4个高能键);(3)尿素中各原子 的来源(酰基——CO2、氨基——一个游离的NH3、一个来自Asp);(4)尿素循环中的限速酶——氨基甲酰磷酸合成酶?。 5. PRPP在核苷酸合成代谢中的作用具有重要作用.(1)在嘌呤核苷酸的从头合成途径中具有 起始引物的作用;在补救途径中, 可以PRPP和嘌呤碱基为原料合成嘌呤核苷酸。(2)在嘧啶核苷酸的从头合成途径中,PRPP虽然不具有引物作用,但作为中间反应原料参与嘧啶核苷酸的合成;补救途径中,可以PRPP和嘧啶碱基为原料合成嘧啶核苷酸。 6. Asp的完全氧化和尿素代谢净能量分析:首先1molAsp通过联合脱氨基和转氨作用,生成 1mol草酰乙酸和1molNADH;草酰乙酸在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的作用下生成磷酸烯醇

氨基酸的一般代谢及对生物体的意义

《生物化学》作业 氨基酸的一般代谢及对生物体的意义 班级 学号 姓名

摘要 有人说,人就是一堆蛋白质。这个说法虽然说夸张了点,但是也说明了蛋白质在人体以及生物体内的重要性。在生物体的降解代谢过程中,蛋白质代谢十分重要,所谓蛋白质代谢,是指已有蛋白质的降解和新蛋白质的合成。体内蛋白质不断降解,又不断合成,二者处于动态平衡中。蛋白质代谢使各种蛋白质得到自我更新,也使细胞中蛋白质组分得到转换,这对于机体新组织、细胞形成及机体生长发育有十分重要的意义。蛋白质降解产生的氨基酸进一步分解或做为能源或转化为其它氮化物合成前体,因此蛋白质的代谢实质上就是氨基酸的代谢。 下面简单地讨论一下各种氨基酸的代谢过程及意义。 氨基酸的分类 氨基酸(amino acid):含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位,是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,氨基连在α-碳上。 构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物,目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。 人体内蛋白质主要由20中氨基酸组成。

氨基酸的一般代谢及意义 一、体内氨基酸的动态平衡: (一)氨基酸的来源与去路: 1、氨基酸的来源:①食物消化吸收;②组织蛋白分解;③营养非必需氨基酸合成等。 2、氨基酸的去路:①合成组织蛋白;②转变为非蛋白含氮物质。 ③氧化分解或转化为糖或脂肪。 蛋白质降解成氨基酸后,氨基酸可通过脱氨基和脱羧基作用进一步分解。 二、氨基酸脱氨基作用 α-氨基酸分子上的氨基被脱去生成α-酮酸和氨的化学反应,称氨基酸脱氨基作用。氨基酸的脱氨基作用主要包括氧化脱氨基、转氨脱氨基、联合脱氨基等,这是氨基酸主要的转化方式。 (一)氧化脱氨基作用: 氨基酸在酶的催化下脱氢氧化的同时拌有脱氨的反应,称作氧化脱氨基作用。催化这一过程的酶有脱氢酶和氧化酶两类,脱氢酶中最重要的是谷氨酸脱氢酶,辅酶是NAD+或NADP+,它催化谷氨酸氧化脱氨,生成α-酮戊二酸。 1、氨基酸氧化酶: 2、L-谷氨酸脱氢酶: (二)转氨基作用:转氨基作用是α-氨基酸和α-酮酸之间的氨基转移反应。α-氨基酸的氨基在相应的转氨酶催化下转移到α-酮酸的酮基碳原子上,结果是原来的氨基酸生成了相应的α-酮酸,而原来的α-酮酸则形成了相应的氨基酸。这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。催化转氨基作用的酶叫做转氨酶或氨基移换酶。转氨酶广泛存在于生物体内。 (三)联合脱氨基作用:氨基酸的转氨作用虽然在生物体内普遍存在,但只靠转氨作用并不能最终使氨基脱掉。同时,氧化脱氨作用也不能满足机体脱氨基的需要。因此一般认为L-氨基酸在体内不是直接氧化脱氨,而是先与α-酮戊二酸经转氨作用变为相应的α-酮酸和谷氨酸,谷氨酸可通过二种方式氧化脱氨: 1、转氨酶—谷氨酸脱氢酶的联合脱氨作用。这种脱氨基作用是转氨基作用

