生化分析知识点总结
一．氨基酸
1 八种必须氨基酸的英文命名及缩写。
赖氨酸Lysine Lys K
甲硫氨酸Methionine Met M
缬氨酸valine Val V
异亮氨酸isoleucine Ile I
苯丙氨酸phenylaninePhe F
亮氨酸leucine Leu L
色氨酸tryptophan Try W
苏氨酸threonine thr T
2 俩种氨基酸组成多肽时，有几种？
成二肽，有四种
成三肽时，有八种（仅供参考，不一定正确，有不同意见请指出来）。二酶分析
1酶活性的定义，国际常用的单位：
酶活性（enzyme activity）也称为酶活力，指酶促反应速率，即规定条件下在单位时间内产物的生成量或底物的减少量。
酶活性单位：表示酶的相对含量，指在一定条件下，单位时间内生成一定量的产物或消耗一定量的底物所催化的酶量。
a．国际单位IU（μmol/min）
定义：在规定条件下（25℃及其他最适条件），每分钟催化1μmol 底物转变为产物的酶量，为1IU或1U。1IU=1μmol/min。
B．Katal单位（mol/s）
定义：1Katal是在规定条件下，每秒钟催化1mol底物转变为产物的酶量。1Katal＝1mol/s。
IU与Katal单位的关系：1katal = 60×106IU，
1IU = 16.67nkatal
3 酶促反应
酶促反应的历程：延滞期，线性期，非线性期
a．酶促反应式：
B．米氏方程
C ．Km 的含义与意义
．Km 的含义:当Km=[S]时，可见Km 值等于反应速率
达到最大反应速率Vmax 一半时的底物浓度。
Km 的意义：
Km 是酶的一个特征性常数（其他如等电点），
Km 的大小只与酶的性质有关
反映酶对底物亲和力的大小
选择酶的最适底物或天然底物
计算不同底物浓度时的反应程度
鉴别酶的种类
判断可逆反应的速率
判断酶偶联反应的限速反应
计算工具酶的用量
3.两种测定酶活性的方法：
a ．定时法
原理：
定时法是固定时间法的简称，是指测定反应开始后一段时间（t1～t2）产物的增加量或底物的减少量以测定酶活性的方法。该方法一般需要在反应进行到一定时间后用强酸、强碱、蛋白沉淀剂等终止反应。
优点：简单、不需要保温设备、不用考虑酶的活性。
2max V v
缺点：如果不做预试验则无法了解其酶促反应进程（t1-t2）是否为零级反应，故难以确保测定结果的准确性。
b ．连续检测法：
原理：
连续监测法是指在多个时间点连续测定产物（或底物）在线性期内的生成量（或消耗量）即零级反应速率以测定酶活性的方法，又称速率法、零级反应速率法、斜率法。
该方法是在一定的反应时间区段内（至少9～120s ）每隔一定时间（常为2～30s ）读取一次吸光度值，连续测定多点（至少4点），然后对吸光度数据作最小二乘法处理，再用线性期内的数据计算单位时间内的反应速率△A/min ，最后计算出酶活性。
连续监测法的特点：属于即时观测，无需停止酶促反应、不需添加其他呈色试剂，可将多点的测定结果绘图连线，快速、直观查看酶促反应进程，很容易找到呈直线的线性期；
连续监测法要求不显色而是直接测定底物（或辅助底物即中间底物）或产物量的变化，因此，可以选择紫外吸收法或生色原显色法；
能够准确地控制温度、pH 值和底物浓度等，要求仪器具有恒温装置及自动监测功能，半自动及全自动生化分析仪都能满足这些要求；
测定结果常较定时法高。
u Tu u u V V l t A L U ????=ε610/
4.固定化酶和游离酶的优点和缺点：
a．固定化酶
优点：增加了酶的活性和稳定性
可回收重复使用，降低了酶耗
酶反应过程便于控制
适用于连续反应
易于反应体系分离
对环境的耐受性增强
缺点：对酶的物理化学性质产生一定的影响。
b．游离酶
优点：易溶于水
于底物的作用面积大，反应充分
活性接近生理状态
缺点：难与底物分离
反应条件控制严格
不能反复利用，易失活
三．蛋白质分析
1. 蛋白质的盐析，变性及二者的区别
盐析：在蛋白质溶液中加入某些无机盐的浓溶液，使蛋白质的溶解度下降而从溶液中析出来的现象。
变性：在热、重金属、酸、碱、某些有机物等作用下，蛋白质的物理性质和生理功能发生改变的现象，称为蛋白质的变性。
蛋白质盐析和变性的区别与对比
2.蛋白质的序列分析：测得的是蛋白质的一级结构。
蛋白质的结构：
一级结构：蛋白质的氨基酸残基的序列，
一级结构的作用力：肽键，S-S键。
二级结构：α-螺旋，β-折叠，β-转角，无规卷曲
二级结构形成的力量：氢键
超二级结构：若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体
是球状蛋白质的折叠单位，在空间上彼此分隔，各自具有部分生
物功能的结构
含100~200个氨基酸残基，
1条长的多肽链首先折叠成几个相对独立的结构域再缔合成三级结构。
三级结构：由若干二级结构单位，完全折叠后可组成一个完整的蛋白质分子，即为三级结构，可具有活性。
三级结构形成的力量：氢键，离子键，疏水键，双硫键
3.蛋白质分子量的测定方法：十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳法（SDS-PAGE法）和凝胶过滤层析法。
a．十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶色谱法：
基本原理：
SDS可以破坏蛋白质中的疏水键和氢键，并按一定比例（1g蛋白质结合1.4g SDS）和蛋白质组成复合物，使蛋白质带的负电荷的量远远超过其本身的电荷量，并与蛋白质的分子量成正比。
2-巯基乙醇破坏了蛋白质二硫键，使蛋白质呈椭圆棒形，其轴长与分子量成正比。
μ＝q/f＝q/6 r ，所有蛋白质的迁移率都相同。
b．凝胶过滤层析法：
原理：蛋白质在凝胶过滤层析柱中的洗脱体积Ve，与其分子量的关系如下式所示：
lgMr＝K1－K2 Ve
在实验中，只要测得几种蛋白质分子量标准物的Ve，并以它们
的lgMr对Ve作图得一直线，再测出样品的Ve，即可从图中得到样品的分子量。
俩者的联系与关系：凝胶过滤法测得的是蛋白质四级结构（如果它有的话）的分子量；
SDS-PAGE测得的是蛋白质亚基的分子量；
在有2-巯基乙醇（或DTT）存在时，SDS-PAGE可测得蛋白质每条多肽链的分子量。
综合应用这两种方法，可得到待测蛋白质结构的许多信息。
SDS-PAGE与凝胶过滤法是互补的
4.两种测定蛋白质的方法：
a．凯氏定氮法：
蛋白质+硫酸→CO2+H2O+NH3→硫酸铵+强碱→氨
优点：适用样品广泛，结果可靠
缺点：样品中非蛋白态氨影响测定值；蛋白质氨基酸有偏差时（大量碱性氨基酸、酰胺、小分子量氨基酸）误差较大；操作繁琐。b．紫外光谱吸收法：
原理：色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，在一定浓度范围内，蛋白质的A280与其浓度呈正比，据此可进行蛋白质定量测定。
是一种快速简便分析溶液中蛋白质含量的的方法。
计算方法：标准曲线法：
蛋白质浓度(mg/ml)=1.45×A280-0.74×A260
注意事项：石英比色杯
调零所用溶液
光密度范围
四．抗原抗体，全抗原和半抗原的关系
1.抗原
抗原是能够引起免疫反应的分子。
抗原具有以下两种特性：
①免疫原性（immunogenicity ），即诱导刺激免疫系统产生抗体或者激活淋巴细胞产生免疫应答的能力，具有这种特性的物质称为免疫原（immunogen ）；
②抗原性（ antigenicity ) ，指能与相应抗体或致敏淋巴细胞发生特异性结合，引起免疫反应的性能。
全抗原：具有上述两种特性的物质称为完全抗原。
包括：蛋白质，多糖，核酸，合成多肽，低分子物质。
半抗原：不能诱导产生抗体，但能和适当抗体起反应，即有免疫反应性的简单分子称为半抗原。只具有抗原性。
全抗原能引起机体的免疫反应，半抗原不能引起机体的免疫反应。
2.亲和常数：
免疫反应：Ag+Ab Ag-Ab
该免疫反应遵循可逆生物大分子相互作用的热动力学基本原理，其反应式为
?→←
式中：[Ab]为游离的抗体结合位点的浓度；[Ag]为游离的抗原结合位点的浓度；[Ab-Ag]为抗原-抗体复合物的浓度；k1为正反应速率常数；k2为负反应速率常数；K 为反应平衡常数（亲和常数）。
抗原和抗体在体内进行的反应称为免疫反应，在体外进行的反应称为血清学反应。
3.酶联免疫分析法（ELISA ）。
酶联免疫吸附分析法（enzyme-linked immunosorbent assay ，ELISA ）原理
①使抗原或抗体结合到某种固相载体表面；
②抗原或抗体与某种酶联结成酶标抗原或抗体；
③在测定时，使受检标本和酶标抗原或抗体按不同的步骤与固相抗原或固相抗体起反应；
④用洗涤的方法使固相载体上形成的抗原抗体复合物与其他物质分开，结合在固相载体上的酶量与标本中受检物质的量成一定的比例； ⑤加入酶反应底物，底物被酶催化为有色产物，产物量与标本中受检物的量相关，用分光光度法进行定量。
酶联免疫分析法的流程
K k k ==21[Ab][Ag]Ag]-[Ab
以检测氯胺酮为例
1 包被抗原(10和5 μg/mL）
2 洗涤
3 加入氯胺酮抗体和氯胺酮小分子
4 洗涤
5 加酶标抗体---HRP标记羊抗兔IgG
6 洗涤
7 加底物显色、终止
8 观察结果
4.时间分辨荧光分析法。
TRFIA所用的标记物是镧系元素螯合物，利用这类荧光物质荧光寿命长及Stokes位移大的特点，通过波长和时间两种分辨技术，有效排除了非特异本底荧光的干扰，具有灵敏度高，标记物制备简单，稳定性好，标准曲线线性范围宽，操作方便的优点。
5.单克隆抗体和多克隆抗体的比较：
6.设计合适的方案检测生活中的小分子有机物。
五，核酸（DNA和RNA）
1.DNA 是双螺旋结构，RNA是单链的！
DNA:A-----T
G-----C
RNA: A------U
G------C
2.PCR的意义和简单操作流程
意义：PCR (Polymerase chain reaction) 是用一对寡聚DNA作为引物，通过加温变性－退火－DNA合成这一周期的多次循环，使目的DNA片段得到扩增。由于这种扩增产物是以指数形式积累的，经25－30个循环后，扩增倍数可达106.