生物化学20262

. 一、名词解释 1、酶:酶是由生物活细胞产生,以蛋白质为主要成分的生物催化剂。 2、可逆抑制:抑制剂与酶以非共价键相结合,可以用透析、超滤等简单物理方法除去抑制剂使酶复活,这种抑制称为可逆抑制。 3、维生素:维生素是人和动物维持正常生命活动和生理功能不可缺少的,必须从食物中获得的一类小分子有机物。 4、生物氧化:生物氧化是有机物(糖、脂肪和蛋白质)在生物体细胞内进行氧化分解并释放能量的过程。 5、氧化呼吸链:在生物氧化过程中,从代谢底物上脱下的2个氢经过一系列按一定顺序排列的氢传递体和电子传递体的传递,最终传递给O2并生成H2O,这种氢和电子的传递体系称为电子传递链又称为氧化呼吸链。 6、氧化磷酸化:氧化磷酸化是需氧生物获得ATP的主要途径。 7、糖酵解:在无氧的条件下,葡萄糖在细胞内氧化分解为丙酮酸并释放能量的过程叫做糖酵解。 8、三羧酸循环:三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质彻底氧化分解的共同途径,也是各类有机物相互转化的枢纽。 9、糖异生作用:由非糖物质转变为葡萄糖的过程称为糖异生作用。 10、脂肪酸的β氧化:脂肪酸在一系列酶的催化下,β碳原子发生氧化,继而碳链在α碳原子和β碳原子间断裂,每次均生成一个二碳片段—乙酰CoA和较原来少二个碳原子的脂酰CoA的过程,称为脂肪酸的β氧化作用。 11、必需脂肪酸:亚油酸和亚麻酸是动物体内合成其他物质所必需的,必须由食物获得,故称为必需脂肪酸。 12、氨基酸的等电点:调节溶液PH,使氨基酸羧基的负电荷和氨基的正电荷相等,即氨基酸所带净电荷为零,在电场中不发生移动,此时溶液的pH称为氨基酸的等电点。 联合脱氨基作用:联合脱氨基作用是指转氨基作用和氧化脱氨基作用相互配合进行的脱氨基过程。 13、必需氨基酸:把不能自身合成或合成量很少,必须由食物供给的氨基酸称为必需氨 基酸。 14、DNA一级结构:DNA的一级结构是指 DNA中脱氧核苷酸的排列顺序。 15、DNA变性:在一些物理或化学因素作用 下,核酸的空间结构被破坏,从而引起物理、 化学性质改变,黏度降低,生物活性部分或 全部丧失,这种现象称为变性。 16、翻译:把以mR-NA为模板,将遗传信 息表达为蛋白质中氨基酸顺序的过程叫做翻 译。 17、密码子:mRNA分子中每3个相邻的核 苷酸编为一组,称为三联体密码,又称为密 码子。 18、简并密码子:除甲硫氨酸和色氨酸各只 有一个密码子外,其他氨基酸都有两个以上 的密码子。 19、半保留复制:在每个子代DNA分子中, 一条链来自亲代DNA分子,另一条链是新 合成的。 20、冈崎片段:不连续复制所形成的这些不 连续的DNA片段,称为冈崎片段。 21、损伤:由于复制差错或物理、化学因素 的作用,使DNA分子中的碱基对遭到破坏 的现象,称为DNA分子的损伤。 22、联合脱氨基作用:是指转氨基作用和氧 化脱氨基作用相互配合进行的脱氨基过程。 二、填空 1.国际生物化学会酶学委员会将酶分为氧化 还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、 异构酶类和合成酶类六大类。 2.影响酶促反应速率的因素主要有底物浓 度、酶浓度、温度和pH。 3.在动物体内酶的最适温度一般为35℃ -45℃,最适PH一般为6.5-8.0。植物内酶的 最适温度一般为40℃-55℃,最适PH一般为 4.5-6.5。 4.生物氧化是有机物在细胞中进行氧化分 解,同时产生能量的过程。氧化还原反应的 自由能变化用GA表示,标准自由能变化用 GB表示。生化标准自由能变化表示为△G。 5.在NADH电子传递链中,释放的能量足以 偶联ATP合成的3个部位是NADH-CoQ还 原酶、细胞色素还原酶、细胞色素氧化酶。 6.解释氧化磷酸化作用机制的3个假说是化 学偶联假说、构象偶联假说、化学渗透假说, 其中化学渗透假说得到多数人的支持。 7.常见的电子传递抑制剂中,鱼藤酮专一性 地抑制NADH→CoQ的电子传递,抗霉素A 专一性地抑制Cytb →CytG的电子传递,CN ˉ、N3ˉ和CO则专一性阻断Cyt aa3到O2的 电子传递。 8.葡萄糖有氧分解过程分为糖酵解、丙酮酸 氧化脱羧、三羧酸循环、和氢的氧化4个阶 段。 3mol葡萄糖彻底氧化净产生96或90mol的 ATP。 9.光合作用的暗反应是利用光反应产生的同 化力将空气中的CO2还原成糖,最终完成 光能→电能→活跃化学能→稳定化学能的转 变过程。 10.油脂是由甘油与脂肪酸形成的酯,它不溶 于水而易溶于非极性的有机溶剂。 11.一分子脂肪酸被活化为酯酰CoA,需消耗 2个高能磷酸键。 12.乙醛酸循环中两个特殊的酶是异柠檬酸 裂解酶和苹果酸合成酶。该途径使异柠檬酸 避免了在三羧酸循环中的脱羧反应 13.人体不能合成而需要由食物提供的必需 脂肪酸有亚油酸和亚麻酸。 14.脂肪酸从头合成的原料是乙酰CoA、还原 型辅酶Ⅱ、ATP和CO2。 15.脂肪酸合成过程中,乙酰CoA来源于糖的 分解代谢或脂肪酸的β氧化,NADPH主要来 源于磷酸戊糖。 肉碱脂酰转移酶存在于线粒体内膜。 16.多烯不饱和脂肪酸的β氧化,除需要全部 的β氧化酶系和辅酶因子外,还需要两种酶参 与,它们是异构酶和还原酶。 17.生物体内的蛋白质可被蛋白酶和肽酶共 同作用降解成氨基酸。 18.氨基酸的脱氨基作用,主要有氧化脱氨基 作用