流程：（一）原理
双链DNA通过高温变性解离成互补单链DNA －－－变性
↓
与一对寡核苷酸引物（5’，3’）降低温度退火
DNA加热变性+引物慢慢冷却使其结合，形象地称为退火
↓
适温延伸5’/3’引物形成新链变成4条链DNA －－－延伸
↓
第二轮：变性—退火—延伸
?呈指数增长
理论值：一轮一倍10轮103=1000倍
20轮106
30 轮109
理论模板扩增30轮1ng-----------1g
实际模板扩增30轮1ng-----------10μg
①模板DNA经加热至93℃左右一定时间后，使模板DNA双链或
经PCR扩增形成的双链DNA解离，使之成为单链，以便它与引物结合，为下轮反应作准备；
②模板DNA经加热变性成单链后，温度降至55℃左右，引物与模
板DNA单链的互补序列配对结合；
③DNA模板--引物结合物在TaqDNA聚合酶的作用下，以dNTP为
反应原料，靶序列为模板，按碱基配对与半保留复制原理，合成一条新的与模板DNA 链.
每完成一个循环需2～4分钟，2～3小时就能将待扩目的基因扩增放大几百万倍.
3.DNA测序的俩种方法基本原理：
a．sanger双脱氧链终止法：
引入了双脱氧核苷三磷酸（2’,3’-ddNTP）作为链终止剂；
2’,3’-ddNTP与普通的dNTP不同之处在于前者的脱氧核糖的3’位又少了个羟基。它可以在DNA聚合酶的作用下和多核苷酸链的3’羟基形成磷酸二酯键，但却不能再与下一个核苷酸缩合，结果使得多核苷酸链的延伸终止；
在DNA的合成反应中，除了加入4种正常的dNTP外，再加入一种少量的ddNTP，反应产物是一系列的长短不一的核苷酸链。在4组独立的DNA合成反应中，分别加入4种不同的ddNTP，结果将生成4组核苷酸链，它们将分别终止于每一个A，每一个G，每一个C，每一个T的位置上。对这4组核苷酸链进行聚丙烯酰胺凝胶电泳，就可读出序列.
b．Gillbert化学裂解法：
将DNA 片段的5‘端磷酸基作放射性标记，再分别采用不同的化学方法修饰和裂解特定碱基，从而产生一系列长度不一而5' 端被标记的DNA 片段，这些以特定碱基结尾的片段群通过凝胶电泳分离，再经放射线自显影，确定各片段末端碱基，从而得出目的DNA 的碱基序列.
4.分子印记的原理和流程：
（一）Southern Blot
原理：将待检测的DNA分子用/不用限制性内切酶消化后，通过琼脂糖凝胶电泳进行分离，继而将其变性并按其在凝胶中的位置转移到硝酸纤维素薄膜或尼龙膜上，固定后再与同位素或其它标记物标记的DNA或RNA探针进行反应。如果待检物中含有与探
针互补的序列，则二者通过碱基互补的原理进行结合，游离探针洗涤后用自显影或其它合适的技术进行检测，从而显示出待检的片段及其相对大小.
DNA 琼脂糖电泳印迹转移预杂交
杂交（变性探针）洗膜放射自显影或显色
用途：检测样品中的DNA及其含量，了解基因的状态, 如是否有点突变、扩增重排等.
（二）Northern Blot
原理：在变性条件下将待检的RNA样品进行琼脂糖凝胶电泳，继而按照同Southern Blot相同的原理进行转膜和用探针进行杂交检测.
操作过程
mRNA提取甲醛变性电泳印迹转移预杂交杂交（变性探针）洗膜放射自显影或化学发光。
用途：检测样品中是否含有基因的转录产物（mRNA）及其含量。六生物大分子。
1.俩种分离纯化蛋白质的方法：
a。反向高效液相色谱
①蛋白质分子中既有亲水性基团（-OH，-NH、-COOH、SH等），也
有疏水性基团（如苯环、-CH3、-CH2和-CH等）.
②不同的蛋白质在相同流动相中由于疏水基团多少、种类以及表
面分布情况不同，与填料的亲合力也不同，从而得到分离.
③结果：疏水性强的蛋白质亲合力大,出峰迟;疏水性小的蛋白质就
容易被洗脱.
其分离蛋白质和酶等生物大分子具有速度快、分离性能好，重复性好，溶剂和流动相易除去等优点. 在所有的液相色谱法中反相色谱的分离性能.
缺点是很多蛋白质或酶在分离过程中失活，而且回收的样品中总含有有机溶剂.
b．凝胶过滤层析亦称凝胶色谱、排阻色谱或分子筛，是利用凝胶把分子大小不同的物质分离开的一种方法.
其机理是分子筛效应。在洗脱过程中，大分子不能进入凝胶内部，而沿凝胶颗粒间的空隙最先流出柱外；而小分子可以进入凝胶颗粒内部的多孔网状结构，路径长、流速慢，以至最后流出柱外。因此，混合样品如同“过筛”一样，因分子大小的不同得以彼此分开.
它具有分离条件温和，产品收率高，生物活性好，分离面宽等优点，广泛用于蛋白质或多肽物质的分离纯化中.
2.核酸的分离纯化方法：
a．沉淀法：沉淀是浓缩核酸最常用的方法.
优点：①改变核酸的溶解缓冲液；
②重新调整核酸的浓度；
③去除溶液中某些盐离子与杂质.
当核酸溶液的pH值大于4时，核酸分子呈多聚阴离子状态，它与1价或2价阳离子形成的盐在许多有机溶剂中不溶解，也不会被有机溶剂变性.
常用的盐：
常用的有机溶剂：乙醇，异丙醇，聚乙二醇（PEG），
c．精胺
精胺不是有机溶剂，但可快速有效沉淀DNA.
原理是：精胺与DNA结合后，使DNA在溶液中结构凝缩而发生沉淀，并可使单核苷酸和蛋白质杂质与DNA分开，达到纯化DNA的目的.
一般核酸沉淀在低温长时间下进行。低温长时间沉淀，易导致盐与DNA共沉淀，影响以后的实验.
一般使用0℃冰水，10-15min，DNA样品足可达到实验要求. C．聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）
凝胶是由丙烯酰胺聚合而成；
样品的电荷效应和凝胶的筛选效应是分离的主要依据；
聚丙烯酰胺凝胶具有机械强度好，有弹性，透明，化学性质稳定，对pH和温度变化小，没有吸附和电渗作用小的特点，是一种很好的电泳支持介质.
分类：
1、变性聚丙烯酰胺凝胶
用于单链DNA片段的分离或纯化。
变性的DNA在这些凝胶中的迁移率几乎与其碱基组成及序列完全无关。
用途：
放射性DNA探针的分离、DNA测序反应等.
2 非变性聚丙烯酰胺凝胶
用于双链DNA片段的分离和纯化
注：迁移率受其碱基组成和序列的影响
用途：制备高纯度的DNA片段
生物化学知识点整理
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
浙教版数据的分析初步知识点总结八下
教师学生姓名上课日期月日学科数学年级八年级教材版本浙教版 类型知识讲解：√考题讲解：√本人课时统计第（）课时共（）课时 学案主题八下第三章《数据分析初步》复习课时数量第（）课时授课时段 教学目标1、掌握平均数、中位数、众数、极差、方差的概念并进行数据处理； 2、发展学生的统计意识和数据处理的方法与能力； 教学重点、 难点重点:平均数、中位数、众数、极差、方差概念的理解和掌握；难点:会处理实际问题中的统计内容； 教学过程 知识点复习 【知识点梳理】 知识点：平均数、众数、中位数、极差、方差、标准差 表示数据集中的统计量：平均数、中位数、众数 表示数据离散的统计量：方差、标准差 1.（算术）平均数 算术平均数：一般地，对于n个数x1、x2、……、x n，我们把 12 1 ( n X x x x n =+++ ……）叫做n个数的算术平均数，简称平均数，记作X（读作x拔） 加权平均数：若一组数据中x1、x2、……、x n的个数分别是f1、f2、……、f n，则这组数据的平均数1122 1 () n n X x f x f x f n =+++ ……就叫做加权平均数（其中f1+f2+……+f n=n） f1、f2、……、f n分别叫作x1、x2、……、x n的权。“权”越大，对平均数的影响越大. 例题 (1）2、4、7、9、11、13.这几个数的平均数是_______ (2）一组数据同时减去80，所得新的一组数据的平均数为2.3，?那么原数据的平均数__________；(3）8个数的平均数是12，4个数的平均为18，则这12个数的平均数为； （4）某人旅行100千米，前50千米的速度为100千米/小时，后50千米速度为为120千米/小时，则此人的平均速度估计为（）千米/小时。A、100 B、109 C、110 D、115 2.中位数 将一组数据按照由小到大（或由大到小）的顺序排列，如果数据的个数是奇数，则处于中间位置的数就是这组数据的中位数(median)；如果数据的个数是偶数，则中间两个数据的平均数就是这组数据的中位数。 中位数与数据的排列位置有关，当一组数据中的个别数据相差较大时，可用中位数来描述这组数据的几种趋势。 例题 (1）某小组在一次测试中的成绩为：86，92，84，92，85，85，86，94，92，83，则这个小组本次测试成绩的中位数是（） A．85 B．86 C．92 D．87.9 (2)将9个数据从小到大排列后，第个数是这组数据的中位数
生物化学糖代谢知识点总结材料
第六章糖代 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G）、果糖（F），半乳糖（Gal），核糖 双糖：麦芽糖（G-G），蔗糖（G-F），乳糖（G-Gal） 多糖：淀粉，糖原（Gn），纤维素 结合糖: 糖脂，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代概况——分解、储存、合成
各种组织细胞 门静脉 肠粘膜上皮细胞 体循环 小肠肠腔 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径： SGLT 肝脏
过程 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变构 调节。 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H +
第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 生理意义： 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 ○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: 关键酶 调节方式 ? 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 ? 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸 乙酰CoA ATP ADP 胞液 线粒体 丙酮酸 乙酰CoA NAD + , HSCoA CO 2 , NADH + H + 丙酮酸脱氢酶复合体
生物化学糖代谢知识点总结
各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径：
过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义： 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸胞液
医学生物化学重点总结
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）
生化知识点整理(特别全)
第一章 蛋白质的元素组成（克氏定氮法的基础） 碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ） 以及磷、铁、铜、锌、碘、硒 蛋白质平均含氮量（N%）：16% ∴蛋白质含量=含氮克数×6.25（凯氏定氮法） 基本组成单位 氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点 ● 1. 20种AA中除Pro外，与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基，因而称α-氨 基酸。 ● 2. 不同的α-AA，其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。 ● 3. 除Gly的R侧链为H原子外，其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子，可形成 不同的构型，因而具有旋光性。 ● 氨基酸分类P9 按侧链的结构和理化性质可分为： 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 等电点概念 在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI )。 紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸), Tyr（酪氨酸）的最大吸收峰在280nm波长附近。 氨基酸成肽的连接方式 两分子脱水缩合为二肽，肽键