生物化学名词解释

1. 2.呼吸过程中无机磷酸(Pi)消耗量(即生成ATP的量)和氧消耗量的比 值称为磷氧比。 3. 4. 5. 为新链合成的模板。 6. 7. 原来少两个碳原子的脂肪酸。 8. 程,即RNA指导下的DNA合成。 9.6磷酸葡萄糖直接氧化脱氢,经过一系列代谢反应合成磷酸戊糖等 一系列中间产物,然后重新进入糖的氧化分解代谢途径的一条旁代谢途径。 10.反义RNA是指与mRNA互补的RNA分子,也包括与其它RNA 互补的RNA分子。能抑制基因的表达。

11.酮(tóng)体(ketone body):在肝脏中,脂肪酸氧化分解的中 作用两种方式联合起来进行脱氨基。 15.密码子与反密码子配对,有时会出现不遵从碱基配对规律的情况, 称为遗传密码的摆动现象。 16.。外显子是最后出现在成熟RNA中的基因序列,又称表达序列。 称为底物水平磷酸化。 立单位称为复制子。 20.呼吸链:呼吸链(respiratory chain)是由一系列的递氢反应

(hydrogen transfer reactions)和递电子反应(eletron transfer 脱下的成对氢原子交给氧生成水,同时有ATP生成。 21.糖异生:生物体将多种非糖物质转变成糖的过程。 22.β氧化是代谢氧化的一个长链脂肪酸通过连续周期的反应在每一 共有亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸5种,这些氨基酸能在肝中产生酮体,因为乙酰乙酰辅酶A能转变成乙酰乙酸和β-羟基丁酸。 的合成步骤。 以无法催化葡萄糖—6—磷酸生成葡萄糖。所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后,再入肝,在肝脏内在乳酸脱氢酶作用下变成丙酮酸,接着通过糖异生生成为葡萄糖。葡萄糖进入血液形成血糖,后又被肌肉摄取,这就构成了一个循环(肌肉-肝脏-肌肉),此循环称为乳酸循环。 27.必需氨基酸指的是人体自身(或其它脊椎动物)不能合成或合成

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