由10个以氨基酸相连而成的肽称为寡肽。 而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽；多肽链有两端，其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端，游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。 谷胱甘肽GSH GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 (1) 体重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA 或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。 蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 二级结构的主要结构单位——肽单元（peptide unit）[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基，称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上，且两个α-C原子呈反式排列。] 二级结构的主要化学键——氢键(hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及德华力等。此外，某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象，称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit)：由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。] 蛋白质二级结构的基本形式？重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β–turn or β-bend) 无规卷曲(random coil) α-helix ①多个肽平面通过Cα的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ②主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 ③相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C＝O)和亚氨基氢(NH)形成许多链氢键，即每一
生物化学知识点整理
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
数据的分析知识点与常见题型总结复习过程
数据的分析知识点与练习 1. 平均数与加权平均数：当给出的一组数据，都在某一常数a上下波动时，一般选用简化 平均数公式..丄I.，其中a是取接近于这组数据平均数中比较“整”的数；？当所给一组 数据中有重复多次出现的数据，常选用加权平均数公式。 (1) 2、4、7、9、11、15.这几个数的平均数是_________ (2 ) 一组数据同时减去80，所得新的一组数据的平均数为2.3，?那么原数据的平均数—； (3)8个数的平均数是12, 4个数的平均为18,则这12个数的平均数为 ____________ ； 2. 中位数：将一组数据按照由小到大(或由大到小)的顺序排列，如果数据的个数是奇 数，则处于中间位置的数就是这组数据的中位数(median);如果数据的个数是偶数，则中间 两个数据的平均数就是这组数据的中位数。 (1 )某小组在一次测试中的成绩为: 86，92，84，92，85，85，86，94，92，83,则这个小组本次测试成绩的中位数是( ) A. 85 B . 86 C . 92 D . 87.9 (2) 将9个数据从小到大排列后，第_________ 个数是这组数据的中位数 3. 众数：一组数据中出现次数最多的数据就是这组数据的众数( mode (1)一个射手连续射靶22次，其中3次射中10环，7次射中9环，9次射中8环，3次射中7环.则射中环数的中位数和众数分别为( ) A. 8，9 B . 8，8 C . 8. 5，8 D . 8. 5，9 (2)数据按从小到大排列为1, 2, 4, X, 6, 9,这组数据的中位数为5,那么这组数据的 众数是()A: 4 B : 5 C : 5.5 D : 6 4. 方差：各个数据与平均数之差的平方的平均数，记作s2.用“先平均，再求差，然后平方，最后再平均”得到的结果表示一组数据偏离平均值的情况，这个结果叫方差，计算公式 1- J )2+(XA?.)2+…+(X n--)2］；方差是反映一组数据的波动大小的一个量，其值越 是s2= [(x
(完整版)生物化学知识点重点整理
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
数据的分析知识点与常见题型总结
数据的分析知识点与练习 1.平均数与加权平均数：当给出的一组数据，都在某一常数a上下波动时，一 般选用简化平均数公式，其中a是取接近于这组数据平均数中比较“整” 的数;?当所给一组数据中有重复多次出现的数据，常选用加权平均数公式。 (1）2、4、7、9、11、15.这几个数的平均数是_______ (2）一组数据同时减去80，所得新的一组数据的平均数为2.3，?那么原数据的平均数___； (3）8个数的平均数是12，4个数的平均为18，则这12个数的平均数为； 2.中位数：将一组数据按照由小到大（或由大到小）的顺序排列，如果数据的个数是奇数，则处于中间位置的数就是这组数据的中位数(median)；如果数据的个数是偶数，则中间两个数据的平均数就是这组数据的中位数。 (1）某小组在一次测试中的成绩为：86，92，84，92，85，85，86，94，92，83，则这个小组本次测试成绩的中位数是（） A．85 B．86 C．92 D．87.9 (2) 将9个数据从小到大排列后，第个数是这组数据的中位数 3.众数：一组数据中出现次数最多的数据就是这组数据的众数（mode） （1）一个射手连续射靶22次，其中3次射中10环，7次射中9环，9次射中8环，3次射中7环．则射中环数的中位数和众数分别为（） A．8，9 B．8，8 C．8．5，8 D．8．5，9 （2）数据按从小到大排列为1，2，4，x，6，9，这组数据的中位数为5，那么这组数据的众数是（） A：4 B：5 C：5.5 D： 6 2.用“先平均，再求差，然后平方差：各个数据与平均数之差的平方的平均数，记作s4.方，最后再平均”得到的结果表示一组数据偏离平均值的情况，这个结 果叫方差，计算公式2222]；方差是反映一组数据的波动大小的一个量，其值越--)是s)+=[(x-)…+(x+(x n12大，波动越大，也越不稳定或不整齐。 （1）若样本x+1，x+1，…，x+1的平均数为10，方差为2，则对于样本x+2， x+2，…，22n11x+2，下列结论正确的是（）n A：平均数为10，方差为 2 B：平均数为11，方差为3 C：平均数为11，方差为2 D：平均数为12，方差为4 （2）方差为2的是（） A．1，2，3，4，5 B．0，1，2，3，5 C．2，2，2，2，2 D．2，2，2，3，3 5.极差：一组数据中的最大数据与最小数据的差叫做这组数据的极差(range) （1）某班数学学习小组某次测验成绩分别是63，72，49，66，81，53，92，69，则这组 数据的极差是（）
生物化学考试重点_总结
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
数据分析知识点总复习含答案0001
数据分析知识点总复习含答案 一、选择题 1 . (11大连)某农科院对甲、乙两种甜玉米各用 10块相同条件的试验田进行试验， 得到两个品种每公顷产量的两组数据，其方差分别为 S 甲2 = 0.002、S 乙2 = 0.03，贝y () A. 甲比乙的产量稳定 B. 乙比甲的产量稳定 【解析】 【分析】方差是刻画波动大小的一个重要的数字 .与平均数一样，仍采用样本的波动大小去 估计总体的波动大小的方法，方差越小则波动越小，稳定性也越好 . 【详解】因为S 甲=0.002生化考研重点知识总结
生化考研重点知识总结 第一章单糖 ①多糖与碘显色，至少需要的葡萄糖残基数：6 ②唾液淀粉酶激活剂：Cl- ③几个典型非还原糖：蔗糖、糖原、淀粉 ④形成N-糖肽键的单糖或衍生物是： 第二章油脂 ①几个非饱和脂肪酸双键数： ?油酸：1 ?亚油酸：2 ?亚麻酸：3 ②人不能自身合成的必须脂肪酸：亚油酸、亚麻酸 ③四种脂类转运脂蛋白： ?CM：乳糜微粒，转运外源性三酰甘油酯 ?VLDL：极低密度脂蛋白，转运内源性三酰甘 油酯 ?LDL：低密度脂蛋白，转运内源性胆固醇 ?HDL：高密度脂蛋白，转运外源性胆固醇 第三章氨基酸与蛋白质 ①几种主要氨基酸及三字母缩写 ?两特殊：Pro、Gly ?芳香：酪（Tyr）色（Trp/Try，吸光最强）苯（Phe） ?八种必需氨基酸：甲携来一本亮色书，Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr ?侧链为羟基氨基酸：苏（Thr）丝（Ser）酪（Tyr） ?酸性氨基酸：天（Asp）谷（Glu）※对应两酰胺：Asn、Gln ?碱性氨基酸：赖（Lys）精（Arg）组（His） ?其它：丙氨酸（Ala）
②PI ?PI的计算：PI=（PK1+PK2）/2=(PK1+PKR COOH )/2=(PK2+PKR NH2 )/2 ?PH的计算：PH=PK1+Lg（R/R+）=PK2+Lg（R-/R） ?PH =7的水中溶蛋白，PH=6，则该蛋白PI<6：蛋白溶后PH下降为6，表明蛋白的COOH 电离出H+，则产生了R-，PH=6>PI 时有R-③蛋白二级结构 ?α螺旋：Sn=3.6 13 ，存在Pro时不形成α螺旋，右手螺旋 ?β折叠：同/反向，肽键中H与O成氢键，轴距0.35nm ?β转角：转角处为Gly ④超二级结构：无规卷曲、结构域 ⑤三级结构：作用力（二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力） ⑥蛋白结构分析 ?N端分析法：FDNB（Sanger）、PITC（Edman）、DNS-Cl（丹磺酰氯）、氨肽酶法 ?C端分析法：羧肽酶法、无水肼解法※羧肽酶A：不能水解C端为Lys、Arg、Pro的 肽键；羧肽酶B：能水解C端为Lys、Arg的肽 键；C端倒数第二位是Pro时，A、B都不能水 解 ?打开二硫键：还原法（巯基化合物，碘乙酸保护）、氧化法（过甲酸） ?专一切断：胰蛋白酶（Lys、Arg-COOH肽键）；CNBr（Met-COOH肽键）；胰凝乳蛋白酶（）； ⑦显色反应 ?Follin酚：蓝色，酚基（Tyr）、吲哚基（Trp），组分（CuSO 4 +磷钼酸） ?Millon：红色，酚基（Tyr），组分（HgNO 3+Hg（NO 3 ） 2 ） ?坂口反应：红色，胍基（Arg），组分（α萘酚，NaClO） ?黄色反应：黄色，芳香氨基酸，组分（浓HNO 3 ） ?双缩脲反应：紫红色，肽键，多肽，组分（NaOH+CuSO 4 ） ?乙醛酸反应：紫色，吲哚基（Trp） ⑧几种重要氨基酸 ?提供活性甲基的：S-腺苷Met ?形成N-糖肽键的：Asp ?胶原蛋白中含量高的氨基酸：Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源
数据的分析知识点精华总结
数据的分析 例题 1．为了了解参加某运动会的200名运动员的年龄情况，从中抽查了20名运动员的年龄，就这个问题来说，下面说法正确的是（） A．200名运动员是总体 B．每个运动员是总体 C．20名运动员是所抽取的一个样本 D．样本容量是20 1.加权平均数 例题 (1）2、4、7、9、11、13.这几个数的平均数是_______ (2）一组数据同时减去80，所得新的一组数据的平均数为2.3，?那么原数据的平均数__________；(3）8个数的平均数是12，4个数的平均为18，则这12个数的平均数为； 2.中位数 例题 (1）某小组在一次测试中的成绩为：86，92，84，92，85，85，86，94，92，83，则这个小组本次测试成绩的中位数是（） A．85 B．86 C．92 D．87.9 (2) 将9个数据从小到大排列后，第个数是这组数据的中位数
( 3.众数 一组数据中出现次数最多的数据就是这组数据的众数（mode） 例题 （1）一个射手连续射靶22次，其中3次射中10环，7次射中9环，9次射中8环，3次射中7环．则射中环数的中位数和众数分别为（） A．8，9 B．8，8 C．8．5，8 D．8．5，9 （2）数据按从小到大排列为1，2，4，x，6，9，这组数据的中位数为5，那么这组数据的众数是（） A：4 B：5 C：5.5 D：6 4.极差 一组数据中的最大数据与最小数据的差叫做这组数据的极差(range)。 例题 （1）右图是一组数据的折线统计图，这组数据的极差是， 平均数是；； （2）10名学生的体重分别是41、48、50、53、49、53、53、51、67（单位：ｋｇ），这组数据的极差是（） A：27 B：26 C：25 D：24 5. 方差 各个数据与平均数之差的平方的平均数，记作s2.用“先平均，再求差，然后平方，最后再平均”得到的结果表示一组数据偏离平均值的情况，这个结果叫方差，计算公式是 s2=[(x 1-)2+(x 2 -)2+…+(x n -)2]； 方差是反映一组数据的波动大小的一个量，其值越大，波动越大，也越不稳定或不整齐。 例题 （1）若样本x1+1，x2+1，…，x n+1的平均数为10，方差为2，则对于样本x1+2，x2+2，…，x n+2，下列结论正确的是（） A：平均数为10，方差为2 B：平均数为11，方差为3 C：平均数为11，方差为2 D：平均数为12，方差为4 （2）方差为2的是（） A．1，2，3，4，5 B．0，1，2，3，5 C．2，2，2，2，2 D．2，2，2，3，3
生物化学脂质代谢知识点总结(精选.)
第七章脂质代谢 第一节脂质的构成、功能及分析 脂质的分类 脂质可分为脂肪和类脂，脂肪就是甘油三脂，类脂包括胆固醇及其脂、磷脂和糖脂。 脂质具有多种生物功能 1.甘油三脂机体重要的能源物质 2.脂肪酸提供必需脂肪酸合成不饱和脂肪酸衍生物 3.磷脂构成生物膜的重要组成成分磷脂酰肌醇是第二信使前体 4.胆固醇细胞膜的基本结构成分 可转化为一些有重要功能的固醇类化合物 第二节脂质的消化吸收 条件：1，乳化剂（胆汁酸盐、甘油一酯、甘油二酯等）的乳化作用； 2，酶的催化作用 位置：主要在小肠上段
第三节甘油三脂代谢 甘油三脂的合成 1.合成的部位：肝脏（主要），脂肪组织，小肠粘膜 2.合成的原料：甘油，脂肪酸 3.合成途径：甘油一脂途径（小肠粘膜细胞） 甘油二脂途径（肝，脂肪细胞）
注：3-磷酸甘油主要来源于糖代谢，部肝、肾等组织摄取游离甘油，在甘油激酶的作用下可合成部分。 内源性脂肪酸的合成： 1.场所：细胞胞质中，肝的活性最强，还包括肾、脑、肺、脂肪等 2.原料：乙酰COA，ATP，NADPH，HCO??，Mn离子 3.乙酰COA出线粒体的过程：
4.反应步骤 ①丙二酸单酰COA的合成： ②合成软脂酸：
③软脂酸延长在内质网和线粒体内进行： 脂肪酸碳链在内质网中的延长:以丙二酸单酰CoA为二碳单位供体 脂肪酸碳链在线粒体中的延长:以乙酰CoA为二碳单位供体 脂肪酸合成的调节： ①代谢物的调节作用： 1.乙酰CoA羧化酶的别构调节物。 抑制剂：软脂酰CoA及其他长链脂酰CoA 激活剂：柠檬酸、异柠檬酸 糖代谢增强，相应的NADPH及乙酰CoA供应增多，异柠檬酸及柠檬酸堆积，有利于脂酸的合成。 ②激素调节： 甘油三脂的氧化分解： ①甘油三酯的初步分解： 1.脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2.关键酶：激素敏感性甘油三脂脂肪酶（HSL）
数据分析员工作总结
数据分析员工作总结 在数据分析岗位工作三个月以来，在公司领导的正确领导下，深入学习关于淘宝网店的相关知识，我已经从一个网店的门外汉成长 为对网店有一定了解和认知的人。现向公司领导简单汇报一下我三 个月以来的工作情况。 一、虚心学习 努力提高网店数据分析方面的专业知识作为一个食品专业出身的人，刚进公司时，对网店方面的专业知识及网店运营几乎一无所知，曾经努力学习掌握的数据分析技能在这里根本就用不到，我也曾怀 疑过自己的选择，怀疑自己对踏出校门的第一份工作的选择是不是 冲动的。 但是，公司为我提供了宽松的学习环境和专业的指导，在不断的学习过程中，我慢慢喜欢上自己所选择的行业和工作。一方面，虚 心学习每一个与网店相关的数据名词，提高自己在数据分析和处理 方面的能力，坚定做好本职工作的信心和决心。另一方面，向周围 的同同事学习业务知识和工作方法，取人之长，补己之短，加深了 与同事之间的感情。 二、踏实工作 努力完成领导交办的各项工作任务三个月来，在领导和同事们的支持和配合下，自己主要做了一下几方面的工作 1、汇总公司的产品信息日报表，并完成信息日报表的每日更新，为产品追单提供可靠依据。 2、协同仓库工作人员盘点库存，汇总库存报表，每天不定时清 查入库货品，为各部门的同事提供最可靠的库存数据。 3、完成店铺经营月报表、店铺经营日报表。
4、完成每日客服接待顾客量的统计、客服工作效果及工作转化率的查询。 5、每日两次对店铺里出售的宝贝进行逐个排查，保证每款宝贝的架上数的及时更新，防止出售中的宝贝无故下架。 6、配合领导和其他岗位的同事做好各种数据的查询、统计、分析、汇总等工作。做好数据的核实和上报工作，并确保数据的准确性和及时性。 7、完成领导交代的其它各项工作，认真对待、及时办理、不拖延、不误事、不敷衍，尽量做到让领导放心和满意。 三、存在的不足及今后努力的方向 三个月来，在公司领导和同事们的指导和配合下，自己虽然做了一些力所能及的工作，但还存在很多的不足，主要是阅历浅，经验少，有时遇到相对棘手的问题考虑欠周密，视角不够灵活，缺乏应变能力;理论和专业知识不够丰富，导致工作有时处于被动等等。 另外，由于语言不通的问题，在与周围的同事沟通时，存在一定的障碍。 针对以上不足，在今后的工作中，自己要加强学习、深入实践、继续坚持正直、谦虚、朴实的工作作风，摆正自己的位置，尊重领导，团结同事，把网店的数据分析工作做细做好。 四、对公司人员状况及员工工作状态的分析 1、对公司人员状况的分析要想管好一个企业，首先要管好这个企业的人，要想管好一个企业的人，首先要对这个企业人员的基本情况有个比较全面的、细致的、科学的正确的了解。 目前公司成员大部分为90后，是一个年轻化的团队。他们大部分在长辈们的宠爱中长大，心理素质不怎么成熟，没有自信心，没有目标，责任心不强，不怎么能吃苦，心理承受能力较弱，不爱学习，不明白工作的真正意义。不过也有一部分比较懂事，做事比较踏实、勤奋、性格也比较好。
检验师生化检验(初级)知识点集锦
1、糖酵解：指从葡萄糖至乳糖的无氧分解过程，可生成2分子ATP。是体内糖代谢最主要途径。最终产物：乳酸。依赖糖酵解获得能量：红细胞。 2、糖氧化——乙酰CoA。有氧氧化是糖氧化供能的主要方式。1分子葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O，可生成36或38个分子的ATP。 3、糖异生：非糖物质转为葡萄糖。是体内单糖生物合成的唯一途径。肝脏是糖异生的主要器官。防止乳酸中毒。 4、血糖受神经，激素，器官调节。 5、升高血糖激素：胰高血糖素（A细胞分泌），糖皮质激素和生长激素（糖异生）,肾上腺素（促进糖原分解）。 降低血糖激素：胰岛素（B细胞分泌）（唯一） 6、糖尿病分型： Ⅰ型：内生胰岛素或C肽缺，易出酮症酸中毒，高钾血症，多发于青年人。 Ⅱ型：多肥胖，具有较大遗传性，病因有胰岛素生物活性低，胰岛素抵抗，胰岛素分泌功能异常。 特殊型及妊娠期糖尿病。 7、糖尿病的诊断标准：有糖尿病症状加随意血糖≥11.1 mmol/L；空腹血糖（FVPG）≥7.0 mmol/L；（OGTT）2h血糖≥11.1 mmol/L。初诊需复查后确证。 8、慢性糖尿病人可有：白内障（晶体混浊变形），并发血管病变以心脑肾最重。 9、糖尿病急性代谢并发症有：酮症酸中毒（DKA，高血糖，尿糖强阳性，尿酮体阳性，高酮血症，代谢性酸中毒，多＜40岁，年轻人），高渗性糖尿病昏迷（NHHDC，血糖极高，＞33.6mmol/L，肾功能损害，脑血组织供血不足，多＞40岁，老年人），乳酸酸中毒（LA）。
10、血糖测定：葡萄糖氧化酶-过氧化物酶偶联法（GOD-POD法）。己糖激酶法（HK）：参考方法 （＞7.0mmol/L称为高血糖症。＜2.8mmol/L称为低血糖症。） 11、空腹低血糖反复出现，最常见的原因是胰岛β细胞瘤（胰岛素瘤）。胰岛B细胞瘤临床特点：空腹或餐后4—5h发作，脑缺糖比交感神经兴奋明显，有嗜睡或昏迷，30%自身进食可缓解故多肥胖。 12、血浆渗透压=2（Na+K）+血糖浓度。 13、静脉血糖〈毛细血管血糖〈动脉血糖。 14、血糖检测应立即分离出血浆（血清），尽量早检测，不能立即检查应加含氟化钠的抗凝剂。 15、肾糖阈：8.9—10.0mmol/L。 16、糖耐量试验：禁食10—16h，5分钟内饮完250毫升含有75g无水葡萄糖的糖水，每30分钟取血一次，监测到2h，共测量血糖5次（包括空腹一次）。 17、糖化血红蛋白：可分为HbAIa，HbAIb，HbAIc（能与葡萄糖结合，占绝大部分），测定时主要测HbAI组份或HbAIc（4%--6%），反映前6~8周血糖水平，主要用于评定血糖控制程度和判断预后。 18、糖化血清蛋白：类似果糖胺，反映前2—3周血糖水平。 19、C肽的测定可以更好地反映B细胞生成和分泌胰岛素的能力。 20、乳酸测定：NADH被氧化为NAD+，可在340nm处连续监测吸光度下降速度。（NADH和NADPH在340nm有特征性光吸收） 21、血脂蛋白电泳图（自阴极起）：乳糜微粒，B-脂蛋白，前B脂蛋白，A-脂蛋白。